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タンパク質を構成しないアミノ酸 タンパク質を構成しないアミノ酸 タンパク質を構成しないアミノ酸 （タンパクしつをこうせいしないアミノさん、 英 : Non-proteinogenic amino acids ）は、天然においては、生物の遺伝コード（ コドン ）に見られない アミノ酸 である。 タンパク質を組み立てる ための翻訳装置では22個（ 真核生物 では21個）のアミノ酸しか用いられないが、天然の タンパク質 から得られるアミノ酸としては140以上が知られており、天然で生成または実験室で合成されるアミノ酸としては、数千が知られている。 タンパク質を構成しないアミノ酸の多くは、以下の点で注目すべきである。 生合成 の中間体である タンパク質中で 翻訳 後に形成される 生理学的役割を持つ（細菌の細胞壁（ ペプチドグリカン ）、 神経伝達物質 、 毒素 ） 薬理作用を持つ天然または人工の化合物である 隕石 中や生物誕生前の環境にも存在する（ ユーリー-ミラーの実験 ） ^ Ambrogelly, A.; Palioura, S.; Soll, D. (2007). “Natural expansion of the genetic code”. Nature Chemical Biology 3 (1): 29-35. doi : 10.1038/nchembio847 . PMID   17173027 .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
タンパク質を構成するアミノ酸 タンパク質を構成するアミノ酸 タンパク質を構成するアミノ酸 （タンパクしつをこうせいするアミノさん、 英 : Proteinogenic amino acid ）は、 タンパク質 中に見られるα- アミノ酸 であり、二級 アミン である プロリン （かつては イミノ酸 とも呼ばれた）を除き全て一級アミノ酸である。 有機体 はタンパク質を合成するために 遺伝情報 中にその細胞機構がコードされていることが必要である。タンパク質を構成するアミノ酸は通常22種であるが、 真核生物 では21種しか見られない。22種のうち20種は直接 コドン に暗号化されている。ヒトはその20種のうち、11種を他のアミノ酸または中間代謝物から合成することができる。それ以外の9種は食事によって摂取しなければならず、それらは 必須アミノ酸 と呼ばれている。必須アミノ酸は ヒスチジン 、 イソロイシン 、 ロイシン 、 リシン 、 メチオニン 、 フェニルアラニン 、 トレオニン 、 トリプトファン 、そして バリン である。残りの2種は セレノシステイン と ピロリシン で、これらは特殊な合成機構でタンパク質に組み込まれる。 タンパク質を構成しないアミノ酸 (non-proteinogenic amino acid) は、タンパク質中に存在しないものか（ カルニチン 、 GABA 、 L - ドーパ など）、直接合成されないものか（ ヒドロキシプロリン 、 セレノメチオニン など）のどちらかである。後者はしばしばタンパク質の 翻訳後修飾 で生じる。 数種のタンパク質を構成しないアミノ酸を有機体が組み込むよう 進化 しなかったのには明確な理由がある。例えば、 オルニチン と ホモセリン は ペプチド 鎖に逆らって環化してしまい、タンパク質が寸断され 半減期 が比較的短くなる。また、タンパク質が誤ったアミノ酸（例えば アルギニン の類似化合物である カナバニン ）を組み込んでしまうと毒となる。 タンパク質を構成しないアミノ酸は、 リボソーム での 翻訳 を経て合成されない 非リボソームペプチド で見られる。 ^ Ambrogelly A, Palioura S, Söll D (Jan 2007). “Natural expansion of the genetic code” . Nat Chem Biol 3 (1): 29–35. doi : 10.1038/nchembio847 . PMID   17173027 . http://www.nature.com/nchembio/journal/v3/n1/abs/nchembio847.html .   ^ Rodin, Andrei S.; Szathmáry, Eörs; Rodin, Sergei N. (2011-02-22). “On origin of genetic code and tRNA before translation” . Biology Direct 6 : 14. doi : 10.1186/1745-6150-6-14 . ISSN   1745-6150 . PMC   3050877 . PMID   21342520 . https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/21342520/ .   ^ Yarus, Michael; Widmann, Jeremy Joseph; Knight, Rob (2009-11). “RNA-amino a
