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グルタチオン・S-転移酵素 Mu1 グルタチオン・S-転移酵素 Mu1 GSTM1 PDBに登録されている構造 PDB オルソログ検索: RCSB PDBe PDBj PDBのIDコード一覧 1GTU , 1XW6 , 1XWK , 1YJ6 , 2F3M 識別子 記号 GSTM1 , GST1, GSTM1-1, GSTM1a-1a, GSTM1b-1b, GTH4, GTM1, H-B, MU, MU-1, glutathione S-transferase mu 1 外部ID OMIM: 138350 MGI: 95861 HomoloGene: 121492 GeneCards: GSTM1 遺伝子の位置 (ヒト) 染色体 1番染色体 (ヒト) バンド データ無し 開始点 109,687,814 bp 終点 109,709,039 bp 遺伝子の位置 (マウス) 染色体 3番染色体 (マウス) バンド データ無し 開始点 107,889,018 bp 終点 107,893,769 bp RNA発現 パターン さらなる参照発現データ 遺伝子オントロジー 分子機能 • 酵素結合 • glutathione binding • protein homodimerization activity • トランスフェラーゼ活性 • glutathione transferase activity 細胞の構成要素 • 細胞質 • 細胞質基質 • intercellular bridge 生物学的プロセス • 生体異物の異化プロセス • nitrobenzene metabolic process • cellular detoxification of nitrogen compound • glutathione metabolic process • 代謝 • グルタチオン誘導体生合成プロセス 出典: Amigo / QuickGO オルソログ 種 ヒト マウス Entrez 2944 14863 Ensembl ENSG00000134184 ENSMUSG00000040562 UniProt P09488 P15626 RefSeq (mRNA) NM_000561 NM_146421 NM_008183 RefSeq (タンパク質) NP_000552 NP_666533 NP_032209 場所 (UCSC) Chr 1: 109.69 – 109.71 Mb Chr 1: 107.89 – 107.89 Mb PubMed 検索 ウィキデータ 閲覧/編集 ヒト 閲覧/編集 マウス グルタチオン・S-転移酵素 Mu1 （遺伝子名GSTM1）とは、 ヒトの遺伝子 で グルタチオン-S-転移酵素 （グルタチオン-S-トランスフェラーゼ）を 発現 する遺伝子の一つ。 一般に 酵素 は、 体液 に溶ける細胞質ゾル型と、膜に結合する 膜結合型 の2つに分けられる。グルタチオン-S- 転移酵素 にもこの両方の型がある。この2種は、明確に異なった超遺伝子族によって エンコード されている。 哺乳類 のグルタチオン-S-転移酵素の内、水溶性で細胞質性のものは、アルファ、カッパ、ミュー、オメガ、パイ、シグマ、シータ、ゼッタの8つが特定されている。GSTM1は、ミュー類に属する酵素をエンコードする。 グルタチオン-S-転移酵素のミュー類は、発ガン性物質、治療薬剤、環境有害物質の内、 求電子化合物 の解毒作用を持つ。また、 グルタチオン との共役による酸化的ストレスによる産生物なども解毒する。GSTM1は、染色体1p13.3上の遺
この2種は、明確に異なった超遺伝子族によって エンコード されている。 哺乳類 のグルタチオン-S-転移酵素の内、水溶性で細胞質性のものは、アルファ、カッパ、ミュー、オメガ、パイ、シグマ、シータ、ゼッタの8つが特定されている。GSTM1は、ミュー類に属する酵素をエンコードする。 グルタチオン-S-転移酵素のミュー類は、発ガン性物質、治療薬剤、環境有害物質の内、 求電子化合物 の解毒作用を持つ。また、 グルタチオン との共役による酸化的ストレスによる産生物なども解毒する。GSTM1は、染色体1p13.3上の遺伝子群の中に構成されており、非常に多様性がある。この遺伝的多様性によって、生物の薬剤、発ガン性物質、有毒物質などの物質への感受性が変わる。 増加する環境有毒物質や発ガン性物質に対する感受性が増大すると、GSTM1がヌル変異すると言われている。これにより、ガンが増加している可能性がある。多様な蛋白質イソ型はこの遺伝子の転写変異体（transcript variant）によってエンコードされている。 ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000134184 - Ensembl , May 2017 ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000040562 - Ensembl , May 2017 ^ Human PubMed Reference: ^ Mouse PubMed Reference: This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルタチオン合成酵素 グルタチオン合成酵素 Glutathione synthetase 酵母 のグルタチオン合成酵素の構造。1M0Wから作成。 