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ルコース と没食子酸から生合成される。この 酵素 はオークの 葉 で見られる。これは ガロタンニン の生合成の最初のステップである。グルコガリンはガロタンニン生合成経路においてβ-グルコガリン O-ガロイルトランスフェラーゼ (EC 2.3.1.90) またはβ-グルコガリン-テトラキスガロイルグルコース O-ガロイルトランスフェラーゼ (EC 2.3.1.143) の 基質 になる。 ^ Pirjo Mämmelä, Heikki Savolainenb, Lasse Lindroosa, Juhani Kangasd and Terttu Vartiainen (2000). “Analysis of oak tannins by liquid chromatography-electrospray ionisation mass spectrometry”. J. Chromat. A 891 (1): 75-83. doi : 10.1016/S0021-9673(00)00624-5 .   ^ G.G. Gross (1982). “Synthesis of β-glucogallin from UDP-glucose and gallic acid by an enzyme preparation from oak leaves”. FEBS Lett. 148 (1): 67-70. doi : 10.1016/0014-5793(82)81244-1 .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルコキナーゼ グルコキナーゼ GCK PDBに登録されている構造 PDB オルソログ検索: RCSB PDBe PDBj PDBのIDコード一覧 1V4S , 1V4T , 3A0I , 3F9M , 3FGU , 3FR0 , 3GOI , 3H1V , 3ID8 , 3IDH , 3QIC , 3S41 , 3VEV , 3VEY , 3VF6 , 4DCH , 4DHY , 4ISE , 4ISF , 4ISG , 4IWV , 4IXC , 4L3Q , 4LC9 , 3IMX , 4MLE , 4MLH , 4NO7 , 4RCH 識別子 記号 GCK , FGQTL3, GK, GLK, HHF3, HK4, HKIV, HXKP, LGLK, MODY2, glucokinase, signal transducer for GCKR fructose swodkoreceptor 外部ID OMIM: 138079 MGI: 1270854 HomoloGene: 55440 GeneCards: GCK 遺伝子の位置 (マウス) 染色体 11番染色体 (マウス) バンド データ無し 開始点 5,850,820 bp 終点 5,900,081 bp RNA発現 パターン さらなる参照発現データ 遺伝子オントロジー 分子機能 • トランスフェラーゼ活性 • ヌクレオチド結合 • mannokinase activity • hexokinase activity • phosphotransferase activity, alcohol group as acceptor • glucose binding • キナーゼ活性 • 触媒活性 • 血漿タンパク結合 • fructokinase activity • ATP binding • glucokinase activity 細胞の構成要素 • 細胞質 • ミトコンドリア • 細胞核 • 核質 • 細胞質基質 生物学的プロセス • regulation of potassium ion transport • positive regulation of glycogen biosynthetic process • NADP metabolic process • 解糖系 • glucose homeostasis • リン酸化 • regulation of insulin secretion • canonical glycolysis • cellular glucose homeostasis • calcium ion import • carbohydrate phosphorylation • cellular response to leptin stimulus • negative regulation of gluconeogenesis • cellular response to insulin stimulus • 代謝 • positive regulation of insulin secretion • glucose metabolic process • detection of glucose • regulation of glycolytic process • 炭水化物代謝 • glucose 6-phosphate metabolic process 出典: Amigo / QuickGO オルソログ 種 ヒト マウス Entrez 2645 103988 Ensembl ENSG0000010
