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L-アラビノキナーゼ L-アラビノキナーゼ L-アラビノキナーゼ 識別子 EC番号 2.7.1.46 CAS登録番号 37277-99-9 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins L-アラビノキナーゼ (L-arabinokinase、 EC 2 ADP + β-L-アラビノース-1-リン酸 従って、この酵素の基質は ATP とL- アラビノース の2つ、生成物は ADP とβ-L-アラビノース-1-リン酸の2つである。 この酵素は 転移酵素 、特に アルコール を受容体とするホスホトランスフェラーゼに分類される。この酵素の系統名は、 ATP:L-アラビノース 1-ホスホトランスフェラーゼ (ATP:L-arabinose 1-phosphotransferase)である。この酵素は、 ヌクレオチド糖 の代謝に関与している。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
L-アラビノノラクトナーゼ L-アラビノノラクトナーゼ L-アラビノラクトナーゼ 識別子 EC番号 3.1.1.15 CAS登録番号 9025-95-0 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins L-アラビノラクトナーゼ (L-arabinonolactonase、 EC 3 L-アラビノン酸 従って、基質はL-アラビノノ-1,4-ラクトンと 水 の2つ、生成物はL-アラビノン酸のみである。 この酵素は加水分解酵素に分類され、特にエステル結合に作用する。系統名は、 L-アラビノノ-1,4-ラクトン ラクトノヒドロラーゼ (L-arabinono-1,4-lactone lactonohydrolase)である。 アスコルビン酸 や アルダル酸 の代謝に関与している。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
L-アラビノース-1-デヒドロゲナーゼ L-アラビノース-1-デヒドロゲナーゼ L-アラビノース-1-デヒドロゲナーゼ 識別子 EC番号 1.1.1.46 CAS登録番号 9028-52-8 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins L-アラビノース-1-デヒドロゲナーゼ （L-arabinose 1-dehydrogenase）は、次の 化学反応 を 触媒 する 酸化還元酵素 である。 L-アラビノース + NAD + ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } L-アラビノノ-1,4-ラクトン + NADH + H + 反応式の通り、この酵素の 基質 はL- アラビノース と NAD + 、生成物はL-アラビノノ-1,4-ラクトンとNADHとH + である。 組織名は L-arabinose:NAD + 1-oxidoreductase であり、 アスコルビン酸 と アルダル酸 代謝の酵素の一つである。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
L-アラビノースイソメラーゼ L-アラビノースイソメラーゼ L-アラビノースイソメラーゼ 識別子 EC番号 5.3.1.4 CAS登録番号 9023-80-7 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins L-アラビノースイソメラーゼ 大腸菌 のL-アラビノースイソメラーゼの結晶構造 識別子 略号 Arabinose_Isome Pfam PF02610 InterPro IPR003762 利用可能な蛋白質構造: Pfam structures PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum structure summary L-アラビノースイソメラーゼ (L-arabinose isomerase、 EC 5 L-リブロース 従って、この酵素の基質はL- アラビノース 、生成物はL- リブロース である。 この酵素は、 異性化酵素 、特に アルドース や ケトース を相互転換する分子内 酸化還元酵素 に分類される。系統名は、 L-アラビノース アルドース-ケトース-イソメラーゼ (L-arabinose aldose-ketose-isomerase)である。この酵素は、 ペントース 及び グルクロン酸 の相互変換に関与している。 L-アラビノースの炭素源としての利用の経路の第1段階として、この酵素でL-アラビノースからL-リブロースへの転換を触媒する。 ^ Sa-Nogueira I, Nogueira TV, Soares S, de Lencastre H (March 1997). “The Bacillus subtilis L-arabinose (ara) operon: nucleotide sequence, genetic organization and expression”. Microbiology (Reading, Engl.) 143 (3): 957–69. PMID   9084180 .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
