natgillin/translations-raw huggingface dataset:
Decant the fat and whey, homogenize the residue at 20000 rpm in 40 ml distilled water adjusted to pH 4,5 with dil. acetic acid (4.5.1), add 20 ml dichloromethane (4.5.2), homogenize again and centrifuge (5 minutes, 3000 g).
Rasv ja vadak dekanteerida, jääk suspendeerida 40 ml destilleeritud vees, reguleerida lahjendatud äädikhappega (4.5.1) pH-le 4,5 ja homogeniseerida (20000 pööret minutis); lisada 20 ml diklorometaani (4.5.2), homogeniseerida uuesti ja tsentrifuugida (5 minutit, 3000 g).
Remove the casein layer that lies between the aqueous and organic phases (see Figure 2) with a spatula and decant off both phases.
Kaseiinikiht, mis jääb vee- ja orgaanilise faasi vahele (vt joonis 2), eraldada spaatliga ning mõlemad faasid kõrvaldada dekanteerimise abil.
Rehomogenize the casein in 40 ml distilled water (see above) and 20 ml dichloromethane (4.5.2) and centrifuge.
Kaseiin homogeniseerida uuesti 40 ml destilleeritud vees (vt eespool) ja 20 ml diklorometaanis (4.5.2) ning tsentrifuugida.
Repeat this procedure until both extraction phases are colourless (two to three times).
Seda protseduuri korrata seni (kaks või kolm korda), kuni mõlemad ekstraheerimisfaasid jäävad värvusetuks.
Homogenize the protein residue with 50 ml acetone (4.5.3) and filter through a medium-speed folded filter paper.
Valgujääk homogeniseeritakse 50 ml atsetoonis (4.5.3) ja filtritakse läbi keskmise kiirusega toimiva kurdpaberfiltri.
Wash the residue on the filter with two separate 25 ml portions of acetone each time and allow to dry in the air or a stream of nitrogen, then pulverize finely in a mortar.
Filtrile kogutud jääki pesta kahe eraldi 25 ml atsetoonikogusega, kuivatada õhu käes või lämmastikuvoolus ja hõõruda uhmris peeneks. Märkus.
Note: Dry casein isolates should be kept at –20 °C.
Kuivi kaseiinipreparaate tuleb säilitada –20 °C juures.
Plasmin cleavage of β-caseins to intensify γ-caseins
β-kaseiinide lõhustamine plasmiini abil γ-kaseiinide intensiivistamiseks
Disperse 25 mg of isolated caseins (6.1.1) in 0,5 ml ammonium carbonate buffer (4.7.1) and homogenize for 20 minutes by e.g. using ultrasonic treatment.
25 mg kaseiinipreparaati (6.1.1) suspendeerida 0,5 ml ammooniumkarbonaatpuhvris (4.7.1) ja homogeniseerida 20 minutit näiteks ultraheliga töötlemise abil.
Heat to 40 °C and add 10 μl plasmin (4.7.2), mix and incubate for one hour at 40 °C with continuous shaking.
Soojendada temperatuurini 40 °C, lisada 10 μl plasmiini (4.7.2), segada ja inkubeerida 40 °C juures ühe tunni jooksul pidevalt loksutades.
To inhibit the enzyme add 20 μl ε-aminoproic acid solution (4.7.3), then add 200 mg of solid urea and 2 mg of dithiothreitol.
Ensüümi inhibeerimiseks lisada 20 μl ε-aminokaproonhappe lahust (4.7.3), seejärel lisada 200 mg tahket karbamiidi ja 2 mg ditiotreitooli. Märkus.
Note: To obtain more symmetry in the focused casein bands it is advisable to freeze-dry the solution after adding the ε-aminocaproic acid and then dissolving the residues in 0,5 ml protein dissolving buffer (4.6).
Selleks et fookustatud kaseiiniribad tuleksid sümmeetrilisemad, on soovitatav pärast ε-aminokaproonhappe lisamist lahus külmkuivatada ja kuivjääk lahustada 0,5 ml valkusid lahustavas puhvris (4.6).
Preparation of the urea containing polyacrylamide gels
Karbamiidi sisaldavate polüakrüülamiidgeelide valmistamine
With the aid of a few drops of water roll the gel carrier sheet (5.2) onto a glass plate (5.1), removing any extraneous water with paper towel or tissue.