識別子 略号 GSS Entrez 2937 HUGO 4624 OMIM 601002 RefSeq NM_000178 UniProt P48637 他のデータ EC番号 (KEGG) 6.3.2.3 遺伝子座 Chr. 20 q11.2 Eukaryotic glutathione synthase ヒトのグルタチオン合成酵素 識別子 略号 GSH_synthase Pfam PF03199 Pfam clan CL0483 InterPro IPR004887 SCOP 2hgs SUPERFAMILY 2hgs 利用可能な蛋白質構造: Pfam structures PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum structure summary glutathione synthase ヒトのグルタチオン合成酵素二量体 識別子 EC番号 6.3.2.3 CAS登録番号 9023-62-5 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins Eukaryotic glutathione synthase, ATP binding domain ヒトのグルタチオン合成酵素 識別子 略号 GSH_synth_ATP Pfam PF03917 InterPro IPR005615 SCOP 1m0t SUPERFAMILY 1m0t 利用可能な蛋白質構造: Pfam structures PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum structure summary Prokaryotic glutathione synthetase, N-terminal domain 大腸菌 Escherichia coli のグルタチオン合成酵素（pH 7.5） 識別子 略号 GSH-S_N Pfam PF02951 InterPro IPR004215 SCOP 1glv SUPERFAMILY 1glv 利用可能な蛋白質構造: Pfam structures PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum structure summary Prokaryotic glutathione synthetase, ATP-grasp domain 大腸菌 Escherichia coli のグルタチオン合成酵素（pH 7.5） 識別子 略号 GSH-S_ATP Pfam PF02955 Pfam clan CL0179 InterPro IPR004218 SCOP 1glv SUPERFAMILY 1glv 利用可能な蛋白質構造: Pfam structures PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum structure summary グルタチオン合成酵素 または グルタチオンシンテターゼ （グルタチオンごうせいこうそ、 英 : glutathione synthetase 、略称:
H 7.5） 識別子 略号 GSH-S_ATP Pfam PF02955 Pfam clan CL0179 InterPro IPR004218 SCOP 1glv SUPERFAMILY 1glv 利用可能な蛋白質構造: Pfam structures PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum structure summary グルタチオン合成酵素 または グルタチオンシンテターゼ （グルタチオンごうせいこうそ、 英 : glutathione synthetase 、略称: GSS 、 EC 6.3.2.3 ）は、 グルタチオン （GSH）の生合成経路の2番目の酵素である。 γ-グルタミルシステイン と グリシン の縮合を触媒し、グルタチオンを形成する。グルタチオン合成酵素は、抗酸化作用も持つ。細菌、酵母、哺乳類、植物を含む多くの種に存在する。 ヒトでは、GSSの欠陥は 常染色体劣性遺伝 し、重症 代謝性アシドーシス 、 5-オキソプロリン尿症 、 溶血 の増加、 中枢神経系 の機能障害の原因となる。GSSの欠乏は植物でもヒトでも同様にさまざまな有害症状を引き起こす。 真核生物 のGSSは、ホモ二量体型酵素である。基質結合ドメインは α / β /αの3層構造を持つ。この酵素は、後のグリシンの求核攻撃をエネルギー的に有利に行うため、アシルリン酸中間体を利用して安定化を行う。 ^ “Large conformational changes in the catalytic cycle of glutathione synthase”. Structure 10 (12): 1669–76. (Dec 2002). doi : 10.1016/S0969-2126(02)00906-1 . PMID   12467574 .   ^ “Physiological and pathological aspects of GSH metabolism.”. Acta Paediatr 94 (2): 132–7. (2005). doi : 10.1080/08035250410025285 . PMID   15981742 .   ^ “Glutathione synthetase homologs encode alpha-L-glutamate ligases for methanogenic coenzyme F420 and tetrahydrosarcinapterin biosyntheses” . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 100 (17): 9785–90. (Aug 2003). doi : 10.1073/pnas.1733391100 . PMC   187843 . PMID   12909715 . https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC187843/ .   ^ “Glutathione synthetase deficiency”. Cellular and Molecular Life Sciences 62 (17): 1938–45. (Sep 2005). doi : 10.1007/s00018-005-5163-7 . PMID   15990954 .   ^ “ Glutathio
