حمض أميني
الأحماض الأمينية هي لبنات البناء الرئيسية لبناء البروتين والببتيد. فالأحماض الأمينية هي مجموعة من المركبات العضوية متكونة من مجموعة أمين (–NH2) على الأقل مشتبكة مع مجموعة كربوكسيل (–COOH). ينتج التمثيل الغذائي في جسم الإنسان عددا كبيرا من الاحماض الأمينية المختلفة - وجميعها يتبع التقسيم المذكور أعلاه من جهة تكوينها من طرف أميني وطرف كربوكسيلي .
لكي يقوم الجسم بإنتاج ما يحتاجه من أحماض أمينية فهو يقوم بهضم الغذاء - وهنا على الأخص هضم البروتينات - فيحلل البروتين إلى أجزائه الأساسية وهي أحماض أمينية. ثمانية أحماض أمينية أساسية مهمة جدا (لا يمكن للجسم البشري أن يصنعها بنفسه) والباقي غير أساسية (يمكن صنعها داخل الجسم البشري، بشرط التغذية السليمة) . على الرغم من قدرة الجسم على تصنيع الأحماض غير الأساسية، إلا أنه في بعض الأحيان يتوجب أخذ مكملات للأحماض غير الأساسية لضمان توفر الكمية المثلى في الجسم. البعض يضيف قسما ثالثا هو شبه-أساسي ، حيث يقوم الجسم بتصنيع هذه الأحماض ولكن بكميات محدودة.
ترقم ذرات الكربون عادة بالأحرف الإغريقية، وتنتمي الحموض الأمينية المكونة للبروتينات إلى فئة ألفا α-Amino Acids وذلك لأن جذري الأمين والهيدروكسيل يرتبطان بذرة الكربون الأولى في السلسلة. وتوجد كذلك حموض أمينية أحيائية من فئة بيتا مثل البيتا-ألانين وأخرى من فئة غاما مثل حمض الغاما-أمينوبيوتيريك أو . ورغم وجود عدد كبير من الحموض الألفا-الأمينية في الطبيعة إلا أن السلاسل البروتينية لا تحتوي سوى 20 نوعا منها فقط. وتضطلع الحموض الأمينية بمهام أخرى كلعبها دور نواقل عصبية ومواد أولية لبعض الهرمونات أو كمصدر للطاقة. وتتوفر أيضا مجموعة من الحموض الأمينية المصطنعة كيميائيا ولها عدة استعملات في مجال الصناعة الكيميائية والصيدلية والغذائية.
الأحماض الأمينية هي اللبنة الصغرى لتكوين بروتين. إضافة إلى بناء الخلايا وإصلاح الأنسجة تشكل الأحماض الأمينية مادة البناء الأساسية للأجسام المضادة لمكافحة غزو البكتريا والفيروسات ؛ كما تشكل جزءا أساسيا من نظام الإنزيمات والهرمونات ؛ وهي تبني البروتينات النووية RNA (الحَمْضُ النَّوَوِيِّ الرايبوزي) و الدنا (الحَمْضُ الرايبوزي النَّوَوِي المَنْزُوع الأوكسِجين). كما تقوم الأحماض الأمينية بحمل الأكسجين في الهيموجلوبين وتوزعه في أعضاء الجسم المختلفة، وهي المكون الأساسي للعضلات وبروتينات الجسم .
نظريا يوجد 64 نوع من الأحماض الأمينية ، فالدي أن إيه تبنى من 4 شيفرات جينية (Codon) هي A، C، G، T وتبنى الأحماض عادة بتركيب عدة شفرات، مثل GCA, GCC, GCG. لكن المتوفر في أجسام الكائنات الحية هي أقل من ذلك - ما بين 20 إلى 26 نوع من الأحماض الأمينية. مع ملاحظة أن الكثير منها يتشكل بأكثر من ثلاث شيفرات وقد تصل إلى 6 والبعض منها مكون فقط من شيفرة (كودون) واحد.
الحمض الأميني هو أحد مركبات عضوية تحمل نوعين من الجذور الكيميائية، وهي طرف قاعدي أميني (نشادري) [1] N H 2 − {\displaystyle NH_{2}-} وطرف حمضي كربوكسيل C O O H {\displaystyle COOH} متحدتين مع ذرة كربون مرتبطة بدورها ببقية عضوية جانبية Side chain R {\displaystyle R} تكون مختلفة من حمض أميني إلى آخر. تعتبر الأحماض الأمينية وحدة التركيب الأساسية للبروتينات في الكائنات الحية ، فهي تكون العضلات والأنسجة والأعضاء والجلد.
