moaminsharifi/fa-wiki-spell-checker huggingface dataset:
انتشارات-دانشگاه-هوافضای-عاشورا
آیرودینامیک از مهم‌ترین و اساسی‌ترین پایه‌های هوافضا به‌شمار می‌رود. علم آیرودینامیک به مطالعه و بررسی جریان هوا و محاسبهٔ نیروها و گشتاورهای ناشی از آن بر روی جسم پرنده، می‌پردازد. مهندسین هوافضا در این گرایش جریان‌های پیچیده در اطراف جسم پرنده را تحلیل می‌کنند و با بدست آوردن نیروهای آیرودینامیکی به بررسی پایداری و طراحی سازهٔ شناور در سیال - بیشتر هوای اطراف زمین که در ارتفاعات مختلف فاکتورهای متفاوت دارد، مورد بحث است - می‌پردازند.
به جز تحلیل، همواره یکی از اصلی‌ترین دغدغه‌های مهندسین آیرودینامیک، طراحی بال‌ها و بدنه‌هایی با بیشترین کاربرد و کمترین هزینه است.
دانش پیشرانه‌ها به مطالعه و بررسی سامانه‌های جلوبرنده (موتور)، اعم از موتورهای هوازی و غیرهوازی می‌پردازد. موتورهای هوازی شامل موتورهای پیستونی و چرخ‌پره‌ای (توربینی) است که از هوا به‌عنوان اکسیدکننده استفاده نموده و سوخت را با خود حمل می‌کنند. اما موتورهای غیرهوازی مانند موتور موشک‌ها و فضاپیماها است که سوخت و اکسیدکننده را با خود حمل می‌کنند. در این دانش نحوهٔ تولید نیروی رانش و همچنین ساختار کلی انواع موتورهای هوافضایی بررسی و مورد تجزیه و تحلیل قرار می‌گیرد. طراحی و تعیین میزان عملکرد انواع سامانه‌های جلوبرنده نیز بسیار مورد توجه مهندسین پیشرانش هستند. این گرایش بسیار شبیه به مکانیک - تبدیل انرژی و سیستم‌های انرژی می‌باشد و دروس مشترک بسیاری با هم دارند و زمینه‌های کاری بیشتری نسبت به گرایش‌های دیگر هوافضا دارد. (شرکت نفت، ایران خودرو، صنایع دفاع، نیروگاه‌ها و…) عمده دانشجویان و فارغ التحصیلان این گرایش به شبیه‌سازی عددی رفتار سیال [CFD] می‌پردازند.
دینامیک پرواز با بهره‌گیری از داده‌های هواپویشی، هندسی و وزنی، به مطالعه و بررسی رفتار و حرکات هواپیما می‌پردازد. در واقع علم دینامیک پرواز به بررسی برد، مسافت نشست و برخاست (طول باند)، می‌پردازد. به‌طور خلاصه، تحلیل نحوهٔ حرکت یک وسیله در هوا یا فضا و ارائهٔ طرح‌هایی به‌منظور بهینه‌سازی این حرکت، وظیفهٔ دینامیک پرواز و کنترل است.
در مبحث دینامیک پرواز وسایل پرنده در ابتدا تعادل نیرویی پرنده مورد بررسی قرار می‌گیرد و بعد از آن به پایداری پرنده پرداخته می‌شود. این گرایش عهده‌دار طراحی سطوح مختلف کنترلی پرنده در جهت پرواز متناسب یا مأموریت آن است.
سازه‌های هوافضایی به مطالعه، بررسی و بهینه‌سازی سازه‌های هواپیما و دیگر وسایل پرنده می‌پردازد. هدف اصلی آن طراحی و تحلیل سازه‌هایی است که علاوه بر استواری کافی در مقابل بارهای آیرودینامیکی و دیگر بارهای استاتیکی وارد بر وسایل پرنده، کمترین وزن ممکن را نیز داشته باشند. ضمن اینکه باید بتوانند در برابر ارتعاشات و سایر عوامل محیطی نظیر تغییرات زیاد و سریع دما و رطوبت نیز مقاوم باشند.
گرایش سازه به دلیل تناسب بسیار زیادی که با گرایش جامدات مکانیک دارد؛ مورد توجه مهندسان مکانیک و هوافضا می‌باشد.
مهندسی فضایی شاخه‌ای از هوافضا است که به بررسی پیشرانش، آیرودینامیک، سازه و مکانیک پرواز حامل (موشک) و پرتابه (ماهواره) در فضا می‌پردازد. علاوه بر آن در این شاخه بیشتر به مبحث طراحی سیستمی پرتابه توجه می‌شود. در این گرایش به مباحث فضایی (صرف نظر از پسا) و در نظر گرفتن شرایط ویژه فضا (پرتوهای کیهانی، الکتریسیته ساکن و…)، همچنین طراحی مسیر پرتاب و مدار ماهواره پرداخته می‌شود. در واقع رویکرد اصلی در این شاخه استفاده از تمامی دانش گسترده هوافضا به منظور محقق کردن یک هدف فضایی مانند مأموریت‌های علمی، اکتشاف اعماق فضا، مخابراتی و… می‌باشد. در اغلب کشورهای توسعه یافته بلندپروازانه‌ترین پروژه‌ها در زمینه فضایی تعریف می‌شوند که ایران هم با توجه به قابلیت‌های علمی دردسترس از این قاعده مستثنی نیست. مهندسی فضایی در ایران به‌طور چشم‌گیری در حال توسعه و پیشرفت است و ساخت ماهواره و موشک به عنوان یکی از اهداف علمی کشور شناخته می‌شود.
مهندسیِ هوافضا در ایران، یکی از رشته های مربوط به مهندسیِ هوافضا است. رشتهٔ مهندسی هوافضا در اصل یکی از گرایش‌های مهندسی مکانیک است و در مقطعِ کارشناسی دارای بیش از ۱۰۰ واحد مشترک با سایر گرایش‌های این رشته می‌باشد و در مقاطع بعدی نیز شباهت هایی با این رشته دارد.
رشته مهندسی هوا فضا برای نخستین بار در سال ۱۳۶۶ وارد ایران شد و نخستین دورهٔ کارشناسی این رشته را دانشگاه صنعتی امیرکبیر (پلی تکنیک تهران) راه‌اندازی کرد. هم‌اکنون *دانشگاه صنعتی شریف، دانشگاه صنعتی امیرکبیر، دانشگاه فردوسی مشهد، دانشگاه خواجه نصیرالدین طوسی، دانشگاه صنعتی ارومیه، دانشگاه امام حسین، دانشگاه شهید ستاری، دانشگاه صنعتی مالک اشتر، دانشگاه علوم و فنون هوافضای عاشورا
انتشارات-دانشگاه-هوافضای-عاشورا ، دانشگاه آزاد (واحد علوم و تحقیقات)، مؤسسه آموزش عالی اوج، دانشگاه فنی و مهندسی بوئین زهرا، دانشگاه آزاد رامسر و دانشگاه آزاد نجف آباد مشغول تربیت دانشجویان این رشته در مقطع کارشناسی هستند.
همچون دیگر رشته‌های مهندسی طول متوسط دورهٔ تحصیلی برای دورهٔ کارشناسی ۴ سال بوده و دروس این مجموعه شامل دروس عمومی، پایه، اصلی، تخصصی، کارگاهی و کارآموزی است و زمینه‌هایی چون آیرودینامیک، سازه‌های هوایی، مکانیک پرواز و پیشرانه‌ها (جلوبرنده‌ها) دروس تخصصی این رشته را شامل می‌شوند.
در دورهٔ کارشناسی ارشد علاوه بر دانشگاه‌های مذکور، دانشگاه‌های تربیت مدرس، علم و صنعت ایران، فردوسی مشهد، شیراز، شهید بهشتی و پژوهشگاه هوافضا نیز در گرایش‌های مختلف مهندسی هوافضا دانشجو می‌پذیرند.
شایان یادآوری است که این رشته در مقطع کارشناسی ارشد (در ایران) دارای گرایش‌های مکانیک پرواز، آیرودینامیک، پیشرانش، سازه‌های هوایی و مهندسی فضایی، است و هم‌اکنون امکان ادامهٔ تحصیل در رشتهٔ مهندسی هوافضا در داخل کشور تا مقطع دکترا میسر است.
دکتر مجتبی شهرامیار، نخستین دانش‌آموختهٔ مقطع دکترای مهندسی هوافضا در ایران شهریور سال ۱۳۸۳ در گرایش سازه از دانشکدهٔ مهندسی هوافضای دانشگاه صنعتی امیرکبیر دانش‌آموخته شد.
با توجه به رشد سریع و ناگهانی این دانش در دهه‌های اخیر، هم‌اکنون این رشته جزو رشته‌های راهبردی دانش به‌شمار می‌آید؛ ولی با این وجود این رشته در ایران از سابقهٔ زیادی برخوردار نیست. اما با این حال ار لحاظ استخدام و جذب نیرو نیاز شدید در صنعت دیده می‌شود.
دانشکده مهندسی هوافضا دانشگاه صنعتی شریف
بدل‌کار به شخصی گفته می‌شود که پیشه اش بدل‌کاری است و کارهای نمایشی خطرناکی را در فیلم‌ها و نماهنگ‌ها به جای هنرپیشه اصلی انجام می‌دهد. بدل‌کاری شامل کارهایی مانند پریدن از دیوار، هواپیما و جز اینها، بازی کردن نقش کسی که بدنش در حال سوختن است، نمایش‌های ورزش رزمی و غیره می‌شود. پیش از به وجود آمدن جلوه‌های ویژهٔ رایانه‌ای راهی بجز استفاده از افراد واقعی برای فیلمبرداری چنین صحنه‌هایی وجود نداشت.
