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アスパラギナーゼ アスパラギナーゼ アスパラギナーゼ 臨床データ ATCコード L01XX02 ( WHO ) 薬物動態 データ 消失半減期 8-30 hrs 識別子 IUPAC名 E. coli L-asparagine amidohydrolase CAS登録番号 9015-68-3 DrugBank BTD00011 KEGG D02997 CompTox Dashboard ( EPA ) DTXSID9037666 ECHA InfoCard 100.029.774 化学的および物理的データ 化学式 C 1377 H 2208 N 382 O 442 S 17 分子量 31731.9 g/mol g·mol −1 アスパラギナーゼ （ 英 : asparaginase 、正確には L-アスパラギナーゼ ）とは アスパラギン の アスパラギン酸 への 加水分解 を触媒する 酵素 の一つ。アスパラギナーゼは 急性リンパ性白血病 の治療用に 協和発酵キリン から ロイナーゼ （Leunase）の商品名で市販されており、 肥満細胞腫 の プロトコール にも使用される。他の 化学療法剤 と異なり、組織障害の危険性がなく、筋肉内、皮下、静脈内投与が可能である。 ^ Appel IM, van Kessel-Bakvis C, Stigter R, Pieters R (2007). “Influence of two different regimens of concomitant treatment with asparaginase and dexamethasone on hemostasis in childhood acute lymphoblastic leukemia”. Leukemia 21 : 2377. doi : 10.1038/sj.leu.2404793 . PMID   17554375 .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
アスパラギン アスパラギン l -アスパラギン L -アスパラギンの 骨格式 生理的状態での L -アスパラギンの 骨格式 球棒モデル 空間充填モデル 物質名 IUPAC名 Asparagine 組織名 2-Amino-3-carbamoylpropanoic acid 識別情報 CAS登録番号 70-47-3   3D model ( JSmol ) Interactive image 双性イオン : Interactive image ChEBI CHEBI:17196   ChEMBL ChEMBL58832   ChemSpider 6031   DrugBank DB03943   ECHA InfoCard 100.019.565 EC番号 200-735-9 IUPHAR/BPS 4533 KEGG C00152   PubChem CID 236 UNII 5Z33R5TKO7   CompTox Dashboard ( EPA ) DTXSID30859927 InChI InChI=1S/C4H8N2O3/c5-2(4(8)9)1-3(6)7/h2H,1,5H2,(H2,6,7)(H,8,9)/t2-/m0/s1   Key: DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHSA-N   InChI=1/C4H8N2O3/c5-2(4(8)9)1-3(6)7/h2H,1,5H2,(H2,6,7)(H,8,9)/t2-/m0/s1 Key: DCXYFEDJOCDNAF-REOHCLBHBD SMILES O=C(N)C[C@H](N)C(=O)O 双性イオン : O=C(N)C[C@H]([NH3+])C(=O)[O-] 性質 化学式 C 4 H 8 N 2 O 3 モル質量 132.119  g·mol −1 外観 白色の結晶 密度 1.543 g/cm 3 融点 234 °C (453 °F; 507 K) 沸点 438 °C (820 °F; 711 K) 水への溶解度 2.94 g/100 mL 溶解度 酸、塩基に溶ける。メタノール、エタノール、エーテル、ベンゼンにほとんど溶けない。 log P OW −3.82 酸解離定数 p K a 2.1 (カルボキシル基; 20 °C, H 2 O) 8.80 (アミノ基; 20 °C, H 2 O) 磁化率 −69.5·10 −6 cm 3 /mol 構造 結晶構造 直方晶系 熱化学 標準生成熱 (Δ f H ⦵ 298 ) −789.4 kJ/mol 危険性 NFPA 704 （ファイア・ダイアモンド） 1 0 0 引火点 219 °C (426 °F; 492 K) 安全データシート (SDS) Sigma-Alrich 特記無き場合、データは 標準状態 (25 °C [77 °F], 100 kPa) におけるものである。   verify  ( what is   N  ?) アスパラギン （ 英 : asparagine ）は、 アミノ酸 のひとつで、2-アミノ-3-カルバモイルプロピオン酸のこと。略号は N あるいは Asn 。 アスパラガス からはじめて単離されたことによりこの名がついた。 中性極性側鎖アミノ酸に分類される。蛋白質構成アミノ