Geeli kandekilet (5.2) niisutada mõne tilga veega ja rullida see klaasplaadile (5.1), kõrvaldades eralduva vee pabersalvrätiku või lapiga.
Roll the cover sheet (5.3) with spacers (0,25 mm) onto another glass plate in the same way.
Vaheribadega (0,25 mm) kattekile (5.3) rullida teisele klaasplaadile samal viisil.
Lay the plate horizontally on a levelling table.
Asetada plaat nivelleerimislauale horisontaalasendisse.
Add 10 μl Temed (4.1.3.1) to the prepared and de-aerated gel solution (4.1.2), stir and add 10 μl PER-solution (4.1.3.2), mix thoroughly and immediately pour out evenly onto the centre of the cover sheet.
Ettevalmistatud deaereeritud geelilahusele (4.1.2) lisada 10 μl TEMEDi (4.1.3.1), segada, lisada 10 μl PERi lahust (4.1.3.2), segada hoolikalt ja valada kohe kattekile keskele ühtlaselt laiali.
Place one edge of the gel carrier plate (sheet side down) on the cover sheet plate and lower it slowly so that a gel film forms between the sheets and spreads out regularly and free of bubbles (Figure 3).
Geeli kandeplaadi üks serv asetada, kilepind allpool, kattekilega plaadile ja kandeplaat lasta aeglaselt alla, nii et kahe kile vahel moodustub ühtlane mullideta geeli kile (joonis 3).
Carefully lower the gel carrier plate completely using a thin spatula and place three more glass plates on top of it to act as weights.
Lasta geeli kandeplaat õhukese spaatli abil ettevaatlikult lõpuni alla ja asetada selle peale raskuseks veel kolm klaasplaati.
After polymerization is complete (about 60 minutes) remove the gel polymerized onto the gel carrier sheet along with the cover sheet by tipping the glass plates.
Umbes 60 minuti pärast, kui polümerisatsioon on lõppenud, eemaldada kergelt klaasplaate kallutades kandekilele polümeriseerunud geel koos kattekilega.
Clean the reverse of the carrier sheet carefully to remove gel residues and urea.
Kandekile väline pind puhastada hoolikalt geelijääkidest ja karbamiidist.
Weld the gel sandwich into a film tube and store in a refrigerator (maximum six weeks).
Kande- ja kattekile vahel olev geel keevitada kiletorusse ja säilitada külmikus (säilimisaeg 6 nädalat).
Note: The cover sheet with the spacers can be re-used.
Märkus. Vaheribadega kattekilet võib kasutada korduvalt.
The polyacrylamide gel can be cut to smaller sizes, recommended when there are few samples or if an automatic electrophoresis device is used (two gels, size 4,5 × 5 cm).
Kui proove on vähe või kasutatakse automaatset elektroforeesiseadet, võib polüakrüülamiidgeeli lõigata väiksemateks tükkideks (kaks geeli 4,5 × 5 cm).
lsoelectric focusing
Isoelektriline fookustamine
Set the cooling thermostat to 12 °C.
Jahutustermostaat reguleerida temperatuurile 12 °C.
Wipe off the reverse of the gel carrier sheet with kerosene, then drip a few drops of kerosene (4.2) onto the centre of the cooling block.
Geeli kandekile väline pind puhastada petrooliga, lasta jahutusbloki keskele mõned tilgad petrooli (4.2).
Then roll the gel sandwich, carrier side down, onto it, taking care to avoid bubbles.
Seejärel rullida geel selle peal lahti nii, et kandekile jääks allapoole ega tekiks mulle.
Wipe off any excess kerosene and remove the cover sheet.
Pühkida liigne petrool ära ja kõrvaldada kattekile.
Soak the electrode strips with the electrode solutions (4.3, 4.4), cut to gel length and place in the positions provided (distance of electrodes 9,5 cm).
Elektroodribad niisutada elektroodilahustega (4.3, 4.4), lõigata geeliga ühepikkuseks ja asetada kohale (elektroodide vahemaa 9,5 cm).