يعتبر هيدروكسي كرباميد الحمض الأميني الأبسط من حيث التركيب فهو متكون من جذر أميني متصل مباشرة بكربون جذر الهيدروكسيل. وهذا المركب غير أحيائي. أما في بقية الأحماض الأمينية فتدخل ذرة أو أكثر من الكربون بين هذين الجذرين. ويحدد موقع الأمين في السلسلة الكربونية الفئة التي ينتمي إليها الحمض الأميني كما يلي:
center|تصغير|700بك|البنية العامة للحموض الأمينية وهي مصنفة حسب مكان ترابط الجذر الأميني NH2 فوق السلسلة الكربونية، R {\displaystyle R\,} هو المجموعة الجانبية التي تحدد طبيعة كل حمض الأميني.
حموض ألفا-أمينية، حيث يتصل جذر الأمين بالكربون رقم 2 بعد كربون جذر الهيدروكسيل ويرقم بألفا C α {\displaystyle C_{\alpha }} . يسمى المركب بالحمض 2-أمينوايتانويك Aminoethanoic acid، أو ما يعرف بالغليسين Glycine، أبسط الحموض الأمينية لدى الكائنات الحية. أما بقية الأحماض الألفا-أمينية فلها نفس البنية مع اختلاف في السلسلة الجانبية R {\displaystyle R} ، فعوضا عن ذرة الهيدروجين المرتبطة بالكربون ألفا في الغليسين، تتخذ أنواع مختلفة، على سبيل المثال، جذر المثيل Methyl في حالة الألانين Alanine أو جذر مختلف الحلقة Heterocyclic بالنسبة للتريبتوفان Tryptophan. والدور الأساسي للأحماض الألفا-أمينية هو بناء مختلف البروتينات. حموض بيتا-أمينية، يرتبط جذر الأمين بالكربون الثالث بداية من كربون جذر الهيدروكسيل C β {\displaystyle C_{\beta }} ، وأبسط ممثل أحيائي لهذه الفئة هو البيتا-ألانين، يتأتي من تحلل الكارنوسين Carnosine، ويلعب دور ناقل عصبي مثبط للغليسين. حموض غاما-أمينية، يتحد جذر الأمين بالكربون الرابع بعد كربون جذر الهيدروكسيل C γ {\displaystyle C_{\gamma }} ، المثال المعروف في هذه الفئة هو حامض الغاما-بيتيريك GABA، وهو كذلك ناقل عصبي مثبط.
لدى جميع الأحماض الألفا-أمينية، باستثناء الجليسين، يكون الكربون-ألفا مرتبطا بجذور مختلفة ومجموعة جانبية R {\displaystyle R} مميزة لذى نقول أنه كايرالي Chiral أو مركز ناشط بصريا. ونتيجة لهذه الخاصية، فان كل حمض ألفا-أميني متواجد في الطبيعة على شكل نظيرتين بصريتين Stereoisomers، يمينية Dextrogyre ويرمز لها، في الكيمياء الحيوية، بـ D {\displaystyle D} ، أو يسارية Levogyre ويرمز لها بـ L {\displaystyle L} . ومعنى ذلك فيزيائيا أنها تقوم بازاحة الضوء المستقطب بزاوية معينة اما باتجاه عقارب الساعة بنسبة للنظير D {\displaystyle D} ، وهو الاتجاه الموجب (+)، أو ضد اتجاه عقارب الساعة بنسبة للنظير L {\displaystyle L} ، وهو الاتجاه السالب (-). وبالنسبة لنظام التسمية R / S، الأكثر استعملا في الكيمياء العضوية، فان نفس المبدأ يتبع حسب قاعدة "كان إنجولد بريلوج" فــ D {\displaystyle D} == R و L {\displaystyle L} == S.
ولا تنطبـق هـذه القـاعدة الا على السيستيـن لأن الجذر الكبريتي ليسـت له الأولوية في هذه الحالــة. اذن فالـ D {\displaystyle D} -سيستين هو الـ S -سيستين، والـ L {\displaystyle L} -سيستين هو الـ R -سيستين [2].
و في المثال الموجود على النموذج المقابل، نجد الـ D {\displaystyle D} -ألانين وكأنه صورة عبر المرآة لالـ L {\displaystyle L} -ألانين، وهما مركبان لا يمكن مطابقتهما non-superimposable، تماما كما لا يمكن مطابقة قفى اليد اليمنى مع ظهر اليد اليسرى . ولسبب لا يزال محيرا، فان غالبية الأحماض الألفا-أمينية المكونة للبروتينات هي من النضيرة L {\displaystyle L} وليست D {\displaystyle D} . ولكن يمكن أن نجد بعض الـ D {\displaystyle D} -أحماض أمينية في أنواع مـن الصدفيات [3] مثل عائلة الكونيدات Conidae، وفي الغشاء البيبتدوسكري Peptidoglycan لبعض البكتيريا [4].