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タンパク質ジスルフィドレダクターゼ タンパク質ジスルフィドレダクターゼ タンパク質ジスルフィドレダクターゼ 識別子 EC番号 1.8.1.8 CAS登録番号 9029-19-0 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins タンパク質ジスルフィドレダクターゼ （protein-disulfide reductase）は、次の 化学反応 を 触媒 する 酸化還元酵素 である。 タンパク質ジチオール + NAD(P) + ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } タンパク質ジスルフィド + NAD(P)H + H + 反応式の通り、この酵素の 基質 はタンパク質 ジチオール と NAD + （または NADP + ）、生成物はタンパク質 ジスルフィド とNADH（またはNADPH）とH + である。 組織名は protein-dithiol:NAD(P) + oxidoreductase で、別名にinsulin-glutathione transhydrogenase、disulfide reductase、NAD(P)H 2 :protein-disulfide oxidoreductaseがある。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
タンパク質タグ タンパク質タグ タンパク質タグ または プロテインタグ （Protein tag）とは、特定の タンパク質 分子 の目印（荷札、タグ）とするために 遺伝子工学 的に結合した部分のことをいい、単にタグと呼ぶことが多い。短い ペプチド あるいは他種タンパク質の場合がある。様々な種類が開発されており、性質に応じてタンパク質の単離、固定化、 タンパク質間相互作用 の検出、タンパク分子の可視化などに利用されている。 タグは単独で発現させる レポーター遺伝子 等と違い、目的とするタンパク質の生理的・物理化学的性質に影響を与えてはいけないので、目的タンパク質の末端につけるのが普通であり、またなるべく低分子量のものが望ましい。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
タンパク質ドメイン タンパク質ドメイン タンパク質ドメイン （Protein domains）は、 タンパク質 の配列、構造の一部で他の部分とは独立に進化し、機能を持った存在である。それぞれのドメインはコンパクトな三次元構造を作り、独立に折り畳まれ、安定化されることが多い。多くのタンパク質がいくつかのドメインより成り立ち、1つのドメインは進化的に関連した多くのタンパク質の中に現れる。ドメインの長さは様々で、25残基程度から500残基以上に及ぶものもある。 ジンクフィンガー のような最も短いドメインは 金属イオン や ジスルフィド結合 によって安定化される。 カルモジュリン における カルシウム 結合性の EFハンド ドメインのように、ドメインはしばしばタンパク質の機能ユニットとなっている。また、ドメインは自己安定化されるため、 遺伝子工学 によってタンパク質間での組み替えを行い、 キメラ を作ることができる。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
タンパク質ドメイン進化的分類データベース タンパク質ドメイン進化的分類データベース ECOD 内容 キャプチャデータ タンパク質ドメイン コンタクト 研究拠点 Grishin Lab, テキサス大学サウスウェスタンメディカルセンター 作者 H. Cheng, R. D. Schaeffer, Y. Liao, L. N. Kinch, J. Pei, S. Shi, B. H. Kim, N. V. Grishin. 主要引用 PMID   25474468 公開日 2014 アクセス ウェブサイト http://prodata.swmed.edu/ecod/ ツール その他 バージョン 継続的に更新 キュレーション ポリシー 新規タンパク質は手動。照合したもののために自動化。 タンパク質ドメイン進化的分類 （タンパクしつドメインしんかてきぶんるい、 英 : Evolutionary Classification of Protein Domains 、 ECOD ）は、 蛋白質構造データバンク （PDB）から入手可能な タンパク質ドメイン を分類した 生物学的データベース である。ECODは、タンパク質間の進化的関係を決定しようとするものである。 ECODは、 Pfam 、 CATH 、 SCOP と同様に、タンパク質全体ではなくドメインを収集する。ただし、ECODは進化的関係に重点を置いている。ECODでは、単純に 収斂進化 を示す可能性のある フォールド によってタンパク質を分類するのではなく、実証可能な 相同性 のみによってタンパク質を分類している。 ^ Cheng, H; Schaeffer, RD; Liao, Y; Kinch, LN; Pei, J; Shi, S; Kim, BH; Grishin, NV (December 2014). “ECOD: an evolutionary classification of protein domains.” . PLOS Computational Biology 10 (12): e1003926. Bibcode :  2014PLSCB..10E3926C . doi : 10.1371/journal.pcbi.1003926 . PMC   4256011 . PMID   25474468 . https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC4256011/ .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
タンパク質ファミリー タンパク質ファミリー タンパク質ファミリー （タンパクしつファミリー、 英 : protein family ）とは、 進化 上の共通祖先に由来すると推定される タンパク質 をまとめたグループである。生物を進化系統により 分類 するように、タンパク質を進化の観点から分類する意味がある。同様の概念で 遺伝子 をまとめた「 遺伝子ファミリー 」（遺伝子族）もあるが、これもタンパク質ファミリーにほぼ対応する（タンパク質をコードしない ncRNA 遺伝子を除く）。 具体的には、 一次構造 の 相同性 が統計学的に有意に高いものを、共通祖先タンパク質に由来すると想定し、タンパク質ファミリーを設定している。タンパク質分子を構成する構造上の単位には、立体的および機能的単位である ドメイン や、さらに小規模な構造的特徴である モチーフ があるが、ドメインを一次構造に基づき分類したグループ（ドメインファミリー）がタンパク質ファミリーの基本となっている。類似構造を有しながら一次構造の配列類似性は非常に低いドメインあるいはタンパク質もあるが、このようなものは" 収束進化 "によると考えられ、一般には同じファミリーにまとめない。一般のタンパク質は複数のドメインからできており、タンパク質ファミリーはどのようなドメインファミリーからなるかによって決められる。 タンパク質をコードする遺伝子は進化の過程で遺伝子シャフリングを受け、これによって独立に進化しうる各ドメインが組み合わされてタンパク質分子を構成している。このため、1つのファミリーにまとめられるタンパク質でも、そのドメインの並び方は違う場合もある。例えば、 ABC輸送体 スーパーファミリーは知られている全生物種がそれぞれ多数を持つ巨大なグループであるが、構成ドメインの並び方は種類により異なり、さらにこれらが複数の分子（ サブユニット ）に分かれているものもある。 さらには1種類のタンパク質が部分的な特徴から複数のファミリーに分類されうることもある。例えば細胞外ドメインが 免疫グロブリン スーパーファミリーに、細胞内ドメインが チロシンキナーゼ ファミリーに属す 受容体 （ 線維芽細胞増殖因子 受容体）などが知られている。 ファミリーの定義は研究者により異なり、またファミリーの範囲も厳密に定義されるものではない。ファミリーより広い範囲を スーパーファミリー 、より狭い範囲を サブファミリー とする分類も用いられるが、いずれも厳密に定義されるものではなく相対的な概念である。 タンパク質ファミリーおよび遺伝子ファミリーは2つの系列に分けることができる。1つは、 種 の分化とともに同じ祖先遺伝子が分化し、別の生物が互いに類似の遺伝子またはタンパク質を持つに至る場合で、 オーソログ という。これは一般に同じまたはよく類似した機能を持つ。他の1つは、 遺伝子重複 により、同じ種が互いに似た複数の遺伝子（タンパク質）を持つに至る場合で、 パラログ という。 元の1つの遺伝子が機能を保つか、あるいはその機能が不要になった場合には、パラログである他の遺伝子（または不要になった遺伝子）は機能的束縛から解放され、進化的に新しい機能を獲得することもある。一例を挙げれば、 水晶体 を形成しているα- クリスタリン は低分子量 熱ショックタンパク質 ファミリーに入れられる。つまり熱ショックタンパク質の一種が、機能的には一見異なる（ただし元来の シャペロン 機能も保ち水晶体を透明化する役割を担うと考えられる）水晶体タンパク質に流用されたと考えられる。 This article is issued f
保つか、あるいはその機能が不要になった場合には、パラログである他の遺伝子（または不要になった遺伝子）は機能的束縛から解放され、進化的に新しい機能を獲得することもある。一例を挙げれば、 水晶体 を形成しているα- クリスタリン は低分子量 熱ショックタンパク質 ファミリーに入れられる。つまり熱ショックタンパク質の一種が、機能的には一見異なる（ただし元来の シャペロン 機能も保ち水晶体を透明化する役割を担うと考えられる）水晶体タンパク質に流用されたと考えられる。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
