प्रोटीन संरचना

प्रोटीन, जैविक स्थूलअणुओं के एक महत्वपूर्ण वर्ग हैं जो सभी जैविक अवयवों में मौजूद होते हैं और मुख्य रूप से कार्बन, हाइड्रोजन, नाइट्रोजन, आक्सीजन और सल्फर तत्वों से बने होते हैं। सभी प्रोटीन, अमीनो एसिड के बहुलक हैं। अपने भौतिक आकार द्वारा वर्गीकृत किए जाने वाले प्रोटीन, नैनोकण हैं (परिभाषा: 1-100 nm). प्रत्येक प्रोटीन बहुलक - जिसे पॉलीपेप्टाइड के रूप में भी जाना जाता है - 20 अलग-अलग L-α अमीनो एसिड के अनुक्रम से बने होते हैं, जिन्हें अवशेष के रूप में भी उद्धृत किया जाता है। 40 अवशेषों के अंतर्गत श्रृंखला के लिए प्रोटीन के बजाय अक्सर पेप्टाइड शब्द का प्रयोग किया जाता है। अपने जैविक कार्यों को संपादित करने में सक्षम होने के लिए, प्रोटीन, ek या एक से अधिक विशिष्ट स्थानिक रचना में बिखर जाते हैं, जो कई गैर-सहसंयोजक अंतर्क्रिया द्वारा संचालित होते हैं जैसे हाइड्रोजन बॉन्डिंग, आयनिक अंतर्क्रिया, वान डेर वाल्स बल और जलभीतिक पैकिंग. एक आणविक स्तर पर प्रोटीन के कार्यों को समझने के लिए, उनकी त्रि-आयामी संरचना को निर्धारित करना अक्सर आवश्यक होता है। यह संरचनात्मक जीव-विज्ञान के वैज्ञानिक क्षेत्र का विषय है, जो प्रोटीन की संरचना को निर्धारित करने के लिए एक्स-रे क्रिस्टलोग्राफी, NMR स्पेक्ट्रोस्कोपी और दोहरा ध्रुवीकरण व्यतिकरण-मापी जैसी तकनीकों को लागू करता है। एक विशेष जैव रासायनिक क्रिया संपादित करने के लिए अवशेष की कुछ विशिष्ट संख्या की आवश्यक होती है और करीब 40-50 अवशेष, कार्यात्मक डोमेन आकार के लिए निचली सीमा प्रतीत होते हैं। प्रोटीन आकार, इस निम्न सीमा से लेकर बहु-कार्यात्मक या संरचनात्मक प्रोटीन में कई हजार अवशेष तक होते हैं। हालांकि, प्रोटीन की औसत लंबाई का वर्तमान आकलन 300 अवशेष के आस-पास है। प्रोटीन उपइकाई से बहुत बड़ा समुच्चय गठित किया जा सकता है: उदाहरण के लिए, एक माइक्रोफिलामेंट में इकठ्ठा कई हजार एक्टिन अणु. जीव रसायन-विज्ञान, एक प्रोटीन संरचना के चार अलग पहलुओं को दर्शाता है: संरचना के इन स्तरों के अलावा, एक प्रोटीन अपनी जैविक क्रियाओं को संपादित करते हुए कई समान संरचनाओं के बीच बदलाव कर सकता है। यह प्रक्रिया पलट भी सकती है। इन कार्यात्मक पुनर्व्यवस्था के संदर्भ में ये तृतीयक या चतुर्धातुक संरचना को आम तौर पर रासायनिक रचना के रूप में संदर्भित किया जाता है और उनके बीच संक्रमण को रचनात्मक परिवर्तन कहा जाता है। प्राथमिक संरचना, कोवैलेन्ट या पेप्टाइड बॉन्ड द्वारा बंधी रहती है, जिनका निर्माण प्रोटीन बायोसिन्थेसिस या उद्ग्रहण की प्रक्रिया के दौरान होता है। ये पेप्टाइड बॉन्ड, प्रोटीन को कठोरता प्रदान करते हैं। अमीनो एसिड श्रृंखला के दो छोर को C-टर्मिनल छोर या कार्बोज़ाइल टर्मिनस (C-टर्मिनस) कहा जाता है और N-टर्मिनल छोर या अमीनो टर्मिनस (N-टर्मिनस), प्रत्येक छोर पर मुक्त