به فرایند کاهش دادن دما، سرمایش یا برودت می‌گویند. سامانه‌ها و دستگاه‌های گوناگونی وجود دارد مانند یخچال‌ها، سرماسازها، سردکن‌ها، یخزن‌ها، یخسازها، خنک‌کن‌ها و جز اینها که به وسیلهٔ آنها فرایند سرمایش انجام می‌گیرد.
سرد کردن یا ایجاد سرما واژه نادرستی می‌باشد چراکه معیاری برای سنجش آن وجود ندارد و سرما وجود خارجی ندارد در حقیقت اگر از جسمی گرما گرفته شود به اصلاح ان جسم سرد تر شده است اما ممکن است همین جسم سرد در مقابل جسمی سردتر با عنوان جسم گرم خوانده شود.
سرمایش ممکن است به یکی از موارد زیر اشاره داشته باشد:
زم‌زاییکواژه‌های مصوب فرهنگستان - Cryogenics
https://wiki.apll.ir/word/index.php/Cryogenics یا کرایوژنیک‌ یا گاهی فوق سرد شناسی، دانش تولید یا کاربرد دماهای بسیار پایین یا بررسی رفتار مواد در دماهای خیلی پایین است. محدوده دمای زم‌زایی یا کرایوژنیک از منفی ۱۵۰ درجه سلسیوس تا صفر مطلق تعیین شده‌است.
به فردی که خواص مواد را در محدوده دماهای کرایوژنیک مطالعه می‌کند کرایوژنیسیست یا زم‌زایی‌دان می‌گویند.
اینکه علم سردسازی یا تبرید در چه نقطه ای تمام شده و "زم‌زایی" شروع می‌شود دقیقاً تعریف نشده‌است اما دانشمندان معمولاً یک گاز را زمانی زم‌زایی یا کرایوژنیک می‌نامند که قابل میعان شدن در دماهای زیر منفی ۱۵۰ درجه سلسیوس (۱۲۳ کلوین) باشد. سیزدهمین کنگره بین‌المللی تبرید IIR (که در واشینگتن دی سی در سال ۱۹۷۱ برگزار شد) با پذیرش آستانه ۱۲۰ کلوین (یا درجه سلسیوس) برای تمایز این اصطلاحات از تبرید معمولی، تعریف جهانی از «کرایوژنیک» را تأیید کرد.International Dictionary of Refrigeration, http://dictionary.iifiir.org/search.phpASHRAE Terminology, https://www.ashrae.org/technical-resources/free-resources/ashrae-terminologyK.D. Timmerhaus, R. Reed. Cryogenic Engineering: Fifty Years of Progress. Springer Science+Business Media LLC (2007) این محدوده یک خط تقسیم منطقی است، زیرا نقاط جوش طبیعی گازهایی که دائمی نامیده می‌شوند (مانند هلیوم، هیدروژن، نئون، نیتروژن، اکسیژن و هوای طبیعی) زیر است در حالی که مبردهای فریون، هیدروکربن‌ها و سایر مبردهای معمولی دارای نقطه جوش بالاتر از ۱۲۰ درجه سلسیوس هستند. مؤسسه ملی فناوری و استانداردهای ایالات متحده، محدوده علم کرایوژنیک را دمای زیر درجه سلسیوس (۹۳ کلوین، درجه فارنهایت) در نظر می‌گیرد.
کشف مواد ابررسانا با دمای بحرانی بسیار بالاتر از نقطه جوش نیتروژن مایع، علاقه جدیدی به روش‌های مطمئن و کم هزینه تولید کرایوژنیک دما-بالا فراهم کرده‌است. منظور از اصطلاح «کرایوژنیک دما-بالا» دماهای بالاتر از نقطه جوش نیتروژن مایع یعنی درجه سلسیوس (۷۷٫۳۷ کلوین) می‌باشد.J. M. Nash, 1991, "Vortex Expansion Devices for High Temperature Cryogenics", Proc. of the 26th Intersociety Energy Conversion Engineering Conference, Vol. 4, pp. 521–525.
کریوژنیسیست‌ها به جای سلسیوس و فارنهایت از مقیاس دمایی کلوین و رانکین استفاده می‌کنند.
از گازهای مایع مانند نیتروژن مایع و هلیوم مایع در بسیاری از کاربردهای کرایوژنیک استفاده می‌شود. نیتروژن مایع متداول‌ترین عنصر استفاده شده در کرایوژنیک است و از نظر قانونی در سراسر جهان قابل خرید است. از هلیوم مایع نیز معمولاً استفاده می‌شود که اجازه دستیابی به کمترین درجه حرارت قابل دسترس را می‌دهد.
سرمازیست‌شناسی (cryobiology) دانش پژوهش بر جانداران در دماهای بسیار پایین است.
شاخه‌های این دانش عبارت‌اند از:
بسیاری از ارگانیزم‌ها توانایی طولانی مدت در دمای زیر صفر آب را دارند. اکثر موجودات زنده مانند پروتئین‌های ضد هسته، پلی‌ال‌ها و گلوکز برای محافظت از خود در برابر آسیب‌های ناشی از انجماد توسط کریستال‌های یخی، محافظ‌های سرما را جمع‌آوری می‌کنند. همچنین بیشتر گیاهان می‌توانند به‌طور ایمن از دمای ۴- تا ۱۲- از خود محافطت کنند.
Wikipedia contributors, "Cryobiology," Wikipedia, The Free Encyclopedia, http://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Cryobiology&oldid=206456905
زَم‌داری«زَم» به معنی سرما و سردی است، مانند زمستان یا حفظ سرمایشی یا سرماداری یا انجماد فرایندی است که طی آن یاخته‌ها یا بافت‌ها از طریق سرمایش زیر صفر نگهداری و حفاظت می‌شوند. دماهای بکار رفته معمولاً پیرامون -۸۰° یا -۱۹۶° سانتیگراد است (یعنی نقطه جوش نیتروژن مایع).
در چنین دماهای پایینی همه فعالیتهای زیستی حتی فعالیتهای زیست-شیمیایی که به مرگ یاخته‌ها می‌انجامد بازمی‌ایستد. البته یاخته‌های سرماداری شده (منجمد) اغلب به هنگام ذوب به دمای اتاق آسیب می‌بینند.
وام‌واژه یا واژهٔ دخیل یا واژهٔ عاریتی به واژه‌ای گفته می‌شود که از یک زبان یا گویش دیگر به زبانی وارد شده باشد. به فرایند وارد کردن عناصر واژگانی از زبان‌های دیگر نیز وام‌گیری گفته می‌شود.شقاقی، ۱۳۸۹، ص۱۲۷
به‌طور کلی فرایند وام‌گیری به دو طریق صورت می‌پذیرد:
۱. وام‌گیری مستقیم
۲. وام‌گیری غیرمستقیم
در وام‌گیری مستقیم، وام‌واژه به‌طور مستقیم از زبان مبدأ گرفته می‌شود؛ مانند جت، بمب، پرینتر، که به‌طور مستقیم از زبان انگلیسی گرفته شده‌است؛ یا آدمیرال و الکل که زبان انگلیسی از زبان عربی قرض گرفته‌است. در وام‌گیری غیرمستقیم، وام‌واژه با واسطه از زبان (یا زبان‌های) دیگری، غیر از زبان مبدأ، قرض گرفته می‌شود؛ برای مثال، واژهٔ الکل در قرن ۱۳ میلادی از زبان عربی وارد زبان لاتین شد و از این زبان وارد زبان انگلیسی شد؛ یا واژهٔ فیلسوف که از زبان یونانی به زبان عربی راه یافت و از این زبان وارد زبان فارسی شد.شقاقی، ۱۳۸۹، ص ۱۲۸ و ۱۲۹ البته بیشترین میزان وام‌گیری از زبان‌های غربی در زبان فارسی متعلق به زبان فرانسه است زیرا تلفظ واژگان فرانسوی با فارسی انطباق زیادی دارد. تعداد این کلمه‌ها به قدری است که غالباً بسیاری از فارسی زبانان نسل حاضر نمی‌دانند که این واژگان در اصل فرانسوی هستند. از جمله می‌توان به کلمه‌هایی نظیردوش (حمام))، کروات، لامپ، فامیل، کادو، شوفر، آسانسور، کودتا، رفوزه، پاساژ، ماساژ، مونتاژ، کتلت، املت، توالت، آژانس، اورژانس، مانتو، پالتو، مرسی، سانسور، دیکتاتور، آلبوم، آسفالت، سلول، مایو، گیشه، سرویس، فستیوال، سیمان، پدال، آمپول، سرنگ، پماد، کنتور اشاره کردhttp://www.samt.ac.ir/index.aspx?siteid=1&pageid=200&p=1&showitem=10487 اصول فن ترجمه (فرانسه به فارسی)، مبحث وامگیری
ورود واژه‌های بیگانه در هر زبانی معمولاً با ورود ابزارهای فنّی و فناوری‌های نوین همراه است، مانند: تلفن، اینترنت، چت، سایت، آسانسور، سیمان، بمب، کامپیوتر و غیره. یا به دنبال کشفی در علوم است، مانند: میکروب، سلول، اکسیژن، کوآنتوم. یا مربوط به آداب و رسوم و نهادهای ناآشنایی است که در کشور زبان وام‌گیرنده مشابهی ندارد و اگر هم داشته باشد عیناً به آن مربوط نیست، بانک، پست، کابینه، رستوران، بوفه، تئاتر، بورس و غیره.
وام‌گیری واژه می‌تواند به طرق مختلفی صورت پذیرد. در ادامه، برخی از این روش‌ها شرح داده می‌شود:شقاقی، ۱۳۸۹، صص۱۲۹–۱۳۰
گَرته‌برداری یا ترجمهٔ قرضی نوعی از وام‌گیری واژگانی است که در آن اجزای تشکیل‌دهندهٔ واژهٔ مبدأ، با حفظ ساختار خود، به زبان مقصد ترجمه می‌شوند؛ برای نمونه، واژهٔ آسمان‌خراش که ترجمهٔ تحت‌اللفظیِ واژهٔ skyscraper است. واژه‌هایی نظیر راه‌آهن، آزادراه و آبرنگ، واژه‌هایی هستند که به این روش وارد زبان فارسی شده‌اند.