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グルタミナーゼ グルタミナーゼ グルタミナーゼ 〈Glutaminase; EC 3.5.1.2 〉はアミドヒドラーゼ 酵素 の一種で、 グルタミン から グルタミン酸 を産生する。グルタミナーゼは組織固有の アイソザイム が存在する。 グルタミナーゼは次の反応を触媒する。 グルタミン + H 2 O → グルタミン酸 + NH 3 グルタミナーゼは門脈周辺の 肝 細胞で発現しており、 尿素 生合成の為のNH 3 ( アンモニア )発生に関与している。 グルタミナーゼは 尿細管 の上皮細胞でも発現しており、アンモニウムイオンとして分泌されるアンモニアを産生している。アンモニウムイオンの分泌は 腎 の酸塩基調節に重要な働きである。 アシドーシス ではグルタミナーゼは腎で誘導され、それによりアンモニア分泌量が増大する。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルタミノリシス グルタミノリシス グルタミノリシス （Glutaminolysis）あるいは グルタミン分解 は、 アミノ酸 の グルタミン を グルタミン酸 や アスパラギン酸 、 CO 2 、 ピルビン酸 、 乳酸 、 アラニン 、 クエン酸 へと分解する一連の生化学反応である。 ^ Krebs, HA; Bellamy D (1960). “The interconversion of glutamic acid and aspartic acid in respiring tissues” . Biochem. J. 75 : 523–529. PMC   1204504 . PMID   14411856 . https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC1204504/ .   ^ Reitzer, LJ; Wice BM and Kennell D (1979). “Evidence that glutamine, not sugar, is the major energy source for cultured HeLa-cells”. J. Biol. Chem. 254 (8): 2669–2676. PMID   429309 .   ^ Zielke, HR; Sumbilla CM, Sevdalian DA, Hawkins RL and Ozand PT (1980). “Lactate: a major product of glutamine metabolism by human diploid fibroblasts”. J. Cell. Physiol. 104 (3): 433–441. doi : 10.1002/jcp.1041040316 . PMID   7419614 .   ^ Mc Keehan, WL (1982). “Glycolysis, glutaminolysis and cell proliferation”. Cell Bio. Int. Rep. 6 (7): 635–650. doi : 10.1016/0309-1651(82)90125-4 . PMID   6751566 .   ^ Moreadith RW, RW; Lehninger AL (1984). “The pathways of glutamate and glutamine oxidation by tumor cell mitochondria”. J. Biol. Chem. 259 (10): 6215–6221. PMID   6144677 .   ^ Zielke, HR; Zielke CL and Ozand PT (1984). “Glutamine: a major energy source for cultured mammalian cells”. Fed. Proc. 43 (1): 121–125. PMID   6690331 .   ^ Eigenbrodt, E; Fister P, Reinacher M (1985). “New perspectives on carbohydrate metabolism in tumor cells”. In: Regulation of Carbohydrate Metabolism, CRC Press, Boca Rato
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グルタミル-tRNAレダクターゼ グルタミル-tRNAレダクターゼ グルタミル-tRNAレダクターゼ 識別子 EC番号 1.2.1.70 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins グルタミル-tRNAレダクターゼ （glutamyl-tRNA reductase）は、 ポルフィリン および クロロフィル 代謝酵素の一つで、次の 化学反応 を 触媒 する 酸化還元酵素 である。 L -グルタミン酸-1-セミアルデヒド + NADP + + tRNAGlu ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } L -グルタミル-tRNA(Glu) + NADPH + H + 反応式の通り、この酵素の基質は L -グルタミン酸-1-セミアルデヒドと NAD + とtRNAGlu、生成物は L -グルタミル-tRNA(Glu)とNADHとH + である。 