• 代謝 • positive regulation of insulin secretion • glucose metabolic process • detection of glucose • regulation of glycolytic process • 炭水化物代謝 • glucose 6-phosphate metabolic process 出典: Amigo / QuickGO オルソログ 種 ヒト マウス Entrez 2645 103988 Ensembl ENSG00000106633 ENSMUSG00000041798 UniProt P35557 P52792 RefSeq (mRNA) NM_033508 NM_000162 NM_033507 NM_010292 NM_001287386 RefSeq (タンパク質) NP_000153 NP_277042 NP_277043 NP_001341729 NP_001341730 NP_001341731 NP_001341732 NP_001274315 NP_034422 場所 (UCSC) n/a Chr : 5.85 – 5.9 Mb PubMed 検索 ウィキデータ 閲覧/編集 ヒト 閲覧/編集 マウス Glucokinase 識別子 EC番号 2.7.1.2 CAS登録番号 9001-36-9 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins グルコキナーゼ （ 英 : glucokinase 、 EC 2.7.1.2 ）は、 グルコース から グルコース-6-リン酸 への リン酸化 を促進する 酵素 である。ヒトや他の 脊椎動物 の大部分では、グルコキナーゼは 肝臓 と 膵臓 の細胞で発現している。各器官においてグルコースのセンサーとして機能することで 炭水化物 の 代謝 調節に重要な役割を果たし、食事後や 絶食 時などのグルコースレベルの上昇や低下に応答して代謝や細胞機能の変化を開始させる。この酵素の 遺伝子 の 変異 は、一般的でない病態の 糖尿病 や 低血糖症 を引き起こす。 グルコキナーゼは ヘキソキナーゼ の アイソザイム であり、他の3つのヘキソキナーゼと 相同 性を示す。ヘキソキナーゼはグルコースからグルコース-6-リン酸へのリン酸化を媒介し、これは グリコーゲン合成 と 解糖系 の双方の第一段階である。グルコキナーゼのグルコースに対する親和性は他のヘキソキナーゼよりも低い。他の3つのヘキソキナーゼはほとんどの組織や器官で解糖系やグリコーゲン合成に重要な役割を果たすのに対し、グルコキナーゼの活性はいくつかの細胞種に限られている。この低い親和性のため、生理的条件下におけるグルコキナーゼの活性はグルコース濃度によって大きく変動する。 ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000041798 - Ensembl , May 2017 ^ Human PubMed Reference: ^ Mouse PubMed Reference: ^ “Hypo
ナーゼはほとんどの組織や器官で解糖系やグリコーゲン合成に重要な役割を果たすのに対し、グルコキナーゼの活性はいくつかの細胞種に限られている。この低い親和性のため、生理的条件下におけるグルコキナーゼの活性はグルコース濃度によって大きく変動する。 ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000041798 - Ensembl , May 2017 ^ Human PubMed Reference: ^ Mouse PubMed Reference: ^ “Hypothesis: structures, evolution, and ancestor of glucose kinases in the hexokinase family”. Journal of Bioscience and Bioengineering 99 (4): 320–30. (April 2005). doi : 10.1263/jbb.99.320 . PMID   16233797 .   ^ “Molecular physiology of mammalian glucokinase” . Cellular and Molecular Life Sciences 66 (1): 27–42. (January 2009). doi : 10.1007/s00018-008-8322-9 . PMC   2780631 . PMID   18726182 . https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC2780631/ .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルコキナーゼ調節タンパク質 グルコキナーゼ調節タンパク質 glucokinase (hexokinase 4) regulator 識別子 略号 GCKR Entrez 2646 HUGO 4196 OMIM 600842 RefSeq NM_001486 UniProt Q14397 他のデータ 遺伝子座 Chr. 2 p23 グルコキナーゼ調節タンパク質 （グルコキナーゼちょうせつタンパクしつ、 英 : glucokinase regulatory protein, glucokinase regulator 、略称: GKRP 、 GCKR ）は、主に 肝細胞 で産生される タンパク質 である。GKRPは グルコース 代謝において重要な 酵素 である グルコキナーゼ に結合して移動を引き起こすことで、その活性と細胞内局在の双方を制御する。 GKRPはヒトでは626 アミノ酸 からなる68 kDaのタンパク質であり、 2番染色体 の短腕（2p23）に位置する、19個の エクソン からなる GCKR 遺伝子 にコードされる。GKRPは1989年にEmile van Schaftingenによって発見と報告がなされた。 ^ “Molecular physiology of mammalian glucokinase” . Cellular and Molecular Life Sciences 66 (1): 27–42. (January 2009). doi : 10.1007/s00018-008-8322-9 . PMC   2780631 . PMID   18726182 . https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC2780631/ .   ^ “A protein from rat liver confers to glucokinase the property of being antagonistically regulated by fructose 6-phosphate and fructose 1-phosphate”. European Journal of Biochemistry 179 (1): 179–84. (January 1989). doi : 10.1111/j.1432-1033.1989.tb14538.x . PMID   2917560 .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルコサミン グルコサミン グルコサミン 物質名 IUPAC名 (3 R ,4 R ,5 S ,6 R )- 3-アミノ-6- (ヒドロキシメチル)オキサン-2,4,5-トリオール 別名 2-Amino-2-deoxy-D-glucose chitosamine 識別情報 CAS登録番号 3416-24-8 3D model ( JSmol ) Interactive image ECHA InfoCard 100.020.284 KEGG C00329 MeSH Glucosamine PubChem CID 439213 CompTox Dashboard ( EPA ) DTXSID4023098 SMILES C([C@@H]1[C@H]([C@@H] ([C@H](C(O1)O)N)O)O)O 性質 化学式 C 6 H 13 NO 5 モル質量 179.17 g/mol 融点 150 °C (302 °F; 423 K) 特記無き場合、データは 標準状態 (25 °C [77 °F], 100 kPa) におけるものである。 グルコサミン (Glucosamine) は、 グルコース の2位の炭素に付いている水酸基が アミノ基 に置換された アミノ糖 の一つである。グルコサミン単体または コンドロイチン と混合して 健康食品 として売られているが、 関節炎 や 痛み の緩和に有効であるという証拠はほとんどなく、 医薬品 として承認されていない。 ^ “ Glucosamine sulfate ”. MedlinePlus, US National Library of Medicine (2019年6月17日). 2019年9月14日閲覧。 ^ “ Glucosamine Hydrochloride ”. MedlinePlus (2020年1月8日). 2020年1月28日時点の オリジナル よりアーカイブ。2020年1月27日閲覧。 ^ “ The latest on glucosamine/chondroitin supplements ”. Harvard Health Publishing, Harvard University Medical School (2016年10月17日). 2019年9月14日閲覧。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルコサミンキナーゼ グルコサミンキナーゼ グルコサミンキナーゼ 識別子 EC番号 2.7.1.8 CAS登録番号 9031-90-7 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins グルコサミンキナーゼ (Glucosamine kinase、 EC 2 ADP + D-グルコサミンリン酸 従って、この酵素の基質は ATP 、D- グルコサミン の2つ、生成物は ADP 、D-グルコサミンリン酸の2つである。 この酵素は 転移酵素 、特に アルコール を受容体とするホスホトランスフェラーゼに分類される。この酵素の系統名は、 ATP:D-グルコサミン ホスホトランスフェラーゼ (ATP:D-glucosamine phosphotransferase)である。この酵素は、 アミノ糖 の代謝に関与している。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルコシダーゼ グルコシダーゼ グルコシダーゼ （glucosidase）は、 グリコシダーゼ （glycosidase）のうち、 グルコース との グリコシド結合 を 加水分解 する 酵素 である。 α-グルコシダーゼ と β-グルコシダーゼ がある。 グリコシダーゼ は、グルコースを含めた 糖 全般とのグリコシド結合を分解する酵素の総称であり、 グルコシダーゼ は、グルコースとのグリコシド結合を分解する酵素の個別名である。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルコシド グルコシド グルコシド (Glucoside) は、 グルコース に由来する 配糖体 である。グルコシドは、 植物 では一般的に見られるが、 動物 では稀である。グルコシドが純粋に化学的な手段による 加水分解 あるいは 発酵 や 酵素 によって分解されると、 グルコース が生じる。 当初は、このような特徴を持つ植物が生産する物質に対してこの名前が用いられてきた。この時、 分子 の中でグルコース以外の部分は、多くの場合は 芳香族 アルデヒド や フェノール 化合物 である（例外としては、 シニグリン 、スカモニン( en )がある）。現在では、 アルコール 性のグルコース溶液と 塩酸 を反応させて生じるような合成 エーテル や、 ショ糖 のような 多糖 に対しても用いられる。グルコースはグルコシドの中に最も普遍的に存在する 糖 であるが、 ラムノース 等を生成するものも多く知られており、これらはペントシドと呼ばれる。分子の非糖部分（アグリコン）についても注目されており、多くの構造が解明、合成され、合成されたグルコシドの機能が発現されたものもある。 