เอนไซม์
เอนไซม์ (อังกฤษ: enzyme) เป็นโปรตีน 99 เปอร์เซนต์ เป็น ส่วนใหญ่ ที่ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาเคมี เป็นคำในภาษากรีก ένζυμο หรือ énsymo ซึ่งมาจาก én ("ที่" หรือ "ใน") และ simo ("en:leaven" หรือ "en:yeast")
เอนไซม์มีความสำคัญและจำเป็นสำหรับสิ่งมีชีวิต เพราะว่าปฏิกิริยาเคมีส่วนใหญ่ในเซลล์จะเกิดช้ามาก หรือถ้าไม่มีเอนไซม์อาจทำให้ผลิตภัณฑ์จากปฏิกิริยากลายเป็นสารเคมีชนิดอื่น ซึ่งถ้าขาดเอนไซม์ระบบการทำงานของเซลล์จะผิดปกติ (malfunction) เช่น
การผ่าเหล่า (mutation) การผลิตมากเกินไป (overproduction) ผลิตน้อยเกินไป (underproduction) การขาดหายไป (deletion)
ดังนั้นการขาดเอนไซม์ที่สำคัญอาจทำให้เกิดโรคร้ายแรงได้ การผ่าเหล่าอาจจะเกิดขึ้นในโครงสร้างบางส่วนของเอนไซม์ หรืออาจเป็นบางส่วนของโปรตีน เช่น
฿โครงสร้างปฐมภูมิ(primary structure) ฿โครงสร้างทุติยภูมิ( secondary structure) ฿โครงสร้างตติยภูมิ(tertiary structure) ฿โครงสร้างจตุรภูมิ(quaternary structure)
ตัวอย่างเช่น ฟีนิลคีโตนูเรีย (phenylketonuria) เกิดจากการงานบกพร่องของ เอนไซม์ฟีนิลอะลานีน ไฮดรอกซิเลส (phenylalanine hydroxylase) ที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาการสลายตัวของฟีนิลอะลานีนเป็นผลให้เกิดการสะสมฟีนิลอะลานีนมากและจะแสดงออกมาใน ความผิดปรกติทางจิต (mental retardation)
เหมือนตัวเร่งปฏิกิริยาทั่วไป เอนไซม์ ทำงานโดยการลดพลังงานกระตุ้น (activation energy)
ให้เกิดปฏิกิริยาเคมี นอกจากนี้ยังเร่งให้เกิดเร็วขึ้นซึ่งสามารถทำให้เร็วได้ถึงหนึ่งในหลายล้านส่วน
เอนไซม์ ไม่มีผลต่อความสมดุล (equilibrium) ของปฏิกิริยาเคมี เอนไซม์ ไม่มีผลต่อพลังงานสัมพัทธ์ (relative energy) ระหว่างสารที่ได้จากปฏิกิริยา (products) และสารที่ทำปฏิกิริยา (reagents) เมื่อเทียบกับตัวเร่งปฏิกิริยาอื่นแล้ว เอนไซม์ จะมีความจำเพาะต่อปฏิกิริยาหนึ่งปฏิกิริยาใดมากกว่า การทำงานของ เอนไซม์ จะถูกแทรกแซงได้โดยโมเลกุลของสารประกอบอื่นได้ ถ้าโมเลกุลของสารประกอบที่มาแทรกแซงทำให้การทำงานของ เอนไซม์ ดีขึ้น เราเรียกสารประกอบนั้นว่า แอกติเวเตอร์ (activators) และถ้าโมเลกุลของสารประกอบที่มาแทรกแซงทำให้การทำงานของ เอนไซม์ ลดลง เราเรียกสารประกอบนั้นว่า อินฮิบิเตอร์ (Inhibitors) อินฮิบิเตอร์ ที่ทำให้เอนไซม์หยุดทำงานถาวรเรียกว่า<i data-parsoid='{"dsr":[2427,2450,2,2]}'>อินฮิบิเตอร์ สังหาร (Suicide inhibitors) อินฮิบิเตอร์ มีทั้งที่เกิดขึ้นเองตามธรรมชาติและมนุษย์สร้างขึ้น ยาหลายตัวเป็นเอ็นไซม์อินฮิบิเตอร์ เช่น แอสไพริน ยับยั้งเอนไซม์ที่เป็นตัวนำส่งการอักเสบโปรสตาแกลนดิน ทำให้เกิดการระงับความเจ็บปวดและการอักเสบ เอนไซม์ ที่ใช้ในชีวิตประจำวันเช่น ผงซักฟอกที่ไปเร่งปฏิกิริยาเคมีที่เกี่ยวข้องกับการทำความสะอาดผ้า (เช่นการทำลายรอยเปื้อนที่เกิดจากแป้ง) มี เอนไซม์ มากกว่า 5,000 ตัว ที่มีชื่อแตกต่างกันโดยการตั้งชื่อจะลงท้ายด้วย -ase และตัวชื่อ เอนไซม์ จะตั้งชื่อตามสารที่มันจะเปลี่ยน เช่น แลคเตส (lactase) เป็น เอนไซม์ ที่เร่งการสะลายตัวของแลคโตส (lactose)
คำว่า enzyme มาจากภาษากรีกที่แปลว่า "ในการหมัก" ในช่วงระหว่างปี 1700s และปี 1800s มีการค้นพบการย่อยเนื้อ โดยสารคัดหลั่งจากกระเพาะและการเปลี่ยนแป้งเป็นน้ำตาลโดยสารสกัดจากพืชและน้ำลาย มีการศึกษาการหมักน้ำตาลเป็นแอลกอฮอล์โดยยีสต์ ซึ่งหลุยส์ ปาสเตอร์ได้สรุปว่าการหมักถูกเร่งปฏิกิริยาโดย "เชื้อหมัก" (ferments) ในยีสและคิดว่ามันเกิดเฉพาะในสิ่งมีชีวิตเท่านั้น ในปี ค.ศ. 1897 ฮัน บุชเนอร์ (Hans Buchner) และ อี บุชเนอร์ (Eduard Buchner) ได้ทดลองนำสารสกัดจากยีส ไปหมักน้ำตาลโดยไม่มีเซลล์ที่มีชีวิตของยีสต์อยู่ด้วย ปรากฏว่าน้ำตาลยังคงถูกหมักเป็นแอลกอฮอล์เหมือนเดิมถึงแม้ไม่มีเซลล์ที่มีชีวิตของยีสก็ตาม ตั้งแต่นั้นมาคำว่า "เอนไซม์" ก็ถูกใช้เรียกสารเคมีที่อยู่ในสารสกัดจากยีสซึ่งนำมาหมักน้ำตาล ตัวอย่างเอนไซม์ เช่น อะไมเลส (amylase)
ในเอนไซม์ก็เช่นเดียวกับโปรตีนอื่น การทำงานของมันจะถูกกำหนดโดยโครงสร้าง ดังนี้:
โปรตีนโมเลกุลเดี่ยว คือ ประกอบด้วยโซ่พอลิเพปไทด์อันเดียว ที่เกิดจาก อะมิโน แอซิด (amino acid) ประมาณ 100 โมเลกุลหรือมากกว่า หรือ โอลิโกเมอริก โปรตีน (oligomeric protein) ประกอบด้วยโซ่พอลิเพปไทด์หลายเส้น มีทั้งที่เหมือนและแตกต่างมารวมเชื่อมต่อเป็นหน่วยเดียวกัน
ในโปรตีนแต่ละ มอนอเมอร์ จะมีลักษณะเป็นโซ่ยาวของ อะมิโน แอซิด ซึ่งจะพับและทบกันไปมาเป็นโครงสร้าง 3 มิติในแต่ละ มอนอเมอร์ จะเชื่อมต่อและเกาะกันด้วยแรง นอน-โควาเลนต์ (non-covalent interactions) และเกิดเป็น มัลติเมอริก โปรตีน (multimeric protein)
