natgillin/translations-raw huggingface dataset:
In vitro studies in liver microsomes showed that eluxadoline is not an inhibitor of CYP3A4 at clinically relevant concentrations, but in intestinal microsomes, eluxadoline inhibited CYP3A4 with a Ki of 450 µM (256 µg/mL).
Májmikroszómákkal végzett in vitro vizsgálatokban kimutatták, hogy az eluxadolin klinikailag releváns koncentrációban nem gátolja a CYP3A4 enzimet, az intestinalis microsomákban azonban 450 µM-os (256 µg/ml-es) kötődési affinitással (Ki) gátolta a CYP3A4-et.
In vitro studies in rat hepatocytes also showed that ambrisentan did not induce Pgp, BSEP or MRP2 protein expression.
Patkány hepatocitákon végzett in vitro vizsgálatok is azt igazolták, hogy az ambriszentán nem indukálta a Pgp-, a BSEP- , illetve az MRP2 protein expressziót.
In vitro studies in rat hepatocytes also showed that ambrisentan did not induce Pgp, BSEP or MRP2 protein expression.
Patkány hepatocitákon végzett in vitro vizsgálatok is azt igazolták, hogy az ambriszentán nem indukálta a Pgp-, a BSEP- vagy az MRP2 protein expressziót.
In vitro studies indicate that bromfenac is mainly metabolised by CYP2C9, which is absent in both iris-ciliary body and retina/choroid and the level of this enzyme in the cornea is less than 1% compared to the corresponding hepatic level.
Az in vitro vizsgálatok azt mutatják, hogy a bromfenákot elsősorban a CYP2C9 metabolizálja, ami a corpus ciliaréból és a retinából/chorioideából egyaránt hiányzik, és ennek az enzimnek a szintje a megfelelő hepaticus szinthez képest a corneában kevesebb mint 1%.
In vitro studies indicate that clinical drug-drug interactions are unlikely to occur at therapeutic doses as a result of inhibition by bosutinib on the metabolism of medicinal products that are substrates for CYP1A2, CYP2A6, CYP2C8, CYP2C9, CYP2C19, CYP2D6, or CYP3A4/5.
Egy in vitro vizsgálat azt mutatta, hogy terápiás dózisok alkalmazása esetén nem valószínű gyógyszerkölcsönhatások előfordulása a bozutinib olyan gyógyszerek metabolizmusára gyakorolt gátló hatása eredményeként, amelyek a CYP1A2, a CYP2B6, a CYP2A6, a CYP2C8, a CYP2C9, a CYP2C19, a CYP2D6, illetve a CYP3A4/5 szubsztrátjai.
In vitro studies indicate that dasatinib is a CYP3A4 substrate.
In vitro vizsgálatok arra utalnak, hogy a dazatinib a CYP3A4 enzim szubsztrátja.
In vitro studies indicate that eluxadoline is neither an inducer of CYP1A2, CYP2B6, CYP2C9, CYP2C19, and CYP3A4, nor an inhibitor of CYP1A2, CYP2A6, CYP2B6, CYP2C9, CYP2C19,
In vitro vizsgálatokban kimutatták, hogy klinikailag releváns koncentrációban az eluxadolinnak sem CYP1A2-, CYP2B6-, CYP2C9-, CYP2C19- vagy CYP3A4-induktor, sem pedig CYP1A2-,
In vitro studies indicate that osimertinib is metabolized predominantly by CYP3A4, and CYP3A5.
In vitro vizsgálatok azt mutatják, hogy az ozimertinib főként a CYP3A4 és a CYP3A5 útján metabolizálódik.
In vitro studies indicate that pitolisant is neither a substrate nor an inhibitor of human P-glycoprotein and breast cancer resistance protein (BCRP).
In vitro vizsgálatok szerint a pitolizant nem szubsztrátja és nem inhibitora a humán P--glikoproteinnek és az emlőrák rezisztencia proteinnek (BCRP).
In vitro studies indicate that the active metabolites M-2 and M-5 are substrates for P-glycoprotein and BCRP.
Az in vitro vizsgálatok azt jelzik, hogy az M-2 és M-5 aktív metabolitok a P-glikoprotein és a BCRP szubsztrátjai.
