moebiusT7/mmv-wiki-index-ja huggingface dataset:
(2 S )-2-[[(2 S )-2-[[(2 S )-2-[[(2 S )-2-[[(2 S )-2-[[(2 S )-2-[[2-[[(2 R )-2-[[(2 S )-2-[[(2 S )-2-[[(2 S )-5-amino-2-[[(2 S )-4-amino-2-[[(2 S )-2-[[(2 S )-2-amino-3-phenylpropanoyl]amino]-3-methylbutanoyl]amino]-4-oxobutanoyl]amino]-5-oxopentanoyl]amino]-3-(1 H -imidazol-5-yl)propanoyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]-3-sulfanylpropanoyl]amino]acetyl]amino]-3-hydroxypropanoyl]amino]-3-(1 H -imidazol-5-yl)propanoyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]-3-methylbutanoyl]amino]-4-carboxybutanoyl]amino]propanoyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]-3-(4-hydroxyphenyl)propanoyl]amino]-4-methylpentanoyl]amino]-3-methylbutanoyl]amino]-3-sulfanylpropanoyl]amino]acetyl]amino]-5-[[(2 S )-1-[[2-[[(2 S )-1-[[(2 S )-1-[[(2 S )-1-[[(2 S ,3 R )-1-[[(2 S )-6-amino-1-[(2 S )-2-[[(1 S ,2 R )-1-carboxy-2-hydroxypropyl]carbamoyl]pyrrolidin-1-yl]-1-oxohexan-2-yl]amino]-3-hydroxy-1-oxobutan-2-yl]amino]-3-(4-hydroxyphenyl)-1-oxopropan-2-yl]amino]-1-oxo-3-phenylpropan-2-yl]amino]-1-oxo-3-phenylpropan-2-yl]amino]-2-oxoethyl]amino]-5-carbamimidamido-1-oxopentan-2-yl]amino]-5-oxopentanoic acid CAS登録番号 133107-64-9   PubChem CID 16132438 DrugBank DB00046   ChemSpider none UNII GFX7QIS1II KEGG D04477   CompTox Dashboard ( EPA ) DTXSID90157956 化学的および物理的データ 化学式 C 257 H 383 N 65 O 77 S 6 分子量 5807.63  g·mol −1 3D model ( JSmol ) Interactive image SMILES CCC(C)C(C(=O)NC(C(C)C)C(=O)NC(CCC(=O)O)C(=O)NC(CCC(=O)N)C(=O)NC(CS)C(=O)NC(CS)C(=O)NC(C(C)O)C(=O)NC(CO)C(=O)NC(C(C)CC)C(=O)NC(CS)C(=O)NC(CO)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)NC(CC1=CC=C(C=C1)O)C(=
6 分子量 5807.63  g·mol −1 3D model ( JSmol ) Interactive image SMILES CCC(C)C(C(=O)NC(C(C)C)C(=O)NC(CCC(=O)O)C(=O)NC(CCC(=O)N)C(=O)NC(CS)C(=O)NC(CS)C(=O)NC(C(C)O)C(=O)NC(CO)C(=O)NC(C(C)CC)C(=O)NC(CS)C(=O)NC(CO)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)NC(CC1=CC=C(C=C1)O)C(=O)NC(CCC(=O)N)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)NC(CCC(=O)O)C(=O)NC(CC(=O)N)C(=O)NC(CC2=CC=C(C=C2)O)C(=O)NC(CS)C(=O)NC(CC(=O)N)C(=O)O)NC(=O)CN.CC(C)CC(C(=O)NC(CC1=CC=C(C=C1)O)C(=O)NC(CC(C)C)C(=O)NC(C(C)C)C(=O)NC(CS)C(=O)NCC(=O)NC(CCC(=O)O)C(=O)NC(CCCNC(=N)N)C(=O)NCC(=O)NC(CC2=CC=CC=C2)C(=O)NC(CC3=CC=CC=C3)C(=O)NC(CC4=CC=C(C=C4)O)C(=O)NC(C(C)O)C(=O)NC(CCCCN)C(=O)N5CCCC5C(=O)NC(C(C)O)C(=O)O)NC(=O)C(C)NC(=O)C(CCC(=O)O)NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(CC6=CN=CN6)NC(=O)C(CO)NC(=O)CNC(=O)C(CS)NC(=O)C(CC(C)C)NC(=O)C(CC7=CN=CN7)NC(=O)C(CCC(=O)N)NC(=O)C(CC(=O)N)NC(=O)C(C(C)C)NC(=O)C(CC8=CC=CC=C8)N InChI