ch 特記無き場合、データは 標準状態 (25 °C [77 °F], 100 kPa) におけるものである。   verify  ( what is   N  ?) アスパラギン （ 英 : asparagine ）は、 アミノ酸 のひとつで、2-アミノ-3-カルバモイルプロピオン酸のこと。略号は N あるいは Asn 。 アスパラガス からはじめて単離されたことによりこの名がついた。 中性極性側鎖アミノ酸に分類される。蛋白質構成アミノ酸のひとつで、非必須アミノ酸。 グリコーゲン 生産性を持つ。 コドン はAAUまたはAACである。 ^ CRC Handbook of Chemistry and Physics (97th ed.). CRC Press . (2016). pp. 5–89. ISBN  978-1498754286   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
アスパラギンtRNAリガーゼ アスパラギンtRNAリガーゼ asparagine-tRNA ligase 識別子 EC番号 6.1.1.22 CAS登録番号 37211-76-0 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins アスパラギンtRNAリガーゼ (Asparagine—tRNA ligase、 EC 6 AMP + 二リン酸 + L-アスパラギニルtRNAAsn 従って、この酵素は、 ATP とL- アスパラギン と RNA の3つの基質、 AMP と 二リン酸 とL-アスパラギニルtRNAAsnの3つの生成物を持つ。 この酵素は リガーゼ に分類され、特に アミノアシルtRNA と関連化合物に 炭素 - 酸素 結合を形成する。系統名は L-アスパラギン:tRNAAsnリガーゼ(AMP生成) (L-Asparagine:tRNAAsn ligase (AMP-forming))である。アスパラギニルtRNAシンターゼ、アスパラギントランスラーゼ等とも呼ばれる。この酵素は、 アラニン と アスパラギン酸 の 代謝 及びアミノアシルtRNAの 生合成 に関与している。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
アスパラギンシンテターゼ アスパラギンシンテターゼ アスパラギンシンテターゼ (asparagine synthetase、アスパラギン合成酵素; EC 6.3.1.1 ) は L-アスパラギン酸 とアンモニアから L-アスパラギン を生合成する 酵素 。アスパラギン酸‐アンモニアリガーゼ (aspartate-ammonia ligase) とも呼ばれる。 アデノシン三リン酸 を1分子消費し、 アデノシン一リン酸 と ピロリン酸 を生成する反応を可逆的に 触媒 する。 ATP + L-aspartate + NH 3 = AMP + diphosphate + L-asparagine この酵素は 古細菌 、 真正細菌 、 真核生物 に広く存在している。ヒトの 培養細胞 を用いた研究では アミノ酸 が欠乏すると 転写 量が上がることが知られている。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
アスパラギン酸 アスパラギン酸 アスパラギン酸 L -アスパラギン酸の 骨格式 球棒モデル 空間充填モデル 物質名 IUPAC名 Aspartic acid 組織名 2-Aminobutanedioic acid 別名 Aminosuccinic acid Asparagic acid Asparaginic acid 識別情報 CAS登録番号 L: 56-84-8   D/L: 617-45-8   D: 1783-96-6   3D model ( JSmol ) L: Interactive image D: Interactive image L 双性イオン : Interactive image L 脱プロトン化双性イオン (aspartate): Interactive image ChEBI L: CHEBI:17053   D/L: CHEBI:22660   D: CHEBI:17364   ChEMBL L: ChEMBL274323   ChemSpider L: 5745   D/L: 411   D: 75697   DrugBank L: DB00128   ECHA InfoCard 100.000.265 EC番号 L: 200-291-6 KEGG D/L: C16433   PubChem CID L: 5960 D/L: 424 D: 83887 UNII L: 30KYC7MIAI   D/L: 28XF4669EP   D: 4SR0Q8YD1X   CompTox Dashboard ( EPA ) L: DTXSID7022621 InChI InChI=1S/C4H7NO4/c5-2(4(8)9)1-3(6)7/h2H,1,5H2,(H,6,7)(H,8,9)/t2-/m0/s1   Key: CKLJMWTZIZZHCS-REOHCLBHSA-N   D/L: Key: CKLJMWTZIZZHCS-UHFFFAOYSA-N D: Key: CKLJMWTZIZZHCS-UWTATZPHSA-N SMILES L: C([C@@H](C(=O)O)N)C(=O)O D/L: C(C(C(=O)O)N)C(=O)O D: C([C@H](C(=O)O)N)C(=O)O L 双性イオン : C(C(C(=O)[O-])[NH3+])C(=O)O