نوع دیگری از وام‌گیری واژگانی‌ست که در آن، کاربر زبان، پدیده یا شیئی وارداتی را تعبیر کرده و براساس کارکرد آن، واژه‌ای بسازد یا واژه‌ای را گسترش معنایی دهد. واژگانی نظیر جاروبرقی، چراغ‌قوه، خودنویس و آچار قفلی (انبر قفلی)، واژه‌هایی هستند که به کارکرد شیء اشاره می‌کنند و ترجمهٔ دقیق واژهٔ مبدأ نیستند. به این نوع وام‌گیری «تعبیر ترجمه‌ای» هم گفته می‌شود.
هرگاه بخشی از واژهٔ مبدأ ترجمه شود و بخشی دیگر تعبیر شود، ترجمه و تعبیر قرضی رخ داده‌است؛ مانند: آجرنسوز، گلخانه، و هواپیما در زبان فارسی.
آمیزش قرضی در واقع نوعی قرض‌گیری نیست. در آمیزش قرضی، بخشی از واژه را وام‌واژه و بخشی دیگر را واژهٔ زبان مقصد تشکیل می‌دهد؛ مانند: فیزیک‌دان، بانک‌دار، و اتمی در زبان فارسی.
تبادل قرضی نوعی از وام‌گیری غیرمستقیم است که در آن، واژهٔ موردنظر، به‌واسطهٔ زبانی که کاربرانِ زبان مقصد با آن آشنایی بیشتری دارند، ترجمه شده و وارد زبان مبدأ می‌شود؛ مانند: ضبط‌صوت، آچار، عکس، و مجلس در زبان فارسی.
درصد وام‌واژه‌های عربی در فارسی، امروزه بسته به حوزه و گونهٔ متن تفاوت‌هایی دارد. میانگین درصد کاربرد واژه‌های عربی در فارسی امروزی گفتاری و نوشتاری را حدود ۱۴ درصد برآورد کرده‌اند.John R. Perry, "Lexical Areas and Semantic Fields of Arabic" in Éva Ágnes Csató, Eva Agnes Csato, Bo Isaksson, Carina Jahani, "Linguistic convergence and areal diffusion: case studies from Iranian, Semitic and Turkic",Routledge, 2005. البته در بعضی موارد ممکن است درصد واژه های عربی بیشتر شود ولی باید توجه داشت که برخی از سخنوران شروع به افراط بهره از واژه های بیگانه می کنند که در هر زبانی وجود دارد و بهتر است که سخنور مورد نظر صحبت هایش را اصلاح کند
بیوفیزیک ، علمی بین رشته‌ای است که رهیافت‌ها، و روش‌هایی را که به طور سنتی در فیزیک استفاده می شوند را برای مطالعه پدیده‌های زیست‌شناختی به کار می برد. بیوفیزیک، تمام مقیاس‌های سازماندهی زیستی را از مولکول‌ها گرفته تا جانداران و جمعیت‌ها را در بر می گیرد. تحقیقات بیوفیزیکی با این شاخه‌ها به طور قابل توجهی هم‌پوشانی دارد: بیوشیمی، زیست‌شناسی مولکولی، شیمی‌فیزیک، فیزیولوژی، نانوفناوری، مهندسی زیستی، زیست‌شناسی محاسباتی، بیومکانیک، زیست‌شناسی تکوینی و زیست‌شناسی سامانه‌ها.
عبارت "بیوفیزیک" را کارل پیرسون در ۱۸۹۲ معرفی کرد.Roland Glaser. "Biophysics: An Introduction". Springer; 23 April 2012. . یکی از ابهاماتی که راجع به عنوان "بیوفیزیک" وجود دارد، این است که این عبارت را در مجامع آکادمیک برای اشاره به مطالعه کمیت‌های فیزیکی (همچون جریان الکتریکی، دما، تنش، آنتروپی) در دستگاه‌های زیستی نیز به کار می برند، که براساس تعریف اصولاً در علم فیزیولوژی مطالعه می گردند. با این وجود، سایر علوم زیست‌شناختی نیز روی خواص بیوفیزیکی موجودات زنده تحقیق می کنند، علوم مذکور شامل این مواردند: زیست‌شناسی مولکولی، زیست‌شناسی سلولی، و بیوشیمی
اولین مطالعات و فعالیت‌ها در زمینه بیو فیزیک به سال ۱۸۴۰ بازمی‌گردد که در مجموعه‌ای تحت عنوان مدرسه فیزیولوژی برلین انجام شد. در این مجموعه افراد شاخصی نظیر هرمان فون هلمهولتز، ارنست هاینریش وبر، یوهانس پتر مولر و کارل لودویگ حضور داشتند. هرچند شروع بیوفیزیک در تاریخ را حتی می‌توان به مطالعات لوییجی گالوانی نیز نسبت داد.
محبوبیت این رشته زمانی که کتاب حیات چیست؟، نوشتهٔ اروین شرودینگر منتشر شد، افزایش یافت. از سال ۱۹۵۷ متخصصان بیوفیزیک، خود را در انجمن بیوفیزیک سازماندهی کردند که هم‌اکنون حدود ۹۰۰۰ عضو در سراسر جهان دارد.
برخی دانشمندان مانند رابرت روزن از بیوفیزیک انتقاد می‌کنند. چرا که وی معتقد است بیوفیزیک خواص بیولوژیکی پدیده‌ها را در نظر نمی‌گیرد.
در حالی که برخی از کالج ها و دانشگاه‌ها، گروه آموزشی مختص بیوفیزیک، اغلب در سطح عالی دارند، بسیاری دیگر از آن‌ها چنین گروه آموزشی را در سطح دانشگاهی ندارند. به جای آن، گروه‌هایی در گروه‌های آموزشی مربوطه دارند همچون: بیوشیمی، زیست‌شناسی سلولی، شیمی، علوم رایانه‌ای، مهندسی، ریاضیات، پزشکی، زیست‌شناسی موکلولی، علوم اعصاب، داروشناسی، فیزیک و فیزیولوژی. براساس توانایی های یک گروه آموزشی در دانشگاه، هر کدام ممکن است روی مباحث خاصی از بیوفیزیک متمرکز شوند. برای مثال موسسه فناوری ماساچوست که از نظر تحقیقات در زمینه های مرتبط با بیوفیزیک نظیر آزمایشگاه روی تراشه، زیست شناسی مصنوعی و تغییر در خصوص باتری های لیتیمی بسیار پیشرفته است. در ادامه، فهرستی از مثال‌هایی از تلاش هر گروه آموزشی در رهیافتش جهت مطالعه بیوفیزیک، آورده می شود. این فهرست به هیچ وجه جامع و شامل نیست. همچنین اینگونه نیست که هر موضوع مطالعاتی به صورت انحصاری به یک گروه آموزشی خاص متعلق باشد. هر مؤسسه آکادمیک قواعد خودش را داشته و همپوشانی زیادی بین گروه‌های آموزشی وجود دارد.
آنزیم یا زی‌مایه اغلب پروتئین‌هایی هستند که به عنوان کاتالیزورهای بیولوژیکی عمل می‌کنند. کاتالیزورها سرعت واکنش‌های شیمیایی را افزایش می‌دهند. مولکول‌هایی که ممکن است آنزیم‌ها روی آن عمل کنند سوبسترا نامیده می‌شوند و آنزیم بسترها را به مولکول‌های مختلفی که به عنوان فرآورده معروف هستند تبدیل می‌کند. تقریباً تمام فرایندهای متابولیک موجود در سلول نیاز به کاتالیز آنزیم دارند تا به سرعت کافی انجام شود تا زندگی ادامه یابد. مسیرهای متابولیک به کاتالیز مراحل فردی آنزیم‌ها بستگی دارند. مطالعه آنزیم‌ها که به عنوان آنزیم‌شناسیenzymology
نامیده می‌شود و در زمینه جدیدی به نام تجزیه شبه‌آنزیمی رشد یافته‌است، با درک اینکه در طول تکامل، برخی از آنزیم‌ها توانایی انجام کاتالیز بیولوژیکی را از دست داده‌اند، که غالباً در توالی اسیدهای آمینه آنها و خصوصیات غیرعادی «شبه کاتالیستی» منعکس می‌شود. آنزیم‌ها بخشی از سیستم ایمنی هستند که در بزاق اشک عرق و معده وجود دارد و به هضم و حذف هرگونه پاتوژن پاسخ می‌دهد
آنزیم‌ها در بیش از ۵۰۰۰ نوع واکنش بیوشیمیایی به عنوان کاتالیزور شناخته شده‌اند. سایر بیوکاتالیست‌ها مولکول‌های RNA کاتالیزوری هستند که ریبوزیم نامیده می‌شوند. ویژگی آنزیم‌ها از ساختارهای سه بعدی منحصر به فرد آنها ناشی می‌شود. مانند همه کاتالیزورها، آنزیم‌ها با کاهش انرژی فعال‌سازی، سرعت واکنش را افزایش می‌دهند. بعضی از آنزیم‌ها می‌توانند با تبدیل خود به بستر موجب تولید میلیون‌ها بار سریعتر محصول شوند. اوروتیدین '۵-فسفات دکربوکسیلاز موجب می‌شود واکنشی که در نبود این آنزیم میلیون‌ها سال به طول می‌انجامد در چند میلی‌ثانیه رخ دهد. از نظر شیمیایی، آنزیم‌ها مانند هر کاتالیزوری هستند و در واکنش‌های شیمیایی مصرف نمی‌شوند و تعادل یک واکنش را تغییر نمی‌دهند.