L-アラビノースオペロン L-アラビノースオペロン L-アラビノースオペロン （ 英 : L-arabinose operon ）は ara オペロン または araBAD オペロン とも呼ばれ、 大腸菌 Escherichia coli において 五炭糖 の L-アラビノース を分解するために必要な オペロン である。L-アラビノースオペロンには araB 、 araA 、 araD の3つの 構造遺伝子 （まとめて araBAD と呼ばれる）が含まれており、これらはL-アラビノースの 代謝 に必要な3つの 酵素 をコードしている。これらの遺伝子から産生されるAraB（ リブロキナーゼ ）、AraA（ イソメラーゼ ）、AraD（ エピメラーゼ ）は、L-アラビノースを ペントースリン酸経路 の中間体である D-キシルロース-5-リン酸 へ変換する。 L-アラビノースオペロンの構造遺伝子は共通の プロモーター から1本の転写産物（ mRNA ）として 転写 される。L-アラビノースオペロンの発現は、 araC 調節遺伝子の産物と カタボライト活性化タンパク質 （CAP）- cAMP 複合体によって、単一のユニットとして制御される。調節タンパク質AraCはアラビノースレベルに対する感受性があり、アラビノース存在下での アクチベーター 、アラビノース不在下の リプレッサー としての二重の機能によって araBAD の発現を調節する。AraCタンパク質は araBAD の発現を制御するだけでなく、AraCのレベルが高い場合に自身の発現の自己制御も行う。 ^ Voet, Donald & Voet, Judith G. (2011). Biochemistry (4th. ed.). Hoboken, NJ: John Wiley & Sons. pp.  1291 –1294. ISBN  978-0470-57095-1 . https://archive.org/details/biochemistrythed00voet   ^ a b Schleif, Robert (2000). “Regulation of the L-arabinose operon of Escherichia coli ”. Trends in Genetics 16 (12): 559–565. doi : 10.1016/S0168-9525(00)02153-3 . PMID   11102706 .   ^ Watson, James D. (2008). Molecular biology of the gene (6th. ed.). Harlow: Addison-Wesley. pp. 634–635. ISBN  9780321507815   ^ Schleif, Robert (2010). “AraC protein, regulation of the l-arabinose operon in, and the light switch mechanism of AraC action”. FEMS Microbiology Reviews 34 (5): 779–796. doi : 10.1111/j.1574-6976.2010.00226.x . PMID   20491933 .   ^ Lobell, R. B.; Schleif, R. F. (1990). “DNA loopin
, regulation of the l-arabinose operon in, and the light switch mechanism of AraC action”. FEMS Microbiology Reviews 34 (5): 779–796. doi : 10.1111/j.1574-6976.2010.00226.x . PMID   20491933 .   ^ Lobell, R. B.; Schleif, R. F. (1990). “DNA looping and unlooping by AraC protein.”. Science 250 (4980): 528–532. doi : 10.1126/science.2237403 . PMID   2237403 .   ^ Schleif, Robert (2003). “AraC protein: A love-hate relationship”. BioEssays 25 (3): 274–282. doi : 10.1002/bies.10237 .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
L-イジトール-2-デヒドロゲナーゼ L-イジトール-2-デヒドロゲナーゼ L-イジトール-2-デヒドロゲナーゼ 識別子 EC番号 1.1.1.14 CAS登録番号 9028-21-1 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins L-イジトール-2-デヒドロゲナーゼ （L-iditol 2-dehydrogenase）は次の 化学反応 を 触媒 する 酸化還元酵素 である。 L-イジトール + NAD + ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } L-ソルボース + NADH + H + 反応式の通り、この酵素の 基質 はL- イジトール と NAD + 、生成物はL- ソルボース とNADHとH + である。 組織名は L-iditol:NAD + 2-oxidoreductase である。別名に、polyol dehydrogenase、sorbitol dehydrogenase、L-iditol:NAD+ 5-oxidoreductase、L-iditol (sorbitol) dehydrogenase、glucitol dehydrogenase、L-iditol:NAD+ oxidoreductase、NAD+-dependent sorbitol dehydrogenase、NAD+-dependent sorbitol dehydrogenase、NAD+-sorbitol dehydrogenaseがある。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