เอนไซม์ส่วนใหญ่จะมีโมเลกุลขนาดใหญ่กว่า ซับสเตรต (substrates) ที่มันจะทำหน้าที่เร่ง และส่วนที่เล็กมากของเอนไซม์เท่านั้น คือขนาดประมาณ 10 อะมิโน แอซิด ที่เข้าจับกับซับสเตรต ตำแหน่งที่เชื่อมต่อกับซับสเตรตแล้วเกิดปฏิกิริยานี้เราเรียกว่าแอคทีฟ ไซต์ (active site) ของเอนไซม์ บางเอนไซม์มีแอคทีฟ ไซต์มากกว่าหนึ่ง และบางเอนไซม์มีแอคตีฟ ไซต์สำหรับ โคแฟคเตอร์ (cofactor) ด้วย บางเอนไซม์มีตำแหน่งเชื่อมต่อที่ใช้ควบคุมการเพิ่มหรือลดฤทธิ์ ของเอนไซม์ด้วย
เอนไซม์จะมีความเฉพาะกับปฏิกิริยาที่มันจะเร่งและซับสเตรต ที่มันจะเกาะ รูปร่างและมุมองศาของของการเข้าหากันของ เอนไซม์ และซับสเตรตมีบทบาทสำคัญต่อความเฉพาะเจาะจง
เอนไซม์ เป็นสิ่งเฉพาะเจาะจงมาก ข้อสมมติฐานนี้ถูกเสนอโดย อีมิล ฟิสเชอร์ (Emil Fischer) ในปี 1890 โดยระบุว่า เอนไซม์ มีรูปร่างเฉพาะที่จะเกาะกับ ซับเตรตนั้นๆเท่านั้น ซึ่งมีลักษณะเหมือนลูกกุญแจกับแม่กุญแจ และข้อสมมติฐาน<i data-parsoid='{"autoInsertedEnd":true,"dsr":[5777,5793,2,0]}'>ล๊อคก์ & คีย์' ยังบอกอีกว่าการเกาะของ เอนไซม์ และ ซับสเตรต จะเกิดเป็นสารประกอบอายุสั้น ซึ่งเรียกว่า ชอร์ต-ไลฟ์ เอนไซม์ ซับเตรต คอมเพล็ก (short-lived enzyme-substrate complex)
ในปี 1958 แดเนียล กอซแลนด์ (Daniel Koshland) ได้เสนอปรับปรุง ข้อสมมติฐาน<i data-parsoid='{"dsr":[6232,6249,2,2]}'>ล๊อคก์ & คีย์</i>เอนไซม์มีโครงสร้างที่ยืดหยุ่น แอกตีฟ ไซต์ ของเอนไซม์ จะถูกปรับแต่งให้ซับสเตรตเหมาะที่จะทำปฏิกิริยากับเอนไซม์ โซ่ข้างของกรดอะมิโน ซึ่งทำเป็นแอคทีฟ ไซต์ที่อัดแบบเป็นรูปร่างที่เหมาะกับเอนไซม์ที่จะทำหน้าที่ในการเร่งปฏิกิริยา ในบางกรณีโมเลกุลของ ซับสเตรตจะเปลี่ยนแปลงรูปร่างเล็กน้อยเพื่อที่จะเข้าไปในแอคทีฟ ไซต์ให้ได้ เปรียบดังเช่นว่ามือเปลี่ยนแปลงรูปร่างของถุงมือขณะที่ถุงมือถูกสวมใส่
เอนไซม์หลายตัวไม่ใช่มีเฉพาะโปรตีนแต่ยังมีส่วนที่ดัดแปลงอีก การดัดแปลงเหล่านี้เรียกว่า โพสต์ทรานสเลชันนัล (posttranslational) นั้นคือหลังจากการสังเคราะห์โซ่เพปไทด์จะมีการสังเคราะห์ส่วนเพิ่มเติมเข้าไปในโซ่เพปไทด์ เช่นส่วนของ
ฟอสโฟริเลชัน (phosphorylation) ไกลโคไลเซชัน (glycolisation)