تقسم الأحماض الألفا-أمينية العشرون الموجودة في البروتينات، والمشفرة في المعلومة الوراثية، إلى مجموعات حسب عدد من الخصائص الفيزيائية، الكيميائية والأحيائية:
الطبيعة الكيميائيـة للسلسلة الجانبيـة: بما أن المجموعة الجانبية R {\displaystyle R} هي التي تحدد هوية الحمض الأميني، يمكن اذن تقسيم الأحماض الأمينية إلى ذات سلسلة هيدروكاربونية، اما أليفاتية Aliphatic أو أروماتية Aromatic أو مختلفة الحلقة Heterocyclic. القطبيـة الكهربائيـة: تقسم الأحماض الأمينية حسب قطبيتها الكهربائية، وذلك حسب حالة التأين، إلى قطبية Polar (سالبة أو موجبة الشحنة) أو غير قطبية Nonpolar (عديمة الشحنة). تحدد هذه الخاصية المهمة قابلية الأحماض الأمينية للانحلال في الماء (و الماء هو محلول قطبي)، فتكون الأحماض الأمينية ذات المجموعات الجانبية R {\displaystyle R} القطبية متجاذبة مع الماء Hydrophilic، وهي عادة ما تكون على الجزء الخارجي للبروتينات. بينما الأحماض الأمينية ذات السلاسل الجانبية غير القطبية، وغير المتجاذبة مع الماء Hydrophobic، تميل إلى التجمع للداخل.
القاعديـة \ الحمضيـة: السلسلة الجانبية R {\displaystyle R} من الممكن أن تكون قاعدية، مثل حمض الليسين Lysine أو الأرجنين Arginine وهو شديد القاعدية، أو حمضية، مثل الجلوتميت Glutamic acid والأسبارتيت Aspartic acid، أو متعادلة مثل الجليسين والليوسين Leucine. وعادة ما تكون الأحماض الأمينية ذات المجاميع الجانبية القاعدية والحمضية قطبية جدا وهي توجد بصورة كبيرة على سطح البروتينات المماس للماء. يمكن أيضا أن نقسم الأحماض الأمينية حسب أهميتها الغذائية وتوفرها الأحيائي إلى: أحماض أمينية أساسية Essential لا يصنعها الجسم، ويجب تناولها في الغذاء. مثال، الليوسين والليسين. أحماض أمينية شبه أساسية Semi-essential يستطيع الجسم تخليقها ولكن ليس بكميات كافية، خاصة في مرحلة النمو، ويحبذ أن تتوفر في الغذاء. مثال، الأرجنين والهستيدين Histidine. أحماض أمينية غير أساسية Nonessential متوفرة في الجسم السليم بكميات دائمة، ولا تستلزم حضورها في الغذاء. مثال، الجليسين والبرولين Proline.
أنظر إلى المقال المفصل التالي قائمة الأحماض الأمينية
الحمض الأمينيالرمـز (ثلاثة حروف)الرمـز (حرف واحد)الكتلة الذرية (غ \ مول)قطبية السلسلة الجانبيةحمضية أو قاعدية السلسلة الجانبيةالأهمية الغذائيةألانين Alanine Ala A 89,1 غير قطبي متعـادل غير أساسيأرجنين Arginine Arg R 174,20 قطبي قاعـدي (قوي) شبه-أساسيأسباراجين Asparagin Asn N 132,12 قطبي متعـادل غير أساسيحمض الأسبارتيك Aspartic acid Asp D 133,10 قطبي حمضـي غير أساسيسيستين Cysteine Cys C (م) 121,16 قطبي متعـادل غير أساسي (م م)جلوتامين Glutamin Gln Q 146,15 قطبي متعـادل غير أساسيجلوتاميت Glutamic acid Glu E 147,13 قطبي حمضـي غير أساسيجلايسين Glycine Gly G 75,07 غير قطبي متعـادل غير أساسيهستيدين Histidine His H 155,16 قطبي قاعـدي (ضعيف) شبه-أساسيآيزوليوسين Isoleucine Ile I 131,17 غير قطبي متعـادل أساسـيليوسين Leucine Leu L 131,17 غير قطبي متعـادل أساسـيلايسين Lysine Lys K 146,19 قطبي قاعـدي أساسـيمثيونين Methionine Met M 149,21 غير قطبي متعـادل أساسـيفينيل ألانين Phenylalanine Phe F 165,19 غير قطبي متعـادل أساسـيبرولين Proline Pro P 115,13 غير قطبي متعـادل غير أساسيسيرين Serine Ser S 105,09 قطبي متعـادل غير أساسيثريونين Threonine Thr T 119,12 قطبي متعـادل أساسـيتربتوفان Tryptophan Trp W 204,23 قطبي متعـادل أساسـيتيروسين Tyrosin Tyr Y 181,19 قطبي متعـادل غير أساسي (م م)فالين Valine Val V 117,15 غير قطبي متعـادل أساسـي
(م) رمز السيستين C يمكن أن يكتب أيضا S-HC، إذا كان الجذر الكبريتي (-HS) حرا أو S-SC، إذا كان هذا الجذر مرتبطا بجذر كبريتي لسيستين أخرى في السلسلة البيبتيدية. وتختلف الخاصيات أيضا في هذه الحالة، فالسيستين المرتبطة تصير غير قطبية.