In vitro studies indicate that the enzymes CYP1A2, 2B6, and 2C9 are not induced and that CYP1A1, 1A2, 2A6, 2B6, 2C8, 2C9, 2D6, and 2E1 are not inhibited by lacosamide at plasma concentrations observed in clinical trials.
In vitro vizsgálatok azt mutatják, hogy a lakozamid nem indukálja a CYP1A2, 2B6 és 2C9, és nem gátolja a CYP1A1, 1A2, 2A6, 2B6, 2C8, 2C9, 2D6 és 2E1 enzimeket a klinikai vizsgálatokban megfigyelt plazmakoncentrációkban.
In vitro studies indicate that tolvaptan is a substrate and competitive inhibitor of P-glycoprotein (P-gp)
In vitro vizsgálatok eredményei azt mutatják, hogy a tolvaptán szubsztrátként a P-glikoprotein (P-gp) kompetitív inhibitora.
In vitro studies indicate that tolvaptan or its oxobutyric metabolite may have the potential to inhibit OATP1B1, OATP1B3, OAT3, BCRP and OCT1 transporters.
In vitro vizsgálatok eredményei azt mutatják, hogy a tolvaptán vagy annak oxo-vajsav metabolitja képes gátolni az OATP1B1-, OATP1B3-, OAT3-, BCRP- és OCT1-transzportereket.
In vitro studies indicate that vismodegib has the potential to act as an inhibitor of breast cancer resistance protein (BCRP).
In vitro vizsgálatok arra utalnak, hogy a viszmodegib potencionálisan gátolhatja az emlőrák rezisztencia fehérjét (BCRP).
In vitro studies indicated that axitinib does not inhibit CYP2A6, CYP2C9, CYP2C19, CYP2D6, CYP2E1, CYP3A4/5, or UGT1A1 at therapeutic plasma concentrations.
In vitro vizsgálatok az mutatták, hogy az axitinib terápiás plazmakoncentrációkban nem gátolja a CYP2A6, CYP2C9, CYP2C19, CYP2D6, CYP2E1, CYP3A4/5 vagy UGT1A1 enzimeket.
In vitro studies indicated that ibrutinib is not a substrate of P-gp, nor other major transporters, except OCT2.
In vitro vizsgálatok azt mutatták, hogy az ibrutinib nem szubsztrátja a P-gp-nek, sem más, jelentős transzporternek, kivéve az OCT2-t.
In vitro studies indicated that ivacaftor has the potential to inhibit CYP2C9.
In vitro vizsgálatok azt mutatták, hogy az ivakaftor rendelkezik a CYP2C9-et gátló potenciállal.
In vitro studies of antiviral activity
Az antivirális aktivitás in vitro vizsgálatai.
In vitro studies of CYP and UGT inhibition and induction
A CYP és UGT inhibició és indukció in vitro vizsgálatai
In vitro studies of human megakaryocytopoiesis established that anagrelide’s inhibitory actions on platelet formation in man are mediated via retardation of maturation of megakaryocytes, and reducing their size and ploidy.
Humán megakaryocytopoiesis in vitro vizsgálatai alapján megállapítást nyert, hogy emberben az anagrelid vérlemezke-képződésre gyakorolt gátló hatása a megakaryocyták érésének késleltetésén, továbbá méretük és ploiditásuk csökkentésén keresztül jut érvényre.
In vitro studies show that decitabine does not inhibit nor induce CYP 450 enzymes up to more than 20-fold of the therapeutic maximum observed plasma concentration (Cmax).
In vitro vizsgálatok azt mutatták, hogy a decitabin a maximális terápiás adag 20-szorosát meghaladó plazmakoncentrációig (Cmax) nem gátolja és nem indukálja a CYP450 enzimeket.
In vitro studies show that levetiracetam affects intraneuronal Ca2+ levels by partial inhibition of N- type Ca2+ currents and by reducing the release of Ca2+ from intraneuronal stores.
In vitro vizsgálatok szerint a levetiracetám oly módon hat az intraneuronális Ca2+-szintekre, hogy részlegesen gátolja az N-típusú Ca2+-áramokat, valamint csökkenti a Ca2+-felszabadulást az intraneuronális raktárakból.