L-イドン酸-2-デヒドロゲナーゼ L-イドン酸-2-デヒドロゲナーゼ L -イドン酸-2-デヒドロゲナーゼ 識別子 EC番号 1.1.1.128 CAS登録番号 37250-57-0 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins L -イドン酸-2-デヒドロゲナーゼ （L-idonate 2-dehydrogenase）は、次の 化学反応 を 触媒 する 酸化還元酵素 である。 L-イドン酸 + NADP + ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } 5-デヒドロ-D-グルコン酸 + NADPH + H + 反応式の通り、この酵素の 基質 は L -イドン酸と NADP + 、生成物は5-デヒドロ-D-グルコン酸と NADPH とH + である。 組織名は L -idonate:NADP + 2-oxidoreductase で、別名に5-ketogluconate 2-reductase, 5-keto- D -gluconate 2-reductase, L -idonate dehydrogenase, 5-ketogluconate 2-reductase, reductase, 5-ketogluconate 5- ( L -idonate-forming), 5KGR, 5-ketoglucono-idono-reductaseである。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
L-イドン酸-5-デヒドロゲナーゼ L-イドン酸-5-デヒドロゲナーゼ L -イドン酸-5-デヒドロゲナーゼ 識別子 EC番号 1.1.1.264 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins L -イドン酸-5-デヒドロゲナーゼ （ L -idonate 5-dehydrogenase）は、次の 化学反応 を 触媒 する 酸化還元酵素 である。 L -イドン酸 + NAD(P)+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } 5-デヒドログルコン酸 + NAD(P)H + H + 反応式の通り、この酵素の 基質 は L -イドン酸とNAD(P) + 、生成物は5-デヒドログルコン酸とNAD(P)HとH + である。 組織名は L -idonate:NAD(P) + oxidoreductase である。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
L-エリトロ-3,5-ジアミノヘキサン酸デヒドロゲナーゼ L -エリトロ-3,5-ジアミノヘキサン酸デヒドロゲナーゼ L -エリトロ-3,5-ジアミノヘキサン酸デヒドロゲナーゼ 識別子 EC番号 1.4.1.11 CAS登録番号 37377-90-5 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins L -エリトロ-3,5-ジアミノヘキサン酸デヒドロゲナーゼ （ L -erythro-3,5-diaminohexanoate dehydrogenase）は、 リシン 分解酵素の一つで、次の 化学反応 を 触媒 する 酸化還元酵素 である。 L -エリトロ-3,5-ジアミノヘキサン酸 + H 2 O + NAD + ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } ( S )-5-アミノ-3-オキソヘキサン酸 + NH 3 + NADH + H + 反応式の通り、この酵素の 基質 は L -エリトロ-3,5-ジアミノヘキサン酸と H 2 O と NAD + 、生成物は( S )-5-アミノ-3-オキソヘキサン酸と NH 3 とNADHとH + である。 組織名は L -erythro-3,5-diaminohexanoate:NAD + oxidoreductase (deaminating) で、別名に L -3,5-diaminohexanoate dehydrogenaseがある。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
L-エル- L-エル- 『L-エル-』 Acid Black Cherry の スタジオ・アルバム リリース 2015年 2月25日 2025年 1月27日 ジャンル ロック レーベル motorod LtOVES（再発） プロデュース 林保徳 チャート最高順位 週間2位 （ オリコン ） デイリー1位 （オリコン） 2015年度年間28位 （オリコン） ゴールドディスク ゴールド（ 日本レコード協会 ） Acid Black Cherry アルバム 年表 Recreation 3 （ 2013年 ） L-エル- （ 2015年 ） 2015 arena tour L－エル－ LIVE CD （ 2016年 ） 『L-エル-』収録の シングル 「 Greed Greed Greed 」 リリース: 2013年 8月7日 「 黒猫 〜Adult Black Cat〜 」 リリース: 2013年 11月20日 「 君がいない、あの日から… 」 リリース: 2014年 3月11日 「 INCUBUS 」 リリース: 2014年 10月22日 『 L-エル- 』は、 Acid Black Cherry の4枚目の オリジナルアルバム 。 2015年 2月25日 に motorod から発売。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
L-エンタメ小説 L-エンタメ小説 L-エンタメ小説 （えるえんためしょうせつ）は、 KADOKAWA から刊行されていた ライトノベル 系小説レーベル。 2018年 に創刊。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