آنزیم‌ها با ویژگی‌های خاصی نسبت به سایر کاتالیزورهای دیگر متفاوت هستند. فعالیت آنزیم را می‌توان تحت تأثیر مولکول‌های دیگر قرار داد: بازدارندهها مولکول‌هایی هستند که باعث کاهش فعالیت آنزیم می‌شوند و فعال‌کننده‌ها مولکول‌هایی هستند که فعالیت را افزایش می‌دهند. بسیاری از داروهای درمانی و سموم مهارکننده یا بازدارنده آنزیم هستند. فعالیت آنزیم به‌طور قابل توجهی خارج از دمای و pH مطلوب آن کاهش می‌یابد و بسیاری از آنزیم‌ها هنگام قرار گرفتن در معرض گرمای بیش از حد (پایدار) واسرشته می‌شوند و ساختار و خواص کاتالیزوری خود را از دست می‌دهند.
بعضی از آنزیم‌ها به‌صورت تجاری به‌طور مثال در سنتز آنتی‌بیوتیک‌ها استفاده می‌شوند. برخی از محصولات خانگی برای سرعت بخشیدن به واکنش‌های شیمیایی از آنزیم‌ها استفاده می‌کنند: آنزیم‌های موجود در پودرهای شستشوی بیولوژیکی پروتئین، نشاسته یا لکه‌های چربی روی لباس‌ها را تجزیه می‌کنند و آنزیم‌های موجود در تردکننده‌های گوشت پروتئین‌ها را به مولکول‌های کوچکتر تجزیه می‌کنند و باعث می‌شود گوشت راحت تر جویده شود.
در اواخر سده ۱۷ و اوایل سده ۱۸، هضم گوشت توسط ترشحات معده و تبدیل نشاسته به قند توسط عصاره‌های گیاهی و بزاق شناخته شد اما مکانیسم‌هایی که به موجب آن اتفاق می‌افتد مشخص نشده بود.
شیمیدان فرانسوی، آنسلم پین اولین کسی بود که در سال ۱۸۳۳ آنزیم، دیاستاز را کشف کرد. چند دهه بعد، هنگام مطالعه تخمیر قند به الکل توسط مخمر، لویی پاستور نتیجه گرفت که این تخمیر توسط نیروی حیاتی موجود در سلول‌های مخمر به نام "تخمیر"ferments ایجاد شده‌است، که تصور می‌شد فقط در موجودات زنده وجود دارد. وی نوشت: «تخمیر الکلی عملی است که با زندگی و سازماندهی سلول‌های مخمر ارتباط دارد، نه با مرگ یا قرارگیری سلول‌های مخمر.»
در سال ۱۸۷۷، ویلهلم کوهن (فیزیولوژیست آلمانی) برای اولین بار از اصطلاح "آنزیم"، که از واژه یونانی "ἔνζυμον"، به معنای «خمیر» یا «در خمیرمایه» است، برای توصیف این فرایند استفاده کرد.Kühne coined the word "enzyme" in: Relevant passage on page 190: ""Um Missverständnissen vorzubeugen und lästige Umschreibungen zu vermeiden schlägt Vortragender vor, die ungeformten oder nicht organisirten Fermente, deren Wirkung ohne Anwesenheit von Organismen und ausserhalb derselben erfolgen kann, als "Enzyme" zu bezeichnen."" (Translation: In order to obviate misunderstandings and avoid cumbersome periphrases, [the author, a university lecturer] suggests designating as "enzymes" the unformed or not organized ferments, whose action can occur without the presence of organisms and outside of the same.) بعداً واژه "آنزیم" برای اشاره به مواد غیرزنده مانند پپسین مورد استفاده قرار گرفت و از کلمه "تخمیر" برای اشاره به فعالیت‌های شیمیایی تولید شده توسط موجودات زنده استفاده شد.
ادوارد بوخنر اولین مقاله خود را در مورد مطالعه عصاره‌های مخمر در سال ۱۸۹۷ ارائه کرد. در یک سری آزمایش‌ها در دانشگاه هومبولت برلین، وی دریافت که شکر توسط عصاره مخمر حتی وقتی سلول مخمر زنده در مخلوط وجود ندارد تخمیر می‌شود او آنزیمی را که تخمیر ساکارز را به وجود آورد، " زیماز " نامید. وی در سال ۱۹۰۷ به دلیل «کشف یک روش تخمیر بدون سلول زنده» جایزه نوبل شیمی را دریافت کرد.
به دنبال نمونه بوخنر، معمولاً آنزیم‌ها مطابق واکنشی که انجام می‌دهند به صورت ترکیب پسوند "-آز" با اضافه بستر، برای نمونه، لاکتاز آنزیمی است که لاکتوز را جدا می‌کند یا بسته به نوع واکنش مانند، DNA پلیمراز که پلیمرهای DNA را تشکیل می‌دهد نامگذاری شده‌اند. هویت بیوشیمیایی آنزیم‌ها در اوایل دهه ۱۹۰۰ ناشناخته بود. بسیاری از دانشمندان مشاهده می‌کردند که فعالیت آنزیمی با پروتئین همراه است، اما دیگران (مانند برنده جایزه نوبل، ریچارد ویلستر) برا این باور بودند که پروتئین‌ها صرفاً حامل آنزیم‌های واقعی هستند و پروتئین‌ها به "خودی خود" قادر به کاتالیز نیستند. quoted in
در سال ۱۹۲۶، جیمز ب. سامنر نشان داد که آنزیم اوره‌آز پروتئین خالص است و موجب بلوری شدن آن می‌شود. او همچین در سال ۱۹۳۷ برای آنزیم کاتالاز نیز همین ترتیب را انجام داد. نتیجه‌گیری که پروتئین خالص می‌تواند همان آنزیم‌ها باشند به‌طور قطعی توسط جان هاوارد نورثروب و وندل مردیت استنلی، که در سال ۱۹۳۰ روی آنزیم‌های گوارشی پپسین، تریپسین و کیموتریپسین کار می‌کردند نشان داده شد. این سه دانشمند جایزه نوبل شیمی را در سال ۱۹۴۶ دریافت کردند.
این کشف که آنزیم‌ها می‌توانند متبلور شوند، درنهایت باعث شد که ساختارهای آنها با بلورشناسی پرتو ایکس حل شود و نخستین بار برای لیزوزیم، آنزیمی که در اشک، بزاق و سفیده تخم‌مرغ یافت می‌شود و پوشش برخی از باکتری‌ها را هضم می‌کند انجام شد. این ساختار توسط گروهی به سرپرستی دیوید چیلتون فیلیپس حل و در سال ۱۹۶۵ منتشر شد. ساختار با وضوح بالا ی لیزوزیم آغازگر ایجاد زمینه زیست‌شناسی ساختاری و تلاش برای درک نحوه عملکرد آنزیم‌ها در سطح اتمی جزئیات بود.
نام آنزیم اغلب از زیر لایه آن یا واکنش شیمیایی که آن را کاتالیز می‌کند، گرفته می‌شود، با واژه‌ای که به صورت "-آز"-ase در انتها تمام می شو"د". نمونه‌های آن شامل لاکتاز، الکل دهیدروژناز و دی‌ان‌ای پلیمراز است. آنزیم‌های مختلفی که همان واکنش شیمیایی را کاتالیز می‌کنند، ایزوزیمزisozymes نامیده می‌شوند.
اتحادیه بین‌المللی بیوشیمی و زیست‌شناسی مولکولی برای نامگذاری آنزیم‌ها، عدد گروه آنزیم (شماره EC) را ایجاد کرده‌است. هر آنزیم توسط دنباله ای از چهار عدد پیش از "EC" که مخفف "کمیسیون آنزیم" است توصیف می‌شوند. شماره اول آنزیم را به‌طور گسترده بر اساس مکانیسم آن طبقه‌بندی می‌کند.
این بخش‌ها با سایر ویژگی‌ها از جمله بستر، محصولات و مکانیسم شیمیایی تقسیم می‌شوند. آنزیم با چهار نام عددی معین کاملاً مشخص می‌شود.
به عنوان مثال، هگزوکیناز (EC 2.7.1.1) یک ترانسفراز (EC 2) است که یک گروه فسفات (EC 2.7) را به یک قند هگزوز، یک مولکول حاوی گروه الکل اضافه می‌کند (EC 2.7.1).
آنزیم‌ها به‌طور کلی پروتئین‌های کروی هستند که به تنهایی یا در کمپلکس‌های بزرگترProtein complex فعالیت می‌کنند. دنباله اسیدهای آمینه ساختار را مشخص می‌کند که به نوبه خود فعالیت کاتالیزوری آنزیم را تعیین می‌کند. گرچه ساختار عملکرد را تعیین می‌کند، ولی فعالیت آنزیمی جدید نمی‌تواند به تنهایی از طریق ساختار پیش‌بینی شود. ساختارهای آنزیمی وقتی گرم می‌شوند یا در معرض دناتورانت‌های شیمیایی قرار می‌گیرند آشکار می‌شوند که واسرشتن نام دارد و این اختلال در ساختار معمولاً باعث از بین رفتن فعالیت می‌شود.
دناتوراسیون آنزیم معمولاً با دمای بالاتر از سطح طبیعی یک گونه مرتبط است. در نتیجه، آنزیم‌های موجود در باکتری‌هایی که در محیط‌های آتشفشانی مانند چشمه‌های آب گرم زندگی می‌کنند به دلیل توانایی عملکرد در دماهای بالا مورد مصارف صنعتی قرار می‌گیرند و به این ترتیب واکنش‌های آنزیمی کاتالیز شده با سرعت بسیار بالایی امکان‌پذیر می‌شوند.