タンパク質中毒 タンパク質中毒 タンパク質中毒 (たんぱくしつちゅうどく, Protein Poisoning )とは、摂取カロリーの大半を 脂肪 が少ない赤身肉で賄うことにより、脂肪の摂取量が足りない 食事 が原因で惹き起こされる急性の 栄養失調 を指す。「ウサギ飢餓」「 カリブー 飢餓」「脂肪飢餓」とも呼ばれる。この概念については、古代人類の食生活、とりわけ 最終氷期最盛期 ( Last Glacial Maximum )や、高緯度地域に住む人類の食生活に関する原始人類学的調査の背景状況で討論が行われている。 「ウサギ飢餓」という用語は、ウサギの肉は脂肪が少なく、そのほとんどがタンパク質で構成されており、それだけを食べ続けると 中毒症状 を惹き起こす食べ物である点に由来する。過酷な寒冷地に生息している動物たちも、同じように痩せていく。 報告されている症状として、最初は吐き気や疲労感に襲われ、 下痢 を起こし、最終的には 死 に至る。 ^ Cordain, L.; Miller, J. B.; Eaton, S. B.; Mann, N.; Holt, S. H.; Speth, J. D. (March 2000). “Plant-animal subsistence ratios and macronutrient energy estimations in worldwide hunter-gatherer diets”. The American Journal of Clinical Nutrition 71 (3): 682–692. doi : 10.1093/ajcn/71.3.682 . ISSN   0002-9165 . PMID   10702160 .   ^ Hosfield, Rob (2016-10-02). “Walking in a Winter Wonderland? Strategies for Early and Middle Pleistocene Survival in Midlatitude Europe” . Current Anthropology 57 (5): 653–682. doi : 10.1086/688579 . ISSN   0011-3204 . https://www.journals.uchicago.edu/doi/pdf/10.1086/688579 .   ^ a b Hardy, Bruce L. (2010-03-01). “Climatic variability and plant food distribution in Pleistocene Europe: Implications for Neanderthal diet and subsistence” (英語). Quaternary Science Reviews 29 (5): 662–679. Bibcode :  2010QSRv...29..662H . doi : 10.1016/j.quascirev.2009.11.016 . ISSN   0277-3791 . https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0277379109003898 .   ^ a b c Fiorenza, Luca; Benazzi, Stefano; Henry, Amanda G.; Salazar‐García, Domingo C
:  2010QSRv...29..662H . doi : 10.1016/j.quascirev.2009.11.016 . ISSN   0277-3791 . https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0277379109003898 .   ^ a b c Fiorenza, Luca; Benazzi, Stefano; Henry, Amanda G.; Salazar‐García, Domingo C.; Blasco, Ruth; Picin, Andrea; Wroe, Stephen; Kullmer, Ottmar (2015). “To meat or not to meat? New perspectives on Neanderthal ecology” (英語). American Journal of Physical Anthropology 156 (S59): 43–71. doi : 10.1002/ajpa.22659 . hdl : 10550/42057 . ISSN   1096-8644 . PMID   25407444 . https://onlinelibrary.wiley.com/doi/full/10.1002/ajpa.22659 .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