L 脱プロトン化双性イオン (aspartate): C(C(C(=O)[O-])[NH3+])C(=O)[O-] 性質 化学式 C 4 H 7 N O 4 モル質量 133.103  g·mol −1 外観 無色の結晶 密度 1.7 g/cm 3 融点 270 °C (518 °F; 543 K) 沸点 324 °C (615 °F; 597 K) 分解 水への溶解度 4.5 g/L 酸解離定数 p K a 1.99 (α-カルボキシ基; H 2 O) 3.90 (側鎖; H 2 O) 9.90 (アミノ基; H 2 O) 共役塩基 Aspartate 磁化率 −64.2·10 −6 cm 3 /mol 危険性 NFPA 704 （ファイア・ダイアモンド） 1 1 0 特記無き場合、データは 標準状態 (25 °C [77 °F], 100&n
;K) 沸点 324 °C (615 °F; 597 K) 分解 水への溶解度 4.5 g/L 酸解離定数 p K a 1.99 (α-カルボキシ基; H 2 O) 3.90 (側鎖; H 2 O) 9.90 (アミノ基; H 2 O) 共役塩基 Aspartate 磁化率 −64.2·10 −6 cm 3 /mol 危険性 NFPA 704 （ファイア・ダイアモンド） 1 1 0 特記無き場合、データは 標準状態 (25 °C [77 °F], 100 kPa) におけるものである。 アスパラギン酸 （アスパラギンさん、aspartic acid）とは、 アミノ酸 のひとつで、2-アミノブタン二酸のこと。略号は Asp あるいは D 。光学異性体として L体 と D体 の両方が存在する。 アスパラギン の 加水分解 物から単離され、由来とその構造からこの名がついた。 酸性極性側鎖アミノ酸に分類される。L体のアスパラギン酸は蛋白質を構成するアミノ酸のひとつ。非必須アミノ酸で、 グリコーゲン 生産性を持つ。 うま味 成分のひとつ。 致死量 はLD 50 =16g/kgである。 ^ Budavari, Susan; Co, Merck (1989). “862. Aspartic acid” . The Merck Index (11th ed.). Merck. p.  132 . ISBN  978-0-911910-28-5 . https://archive.org/details/merckindexency00buda   ^ “ ICSC 1439 - L-ASPARTIC ACID ”. inchem.org . 2025年10月6日閲覧。 ^ Haynes, William M., ed (2016). CRC Handbook of Chemistry and Physics (97th ed.). CRC Press . pp. 5–89. ISBN  978-1498754286   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
アスパラギン酸-1-デカルボキシラーゼ アスパラギン酸-1-デカルボキシラーゼ アスパラギン酸-1-デカルボキシラーゼ 識別子 EC番号 4.1.1.11 CAS登録番号 9024-58-2 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins アスパラギン酸-1-デカルボキシラーゼ (Aspartate 1-decarboxylase、 EC 4 β-アラニン + CO 2 従って、この酵素の1つの基質はL- アスパラギン酸 、2つの生成物は β-アラニン と 二酸化炭素 である。 この酵素は リアーゼ 、特に 炭素 -炭素結合を切断するカルボキシリアーゼに分類される。系統名は、 L-アスパラギン酸 1-カルボキシリアーゼ (β-アラニン形成) (L-aspartate 1-carboxy-lyase (beta-alanine-forming))である。他に、aspartate alpha-decarboxylase、L-aspartate alpha-decarboxylase、aspartic alpha-decarboxylase、L-aspartate 1-carboxy-lyaseとも呼ばれる。この酵素は、 アラニン 、アスパラギン酸の 代謝 及びβ-アラニンの代謝に関与している。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
アスパラギン酸-4-デカルボキシラーゼ アスパラギン酸-4-デカルボキシラーゼ アスパラギン酸-4-デカルボキシラーゼ 識別子 EC番号 4.1.1.12 CAS登録番号 9024-57-1 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins アスパラギン酸-4-デカルボキシラーゼ (Aspartate 4-decarboxylase、 EC 4 L-アラニン + CO 2 従って、この酵素の1つの基質はL- アスパラギン酸 、2つの生成物はL- アラニン と 二酸化炭素 である。 この酵素は リアーゼ 、特に 炭素 -炭素結合を切断するカルボキシリアーゼに分類される。系統名は、 L-アスパラギン酸 4-カルボキシリアーゼ (L-アラニン形成) (L-aspartate 4-carboxy-lyase (L-alanine-forming))である。