酵素

酵素（粵拼：haau1 sou3），學名叫酶，係指具有催化功能嘅蛋白質。
酵素係已知可以催化超過五千種生物化學反應類型。
其他生物催化劑包括催化性 RNA 分子，又叫做核酵素。有時佢哋會畀人形容做酵素嘅「一種」，而唔係「似」酵素，但係就算自從 1980–1982 年發現核酵素之後嘅幾十年，單單「酵素」呢個字通常都係特指蛋白質嗰種（就好似喺呢篇文章入面用嘅噉）。第三類生物催化劑係由嗰啲有催化能力嘅生物分子凝聚物構成嘅。
酵素嘅特異性嚟自佢獨特嘅三維結構。
IUPAC 酵素嘅定義
好似所有催化劑噉，酵素通過降低活化能嚟提高反應速率。一啲酵素可以令佢哋將底物轉化成產物嘅速度快幾百萬倍。一個極端嘅例子係乳清酸核苷-5'-磷酸脫羧酵素，佢令一個原本要幾百萬年先發生嘅反應，喺幾毫秒內就發生到。 化學上，酵素就好似任何催化劑噉，唔會喺化學反應入面消耗，亦都唔會改變反應嘅化學平衡。酵素同大多數其他催化劑唔同嘅地方在於佢哋更加具有特異性。酵素活性可能會受其他分子影響：抑制劑係降低酵素活性嘅分子，而激活劑係提高活性嘅分子。好多藥物同毒藥都係酵素抑制劑。酵素活性喺佢嘅最佳溫度同酸鹼值範圍之外會顯著降低，而且好多酵素喺變性嗰陣時，受到過多熱力，會（永久性噉）變性，失去佢哋嘅結構同催化特性。
一啲酵素會畀人商業用途，例如，喺抗生素嘅合成入面。一啲家用產品會用酵素嚟加速化學反應：生物洗衣粉入面嘅酵素會分解衫上面嘅蛋白質、澱粉或者脂肪污漬，而嫩肉粉入面嘅酵素會將蛋白質分解成更細嘅分子，令到啲肉更加容易咀嚼。
Template:Toclimit

詞源同歷史
Eduard Buchner
到咗 17 世紀後期同 18 世紀初期，胃液對肉嘅消化 以及植物提取物同唾液將澱粉轉化成糖都係已知嘅，但係呢啲過程發生嘅機制仲未畀人確定。
法國化學家安塞姆·佩恩喺 1833 年首先發現一種酵素，澱粉酵素。 幾十年之後，當研究發酵糖變成酒精嘅酵母嗰陣時，路易·巴斯德得出結論，認為呢種發酵係由酵母細胞入面包含嘅一種生命力引起嘅，叫做「發酵劑」，佢哋畀人認為只係喺生物體入面先起作用。佢寫道：「酒精發酵係一種同酵母細胞嘅生命同埋組織相關嘅行為，而唔係同細胞嘅死亡或者腐爛相關。」
喺 1877 年，德國生理學家威廉·屈內 (1837–1900) 首先用咗「酵素」呢個詞，佢嚟自 Template:Ety，嚟形容呢個過程。 「酵素」呢個詞之後畀人用嚟指非生物物質，好似胃蛋白酵素噉，而「發酵劑」呢個詞就畀人用嚟指生物體產生嘅化學活性。
愛德華·比希納喺 1897 年提交咗佢第一篇關於酵母提取物研究嘅論文。喺柏林大學嘅一系列實驗入面，佢發現糖可以畀酵母提取物發酵，就算混合物入面冇活酵母細胞都係噉。 佢將引起蔗糖發酵嘅酵素叫做「酵素解素」。 喺 1907 年，佢攞到諾貝爾化學獎，「因為佢發現咗無細胞發酵」。跟住比希納嘅例子，酵素通常根據佢哋進行嘅反應嚟命名：後綴「-酵素」同底物嘅名稱結合（例如，乳糖酵素係分解乳糖嘅酵素）或者同反應嘅類型結合（例如，DNA 聚合酵素形成 DNA 聚合物）。
喺 1900 年代初期，酵素嘅生物化學特性仍然係未知嘅。好多科學家觀察到酵素活性同蛋白質有關，但係其他人（好似諾貝爾獎得主理查德·維爾斯泰特）就認為蛋白質只係真正酵素嘅載體，而蛋白質本身係冇催化能力嘅。 喺 1926 年，詹姆斯·B·薩姆納 表明脲酵素係一種純蛋白質，並且將佢結晶化；佢喺 1937 年對酵素過氧化氫酵素都做咗同樣嘅事。純蛋白質可以係酵素嘅結論畀 約翰·霍華德·諾思羅普 同埋 溫德爾·梅雷迪思·斯坦利 確定性噉證明咗，佢哋研究咗消化酵素胃蛋白酵素（1930 年）、胰蛋白酵素 同 胰凝乳蛋白酵素。呢三位科學家攞到 1946 年諾貝爾化學獎。
酵素可以結晶化嘅發現最終令佢哋嘅結構可以通過X 射線晶體學嚟解開。溶菌酵素首先做到咗呢點，溶菌酵素係喺眼淚、唾液同蛋白入面發現嘅一種酵素，佢可以消化一啲細菌嘅外層；呢個結構畀 大衛·奇爾頓·菲利普斯 領導嘅一個團隊解開，並喺 1965 年發表。 溶菌酵素嘅高分辨率結構標誌住結構生物學領域嘅開始，以及喺原子級細節層面理解酵素點樣起作用嘅努力。