Conditions for isoelectric focusing:
Isoelektrilise fookustamise tingimused
Gel size 265 × 125 × 0,25 mm
Geeli suurus 265 × 125 × 0,25 mm.
Voltage
Pinge
Current
Voolutugevus
Volt-hours
Volttunnid
Pre-focusing
Eelfookustamine
maximum 2500
2500 maks.
constant 4
konstant 4
Sample focusing [2]
Proovi fookustamine [2]
Final focusing
Lõppfookustamine
maximum 5
5 maks.
maximum 6
6 maks.
maximum 7
7 maks.
Note: If thickness or width of the gels are changed, the values for current and power have to be suitably adjusted (e.g. double the values for electric current and power if a 265 × 125 × 0,5 mm gel is used).
Kui geeli paksust või laiust on muudetud, tuleb voolutugevust ja võimsust reguleerida sellele vastavalt (nt 265 × 125 × 0,5 mm geeli puhul tuleb voolutugevust ja võimsust kahekordistada).
Example of a voltage programme for an automatic electrophoresis device (2 gels of 5,0 × 4,5 cm), electrodes without strips applied directly to the gel
Automaatse elektroforeesiseadme pingeprogrammi näide (kaks 5,0 × 4,5 cm geeli; elektroodid on geelile asetatud vahetult, ilma elektroodribadeta)
Temp.
Temperatuur
Sample focusing
Proovi fookustamine
Focusing
Fookustamine
Place sample applicator in step 2 at 0 Vh.
Proovi aplikaator asetada kohale 2. etapil, kui protsess on kestnud 0 volttundi.
Remove sample applicator in step 2 at 30 Vh.
Eemaldada proovi aplikaator 2. etapil, kui protsess on kestnud 30 volttundi.
Protein staining
Valkude värvimine
Protein fixation
Valkude kinnistamine
Remove the electrode strips immediately after turning off the power and put the gel immediately into a staining/destaining dish filled with 200 ml fixative (4.9); leave for 15 minutes, shaking continuously.
Pärast pinge väljalülitamist eemaldada viivitamatult elektroodribad ja asetada geel kohe värvimise/pesemise vanni, millesse on valatud 200 ml kinnistit (4.9); hoida geeli pidevalt loksutades kinnistis 15 minutit.
Washing and staining the gel plate
Geeli pesemine ja värvimine
Thoroughly drain off the fixative and wash the gel plate twice for 30 seconds each time with 100 ml destaining solution (4.10).
Nõrutada kogu kinnisti välja ja pesta geeli kaks korda (mõlemal korral 30 sekundit) 100 ml värvi väljapesemise lahusega (4.10).
Pour off the destaining solution and fill the dish with 250 ml staining solution (4.11.3); allow to stain for 45 minutes with gentle shaking.
Valada värvi väljapesemise lahus ära ja asendada 250 ml värvimislahusega (4.11.3); lasta geelil 45 minutit värvuda, lahust ettevaatlikult loksutades.
Destaining the gel plate
Värvi väljapesemine geelist
Pour off the staining solution, wash the gel plate twice using a 100 ml destaining solution (4.10) each time, then shake with 200 ml destaining solution for 15 minutes and repeat the destaining step at least two or three times until the background is clear and uncoloured.
Valada värvimislahus välja, pesta geeli kaks korda 100 ml värvi väljapesemise lahusega (4.10), seejärel loksutada 200 ml värvi väljapesemise lahusega 15 minutit, värvi väljapesemise etappi korrata vähemalt 2–3 korda, kuni saadakse selge värvusetu foon.
Then rinse the gel plate with distilled water (2 × 2 minutes) and dry in the air (2 to 3 hours) or with a hairdryer (10 to 15 minutes).
Seejärel loputada geeli destilleeritud vees (2 × 2 minutit) ja lasta sellel õhu käes kuivada (2–3 tundi) või kuivatada fööniga (10–15 minutit).
Note 1: Carry out fixing, washing, staining and destaining at 20 °C.
Märkus 1. Kinnistada, pesta, värvida ja värvi välja pesta tuleb 20 °C juures.
Do not use elevated temperatures.
Mitte kasutada kõrgemat temperatuuri.
Note 2: If more sensitive silver staining (e.g. Silver Staining Kit, Protein, Pharmacia Biotech, Code No 17-1150-01) is preferred, plasmin-treated casein samples have to be diluted to 5 mg/ml.