他に、desulfinase、aminomalonic decarboxylase、aspartate beta-decarboxylase、aspartate omega-decarboxylase、aspartic omega-decarboxylase、aspartic beta-decarboxylase、L-aspartate beta-decarboxylase、cysteine sulfinic desulfinase、L-cysteine sulfinate acid desulfinase、L-aspartate 4-carboxy-lyaseとも呼ばれる。この酵素は、アラニン、アスパラギン酸の 代謝 及び システイン代謝 に関与している。 補因子 として ピリドキサールリン酸 を必要とする。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
アスパラギン酸-アンモニアリガーゼ アスパラギン酸-アンモニアリガーゼ アスパラギン酸-アンモニアリガーゼ 識別子 EC番号 6.3.1.4 CAS登録番号 37318-61-9 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins アスパラギン酸-アンモニアリガーゼ (Aspartate-ammonia ligase、 EC 6 ADP + リン酸 + L-アスパラギン 従って、この酵素の3つの基質は ATP とL- アスパラギン酸 と アンモニア 、3つの生成物は ADP と リン酸 とL- アスパラギン である。 この酵素は、 リガーゼ 、特に酸-アンモニアリガーゼに分類される。系統名は、 L-アスパラギン酸:アンモニアリガーゼ(ADP生成) である。その他よく用いられる名前に、asparagine synthetase (ADP-forming)、asparagine synthetase (adenosine diphosphate-forming)等がある。 この酵素は、 窒素代謝 に関与している。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
アスパラギン酸tRNAAsnリガーゼ アスパラギン酸tRNAAsnリガーゼ aspartate-tRNA(Asn) ligase 識別子 EC番号 6.1.1.23 CAS登録番号 9027-32-1 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins アスパラギン酸tRNA Asn リガーゼ (Aspartate—tRNA(Asn) ligase、 EC 6 AMP + 二リン酸 + アスパルチルtRNAAsx 従って、この酵素は、 ATP とL- アスパラギン酸 とtRNAAsxの3つの基質、 AMP と 二リン酸 とアスパルチルtRNAAsxの3つの生成物を持つ。 この酵素は リガーゼ に分類され、特に アミノアシルtRNA と関連化合物に 炭素 - 酸素 結合を形成する。系統名は L-アスパラギン酸:tRNAAsxリガーゼ(AMP生成) (L-Aspartate:tRNAAsx ligase (AMP-forming))である。nondiscriminating aspartyl-tRNA synthetase等とも呼ばれる。この酵素は、 アラニン とアスパラギン酸の 代謝 に関与している。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
アスパラギン酸tRNAリガーゼ アスパラギン酸tRNAリガーゼ aspartate-tRNA ligase 識別子 EC番号 6.1.1.12 CAS登録番号 9027-32-1 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins アスパラギン酸tRNAリガーゼ (Aspartate—tRNA ligase、 EC 6 AMP + 二リン酸 + L-アスパルチルtRNAAsp 従って、この酵素は、 ATP とL- アスパラギン酸 と RNA の3つの基質、 AMP と 二リン酸 とL-アスパルチルtRNAAspの3つの生成物を持つ。 この酵素は リガーゼ に分類され、特に アミノアシルtRNA と関連化合物に 炭素 - 酸素 結合を形成する。系統名は L-アスパラギン酸:tRNAAspリガーゼ(AMP生成) (L-Aspartate:tRNAAsp ligase (AMP-forming))である。アスパルチルtRNAシンターゼ、アスパラギン酸トランスラーゼ等とも呼ばれる。この酵素は、 アラニン とアスパラギン酸の 代謝 及びアミノアシルtRNAの 生合成 に関与している。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