分類同命名法
酵素可以通過兩個主要標準嚟分類：氨基酸序列相似性（以及因此嘅進化關係）或者酵素活性。
酵素活性。酵素嘅名稱通常嚟自佢嘅底物或者佢催化嘅化學反應，詞尾係「-酵素」。:8.1.3 例子有乳糖酵素、酒精脫氫酵素 同 DNA 聚合酵素。催化相同化學反應嘅唔同酵素叫做同工酵素。:10.3
國際生物化學與分子生物學聯合會已經開發咗一套酵素嘅命名法，即EC 編號（代表「酵素委員會」）。每個酵素都用「EC」加上一個四個數字嘅序列嚟描述，呢個序列代表酵素活性嘅層次結構（從非常普遍到非常具體）。即係話，第一個數字根據酵素嘅機制大致分類酵素，而其他數字會添加越來越多嘅特異性。
頂級分類係：
EC 1，氧化還原酵素：催化氧化/還原反應
EC 2，轉移酵素：轉移一個官能基（例如甲基或者磷酸基）
EC 3，水解酵素：催化各種化學鍵嘅水解
EC 4，裂合酵素：通過水解同氧化以外嘅方法裂解各種化學鍵
EC 5，異構酵素：催化單個分子內嘅異構化變化
EC 6，連接酵素：用共價鍵連接兩個分子。
EC 7，轉位酵素：催化離子或者分子跨膜移動，或者佢哋喺膜內分開。
呢啲部分畀人底物、產物同埋化學機制等其他特徵進一步細分。一個酵素畀四個數字標識完全指定。例如，己糖激酵素 (EC 2.7.1.1) 係一種轉移酵素 (EC 2)，佢將一個磷酸基 (EC 2.7) 加到一個己糖上面，己糖係一個含有醇基嘅分子 (EC 2.7.1)。
序列相似性。EC 類別唔反映序列相似性。例如，兩個具有相同 EC 編號嘅連接酵素，佢哋催化嘅反應完全相同，但係可以具有完全唔同嘅序列。獨立於佢哋嘅功能，酵素，好似任何其他蛋白質噉，已經根據佢哋嘅序列相似性分類成眾多家族。呢啲家族已經喺幾十個唔同嘅蛋白質同蛋白質家族數據庫入面記錄咗，好似 Pfam 噉。
非同源同功能酵素。具有相同酵素活性嘅唔相關酵素畀人叫做「非同源同功能酵素」。 水平基因轉移可能會將呢啲基因傳播到唔相關嘅物種，尤其係細菌，喺嗰度佢哋可以取代相同功能嘅內源基因，導致非同源基因置換。

結構
酵素活性最初隨住溫度升高 (Q10 係數) 而增加，直到酵素嘅結構展開（變性），導致喺中間溫度下達到最佳反應速率。
睇埋：蛋白質結構
酵素通常係球狀蛋白質，單獨或者喺更大嘅複合物入面起作用。氨基酸嘅序列指定咗結構，而結構反過嚟決定咗酵素嘅催化活性。 雖然結構決定功能，但係仲未可以單單從結構預測一種新嘅酵素活性。 當加熱或者受到化學變性劑嗰陣時，酵素結構會展開（變性），而結構嘅破壞通常會導致活性喪失。 酵素變性通常同高於物種正常水平嘅溫度有關；因此，嚟自火山環境（好似溫泉）入面嘅細菌嘅酵素因為佢哋喺高溫下起作用嘅能力而畀工業用戶睇重，令到酵素催化嘅反應可以喺非常高嘅速率下起作用。
酵素通常比佢哋嘅底物大好多。尺寸範圍從僅 62 個氨基酸殘基（對於 4-草酰巴豆酸互變異構酵素 嘅單體） 到超過 2,500 個殘基（喺動物脂肪酸合酵素入面）。 佢哋結構嘅一小部分（大約 2–4 個氨基酸）直接參與催化：催化位點。 呢個催化位點位於一個或者多個結合位點旁邊，喺嗰度殘基定向底物。催化位點同結合位點一齊構成咗酵素嘅活性位點。酵素結構嘅剩餘大部分起到維持活性位點嘅精確方向同動力學嘅作用。
喺一啲酵素入面，冇氨基酸直接參與催化；相反，酵素包含結合同定向催化輔因子嘅位點。 酵素結構可能仲包含變構位點，喺嗰度小分子嘅結合會引起構象變化，從而提高或者降低活性。
少量基於 RNA 嘅生物催化劑叫做 核酵素，佢哋存在，佢哋又可以單獨起作用或者同蛋白質複合物一齊起作用。其中最常見嘅係 核糖體，佢係蛋白質同催化性 RNA 組成部分嘅複合物。:2.2