Märkus 2. Juhul kui eelistatakse värvimist hõbedaga kui tundlikuma meetodiga (nt Silver Staining Kit, Protein, Pharmacia Biotech, kood nr 17–1150–01), tuleb plasmiiniga töödeldud kaseiiniproove lahjendada kuni kontsentratsioonini 5 mg/ml.
Evaluation is performed by comparing the protein patterns of the unknown sample with reference standards on the same gel.
Hindamiseks võrreldakse uuritava proovi valguribasid etalonide ribadega samal geelil.
Detection of cows’ milk in cheeses from ewes’ milk, goats’ milk and buffalos’ milk and mixtures of ewes’, goats’ and buffalos’ milk is done via the γ3- and γ2-caseins, whose isoelectric points range between pH 6,5 and pH 7,5 (Figures 4 a, b, Figure 5).
Lehmapiimalisand juustus, mis on valmistatud lamba-, kitse- või pühvlipiimast või lamba-, kitse- ja pühvlipiima segust, tehakse kindlaks γ3- ja γ2-kaseiini järgi, mille isoelektrilised punktid on pH 6,5 ja pH 7,5 vahel (joonised 4a, 4b ja 5).
The detection limit is less than 0,5 %.
Avastamiskünnis on madalam kui 0,5 %.
Visual estimation
Visuaalne hindamine
For visual evaluation of the amount of bovine milk it is advisable to adjust the concentrations of samples and standards to obtain the same level of intensity of the ovine, caprine and/or buffalo γ2- and γ3-caseins (see ‘γ2 E,G,B’ and ‘γ3 E,G,B’ in Figures 4 a, b and Figure 5).
Lehmapiima koguse visuaalseks hindamiseks on soovitav reguleerida proovide ja etalonide kontsentratsioonid selliseks, et lamba-, kitse- ja/või pühvlipiima γ2- ja γ3-kaseiini ribade intensiivsus oleks ühesugune (vt γ2 E, G, B ja γ3 E, G, B joonistel 4a, 4b ja 5).
After which the amount of bovine milk (less than, equal to or greater than 1 %) in the unknown sample can be judged directly by comparing the intensity of the bovine γ3- and γ2-caseins (see ‘γ3 C’ and ‘γ2 C’ in Figures 4a, b and Figure 5) to those of the 0 % and 1 % reference standards (ewe, goat) or, laboratory interim-standards (buffalo).
Sellisel juhtumil saab uuritava proovi lehmapiimasisaldust (mis võib olla suurem või väiksem kui 1 % või võrdne 1 %ga) hinnata otse, võrreldes lehmapiima γ3- ja γ2-kaseiini ribade intensiivsusi (vt γ3 C ja γ2 C joonistel 4a, 4b ja 5) nullprotsendilise ja üheprotsendilise tugietaloni (lammas, kits) või laboratoorse vaheetaloni (pühvel) vastavate intensiivsustega.
Densitometric estimation
Densitomeetriline määramine
If available, apply densitometry (5.19) for the determination of the peak area ratio of bovine to ovine, caprine and/or buffalo γ2- and γ3-caseins (see Figure 5).
Võimaluse korral tuleks lehmapiima γ2- ja γ3-kaseiinile vastavate piikide pindalade suhted lamba-, kitse- ja pühvlipiima vastavate piikide pindaladesse (joonis 5) määrata densitomeetriliselt (5.19).
Compare this value to γ2- and γ3-casein peak area ratio of the 1 % reference standard (ewe, goat) or laboratory interim-standard (buffalo) analysed on the same gel.
Neid suhteid võrreldakse γ2- ja γ3-kaseiinile vastavate piikide pindalade suhetega samal geelil analüüsitud üheprotsendilise tugietaloni (lammas, kits) või laboratoorse vaheetaloni (pühvel) puhul.
Note: The method is operating satisfactorily, if there is a clear positive signal for both bovine γ2- and γ3-caseins in the 1 % reference standard but not in the 0 % reference standard.
Märkus. Meetodi kasutamine on rahuldav, kui üheprotsendilise etaloni puhul saadakse nii lehmapiima γ2- kui ka γ3-kaseiini lisandi kohta selge kinnitus, kuid nullprotsendilise etaloni puhul seda ei saada.