ชนิดอื่นของการดัดแปลงแบบ โพสต์ทรานสเลชันนัล คือ การแยกออก และ การเข้าต่อกับโซ่เพปไทด์ เช่นไคโมทริปซิน (chymotrypsin) โปรตีเอส (protease) ที่ใช้ในการย่อยอาหารโปรตีนจะถูกสร้างในรูป อินแอกตีฟ ชื่อ ไคโมทริปซิโนเจน (chymotrypsinogen) ที่ ตับอ่อน ก่อน และถูกส่งไปที่ กระเพาะอาหาร (stomach) เพื่อแอกติเวตให้ทำงานได้ต่อไป ที่เป็นเช่นนี้ก็เพื่อป้องกันไม่ให้เอนไซม์ถูกระบบย่อยอาหารของตับอ่อนหรือเนื้อเยื้ออื่นทำลาย รูปแบบการทำตัวตั้งต้น ที่ไม่ออกฤทธิ์เรียกว่า ไซโมเจน (zymogen)
เอนไซม์บางตัวไม่มีความจำเป็นต้องมีส่วนเพิ่มเติมสำหรับการออกฤทธิ์ให้เต็มที่ แต่อย่างไรก็ดีมีหลายที่ไม่มีฤทธิ์ทางเคมีและต้องการมีส่วนเพิ่มเติมเพื่อให้สามารถออกฤทธิ์ได้ เอนไซม์ โคแฟคเตอร์ คือส่วนประกอบที่ไม่ใช่โปรตีนของเอนไซม์แต่มีความสำคัญต่อการการออกฤทธิ์เร่งปฏิกิริยาของมัน โคแฟคเตอร์ มี 3 ประเภท ดังนี้
แอคติเวเตอร์ (activator) โคเอนไซม์ (coenzyme) โปรสทีติกกรุป (prosthetic group)
เอนไซม์ต้องการไอออนอินทรีย์ เป็น โคแฟคเตอร์ อินทรีย์ไอออนเหล่านี้เรียก แอกติเวเตอร์ โดยหลักใหญ่แล้วพวกมันจะมีโลหะที่เป็น โมโนวาเวเลนต์ หรือ ไดวาเลนต์ แคตไอออน ที่จะเกาะเอนไซม์อย่างหลวมๆ หรืออย่างแน่นหนาตัวอย่างเช่น การแข็งตัวของเลือด แคลเซียม ไอออน ที่เรียกว่า แฟคเตอร์ IV ถูกต้องการสำหรับการแอกติเวต ทรอมโบไคเนส (thrombokinase) แล้วจะเปลี่ยนไปเป็น โปรทอมบิน (prothrombin) และไปเป็น ทรอมบิน (thrombin)
โคแฟคเตอร์ที่เป็นสารประกอบอินทรีย์ที่ไม่ใช่โปรตีนที่เกาะกับโมเลกุลของเอนไซม์อย่างแน่นหนาเรียกว่า โปรสทีติกกรุปมันเชื่อมต่อส่วนที่ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาทั้งหมด FAD โคเอนไซม์ที่มีโลหะหนัก มีหน้าที่คล้ายกับ NAD และ NADP ที่จับ ไฮโดรเจน อยู่ ฮีม (Heme) เป็นโปรสทีติกกรุปที่ทำหน้าที่จับอิเล็กตรอนในระบบ ไซโตโคม (cytochrome)
โคแฟคเตอร์ของเอนไซม์บางตัวเป็น โมเลกุลของสารประกอบอินทรีย์ ที่ไม่ใช่โปรตีน เรียกว่า โคเอนไซม์ ซึ่งไม่ได้เกาะกับโมเลกุลของเอนไซม์เหมือน โปรสทีติกกรุป การเป็นอนุพันธ์ของ ไวตามิน พวกมันจะทำหน้าที่เป็น แคร์ริเออร์เพื่อการเคลื่อนย้าย อะตอม ฟังก์ชันนัลกรุป จากเอนไซม์ไปยัง ซับเตรต ตัวอย่างธรรมดาคือ NAD (เป็นสารที่ได้มาจาก นิโคตินิก แอซิดซึ่งเป็นสมาชิกของ ไวตามิน บี คอมเพลกซ์) และ NADP ซึ่งทำหน้าที่เป็นตัวขนย้าย ไฮโดรเจน และ โคเอนไซม์เอ ที่ขนย้าย อะซิทิลกรุป