組織名は L -glutamate-semialdehyde:NADP + oxidoreductase( L -glutamyl-tRNAGlu-forming) である。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルタミルバリルグリシン グルタミルバリルグリシン グルタミルバリルグリシン γ-Glutamyl-Valyl-Glycine 物質名 IUPAC名 (2 S )-2-amino-4-{(1 S )-1-[(carboxymethyl)carbamoyl]-2-methylpropyl}carbamoylbutanoic acid 別名 γ-Glu-Val-Gly 識別情報 CAS登録番号 38837-70-6 JGlobalID 201207004203959410 3D model ( JSmol ) Interactive image PubChem CID 25099093 InChI InChI=1S/C12H21N3O6/c1-6(11(14)12(21)15-5-10(19)20)4-8(16)7(13)2-3-9(17)18/h6-7,11H,2-5,13-14H2,1H3,(H,15,21)(H,17,18)(H,19,20)/t6?,7-,11-/m0/s1 Key: LBGRQPBJDRPNCA-RWZYTJTBSA-N SMILES CC(CC(=O)[C@@H](N)CCC(=O)O)[C@H](N)C(=O)NCC(=O)O 性質 化学式 C 12 H 21 N 3 O 6 モル質量 303.315  g·mol −1 外観 白色～淡赤色の粉末 水への溶解度 可溶 特記無き場合、データは 標準状態 (25 °C [77 °F], 100 kPa) におけるものである。 γ-グルタミルバリルグリシン は、 グルタミン酸 、 バリン 、 グリシン が結合した トリペプチド であり、 コク味 を付与する 調味料 として使われる。グルタミン酸のγ位 カルボキシ基 とバリンのα- アミノ基 が縮合して アミド結合 を形成している。 ^ “ グルタミルバリルグリシンの食品添加物の指定に関する部会報告書（案） ” (PDF). 厚生労働省. 2019年3月9日閲覧。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルタミン グルタミン グルタミン L -グルタミンの 骨格式 球棒モデル 空間充填モデル 物質名 IUPAC名 Glutamine 組織名 2-Amino-4-carbamoylbutanoic acid 別名 L-Glutamine (levo)glutamide 2,5-Diamino-5-oxopentanoic acid 2-Amino-4-carbamoylbutanoic acid Endari 識別情報 CAS登録番号 56-85-9   3D model ( JSmol ) Interactive image 双性イオン : Interactive image 略称 Gln , Q ChEBI CHEBI:18050   ChEMBL ChEMBL930   ChemSpider 5746   DrugBank DB00130   ECHA InfoCard 100.000.266 EC番号 200-292-1 IUPHAR/BPS 723 KEGG C00303   PubChem CID 5961 UNII 0RH81L854J   CompTox Dashboard ( EPA ) DTXSID1023100 InChI InChI=1S/C5H10N2O3/c6-3(5(9)10)1-2-4(7)8/h3H,1-2,6H2,(H2,7,8)(H,9,10)/t3-/m0/s1   Key: ZDXPYRJPNDTMRX-VKHMYHEASA-N   SMILES O=C(N)CCC(N)C(=O)O 双性イオン : O=C(N)CCC([NH3+])C(=O)[O-] 性質 化学式 C 5 H 10 N 2 O 3 モル質量 146.146  g·mol −1 融点 185°C 付近で分解 水への溶解度 溶ける 酸解離定数 p K a 2.2 (カルボキシ基), 9.1 (アミノ基) 比旋光度 [α] D +6.5º (H 2 O, c = 2) 薬理学 ATCコード A16AA03 ( WHO ) 特記無き場合、データは 標準状態 (25 °C [77 °F], 100 kPa) におけるものである。 グルタミン (glutamine) は アミノ酸 の一種で、2-アミノ-4-カルバモイル酪酸（2-アミノ-4-カルバモイルブタン酸）のこと。側鎖に アミド を有し、 グルタミン酸 の ヒドロキシ基 を アミノ基 に置き換えた構造を持つ。酸加水分解によりグルタミン酸となる。略号は Gln あるいは Q で、2-アミノグルタルアミド酸とも呼ばれる。グルタミンとグルタミン酸の両方を示す3文字略号は Glx 、1文字略号は Z である。動物では細胞外液に多い。 極性無電荷側鎖アミノ酸、中性極性側鎖アミノ酸に分類される。 蛋白質 構成アミノ酸のひとつ。非 必須アミノ酸 だが、代謝性ストレスなど異化機能の亢進により、体内での生合成量では不足する場合もあり、準必須アミノ酸として扱われる場合もある。 1870年頃にエルンスト・シュルツ （ 英語版 ） が発見した。 ^ “FDA approves new treatment for sickle cell disease” . U.S. Food and Drug Administration (FDA) (Press release). 7 July 2017. 2019年12月14日時点の オリジナル よりアーカイブ