In vitro studies show that nateglinide is extensively bound (97–99%) to serum proteins, mainly serum albumin and to a lesser extent alpha1-acid glycoprotein.
In vitro vizsgálatok azt mutatják, hogy a nateglinid nagymértékben (97–99%-ban) kötődik a szérumfehérjékhez, főleg szérum albuminhoz, kisebb mértékben 1-glikoprotein savhoz.
In vitro studies show that the metabolism of voriconazole may be inhibited by NNRTIs and voriconazole may inhibit the metabolism of NNRTIs.
NNRTI-k gátolhatják a vorikonazol metabolizációját és a vorikonazol gátolhatja az NNRTI-k metabolizációját.
In vitro studies show that tipranavir is a substrate and also an inhibitor of P-gp.
Az in vitro vizsgálatok arra utalnak, hogy a tipranavir P-gp- (P-glikoprotein)-szubsztrát, és egyben P-gp-inhibitor is.
In vitro studies show that voriconazole may inhibit the metabolism of HIV protease inhibitors and the metabolism of voriconazole may also be inhibited by HIV protease inhibitors.
In vitro vizsgálatok mutatják, hogy a vorikonazol gátolhatja a HIV-proteáz gátlók metabolizációját és azt, hogy a vorikonazol metabolizációját gátolhatják a HIV-proteáz
In vitro studies show that voriconazole may inhibit the metabolism of HIV protease inhibitors and the metabolism of voriconazole may also be inhibited by HIV protease inhibitors.
In vitro vizsgálatok mutatják, hogy a vorikonazol gátolhatja a HIV-proteáz gátlók metabolizációját és azt, hogy a vorikonazol metabolizációját gátolhatják a HIV-proteáz gátlók.
In vitro studies show that voriconazole may inhibit the metabolism of HIV protease inhibitors and the metabolism of voriconazole may also be inhibited by HIV protease inhibitors.
In vitro vizsgálatok mutatják, hogy a vorikonazol gátolhatja a HIV-proteáz-gátlók metabolizációját, és azt, hogy a vorikonazol metabolizációját gátolhatják a HIV-proteáz- gátlók.
In vitro studies showed that rasagiline at a concentration of 1 µg/ml (equivalent to a level that is 160 times the average Cmax ~ 5.9-8.5 ng/ml in Parkinson’s disease patients after 1 mg rasagiline multiple dosing), did not inhibit cytochrome P450 isoenzymes, CYP1A2, CYP2A6, CYP2C9, CYP2C19, CYP2D6, CYP2E1, CYP3A4 and CYP4A.
Az in vitro vizsgálatok azt mutatták, hogy a razagilin 1 μg/ml koncentrációban (ami 160-szorosa a Parkinson-kórban szenvedő betegekben - 1 mg razagilin ismételt adását követően - kialakuló átlagos Cmax ~ 5,9-8,5 ng/ml vérszintnek) nem gátolja az alábbi citokróm P450 izoenzimeket: CYP1A2, CYP2A6, CYP2C9, CYP2C19, CYP2D6, CYP2E1, CYP3A4 és CYP4A.
In vitro studies showed that telavancin retained full activity in the presence of pulmonary surfactant.
In vitro vizsgálatok azt mutatták, hogy a telavancin pulmonális surfactant jelenlétében is megtartotta teljes aktivitását.
In vitro studies showed that umeclidinium is primarily metabolised by cytochrome P450 2D6 (CYP2D6) and is a substrate for the P-glycoprotein (P-gp) transporter.
In vitro vizsgálatok azt mutatták, hogy az umeklidiniumot elsősorban a citokróm P450 2D6 (CYP2D6) enzim metabolizálja, és szubsztrátja a P-glikoprotein (P-gp)-transzporternek is.
In vitro studies showed that vinflunine is a Pgp-substrate like other vinca alkaloids, but with a lower affinity.
In vitro vizsgálatok azt mutatták, hogy a vinflunin hasonlóan a többi vinkaalkaloidhoz egy Pgp- szubsztrát, de kisebb affinitású, mint az említett vegyületek.