ส่วนโปรตีนของเอนไซม์ที่ไม่ออกฤทธิ์นี้เรียกว่า อะโปเอนไซม์ อะโปเอนไซม์จะทำงานอย่างมีประสิทธิภาพเฉพาะในที่มีโคแฟคเตอร์ที่ไม่ใช่โปรตีนเท่านั้น อะโปเอนไซม์พร้อมด้วยโคแฟคเตอร์ของมันประกอบด้วยโฮโลเอนไซม์ (holoenzyme) นั้นคือ แอคตีฟเอนไซม์ โคเอ
ปฏิกิริยาทั้งหมดที่ถูกเร่งโดยเอนไซม์จะต้องเป็นไปได้เอง ("spontaneous") ซึ่งจะมี พลังงานอิสระกิบบ์ส (Gibbs free energy) สุทธิเป็นลบ กับเอนไซม์มันก็มันก็เกิดปฏิกิริยาไปในทิศทางเดียวกับอันที่ไม่มีเอนไซม์ และก็เร็วกว่าด้วย อย่างไรก็ดีปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นเองโดยไม่ต้องมีตัวเร่ง อาจจะทำให้ได้ผลิตภัณฑ์ที่แตกต่างกันมากกว่าปฏิกิริยาที่มีตัวเร่ง อย่างไรก็ดีเอนไซม์สามารถเร่งปฏิกิริยาได้ 2 หรือมากกว่าในเวลาเดียวกัน เพื่อว่าปฏิกิริยาที่ชอบอุณหพลศาสตร์จะได้สามารถใช้ขับเคลื่อน ("drive") ปฏิกิริยาที่ไม่ชอบอุณหพลศาสตร์ได้ ตัวอย่างเช่น การย่อยสะลายสารประกอบพลังงานสูง อะดีโนซีน ไตรฟอสเฟต บ่อยครั้งใช้ขับเคลื่อนปฏิกิริยาที่ไม่ชอบใช้พลังงาน
หลายปฏิกิริยาที่เร่งโดยเอนไซม์ย้อนกลับ
S u b s t r a t e A + S u b s t r a t e B ↔ P r o d u c t C + P r o d u c t D {\displaystyle \mathrm {Substrate\ A+Substrate\ B\leftrightarrow Product\ C+Product\ D} }
เอนไซม์จะเร่งปฏิกิริยาไปข้างหน้าและกลับหลังอย่างเท่าๆกัน มันจะไม่ทำให้เกิด ความสมดุล (equilibrium) ด้วยตัวของมันเอง เพียงแต่อัตราเร็วเท่านั้นที่มันมีผล ยกตัวอย่างเช่น คาร์บอนิก แอนไฮเดรส (carbonic anhydrase) จะเร่งปฏิกิริยาตามสมการข้างล่างนี้ ตามเงื่อนไขของเวลา
C O 2 + H 2 O C a r b o n i c a n h y d r a s e → H 2 C O 3 {\displaystyle \mathrm {CO_{2}+H_{2}O{}^{\mathrm {\quad Carbonic\ anhydrase} }\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!{\overrightarrow {\qquad \qquad \qquad \qquad }}H_{2}CO_{3}} } (ใน เนื้อเยื้อ - CO2 ความเข้มข้นสูง) H 2 C O 3 C a r b o n i c a n h y d r a s e → C O 2 + H 2 O {\displaystyle \mathrm {H_{2}CO_{3}{}^{\mathrm {\quad Carbonic\ anhydrase} }\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!\!{\overrightarrow {\qquad \qquad \qquad \qquad }}CO_{2}+H_{2}O} } (ใน ปอด - CO2 ความเข้มข้นต่ำ)
ปฏิกิริยาของเอนไซม์จะดำเนินไปได้อย่างไรนั้นขึ้นอยู่กับปัจจัยที่สำคัญ ดังนี้
