Jedes Protein hat seine eigene Form. Wenn sich die Temperatur oder der pH-Wert der Umgebung eines Proteins ändert oder wenn es Chemikalien ausgesetzt ist, können diese Wechselwirkungen unterbrochen werden, wodurch das Protein seine dreidimensionale Struktur verliert und sich wieder in eine unstrukturierte Kette von Aminosäuren verwandelt. Wenn ein Protein seine Struktur höherer Ordnung, aber nicht seine Primärsequenz verliert, wird es als denaturiert bezeichnet . Denaturierte Proteine ​​sind normalerweise nicht funktionsfähig.Bei einigen Proteinen kann die Denaturierung umgekehrt werden. Da die Primärstruktur des Polypeptids noch intakt ist (die Aminosäuren haben sich nicht gespalten), kann es sich möglicherweise wieder in seine funktionelle Form falten, wenn es in seine normale Umgebung zurückkehrt. In anderen Fällen ist die Denaturierung jedoch dauerhaft. Ein Beispiel für eine irreversible Proteindenaturierung ist das Frittieren eines Eies. Das Albuminprotein im flüssigen Eiweiß wird undurchsichtig und fest, da es durch die Hitze des Ofens denaturiert wird, und kehrt auch beim Abkühlen nicht in seinen ursprünglichen Zustand mit rohen Eiern zurück.Forscher haben herausgefunden, dass sich einige Proteine ​​nach Denaturierung wieder falten können, selbst wenn sie alleine in einem Reagenzglas sind. Da diese Proteine ​​von selbst von unstrukturiert zu gefaltet übergehen können, müssen ihre Aminosäuresequenzen alle für die Faltung erforderlichen Informationen enthalten. Allerdings sind nicht alle Proteine ​​in der Lage, diesen Trick auszuführen, und wie sich Proteine ​​normalerweise in einer Zelle falten, scheint komplizierter zu sein. Viele Proteine ​​falten sich nicht von selbst, sondern werden von Chaperonproteinen (Chaperoninen) unterstützt.