If not, optimize the procedure following the details of the method precisely.
Kui selliseid tulemusi ei saada, tuleb määramisprotseduuri optimeerida, pidades täpselt kinni meetodi tingimustest kõigis üksikasjades.
A sample is judged as being positive, if both bovine γ2- and γ3-caseins or the corresponding peak area ratios are equal to or greater than the level of the 1 % reference standard.
Proov loetakse positiivseks, kui nii lehmapiima γ2- kui ka γ3-kaseiini ribade intensiivsused või piikide pindalad on võrdsed või suuremad kui üheprotsendilise etaloni vastavad tasemed.
Milchwissenschaft 45, 708-711 (1990).
Milchwissenschaft 45, 708–711 (1990).
Addeo F., Nicolai M.A., Chianese L., Moio L., Spagna Musso S., Bocca A., Del Giovine L.: A control method to detect bovine milk in ewe and water buffalo cheese using immunoblotting.
Addeo F., Nicolai M. A., Chianese L., Moio L., Spagna Musso S., Bocca A., Del Giovine L.: A control method to detect bovine milk in ewe and water buffalo cheese using immunoblotting.
Milchwissenschaft 50, 83-85 (1995).
Milchwissenschaft 50, 83–85 (1995).
Krause I., Berner I, Klostermeyer H.: Sensitive detection of cow milk in ewe and goat milk and cheese by carrier ampholyte — and carrier ampholyte/immobilized pH gradient — isoelectric focusing of γ-caseins using plasmin as signal amplifier. in: Electrophoresis-Forum 89 (B. J. Radola, ed.) pp 389-393, Bode-Verlag, München (1989).
Krause I., Berner I, Klostermeyer H.: Sensitive detection of cow milk in ewe and goat milk and cheese by carrier ampholyte — and carrier ampholyte/immobilized pH gradient — isoelectric focusing of γ-caseins using plasmin as signal amplifier. in: Electrophoresis-Forum 89 (B. J. Radola, ed.) pp 389–393, Bode-Verlag, München (1989).
Krause Ι., Belitz H.-D., Kaiser K.-P.: Nachweis von Kuhmilch in Schaf and Ziegenmilch bzw.
Krause Ι., Belitz H.–D., Kaiser K.–P.: Nachweis von Kuhmilch in Schaf and Ziegenmilch bzw.
–käse durch isoelektrische Fokussierung in harnstoffhaltigen Polyacrylamidgelen.
-käse durch isoelektrische Fokussierung in harnstoffhaltigen Polyacrylamidgelen.
Radola B.J.: Ultrathin-layer isoelectric focusing in 50-100 μm polyacrylamide gels on silanised glass plates or polyester films.
Radola B. J.: Ultrathin-layer isoelectric focusing in 50–100 μm polyacrylamide gels on silanised glass plates or polyester films.
Electrophoresis 1, 43-56 (1980).
Electrophoresis 1, 43–56 (1980).
Schematic drawing of the covering sheet
Kattekile skeem
Spacer tape
Vaheriba
Polyester sheet
Polüesterkile
Casein layer floating between aqueous and organic phases after centrifugation
Kaseiinikiht, mis jääb pärast tsentrifuugimist ujuma vee- ja orgaanilise faasi vahele
H2O-Phase
H2O-faas
CH2Cl2-Phase
CH2Cl2-faas
Flapping technique for casting of ultrathin polyacrylamide gels
Üliõhukese polüakrüülamiidgeeli valmistamine pressimismeetodil
a = spacer tape (0,25 mm); b = covering sheet (5.3); c, e = glass plates (5.1); d = gel solution (4.1.2); f = gel carrier sheet (5.2)
a = vaheriba (0,25 mm); b = kattekile (5.3); c, e = klaasplaadid (5.1); d = geelilahus (4.1.2); f = geeli kandekile (5.2)
Figure 4a
Joonis 4a
Isoelectric focusing of plasmin-treated caseins from ewes’ and goats’ milk cheese containing different amounts of cows’ milk.