อุณหภูมิ เอนไซม์แต่ละชนิด มีความไวต่ออุณหภูมิแตกต่างกัน อุณหภูมิที่เอนไซม์ทำงานได้ดีที่สุด (optimum temperature) โดยทั่วไปอยู่ประมาณ 25-40 องศาเซลเซียส ถ้าอุณหภูมิสูงเกินไปปฏิกิริยาจะลดลงทั้งนี้เพราะ เอนไซม์ซึ่งเป็นโปรตีนจะเกิดการเสียสภาพ (denature) จึงเข้ารวมกับซับสเตรตไม่ได้ ความเป็นกรดเป็นด่าง มีผลต่อปฏิกิริยาของเอนไซม์ เอนไซม์ แต่ละชนิดจะทำงานได้ดีที่สุด ในสภาวะที่มีความเป็นกรดเป็นด่างพอเหมาะ (optimum pH) ซึ่งอาจแตกต่างกัน เช่น ซูเครสทำงานได้ดีที่สุดที่ pH =6.2 ลิเพส =7.0 เพปชิน = 1.5-2.5 ทริปชิน =8-11 ปริมาณของเอนไซม์ ถ้ามีเอนไซม์มากจะทำให้ปฏิกิริยาเกิดขึ้น อย่างรวดเร็ว แต่ถ้าเอนไซม์มากเกินพอ ความเร็วของปฏิกิริยาจะไม่เพิ่มขึ้น ทั้งนี้เพราะ ไม่มีซับสเตรตเหลือพอที่จะเข้าทำปฏิกิริยา ปริมาณซับสเตรต มีผลเช่นเดียวกับปริมาณของเอนไซม์คือถ้าเพิ่ม ซับสเตรตมากเกินไป ปฏิกิริยาก็จะไม่เกิดเร็วขึ้น เพราะปริมาณเอนไซม์มีไม่เพียงพอ
นอกจากปัจจัยทั้งสี่ที่กล่าวมาแล้วยังมีสารบางชนิดที่มีผลต่อการทำงานของเอนไซม์ เช่นสารที่ทำให้การทำงานของเอนไซม์ลดลง เรียกว่า ตัวยับยั้ง (inhibitor) ส่วนสาร ที่เร่งการทำงานของเอนไซม์ได้ดีขึ้น เรียกว่า ตัวเร่งเร้า (activator) ตัวยับยั้งบางตัวจะรวมกับเอนไซม์ที่แหล่งกัมมันต์ ทำให้เอนไซม์ไม่สามารถรวมกับ ซับสเตรตได้ ตัวยับยั้งแบบนี้เรียกว่าคอมเพทิทีฟอินฮิบิเตอร์ (competitive inhibitor) ซึ่งจะมีรูปร่างโมเลกุลคล้ายกับซับสเตรต
การใช้ประโยชน์เอนไซม์ที่ใช้การใช้หมายเหตุ และ ตัวอย่างผงซักฟอกทางชีวภาพเริ่มแรก โปรตีเอส (protease) เป็นผลผลิตนอกเซลล์ของ แบคทีเรียใช้สำหรับแช่ผ้าก่อนซักและใช้ซักผ้าเพื่อกำจัดคราบโปรตีนออกจากผ้า หมายเหตุ: เอนไซม์อะไมเลส และ โปรตีเอสที่ใช้เป็นผงซักฟอกทำให้เกิดโรคภูมิแพ้ในผู้ใช้ ถึงแม้จะแก้ไขโดยการทำเอนแคปซูเลชันแล้วก็ตามเอนไซม์อะไมเลส (Amylase enzymes)ผงซักฟอกสำหรับเครื่องใช้กำจัดคราบแป้งติดแน่นอุตสาหกรรมขนมปัง (Baking industry)เชื้อรา (Fungus) แอลฟ่า-อะไมเลส เอนไซม์: ตามปกติจะหมดฤทธิ์ที่ อุณหภูมิประมาณ 50 องศาเซลเซียส ในระหว่างกระบวนการทำขนมปังเร่งปฏิกิริยาการสะลายตัวของแป้งไปเป็นน้ำตาล การทำงานของยีส ในน้ำตาล จะได้ คาร์บอน ไดออกไซด์ ใช้ในการผลิตขนมปังขาวเอนไซม์โปรตีเอส (Protease enzymes)ผู้ผลิตขนมปังกรอบใช้มันลดระดับโปรตีนในแป้งอาหารเด็ก(Baby