InChI=1S/C158H234N40O42S2.C99H155N25O35S4/c1-79(2)57-104(181-131(213)86(15)173-136(218)102(50-53-125(211)212)179-152(234)127(84(11)12)194-148(230)107(60-82(7)8)184-145(227)113(67-95-70-166-78-172-95)189-150(232)115(74-199)176-123(208)73-170-134(216)116(75-241)191-140(222)105(58-80(3)4)182-144(226)112(66-94-69-165-77-171-94)188-138(220)101(48-51-119(161)204)178-146(228)114(68-120(162)205)190-153(235)126(83(9)10)193-132(214)98(160)61-89-31-21-18-22-32-89)139(221)185-110(64-92-40-44-96(202)45-41-92)142(224)183-106(59-81(5)6)147(229)195-128(85(13)14)154(236)192-117(76-242)135(217)169-71-121(206)174-100(49-52-124(209)210)137(219)177-99(38-29-55-167-158(163)164)133(215)168-72-122(207)1
)61-89-31-21-18-22-32-89)139(221)185-110(64-92-40-44-96(202)45-41-92)142(224)183-106(59-81(5)6)147(229)195-128(85(13)14)154(236)192-117(76-242)135(217)169-71-121(206)174-100(49-52-124(209)210)137(219)177-99(38-29-55-167-158(163)164)133(215)168-72-122(207)175-108(62-90-33-23-19-24-34-90)141(223)186-109(63-91-35-25-20-26-36-91)143(225)187-111(65-93-42-46-97(203)47-43-93)149(231)196-129(87(16)200)155(237)180-103(37-27-28-54-159)156(238)198-56-30-39-118(198)151(233)197-130(88(17)201)157(239)240;1-12-46(9)77(121-73(134)36-100)97(156)122-76(45(7)8)95(154)108-56(25-29-75(137)138)80(139)105-54(23-27-70(102)131)83(142)117-66(40-161)93(152)119-68(42-163)94(153)124-79(48(11)127)98(157)116-64(38-126)90(149)123-78(47(10)13-2)96(155)120-67(41-162)92(151)115-63(37-125)89(148)110-58(31-44(5)6)85(144)111-59(32-49-14-18-51(128)19-15-49)86(145)106-53(22-26-69(101)130)81(140)109-57(30-43(3)4)84(143)107-55(24-28-74(135)136)82(141)113-61(34-71(103)132)88(147)112-60(33-50-16-20-52(129)21-17-50)87(146)118-65(39-160)91(150)114-62(99(158)159)35-72(104)133/h18-26,31-36,40-47,69-70,77-88,98-118,126-130,199-203,241-242H,27-30,37-39,48-68,71-76,159-160H2,1-17H3,(H2,161,204)(H2,162,205)(H,165,171)(H,166,172)(H,168,215)(H,169,217)(H,170,216)(H,173,218)(H,174,206)(H,175,207)(H,176,208)(H,177,219)(H,178,228)(H,179,234)(H,180,237)(H,181,213)(H,182,226)(H,183,224)(H,184,227)(H,185,221)(H,186,223)(H,187,225)(H,188,220)(H,189,232)(H,190,235)(H,191,222)(H,192,236)(H,193,214)(H,194,230)(H,195,229)(H,196,231)(H,197,233)(H,209,210)(H,211,212)(H,239,240
219)(H,178,228)(H,179,234)(H,180,237)(H,181,213)(H,182,226)(H,183,224)(H,184,227)(H,185,221)(H,186,223)(H,187,225)(H,188,220)(H,189,232)(H,190,235)(H,191,222)(H,192,236)(H,193,214)(H,194,230)(H,195,229)(H,196,231)(H,197,233)(H,209,210)(H,211,212)(H,239,240)(H4,163,164,167);14-21,43-48,53-68,76-79,125-129,160-163H,12-13,22-42,100H2,1-11H3,(H2,101,130)(H2,102,131)(H2,103,132)(H2,104,133)(H,105,139)(H,106,145)(H,107,143)(H,108,154)(H,109,140)(H,110,148)(H,111,144)(H,112,147)(H,113,141)(H,114,150)(H,115,151)(H,116,157)(H,117,142)(H,118,146)(H,119,152)(H,120,155)(H,121,134)(H,122,156)(H,123,149)(H,124,153)(H,135,136)(H,137,138)(H,158,159)/t86-,87+,88+,98-,99-,100-,101-,102-,103-,104-,105-,106-,107-,108-,109-,110-,111-,112-,113-,114-,115-,116-,117-,118-,126-,127-,128-,129-,130-;46-,47-,48+,53-,54-,55-,56-,57-,58-,59-,60-,61-,62-,63-,64-,65-,66-,67-,68-,76-,77-,78-,79-/m00/s1 Key:WNRQPCUGRUFHED-DETKDSODSA-N   N   (what is this?)    (verify) インスリン リスプロ （Insulin lispro）は、 1型 および 2型糖尿病 の治療に使用される 超速効型インスリン の一種である。ヒト型 インスリン の アミノ酸 を一部入れ替えた構造をしている。通常、食事の開始前後に、 皮下注射 または インスリンポンプ より注入する。通常、30分以内に効果が現れ、5時間程度持続する。多くの場合、 NPH や 持効型 のような作用時間の長いインスリンも必要とされ、リスプロの一部をプロタミンと共に結晶化させて中間型化させた製剤も存在する。 2020年には血管拡張薬である トレプロスチニル を配合した新たな製剤が承認された。注射部位の血流が増加する事で、リスプロの吸収がより速やかになり、効果発現までの時間が約6分短縮される。 一般的な副作用は、低血糖である。その他の重篤な副作用として血中カリウム低下が挙げられる。妊娠中および授乳中の使用は一般的に安全とされる。 1996年に米国で初めて使用が承認された。日本では2001年6月に承認された。部分中間型化製剤（50%および75%）は2003年3月に承認された。トレプロスチニル配合剤は2020年3月に承認された。 プラスミドを導入した 大腸菌 により合成される。 ^ “ Insulin lispro Use During Pregna
やかになり、効果発現までの時間が約6分短縮される。 一般的な副作用は、低血糖である。その他の重篤な副作用として血中カリウム低下が挙げられる。妊娠中および授乳中の使用は一般的に安全とされる。 1996年に米国で初めて使用が承認された。日本では2001年6月に承認された。部分中間型化製剤（50%および75%）は2003年3月に承認された。トレプロスチニル配合剤は2020年3月に承認された。 プラスミドを導入した 大腸菌 により合成される。 ^ “ Insulin lispro Use During Pregnancy ”. Drugs.com (2019年10月7日). 2020年2月23日閲覧。 ^ “ Humalog 100 units/ml, solution for injection in vial - Summary of Product Characteristics (SmPC) ”. (emc) (2020年1月30日). 2020年2月23日閲覧。 ^ a b c d e f g “ Insulin Lispro Monograph for Professionals ”. Drugs.com . American Society of Health-System Pharmacists. 2019年3月3日閲覧。 ^ Koivisto VA (June 1998). “The human insulin analogue insulin lispro”. Annals of Medicine 30 (3): 260–6. doi : 10.3109/07853899809005853 . PMID   9677011 .   ^ British national formulary : BNF 76 (76 ed.). Pharmaceutical Press. (2018). pp. 698. ISBN  9780857113382   ^ “ ヒューマログミックス25注カート／ヒューマログミックス25注ミリオペン 添付文書 ”. www.info.pmda.go.jp . 2022年1月18日閲覧。 ^ “ ヒューマログミックス50注カート／ヒューマログミックス50注ミリオペン 添付文書 ”. www.info.pmda.go.jp . 2022年1月18日閲覧。 ^ a b “ 新規の超速効型インスリン「ルムジェブ注」承認取得 既存の超速効型インスリンよりも吸収が速い 食後投与も可能 ”. 糖尿病リソースガイド . 2022年1月18日閲覧。 ^ Shiramoto, Masanari; Nasu, Risa; Oura, Tomonori; Imori, Makoto; Ohwaki, Kenji (2020-05). “Ultra‐Rapid Lispro results in accelerated insulin lispro absorption and faster early insulin action in comparison with Humalog ® in Japanese patients with type 1 diabetes” (英語). Journal of Diabetes Investigation 11 (3): 672–680. doi : 10.1111/jdi.13195 . ISSN   2040-1116 . PMC   7232298 . PMID
o absorption and faster early insulin action in comparison with Humalog ® in Japanese patients with type 1 diabetes” (英語). Journal of Diabetes Investigation 11 (3): 672–680. doi : 10.1111/jdi.13195 . ISSN   2040-1116 . PMC   7232298 . PMID   31816193 . https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/jdi.13195 .   ^ “ Insulin lispro Pregnancy and Breastfeeding Warnings ” (英語). Drugs.com . 2019年3月3日閲覧。 ^ “ Humalog- insulin lispro injection, solution Humalog Kwikpen- insulin lispro injection, solution Humalog Junior Kwikpen- insulin lispro injection, solution Humalog Tempo Pen- insulin lispro injection, solution ”. DailyMed (2019年11月25日). 2020年2月23日閲覧。 ^ “ Humalog approval ”. U.S. Food and Drug Administration (FDA) (1996年6月14日). 2020年2月23日閲覧。 ^ “ 日本で承認された組換え医薬品・細胞培養医薬品 ”. 国立医薬品食品衛生研究所. 2022年1月18日閲覧。 ^ a b “ 製品コード一覧 （最終更新日:2021年11月） ”. 2022年1月18日閲覧。 ^ This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