タンパク質凝集 タンパク質凝集 タンパク質 の 凝集 （ぎょうしゅう、 英 : aggregation ）は、 天然変性タンパク質 やミスフォールドタンパク質（誤った フォールディング を行ったタンパク質）が細胞内や細胞外に蓄積して塊（凝集体）を形成する生物学的現象である。ミスフォールドタンパク質の凝集体は疾患と関係していることが多い。タンパク質の凝集は ALS 、 アルツハイマー病 、 パーキンソン病 、 プリオン病 を含む、 アミロイドーシス とよばれる広範囲の疾患との関係が示唆されている。 タンパク質は合成後、熱力学的に最も有利な三次元コンフォメーションへとフォールディングし、その状態はネイティブ状態と呼ばれる。このフォールディング過程は 疎水効果 によって駆動される。タンパク質の疎水的部分は自身をタンパク質の内部に埋め込むことで細胞の親水的環境から自身を隠す傾向がある。そのため、一般的にはタンパク質の外部は親水的となり、内部は疎水的となる。 タンパク質の構造は非 共有結合 的相互作用や、2つの システイン 残基の間の ジスルフィド結合 によって安定化される。非共有結合的相互作用には、 イオン 性相互作用や弱い ファンデルワールス相互作用 が含まれる。イオン性相互作用はアニオンとカチオンの間で形成され、タンパク質の安定化を助ける 塩橋 を形成する。ファンデルワールス相互作用には非極性相互作用（ ロンドン分散力 など）と極性相互作用（ 水素結合 や 双極子 間相互作用など）が含まれる。これらはタンパク質の 二次構造 （ αヘリックス や βシート など）や 三次構造 の形成に重要な役割を果たしている。タンパク質内のアミノ酸残基間の相互作用はタンパク質の最終的な構造に非常に重要である。 アミノ酸配列の変化などによって非共有結合的相互作用に変化が生じた場合には、タンパク質はミスフォールディングやアンフォールディング（フォールディングの解消）を起こしやすくなる。こうした場合、細胞がタンパク質のリフォールディング（再フォールディング）の補助やアンフォールドタンパク質の分解を行わなければ、アンフォールド/ミスフォールドタンパク質は露出した疎水的部分を介して他のタンパク質の露出した疎水的部分と相互作用して凝集する可能性がある。タンパク質凝集体には、アモルファス凝集体（不定形凝集体、amorphous aggregates）、 オリゴマー 、 アミロイド 線維という3つの主要なタイプが存在する。 ^ Aguzzi, A.; O'Connor, T. (March 2010). “Protein aggregation diseases: pathogenicity and therapeutic perspectives.”. Nature Reviews Drug Discovery 9 (3): 237–48. doi : 10.1038/nrd3050 . PMID   20190788 .   ^ Stefani, M.; Dobson, CM. (November 2003). “Protein aggregation and aggregate toxicity: new insights into protein folding, misfolding diseases and biological evolution.”. J Mol Med (Berl) 81 (11): 678–99. doi : 10.1007/s00109-003-0464-5 . PMID   12942
Stefani, M.; Dobson, CM. (November 2003). “Protein aggregation and aggregate toxicity: new insights into protein folding, misfolding diseases and biological evolution.”. J Mol Med (Berl) 81 (11): 678–99. doi : 10.1007/s00109-003-0464-5 . PMID   12942175 .   ^ De Felice, FG.; Vieira, MN.; Meirelles, MN.; Morozova-Roche, LA.; Dobson, CM.; Ferreira, ST. (July 2004). “Formation of amyloid aggregates from human lysozyme and its disease-associated variants using hydrostatic pressure.”. FASEB J 18 (10): 1099–101. doi : 10.1096/fj.03-1072fje . PMID   15155566 .   ^ Tanzi, RE.; Bertram, L. (February 2005). “Twenty years of the Alzheimer's disease amyloid hypothesis: a genetic perspective.”. Cell 120 (4): 545–55. doi : 10.1016/j.cell.2005.02.008 . PMID   15734686 .   ^ Brüning, Ansgar; Jückstock, Julia (2015-01-01). “Misfolded proteins: from little villains to little helpers in the fight against cancer” . Frontiers in Oncology 5 : 47. doi : 10.3389/fonc.2015.00047 . PMC   4338749 . PMID   25759792 . https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC4338749/ .   ^ Gething, MJ.; Sambrook, J. (January 1992). “Protein folding in the cell”. Nature 355 (6355): 33–45. Bibcode :  1992Natur.355...33G . doi : 10.1038/355033a0 . PMID   1731198 .   ^ Roberts, CJ. (December 2007). “Non-native protein aggregation kinetics”. Biotechnol Bioeng 98 (5): 927–38. doi : 10.1002/bit.21627 . PMID   17705294 .   ^ Cox, David L.; Nelson, Michael M. (2013). Lehninger Principles of Bioc
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タンパク質分解 タンパク質分解 タンパク質分解 （タンパクしつぶんかい、Proteolysis）は、 プロテアーゼ （タンパク質分解酵素）によって行われる タンパク質 の分解（ 消化 ）である。 ^ “ タンパク質分解の3つの舞台 ”. 名古屋学芸大学 管理栄養学部 . 2023年3月3日閲覧。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
タンパク質分解誘導キメラ分子 タンパク質分解誘導キメラ分子 タンパク質分解誘導キメラ分子 （タンパクしつぶんかいゆうどうキメラぶんし、 英 : Proteolysis targeting chimera 、略称: PROTAC ）は、2つの活性領域とリンカーで構成されたヘテロ機能性低分子であり、特定の望ましくない タンパク質 を除去することができる。PROTACは、従来の 酵素阻害剤 として作用するのではなく、選択的に細胞内 タンパク質分解 を誘導することで作用する。PROTACは2つの 共有結合 したタンパク質結合性の分子で構成されている。1つは E3ユビキチンリガーゼ と結合することができ、もう1つは分解を目的とする標的タンパク質と結合する。E3リガーゼを標的タンパク質にリクルートすると、 プロテアソーム による標的タンパク質の ユビキチン化 とその後の分解が行われる。PROTACは（標的タンパク質の酵素活性を阻害するのではなく）高い選択性で標的に結合するだけでよいので、現在、以前は効果のなかった阻害剤分子を次世代医薬品のためのPROTACとして再利用しようとする多くの試みが行われている。 2001年にKathleen Sakamoto、 クレイグ・M・クルーズ 、Ray Deshaiesによって最初に記述されたPROTAC技術は、 pVHL 、 Mdm2 、 β-TrCP1 、 セレブロン 、 c-IAP1 を含む様々なE3リガーゼを用いて多くの創薬研究室で応用されてきた。 イェール大学 は2013-14年にArvinas社にPROTAC技術の使用許可を与えた。 ^ “Next-Generation Drugs and Probes for Chromatin Biology: From Targeted Protein Degradation to Phase Separation” . Molecules 23 (8): 1958. (August 2018). doi : 10.3390/molecules23081958 . PMC   6102721 . PMID   30082609 . https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6102721/ .   ^ a b “Protacs: chimeric molecules that target proteins to the Skp1-Cullin-F box complex for ubiquitination and degradation” . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 98 (15): 8554–9. (July 2001). Bibcode :  2001PNAS...98.8554S . doi : 10.1073/pnas.141230798 . PMC   37474 . PMID   11438690 . https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC37474/ .   ^ “Selective Small Molecule Induced Degradation of the BET Bromodomain Protein BRD4” . ACS Chemical Biology 10 (8): 1770–7. (August 2015). doi