機制
酵素結構嘅組織同埋溶菌酵素例子。藍色嘅係結合位點，紅色嘅係催化位點，黑色嘅係肽聚糖底物。 (Template:PDB)

底物結合
酵素必須喺催化任何化學反應之前結合佢哋嘅底物。酵素通常對佢哋結合嘅底物同埋之後催化嘅化學反應非常揀擇。特異性係通過具有互補形狀、電荷同埋親水性/疏水性特徵嘅結合口袋嚟實現嘅，呢啲特徵同底物嘅特徵互補。因此，酵素可以區分非常相似嘅底物分子，從而化學選擇性、區域選擇性同埋立體專一性。
一啲表現出最高特異性同埋準確性嘅酵素參與基因組嘅複製同埋表達。其中一啲酵素具有「校對」機制。喺呢度，好似 DNA 聚合酵素 噉嘅酵素喺第一步催化一個反應，然後喺第二步檢查產物係咪正確嘅。 呢個兩步過程導致高保真哺乳動物聚合酵素嘅平均錯誤率低於每 1 億個反應入面 1 個錯誤。:5.3.1 喺 RNA 聚合酵素、 氨酰 tRNA 合成酵素 同埋 核糖體 入面都發現咗類似嘅校對機制。
相反，一啲酵素表現出酵素嘅混雜性，具有廣泛嘅特異性，並且對一系列唔同嘅生理相關底物起作用。好多酵素都具有偶然產生嘅細微副作用活性（即係 中性），呢啲活性可能係新功能進化選擇嘅起點。
酵素通過底物結合時嘅誘導契合嚟改變形狀，形成酵素-底物複合物。己糖激酵素 具有一個大嘅誘導契合運動，佢會喺 三磷酸腺苷 同 木糖 呢啲底物上面閉合。藍色嘅係結合位點，黑色嘅係底物，黃色嘅係 Mg2+ 輔因子。 (Template:PDB, Template:PDB2)

「鎖同鑰匙」模型
為咗解釋觀察到嘅酵素特異性，喺 1894 年，埃米爾·費歇爾 提出，酵素同底物都具有特定嘅互補幾何形狀，佢哋可以精確噉嵌入對方。 呢個通常畀人叫做「鎖同鑰匙」模型。:8.3.2 呢個早期模型解釋咗酵素嘅特異性，但係冇解釋酵素實現嘅過渡態穩定化。

誘導契合模型
喺 1958 年，丹尼爾·E·科什蘭德 提出咗對鎖同鑰匙模型嘅修改：由於酵素係相當有彈性嘅結構，因此活性位點會喺底物同酵素相互作用嘅時候，通過同底物嘅相互作用不斷畀人重塑。 因此，底物唔係簡單噉結合到一個剛性嘅活性位點；構成活性位點嘅氨基酸側鏈會被塑造成精確嘅位置，令到酵素可以執行佢嘅催化功能。喺一啲情況下，好似 糖苷酵素 噉，底物分子喺進入活性位點嗰陣時，形狀都會稍微改變。 活性位點會繼續改變，直到底物完全結合，喺嗰個時間點，最終嘅形狀同電荷分佈就會確定。
喺存在競爭同埋噪聲嘅情況下，誘導契合可能會通過構象校對機制提高分子識別嘅保真度。