インスリン・ショック療法 インスリン・ショック療法 インスリン・ショック療法 （インスリン・ショックりょうほう、 英語 : insulin shock therapy ）とは、かつて行われていた 統合失調症 の治療法の一つ。 オーストリア 出身の アメリカ合衆国 の医師 マンフレート・ザーケル が、ショック療法として 1933年 に提唱した。 患者に対し、空腹時に インスリン を皮下注射し、強制的 低血糖 によりショック状態と昏睡を起こし、1時間後に グルコース を 頸静脈 に注射し覚醒させる。 医療事故 の危険性もあり、 抗精神病薬 の開発が進み 薬物治療 ができるようになったため、 1950年代 以降は廃れる。その後も 中華人民共和国 や ソビエト などで 1970年代 まで行われていた。 ^ MJ Sakel (1956) The classical Sakel shock treatment: a reappraisal. In F. Marti-Ibanez et al. (eds.) The great physiodynamic therapies in psychiatry: an historical reappraisal. New York: 13-75. ^ 藤井康男 (2011年8月). “ 抗精神病薬出現前の治療法 ”. パブリックヘルスリサーチセンター. 2012年1月31日閲覧。 ^ Kalinowsky, LB (1980). “The discovery of somatic treatments in psychiatry”. Comprehensive Psychiatry 21 (6): 428–435. doi : 10.1016/0010-440X(80)90044-9 . PMID   7000433 .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
インスリン分解酵素 インスリン分解酵素 IDE PDBに登録されている構造 PDB オルソログ検索: RCSB PDBe PDBj PDBのIDコード一覧 2G47 , 2G48 , 2G49 , 2G54 , 2G56 , 2JBU , 2JG4 , 2WBY , 2WC0 , 2WK3 , 2YPU , 3CWW , 3E4A , 3E4Z , 3E50 , 3H44 , 3HGZ , 3N56 , 3N57 , 3OFI , 3QZ2 , 4DTT , 4DWK , 4GS8 , 4GSC , 4GSF , 4IFH , 4IOF , 4LTE , 4M1C , 4Q5Z , 4QIA , 4RAL , 4PES , 4PF7 , 4PF9 , 4PFC , 4NXO , 4RE9 , 5CJO 識別子 記号 IDE , INSULYSIN, insulin degrading enzyme 外部ID OMIM: 146680 MGI: 96412 HomoloGene: 3645 GeneCards: IDE 遺伝子の位置 (ヒト) 染色体 10番染色体 (ヒト) バンド データ無し 開始点 92,451,684 bp 終点 92,574,096 bp RNA発現 パターン さらなる参照発現データ 遺伝子オントロジー 分子機能 • ヌクレオチド結合 • protein homodimerization activity • virus receptor activity • ペプチド結合 • zinc ion binding • アミロイドβ結合 • insulin binding • 金属イオン結合 • 血漿タンパク結合 • peptide hormone binding • ペプチダーゼ活性 • ATPアーゼ活性 • beta-endorphin binding • 触媒活性 • ubiquitin binding • metalloendopeptidase activity • 受容体結合 • 加水分解酵素活性 • ATP binding • メタロペプチダーゼ活性 • ubiquitin-dependent protein binding • endopeptidase activity 細胞の構成要素 • 細胞質 • 細胞質基質 • 膜 • 細胞膜 • ペルオキシソーム • 細胞外領域 • cell surface • cytosolic proteasome complex • ミトコンドリア • 細胞核 • 細胞外空間 • peroxisomal matrix • external side of plasma membrane • basolateral plasma membrane • エキソソーム 生物学的プロセス • negative regulation of proteolysis • insulin receptor signaling pathway • insulin metabolic process • bradykinin catabolic process • determination of adult lifespan • protein heterooligomerization • ホルモン異化プロセス • amyloid-beta metabolic process • タンパク質分解 • positive regulation of protein oligomerization • ウイルス侵入 • 代謝 • proteolysis involved