最も単純なグルコシドは、アルコール性グルコース溶液と塩酸を反応させて生成するアルキルエーテルである。より優れた生成法は、固体の無水グルコースを塩酸を含む メタノール 溶液に溶解することである。これにより、アルファ型とベータ型の メチルグルコシド の混合物が生成する。 グルコシドの分類は、いくらか複雑である。分子の非糖部の化学構造に基づくある方法では、(1) アルキル 誘導体、 (2) ベンゼン 誘導体、(3) スチレン 誘導体、(4) アントラセン 誘導体の4つに分類することが提案されている。それぞれのグループには、青酸グルコシド、即ち シアン化水素 を含むものも含まれる。植物の分類に基づいた別の分類法では、関連する 属 の植物は似たような化合物を含むことを利用する。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルコシド-3-デヒドロゲナーゼ グルコシド-3-デヒドロゲナーゼ グルコシド-3-デヒドロゲナーゼ 識別子 EC番号 1.1.99.13 CAS登録番号 9031-74-7 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins グルコシド-3-デヒドロゲナーゼ （glucoside 3-dehydrogenase）は、次の 化学反応 を 触媒 する 酸化還元酵素 である。 スクロース + 受容体 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } 3-デヒドロ-α- D -グルコシル-β- D -フルクトフラノシド + 還元型受容体 反応式の通り、この酵素の基質は スクロース と受容体、生成物は3-デヒドロ-α- D -グルコシル-β- D -フルクトフラノシド（3-ケトスクロース）と還元型受容体である。 補因子 として FAD を用いる。 組織名は D -aldohexoside:acceptor 3-oxidoreductase で、別名にD-glucoside 3-dehydrogenase, D -aldohexopyranoside dehydrogenase, D -aldohexoside:cytochrome c oxidoreductase, D -glucoside 3-dehydrogenase, hexopyranoside-cytochrome c oxidoreductase, D -aldohexoside:(acceptor) 3-oxidoreductaseがある。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルコシノレート グルコシノレート グルコシノレート ( 英 : glucosinolate ）は、 カラシナ や キャベツ 、 ワサビ などの 辛味 をもつ アブラナ目 の多くに含まれる 二次代謝産物 の一種である。 カラシ油配糖体 （カラシゆはいとうたい 英 : mustard oil glycoside ）とも呼ばれる。これらの 植物 の辛味は、その植物体が損傷した際にカラシ油 配糖体 から生じる カラシ油 （ イソチオシアン酸アリル ）に由来する。これらの天然化学物質は、植物の 害虫 や病害に対する自衛に寄与することが多いが、そのうちの一部は 人類 により 嗜好品 とされ、 健康 増進成分としても利用される。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルコシルセラミダーゼ グルコシルセラミダーゼ グルコシルセラミダーゼ 識別子 EC番号 3.2.1.45 CAS登録番号 37228-64-1 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins グルコシルセラミダーゼ (Glucosylceramidase、 EC 3 D-グルコース + N-アシルスフィンゴシン 従って、この酵素の2つの基質はD-グルコシル-N-アシルスフィンゴシンと 水 、2つの生成物はD- グルコース とN-アシルスフィンゴシンである。 この酵素は、 加水分解酵素 、特にO-およびS-グリコシル化合物加水分解酵素に分類される。系統名は、 D-グルコシル-N-アシルスフィンゴシン グルコヒドロラーゼ である。その他よく用いられる名前に、psychosine hydrolase、glucosphingosine glucosylhydrolase、GlcCer-beta-glucosidase、beta-D-glucocerebrosidase、glucosylcerebrosidase、beta-glucosylceramidase、ceramide glucosidase、glucocerebrosidase、glucosylsphingosine beta-glucosidase、glucosylsphingosine beta-D-glucosidase等がある。この酵素は、 スフィンゴ脂質 の代謝と 糖鎖 構造の分解に関与している。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルコスルホンナトリウム グルコスルホンナトリウム グルコスルホンナトリウム 臨床データ 販売名 プロミン 投与経路 静脈注射 識別子 IUPAC名 2,3,4,5,6-ペンタヒドロキシ-1-[4-[4-[(2,3,4,5,6-ペンタヒドロキシ-1-スルホヘキシル)アミノ]フェニル]スルホニルアミノ]ヘキサン-1-スルホン酸 PubChem CID 3481 CompTox Dashboard ( EPA ) DTXSID10873666 化学的および物理的データ 化学式 C 24 H 36 N 2 O 18 S 3 分子量 736.7402 g/mol g·mol −1 3D model ( JSmol ) Interactive image SMILES C1=CC(=CC=C1NC(C(C(C(C(CO)O)O)O)O)S(=O)(=O)O)S(=O)(=O)C2=CC=C(C=C2)NC(C(C(C(C(CO)O)O)O)O)S(=O)(=O)O    (verify) Error in template * unknown parameter name (Template:Infobox_drug): "smiles1; InChIKey; InChI; OtherNames"（引数一覧を参照）このメッセージはプレビュー時のみ表示され、 変更を公開 した後は表示されません。 