آنزیم‌ها معمولاً بسیار بزرگتر از بسترهای آنها هستند. دامنه اندازه از ۶۲ اسید آمینه باقی‌مانده برای برای مونومر ۴-اگزالوکروتونات تائوتومراز، تا ۲۵۰۰ باقی‌مانده در سنتاز اسیدهای چرب حیوانات متفاوت است. تنها بخش کوچکی از ساختار آنها (حدود ۲–۴ آمینو اسید) که سایت کاتالیزوری نام دارد به‌طور مستقیم در کاتالیز درگیر است. این سایت کاتالیزوری در کنار یک یا چند سایت اتصال دهنده قرار دارد که در آن مانده‌ها بسترها را جهت می‌دهند. سایت کاتالیزوریک و سایت اتصال دهنده، سایت فعال آنزیم را تشکیل می‌دهند. اکثریت باقیمانده ساختار آنزیم به منظور حفظ جهت‌گیری دقیق و پویایی محل فعال در حضور دارد.
در بعضی از آنزیم‌ها هیچ اسید آمینه مستقیماً درگیر در کاتالیز نیست. در عوض آنزیم حاوی سایت‌هایی برای اتصال و جهت‌یابی کوفاکتور‌های کاتالیزوری است. ساختارهای آنزیمی همچنین ممکن است دارای مکانهای آلوستریک باشد که اتصال یک مولکول کوچک باعث ایجاد تغییر شکل می‌شود که باعث افزایش یا کاهش فعالیت می‌شود.
تعداد کمی از کاتالیزورهای بیولوژیکی مبتنی بر RNA به نام ریبوزیم‌ها وجود دارند که دوباره می‌توانند به تنهایی یا در کمپلکس به همراه پروتئین‌ها عمل کنند. رایج‌ترین این ریبوزوم است که از پروتئین و اجزای RNA کاتالیزوری تشکیل شده‌است.
جایگاه فعال ناحیه‌ای از آنزیمی است که در آن مولکول‌های بستر به هم متصل می‌شوند و تحت واکنش شیمیایی قرار می‌گیرند. جایگاه فعال متشکل از باقیمانده اسید آمینه است که پیوندهای موقتی با بستر (محل اتصال) و باقی مانده‌ای ایجاد می‌کند که واکنش را کاتالیز می‌کند. اگرچه جایگاه فعال فقط ۱۰ تا ۲۰ درصد از حجم آنزیم را اشغال می‌کند. اما مهم‌ترین بخش در ساختار یک آنزیم است زیرا مستقیماً واکنش شیمیایی را کاتالیز می‌کند. این ماده معمولاً از سه تا چهار اسید آمینه تشکیل می‌شود، در حالی که سایر اسیدهای آمینه موجود در پروتئین برای حفظ ساختار سوم آنزیم مورد نیاز است.
هر جایگاه فعال تکامل یافته‌است تا برای اتصال یک بستر خاص و کاتالیز یک واکنش خاص بهینه شود و در نتیجه ویژگی بالایی داشته باشد. این ویژگی با آرایش اسیدهای آمینه در جایگاه فعال و ساختار بسترها تعیین می‌شود. گاهی اوقات آنزیم‌ها نیز برای انجام عملکرد خود نیاز به اتصال با برخی از کوفاکتورها را دارند. جایگاه فعال معمولاً یک شیار از آنزیم است که می‌تواند در یک تونل عمیق درون آنزیم قرار گیرد، یا بین رابط‌های آنزیم‌های چند مولتی قرار گیرد. یک جایگاه فعال می‌تواند یک واکنش را به‌طور مکرر کاتالیز کند زیرا باقیمانده‌ها در پایان واکنش تغییر نمی‌کنند (ممکن است در طول واکنش تغییر کنند، اما تا پایان دوباره تولید می‌شوند). این فرایند با کاهش انرژی فعال سازی واکنش حاصل می‌شود، بنابراین بسترهای بیشتری انرژی کافی برای انجام واکنش دارند.
آنزیم‌ها قبل از اینکه بتوانند هرگونه واکنش شیمیایی را کاتالیز کنند، باید بسترهای خود را متصل کنند. آنزیم‌ها معمولاً مشخص می‌کنند که به چه لایه‌هایی متصل می‌شوند و سپس واکنش شیمیایی کاتالیز می‌شود. ویژگی جایگاه اتصال با شکل مکمل، بار و ویژگی‌های آب دوست / آبگریز به لایه‌ها بدست می‌آید؛ بنابراین آنزیم‌ها می‌توانند بین مولکول‌های سوبسترا بسیار شبیه از لحاظ شیمی گزینی، جهت‌گزینی و استریوسپکتیکStereospecificity تفاوت قائل شوند.
برخی از آنزیم‌هایی که بالاترین ویژگی و دقت را نشان می‌دهند، در کپی و بیان ژنوم نقش دارند. برخی از این آنزیم‌ها مکانیسم‌های نمونه‌خوانیProofreading (biology) دارند. در اینجا، آنزیمی مانند DNA پلیمراز در مرحله اول یک واکنش را کاتالیز می‌کند و سپس در مرحله دوم صحت محصول را بررسی می‌کند. این فرایند دو مرحله ای منجر به میانگین نرخ خطای کمتر از ۱ خطا در ۱۰۰ میلیون واکنش در پلیمرازهای پستانداران با راستی بالا می‌شود. مکانیسم‌های تصحیح مشابه نیز در RNA پلی مراز، آمینواسیل tRNA سنتازAminoacyl tRNA synthetase و ریبوزوم یافت می‌شود.
برعکس، برخی از آنزیم‌ها دارای خاصیت گسترده بی نظمی آنزیمیEnzyme promiscuity هستند و بر روی طیف وسیعی از لایه‌های مختلف مرتبط با فیزیولوژیک اثر می‌گذارند. بسیاری از آنزیم‌ها دارای فعالیت‌های جانبی کوچکی هستند که به‌طور اتفاقی (نظریه تکامل مولکولی خنثیNeutral theory of molecular evolution) به‌وجود آمده‌اند، که ممکن است نقطه شروع انتخاب تکاملی جدید باشد.
برای توضیح ویژگی مشاهده شده آنزیم‌ها، در سال ۱۸۹۴ هرمان امیل فیشر، شیمی‌دان آلمانی و برنده جایزه نوبل شیمی پیشنهاد کرد که آنزیم و سوبسترا دارای اشکال هندسی مکمل خاصی هستند که دقیقاً در یکدیگر جای می‌گیرند. این پیشنهاد اغلب به عنوان مدل «قفل و کلید» نامیده می‌شود. این مدل اولیه ویژگی آنزیم را توضیح می‌دهد، اما قادر به توضیح ثبات حالت گذار که آنزیم‌ها به دست می‌آورند نیست. From page 2992: ""Um ein Bild zu gebrauchen, will ich sagen, dass Enzym und Glucosid wie Schloss und Schlüssel zu einander passen müssen, um eine chemische Wirkung auf einander ausüben zu können."" (To use an image, I will say that an enzyme and a glucoside [i.e., glucose derivative] must fit like a lock and key, in order to be able to exert a chemical effect on each other.)
در سال ۱۹۵۸، دانیل کوشلند اصلاحاتی را در مدل قفل و کلید پیشنهاد داد: از آنجا که آنزیم‌ها ساختارهای نسبتاً انعطاف‌پذیر هستند، در اثر فعل و انفعال بستر با آنزیم، سایت فعال به‌طور مداوم با تعامل با بستر تغییر فرم می‌دهد. در نتیجه، بستر به سادگی به یک مکان فعال سفت و سخت متصل نمی‌شود. زنجیره‌های جانبی اسید آمینه که جایگاه فعال را تشکیل می‌دهند در موقعیت‌های دقیق قالب‌بندی می‌شوند که آنزیم را قادر می‌سازد تا عملکرد کاتالیزوری خود را انجام دهد. در بعضی موارد مانند گلیکوزید هیدرولازها، مولکول سوبسترا نیز با ورود به محل فعال، اندکی تغییر شکل می‌دهد. سایت فعال همچنان تغییر می‌کند تا زمانی که بستر کاملاً بسته شود در آن زمان شکل نهایی و توزیع بار تعیین می‌شود. تناسب القایی ممکن است درستی تشخیص مولکولی را در حضوری رقابتی و نویز از طریق مکانیسم تصحیح ساختاریConformational proofreading افزایش دهد.
آنزیم‌ها می‌توانند واکنش‌ها را از چند طریق تسریع کنند، همه این راه‌های گوناگون در نهایت انرژی فعال سازی را کاهش می‌دهند (‡ΔG، انرژی آزاد گیبس)
آنزیم‌ها ممکن است به‌طور همزمان از چندین مکانیزم استفاده کنند. به عنوان مثال، پروتئازها مانند تریپسین با استفاده از یک سه‌گانه کاتالیزوری، کاتالیز کووالانسی را با استفاده از یک حفره اکسیانیونOxyanion hole انجام دهند و تجمع بار را در حالت گذار تثبیت می‌کنند و با استفاده از یک بستر آب گرا، هیدرولیز کامل را ایجاد می‌کنند.
آنزیم‌ها ساختارهای ساکن و سختی نیستند. در عوض آنها دارای حرکت‌های دینامیکی پیچیده داخلی شامل حرکات قسمت‌هایی از ساختار آنزیم مانند باقیمانده اسیدهای آمینه جداگانه، گروه‌های باقیمانده که یک حلقه پروتئین یا واحد ساختار ثانویه تشکیل می‌دهند، یا حتی یک کل حوزه پروتئین هستند. این حرکات منجر به ایجاد یک مجموعه ساختاری از ساختارهای کمی متفاوت می‌شود که در تعادل با یکدیگر تعامل برقرار می‌کنند. حالات مختلف درون این مجموعه ممکن است با جنبه‌های مختلف عملکرد آنزیم مرتبط باشد. به عنوان مثال، ترکیبات مختلف آنزیم دی هیدروفولات ردوکتاز مطابق با تئوری تشدید کاتالیزوریCatalytic resonance theory با اتصال بستر، تجزیه، آزاد سازی کوفاکتور و مراحل آزاد سازی محصول از چرخه کاتالیزوری مرتبط است.