Erineva lehmapiimasisaldusega lamba- ja kitsepiimajuustust eraldatud ja plasmiiniga töödeldud kaseiinide isoelektriline fookustamine
% CM = percentage of cows’ milk, C = cow, E = ewe, G = goat
% CM = lehmapiima protsent, C = lehm, E = lammas, G = kits
Upper half of the IEF gel is shown.
Kujutatud on isoelektriliselt fookustatud geeli ülemist poolt.
Figure 4b
Joonis 4b
Isoelectric focusing of plasmin treated caseins from cheese made from mixtures of ewes’, goats’ and buffalos’ milk containing different amounts of cows’ milk.
Erineva lehmapiimasisaldusega lamba-, kitse- ja pühvlipiimasegu juustust eraldatud ja plasmiiniga töödeldud kaseiinide isoelektriline fookustamine
Total separation distance of the IEF gel is shown.
Kujutatud on isoelektriliselt fookustatud geel kogu lahutusala ulatuses.
Superposition of densitograms of standards (STD) and cheese samples made from a mixture of ewes’ and goats’ milk after isoelectric focusing
Etalonide (STD) ning lamba- ja kitsepiima segust valmistatud juustu proovide isoelektrilise fookustamisega saadud densitogrammide võrdlus
Upper half of the IEF gel was scanned at λ = 634 nm.
Skaneeritud on isoelektriliselt fookustatud geeli ülemist poolt lainepikkusel λ = 634 nm.
The produce Ampholine® pH 3,5-9,5 (Pharmacia) and Resolyte® pH 5-7 and pH 6-8 (BDH, Merck) have proved particularly suitable for obtaining the required separation of γ-caseins.
Tooted Ampholine® pH 3,5–9,5 (Pharmacia) ja Resolyte® pH 5–7 ja pH 6–8 (BDH, Merck) sobivad eriti hästi γ-kaseiinide nõutud eraldustaseme saamiseks.
Sample application: After pre-focusing (step 1), pipette 18 μl of the sample and standard solutions onto the sample applicators (10 × 5 mm), place them on the gel at 1 mm intervals from each other and 5 mm longitudinally from the anode and press lightly.
Proovi pealekandmine: pärast eelfookustamist (1. etapp) pipettida 18 μl proovi ja standardlahust proovi aplikaatoritele (10 × 5 mm), asetada need geelile vahedega 1 mm, pikisuunas 5 mm kaugusele anoodist, ja vajutada kergelt.
Carry out focusing using the above conditions, carefully removing the sample applicators after the 60 minutes of sample focusing.
Fookustamine toimub eespool nimetatud tingimustel ja proovi aplikaatorid eemaldatakse ettevaatlikult pärast 60minutilist proovi fookustamist.
REFERENCE METHOD FOR DETECTING COLIFORMS IN BUTTER, SKIMMED-MILK POWDER, CASEIN AND CASEINATES
STANDARDMEETOD KOLIBAKTERITE AVASTAMISEKS VÕIS, LÕSSIPULBRIS NING KASEIINIS JA KASEINAATIDES
PREPARATION OF SAMPLES
PROOVIDE ETTEVALMISTAMINE
ISO standard 8261
ISO standard 8261.
ISO standard 4831
ISO standard 4831.
Samples corresponding to 1 g of butter or 0,1 g of skimmed-milk powder or casein/caseinates are inoculated in the culture medium.
Proovid, mis vastavad 1 g võile või 0,1 g lõssipulbrile või kaseiinile/kaseinaatidele, inokuleeritakse söötmesse.
Three tubes are inoculated per sample.
Iga proov inokuleeritakse kolme topsi.
If the 3 tubes produce 3 negative results, the result is ‘compliant’
Kui 3 topsi annavad 3 negatiivset vastust, on tulemus „nõuetele vastav”.
If the 3 tubes produce 2 or 3 positive results, the result is ‘non-compliant’
Kui 3 topsi annavad 2 või 3 positiivset vastust, on tulemus „nõuetele mittevastav”.
If the 3 tubes produce 2 negative results, the analysis is redone twice (with two tubes)
Kui 3 topsi annavad 2 negatiivset vastust, tuleb analüüsi kaks korda korrata (kahe topsiga).
If the 2 results are negative, the result is ‘compliant’
Kui 2 tulemust on negatiivsed, on tulemus „nõuetele vastav”.