アスパラギン酸アミノ基転移酵素 アスパラギン酸アミノ基転移酵素 アスパラギン酸トランスアミナーゼ Escherichia coli のアスパラギン酸トランスアミナーゼのリボンモデル。中央の分子は補因子の ピリドキサールリン酸 識別子 EC番号 2.6.1.1 CAS登録番号 9000-97-9 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins アスパラギン酸アミノ基転移酵素 （アスパラギンさんアミノきてんいこうそ、Aspartate Aminotransferase, ART , EC 2.6.1.1 ）は、 アスパラギン酸 と α-ケトグルタル酸 を オキサロ酢酸 と グルタミン酸 に相互変換する 酵素 である。 AST （Aspartate transaminase）または GOT （Glutamic Oxaloacetic Transaminase： グルタミン酸オキサロ酢酸トランスアミナーゼ ）とも呼ばれる。 主に ミトコンドリア 内で働く m-AST と 細胞質基質 で働く s-AST に分類される。 人体では、 肝細胞 をはじめとして 赤血球 、 心筋 、 骨格筋 などに分布する。これらの細胞が破壊された場合には 血液 中に流出するため、血中濃度を測定することで肝障害などの程度を知ることができる（詳細は 逸脱酵素 を参照）。 ^ PDB : 1AAM ​ Almo SC, Smith DL, Danishefsky AT, Ringe D (March 1994). “The structural basis for the altered substrate specificity of the R292D active site mutant of aspartate aminotransferase from E. coli”. Protein Eng. 7 (3): 405-12. doi : 10.1093/protein/7.3.405 . PMID   7909946 .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
アスパラギン酸アンモニアリアーゼ アスパラギン酸アンモニアリアーゼ アスパラギン酸アンモニアリアーゼ 識別子 EC番号 4.3.1.1 CAS登録番号 9027-30-9 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins アスパラギン酸アンモニアリアーゼ (Aspartate ammonia-lyase、 EC 4 フマル酸 + アンモニア 従って、この酵素の基質はL- アスパラギン酸 のみ、生成物は フマル酸 と アンモニア の2つである。 この酵素は リアーゼ 、特に 炭素 - 窒素 結合を切断するアンモニアリアーゼに分類される。系統名は、 L-セリン アンモニアリアーゼ (ピルビン酸形成) (L-aspartate ammonia-lyase (fumarate-forming))である。他に、aspartase、fumaric aminase、L-aspartase、L-aspartate ammonia-lyase等とも呼ばれる。この酵素は、 アラニン 及びアスパラギン酸の代謝、また 窒素循環 に関与している。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
アスパラギン酸カルバモイルトランスフェラーゼ アスパラギン酸カルバモイルトランスフェラーゼ アスパラギン酸カルバモイルトランスフェラーゼ 立体構造 (大腸菌、 PDB 2ATCより) 識別子 EC番号 2.1.3.2 CAS登録番号 9012-49-1 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins Human carbamoyl-phosphate synthetase 2, aspartate transcarbamoylase, dihydroorotase 識別子 略号 CAD Entrez 790 HUGO 1424 OMIM 114010 RefSeq NM_004341 UniProt P27708 他のデータ EC番号 (KEGG) 2.1.3.2 遺伝子座 Chr. 2 p22-p21 アスパラギン酸カルバモイルトランスフェラーゼ ( 英 : Aspartate carbamoyltransferase, ATCase )は、ピリミジン生合成経路において最初の反応を 触媒 する 酵素 。 ^ “Mammalian dihydroorotase: nucleotide sequence, peptide sequences, and evolution of the dihydroorotase domain of the multifunctional protein CAD” . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 87 (1): 174–8. (Jan 1990). doi : 10.1073/pnas.87.1.174 . PMC   53223 . PMID   1967494 . http://www.pnas.org/content/87/1/174 .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