etabolic process • bradykinin catabolic process • determination of adult lifespan • protein heterooligomerization • ホルモン異化プロセス • amyloid-beta metabolic process • タンパク質分解 • positive regulation of protein oligomerization • ウイルス侵入 • 代謝 • proteolysis involved in cellular protein catabolic process • ubiquitin recycling • viral process • protein homooligomerization • protein homotetramerization • insulin catabolic process • protein targeting to peroxisome • タンパク質異化プロセス • positive regulation of protein catabolic process • amyloid-beta clearance • amyloid-beta clearance by cellular catabolic process • regulation of aerobic respiration • antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I • ペプチド異化プロセス 出典: Amigo / QuickGO オルソログ 種 ヒト マウス Entrez 3416 15925 Ensembl ENSG00000119912 ENSMUSG00000056999 UniProt P14735 Q8CGB9 RefSeq (mRNA) NM_001165946 NM_004969 NM_001322793 NM_001322794 NM_001322795 NM_001322796 NM_001322797 NM_031156 RefSeq (タンパク質) NP_001159418 NP_001309722 NP_001309723 NP_001309724 NP_001309725 NP_001309726 NP_004960 NP_112419 場所 (UCSC) Chr 10: 92.45 – 92.57 Mb n/a PubMed 検索 ウィキデータ 閲覧/編集 ヒト 閲覧/編集 マウス インスリン分解酵素 （インスリンぶんかいこうそ、 英 : insulin degrading enzyme 、略称: IDE ）は、ヒトでは IDE 遺伝子 にコードされる 酵素 である。 IDEはinsulysin、insulin proteaseという別名でも知らる。M16 メタロプロテアーゼ ファミリーに属する亜鉛結合 プロテアーゼ であり、配列の面では大きく異なる、複数の短いペプチドを切断することが知られている。このファミリーの他のメンバーには、 ミトコンドリアプロセシングペプチダーゼ や presequence protease が含まれる。 ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000119912 - Ensembl , May 2017 ^ Human PubMed Reference: ^ Mouse
でも知らる。M16 メタロプロテアーゼ ファミリーに属する亜鉛結合 プロテアーゼ であり、配列の面では大きく異なる、複数の短いペプチドを切断することが知られている。このファミリーの他のメンバーには、 ミトコンドリアプロセシングペプチダーゼ や presequence protease が含まれる。 ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000119912 - Ensembl , May 2017 ^ Human PubMed Reference: ^ Mouse PubMed Reference: ^ “ Entrez Gene: IDE insulin-degrading enzyme ”. 2023年3月25日閲覧。 ^ “Crystal and solution structures of a prokaryotic M16B peptidase: an open and shut case” . Structure 17 (11): 1465–75. (November 2009). doi : 10.1016/j.str.2009.09.009 . PMC   3615642 . PMID   19913481 . https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC3615642/ .   ^ “Molecular basis of substrate recognition and degradation by human presequence protease” . Structure 22 (7): 996–1007. (July 2014). doi : 10.1016/j.str.2014.05.003 . PMC   4128088 . PMID   24931469 . https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC4128088/ .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
インスリン受容体 インスリン受容体 INSR PDBに登録されている構造 PDB オルソログ検索: RCSB PDBe PDBj PDBのIDコード一覧 1GAG , 1I44 , 1IR3 , 1IRK , 1P14 , 1RQQ , 2AUH , 2B4S , 2HR7 , 3BU3 , 3BU5 , 3BU6 , 3EKK , 3EKN , 3ETA , 3W11 , 3W12 , 3W13 , 3W14 , 2MFR , 2Z8C , 4IBM , 4OGA , 4XLV , 4XST , 5E1S , 4ZXB , 5J3H , 5HHW 識別子 記号 INSR , CD220, HHF5, insulin receptor 外部ID OMIM: 147670 MGI: 96575 HomoloGene: 20090 GeneCards: INSR 遺伝子の位置 (ヒト) 染色体 19番染色体 (ヒト) バンド データ無し 開始点 7,112,255 bp 終点 7,294,414 bp 遺伝子の位置 (マウス) 染色体 8番染色体 (マウス) バンド データ無し 開始点 3,172,061 bp 終点 3,329,617 bp RNA発現 パターン さらなる参照発現データ 遺伝子オントロジー 分子機能 • キナーゼ活性 • insulin-like growth factor II binding • transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity • ATP binding • protein kinase activity • insulin-like growth factor receptor binding • insulin receptor substrate binding • トランスフェラーゼ活性 • 血漿タンパク結合 • protein tyrosine kinase activity • ヌクレオチド結合 • insulin-like growth factor I binding • GTP binding • PTB domain binding • phosphatidylinositol 3-kinase binding • insulin binding • insulin-activated receptor activity • protein domain specific binding • アミロイドβ結合 • cargo receptor activity • protein-containing complex binding 細胞の構成要素 • 膜 • カベオラ • insulin receptor complex • エキソソーム • integral component of membrane • receptor complex • 細胞膜 • endosome membrane • integral component of plasma membrane • 細胞内 • nuclear envelope • external side of plasma membrane • 神経繊維 • nuclear lumen • dendrite membrane • neuronal cell body membrane 生物学的プロセス • positive regulation of glucose import • insulin receptor signaling pathway
integral component of plasma membrane • 細胞内 • nuclear envelope • external side of plasma membrane • 神経繊維 • nuclear lumen • dendrite membrane • neuronal cell body membrane 生物学的プロセス • positive regulation of glucose import • insulin receptor signaling pathway • positive regulation of protein phosphorylation • regulation of embryonic development • positive regulation of developmental growth • タンパク質リン酸化 • regulation of female gonad development • animal organ morphogenesis • transformation of host cell by virus • positive regulation of mitotic nuclear division • positive regulation of meiotic cell cycle • positive regulation of protein kinase B signaling • positive regulation of glycogen biosynthetic process • regulation of transcription, DNA-templated • transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway • male sex determination • positive regulation of transcription, DNA-templated • epidermis development • cellular response to insulin stimulus • 自己リン酸化 • positive regulation of respiratory burst • positive regulation of MAPK cascade • 膵外分泌発生 • Gタンパク質共役受容体シグナル伝達経路 • 男性生殖腺発生 • リン酸化 • 炭水化物代謝 • positive regulation of DNA replication • peptidyl-tyrosine autophosphorylation • activation of protein kinase B activity • positive regulation of cell migration • positive regulation of nitric oxide biosynthetic process • cellular response to growth factor stimulus • heart morphogenesis • 副腎発生 • positive regulation of cell population proliferation • positive regulation of glycolytic process • activation of protein ki