L-ガラクトノラクトンオキシダーゼ L-ガラクトノラクトンオキシダーゼ L -ガラクトノラクトンオキシダーゼ 識別子 EC番号 1.3.3.12 CAS登録番号 69403-13-0 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins L -ガラクトノラクトンオキシダーゼ （ L -galactonolactone oxidase）は、 アスコルビン酸 と アルダル酸 代謝酵素の一つで、次の 化学反応 を 触媒 する 酸化還元酵素 である。 L -ガラクトノ-1,4-ラクトン + O 2 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } L -アスコルビン酸 + H 2 O 2 反応式の通り、この酵素の基質は L -ガラクトノ-1,4-ラクトンとO 2 、生成物は L - アスコルビン酸 とH 2 O 2 である。 補因子 として FAD を用いる。 組織名は L -galactono-1,4-lactone:oxygen 3-oxidoreductase で、別名に L -galactono-1,4-lactone oxidaseがある。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
L-ガラクトノラクトンデヒドロゲナーゼ L -ガラクトノラクトンデヒドロゲナーゼ L -ガラクトノラクトンデヒドロゲナーゼ 識別子 EC番号 1.3.2.3 CAS登録番号 9029-02-1 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins L -ガラクトノラクトンデヒドロゲナーゼ （L-galactonolactone dehydrogenase, GLDHase , GLDase ）は、次の 化学反応 を 触媒 する 酸化還元酵素 である。 (1) L -ガラクトノ-1,4-ラクトン + 2 フェリシトクロム c ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } L -アスコルビン酸 + 2 フェロシトクロム c + 2 H + 反応式の通り、この酵素の 基質 は L -ガラクトノ-1,4-ラクトンと フェリシトクロム c 、生成物は L - アスコルビン酸 と フェロシトクロム c とH + である。 (2) L -アスコルビン酸 + 2 フェリシトクロム c ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } L -デヒドロアスコルビン酸 + 2 フェロシトクロム c + 2 H + （自発的） 反応式の通り、この酵素の 基質 は L - アスコルビン酸 と フェリシトクロム c 、生成物は L - デヒドロアスコルビン酸 と フェロシトクロム c とH + である。 組織名は L -galactono-1,4-lactone:ferricytochrome- c oxidoreductase である。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
L-キシルロキナーゼ L-キシルロキナーゼ L-キシルロキナーゼ 識別子 EC番号 2.7.1.53 CAS登録番号 37278-01-6 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins L-キシルロキナーゼ (L-xylulokinase、 EC 2 ADP + L-キシルロース-5-リン酸 従って、この酵素の基質は ATP とL- キシルロース の2つ、生成物は ADP とL- キシルロース-5-リン酸 の2つである。 この酵素は 転移酵素 、特に アルコール を受容体とするホスホトランスフェラーゼに分類される。この酵素の系統名は、 ATP:L-キシルロース 5-ホスホトランスフェラーゼ (ATP:L-xylulose 5-phosphotransferase)である。この酵素は、 ペントース と グルクロン酸 の相互変換及び アスコルビン酸 と アルダル酸 の代謝に関与している。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
L-キシルロースレダクターゼ L-キシルロースレダクターゼ L-キシルロースレダクターゼ 識別子 EC番号 1.1.1.10 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins ジカルボニル/L-キシルロースレダクターゼ 識別子 略号 DCXR Entrez 51181 HUGO 18985 OMIM 608347 RefSeq NM_016286 UniProt Q7Z4W1 他のデータ EC番号 (KEGG) 1 L-キシルロース + NADH + H + 式の通り、この酵素の 基質 は、L- キシリトール とNAD + で、生成物はD- キシルロース とNADHとH + である。 組織名は xylitol:NADP + 4-oxidoreductase (L-xylulose-forming) で、別名xylitol dehydrogenaseとも呼ばれる。 キシリトール キシルロース This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
L-キシロース-1-デヒドロゲナーゼ L-キシロース-1-デヒドロゲナーゼ L -キシロース-1-デヒドロゲナーゼ 識別子 EC番号 1.1.1.113 CAS登録番号 37250-44-5 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins L -キシロース-1-デヒドロゲナーゼ （ L -xylose 1-dehydrogenase）は、次の 化学反応 を 触媒 する 酸化還元酵素 である。 L -キシロース + NADP + ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } L -キシロノ-1,4-ラクトン + NADPH + H + すなわち、この酵素の 基質 は L - キシロース と NADP + 、生成物は L -キシロノ-1,4-ラクトンと NADPH とH + である。 組織名は L -xylose:NADP + 1-oxidoreductase で、別名に L -xylose dehydrogenase, NADPH-xylose reductaseがある。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