ミノ酸 だが、代謝性ストレスなど異化機能の亢進により、体内での生合成量では不足する場合もあり、準必須アミノ酸として扱われる場合もある。 1870年頃にエルンスト・シュルツ （ 英語版 ） が発見した。 ^ “FDA approves new treatment for sickle cell disease” . U.S. Food and Drug Administration (FDA) (Press release). 7 July 2017. 2019年12月14日時点の オリジナル よりアーカイブ . 2017年7月10日閲覧 .   この記述には、 アメリカ合衆国 内で パブリックドメイン となっている記述を含む。 ^ Weast, Robert C., ed. (1981), CRC Handbook of Chemistry and Physics (62nd ed.), Boca Raton, FL: CRC Press, p. C-311, ISBN  0-8493-0462-8   . ^ 牛場大蔵監修 著、橋本信也ほか編集 編『最新医学略語辞典』（第2版） 中央法規出版 、1993年12月20日、p.439頁。 ISBN  4-8058-1149-8。   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルタミンtRNAリガーゼ グルタミンtRNAリガーゼ glutamine-tRNA ligase 識別子 EC番号 6.1.1.18 CAS登録番号 9075-59-6 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins グルタミンtRNAリガーゼ (Glutamine—tRNA ligase、 EC 6 AMP + 二リン酸 + L-グルタミニルtRNAGln 従って、この酵素は、 ATP とL- グルタミン と RNA の3つの基質、 AMP と 二リン酸 とL-グルタミニルtRNAGlnの3つの生成物を持つ。 この酵素は リガーゼ に分類され、特に アミノアシルtRNA と関連化合物に 炭素 - 酸素 結合を形成する。系統名は L-グルタミン:tRNAGlnリガーゼ(AMP生成) (L-Glutamine:tRNAGln ligase (AMP-forming))である。グルタミニルtRNAシンターゼ、グルタミントランスラーゼ、GlnRS等とも呼ばれる。この酵素は、 グルタミン酸 の 代謝 及びアミノアシルtRNAの 生合成 に関与している。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルタミンシンテターゼ グルタミンシンテターゼ グルタミンシンテターゼ ネズミチフス菌 Salmonella Typhimurium のグルタミンシンテターゼの2つのモノマーの間の活性部位。カチオン結合部位が黄色と橙色、ADPが桃色、ホスフィノスリシン (phosphinothricin) が青色で示されている。 識別子 EC番号 6.3.1.2 CAS登録番号 9023-70-5 別名 グルタミン合成酵素 (glutamine synthetase)、グルタミン酸-アンモニアリガーゼ (glutamate-ammonia ligase) データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins グルタミンシンテターゼ beta-Grasp ドメイン 識別子 略号 Gln-synt_N Pfam PF03951 InterPro IPR008147 PROSITE PDOC00162 SCOP 2gls SUPERFAMILY 2gls 利用可能な蛋白質構造: Pfam structures PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum structure summary PDB 1f1h ​, 1f52 ​, 1fpy ​, 1hto ​, 1lgr ​, 2bvc ​, 2gls ​, 2qc8 ​, 2ojw ​ グルタミンシンテターゼ 触媒ドメイン ネズミチフス菌 Salmonella Typhimurium のグルタミンシンテターゼの12サブニット構造。 識別子 略号 Gln-synt_C Pfam PF00120 Pfam clan CL0286 InterPro IPR008146 PROSITE PDOC00162 SCOP 2gls SUPERFAMILY 2gls 利用可能な蛋白質構造: Pfam structures PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum structure summary PDB 1f1h ​, 1f52 ​, 1fpy ​, 1hto ​, 1lgr ​, 2bvc ​, 2gls ​, 2qc8 ​, 2ojw ​ グルタミン酸-アンモニアリガーゼ (グルタミンシンテターゼ) 識別子 略号 GLUL 他の略号 GLNS Entrez 2752 HUGO 4341 OMIM 138290 PDB 2qc8 ( RCSB PDB PDBe PDBj ) RefSeq NM_002065 UniProt P15104 他のデータ EC番号 (KEGG) 6.3.1.2 遺伝子座 Chr. 1 q31 グルタミンシンテターゼ または グルタミン合成酵素 (グルタミンごうせいこうそ、Glutamine synthetase、 GS 、 EC 6.3.1.2 ) は、 窒素 の 代謝 に必須の役割を果たす 酵素 で、 グルタミン酸 と アンモニア の 縮合 によって グルタミン を合成する反応を 触媒 する。 グルタミン酸 (Glutamate) + ATP + アンモニア (NH 3 ) → グルタミン (Glutamine) + ADP +