催化作用
睇埋：酵素催化作用同過渡態理論
酵素可以通過幾種方式加速反應，所有呢啲方式都會降低活化能（ΔG‡，吉布斯自由能）
通過穩定過渡態：
創造一個電荷分佈同過渡態互補嘅環境，嚟降低佢嘅能量
通過提供替代反應途徑：
暫時同底物反應，形成共價中間體，嚟提供一個較低能量嘅過渡態
通過破壞底物基態嘅穩定性：
將結合嘅底物扭曲成佢哋嘅過渡態形式，嚟減少達到過渡態所需嘅能量
通過將底物定向到一個有效嘅排列入面，嚟減少反應熵變化 （呢個機制對催化作用嘅貢獻相對較小）
酵素可能會同時使用其中幾種機制。例如，蛋白酵素（好似 胰蛋白酵素 噉）使用催化三聯體執行共價催化作用，使用氧陰離子孔穩定過渡態上嘅電荷積累，使用定向水底物完成水解。

動力學
睇埋：蛋白質動力學
酵素唔係剛性、靜態嘅結構；相反，佢哋具有複雜嘅內部動力學運動——即係，酵素結構部分嘅運動，好似單個氨基酸殘基、形成蛋白質環或者二級結構單元嘅殘基組，甚至係成個蛋白質結構域。呢啲運動產生咗一個構象集合，佢哋係稍微唔同嘅結構，喺平衡狀態下相互轉化。呢個集合入面唔同嘅狀態可能同酵素功能嘅唔同方面有關。例如，酵素 二氫葉酸還原酵素 嘅唔同構象同催化循環嘅底物結合、催化、輔因子釋放同埋產物釋放步驟有關， 同 催化共振理論 一致。

底物呈現
底物呈現 係一個酵素畀人從佢嘅底物隔離開嘅過程。酵素可以畀人隔離到質膜，遠離細胞核或者細胞溶質入面嘅底物。 或者喺膜內，酵素可以畀人隔離到脂筏入面，遠離無序區域入面嘅底物。當酵素釋放嗰陣時，佢會同佢嘅底物混合埋。或者，酵素可以畀人隔離喺佢嘅底物附近，嚟激活酵素。例如，酵素可以係可溶嘅，並且喺激活之後結合到質膜入面嘅脂質，然後對質膜入面嘅分子起作用。

變構調節
内文：變構調節
變構位點係酵素上面嘅口袋，同活性位點唔同，佢哋會結合細胞環境入面嘅分子。然後，呢啲分子會引起酵素嘅構象或者動力學嘅變化，呢啲變化會傳遞到活性位點，從而影響酵素嘅反應速率。 通過呢種方式，變構相互作用可以抑制或者激活酵素。變構相互作用同酵素代謝途徑入面嘅上游或者下游代謝物相互作用會引起反饋調節，根據其餘途徑嘅流量改變酵素嘅活性。

輔因子
硫胺素焦磷酸嘅化學結構同埋轉酮醇酵素嘅蛋白質結構。硫胺素焦磷酸輔因子係黃色，木酮糖 5-磷酸底物係黑色。 (Template:PDB)
内文：輔因子 (生物化學)
一啲酵素唔需要額外嘅組件就可以顯示完全活性。其他酵素需要非蛋白質分子（叫做輔因子）結合埋先可以有活性。 輔因子可以係無機嘅（例如，金屬離子同鐵硫簇）或者有機化合物（例如，黃素同血紅素）。呢啲輔因子起到好多作用；例如，金屬離子可以幫助穩定活性位點入面嘅親核物質。 有機輔因子可以係輔酵素（佢哋喺反應期間從酵素嘅活性位點釋放出嚟），或者輔基（佢哋緊密噉結合到酵素上面）。有機輔基可以係共價結合嘅（例如，生物素喺 丙酮酸羧化酵素 等酵素入面）。
一個包含輔因子嘅酵素嘅例子係 碳酸酐酵素，佢使用一個鋅輔因子，鋅輔因子畀結合做佢活性位點嘅一部分。 呢啲緊密結合嘅離子或者分子通常喺活性位點入面發現，並且參與催化作用。:8.1.1 例如，黃素同血紅素輔因子通常參與氧化還原反應。:17
需要輔因子但係冇結合輔因子嘅酵素叫做「脫輔酵素」或者「脫輔蛋白」。具有活性所需輔因子嘅酵素叫做「全酵素」（或者完整酵素）。術語「全酵素」亦都可以應用於包含多個蛋白質亞基嘅酵素，好似 DNA 聚合酵素 噉；喺呢度，全酵素係包含活性所需嘅所有亞基嘅完整複合物。:8.1.1