アスパラギン酸セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ アスパラギン酸セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ アスパラギン酸セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ 識別子 EC番号 1.2.1.11 CAS登録番号 9000-98-0 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins アスパラギン酸セミアルデヒドデヒドロゲナーゼ （aspartate-semialdehyde dehydrogenase）は、 原核生物 、 菌類 および高等 植物 の アミノ酸 生合成において重要な 酵素 である。この酵素は、 アスパラギン酸 からの リシン 、 メチオニン 、 ロイシン および イソロイシン の生合成経路において初期の段階で分岐点を形成する。また、この経路では バクテリア の 細胞壁 の形成で重要な働きをする ジアミノピメリン酸 も合成される。 この酵素は次の化学反応を触媒する。 L -アスパラギン酸-4-セミアルデヒド + リン酸 + NADP + ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } L -4-アスパルチルリン酸 + NADPH + H + 反応式の通り、この酵素の基質は L -アスパラギン酸-4-セミアルデヒドと リン酸 と NADP + 、生成物は L -4-アスパルチルリン酸とNADPHとH + である。 組織名は L -aspartate-4-semialdehyde:NADP + oxidoreductase (phosphorylating) で、別名にaspartate semialdehyde dehydrogenase, aspartic semialdehyde dehydrogenase, L -aspartate-beta-semialdehyde:NADP + oxidoreductase (phosphorylating), aspartic β-semialdehyde dehydrogenase, ASA dehydrogenaseがある。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
アスパラギン酸デヒドロゲナーゼ アスパラギン酸デヒドロゲナーゼ アスパラギン酸デヒドロゲナーゼ 識別子 EC番号 1.4.1.21 CAS登録番号 37278-97-0 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins アスパラギン酸デヒドロゲナーゼ （aspartate dehydrogenase）は、次の 化学反応 を 触媒 する 酸化還元酵素 である。 L -アスパラギン酸 + H 2 O + NAD(P) + ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } オキサロ酢酸 + NH 3 + NAD(P)H + H + 反応式の通り、この酵素の 基質 は L - アスパラギン酸 と H 2 O と NAD + ( NADP + ) 、生成物は オキサロ酢酸 と NH 3 とNADH (NADPH) とH + である。 組織名は L -aspartate:NAD(P) + oxidoreductase (deaminating) で、別名にNAD-dependent aspartate dehydrogenase, NADH 2 -dependent aspartate dehydrogenase, NADP + -dependent aspartate dehydrogenaseがある。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
アスパラギン酸プロテアーゼ アスパラギン酸プロテアーゼ Eukaryotic aspartyl protease 二量体型アスパラギン酸プロテアーゼである HIV-1プロテアーゼ の構造。プロテアーゼが白と灰色、ペプチド基質が黒、活性部位のアスパラギン側鎖が赤で示されている PDB : 1KJF ​。 識別子 略号 Asp Pfam PF00026 InterPro IPR001461 PROSITE PDOC00128 SCOP 1mpp SUPERFAMILY 1mpp OPM superfamily 100 OPM protein 1lyb Membranome 315 利用可能な蛋白質構造: Pfam structures PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum structure summary アスパラギン酸プロテアーゼ （ 英 : aspartic protease 、 EC 3.4.23. ）または アスパラギン酸エンドペプチダーゼ （ 英 : aspartic endopeptidase ）は、1つまたはそれ以上の アスパラギン酸 残基に結合した活性化水分子を利用して、 ペプチド 基質の切断を触媒する プロテアーゼ である。一般的に、アスパラギン酸プロテアーゼの 活性部位 には高度に保存された2つのアスパラギン酸残基が存在し、酸性の pH に至適活性を有する。既知のアスパラギン酸プロテアーゼのほぼすべてが ぺプスタチン によって阻害される。 脊椎動物 、 菌類 、 レトロウイルス のアスパラギン酸プロテアーゼが特徴づけられている。近年、 細菌 ではIV型 ピリン 前駆体のプロセシングと関係した プレピリンペプチダーゼ 、 古細菌 では フラジェリン 前駆体のプロセシングと関係した プレフラジェリンペプチダーゼ といったアスパラギン酸プロテアーゼが記載されている。 真核生物 のアスパラギン酸プロテアーゼには、 ペプシン 、 カテプシン 、 レニン などがある。これらは、祖先での 重複 の結果生じた2つのドメインからなる構造を持つ。レトロウイルスや レトロトランスポゾン のプロテアーゼはずっと小さく、真核生物のアスパラギン酸プロテアーゼの単一ドメインと 相同 のようである。