food)ทริปซิน (Trypsin)ช่วยย่อยอาหารก่อนเด็กรับประทานอุตสาหกรรมสุรา(Brewing industry)เอนไซม์จากข้าวบาร์เลย์ที่ปล่อยออกมาในระหว่างขั้นตอนการหมักในกระบวนการผลิตเบียร์มันจะทำหน้าที่สะลายแป้งและโปรตีนเป็น น้ำตาล กรดอะมิโน และเพปไทด์ที่ยีสใช้ในกระบวนการหมักปัจจุบัน มีการนำเอนไซม์ที่ผลิตด้วยกระบวนการทางอุตสาหกรรม มาใช้ในการหมักทำสุราอย่างกว้างขวาง แทนเอนไซม์จากธรรมชาติที่พบในข้าวบาร์เลย์:อะไมเลส, กลูคาเนส, โปรตีเอสแยกสะลายพอลิแซคคาไรด์และโปรตีนใน มอลท์บีต้ากลูโคซิเดส (Betaglucosidase)ปรับปรุงคุณลักษณะการกรองอะไมโลกลูโคซิเดส (Amyloglucosidase)เบียร์ แคลอรีต่ำโปรตีเอส (Proteases)กำจัดความขุ่นระหว่างการเก็บเบียร์การทำน้ำผลไม้(Fruit juices)เซลลูเลส (Cellulases), เปกติเนส (pectinases)ทำให้น้ำผลไม้ใสอุตสาหกรรมนม (Dairy industry)เรนนิน (Rennin), ได้จากกระเพราะอาหารของลูก สัตว์เคี้ยวเอื้อง (วัว,ควาย,กวาง,อูฐ)การผลิตเนย แยกสะลายโปรตีนหมายเหตุ: ตามอายุของสัตว์ที่เพิ่มขึ้นการผลิตเรนนินจะน้อยลง และจะถูกแทนที่ด้วยโปรตีเอสอื่น ซึ่งก็คือ เปปซิน (pepsin)ไม่เหมาะสำหรับการผลิตการผลิตเอนไซม์ทางจุลินทรีย์ปัจจุบันเพิ่มปริมาณการใช้มากขึ้นในอุตสาหกรรมนมไลเปส (Lipase)ใช้ในระหว่างการผลิต เนยโรควิฟอร์ต (Roquefort cheese) เพื่อเร่งการสุกของ เนยเดนิสบลู (Danish_Blue_cheese)แลคเตส (Lactases)แยกสะลายแลคโตส เป็น กลูโคส และ แกแลคโตสอุตสาหกรรมแป้ง(Starch industry)อะไมเลส (Amylases), อะไมโลกลูโคซิดีเอส (amyloglucosideases) และ กลูโคอะไมเลส (glucoamylases)เปลี่ยนแป้งไปเป็น กลูโคส และ หลายรูปแบบของ น้ำเชื่อม (Inverted sugar syrup)กลูโคสไอโซเมอเรส (Glucose isomerase)เปลี่ยนน้ำตาล กลูโคส ในฟรุคโตส (fructose) (น้ำเชื่อมที่มีฟรุคโตสสูงได้จากวัสดุคล้ายแป้งมีความหวานสูงแต่ แคลอรี ต่ำเอนไซม์ที่ทำให้หยุดการเคลื่อนไหว (Immobilised enzymes)การผลิตน้ำเชื่อมที่มีฟรุคโตสสูงหมายเหตุ: ถึงแม้กระบวนการนี้จะใช้กันอย่างแพร่หลายใน USA และ ญี่ปุ่น, แต่กฎหมายใน EEC ก็จำกัดการใช้เพื่อปกป้องชาวนา ซูการ์บีต (sugar beet)อุตสาหกรรมยาง (Rubber industry)คาตาเลส (Catalase)การเติม ออกซิเจน จาก เพอร์ออกไซด์ เพื่อเปลี่ยน ยางลาเท็กซ์ ไปเป็นโฟมรับเบอร์อุตสาหกรรมกระดาษ (Paper industry)อะไมเลสเพื่อย่อยสะลายแป้งให้มี ความหนืด (viscosity)ลดลง สำหรับการผลิตกระดาษอุตสาหกรรมถ่ายรูป (Photographic industry)โปรตีเอส (ficin)ใช้ละลาย เยลาติน (gelatin) ออกจากฟิล์ม เพื่อการนำเงิน กลับมาใช้ใหม่