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タンパク質合成阻害薬 タンパク質合成阻害薬 タンパク質合成阻害薬 （英：protein synthesis inhibitor）とは、新しい タンパク質 の生成に直接つながる過程を阻害することにより、細胞の成長や増殖を停止や遅滞させる化合物である。 この定義を広義に解釈すれば、濃度によってはほぼ全ての化合物が該当するが、実際には通常、原核生物と真核生物の リボソーム 構造の大きな違いを利用して、翻訳機構（リボソーム自体または翻訳因子） に分子レベルで作用する化合物を指す。 ^ Frank Lowy. “ Protein Synthesis Inhibitors ”. Columbia University . 2021年1月27日閲覧。 ^ “ 7.344 Antibiotics, Toxins, and Protein Engineering, Spring 2007 ”. MIT OpenCourseWare . Template:Cite webの呼び出しエラー：引数 accessdate は必須です。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
タンパク質工学 タンパク質工学 タンパク質工学 （タンパクしつこうがく）は、有用または価値のある タンパク質 を開発するプロセスであり、多くの場合、自然界に存在する アミノ酸配列 を変更することによって、人工的な ポリペプチド を設計・製造する。タンパク質の フォールディング の理解や、タンパク質の設計原理の認識などに多くの研究が行われている新しい学問分野である。 工業用 触媒 （ 生体触媒 ）として多くの 酵素 の機能向上に利用されている。また、製品・サービス市場において、2017年には1680億米ドルの市場場規模になると推定されている。 タンパク質工学には、合理的なタンパク質設計と指向性進化という2つの一般的な戦略がある。これらの方法は互いに排他的なものではなく、研究者はしばしばその両方をもちいることになる。将来的には、タンパク質の構造と機能に関するより詳細な知識と、 ハイスループットスクリーニング の進歩により、タンパク質工学の能力は大きく向上する可能性がある。最終的には、拡張遺伝暗号のような、 遺伝暗号 に新規アミノ酸をコード化する新しい手法によって、 非天然アミノ酸 も含めることができるようになるかもしれない。 ^ a b "Protein engineering - Latest research and news | Nature". www.nature.com . Retrieved 2023-01-24. ^ "Speeding Up the Protein Assembly Line". Genetic Engineering and Biotechnology News . 13 February 2015. This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
タンパク質構造 タンパク質構造 タンパク質構造 （タンパクしつこうぞう、 英 : protein structure ）では、 タンパク質 の構造について記す。タンパク質は全ての 生物 が持つ、重要な 生体高分子 の1つである。タンパク質は 炭素 、 水素 、 窒素 、 リン 、 酸素 、 硫黄 の原子から構成された、 残基 と言われる アミノ酸 の ポリマー である。ポリペプチドとも呼ばれるこのポリマーは20種類のL-α-アミノ酸の配列からできている。40以下のアミノ酸から構成されるものは、しばしばタンパク質ではなく ペプチド と呼ばれる。その機能を発現するために、タンパク質は 水素結合 、 イオン結合 、 ファンデルワールス力 、 疎水結合 などの力によって、特有の コンフォメーション をとるように折り畳まれる。分子レベルのタンパク質の機能を理解するには、その三次元構造を明らかにしなければならない。これは 構造生物学 の研究分野で、 X線回折 や 核磁気共鳴分光法 などの技術が使われる。 アミノ酸残基の数は特定の 生化学 的機能を果たす際に重要で、機能を持ったドメインのサイズとしては40から50残基が下限となる。タンパク質自体の大きさはこの下限から数1000残基のものまで様々で、その平均は約300残基と見積もられている。多くのＧ-アクチンが アクチン 繊維（Ｆ-アクチン）を作るように、多くのタンパク質 サブユニット が集合して1つの構造を作ることもある。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