ارائه بسترSubstrate presentation فرایندی است که در آن آنزیم از بستر خود جدا می‌شود. آنزیم‌ها را می‌توان به غشا پلاسما به دور از یک بستر در هسته یا سیتوزول جدا کرد. یا درون غشا، یک آنزیم را می‌توان به صورت تقسیم لیپید دور از بستر خود در ناحیه مختل شده جدا کرد. هنگامی که آنزیم آزاد می‌شود با بستر آن مخلوط می‌شود. متناوباً، می‌توان آنزیم را در نزدیکی بستر آن جداسازی کرد تا آنزیم فعال شود. به عنوان مثال، آنزیم می‌تواند محلول باشد و هنگام فعال شدن به یک لیپید در غشای پلاسما متصل شود و سپس بر روی مولکول‌های غشای پلاسما عمل کند.
مکان‌های آلوستریک یا دگرریختار محل‌هایی روی آنزیم هستند که از جایگاه فعال متمایز هستند و به مولکول‌های محیط سلولی متصل می‌شوند. این مولکول‌ها سپس باعث تغییر در ساختار یا دینامیک آنزیمی می‌شوند که به جایگاه فعال منتقل می‌شود و بنابراین بر سرعت واکنش آنزیم تأثیر می‌گذارد. به این ترتیب، برهمکنش دگرریختار می‌تواند آنزیم‌ها را مهار یا فعال کند. برهمکنش دگرریختار با متابولیت‌های بالادست یا پایین دست در مسیر متابولیسم آنزیم باعث تنظیم بازخورد می‌شود و فعالیت آنزیم را با توجه به شارFlux (metabolism) از طریق بقیه مسیر تغییر می‌دهد.
برخی از آنزیم‌ها برای نشان دادن فعالیت کامل نیازی به مؤلفه‌های اضافی ندارند. برخی دیگر برای محدود کردن فعالیت به مولکولهای غیر پروتئینی به نام کوفاکتور نیاز دارند. کوفاکتورها می‌توانند به صورت معدنی (مانند یون‌های فلزی و خوشه‌های گوگرد آهنIron–sulfur cluster یا ترکیبات آلی (به عنوان مثال، فلاوینFlavin group و هم) باشند. این کوفاکتورها اهداف بسیاری را ارائه می‌دهند. به عنوان مثال، یون‌های فلزی می‌توانند در تثبیت گونه‌های هسته‌ای در محل فعال کمک کنند. کوفاکتورهای آلی می‌توانند یا کوآنزیم‌هایی باشند که در طی واکنش از محل فعال آنزیم آزاد می‌شوند، یا گروه‌های پروتز که محکم به آنزیم وصل می‌شوند. گروه‌های پروتزهای آلی می‌توانند به صورت کووالانسی محدود شوند (به عنوان مثال، بیوتین در آنزیم‌هایی مانند پیروات کربوکسیلاز).
کربنیک آنهیدراز نمونه‌ای از آنزیمیست که حاوی کوفاکتور است، که از یک کوفاکتور روی که به عنوان بخشی از سایت فعال آن وجود دارد استفاده می‌کند. این یون‌ها یا مولکول‌های معمولاً در محل فعال یافت می‌شوند و درگیر در کاتالیز هستند. به عنوان مثال، فلاوین و سازنده‌های هم اغلب در واکنش‌های ردوکس نقش دارند.
به آنزیم‌هایی که به کوفاکتور احتیاج دارند اما محدودیتی ندارند "آنزیم بنزیم" یا "آپوپروتئین" گفته می‌شود. یک آنزیم همراه با کوفاکتور مورد نیاز برای فعالیت یک هولوآنزیمholoenzyme یا هالوآنزیمhaloenzyme نامیده می‌شود. اصطلاح "هولوزیم" نیز می‌تواند برای آنزیم‌هایی از جمله DNA پلیمرازها که حاوی زیر واحدهای پروتئینی متعددی هستند استفاده شود. در اینجا هولوزانیم یک کمپلکس کامل است که شامل تمام زیر واحدهای مورد نیاز برای فعالیت است.
کوآنزیم‌ها مولکول‌های آلی کوچکی هستند که می‌توانند آزادانه یا محکم به آنزیم متصل شوند. کوآنزیم‌ها گروه‌های شیمیایی را از یک آنزیم به دیگری منتقل می‌کنند. نمونه‌های آن شامل نیکوتین‌آمید آدنین دی‌نوکلئوتید فسفات (NADPH)، نیکوتین‌آمید آدنین دی‌نوکلئوتید (NADH) و آدنوزین تری‌فسفات (ATP) است. برخی کوآنزیم‌ها، مانند فلاوین مونونوکلئوتید (FMN)، فلاوین آدنین دینوکلئوتید (FAD)، تیامین پیروفسفات (TPP) و تترا هیدروفولات (THF) از ویتامین‌ها مشتق می‌شوند. این کوآنزیم‌ها نمی‌توانند توسط بدن طی فرایند سنتز نوپدید ساخته شوند و ترکیبات (ویتامین‌ها) که از نزدیک مرتبط هستند باید از رژیم غذایی حاصل شود. گروه‌های شیمیایی حمل شده شامل موارد زیر هستند:
از آنجا که کوآنزیم‌ها به عنوان یک نتیجه از عمل آنزیم شیمیایی تغییر می‌یابند، در نظر گرفتن کوآنزیم‌ها به عنوان یک کلاس خاص از سوبستراها، یا سوبستراهای دوم مفید است که برای بسیاری از آنزیم‌های مختلف مشترک است. به عنوان مثال، حدود ۱۰۰۰ آنزیم شناخته شده‌است که از کوآنزیم NADH استفاده می‌کنند.
کوآنزیم‌ها معمولاً به‌طور مداوم بازسازی می‌شوند و غلظت آنها در سطح ثابت داخل سلول حفظ می‌شود. به عنوان مثال، NADPH از طریق مسیر فسفات پنتوز و اس-آدنوزیل متیونین توسط متیونین آدنوزیل‌ترانسفراز بازسازی می‌شود. این بازسازی مداوم یعنی مقادیر کمی از کوآنزیم‌ها می‌توانند بسیار فشرده استفاده شوند. به عنوان مثال، بدن انسان هر روز وزن خود را در ATP تغییر می‌دهد.
مانند همه کاتالیزورها، آنزیم‌ها موقعیت تعادل شیمیایی واکنش را تغییر نمی‌دهند. در حضور آنزیم، واکنش در همان جهت که آنزیم نیز حضور ندارد انجام می‌شود فقط حضور آنزیم موجب می‌شود که با سرعت بیشتری انجام شود. به عنوان مثال، انیدراز کربنیک بسته به غلظت واکنش دهنده‌های آن، واکنش آن را از هر جهت تغییر می‌دهد:
میزان واکنش بستگی به انرژی فعال‌سازی مورد نیاز برای تشکیل حالت گذار دارد که پس از آن در محصولات فروپاشی می‌شود. آنزیم‌ها با کاهش انرژی حالت گذار، سرعت واکنش را افزایش می‌دهند. اول، اتصال یک مجموعه پیچیده آنزیم-سوبسترا کم انرژی (ES) را تشکیل می‌دهد. دوم، آنزیم وضعیت انتقال را به گونه‌ای تثبیت می‌کند که در مقایسه با واکنش غیرقابل تجزیه (ES ‡) به انرژی کمتری برای رسیدن به آن نیاز دارد. سرانجام، کمپلکس آنزیم-محصول (EP) برای انتشار محصولات جدا می‌شود.
آنزیم‌ها می‌توانند دو یا چند واکنش ایجاد کنند، به طوری که می‌توان از یک واکنش ترمودینامیکی مطلوب برای «رانش» ترمودینامیکی نامطلوب استفاده کرد به طوری که انرژی ترکیبی محصولات پایین‌تر از سوبستراها باشد. به عنوان مثال، هیدرولیز ATP اغلب برای هدایت سایر واکنشهای شیمیایی استفاده می‌شود.
سینتیک آنزیم بررسی چگونگی اتصال آنزیم‌ها به سوبستراها و تبدیل آنها به محصولات است. داده‌های نرخ استفاده شده در آنالیزهای سینتیکی معمولاً از سنجش آنزیمی به دست می‌آیند. در سال ۱۹۱۳ لیونور میکائلیس و ماد منتن نظریه کمی از سینتیک آنزیم را مطرح کردند که از آن به عنوان سینتیک میکائلیس–منتن یاد می‌شود.; سهم عمده میکائلیس و منتن در فکر کردن به واکنشهای آنزیمی در دو مرحله بود. در حالت اول، سوبسترا برگشت‌پذیر به آنزیم متصل می‌شود، و کمپلکس آنزیم-سوبسترا را تشکیل می‌دهد که به افتخار آنها مجموعه کمپلکس میکائلیس و منتن نامیده می‌شود. سپس آنزیم مرحله شیمیایی واکنش را کاتالیز می‌کند و محصول را آزاد می‌کند. این کار توسط جرج ادوارد بریگز و جان هالدین توسعه یافت. آنها معادلات سینتیک را بدست آوردند که امروزه هنوز هم کاربرد گسترده‌ای دارند.
میزان آنزیم به شرایط محلول و غلظت سوبسترا بستگی دارد. برای پیدا کردن حداکثر سرعت یک واکنش آنزیمی، غلظت سوبسترا افزایش می‌یابد تا اینکه یک مقدار ثابت در شکل‌گیری محصول مشاهده شود که در منحنی اشباع مقابل نشان داده شده‌است. با افزایش غلظت سوبسترا، بیشتر و بیشتر آنزیم آزاد به کمپلکس substrate-bound ES ES تبدیل می‌شود و اشباع رخ می‌دهد. در ماکزیمم سرعت واکنش ("V" ) آنزیم، تمام سایت‌های فعال آنزیم به سوبسترا متصل شده و مقدار کمپلکس ES همان مقدار کل آنزیم است.