グルコスルホンナトリウム (glucosulfone sodium)、商品名 プロミン (promin) は スルホン 系の医薬品であり、 マラリア 、 結核 、 ハンセン病 の治療のため開発された。体内で ダプソン （4,4'-ジアミノジフェニルスルホン）へと分解して作用する。 ^ Slater, Leo B. (2009). War and Disease: Biomedical Research on Malaria in the Twentieth Century . New Brunswick, NJ: Rutgers University Press. p. 102. ISBN  0-8135-4438-6   ^ Lilienfeld, David; Schneider, Dona (2011). Public Health: The Development of a Discipline, Volume 2, Twentieth-Century Challenges, vol. 2 . New Brunswick, NJ: Rutgers University Press. p. 351. ISBN  0-8135-5009-2   ^ Faget, G. H.; Pogge, R. C.; Johansen, F. A.; Dinan, J. F.; Prejean, B. M.; Eccles, C. G. (1943). “The Promin Treatment of Leprosy” . Public Health Reports 58 : 1729–1741 . http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2017027/ .   Reprint (1966) International Journal of Leprosy 34 (3): 298–310. ^ McDougall, A. C. (1979). “Dapsone”. Clinical and Expe
The Promin Treatment of Leprosy” . Public Health Reports 58 : 1729–1741 . http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2017027/ .   Reprint (1966) International Journal of Leprosy 34 (3): 298–310. ^ McDougall, A. C. (1979). “Dapsone”. Clinical and Experimental Dermatology 4 (2): 139–142. PMID   498567 .   This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルコセレブロシダーゼ グルコセレブロシダーゼ GBA PDBに登録されている構造 PDB オルソログ検索: RCSB PDBe PDBj PDBのIDコード一覧 1OGS , 1Y7V , 2F61 , 2J25 , 2NSX , 2NT0 , 2NT1 , 2V3D , 2V3E , 2V3F , 2VT0 , 2WCG , 2WKL , 2XWD , 2XWE , 3GXD , 3GXF , 3GXI , 3GXM , 3KE0 , 3KEH , 3RIK , 3RIL 識別子 記号 GBA , GBA1, GCB, GLUC, glucosylceramidase beta, Glucocerebrosidase 外部ID OMIM: 606463 MGI: 95665 HomoloGene: 68040 GeneCards: GBA 遺伝子の位置 (ヒト) 染色体 1番染色体 (ヒト) バンド データ無し 開始点 155,234,452 bp 終点 155,244,699 bp 遺伝子の位置 (マウス) 染色体 3番染色体 (マウス) バンド データ無し 開始点 89,110,235 bp 終点 89,116,273 bp RNA発現 パターン さらなる参照発現データ 遺伝子オントロジー 分子機能 • hydrolase activity, acting on glycosyl bonds • 血漿タンパク結合 • 加水分解酵素活性 • 受容体結合 • glucosylceramidase activity 細胞の構成要素 • 膜 • リソソーム • エキソソーム • lysosomal lumen • lysosomal membrane • 細胞外空間 生物学的プロセス • termination of signal transduction • skin morphogenesis • glycosphingolipid metabolic process • positive regulation of protein dephosphorylation • 脂質代謝 • response to testosterone • cellular response to starvation • negative regulation of interleukin-6 production • response to thyroid hormone • ceramide biosynthetic