In vitro studies showed that voriconazole is metabolised by the hepatic cytochrome P450 isoenzymes CYP2C19, CYP2C9 and CYP3A4.
In vitro vizsgálatok kimutatták, hogy a vorikonazolt a máj citokróm P450 izoenzimek, a CYP2C19, CYP2C9 és CYP3A4 bontják le.
In vitro studies suggest that CYP3A4 metabolism and glucuronidation are responsible for the metabolism of vemurafenib.
In vitro vizsgálatok arra utalnak, hogy CYP3A4 metabolizmus és glukuronidáció felelős a vemurafenib metabolizmusáért.
In vitro studies suggested that ponatinib is either not a substrate or is a weak substrate for both P-gp and breast cancer resistance protein BCRP.
In vitro vizsgálatok szerint a ponatinib nem vagy gyenge szubsztrátja a P-gp és az emlőtumor rezisztencia fehérjének (breast cancer resistance protein – BCRP).
In vitro studies suggested that the primary route of metabolism of empagliflozin in humans is glucuronidation by the uridine 5'-diphospho-glucuronosyltransferases UGT2B7, UGT1A3, UGT1A8, and UGT1A9.
In vitro vizsgálatok arra utalnak, hogy az empagliflozin metabolizmusának elsődleges útja emberben az uridin- 5’-difoszfoglükuronozil-transzferázok, az UGT2B7, UGT1A3, UGT1A8 és UGT1A9 általi glükuronidáció.
In vitro studies using human liver microsomes indicate that CYP1A1 is the major enzyme responsible for the 7-hydroxylation of granisetron, whereas CYP3A4 contributes to 9’desmethylation.
Humán májmikroszómákkal végzett in vitro vizsgálatok azt mutatják, hogy a graniszetron 7- hidroxilációjáért felelős fő enzim a CYP1A1, míg a CYP3A4 a 9’-dezmetilációban vesz részt.
In vitro studies using human liver microsomes indicate that ranolazine is metabolised primarily by CYP3A4, but also by CYP2D6.
Humán máj mikroszomákat használó in vitro vizsgálatok arra utalnak, hogy a ranolazin elsősorban a CYP3A4 által, valamint a CYP2D6 által metabolizálódik.
In vitro studies using human liver microsomes show no or little (< 25%) inhibition of cytochrome P450 isozymes 1A2, 2A6, 2B6, 2C8, 2C9, 2C19, 2D6, 2E1 or 3A4 at zonisamide levels approximately two-fold or greater than clinically relevant unbound serum concentrations.
Humán máj mikroszómákon végzett in vitro kísérletekben a klinikai jelentőséggel bíró nem kötött zoniszamid-szérumkoncentráció mintegy kétszerese vagy annál is magasabb zoniszamid- koncentrációk a citokróm P450 1A2, 2A6, 2B6, 2C8, 2C9, 2C19, 2D6, 2E1 és 3A4 izoenzimeit nem vagy csak csekély mértékben (<25%) gátolták.
In vitro studies using human liver microsomes show no or little (<25%) inhibition of cytochrome P450 isozymes 1A2, 2A6, 2B6, 2C8, 2C9, 2C19, 2D6, 2E1 or 3A4 at zonisamide levels approximately two- fold or greater than clinically relevant unbound serum concentrations.
Humán máj mikroszómákon végzett in vitro kísérletekben a klinikai jelentőséggel bíró nem kötött zoniszamid-szérumkoncentráció mintegy kétszerese vagy annál is magasabb zoniszamid-koncentrációk a citokróm P450 1A2, 2A6, 2B6, 2C8, 2C9, 2C19, 2D6, 2E1 és 3A4 izoenzimeit nem vagy csak csekély mértékben (<25%) gátolták.
In vitro studies using human liver preparations demonstrated that cytochrome P450 1A2 is the principal isoenzyme involved in the metabolism of riluzole.
Az emberi máj készítményeken végzett in vitro vizsgálatokban kimutatták, hogy a riluzol metabolizmusában fő szerepet játszó izoenzim a citokróm P450 1A2.