"V" تنها یکی از چند پارامتر مهم سینتیکی است. مقدار بستر مورد نیاز برای دستیابی به میزان واکنش خاص نیز مهم است که توسط ثابت سینتیک میکائلیس–منتن ("K") که غلظت بستر مورد نیاز یک آنزیم برای رسیدن به نیمی از سرعت واکنش حداکثر ("V" ) آن است، داده شده‌است. به‌طور کلی، هر آنزیم دارای یک "K" ویژه برای یک بستر مشخص است. یکی دیگر از ثابت‌های مفید، "k" است که به آن "عدد گردش" نیز گفته می‌شود و تعداد مولکول‌های بستر است که توسط یک سایت فعال در هر ثانیه اداره می‌شود.
کارایی یک آنزیم را می‌توان بر حسب "k"/"K" بیان کرد که ثابت ویژه نیز نامیده می‌شود و ثابت سرعت را برای همه مراحل واکنش را شامل می‌شود. از آنجا که ثابت ویژه هم میل ترکیبی و هم توانایی کاتالیزوری را بازتاب می‌دهد، برای مقایسه آنزیم‌های مختلف با یکدیگر یا همان آنزیم با لایه‌های مختلف مفید است. حداکثر نظری برای ثابت ویژه را حد انتشار می‌نامند که حدود 108 تا 109 (M−1 s−1) است.
در این مرحله، هر برخورد آنزیم با بستر آن منجر به کاتالیز می‌شود و سرعت تشکیل محصول با سرعت واکنش محدود نمی‌شود بلکه با سرعت انتشار محدود می‌شود. آنزیم‌های دارای این ویژگی را آنزیم کاملاً کاتالیزوریCatalytically perfect enzyme یا از نظر "جنبشی کامل" می‌نامند. نمونه این نوع آنزیم‌ها تریوز فسفات ایزومراز، کربنیک آنهیدراز، استیل‌کولین‌استراز، کاتالاز، فوماراز، بتالاکتاماز و سوپراکسید دیسموتاز هستند. تغییر و تبدیل این نوع آنزیم‌ها می‌تواند به چندین میلیون واکنش در ثانیه برسد. اما بیشتر آنزیم‌ها کاملاً کاتالیزوری نیستند: مقادیر متوسط مقدار formula_1 و formula_2 به ترتیب حدود formula_3 و formula_4 است.
سینتیک میکائلیس–منتن به قانون فعالیت جرمیLaw of mass action متکی است، که از مفروضات واپخش آزاد و برخورد تصادفی از ترمودینامیک ناشی می‌شود. بسیاری از فرایندهای بیوشیمیایی یا سلولی به دلیل ازدحام ماکرومولکولیMacromolecular crowding و حرکت مولکولی محدود، از این شرایط به‌طور قابل توجهی منحرف می‌شوند. اخیراً، با گسترش نمونه کمپلکس سعی در اصلاح این اثرات دارند.
میزان سرعت واکنش آنزیم به وسیله انواع مختلفی از مهارکننده‌های آنزیم قابل کاهش است. بازدارنده‌های آنزیمی عوامل مولکولی هستند که با کاتالیزوز تداخل پیدا کرده و واکنش‌های آنزیمی را آهسته یا متوقف می‌کنند. بازدارنده‌ها به صورت برگشت‌پذیر یا برگشت‌ناپذیر هستند. بازدارنده‌های برگشت‌پذیر عبارتند از:
یک بازدارندهٔ رقابتی به خاطر تشابه در هندسه مولکولی یا سوبسترا برای جایگاه فعال آنزیم رقابت می‌کند با اشغال جایگاه فعال توسط بازدارنده از اتصال سوبسترا با آنزیم ممانعت می‌کند. مهارکننده (Competitive inhibition) و سوبسترا نمی‌توانند همزمان با آنزیم متصل شوند. اغلب مهار کننده‌های رقابتی کاملاً شبیه سوبسترا واقعی آنزیم هستند. به عنوان مثال، داروی متوترکسات یک مهار کننده رقابتی آنزیم دی هیدروفولات ردوکتاز است که باعث کاهش دی هیدروفولات به تتراهیدروفولات می‌شود. شباهت بین ساختارهای دی هیدروفولات و این دارو در شکل نشان داده شده‌است. با غلظت زیاد سوبسترا می‌توان بر این نوع مهارکننده غلبه کرد. در برخی موارد، مهارکننده می‌تواند به سایتی غیر از محل اتصال سوبسترا معمولی وصل شود و یک اثر آلوستریک برای تغییر شکل محل اتصال معمولی اعمال کند.
مهارکننده غیر رقابتی (Non-competitive inhibition) به مکانی غیر از محل اتصال سوبسترا متصل می‌شود. سوبسترا هنوز هم با تمایل معمول آن متصل می‌شود و از این رو K یکسان باقی می‌ماند. با این حال بازدارنده بازده کاتالیزوری آنزیم را کاهش می‌دهد به طوری که V کاهش می‌یابد. بر خلاف مهار رقابتی، نمی‌توان با غلظت زیاد سوبسترا بر مهار غیر رقابتی سوبسترا غلبه کرد. مهار آنزیم انولاز در مسیر گلیکولیز توسط یون فلوئور نوعی از مهار غیر رقابتی است.
مهارکننده بدون رقابت (Uncompetitive inhibitor) نمی‌تواند تنها به مجموعه آنزیم سوبسترا وصل شود، از این رو، این نوع مهارکننده‌ها در غلظت بالای سوبسترا مؤثر هستند. در حضور مهارکننده، مجموعه آنزیم-سوبسترا غیرفعال است. این نوع مهار نادر است. یک بازدارندهٔ نارقابتی در مکانی غیر از سوبسترا به آنزیم متصل شده و بر خلاف مهارکنندهٔ رقابتی تنها به کمپلکس ES متصل می‌شود.
یک مهار کننده مخلوط (Mixed inhibition) به یک سایت آلوستریک متصل می‌شود و اتصال سوبسترا و بازدارنده روی یکدیگر تأثیر می‌گذارند. عملکرد آنزیم هنگام اتصال به بازدارنده کاهش می‌یابد اما از بین نمی‌رود. این نوع بازدارنده‌ها از معادله میکائلیس–منتن پیروی نمی‌کنند.
یک بازدارنده برگشت‌ناپذیر، آنزیم را معمولاً با ایجاد پیوند کووالانسی به پروتئین به‌طور دائمی غیرفعال می‌کند. پنی‌سیلین و آسپرین داروهای رایجی هستند که به این روش عمل می‌کنند.
در بسیاری از ارگانیسم‌ها، بازدارنده‌ها ممکن است به عنوان بخشی از یک مکانیسم بازخورد عمل کنند. اگر یک آنزیم بیش از حد یک ماده در ارگانیسم تولید کند، ممکن است آن ماده به عنوان یک بازدارنده برای آنزیم در ابتدای مسیر تولیدکننده آن عمل کند و باعث کند شدن تولید ماده در صورت وجود مقدار کافی شود که نوعی بازخورد منفی است. مسیرهای متابولیکی عمده مانند چرخه اسید سیتریک از این مکانیسم استفاده می‌کنند.
از آنجا که بازدارنده‌ها عملکرد آنزیم‌ها را تعدیل می‌کنند، اغلب به عنوان دارو استفاده می‌شوند. بسیاری از این داروها بازدارنده‌های قابل برگشت رقابتی هستند که شبیه سوبسترا بومی آنزیم هستند، مشابه متوترکسات که در بالا اشاره شد، سایر نمونه‌های معروف شامل استاتین‌هایی است که برای درمان کلسترول بالا استفاده می‌شود، و بازدارنده‌های پروتئاز که برای درمان عفونت‌های ویروسی مانند ویروس HIV استفاده می‌شود. یک نمونه معمول از یک بازدارنده برگشت‌ناپذیر که به عنوان دارو استفاده می‌شود، آسپرین یا استیل‌سالیسیلیک اسید است که آنزیم‌های COX-1 و COX-2 را که پروستاگلاندین پیام رسان التهاب را مهار می‌کنند. دیگر بازدارنده‌های آنزیم سموم هستند. به عنوان مثال، سیانور یک مهارکننده آنزیم برگشت‌ناپذیر است که با مس و آهن در محل فعال آنزیم سیتوکروم اکسیداز سی ترکیب شده و از تنفس سلولی جلوگیری می‌کند.
آنزیم‌ها غالباً در بسترهای بی‌اثر و نامحلول تثبیت می‌شوند که به دلیل قابلیت استفاده مجدد چند برابر، کارایی آنها را افزایش می‌دهند. خواص آنزیم‌های تثبیت‌شده به روش تثبیت و نوع پایه بستگی دارد. انتخاب پایه معمولاً مربوط به سازگاری زیستی، پایداری شیمیایی و حرارتی، عدم انحلال‌پذیری در شرایط واکنش، قابلیت بازسازی و استفاده مجدد آسان و همچنین بازده هزینه است.
اکثر آنزیم‌ها نسبتاً ناپایدار هستند و هزینه‌های تولید و جداسازی بالایی دارند و این یک نقطه ضعف را نشان می‌دهد که بازیابی آنزیم‌های فعال در مخلوط واکنش پس از استفاده از نظر فنی بسیار دشوار است.
آنزیمهای تثبیت‌شده مورد توجه بسیاری قرار گرفته که مایلند از فناوری تثبیت آنزیم برای اهداف خاص در بخشهای پزشکی و صنعتی استفاده کنند.
اصطلاح «آنزیمهای تثبیت‌شده» به آنزیم‌هایی گفته می‌شود که از نظر فیزیکی به تکیه‌گاه‌های جامد خاص متصل شده و بنابراین محدود شده‌اند و می‌توانند به‌طور مکرر و مداوم با حفظ فعالیتهای کاتالیزوری خود مورد استفاده قرار گیرند.