ositive regulation of nitric oxide biosynthetic process • cellular response to growth factor stimulus • heart morphogenesis • 副腎発生 • positive regulation of cell population proliferation • positive regulation of glycolytic process • activation of protein kinase activity • シグナル伝達 • glucose homeostasis • peptidyl-tyrosine phosphorylation • protein heterotetramerization • intracellular signal transduction • 受容体介在性エンドサイトーシス • 学習 • 記憶 • positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling • positive regulation of protein-containing complex disassembly • 解剖学的構造の発生 • dendritic spine maintenance • amyloid-beta clearance • neuron projection maintenance 出典: Amigo / QuickGO オルソログ 種 ヒト マウス Entrez 3643 16337 Ensembl ENSG00000171105 ENSMUSG00000005534 UniProt P06213 P15208 RefSeq (mRNA) NM_000208 NM_001079817 NM_010568 NM_001330056 RefSeq (タンパク質) NP_000199 NP_001073285 NP_001316985 NP_034698 場所 (UCSC) Chr 19: 7.11 – 7.29 Mb Chr 19: 3.17 – 3.33 Mb PubMed 検索 ウィキデータ 閲覧/編集 ヒト 閲覧/編集 マウス インスリン受容体 (インスリンじゅようたい、 英 : Insulin receptor 、 IR ) は、 インスリン と インスリン様成長因子 によって活性化される 膜貫通タンパク質 受容体 で、 受容体型チロシンキナーゼ のクラスに属する。代謝的観点では、インスリン受容体はヒトなどにおいて 血糖値 の 恒常性 の調節という重要な役割を果たし、機能の悪化によって 糖尿病 や がん を含む一連の臨床症状がもたらされる。インスリンのシグナルは、多くの細胞において血中にある グルコース へのアクセスを制御する。インスリンの血中濃度が低下した時、特にインスリン感受性が高い場合には、体細胞は膜を越えて輸送する必要のない 脂質 にだけアクセスするようになる。このように、インスリンは 脂肪 の代謝においても主要な調節因子である。生化学的観点では、インスリン受容体は単一の INSR 遺伝子によってコードされ、 選択的スプライシング によってIR-AまたはIR-Bの アイソフォーム が生じる。これらは 翻訳 後の タンパク質分解 によってαとβのサブユニットへ切断される。これらのアイソフォームはホモ二量体またはヘテロ二量体化し、 ジスルフィド結合 で連結された約320  kDa
には、体細胞は膜を越えて輸送する必要のない 脂質 にだけアクセスするようになる。このように、インスリンは 脂肪 の代謝においても主要な調節因子である。生化学的観点では、インスリン受容体は単一の INSR 遺伝子によってコードされ、 選択的スプライシング によってIR-AまたはIR-Bの アイソフォーム が生じる。これらは 翻訳 後の タンパク質分解 によってαとβのサブユニットへ切断される。これらのアイソフォームはホモ二量体またはヘテロ二量体化し、 ジスルフィド結合 で連結された約320  kDa の膜貫通インスリン受容体が形成される。 ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000171105 - Ensembl , May 2017 ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000005534 - Ensembl , May 2017 ^ Human PubMed Reference: ^ Mouse PubMed Reference: ^ “Ligand-induced activation of the insulin receptor: a multi-step process involving structural changes in both the ligand and the receptor”. BioEssays 31 (4): 422–34. (April 2009). doi : 10.1002/bies.200800210 . PMID   19274663 .   ^ “The human insulin receptor cDNA: the structural basis for hormone-activated transmembrane signalling”. Cell 40 (4): 747–58. (April 1985). doi : 10.1016/0092-8674(85)90334-4 . PMID   2859121 .   ^ “Proinsulin binds with high affinity the insulin receptor isoform A and predominantly activates the mitogenic pathway”. Endocrinology 153 (5): 2152–63. (May 2012). doi : 10.1210/en.2011-1843 . PMID   22355074 .   ^ a b “Insulin receptor isoforms and insulin receptor/insulin-like growth factor receptor hybrids in physiology and disease”. Endocrine Reviews 30 (6): 586–623. (October 2009). doi : 10.1210/er.2008-0047 . PMID   19752219 .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional
ndocrine Reviews 30 (6): 586–623. (October 2009). doi : 10.1210/er.2008-0047 . PMID   19752219 .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