L-グリコールデヒドロゲナーゼ L-グリコールデヒドロゲナーゼ L -グリコールデヒドロゲナーゼ 識別子 EC番号 1.1.1.185 CAS登録番号 77967-75-0 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins L -グリコールデヒドロゲナーゼ （ L -glycol dehydrogenase）は、次の 化学反応 を 触媒 する 酸化還元酵素 である。 反応式の通り、この酵素の 基質 は L - グリコール とNAD(P) + 、生成物は2-ヒドロキシカルボニル化合物とNAD(P)HとH + である。 組織名は L -glycol:NAD(P) + oxidoreductaseで、別名にglycol (nicotinamide adenine dinucleotide (phosphate))dehydrogenase, L -(+)-glycol:NAD(P) + oxidoreductase, L -glycol:NAD(P) + dehydrogenaseがある。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
L-グルコース L -グルコース l -グルコース α- l -グルコピラノースの ハース投影式 l -グルコースの フィッシャー投影式 物質名 IUPAC名 l -Glucose 識別情報 CAS登録番号 921-60-8   3D model ( JSmol ) Interactive image 略称 L-Glc ChEBI CHEBI:37627   ChemSpider 2006622   EC番号 213-068-3 PubChem CID 2724488 UNII 02833ISA66   InChI InChI=1S/C6H12O6/c7-1-2-3(8)4(9)5(10)6(11)12-2/h2-11H,1H2/t2-,3-,4+,5-,6?/m0/s1   Key: WQZGKKKJIJFFOK-ZZWDRFIYSA-N   InChI=1/C6H12O6/c7-1-2-3(8)4(9)5(10)6(11)12-2/h2-11H,1H2/t2-,3-,4+,5-,6?/m0/s1 Key: WQZGKKKJIJFFOK-ZZWDRFIYBQ SMILES O[C@@H]1[C@@H](O)[C@@H](OC(O)[C@H]1O)CO 性質 化学式 C 6 H 12 O 6 モル質量 180.156  g·mol −1 密度 1.54 g/cm 3 水への溶解度 91 g/100 mL 危険性 安全データシート (SDS) ICSC 0865 特記無き場合、データは 標準状態 (25 °C [77 °F], 100 kPa) におけるものである。 N   verify  ( what is   N  ?) L -グルコース は、化学式C 6 H 12 O 6 またはH–(C=O)–(CHOH) 5 –Hで表わされる 有機化合物 であり、具体的には 単糖 の中の アルドヘキソース の一種である。最も一般的な単糖である D -グルコース の エナンチオマー （鏡像 異性体 ）である。 L -グルコースは自然界の高等生物においては見出されないが、実験室において化学的に合成することができる。 L -グルコースは味では D -グルコースと区別できないが、 解糖系 の出発 酵素 である ヘキソキナーゼ によって リン酸化 されないため生物の エネルギー 源にはならない。既知の例外の一つは植物病原細菌の Burkholderia caryophylli である。この細菌は L -glucoseを酸化することができる D - threo -アルドース-1-デヒドロゲナーゼ を含んでいる。 ^ A Natural Way to Stay Sweet , NASA , http://spinoff.nasa.gov/Spinoff2004/ch_4.html 2009年9月2日閲覧。   ^ Sasajima, K.; Sinskey, A. (1979). “Oxidation of l-glucose by a Pseudomonad”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymology 571 : 120–126. doi : 10.1016/0005-2744(79)90232-8 . PMID   40609 .   This article is issued from W
2009年9月2日閲覧。   ^ Sasajima, K.; Sinskey, A. (1979). “Oxidation of l-glucose by a Pseudomonad”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymology 571 : 120–126. doi : 10.1016/0005-2744(79)90232-8 . PMID   40609 .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
L-グルタミン酸オキシダーゼ L -グルタミン酸オキシダーゼ L -グルタミン酸オキシダーゼ 識別子 EC番号 1.4.3.11 CAS登録番号 39346-34-4 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins L -グルタミン酸オキシダーゼ (L-glutamate oxidase)は、次の 化学反応 を 触媒 する 酸化還元酵素 である。 L -グルタミン酸 + O 2 + H 2 O ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } 2-オキソグルタル酸 + NH 3 + H 2 O 2 反応式の通り、この酵素の 基質 は L - グルタミン酸 と O 2 と H 2 O 、生成物は 2-オキソグルタル酸 と NH 3 と H 2 O 2 である。 補因子 として FAD を用いる。 組織名は L -glutamate:oxygen oxidoreductase (deaminating) で、別名にglutamate (acceptor) dehydrogenase, glutamate oxidase, glutamic acid oxidase, glutamic dehydrogenase (acceptor), L -glutamic acid oxidaseがある。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