In vitro studies using the Zirela Nebuliser System with Quinsair have demonstrated the following drug delivery characteristics: mass median aerodynamic diameter (droplet size distribution):
A Zirela porlasztó rendszerrel belélegzett Quinsair-ral végzett in vitro vizsgálatok a következő gyógyszer-bejuttatási jellemzőket mutatták ki: tömegfelező aerodinamikai átmérő (cseppméret elosztás): 3,56 mikrométer (1,51 geometriai standard deviáció); gyógyszer-bejuttatási ráta:
In vitro studies with amlodipine have shown that approximately 97.5% of circulating amlodipine is bound to plasma proteins.
Az amlodipinnel végzett in vitro vizsgálatok azt mutatták, hogy a keringő gyógyszer körülbelül 97,5%-ban kötődik plazmafehérjékhez hipertóniás betegekben.
In vitro studies with cultured human hepatocytes demonstrated that IL-6 caused a reduction in CYP1A2, CYP2C9, CYP2C19, and CYP3A4 enzyme expression.
Tenyésztett humán hepatocytákkal végzett in vitro vizsgálatokkal kimutatták, hogy az IL-6 csökkentette a CYP1A2-, CYP2C9-, CYP2C19- és a CYP3A4-enzimek expresszióját.
In vitro studies with eltrombopag suggest a potential phototoxicity risk; however, in rodents there was no evidence of cutaneous phototoxicity (10 or 7 times the human clinical exposure in adult or paediatric ITP patients at 75 mg/day and 5 times the human clinical exposure in HCV patients at
Az eltrombopaggal végzett in vitro vizsgálatok felvetik a fototoxicitás kockázatának lehetőségét; azonban rágcsálókban nem volt látható jele bőr-fototoxicitásnak (az AUC alapján számított,
In vitro studies with human liver microsomes and human cDNA-expressed cytochrome P450 isozymes indicate that bortezomib is primarily oxidatively metabolised via cytochrome P450 enzymes, 3A4, 2C19, and 1A2.
Emberi máj mikroszómákkal és humán cDNS-sel expresszált citokróm P450 izoenzimekkel végzett in vitro vizsgálatok jelezték, hogy a bortezomib elsősorban oxidatívan metabolizálódik a citokróm P450 3A4, 2C19 és 1A2 izoenzimen.
In vitro studies with human liver microsomes suggest that oxidative metabolism of nevirapine is mediated primarily by cytochrome P450 isozymes from the CYP3A family, although other isozymes may have a secondary role.
Az emberi hepatocyták microsomáin elvégzett in vitro kísérletek szerint a nevirapin oxidatív metabolizmusát elsősorban a citokróm P450 enzimrendszer CYP3A izoenzimei végzik – bár más izoenzimeknek lehet másodlagos szerepe.
In vitro studies with human platelets indicate that vardenafil has no antiaggregatory effect on its own, but at high (super-therapeutic) concentrations, vardenafil potentiates the antiaggregatory effect of the nitric oxide donor sodium nitroprusside.
Emberi thrombocytákkal végzett in vitro vizsgálatok arra utalnak, hogy a vardenafilnek nincs saját thrombocyta aggregáció gátló hatása, de magas (terápiás szint feletti) koncentrációkban a vardenafil potenciálja a nitrogén-oxid donor nátrium nitroprusszid thrombocyta aggregáció gátló hatását.
In vitro studies, examining more than 60 cell lines, demonstrated that the median cytarabine concentration resulting in 50% growth inhibition (IC50) was approximately 10 M (2.4 g/ml) for two days of exposure and 0.1 M (0.024 g/ml) for 6 days of exposure.
Több mint 60 sejtvonalat vizsgáló in vitro kísérletekben az 50%-os növekedésgátlást előidéző átlagos citarabin koncentráció (IC50) körülbelül 10 M (2,4 g/ml) volt két napos beadás esetén és 0,1 M (0,024 g/ml) hat napos beadás esetén.
In vitro, ambrisentan has no inhibitory effect on human transporters at clinically relevant concentrations, including the P-glycoprotein (Pgp), breast cancer resistance protein (BCRP), multi- drug resistance related protein 2 (MRP2), bile salt export pump (BSEP), organic anion transporting polypeptides (OATP1B1 and OATP1B3) and the sodium-dependent taurocholate co-transporting polypeptide (NTCP).