輔酵素
輔酵素係可以鬆散或者緊密噉結合到酵素上面嘅細有機分子。輔酵素將化學基團從一種酵素轉運到另一種酵素。 例子包括 NADH、NADPH 同 三磷酸腺苷 (ATP)。一啲輔酵素，好似 黃素單核苷酸 (FMN)、黃素腺嘌呤二核苷酸 (FAD)、硫胺素焦磷酸 (TPP) 同 四氫葉酸 (THF)，都係嚟自維生素。呢啲輔酵素唔可以由身體「從頭」合成，必須從飲食入面攝取密切相關嘅化合物（維生素）。攜帶嘅化學基團包括：
氫負離子 (H−)，由 NAD 或者 NADP+ 攜帶
磷酸基團，由 三磷酸腺苷 攜帶
乙酰基，由 輔酵素 A 攜帶
甲酰基、次甲基或者甲基，由 葉酸 攜帶
甲基，由 S-腺苷甲硫氨酸 攜帶
由於輔酵素會因為酵素嘅作用而畀人化學改變，因此將輔酵素視為一類特殊嘅底物，或者好多唔同酵素共有嘅第二底物，係幾有用嘅。例如，已知大約有 1000 種酵素使用輔酵素 NADH。
輔酵素通常會不斷畀人再生，並且佢哋嘅濃度喺細胞內部保持喺一個穩定嘅水平。例如，NADPH 通過 磷酸戊糖途徑 再生，而 S -腺苷甲硫氨酸通過 甲硫氨酸腺苷轉移酵素 再生。呢種持續再生意味住少量輔酵素可以畀人非常密集噉使用。例如，人體每日嘅 ATP 轉換量相當於自身體重。

熱力學
化學反應階段嘅能量。未催化（虛線），底物需要好多活化能先可以達到過渡態，然後衰變成較低能量嘅產物。當酵素催化（實線）嗰陣時，酵素結合底物 (ES)，然後穩定過渡態 (ES‡)，嚟減少產生產物 (EP) 所需嘅活化能，產物最終會畀人釋放。
内文：活化能、熱力學平衡同化學平衡
好似所有催化劑噉，酵素唔會改變反應嘅化學平衡位置。喺酵素存在嘅情況下，反應嘅運行方向同冇酵素嘅情況下相同，只係速度更快。:8.2.3 例如，碳酸酐酵素 根據佢反應物嘅濃度喺任一方向催化佢嘅反應：
CO

(2)
反應速率取決於形成過渡態所需嘅活化能，過渡態之後衰變成產物。酵素通過降低過渡態嘅能量嚟提高反應速率。首先，結合形成一個低能量嘅酵素-底物複合物 (ES)。第二，酵素穩定過渡態，使得佢相比未催化反應 (ES‡) 需要更少嘅能量嚟實現。最後，酵素-產物複合物 (EP) 解離，釋放產物。:8.3
酵素可以耦合兩個或者更多個反應，噉樣就可以用熱力學上有利嘅反應嚟「驅動」熱力學上不利嘅反應，令到產物嘅組合能量低於底物。例如，ATP 嘅水解通常畀人用嚟驅動其他化學反應。

動力學
有或者冇酵素催化嘅化學反應機制。酵素 (E) 結合 底物 (S) 嚟產生 產物 (P)。酵素反應嘅飽和曲線，顯示底物濃度同反應速率之間嘅關係。
内文：酵素動力學
酵素動力學係研究酵素點樣結合底物並將佢哋轉化成產物。 用喺動力學分析入面嘅速率數據通常從酵素分析入面獲得。喺 1913 年，萊昂諾爾·米凱利斯 同 莫德·萊昂諾拉·門滕 提出咗酵素動力學嘅定量理論，呢個理論畀人稱為 米氏方程。 米凱利斯同門滕嘅主要貢獻係將酵素反應諗成兩個階段。喺第一個階段，底物可逆噉結合到酵素上面，形成酵素-底物複合物。為咗紀念佢哋，呢個有時畀人叫做米凱利斯-門滕複合物。然後，酵素催化反應入面嘅化學步驟，並釋放產物。呢項工作畀 G. E. 布里格斯 同 J. B. S. 霍爾丹 進一步開發，佢哋推導出嘅動力學方程式至今仍然畀人廣泛使用。
酵素速率取決於溶液條件同埋底物濃度。為咗搵到酵素反應嘅最大速度，底物濃度會增加，直到睇到恆定嘅產物形成速率。呢個顯示喺右邊嘅飽和曲線入面。飽和發生嘅原因係，隨住底物濃度增加，越來越多嘅遊離酵素會轉化成結合底物嘅 ES 複合物。喺酵素嘅最大反應速率 (Vmax) 下，所有酵素活性位點都結合到底物，並且 ES 複合物嘅量同酵素嘅總量相同。:8.4
Vmax 只係幾個重要動力學參數之一。達到畀定反應速率所需嘅底物量都好重要。呢個由 米氏常數 (Km) 畀出，佢係酵素達到其最大反應速率一半所需嘅底物濃度；通常，每個酵素對於畀定嘅底物都有一個特徵性嘅 KM。另一個有用嘅常數係 kcat，又叫做「轉換數」，佢係每個活性位點每秒處理嘅底物分子數。:8.4
酵素嘅效率可以用 kcat/Km 嚟表示。呢個又叫做特異性常數，佢包含咗反應入面所有步驟嘅速率常數，直到包括第一個不可逆步驟。由於特異性常數反映咗親和力同催化能力，因此佢幾有用於比較唔同酵素之間嘅差異，或者相同酵素同唔同底物之間嘅差異。特異性常數嘅理論最大值叫做擴散極限，大約係 108 到 109 (M−1 s−1)。喺呢個點，酵素同佢底物嘅每次碰撞都會導致催化作用，並且產物形成嘅速率唔受反應速率限制，而係受擴散速率限制。具有呢種特性嘅酵素叫做「催化完美」或者「動力學完美」。呢啲酵素嘅例子有 磷酸丙糖異構酵素、碳酸酐酵素、乙酰膽鹼酯酵素、過氧化氫酵素、延胡索酸酵素、β-內酰胺酵素 同埋 超氧化物歧化酵素。:8.4.2 呢啲酵素嘅轉換可以達到每秒幾百萬個反應。:9.2 但係大多數酵素遠非完美： 同  嘅平均值分別大約係  同 。
米氏方程動力學依賴於質量作用定律，質量作用定律嚟自自由擴散同熱力學驅動嘅隨機碰撞嘅假設。好多生物化學或者細胞過程大致偏離呢啲條件，因為大分子擁擠同受約束嘅分子運動。 呢個模型嘅更近期、更複雜嘅擴展試圖糾正呢啲影響。