process • cellular response to tumor necrosis factor • sphingosine biosynthetic process • positive regulation of proteolysis involved in cellular protein catabolic process • regulation of water loss via skin • response to estrogen • glucosylceramide catabolic process • negative regulation of MAP kinase activity • response to pH • 代謝 • negative regulation of inflammatory response • regulation of macroautophagy • sphingolipid metabolic process • mitochondrion
n • response to estrogen • glucosylceramide catabolic process • negative regulation of MAP kinase activity • response to pH • 代謝 • negative regulation of inflammatory response • regulation of macroautophagy • sphingolipid metabolic process • mitochondrion organization • neuron projection development • regulation of cellular protein metabolic process • positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process • negative regulation of protein homooligomerization • cell death in response to oxidative stress • positive regulation of protein-containing complex disassembly • regulation of protein metabolic process • negative regulation of neuron death • positive regulation of protein lipidation • positive regulation of neuronal action potential • positive regulation of autophagy of mitochondrion in response to mitochondrial depolarization • autophagosome organization • regulation of lysosomal protein catabolic process • beta-glucoside catabolic process • デキサメタゾンへの反応 出典: Amigo / QuickGO オルソログ 種 ヒト マウス Entrez 2629 14466 Ensembl ENSG00000262446 ENSG00000177628 ENSMUSG00000028048 UniProt P04062 P17439 RefSeq (mRNA) NM_000157 NM_001005741 NM_001005742 NM_001005749 NM_001005750 NM_001171811 NM_001171812 NM_001077411 NM_008094 RefSeq (タンパク質) NP_000148 NP_001005741 NP_001005742 NP_001165282 NP_001165283 NP_001070879 NP_032120 場所 (UCSC) Chr 1: 155.23 – 155.24 Mb Chr 1: 89.11 – 89.12 Mb PubMed 検索 ウィキデータ 閲覧/編集 ヒト 閲覧/編集 マウス グルコセレブロシダーゼ （ glucocerebrosidase ; EC 3.2.1.45 ）は、 真核細胞生物 の細胞内 ライソゾーム に局在する 加水分解酵素
8 NP_001005741 NP_001005742 NP_001165282 NP_001165283 NP_001070879 NP_032120 場所 (UCSC) Chr 1: 155.23 – 155.24 Mb Chr 1: 89.11 – 89.12 Mb PubMed 検索 ウィキデータ 閲覧/編集 ヒト 閲覧/編集 マウス グルコセレブロシダーゼ （ glucocerebrosidase ; EC 3.2.1.45 ）は、 真核細胞生物 の細胞内 ライソゾーム に局在する 加水分解酵素 である。生体 糖脂質 であるGlc-Cer（ グルコセレブロシド ）の 糖 と 脂質 の 脱水縮合部位 を加水分解する反応を触媒する。 ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000262446、ENSG00000177628 - Ensembl , May 2017 ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000028048 - Ensembl , May 2017 ^ Human PubMed Reference: ^ Mouse PubMed Reference: This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルコセレブロシド グルコセレブロシド グルコセレブロシド (glucocerebroside, glucosylceramide）とは セレブロシド の一種で、 セラミド に グルコース が結合した 配糖体 である。 