双方のドメインのアスパラギン酸残基が触媒に関与し、活性部位は2つのドメインの間の溝に位置する。一方のドメインは、もう一方のドメインから太古の遺伝子重複によって進化したものである可能性が高い。現代の酵素では、立体構造は極めて類似しているものの、アミノ酸配列はずっと多様化している。しかしながら、触媒部位のモチーフは非常に保存されている。 ジスルフィド結合 の存在とその位置は、アスパラギン酸プロテアーゼで保存されている他の特徴の1つである。 ^ “Chapter 8 - Cathepsin D” (英語). Handbook of Proteolytic Enzymes (Third ed.). Academic Press. (2013-01-01). pp. 54–63. doi : 10.1016/b978-0-12-382219-2.00008-9 . ISBN  978-0-12-382219-2   ^ “The aspartic proteases”. Scandinavian Journal of Clinical and Laboratory Investigation. Supplementum 210 : 5–22. (1992). doi : 10.3109/
c Press. (2013-01-01). pp. 54–63. doi : 10.1016/b978-0-12-382219-2.00008-9 . ISBN  978-0-12-382219-2   ^ “The aspartic proteases”. Scandinavian Journal of Clinical and Laboratory Investigation. Supplementum 210 : 5–22. (1992). doi : 10.3109/00365519209104650 . PMID   1455179 .   ^ “The type 4 prepilin peptidases comprise a novel family of aspartic acid proteases”. The Journal of Biological Chemistry 275 (2): 1502–10. (January 2000). doi : 10.1074/jbc.275.2.1502 . PMID   10625704 .   ^ “Archaeal flagella, bacterial flagella and type IV pili: a comparison of genes and posttranslational modifications”. Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology 11 (3-5): 167–91. (2006). doi : 10.1159/000094053 . PMID   16983194 .   ^ “Cleavage of preflagellins by an aspartic acid signal peptidase is essential for flagellation in the archaeon Methanococcus voltae”. Molecular Microbiology 50 (4): 1339–47. (November 2003). doi : 10.1046/j.1365-2958.2003.03758.x . PMID   14622420 .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
アスパラギン酸ラセマーゼ アスパラギン酸ラセマーゼ aspartate racemase 識別子 EC番号 5.1.1.13 CAS登録番号 37237-56-2 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins アスパラギン酸ラセマーゼ (Aspartate racemase、 EC 5 D-アスパラギン酸 従って、この酵素の基質はL-アスパラギン酸のみ、生成物はD-アスパラギン酸のみである。 この酵素は、 異性化酵素 、特に アミノ酸 やその誘導体に作用する ラセマーゼ や エピメラーゼ に分類される。 McyF とも呼ばれる。この酵素は、 アラニン 及びアスパラギン酸の代謝に関与する。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
アスパラクラブ アスパラクラブ アスパラクラブ は、 朝日新聞社 が主催している WWW 上の会員制 ポータルサイト である。 2004年 10月にサービス提供が開始された。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
