''.<br> Elementi prokariotskog [[citoskelet]]a se poklapaju sa njihovim [[eukarioti|eukariotskim]] homolozima i hipotetskom ćelijskom funkcijom.<ref name="Gitai2005">{{cite journal| author = Gitai, Z.| year = 2005| title = The New Bacterial Cell Biology: Moving Parts and Subcellular Architecture | journal = Cell | volume = 120 | issue = 5| pages = 577–586 | url = http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0092867405001935| doi = 10.1016/j.cell.2005.02.026| pmid = 15766522}}</ref>]]
 
'''Prokariotski citoskelet''' je zajednički naziv za sva strukturna vlakna [[prokarioti|prokariota]]. Nekada se mislilo da prokariotske ćelije nemaju [[citoskelet]]a, ali su napredak u tehnologiji vizualizacije i prepoznavanju struktura doveli do otkrića niti i u ovim ćelijama, tokom ranih 1990-ih. Ne samo da imaju [[Analogija|analoge]] za sve glavne [[citoskelet]]ne proteine [[eukarioti|eukariota]] koji su pronađena u prokariota, takođe su otkriveni i citoskeletni proteini bez poznatih eukariotskih analoga. <ref name="pmid25788699">{{cite journal | authors = Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC | title = The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments | journal = Journal of Cell Science | volume = 128 | issue = 11 | pages = 2009–19 | year = 2015 | pmid = 25788699 | doi = 10.1242/jcs.165563 }}</ref><ref name="Alp">{{cite journal | authors = Popp D, Narita A, Lee LJ, Ghoshdastider U, Xue B, Srinivasan R, Balasubramanian MK, Tanaka T, Robinson RC | title = Novel actin-like filament structure from Clostridium tetani | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 287 | issue = 25 | pages = 21121–9 | year = 2012 | pmid = 22514279 | pmc = 3375535 | doi = 10.1074/jbc.M112.341016 }}</ref><ref name="AlfA">{{cite journal | authors = Popp D, Narita A, Ghoshdastider U, Maeda K, Maéda Y, Oda T, Fujisawa T, Onishi H, Ito K, Robinson RC | title = Polymeric structures and dynamic properties of the bacterial actin AlfA | journal = Journal of Molecular Biology | volume = 397 | issue = 4 | pages = 1031–41 | year = 2010 | pmid = 20156449 | doi = 10.1016/j.jmb.2010.02.010 }}</ref><ref>{{cite journal |authors=Wickstead B, Gull K |title=The evolution of the cytoskeleton|journal=The Journal of Cell Biology |volume=194 |issue=4 |pages=513–25 |year=2011 |pmid=21859859 |doi=10.1083/jcb.201102065 |pmc=3160578}}</ref> Citoskeletni elementi imaju ključnu ulogu u [[ćelijska dioba|ćelijskoj diobi]], zaštiti, obliovanju i određivanju polarnosti raznih [[prokarioti|prokariota]].<ref>{{cite journal |authors=Shih YL, Rothfield L |title=The bacterial cytoskeleton |journal=Microbiol. Mol. Biol. Rev. |volume=70 |issue=3 |pages=729–54 |year=2006 |pmid=16959967 |doi=10.1128/MMBR.00017-06 |pmc=1594594}}</ref><ref>{{cite journal |authors=Michie KA, Löwe J |title=Dynamic filaments of the bacterial cytoskeleton |journal=Annu. Rev. Biochem. |volume=75 |issue= |pages=467–92 |pmid=16756499 |url=http://www2.mrc-lmb.cam.ac.uk/SS/Lowe_J/group/PDF/annrev2006.pdf: format: https://web.archive.org/20061117lmb.cam.ac.uk:80/SS/Lowe_J/group/PDF/annrev2006.pdf. }}{{Mrtav link|datum=Oktobar 2019 |bot=InternetArchiveBot }}</ref>
 