グルコセレブロシダーゼ はグルコセレブロシドから グルコース を切り離す 酵素 である。 ゴーシェ病 患者ではグルコセレブロシダーゼの欠落のため、 神経 や 臓器 や 骨 などの組織内で蓄積が認められる。 セラミドは、ヒトの皮膚の表皮層の表面を形成する 角質層 の主成分である。セラミドは コレステロール や 飽和脂肪酸 とともに、水を通さず乾燥による過度の水分喪失を防ぐほか、微生物の侵入を防ぐバリア機能を形成する。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルコナセトバクター属 グルコナセトバクター属 グルコナセトバクター属 分類 ドメイン : 真正細菌 Bacteria 門 : プロテオバクテリア門 Proteobacteria 綱 : αプロテオバクテリア綱 Alpha Proteobacteria 目 : ロドスピリルム目 Rhodospirillales 科 : 酢酸菌科 Acetobacteraceae 属 : グルコナセトバクター属 Gluconacetobacter 学名 Gluconacetobacter 山田雄三ら 1998 下位分類（種） G.キシリナス G.ジアトロフィカス G.リケファシエンス 他 グルコナセトバクター属 は、 グラム陰性 の非 芽胞 形成偏性 好気性 桿菌 。周毛性鞭毛を持ち、運動性を示すものがある。 酢酸菌 科に属し、基準種はグルコナセトバクター・リケファシエンス。GC含量は56から67。 本属に分類されている種は、 アセトバクター属 および グルコノバクター属 に分類されていたものが再分類されたものである。 エタノール を酸化して酢酸を生産し、酢酸を完全に酸化する能力を有する。また、一部の糖を酸化して糖酸とすることができる。ナタ菌と呼ばれるグルコナセトバクター・キシリナス（旧名アセトバクター・キシリナム）をはじめとする一部の種は、 セルロース を生産する能力がある。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルコノキナーゼ グルコノキナーゼ グルコノキナーゼ 識別子 EC番号 2.7.1.12 CAS登録番号 9030-55-1 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins グルコノキナーゼ (Gluconokinase、 EC 2 ADP + 6-ホスホ-D-グルコン酸 従って、この酵素の基質は ATP 、D- グルコン酸 の2つ、生成物は ADP 、 6-ホスホグルコン酸 の2つである。 この酵素は 転移酵素 、特に アルコール を受容体とするホスホトランスフェラーゼに分類される。この酵素の系統名は、 ATP:D-グルコン酸 6-ホスホトランスフェラーゼ (ATP:D-gluconate 6-phosphotransferase)である。この酵素は、 ペントースリン酸経路 に関与している。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルコノバクター属 グルコノバクター属 グルコノバクター属 分類 ドメイン : 真正細菌 Bacteria 門 : プロテオバクテリア門 Proteobacteria 綱 : αプロテオバクテリア綱 Alpha Proteobacteria 目 : ロドスピリルム目 Rhodospirillales 科 : 酢酸菌科 Acetobacteraceae 属 : グルコノバクター属 Gluconobacter 学名 Gluconobacter 朝井勇宣 1935 下位分類（種） G.オキシダンス G.ロセウス G.ヤポニカス 他 グルコノバクター属 は酢酸菌科に属する グラム陰性 の非 芽胞 形成偏性 好気性 桿菌 。極鞭毛を持ち運動性を示す種がある。基準種はグルコノバクター・オキシダンス。GC含量は54から63。 植物から発見されることが多い。 エタノール を 酢酸 まで酸化する事ができるが クエン酸回路 を完全に有していないため二酸化炭素まで酸化することはできない。糖や多価 アルコール を カルボン酸 まで酸化する能力に優れており、 グルコース 、 フルクトース 、 アラビノース 、 ソルボース 、 スクロース や ソルビトール 、 マンニトール を酸化できる。この性質を利用して食品や薬品の製造に利用されることがある。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルコノラクトナーゼ グルコノラクトナーゼ gluconolactonase 識別子 EC番号 3.1.1.17 CAS登録番号 9012-73-1 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins グルコノラクトナーゼ (Gluconolactonase、 EC 3 D-グルコン酸 従って、この酵素は、 D-グルコノ-1,5-ラクトン と 水 の2つの基質、D- グルコン酸 の1つの生成物を持つ。 この酵素は 加水分解酵素 に分類され、特にカルボキシル エステル結合 に作用する。系統名は D-グルコノ-1,5-ラクトンラクトノヒドロラーゼ (D-glucono-1,5-lactone lactonohydrolase)である。ラクトナーゼ、アルドラクトナーゼ、グルコノデルタラクトナーゼ等とも呼ばれる。 ペントースリン酸経路 、 アスコルビン酸 及び アルダル酸 の 代謝 、 カプロラクタム の分解の3つの 代謝経路 に関与している。