アスパラソバージュ アスパラソバージュ オルニトガルム・ピレナイクム 自生するオルニトガルム・ピレナイクム 分類 （ APG IV , Cantino et al. (2007)） 界 : 植物界 Plantae 階級なし : 被子植物 Angiospermae 階級なし : 単子葉類 Monocotyledoneae 階級なし : Petrosaviidae 目 : キジカクシ目 Asparagales 科 : キジカクシ科 Asparagaceae 亜科 : ツルボ亜科 Scilloideae 属 : オオアマナ属 Ornithogalum 亜属 : subg. Beryllis 種 : オルニトガルム・ピレナイクム O. pyrenaicum 学名 Ornithogalum pyrenaicum L. シノニム 本文参照 英名 Prussian asparagus Bath asparagus Pyrenees star of Bethlehem spiked star of Bethlehem wild asparagus アスパラソバージュ （仏： asperge des bois ）は オルニトガルム・ピレナイクム （学名： Ornithogalum pyrenaicum ）の食用となる若芽の名称。同じ キジカクシ科 であり、 アスパラガス という名前がついているが、アスパラガス属（ クサスギカズラ属 ）ではなく、 オオアマナ 属に分類される。 本稿では野菜として供されるアスパラソバージュ、および植物としてのオルニトガルム・ピレナイクムの両方について述べる。 ^ Cantino, Philip D.; Doyle, James A.; Graham, Sean W.; Judd, Walter S.; Olmstead, Richard G.; Soltis, Douglas E.; Soltis, Pamela S.; Donoghue, Michael J. (2007). Towards a phylogenetic nomenclature of Tracheophyta . 56 . E1-E44. doi : 10.1002/tax.563001 . https://doi.org/10.1002/tax.563001   ^ Martínez-Azorín et al. 2009 , pp. 140–162. ^ “ オルニトガルム・ピレナイクム ”. 東京大学 日光植物園 . 2021年7月14日閲覧。 ^ 日外アソシエーツ編集部『植物レファレンス事典 2(2003-2008 補遺)』日外アソシエーツ、2009年1月、162頁。   ^ ^ “ Ornithogalum pyrenaicum | International Plant Names Index ”. www.ipni.org . 2021年7月9日閲覧。 ^ “ AsparagusNet - アスパラソバージュをご存じですか？ ”. sites.google.com . 2021年7月8日閲覧。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
アスパリス アスパリス アスパリス （ 古希 : Ἁσπαλίς , Aspalis ）は、 ギリシア神話 の女性である。 テッサリアー 地方の プティーアー の都市 メリテー の貴族アルガイオスの娘で、アステュギテースの妹。 ^ アントーニーヌス・リーベラーリス、13話。 ^ Pierre Grimal 1986, p.63-64. This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
アスパル アスパル フラウィウス・アルダブリウス・アスパル （ ラテン語 : Flavius Ardaburius Aspar 、 400年 - 471年 ）は、 5世紀 の ゲルマン人 で、 東ローマ帝国 の貴族、政治家および軍人。 434年 の 執政官 。420年代から471年まで、およそ半世紀にわたって東ローマ帝国の歴史で重要な役割を演じた。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
アスパルチルアミノペプチダーゼ アスパルチルアミノペプチダーゼ アスパルチルアミノペプチダーゼ 識別子 EC番号 3.4.11.21 CAS登録番号 9074-83-3 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins アスパルチルアミノペプチダーゼ (Aspartyl aminopeptidase、 EC 3.4.11.21 )は 酵素 である。以下の 化学反応 を 触媒 する。 ペプチド から N末端 の アスパラギン酸 または グルタミン酸 残基を遊離するが、アスパラギン酸の方が作用しやすい。 アミノアシル-アリルアミドは、基質になりにくい。 ^ Kelly, J.A., Neidle, E.L. and Neidle, A. (1983). “An aminopeptidase from mouse brain cytosol that cleaves N-terminal acidic amino acid residues”. J. Neurochem. 40 (6): 1727-1734. doi : 10.1111/j.1471-4159.1983.tb08148.x . PMID   6854330 .   ^ Wilk, S., Wilk, E. and Magnusson, R.P. (1998). “Purification, characterization and cloning of a cytosolic aspartyl aminopeptidase”. J. Biol. Chem. 273 : 15961-15970. doi : 10.1074/jbc.273.26.15961 . PMID   9632644 .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.