== FTSz == 
[[FTSz]], prvi identificirfani element prokariotskog citoskeleta, formira vlaknaste prstenaste strukture koje se nalaze u sredini ćelije, zvane Z-prsten koji je sužava u [[ćelijska dioba|diobi]], slično kao [[citokineza |aktin-miozin kontraktilni prsten]] u eukariota. Z-prsten je vrlo dinamičra struktura koja se sastoji od brojnih snopova protofilamenata koji se istežu i skraćuju, iako je nejasan mehanizam kontrakcije Z-prstenova i broj uključenih protofilamenta.<ref name = "Gitai2005"/> FTSz djeluje kao organizator proteina i potreban je za podjelu ćelija. To je prva komponenta pregrade u [[citokineza|citokinezi]], a angažira sve druge poznate proteine podjele u tekućoj podjeli ćelije<ref name="Graumann2004">{{cite journal | author = Graumann, P.L. | year = 2004 | title = Cytoskeletal elements in bacteria | journal = Current Opinion in Microbiology | volume = 7 | issue = 6 | pages = 565–571 | pmid = 17506674 | doi = 10.1016/j.mib.2004.10.010}}</ref>
 
Unatoč tome, funkcionalne sličnosti [[aktin]]a i FTSz je homologni eukariotski [[tubulin]]. Iako poređenje [[primarna struktura|primarne strukture]] FTSz i tubulina otkriva slabu sličnost, njihove 3-dimenzijske strukture su izuzetno slične. Osim toga, kao što je tubulin [[monomer]], FTSz je vezan za [[gvanozin trifosfat|GTP]] i polimerizira sa drugim FTSz monomerima s hidrolizom GTP u mehanizmu koji je sličan [[tubulin]]skom. FTSz je od suštinskog značaja za podjelu ćelija [[bakterija]], pa je ovaj protein je meta za dizajn novih [[antibiotik]]a. 
 
Postoji nekoliko modela i mehanizama koji reguliraju formiranje Z-prstena. Jedan od njih su predložili Rashid Aijaz i Sing Perminder. Model kritičnog gradijenta koncentracije kod bakterijskih ćelijskih dioma dostupn je u ''Nature Precedings''.<ref>http://hdl.handle.net/10101/npre.2010.4659.1> (2010).</ref> U ovom modelu postoje pozitivni i negativni regulatori skupova FTSz koji formiraju gradijent unutar bakterijske ćelije. Gradijent je takav da kritična koncentracija FTSz potrebnih za okupljanje FTSz ima minimum na medijalnom položaju ćelije, pa zato Z-prsteni na kraju formira divisomni kompleks na sredini ćelije. 
 
== MreB == 
[[MreB]] je bakterijski protein za koji se nagađa da je analog eukariotskom [[aktin]]u. MreB i aktin imaju slabo poklapanje [[primarna struktura|primarne strukture]], ali su vrlo slični po 3-D strukturi i polimerizaciji filamenata.
 
Gotovo sve ne-sferne bakterije, u formiranju oblika, oslanjaju se na MreB. MreB se kondenzira iz svoje normalne spiralne mreže i formira uski prsten na [[septum]]u ''[[Caulobacter crescentus]]'', neposredno prije podjele ćelije, što je mehanizam za koji se vjeruje da pomaže u pronalaženju svog centra pregrade (septuma).<ref name="Kurner2004">{{cite journal | author = Kurner, J. |author2=Medalia, O. |author3=Linaroudis, A.A. |author=Baumeister, W. | year = 2004 | title = New insights into the structural organization of eukaryotic and prokaryotic cytoskeletons using cryo-electron tomography. | journal = Exp Cell Res | volume = 301 | issue = 1 | pages = 38–42 | doi = 10.1016/j.yexcr.2004.08.005 | pmid = 15501443}}</ref> MreB određuje oblik ćelije posredujućo poziciju polova ćelije i aktivnost [[enzim]]a koji kataliziraju sintezu [[peptidoglikan]]a. Djelujuje i kao čvrsti filament ispod ćelijske membrane, koji ublažava vanjski pritisak, čime utiče na oblikovanje i očvrščavanje ćelije.