号 (KEGG) 6.3.1.2 遺伝子座 Chr. 1 q31 グルタミンシンテターゼ または グルタミン合成酵素 (グルタミンごうせいこうそ、Glutamine synthetase、 GS 、 EC 6.3.1.2 ) は、 窒素 の 代謝 に必須の役割を果たす 酵素 で、 グルタミン酸 と アンモニア の 縮合 によって グルタミン を合成する反応を 触媒 する。 グルタミン酸 (Glutamate) + ATP + アンモニア (NH 3 ) → グルタミン (Glutamine) + ADP + リン酸 (P i ) グルタミンシンテターゼ (GS) は 硝酸イオン の 還元 、 アミノ酸の分解 、 光呼吸 によって生じたアンモニアを利用する。グルタミンの アミド基 が、グルタミンを経由するの 代謝産物 を合成する際の窒素源となる。 アンモニウムイオンと水分子の競合、それらの結合親和性、アンモニウムイオンの濃度は、グルタミンの合成と加水分解に影響を与える。アンモニウムイオンがアシル-リン酸中間体を攻撃したときにはグルタミンが形成され、水分子が攻撃したときにはグルタミン酸が再形成される。カチオンと負に帯電したポケットの間の静電的な力のため、アンモニウムイオンは水分子よりも強くGSへ結合する。他の反応としては、アンモニウムイオン (NH 4 + ) ではなく ヒドロキシルアミン (NH 2 OH) がGSに結合し、γ-グルタミルヒドロキサム酸 (γ-glutamylhydroxamate) が生じる反応が考えられる。 ^ a b PDB : 1FPY ​; “The crystal structure of phosphinothricin in the active site of glutamine synthetase illuminates the mechanism of enzymatic inhibition”. Biochemistry 40 (7): 1903–12. (February 2001). doi : 10.1021/bi002438h . PMID   11329256 .   ^ PDB : 2GLS ​; “Refined atomic model of glutamine synthetase at 3.5 A resolution”. J. Biol. Chem. 264 (30): 17681–90. (October 1989). PMID   2572586 .   ^ “Some evolutionary relationships of the primary biological catalysts glutamine synthetase and RuBisCO”. Cold Spring Harb. Symp. Quant. Biol. 52 : 483–90. (1987). doi : 10.1101/sqb.1987.052.01.055 . PMID   2900091 .   ^ a b “Discovery of the ammonium substrate site on glutamine synthetase, a third cation binding site” . Protein Sci. 4 (11): 2358–65. (Nov 1995). doi : 10.1002/pro.5560041114 . PMC   2143006 . PMID
.1987.052.01.055 . PMID   2900091 .   ^ a b “Discovery of the ammonium substrate site on glutamine synthetase, a third cation binding site” . Protein Sci. 4 (11): 2358–65. (Nov 1995). doi : 10.1002/pro.5560041114 . PMC   2143006 . PMID   8563633 . https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC2143006/ .   ^ “Feedback inhibition of fully unadenylylated glutamine synthetase from Salmonella typhimurium by glycine, alanine, and serine” . Proc. Natl. Acad. Sci. USA 90 (11): 4996–5000. (Jun 1993). doi : 10.1073/pnas.90.11.4996 . PMC   46640 . PMID   8099447 . https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC46640/ .   ^ a b “Structure-function relationships of glutamine synthetases”. Biochim Biophys Acta 1477 (1–2): 122–45. (Mar 2000). doi : 10.1016/S0167-4838(99)00270-8 . PMID   10708854 .   ^ a b “Structural model for the reaction mechanism of glutamine synthetase, based on five crystal structures of enzyme-substrate complexes”. Biochemistry 33 (3): 675–81. (Jan 1994). doi : 10.1021/bi00169a007 . PMID   7904828 .