समूह की प्रकृति के आधार पर. माध्यमिक संरचना के विभिन्न प्रकार, मुख्य श्रृंखला के पेप्टाइड समूहों के बीच हाइड्रोजन बॉन्ड की पद्धति द्वारा परिभाषित होते हैं। हालांकि, ये हाइड्रोजन बॉन्ड आम तौर पर खुद में स्थिर नहीं होते हैं, क्योंकि जल-तिक्तेय हाइड्रोजन बॉन्ड, आम तौर पर तिक्तेय-तिक्तेय हाइड्रोजन बॉन्ड की तुलना में अधिक अनुकूल होते हैं। इस प्रकार, माध्यमिक संरचना सिर्फ तभी स्थिर होती है जब जल की स्थानीय संकेंद्रता पर्याप्त रूप से न्यून होती है, जैसे, पिघली हुई गोलिका में या पूरी तरह दोहरी स्थिति में. इसी तरह, पिघली हुई गोलिका का गठन और तृतीयक संरचना, मुख्य रूप से संरचनात्मक आधार पर गैर-विशिष्ट अंतर्क्रिया द्वारा प्रेरित होती है, जैसे अमीनो एसिड और जलभीतिक अंतर्क्रिया की रूखी प्रवृत्ति. हालांकि, तृतीयक संरचना सिर्फ तभी निश्चित होती है जब एक प्रोटीन डोमेन के हिस्से संरचनात्मक आधार पर विशिष्ट अंतर्क्रिया द्वारा जगह पर बंद कर दिए जाते हैं, जैसे आयनिक अंतर्क्रिया (लवण सेतु), हाइड्रोजन बॉन्ड और पक्ष श्रृंखला की तंग पैकिंग. बाह्य-कोशीय प्रोटीन की तृतीयक संरचना को भी डीसल्फाइड बॉन्ड द्वारा स्थिर किया जा सकता है, जो बिना दोहराव की स्थिति की एन्ट्रोपी को कम कर देता है; डीसल्फाइड बॉन्ड, साइटोसोलिक प्रोटीन में अत्यंत दुर्लभ हैं, क्योंकि साइटोसोल, आम तौर पर एक न्यूनीकरण माहौल है। भिन्न अमीनो एसिड का अनुक्रम, प्रोटीन या पेप्टाइड की प्राथमिक संरचना कहलाता है। अवशेषों की गिनती हमेशा N-टर्मिनल छोर पर शुरू होती है (NH2 समूह), वह छोर, जहां अमीनो समूह, पेप्टाइड बॉन्ड में शामिल है। एक प्रोटीन की प्राथमिक संरचना, उस जीन से निर्धारित होती है जो उस प्रोटीन के साथ मेल खाता है। DNA में न्युक्लियोटाइड का एक विशिष्ट अनुक्रम mRNA में प्रतिरूपित होता है, जिसे रूपांतरण कही जाने वाली एक प्रक्रिया में राइबोज़ोम द्वारा पढ़ा जाता है। एक प्रोटीन का अनुक्रम उस प्रोटीन के लिए अनोखा होता है और उस प्रोटीन की संरचना और क्रिया को परिभाषित करता है। एक प्रोटीन के अनुक्रम को एडमन डीग्रडेशन या टेन्डम मास स्पेक्ट्रोमेट्री जैसे तरीकों द्वारा निर्धारित किया जा सकता है। लेकिन अक्सर, इसे उस जीन के अनुक्रम से सीधे पढ़ा जाता है जो आनुवंशिक कोड का उपयोग करता है। रूपांतरण-पश्चात के संशोधन, जैसे डीसल्फाइड निर्माण, फोस्फोरिलेशन और ग्लाइकोजाईलेशन को भी आम तौर पर प्राथमिक संरचना का एक हिस्सा माना जाता है और उसे जीन से नहीं पढ़ा जा सकता है। बॉन्ड की लंबाई और कोण जैसी ज्ञात जानकारी का उपयोग करते हुए पेप्टाइड्स के मॉडल के निर्माण द्वारा, माध्यमिक संरचना के प्रथम तत्वों, अल्फा हेलिक्स और बीटा शीट को लिनस पौलिंग और सहकर्मियों द्वारा 1951 में सुझाया गया था। इन दो माध्यमिक संरचना तत्वों में प्रत्येक के पास एक नियमित ज्यामिति है, जिसका अर्थ है कि वे