抑制作用
輔酵素 葉酸（左）同埋抗癌藥 甲氨蝶呤（右）喺結構上非常相似（差異以綠色顯示）。因此，甲氨蝶呤係好多使用葉酸嘅酵素嘅競爭性抑制劑。
内文：酵素抑制劑
酵素反應速率可以畀各種酵素抑制劑降低。:73–74

競爭性
競爭性抑制劑 同底物唔可以同時結合到酵素上面。 通常競爭性抑制劑非常似酵素嘅真正底物。例如，藥物 甲氨蝶呤 係酵素 二氫葉酸還原酵素 嘅競爭性抑制劑，二氫葉酸還原酵素 催化 二氫葉酸 還原成四氫葉酸。 二氫葉酸同呢種藥物嘅結構之間嘅相似性顯示喺附圖入面。呢種抑制類型可以通過高底物濃度嚟克服。喺一啲情況下，抑制劑可以結合到除咗常用底物嘅結合位點之外嘅位點，並且起 變構效應 嚟改變常用結合位點嘅形狀。

非競爭性
非競爭性抑制 非競爭性抑制劑 結合到除咗底物結合位點之外嘅位點。底物仍然以佢嘅常用親和力結合，因此 Km 保持不變。然而，抑制劑降低咗酵素嘅催化效率，因此 Vmax 降低咗。同競爭性抑制相反，非競爭性抑制唔可以通過高底物濃度嚟克服。:76–78

反競爭性
反競爭性抑制劑 唔可以結合到遊離酵素，只可以結合到酵素-底物複合物；因此，呢啲類型嘅抑制劑喺高底物濃度下最有效。喺抑制劑存在嘅情況下，酵素-底物複合物係無活性嘅。:78 呢種抑制類型好少見。

混合型
混合抑制 混合型抑制劑 結合到一個變構位點，底物同抑制劑嘅結合會相互影響。當酵素結合到抑制劑嗰陣時，酵素嘅功能會降低，但係唔會畀人消除。呢種抑制劑唔遵循米氏方程。:76–78

不可逆
不可逆抑制劑 永久性噉使酵素失活，通常通過同蛋白質形成共價鍵。 青黴素 同 阿士匹靈 係以呢種方式起作用嘅常見藥物。

抑制劑嘅功能
喺好多生物體入面，抑制劑可能起到反饋機制嘅作用。如果一種酵素喺生物體入面產生過多嘅一種物質，噉種物質可能會起到抑制劑嘅作用，抑制劑作用於產生佢嘅途徑嘅開頭酵素，導致物質嘅產生喺有足夠量嘅時候減慢或者停止。呢個係負反饋嘅一種形式。主要嘅代謝途徑，好似 檸檬酸循環 噉，都使用咗呢種機制。:17.2.2
由於抑制劑調節酵素嘅功能，因此佢哋通常畀人用做藥物。好多呢類藥物都係可逆嘅競爭性抑制劑，佢哋似酵素嘅天然底物，似上面嘅 甲氨蝶呤 噉；其他幾出名嘅例子包括 他汀類藥物（畀人用嚟治療高膽固醇） 同 蛋白酵素抑制劑（畀人用嚟治療 逆轉錄病毒 感染，好似 HIV 噉）。 阿士匹靈 係一個畀人用做藥物嘅不可逆抑制劑嘅常見例子，佢抑制 COX-1 同 COX-2 酵素，呢啲酵素產生炎症信使 前列腺素。 其他酵素抑制劑係毒藥。例如，毒藥 氰化物 係一種不可逆嘅酵素抑制劑，佢同酵素 細胞色素 c 氧化酵素 活性位點入面嘅銅同鐵結合，並且封鎖 細胞呼吸。