If at least 1 result is positive, the result is ‘non-compliant’.
Kui vähemalt 1 tulemus on positiivne, on tulemus „nõuetele mittevastav”.
(Article 8)
(Artikkel 8)
DETERMINATION OF LACTOSE IN COMPOUND FEEDINGSTUFFS
LAKTOOSISISALDUSE MÄÄRAMINE SEGASÖÖTADES
Determination of lactose in compound feedingstuffs.
Laktoosisisalduse määramine segasöötades.
The content of lactose is defined as the percentage by mass as determined by the procedure described.
Laktoosisisaldus määratletakse massiprotsendina, mis määratakse kindlaks kirjeldatud meetodi abil.
The anhydrous lactose content is expressed as g per 100 g.
Veevaba laktoosi sisaldus väljendatakse grammides 100g kohta.
The compound feedingstuff is reconstituted with water.
Segasööt taastatakse veega.
A ‘Biggs’ solution is added to a dilute weighed aliquot to precipitate out the fat and the protein component fractions of the compound feedingstuff.
Rasva ja valgukomponendi fraktsioonide väljasadestamiseks segasöödast lisatakse lahjendatud alikvoodi kaalutisele Biggsi lahust.
The sample is filtered (or centrifuged) and the filtrate (or supernatant) is injected on a cation exchange HPLC column in the lead form using HPLC grade water as the mobile phase.
Proov filtritakse (või tsentrifuugitakse) ja filtraat (või supernatant) süstitakse plii vormis katioonivahetuse HPLC-kolonni, kasutades liikuva faasina HPLC-puhast vett.
The eluted lactose is detected by a differential refractometer.
Elueeritud laktoosi avastamiseks kasutatakse diferentsiaalrefraktomeetrit.
General
Üldine teave
Use only reagents of recognized analytical grade, unless otherwise specified, and degassed HPLC grade water.
Kasutada üksnes tunnustatult analüütilise puhtusega reaktiive (kui ei ole öeldud teisiti) ja degaseeritud HPLC-puhast vett.
D-Lactose monohydrate ((C12H22)O11H2O) can take up additional moisture.
D-laktoosi monohüdraat ((C12H22)O11H2O) võib imada täiendavat niiskust.
Before use measure the real amount of water by Karl-Fisher or remove the additional moisture by placing lactose in an oven at 105 °C for 8 hours (the lactose does not lose its crystal water by this treatment).
Enne kasutamist mõõta ära vee tegelik kogus Karl-Fisheri meetodil või panna laktoos liigse niiskuse eemaldamiseks 8 tunniks kuivatuskappi, mille temperatuur on 105 °C (laktoosi kristallvett see töötlus ei kaota).
Concentrated Biggs/Szijarto solution
Kontsentreeritud Biggsi/Szijarto lahus
Dissolve 9,10 g zinc acetate ehydrate (Zn(CH3COO)2.2H2O) and 5,46 g phosphotungstic acid monohydrate (H3[P(W3O10)4.xH2O]) in about 70 ml with HPLC grade water (6.8) in a 100 ml volumetric flask.
100 ml mõõtekolvis lahustatakse 9,10g tsinkatsetaatdihüdraati (Zn(CH3COO)2.2H2O) ja 5,46g fosfovolframhappe monohüdraati (H3[P(W3O10)4.xH2O]) umbes 70 ml HPLC-puhtas vees (6.8).
Add 5,81 ml glacial acetic acid (CH3COOH).
Lisada 5,81 ml jää-äädikhapet (CH3COOH).
Dilute to the 100 ml mark with HPLC grade water (6.8) water and mix.
Lahjendada 100 ml märgini HPLC-puhta veega (6.8) ja segada.
The solution can be stored at room temperature for 1 year.
Lahust võib hoida toatemperatuuril 1 aasta.
Diluted Biggs/Szijarto solution
Lahjendatud Biggsi/Szijarto lahus
Dilute 25 ml concentrated Biggs/Szijarto solution (5.3) with water to 500 ml using a volumetric flask.
Lahjendada 25 ml kontsentreeritud Biggs/Szijarto lahust (5.3) mõõtekolvis veega kuni 500 ml märgini.