डीहाइड्रल कोण ψ और φ के विशिष्ट मूल्य से बंधे हैं। इस प्रकार, उन्हें रामचंद्रन प्लॉट के एक विशेष क्षेत्र में पाया जा सकता है। अल्फा हेलिक्स और बीटा शीट, दोनों ही पेप्टाइड रीढ़ में सभी हाइड्रोजन बॉन्ड दाताओं और स्वीकारकर्ताओं को तृप्त करने का एक तरीका प्रदर्शित करते हैं। ये माध्यमिक संरचना तत्व, केवल पॉलीपेप्टाइड मुख्य श्रृंखला के गुणों पर निर्भर करते हैं, यह समझाते हुए कि क्यों वे सभी प्रोटीन में मौजूद होते हैं। प्रोटीन का वह हिस्सा जो नियमित माध्यमिक संरचना में नहीं है, उसे एक "गैर-नियमित संरचना" कहा जाता है (यादृच्छिक कॉयल के साथ मिश्रित नहीं किया जाना चाहिए, एक खुली पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला जिसमें किसी भी त्रि-आयामी संरचना की कमी है). उसी हेलिक्स के कुछ और निरूपण को दाईं तरफ दिखाया गया है। माध्यमिक संरचना के तत्वों को आम तौर पर, विभिन्न किस्मों की गांठ और मोड़ों का उपयोग करते हुए एक ठोस आकार में मोड़ा जाता है। माध्यमिक संरचनाएं, सुपरमाध्यमिक संरचनाओं के गठन के लिए हाइड्रोजन बॉन्ड द्वारा बंध जाते हैं जैसे ग्रीक की. एक विस्तृत उदाहरण के लिए देखें सुपरमाध्यमिक संरचना. यह भी कई वैज्ञानिकों द्वारा सुझाया गया है कि माध्यमिक संरचना केवल अमीनो एसिड अनुक्रम के द्वारा ही निर्धारित होती है। माध्यमिक संरचना के तत्वों को आम तौर पर, विभिन्न किस्मों की गांठ और मोड़ों का उपयोग करते हुए एक ठोस आकार में मोड़ा जाता है। तृतीयक संरचना का निर्माण आम तौर पर जलभीतिक अवशेष के दफन द्वारा प्रेरित होता है, लेकिन अन्य अंतर्क्रिया जैसे हाइड्रोजन बॉन्डिंग, आयनिक अंतर्क्रिया और डीसल्फाइड बॉन्ड भी तृतीयक संरचना को स्थिर कर सकते हैं। तृतीयक संरचना में ऐसी सभी गैर-सहसंयोजक अंतर्क्रिया शामिल हैं जिन्हें माध्यमिक संरचना नहीं माना जाता है और जो प्रोटीन के समग्र तह को परिभाषित करता है और आम तौर पर प्रोटीन की क्रियाओं के लिए अपरिहार्य है। चतुर्धातुक संरचना, पेप्टाइड बॉन्ड की कई श्रृंखलाओं के बीच अंतर्क्रिया है। व्यक्तिगत श्रृंखला, उपइकाई कहलाती हैं। व्यक्तिगत उप-इकाई आम तौर पर सहसंयोजक तरीके से नहीं जुड़ी होती है, लेकिन एक डीसल्फाइड बॉन्ड से जुड़ी हो सकती है। सभी प्रोटीन में चतुर्धातुक संरचना नहीं होती है, क्योंकि वे मोनोमर्स की तरह कार्यात्मक हो सकते हैं। चतुर्धातुक संरचना को उसी श्रेणी की अंतर्क्रिया द्वारा स्थिर किया जाता है जिससे तृतीयक संरचना को किया जाता है। दो या दो से अधिक पॉलीपेप्टाइड के संकुल (यानी कई उपइकाई) को मल्टीमर कहा जाता है। विशेष रूप से यदि इसमें दो उपइकाई है तो इसे एक डाईमर कहा जाएगा, अगर तीन उपइकाई शामिल है तो ट्राईमर और चार उपइकाई के शामिल होने पर टेट्रामर कहा जाएगा. ये उपइकाईयां एक-दूसरे से आम तौर पर समरूपता धुरी द्वारा संबंधित हैं, जैसे डाईमर में एक 2-फोल्ड धुरी