(م م) هذه الأحماض الأمينية تصير أساسية في مراحل النمو الأولى وعند الأطفال.
الرابط البيبتيدي: وهي الروابط التي تتشكل بين جزيئتين عندما تتفاعل مجموعة الكربوكسيل للجزيئة الأولى مع مجموعة الامينو للجزيئة الثانية محررة جزيئة الماء (H2O) ويدعى هذا التفاعل بالتآلف الجاف وكذلك يسمى (تفاعل التكثيف) ويحدث بين الأحماض الامينية. أن الآصرة الناتجة من هذا التفاعل وهي CO-NH تسمى الاصرة البيبتيدية وتدعى الجزيئة الناتجة بالأميد، وألاميدات مركبات عضوية تحتوي مجموعة وظيفية تدعى الاميد وهي عبارة عن زمرة كربونيل متصلة بزمرة أمين.
1- الخواص الأيونية للحوامض الامينية: بالنظر لاحتواء الحوامض الامينية على مجموعتين الأمين والكاربوكسيل لذا فأنها تعتبر ثنائية القطب أي تعمل كحامض أو كقاعدة وتسمى امفوتيرية أي تفقد وتكتسب بروتون لذلك تكون على صورة ما يسمى بالأيون المزدوج وهو أيون ناتج عن منح مجموعة الكربوكسيل بروتونها لمجموعة الأمين لهذا فانها إذا وضعت في محاليل حامضية قوية PH = 1 تتقبل بروتون وتشحن (+) واذا وضعت في محاليل قاعدية قوية تفقد بروتون وتنشحن (-) اما في نقطة التعادل الكهربائي (Pl-) هي النقطة التي تتساوى فيها عدد (+) مع (-) وتكون PH معينة لكل حامض أميني كالاتي: أ- الحوامض الأمينية المتعادلة:- محصلة الشحنة = صفر P1=PH= (5-6.3) ب- القاعدية: محصلة الشحنة == صفر P1 = PH == (7.6-10.8) ج- الحامضية محلصة الشحنة == صفر P1 = PH == (2.97-3.2)
2- نزع الكربوكسيل تجرد الحامض الاميني من مجموعة الكاربوكسيل Decarboxylation عند تجريد المجموعة الكاربوكسيلية من الحوامض الأمينية فأنها تتحول إلى الأمينات الأولية وذلك بمساعدة الأنزيمات من نوع Decarboxylation
3- نزع الأمين تجريد المجموعة الأمينية عند تجريد الحوامض الأمينية من مجموعة الأمين تتحول إلى حوامض كاربوكسيلية وأمونيا والحوامض الكاربوكسيلية تتمثل في الجسم إلى مركبات تستفاد منها الخلية أما الامونيا فأنها تطرح في البول على شكل يوريا بواسطة دورة تسمى بدورة اليوريا والتي تحدث في الكبد وذلك بتخليص الجسم من النتروجين أو من الامونيا السامة
4 - نقل الأمين تفاعل نقل مجموعة الأمين ويتم في هذا التفاعل انتزاع مجموعة الامين بواسطة الاكسدة ونقلها من مركب إلى أخر من المركبات المتفاعلة، يتم هذا التفاعل بمساعدة انزيمات (Transminase) حيث تتحول الحوامض الأمينية إلى حوامض كيتونية والتي بدروها تتحول إلى مشتقات كاربوهيداتية تستفاد منها الخلية
5- نترزة التفاعل مع حامض النتروز يستعمل هذا التفاعل لغرض قياس كمية الحامض الاميني في محلول معين حيث يتفاعل حامض النتروز مع الحامض الاميني محرراً النتروجين الذي يكمل جمعه وحساب حجمه يمكن تصنيف كمية الحامض الاميني
6- التفاعل: Nihydrin: مادة مؤكسدة قوية تتفاعل مع الحوامض الأمينية لتعطي مركب أزرق اللون يعتمد هذا التفاعل على وجود مجموعتي الأمين والكاربوكسيل بشكر حر وهذا التفاعل يكون حساس لكشف عن المركبات قليلة من الحوامض الامينية
7- تفاعل سانكر يستعمل هذا التفاعل لتشخيص الحامض الأميني الموجود في بداية السلسلة الببتيدية (النهاية النتروجينية) يستعل كاشف (D.VFB) 2,4- Dinitre fluro Benzen حيث يتفاعل هذا المركب مع الحامض الأميني الأول في نهاية النتروجينية من السلسلة الببتيدية مكونا مركب أصفر اللون حيث يشخص الحامض الأميني المرتبط به بواسطة Chromatogralply في هذا التفاعل تتحرر الأحماض الامينية من السلسلة الببتيدية بشكل حر ويعتبر هذا التفاعل مدمراً للسلسلة الببتيدية وذلك بتحرير الحوامض الأمينية بشكل حر.