In vitro, klinikailag releváns koncentrációkban az ambriszentán nem fejt ki gátló hatást a humán transzporterekre, beleértve a P-glikoproteint (Pgp), az emlőrák rezisztencia proteint (BCRP), a multi-drug rezisztencia protein 2-t (MRP2), az epesó („bile salt”) exporter pumpát (BSEP), a szerves anion transzportáló polipeptideket (OATP1B1 és OATP1B3), valamint a nátriumfüggő taurokolát kotranszporter polipeptidet (NTCP).
In vitro, ambrisentan has no inhibitory effect on human transporters at clinically relevant concentrations, including the P-glycoprotein (Pgp), breast cancer resistance protein (BCRP), multi- drug resistance related protein 2 (MRP2), bile salt export pump (BSEP), organic anion transporting polypeptides (OATP1B1 and OATP1B3) and the sodium-dependent taurocholate co-transporting polypeptide (NTCP).
In vitro, klinikailag releváns koncentrációkban az ambriszentán nem fejt ki gátló hatást a humán transzporterekre, beleértve a P-glikoproteint (Pgp), az emlőrák rezisztencia proteint (BCRP), a multi-drug rezisztencia protein-2-t (MRP2), az epesó („bile salt”) exporter pumpát (BSEP), a szerves anion transzportáló polipeptideket (OATP1B1 és OATP1B3), valamint a nátriumfüggő taurokolát kotranszporter polipeptidet (NTCP).
In vitro, apremilast has little to no inhibitory effect (IC50>10µM) on Organic Anion Transporter (OAT)1 and OAT3, Organic Cation Transporter (OCT)2, Organic Anion Transporting Polypeptide (OATP)1B1 and OATP1B3, or breast cancer resistance protein (BCRP) and is not a substrate for these transporters.
In vitro az apremilaszt csekély mértékű vagy semmilyen gátló hatást (IC50>10 µM) nem fejt ki az organikus anion transzporter (OAT)1-re és az OAT3-ra, az organikus kation transzporter (OCT)2-re, az organikus anion transzporter polipeptid (OATP)1B1-re és az OATP1B3-ra vagy az emlőrák rezisztencia fehérjére (BCRP), és nem szubsztrátja ezeknek a transzportereknek.
In vitro, apremilast is a substrate, and a weak inhibitor of P-glycoprotein (IC50>50µM), however clinically relevant drug interactions mediated via P-gp are not expected to occur.
In vitro az apremilaszt a P-glikoprotein szubsztrátja és gyenge inhibitora (IC50>50 µM) , a P-gp által mediált klinikailag jelentős gyógyszerkölcsönhatások előfordulása azonban nem várható.
In vitro, bedaquiline does not significantly inhibit the activity of any of the CYP450 enzymes tested (CYP1A2, CYP2A6, CYP2C8/9/10, CYP2C19, CYP2D6, CYP2E1, CYP3A4, CYP3A4/5 and
In vitro, a bedakvilin a vizsgált CYP450 enzimek egyikének aktivitását sem gátolja jelentősen (CYP1A2, CYP2A6, CYP2C8/9/10, CYP2C19, CYP2D6, CYP2E1, CYP3A4, CYP3A4/5 és CYP4A)
in vitro, binds rapidly and irreversibly to platelet receptors, thus inhibiting platelet aggregation.
Az in vitro izolált aktív tiol-származék gyorsan és irreverzíbilisen kötődik a vérlemezke receptorokhoz, ilyen módon gátolva a vérlemezke-aggregációt.
In vitro, brivaracetam is not a substrate of human P- glycoprotein (P-gp), multidrug resistance proteins (MRP) 1 and 2, and likely not organic anion transporter polypeptide 1B1 (OATP1B1) and OATP1B3.
In vitro a brivaracetám nem szubsztrátja a humán P-glikoproteinnek (P-gp) és a multidrug rezisztencia protein (MRP) 1 és 2-nek, és valószínűleg az organikus anion transzporter polipeptid 1B1-nek (OATP1B1) és az OATP1B3-nak sem.