影響酵素活性嘅因素
由於酵素係由蛋白質組成嘅，因此佢哋嘅作用對好多理化因素嘅變化幾敏感，好似 pH、溫度、底物濃度等等。
下表顯示咗各種酵素嘅最佳 pH 值。

生物學功能
酵素喺生物體內部起到各種功能。佢哋幾不可或缺，對於信號轉導同細胞調節幾重要，通常通過 激酵素 同 磷酸酵素 嚟實現。 佢哋仲產生運動，肌球蛋白 水解 三磷酸腺苷 (ATP) 嚟產生 肌肉收縮，仲對細胞周圍嘅貨物運輸，做為 細胞骨架 嘅一部分。 細胞膜入面嘅其他 ATP 酵素 係 離子泵，佢哋參與 主動運輸。酵素仲參與更過癮嘅功能，好似 螢光素酵素 喺 螢火蟲 入面產生光線噉。 病毒 亦都可以包含用於感染細胞嘅酵素，好似 HIV 整合酵素 同 逆轉錄酵素，或者用於從細胞釋放病毒嘅酵素，好似 流感 病毒 神經氨酸酵素 噉。
酵素嘅一個重要功能係喺動物嘅消化系統入面。澱粉酵素 同 蛋白酵素 等酵素會將大分子（分別係 澱粉 或者 蛋白質）分解成更細嘅分子，噉樣佢哋就可以畀腸道吸收。例如，澱粉分子太大，唔可以從腸道吸收，但係酵素會水解澱粉鏈，變成更細嘅分子，好似 麥芽糖，最終變成 葡萄糖，然後就可以畀人吸收。唔同嘅酵素消化唔同嘅食物物質。喺 反芻動物（佢哋嘅飲食係 草食性）入面，腸道入面嘅微生物會產生另一種酵素，纖維素酵素，嚟分解植物纖維嘅纖維素細胞壁。

代謝作用
糖酵解代謝途徑嘅示意圖，從葡萄糖開始，通過幾種中間化學物質，以丙酮酸結束。途徑入面嘅每個步驟都由一種獨特嘅酵素催化。
幾種酵素可以按照特定嘅順序協同工作，創建代謝途徑。:30.1 喺代謝途徑入面，一種酵素將另一種酵素嘅產物攞做底物。喺催化反應之後，產物然後畀人傳遞到另一種酵素。有時，多過一種酵素可以平行噉催化相同嘅反應；呢個可以容許更複雜嘅調節：例如，由一種酵素提供嘅低恆定活性，但係由第二種酵素提供嘅可誘導高活性。
酵素決定咗呢啲途徑入面發生嘅步驟。冇酵素嘅話，代謝作用唔會以相同嘅步驟進行，亦都唔可以畀人調節嚟滿足細胞嘅需求。大多數中心代謝途徑都喺幾個關鍵步驟畀人調節，通常通過活性涉及 ATP 水解嘅酵素。由於呢個反應釋放咗幾多能量，因此其他 熱力學上不利 嘅反應可以同 ATP 水解耦合，從而驅動一系列連接嘅代謝反應嘅整體。:30.1

活性控制
細胞入面控制酵素活性嘅主要方式有五種。:30.1.1

調節
酵素可以畀其他分子激活或者抑制。例如，代謝途徑嘅最終產物通常係途徑嘅第一種酵素（通常係第一個不可逆步驟，叫做決定步驟）嘅抑制劑，從而調節途徑產生嘅最終產物嘅量。呢種調節機制叫做 負反饋機制，因為產生嘅最終產物嘅量受佢自身濃度嘅調節。:141–48 負反饋機制可以有效地根據細胞嘅需求調整中間代謝物嘅合成速率。呢個有助於有效分配材料同埋能量經濟，並且佢可以防止過量製造最終產物。好似其他 體內平衡設備 噉，酵素作用嘅控制有助於維持生物體入面嘅穩定內部環境。:141