L-グロノラクトンオキシダーゼ L -グロノラクトンオキシダーゼ L -グロノラクトンオキシダーゼ 識別子 EC番号 1.1.3.8 CAS登録番号 9028-78-8 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins L -グロノラクトンオキシダーゼ （ L -gulonolactone oxidase, GLO ）は、次の 化学反応 を 触媒 する 酸化還元酵素 である。 (1) アスコルビン酸 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } L -キシロ-ヘキスロノラクトン (2) L -グロノ-1,4-ラクトン + O 2 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } L -キシロ-ヘキスロノラクトン + H 2 O 2 反応式の通り、この酵素には2種の化学反応を触媒する。(1)では基質が アスコルビン酸 で生成物が L -キシロ-ヘキスロノラクトン。(2)では 基質 が L -グロノ-1,4-ラクトン（ グルクロノラクトン ）と 酸素 で、生成物は L -キシロ-ヘキスロノラクトンと 過酸化水素 である。 補因子 として FAD を用いる。 組織名は L -gulono-1,4-lactone:oxygen 3-oxidoreductase で、別名に L -gulono-γ-lactone: O 2 oxidoreductase, L -gulono-γ-lactone oxidase, L -gulono-γ-lactone:oxidoreductaseがある。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
L-グロン酸-3-デヒドロゲナーゼ L-グロン酸-3-デヒドロゲナーゼ L-グロン酸-3-デヒドロゲナーゼ 識別子 EC番号 1.1.1.45 CAS登録番号 9028-51-7 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins L-グロン酸-3-デヒドロゲナーゼ （L-gulonate 3-dehydrogenase）は、次の 化学反応 を 触媒 する 酸化還元酵素 である。 L-グロン酸 + NAD + ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } 3-デヒドロ-L-グロン酸 + NADH + H + 反応式の通り、この酵素の 基質 はL-グロン酸と NAD + 、生成物は3-デヒドロ-L-グロン酸とNADHとH + である。 組織名は L-gulonate:NAD + 3-oxidoreductase で、別名にL-3-aldonate dehydrogenase, L-3-aldonic dehydrogenase, L-gulonic acid dehydrogenase, L-β-hydroxyacid dehydrogenase, L-beta-hydroxy-acid-NAD + -oxidoreductase, L-3-hydroxyacid dehydrogenaseがある。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
L-セリンアンモニアリアーゼ L-セリンアンモニアリアーゼ L-セリンアンモニアリアーゼ 識別子 EC番号 4.3.1.17 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins L-セリンアンモニアリアーゼ (L-serine ammonia-lyase、 EC 4 ピルビン酸 + アンモニア 従って、この酵素の基質はL- セリン のみ、生成物は ピルビン酸 と アンモニア の2つである。 この酵素は リアーゼ 、特にアンモニアリアーゼに分類される。系統名は、 L-セリン アンモニアリアーゼ (ピルビン酸形成) (L-serine ammonia-lyase (pyruvate-forming))である。他に、serine deaminase、L-hydroxyaminoacid dehydratase、L-serine deaminase、L-serine dehydratase、L-serine hydro-lyase (deaminating)等とも呼ばれる。この酵素は、 グリシン 、セリン及び トレオニン の代謝、また システイン代謝 に関与している。 補因子 として ピリドキサールリン酸 を必要とする。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