In vitro, carfilzomib inhibits OATP1B1 with an IC50 = 2.01 µM whereas it is unknown whether carfilzomib may or not inhibit other transporters OATP1B3, OAT1, OAT3, OCT2 and BSEP, at the systemic level.
In vitro, a karfilzomib gátolja az OATP1B1 izoenzimet (IC50 = 2,01 µmól), ugyanakkor nem ismert, hogy a karfilzomib szisztémás szinten gátolhatja-e vagy sem a többi transzporter molekulát, az OATP1B3-at, az OAT1-et, az OAT3-at, az OCT2-tőt és a BSEP-t.
In vitro, defibrotide has been shown to bind to various sites on vascular endothelium that are involved in cell regulation, providing a stimulus that promotes protection of activated endothelial cells.
In vitro a defibrotidról igazolódott, hogy az ér endothelium különböző olyan helyeihez kötődik, amelyek részt vesznek a sejtregulációban, ezzel a stimulussal elősegítve az aktivált endothel sejtek védelmét.
In vitro, florbetaben (18F) shows nanomolar binding affinity to synthetic β-amyloid fibrils and to AD brain homogenate.
In vitro a florbetabén (18F) nanomoláris kötődési affinitást mutat a szintetikus β-amyloid fibrillumokhoz és az Alzheimer-kóros agyból származó homogenizátumhoz.
In vitro, flutemetamol (18F) binds to β-amyloid neuritic plaques in the brain, with negligible binding to neurofibrillary tangles.
In vitro a flutemetamol (18F) az agyban található β-amiloid neuritises plakkokhoz kötődik, és elhanyagolható mértékben kapcsolódik a neurofibrillaris kötegekhez.
In vitro, fondaparinux is highly and specifically bound to antithrombin protein with a dose-dependant plasma concentration binding (98.6% to 97.0% in the concentration range from 0.5 to 2 mg/l).
In vitro, a fondaparinux nagymértékben és specifikusan, a plazma koncentráció szintjétől függő mértékben kötődik az antithrombin fehérjéhez
In vitro, idelalisib was an inducer of several enzymes, and a risk for decreased exposure and thereby decreased efficacy of substrates of inducible enzymes such as CYP2C9, CYP2C19, CYP2B6 and UGT cannot be excluded.
In vitro az idelaliszib több enzim induktoraként is viselkedett, ezért az indukálható enzimek, például a CYP2C9, CYP2C19, CYP2B6 és UGT szubsztrátjai esetében nem zárható ki a csökkent expozíció és ennélfogva a csökkent hatásosság veszélye.
In vitro, lamivudine inhibited OCT1 and OCT2.
In vitro, a lamivudin gátolta az OCT1-et és OCT2-t.
In vitro, lenalidomide is a substrate of P-gp, but is not a P-gp inhibitor.
A lenalidomid in vitro a P-gp szubsztrátja, de nem P-gp-inhibitor.
In vitro, levetiracetam and its primary metabolite have been shown not to inhibit the major human liver cytochrome P450 isoforms (CYP3A4, 2A6, 2C9, 2C19, 2D6, 2E1 and 1A2), glucuronyl transferase (UGT1A1 and UGT1A6) and epoxide hydroxylase activities.
In vitro a levetiracetám és elsődleges metabolitja nem gátolta a főbb humán citokróm P450 izoenzimek (CYP3A4, 2A6, 2C9, 2C19, 2D6, 2E1 és 1A2), a glükuronil transzferáz (UGT1A1 és UGT1A6) és az ep oxid-hidroxiláz aktivitását.
In vitro, levetiracetam and its primary metabolite have been shown not to inhibit the major human liver cytochrome P450 isoforms (CYP3A4, 2A6, 2C9, 2C19, 2D6, 2E1 and 1A2), glucuronyl transferase (UGT1A1 AND UGT1A6]) and epoxide hydroxylase activities.
In vitro a levetiracetám és elsődleges metabolitja nem gátolta a főbb humán citokróm P450 izoenzimek (CYP3A4, 2A6, 2C9, 2C19, 2D6, 2E1 és 1A2), a glükuronil-transzferáz (UGT1A1 és UGT1A6) és az epoxid-hidroxiláz aktivitását.