เอนไซม์ส่วนใหญ่พบมากในพืชตะกูลถั่ว เช่น ถั่วงอก,ถั่วลิสง,ถั่วแขก,ถั่วเขียว,ถั่วแดง,ถั่วเหลือง ช่วยยับยั้งอาการ mutation,overproduction,undrproduction,deletion, ที่เกิดจากปฏิกิริยาเคมีในการรับประทานอาหารในแต่ละวัน เอนไซม์จะเสื่อมคุณภาพเมื่อโดนความร้อนสูงมากพอ
Koshland D. The Enzymes, v. I, ch. 7, Acad. Press, New York, 1959 Perutz M. Proc. Roy. Soc., B 167, 448, 1967 M.V. Volkenshtein, R.R. Dogonadze, A.K. Madumarov, Z.D. Urushadze, Yu.I. Kharkats. Theory of Enzyme Catalysis.- Molekuliarnaya Biologia, Moscow, 6, 1972, pp. 431-439 (In Russian, English summary) M.V. Volkenshtein, R.R. Dogonadze, A.K. Madumarov, Z.D. Urushadze, Yu.I. Kharkats. Electronic and Conformational Interactions in Enzyme Catalysis.- In: E.L. Andronikashvili (Ed.), Konformatsionnie Izmenenia Biopolimerov v Rastvorakh, Publishing House "Nauka", Moscow, 1973, pp. 153-157 (In Russian, English summary) R.R. Dogonadze, Z.D. Urushadze, V.K. Khidureli. Calculation of Kinetic Parameters of Reactions with the Conformational Transformations.- In: E.L. Andronikashvili (Ed.), Konformatsionnie Izmenenia Biopolimerov v Rastvorakh, Publishing House "Metsniereba", Tbilisi, 1975, pp. 368-375 (In Russian)
การตั้งชื่อเอนไซม์ การใช้ประโยชน์จากเอนไซม์ รายชื่อเอนไซม์ (List of enzymes) จลนศาสตร์ของเอนไซม์ (Enzyme Kinetics)
, links to Swiss-Prot sequence data, entries in other databases and to related literature searches links to the known 3-D structure data of enzymes in the Protein Data Bank , comprehensive compilation of information and literature references about all known enzymes; requires payment by commercial users , extensive database of protein properties and their associated genes. site lists over 4000 versions of enzymes from this cytochrome in plants and animals
หมวดหมู่:การเร่งปฏิกิริยาเคมี หมวดหมู่:เมแทบอลิซึม หมวดหมู่:โมเลกุลชีวภาพ