タンパク質構造データベース タンパク質構造データベース 生物学 において、 タンパク質構造データベース （タンパクしつこうぞうデータベース 英 : protein structure database ）とは、 実験的に決定 されたさまざまな タンパク質構造 をモデル化したデータベースのことである。ほとんどのタンパク質構造データベースの目的は、タンパク質構造を整理して アノテーション （注釈）を付け、生物学コミュニティに実験データに対する便利な方法でのアクセスを提供することである。タンパク質構造データベースに含まれるデータには、多くの場合、3次元座標のほか、 X線結晶構造解析 で決定された構造の単位格子の寸法や角度などの実験情報が含まれる。ほとんどのデータベース（この場合、タンパク質またはタンパク質の特定の構造決定）では配列情報も含まれていて、一部のデータベースでは配列に基づいた問い合わせを実行する手段も提供しているが、構造データベースの主な属性が構造情報であるのに対し、 配列データベース は配列情報が中心で、ほとんどのエントリには構造情報は含まれていない。タンパク質構造データベースは、 構造に基づく薬物設計 などの 計算生物学 の多くの取り組みにおいて、計算手法の開発と、タンパク質の機能に関する洞察を得るために一部の手法で使用される大規模な実験データセットの提供の両面で、重要な役割を果たしている。 ^ Laskowski, RA (2011). “Protein structure databases”. Mol Biotechnol 48 (2): 183–98. doi : 10.1007/s12033-010-9372-4 . PMID   21225378 .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
タンパク質構造予測 タンパク質構造予測 タンパク質構造予測 （たんぱくしつこうぞうよそく、 英 : protein structure prediction ） は、 タンパク質 についてその アミノ酸 配列をもとに3次元構造（ 立体配座 ）を推定することであり、 バイオインフォマティクス および 計算化学 における研究分野の一つである。専門的な言葉では「タンパク質の 一次構造 をもとに 二次構造 や 三次構造 を予測すること」と表現できる。構造予測は、逆問題である タンパク質設計 とは異なる。タンパク質のアミノ酸配列は一次構造と呼ばれる。タンパク質のアミノ酸配列は、その 遺伝子 が記録された DNA の塩基配列から、遺伝コード（ コドン ）の対応表に基づいて、導出することができる。生体内において、ほとんどのタンパク質の一次構造は一意的に3次元構造（三次構造、コンフォメーション）を形成する。これを タンパク質が折りたたまれる （フォールディング）という。タンパク質の3次元構造を知ることは、そのタンパク質の機能を理解する上で有力な手がかりとなる。 医学 （例： 医薬品設計 ）や、 バイオテクノロジー （例：新しい 酵素 の設計）において重要な役割を果たしている。 タンパク質構造予測においては多くの手法が考案されている。それぞれの手法の性能は、2年ごとに CASP 実験が行われ、評価されている。タンパク質構造予測ウェブサーバの継続的な評価は、コミュニティプロジェクト CAMEO3D によって行われている。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
タンパク質構造予測精密評価 タンパク質構造予測精密評価 タンパク質構造予測精密評価 （タンパクしつこうぞうよそくせいみつひょうか、Critical Assessment of protein Structure Prediction、略称: CASP ）は、1994年から2年ごとに行われている タンパク質構造予測 のための世界的な実験である。CASPは、研究グループに構造予測手法を客観的にテストする機会を提供し、研究コミュニティとソフトウェアユーザーにタンパク質構造モデリングの最新技術の独立した評価を提供する。CASPの主な目的は、アミノ酸配列から タンパク質 の三次元構造を特定する方法を進歩させることにあるが、多くの人はこの実験を、この科学分野の「世界選手権」と見なしている。CASPには世界中から100以上の研究グループが定期的に参加しており、サーバーの実験準備と詳細な予測の実行に集中している間は、グループ全体が他の研究を何か月も中断することも珍しくない。 ^ Moult, J. (1995). “A large-scale experiment to assess protein structure prediction methods” . Proteins 23 (3): ii–iv. doi : 10.1002/prot.340230303 . PMID   8710822 . https://zenodo.org/record/1229334 .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.