インスリン受容体基質 インスリン受容体基質 インスリン受容体基質 （インスリンじゅようたいきしつ、 英 : insulin receptor substrate 、略称: IRS）は、 インスリン受容体 に結合して インスリン 応答に重要な役割を果たす タンパク質 群である。IRSと呼ばれるタンパク質には、 IRS1 、 IRS2 、 IRS4 の3種類が存在する。一例として、 IRS1 には リン酸化 チロシン 結合ドメイン（ PTBドメイン ）が存在する。インスリン受容体にはNPXYモチーフが存在し、PTBドメインはNPXY配列に結合する。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
インスリン抵抗性 インスリン抵抗性 インスリン抵抗性 （インスリンていこうせい, Insulin Resistance ）とは、 膵臓 から 分泌 される ホルモン の一種である インスリン が、 肝臓 、 脂肪組織 、 骨格筋 といった末梢標的組織において、その機能が損なわれたり、弱まったり、機能を発揮できない状態を指す。これは 2型糖尿病 の発症にも関与する重要な病因因子である。 ^ Tabák, Adam G; Jokela, Markus; Akbaraly, Tasnime N; Brunner, Eric J; Kivimäki, Mika; Witte, Daniel R (2009-06-27). “Trajectories of glycaemia, insulin sensitivity, and insulin secretion before diagnosis of type 2 diabetes: an analysis from the Whitehall II study” . The Lancet 373 (9682): 2215–2221. doi : 10.1016/S0140-6736(09)60619-X . ISSN   0140-6736 . https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S014067360960619X .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
インスリン様成長因子 インスリン様成長因子 インスリン様成長因子 （インスリンようせいちょういんし、IGFs、 英 : Insulin-like growth factors ）は インスリン と配列が高度に類似した ポリペプチド である。 細胞 培養ではインスリンと同様に有糸分裂誘発などの反応を引き起こす。 IGF-2 は初期の発生に要求される第一の成長因子であると考えられるのに対し、 IGF-1 の発現は後の段階で見られる。 マウス での 遺伝子ノックアウト によってこれが確かめられたが、他の動物ではこれらの 遺伝子 発現の調節を別々の方法で調節するらしい。IGF-2が 胎児 の発生に必要とされている間は、 脳 、 肝臓 、 腎臓 の発生と機能に関しても必要である。 インスリン様成長因子1 （IGF-1）は主に肝臓で 成長ホルモン （GH）による刺激の結果分泌される。IGF-1は ソマトメジン Cとも呼ばれる。人体の殆どの 細胞 、特に 筋肉 、 骨 、 肝臓 、 腎臓 、 神経 、 皮膚 及び 肺 の細胞はIGF-1の影響を受ける。インスリン様効果に加え、IGF-1は細胞成長（特に神経細胞）と発達そして同様に細胞 DNA 合成を調節する。 IGF-2は 哺乳類 では脳、腎臓、 膵臓 及び筋肉より分泌される。IGF-1よりも特異的な作用をし、大人ではインスリンの600倍の濃度でみられる。 IGF-1とIGF-2はIGF結合タンパク質として知られる遺伝子ファミリーにより調節される。これらのたんぱく質は、おそらく受容体への配達を助け、IGFの半減期を伸ばすことでのIGF作用の促進とIGF-1受容体への結合の妨害によるIGFの作用の抑制の両方へ関わる複合体となってIGFの作用の調節を助ける。近年、6つのIGF結合タンパク質（IGFBP1-6）が特徴づけられた。一方でIGFに媒介されない機能がそれらのタンパク質で提唱されるが、決定的な証拠は示されていない。 最近注目を受ける研究によりIGF軸が 加齢 に重要な役割をしていることが示された。 線虫 、 ショウジョウバエ 及び他の 生物 は哺乳類のIGFに対応する遺伝子のノックアウトにより寿命が延びた。明確に、IGF/インスリン軸は古い 進化 の起源を持つ。別の研究でIGFが ガン や 糖尿病 の様な疾患での重要な役割、例えばIGF-1は 前立腺癌 と 乳癌 の細胞の成長を阻害することなどが明らかにされ始めた。 1-3 研究者はIGF-1によるガンのリスクの度合いに関して完全な合意に至っていない。 それらの効果を誘発するためにそれらの成長因子が使う主な 受容体 の決定への更なる研究が求められている。近年はIGFが インスリン受容体 、 IGF-1受容体 、 IGF-2受容体 、インスリン関連受容体およびおそらくは他の受容体に結合する事が知られている。IGF-1とIGF-2は、IGF-1受容体に強力に結合し活性化させることに加え、インスリン受容体と弱く結合する。IGF-2受容体はIGF-2とだけ結合し、細胞内シグナル経路を活性化させない clearance receptor として働き、IGF-2捕捉媒介物として及びIGF-2シグナリング阻止のみで機能する。 IGF-1は 乳汁 中に存在し、特に ウシ 成長ホルモンを与えられた場合は顕著である。 糖質コルチコイド は、GH-IGF-1系を抑制する。小児期特有の糖質コルチコイドの副作用のひとつとして成長障害がみられる。GH分泌抑制、 GH受容体 発現抑制、IGF-1受容体発現抑制を引き起こす。 ^ 棚橋祐典 小児成長障害と糖質コル
体はIGF-2とだけ結合し、細胞内シグナル経路を活性化させない clearance receptor として働き、IGF-2捕捉媒介物として及びIGF-2シグナリング阻止のみで機能する。 IGF-1は 乳汁 中に存在し、特に ウシ 成長ホルモンを与えられた場合は顕著である。 糖質コルチコイド は、GH-IGF-1系を抑制する。小児期特有の糖質コルチコイドの副作用のひとつとして成長障害がみられる。GH分泌抑制、 GH受容体 発現抑制、IGF-1受容体発現抑制を引き起こす。 ^ 棚橋祐典 小児成長障害と糖質コルチコイド THE BONE 2015;28(4):389-94. This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.