English: PCT/AI/7 page 88 [Annex C, Appendix 2, Table 6, continued] Key THIOLEST THIOETH CARBOHYD METAL BINDING Description thiolester bond; the ‘FROM’ and ‘TO’ endpoints represent the two residues which are linked by the thiolester bond thioether bond; the ‘FROM’ and ‘TO’ endpoints represent the two residues which are linked by the thioether bond glycosylation site; the nature of the carbohydrate (if known) is given in the description field binding site for a metal ion; the description field indicates the nature of the metal binding site for any chemical group (co-enzyme, prosthetic group, etc.); the chemical nature of the group is given in the description field extent of a signal sequence (prepeptide) extent of a transit peptide (mitochondrial, chloroplastic, or for a microbody) extent of a propeptide extent of a polypeptide chain in the mature protein extent of a released active peptide extent of a domain of interest on the sequence; the nature of that domain is given in the description field extent of a calcium-binding region extent of a DNA-binding region extent of a nucleotide phosphate binding region; the nature of the nucleotide phosphate is indicated in the description field extent of a transmembrane region extent of a zinc finger region extent of a similarity with another protein sequence; precise information, relative to that sequence is given in the description field extent of an internal sequence repetition secondary structure: Helices, for example, Alpha-helix, 3(10) helix, or Pi-helix secondary structure:
French: PCT/AI/7 page 94 [Annexe C, appendice 2, tableau 6, suite] Clé DISULFID Description liaison disulfure; les extrémités "FROM" et "TO" représentent les deux résidus qui sont liés par une liaison disulfure intrachaîne; si les extrémités "FROM" à "TO" sont identiques, la liaison disulfure est une liaison interchaîne et le champ de description donne la nature de la liaison réticulée liaison thiolester; les extrémités "FROM" et "TO" représentent les deux résidus liés par la liaison thiolester liaison thio-éther; les extrémités "FROM" et "TO" représentent les deux résidus liés par la liaison thio-éther site de glycosylation; la nature de l’hydrate de carbone (lorsqu’elle est connue) est donnée dans le champ de description site de fixation pour un ion métallique; le champ de description donne la nature du métal site de fixation pour tout groupe chimique (coenzyme, groupe prosthétique, etc.); la nature chimique du groupe est donnée dans le champ de description séquence-signal (prépeptide) peptide-transit (mitochondrial, chloroplastique ou destiné à un micro-organisme) propeptide chaîne polypeptidique dans la protéine mature peptide actif libéré domaine d’intérêt dans la séquence; la nature de ce domaine est donnée dans le champ de description région de fixation du calcium région de fixation de l’ADN région de fixation d’un phosphate nucléotidique; la nature du phosphate nucléotidique est donnée dans le champ de description région transmembranaire région d’un doigt de zinc similitude avec une autre séquence protéique; des informations détaillées sur cette séquence figurent dans le champ de description répétition de séquence interne structure secondaire – Hélices, telles que les hélices alpha, les hélices 3-10 ou les hélices pi structure secondaire – Brin bêta, tel que le brin bêta à liaison hydrogénée ou le résidu dans un brin isolé à pont bêta