L-セレクチン L-セレクチン SELL PDBに登録されている構造 PDB オルソログ検索: RCSB PDBe PDBj PDBのIDコード一覧 2LGF , 3CFW 識別子 記号 SELL , CD62L, LAM1, LECAM1, LEU8, LNHR, LSEL, LYAM1, PLNHR, TQ1, selectin L 外部ID OMIM: 153240 MGI: 98279 HomoloGene: 539 GeneCards: SELL 遺伝子の位置 (ヒト) 染色体 1番染色体 (ヒト) バンド データ無し 開始点 169,690,665 bp 終点 169,711,702 bp 遺伝子の位置 (マウス) 染色体 1番染色体 (マウス) バンド データ無し 開始点 163,889,551 bp 終点 163,911,750 bp RNA発現 パターン さらなる参照発現データ 遺伝子オントロジー 分子機能 • protease binding • heparin binding • 血漿タンパク結合 • glycosphingolipid binding • cell adhesion molecule binding • 炭水化物結合 • calcium ion binding • オリゴ糖結合 • 金属イオン結合 細胞の構成要素 • integral component of membrane • cell surface • 細胞膜 • 膜 • external side of plasma membrane • secretory granule membrane • integral component of plasma membrane 生物学的プロセス • response to ATP • 細胞接着 • regulation of immune response • 好中球脱顆粒 • leukocyte migration • calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules • leukocyte tethering or rolling 出典: Amigo / QuickGO オルソログ 種 ヒト マウス Entrez 6402 20343 Ensembl ENSG00000188404 ENSMUSG00000026581 UniProt P14151 P18337 RefSeq (mRNA) NM_000655 NM_001164059 NM_011346 RefSeq (タンパク質) NP_000646 NP_001157531 NP_035476 場所 (UCSC) Chr 1: 169.69 – 169.71 Mb Chr 1: 163.89 – 163.91 Mb PubMed 検索 ウィキデータ 閲覧/編集 ヒト 閲覧/編集 マウス L-セレクチン （ 英 : L-selectin ）または CD62L は、 白血球 や 胚盤胞 の細胞表面に存在する 細胞接着分子 である。ヒトでは、 SELL 遺伝子 にコードされる。L-セレクチンは セレクチン ファミリーに属し、このファミリーのタンパク質は シアリルルイスX （sLeX）を含有するシアル化糖鎖を認識する。L-セレクチンは白血球と 内皮細胞 の接着を促進することで、 自然免疫 応答と 獲得免疫 応答の双方において重要な役割を果たしている。こうした相互作用は、 単球 や 好中球 の 炎症 組織への移動や
（ 英 : L-selectin ）または CD62L は、 白血球 や 胚盤胞 の細胞表面に存在する 細胞接着分子 である。ヒトでは、 SELL 遺伝子 にコードされる。L-セレクチンは セレクチン ファミリーに属し、このファミリーのタンパク質は シアリルルイスX （sLeX）を含有するシアル化糖鎖を認識する。L-セレクチンは白血球と 内皮細胞 の接着を促進することで、 自然免疫 応答と 獲得免疫 応答の双方において重要な役割を果たしている。こうした相互作用は、 単球 や 好中球 の 炎症 組織への移動や、リンパ球の 二次リンパ器官 へのホーミングに必要不可欠である。また、L-セレクチンはリンパ球系へプライミングされた 造血幹細胞 でも発現しており、こうした幹細胞の一次リンパ器官への移動に関与している可能性がある。こうした免疫応答における機能に加えて、L-セレクチンは 胚 細胞上にも発現しており、胚盤胞の 着床 の際に 子宮内膜 上皮への接着を促進する。 L-セレクチンは、N末端の C型レクチン ドメイン、 EGF様ドメイン 、2つのコンセンサスリピート（consensus repeat、CR）、細胞外切断部位、短い膜貫通ドメイン、そして細胞質テールから構成される。L-セレクチンは ADAM17 によって切断される。 ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000188404 - Ensembl , May 2017 ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000026581 - Ensembl , May 2017 ^ Human PubMed Reference: ^ Mouse PubMed Reference: ^ “A head-to-tail view of L-selectin and its impact on neutrophil behaviour” . Cell and Tissue Research 371 (3): 437–453. (March 2018). doi : 10.1007/s00441-017-2774-x . PMC   5820395 . PMID   29353325 . https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC5820395/ .   ^ a b c “L-selectin: A Major Regulator of Leukocyte Adhesion, Migration and Signaling” . Frontiers in Immunology 10 : 1068. (2019-05-14). doi : 10.3389/fimmu.2019.01068 . PMC   6527602 . PMID   31139190 . https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6527602/ .   ^ “Role of selectins and their ligands in human implantation stage”. Glycobiology 27 (5): 385–391. (May 2017). doi : 10.1093/glycob/cwx009 . PMID   28115423 .   ^ “Selectins-The Two Dr. Jekyll and Mr. Hyde Fac