8- تفاعل إيدمان يستعمل هذا التفاعل لمعرفة تتابع (Sequence) في السلسلة الببتيدية ويعتبر هذا التفاعل مهم لأنه يحطم السلسلة الببتيدية ويمكن تكراره مع السلسلة الناتجة لحد عشرين حامض أميني أو أكثر يستعمل في هذا التفاعل الكاشف Phenyl iso thioCyngtac.
كاربونات ثنائية القطب الحوامض الأمينية مركبات مشابهة للأملاح مثل الأملاح كلها مركبات صلبة ذات درجة انصهار عالية لدرجة انها تحترق بصورة عامة قبل تحولها إلى الحالة المنصهرة انها مركبات غير ذائبة في المذيبات الغير المستقطبة وتذوب في الماء.
تتنتقل الحوامض الأمينية، وهي نواتج النهائية لهضم البروتين تنتقل بسرعة من خلال جدران الأمعاء الدقيقة كما تمتص أيضا الببتيدات البسيطة وصغيرة جداً. تستعمل الحوامض الأمينية المنفردة في واحدة من الطرق الاتية: 1- لتصنيع نسيج بروتيني جديد، أو لترميم نسيج قديم أو للاحلال محل بروتينات سوائل الجسم المتحطمة. 2- لتصنيع مركبات غير بروتينية تحتوي على نتروجين مثل الحوامض النووية الهيم (heme) أو الكريانين (Creatine) 3- لتوفير الطاقة الكيميائية والتعرض للهدم. إذ قد تدخل المركبات الوسيطة الناتجة من هدم الحوامض الامينية في دورة حامض النتريك أو يمكن استعمالها لتصنيع الكلوكوز الحوامض الشحمية التي يمكن خزنها في النسيج الدهني. اما المركبات الرئيسية الناتجة عن هدم الكامل للحوامض الامينية فما هي الا ثنائي اوكسيد الكاربون والماء واليوريا.
أن وجود الأحماض الامينية في الجسم يأتي من مصدرين هما: 1- الجزء الأكبر من الأحماض الأمينية ناجم عن البروتين الغذائي 2- من تعويض بروتينات الجسم بغدة endogrnous من خلال الجوع وسوء التغذية.
كما وينمو ايض الأحماض الامينية
1) النفوليتي Catabolic 2) البنائي Anatolic
المظفر، سامي عبد المهدي، رياض رشيد سلمان "الكيمياء الحياتية (دار الكتب الطباعة – النشر" جامعة بغداد، كلية التربية 1984 Roger, L; DeKock, Harry, B. gray "chemical structure and bonding" 1980 ترجمة: زكوم، مهدي ناجي، جماعة البصرة (1983). مقدمات في كيمياء الحياة، ترجمة الدكتور أحمد سلمان الجنابي. أسس الكيمياء العامة والعضوية والحياتية/ تأليف. جون ر.هرار ترجمة الدكتور عبد ناجي. هربت ما يسليش/ تاليف هوارد بنجامكين/ جاكوب شارفكين هابر "الكيمياء الحيوية" ترجمة وأشراف أ.د. رويدة أبو سمرة د. نزار حمود / د. عماد أبو علي.
قاعدة الطرف الأميني إشارة تصدير نووي بروتين اندماجي نطاق بروتين طرف كربوكسيلي طرف أميني شفرة جينية
* تصنيف:أيونات مزدوجة تصنيف:تغذية تصنيف:دورة النيتروجين