در سالهای اخیر، به‌طور موازی با درک مکانیسم‌های بیوسنتز آنزیمی، بهره‌وری آنزیمی از طریق بهبود فناوری مهندسی ژنتیک، فناوری کشت میکروبی در حال رشد است. استفاده از آنزیم تثبیت‌شده در بیوتکنولوژی دارای مزایایی است.
معرفی کاتالیزورهای آنزیمی تثبیت‌شده، عملکرد فنی فرایندهای صنعتی را بسیار بهبود بخشیده و در نتیجه راندمان و بهره‌وری اقتصادی را افزایش داده‌است. آنزیم‌های تثبیت‌شده معمولاً پایدارتر از آنزیم‌های متحرک هستند، می‌توان با حذف آنزیم از محلول واکنش، سرعت واکنش را کنترل کرد. یک مزیت این فناوری جداسازی آسان آنزیم از محصول است تا بتوان از آلودگی جلوگیری کرد. همچنین، استفاده از آنزیم تثبیت‌شده امکان ایجاد یک سیستم واکنش چندآنزیمی را فراهم می‌کند. طی دهه‌های گذشته، مطالعات بیوشیمیایی و بیوفیزیکی به منظور افزایش پایداری و فعالیت آنزیم‌ها از طریق تثبیت آنزیم‌ها، به‌طور فعال انجام شده‌است.
الکترود آنزیمی یک مبدل شیمیایی کوچک است که با ترکیب یک روش الکتروشیمیایی با فعالیت آنزیم بی حرکت کار می‌کند. برای نمونه از گلوکز اکسیداز تثبیت شده روی ژل برای اندازه‌گیری غلظت گلوکز در محلولهای بیولوژیکی و در بافتهای آزمایشگاهی استفاده می‌کند.
آنزیم‌ها اجزای اساسی کاتالیزوری زیست‌شناسی هستند و آنزیم‌های فعال اکسیداسیون ردوکس را در سطوح الکترود جذب می‌کنند و امکان جستجوی مستقیم عملکرد آنها را فراهم می‌کند.
از طریق اندازه‌گیری‌های الکتروشیمیایی استاندارد، فعالیت کاتالیزوری، برگشت‌پذیری و پایداری، پتانسیل کوفاکتورهای فعال ردوکس و سرعت انتقال الکترون بین سطحی را می‌توان به راحتی اندازه گرفت. تحقیقات مکانیکی در مورد نرخ بالای الکتروکاتالیستی و انتخاب آنزیم‌ها ممکن است از طراحی الکتروکاتالیست‌های مولکولی و ناهمگن مصنوعی الهام بگیرد.
تحقیقات الکتروشیمیایی آنزیم‌ها همچنین به درک ما از فعالیت آنها در محیط بیولوژیکی و چرایی تکامل آنها در ساختار و عملکرد فعلی کمک می‌کند. با این حال، آرایه متداول تکنیک‌های الکتروشیمیایی (به عنوان مثال، ولتامتری و کرونوآمپومتری) به تنهایی یک تصویر محدود از رابط آنزیم-الکترود را ارائه می‌دهد.
در حسگرهای زیستی و سلولهای سوخت زیستی، اغلب سرعت انتقال الکترون بین سطح آنزیم و الکترود برای بهبود عملکرد دستگاه‌ها (حساسیت یا توان خروجی) مطلوب است. سه استراتژی مهم در دسترس برای بهبود عملکرد الکترودهای اصلاح شده با آنزیم: استفاده از مهندسی پروتئین،
پلیمرهای طراح (designer polymers) و نانومواد است. مهندسی پروتئین یا پروتئین‌های تشکیل دهنده عناصر بیوکاتالیستی امکان تنظیم ثبات، فعالیت و ویژگی آنها را فراهم می‌کند. همچنین می‌تواند باعث تغییر کارایی بی حرکتی آنزیم شود (به عنوان مثال جذب در مقابل بیحرکتی کووالانسی). اگر انتقال مستقیم الکترون مطلوب نباشد، ممکن است بتوان پلیمرهایی را در سیستم وارد کرد که انتقال الکترون را به سطح الکترود یا از آن واسطه می‌کنند. اخیراً پیشرفت چشمگیری در طراحی پلیمرها برای اصلاح الکترودها، از جمله پلیمرهای منقوش مولکولی و پلیمرهای پاسخ دهنده، حاصل شده‌است. سومین عنصری که می‌تواند در الکترودها گنجانده شود، ذرات نانو است. این نانومواد می‌توانند به عنوان داربست از طریق جذب یا واکنش شیمیایی با گروه‌های عاملی، افزایش سطح و مقاومت الکترود، عناصر بیولوژیکی را بی حرکت کنند. انبوهی از نانومواد به عنوان بخشی از جدیدترین الکترودهای اصلاح شده با آنزیم، از جمله گرافن، نانولوله‌های کربنی، نانوذرات فلزی، سیلیس‌ها و چارچوب‌های فلزی - آلی در حال آزمایش است. بعضی از اینها همچنین می‌توانند به عنوان نانوسیم طراحی شوند تا بتوانند انتقال مستقیم الکترون از نقاط فعال دیستال را در آنزیم‌ها انجام دهند یا کوتاه کنند.
از آنجا که آنزیم‌ها از پروتئین تشکیل شده‌اند، عملکرد آنها نسبت به تغییر در بسیاری از عوامل شیمیایی فیزیکی مانند pH، دما، غلظت بستر و غیره حساس است.
به منظور بررسی اثر افزایش غلظت آنزیم بر میزان واکنش، بستر باید در مقدار اضافی وجود داشته باشد. به عنوان مثال، واکنش باید مستقل از غلظت بستر باشد.
هرگونه تغییر در مقدار محصول تشکیل شده طی یک دوره زمانی مشخص به سطح آنزیم موجود بستگی خواهد داشت.
گفته می‌شود این واکنشها «مرتبه صفر» هستند زیرا سرعتها از غلظت بستر مستقل نیستند و برابر با بعضی از ثابتهای k هستند.
شکل‌گیری محصول با سرعتی خطی با زمان پیش می‌رود. افزودن بستر بیشتر به افزایش نرخ کمک نمی‌کند.
در سینتیک مرتبه صفر، اجازه دادن به آزمایش برای مدت زمان دو برابر منجر به دو برابر مقدار محصول می‌شود
مقدار آنزیم موجود در یک واکنش با فعالیتی که کاتالیز می‌کند اندازه‌گیری می‌شود. رابطه بین فعالیت و غلظت تحت تأثیر بسیاری از عوامل مانند دما، pH و غیره قرار دارد. یک آزمایش آنزیم باید طوری طراحی شود که فعالیت مشاهده شده متناسب با مقدار آنزیم موجود باشد تا غلظت آنزیم تنها عامل محدود کننده باشد.
وقتی واکنش مرتبه صفر به صورت مطلوب است.
برای اندازه‌گیری ایده‌آل فعالیت آنزیم، اندازه‌گیری‌ها باید در آن قسمت از منحنی انجام شود که واکنش مرتبه صفر است. یک واکنش به احتمال زیاد در ابتدا مرتب صفر است زیرا غلظت بستر در آن زمان بیشترین است. برای اطمینان از اینکه یک واکنش مرتبه صفر است، باید چندین اندازه‌گیری غلظت محصول (یا بستر) انجام شود.
به‌طور تجربی نشان داده شده‌است که اگر مقدار آنزیم ثابت نگه داشته شود و سپس غلظت بستر به تدریج افزایش یابد، سرعت واکنش افزایش می‌یابد تا زمانی که به حداکثر برسد. پس از این مرحله، افزایش غلظت بستر باعث افزایش سرعت (دلتا A / دلتا T) نمی‌شود. این نظریه وجود دارد که وقتی این حداکثر سرعت حاصل شد، آنزیم موجود به ES، کمپلکس بستر آنزیمی تبدیل شده‌است.
مانند اکثر واکنشهای شیمیایی، با افزایش دما سرعت واکنش کاتالیزور آنزیمی افزایش می‌یابد. ده درجه سانتیگراد افزایش دما فعالیت اکثر آنزیم‌ها را ۵۰ تا ۱۰۰ درصد افزایش می‌دهد. تغییرات دمای واکنش به اندازه ۱ یا ۲ درجه ممکن است تغییرات ۱۰ تا ۲۰٪ را در نتایج ایجاد کند. در مورد واکنش‌های آنزیمی، این واقعیت پیچیده‌است که بسیاری از آنزیم‌ها تحت تأثیر دماهای بالا قرار دارند.
سرعت واکنش با افزایش دما به حداکثر افزایش می‌یابد، سپس با افزایش بیشتر دما به‌طور ناگهانی کاهش می‌یابد. از آنجا که بیشتر آنزیم‌های حیوانی در دمای بالاتر از ۴۰ درجه سانتیگراد به سرعت دناتوره می‌شوند، بیشترین تعیین آنزیم‌ها تا حدودی زیر آن دما انجام می‌شود.
در طی یک دوره زمانی، آنزیم‌ها حتی در دماهای متوسط غیرفعال می‌شوند. ذخیره آنزیم‌ها در دمای ۵ درجه سانتیگراد یا کمتر معمولاً مناسب‌ترین است. بعضی از آنزیم‌ها در اثر انجماد فعالیت خود را از دست می‌دهند.
مقادیر pH بسیار زیاد یا پایین به‌طور کلی باعث از دست رفتن فعالیت اکثر آنزیم‌ها می‌شود. pH همچنین عاملی در پایداری آنزیم‌ها است. همانند فعالیت، برای هر آنزیم نیز منطقه ای از پایداری بهینه pH وجود دارد. همان‌طور که جدول نشان داده شده، مقدار مطلوب pH از یک آنزیم به آنزیم دیگر بسیار متفاوت خواهد بود
جدول زیر pH مناسب را برای آنزیم‌های مختلف نشان می‌دهد.