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルタミン酸 グルタミン酸 グルタミン酸 L -グルタミン酸の 骨格式 球棒モデル 空間充填モデル 物質名 IUPAC名 Glutamic acid 組織名 2-Aminopentanedioic acid 別名 2-Aminoglutaric acid 識別情報 CAS登録番号 l 体: 56-86-0   ラセミ体: 617-65-2   d 体: 6893-26-1   3D model ( JSmol ) l 体: Interactive image d 体: Interactive image 双性イオン : Interactive image 脱プロトン化双性イオン: Interactive image バイルシュタイン 1723801 (L体) 1723799 (ラセミ体) 1723800 (D体) ChEBI l 体: CHEBI:16015   ラセミ体: CHEBI:18237 d 体: CHEBI:15966 ChEMBL l 体: ChEMBL575060   ChemSpider l 体: 30572   DrugBank l 体: DB00142 d 体: DB02517 ECHA InfoCard 100.009.567 EC番号 l 体: 200-293-7 E番号 E620 (調味料) Gmelin参照 3502 (L) 101971 (ラセミ体) 201189 (D) KEGG l 体: C00025   d 体: C00217 PubChem CID l 体: 33032 d 体: 23327 日化辞 番号 l 体: J9.171E UNII l 体: 3KX376GY7L   ラセミ体: 61LJO5I15S   d 体: Q479989WEA   CompTox Dashboard ( EPA ) l 体: DTXSID0046987 InChI InChI=1S/C5H9NO4/c6-3(5(9)10)1-2-4(7)8/h3H,1-2,6H2,(H,7,8)(H,9,10)   Key: WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N   l 体: InChI=1/C5H9NO4/c6-3(5(9)10)1-2-4(7)8/h3H,1-2,6H2,(H,7,8)(H,9,10) Key: WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYAD SMILES l 体: C(CC(=O)O)[C@@H](C(=O)O)N d 体: C(CC(=O)O)[C@H](C(=O)O)N 双性イオン : C(CC(=O)O)C(C(=O)[O-])[NH3+] 脱プロトン化双性イオン: C(CC(=O)[O-])C(C(=O)[O-])[NH3+] 性質 化学式 C 5 H 9 N O 4 モル質量 147.130  g·mol −1 外観 白色の結晶性粉末 密度 1.4601 (20 °C) 融点 199 °C (390 °F; 472 K) 分解 水への溶解度 8.57 g/L (25 °C) 溶解度 エタノール：350 μg/100 g (25 °C) 酸解離定数 p K a 2.10 (α-カルボキシ基; H 2 O) 4.07 (側鎖; H 2 O) 9.47 (α-アミノ基; H 2 O) 磁化率 −78.5·10 −6 cm 3 /mol 危険性 G
−1 外観 白色の結晶性粉末 密度 1.4601 (20 °C) 融点 199 °C (390 °F; 472 K) 分解 水への溶解度 8.57 g/L (25 °C) 溶解度 エタノール：350 μg/100 g (25 °C) 酸解離定数 p K a 2.10 (α-カルボキシ基; H 2 O) 4.07 (側鎖; H 2 O) 9.47 (α-アミノ基; H 2 O) 磁化率 −78.5·10 −6 cm 3 /mol 危険性 GHS 表示 : 絵表示 重要な用語 Warning 危険性報告 H315 , H319 , H335 予防報告 P261 , P264 , P271 , P280 , P302+P352 , P304+P340 , P305+P351+P338 , P312 , P321 , P332+P313 , P337+P313 , P362 , P403+P233 , P405 , P501 NFPA 704 （ファイア・ダイアモンド） 2 1 0 特記無き場合、データは 標準状態 (25 °C [77 °F], 100 kPa) におけるものである。 グルタミン酸 （グルタミンさん、 英語 : glutamic acid ）とは、化学的に言えば、 2-アミノペンタン二酸 である。したがって、 アミノ酸 の1つに分類され、 Glu あるいは E の略号で表される場合も有る。また、その化学構造から グルタル酸 （glutaric acid）と関連付けられて、慣用的に 2-アミノグルタル酸 とも呼ばれる。 なお「 グルタミン 」と言うと、グルタミン酸とは化学構造が異なる別なアミノ酸を意味するため、グルタミン酸を「グルタミン」と略記してはならない。 ^ “ L-Glutamic acid ”. National Library of Medicine. 2023年6月24日閲覧。 ^ Belitz, H.-D.; Grosch, Werner; Schieberle, Peter (2009-02-27). Food Chemistry . Springer. ISBN  978-3540699330 . https://books.google.com/books?id=xteiARU46SQC&pg=PA15   ^ “ Amino Acid Structures ”. cem.msu.edu. 1998年2月11日時点の オリジナル よりアーカイブ。2025年9月13日閲覧。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.