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルコノラクトン グルコノラクトン D -グルコン酸 δ-ラクトン 物質名 IUPAC名 (3 R ,4 S ,5 S ,6 R )-3,4,5-trihydroxy-6-(hydroxymethyl)tetrahydro-2 H -pyran-2-one 別名 D -Glucono-1,5-lactone 識別情報 CAS登録番号 90-80-2   3D model ( JSmol ) Interactive image ChemSpider 6760   ECHA InfoCard 100.001.833 EC番号 202-016-5 E番号 E575 (pH調整剤、固化防止剤) KEGG D04332   PubChem CID 736 日化辞 番号 J1.174F UNII WQ29KQ9POT   CompTox Dashboard ( EPA ) DTXSID0026549 InChI InChI=1S/C6H10O6/c7-1-2-3(8)4(9)5(10)6(11)12-2/h2-5,7-10H,1H2/t2-,3-,4+,5-/m1/s1   Key: PHOQVHQSTUBQQK-SQOUGZDYSA-N   InChI=1/C6H10O6/c7-1-2-3(8)4(9)5(10)6(11)12-2/h2-5,7-10H,1H2/t2-,3-,4+,5-/m1/s1 Key: PHOQVHQSTUBQQK-SQOUGZDYBO SMILES C([C@@H]1[C@H]([C@@H]([C@H](C(=O)O1)O)O)O)O 性質 化学式 C 6 H 10 O 6 モル質量 178.140  g·mol −1 融点 151 - 155 °C 特記無き場合、データは 標準状態 (25 °C [77 °F], 100 kPa) におけるものである。 N   verify  ( what is   N  ?) グルコノラクトン (gluconolactone) は、 グルコース の1位の ヒドロキシ基 が ケトン に置き換わった、代表的な ラクトン の一種である。別名を グルコノ-δ-ラクトン といい、 GDL と略される。 生体内では グルコース-1-デヒドロゲナーゼ の作用により グルコース から変換される。たとえば、 ミツバチ は体内でグルコースからグルコノラクトンを作り、 蜂蜜 に多く含まれる。そのため別名 ハチミツ酸 とも言われる。 ^ Budavari, Susan, ed. (2001), The Merck Index: An Encyclopedia of Chemicals, Drugs, and Biologicals (13th ed.), Merck, ISBN  0911910131   , 4469. ^ Beil. 18 , V, 5, 11 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルコマンナン グルコマンナン グルコマンナン （ 英 : glucomannan ）は、 針葉樹 の 細胞壁 や蒟蒻芋に多く含まれる水溶性中性 多糖 で、六炭糖の グルコース と マンノース がおよそ2:3の割合で β-1,4-グリコシド結合 したものである。枝分かれや修飾はなく、直鎖状である。 コンニャク の主成分であるため（乾燥重量で約40%）、別名コンニャクマンナンとも言われる。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルコマンナン 4-β-マンノシルトランスフェラーゼ グルコマンナン 4-β-マンノシルトランスフェラーゼ グルコマンナン 4-β-マンノシルトランスフェラーゼ 識別子 EC番号 2.4.1.32 CAS登録番号 37257-30-0 データベース IntEnz IntEnz view BRENDA BRENDA entry ExPASy NiceZyme view KEGG KEGG entry MetaCyc metabolic pathway PRIAM profile PDB 構造 RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum 遺伝子オントロジー AmiGO / QuickGO 検索 PMC articles PubMed articles NCBI proteins グルコマンナン 4-β-マンノシルトランスフェラーゼ (Glucomannan 4-beta-mannosyltransferase、 EC 2 GDP + (グルコマンナン)n + 1 従って、この酵素の2つの基質はグアノシン二リン酸マンノースと( グルコマンナン )n、2つの生成物は グアノシン二リン酸 と(グルコマンナン)n + 1である。 この酵素は、 グリコシルトランスフェラーゼ 、特にヘキソシルトランスフェラーゼに分類される。系統名は、 GDPマンノース:グルコマンナン 1,4-β-D-マンノシルトランスフェラーゼ である。その他よく用いられる名前に、GDP-man-beta-mannan manosyltransferase、glucomannan-synthase等がある。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.
グルコレセプター説 グルコレセプター説 グルコレセプター説 (ぐるこれせぷたーせつ)とは、 グルコース が 膵臓 の β細胞 の表面に存在する 受容体 （グルコレセプター）を刺激し、その活性化により インスリン 分泌を刺激するという説。 This article is issued from Wikipedia . The text is available under Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0 unless otherwise noted. Additional terms may apply for the media files.