翻譯後修飾
翻譯後修飾 嘅例子包括 磷酸化、肉豆蔻酰化 同 糖基化。:149–69 例如，喺對 胰島素 嘅反應入面，多種酵素（包括 糖原合成酵素）嘅 磷酸化 有助於控制 糖原 嘅合成或者降解，並且容許細胞對 血糖 嘅變化起反應。 翻譯後修飾嘅另一個例子係多肽鏈嘅斷裂。胰凝乳蛋白酵素，一種消化蛋白酵素，喺 胰腺 入面以無活性形式 胰凝乳蛋白酵素原 產生，並以呢種形式運輸到 胃，喺嗰度佢會畀人激活。呢個阻止咗酵素喺進入腸道之前消化胰腺或者其他組織。呢種類型嘅酵素嘅無活性前體畀人稱為 酵素原:149–53 或者前酵素。

數量
細胞可以通過響應細胞環境嘅變化嚟增強或者減少酵素嘅產生（酵素基因嘅 轉錄 同 翻譯）。呢種形式嘅 基因調控 叫做 酵素誘導。例如，細菌可能會對抗生素（好似 青黴素 噉）產生抗性，因為叫做 β-內酰胺酵素 嘅酵素會畀人誘導，佢哋會水解青黴素分子入面嘅關鍵 β-內酰胺環。 另一個例子嚟自 肝臟 入面嘅酵素，叫做 細胞色素 P450 氧化酵素，佢哋喺 藥物代謝 入面幾重要。呢啲酵素嘅誘導或者抑制可能會引起 藥物相互作用。 酵素水平亦都可以通過改變酵素 降解 嘅速率嚟調節。:30.1.1 酵素誘導嘅相反係 酵素阻遏。

亞細胞分佈
酵素可以畀人區室化，唔同嘅代謝途徑喺唔同嘅 細胞區室 入面發生。例如，脂肪酸 由 細胞溶質、內質網 同 高爾基 入面嘅一組酵素合成，並且由 線粒體 入面嘅另一組酵素用做能量來源，通過 β-氧化。 此外，酵素到唔同區室嘅 運輸 可能會改變 質子化 程度（例如，中性 細胞質 同酸性 溶酵素體）或者氧化狀態（例如，氧化性 周質空間 或者還原性 細胞質），反過嚟，呢啲會影響酵素活性。 同分隔到膜結合細胞器入面相反，酵素亞細胞定位亦都可以通過酵素聚合成大分子細胞質絲狀物嚟改變。

器官特化
喺 多細胞 真核生物 入面，唔同 器官 同 組織 入面嘅細胞具有唔同嘅 基因表達 模式，因此具有唔同組嘅酵素（畀人稱為 同工酵素），可用於代謝反應。呢個提供咗一種機制嚟調節生物體嘅整體代謝。例如，己糖激酵素，糖酵解途徑入面嘅第一種酵素，有一種特殊嘅形式叫做 葡萄糖激酵素，佢喺肝臟同 胰腺 入面表達，佢對葡萄糖嘅 親和力 較低，但係對葡萄糖濃度更敏感。 呢種酵素參與感知 血糖 同調節胰島素產生。

參與疾病
喺 苯丙氨酸羥化酵素 入面，結構中超過 300 種唔同嘅突變會引起 苯丙酮尿症。黑色嘅係 苯丙氨酸 底物同 四氫生物蝶呤 輔酵素，黃色嘅係 Fe2+ 輔因子。 (Template:PDB)
酵素嘅遺傳缺陷通常以 常染色體 方式遺傳，因為非 X 染色體比 X 染色體多，並且以 隱性 方式遺傳，因為嚟自未受影響基因嘅酵素通常足以預防攜帶者嘅症狀。
睇埋：遺傳病
由於對酵素活性嘅嚴格控制對於 體內平衡 幾重要，因此單個關鍵酵素嘅任何故障（突變、過度產生、產生不足或者缺失）都可能導致遺傳病。喺人體入面存在嘅數千種酵素類型入面，僅一種酵素類型嘅故障都可能係致命嘅。由於酵素功能不全而導致嘅致命遺傳病嘅一個例子係 泰-薩克斯病，喺呢種病入面，患者缺乏酵素 己糖胺酵素。
酵素缺乏症嘅一個例子係最常見嘅 苯丙酮尿症 類型。酵素 苯丙氨酸羥化酵素 入面嘅好多唔同嘅單個氨基酸突變（佢催化 苯丙氨酸 降解嘅第一步）會導致苯丙氨酸同相關產物嘅積累。一啲突變喺活性位點入面，直接破壞結合同催化作用，但係好多突變遠離活性位點，並且通過破壞蛋白質結構嘅穩定性或者影響正確嘅寡聚化嚟降低活性。 如果疾病冇畀人治療，可能會導致 智力障礙。 另一個例子係 假性膽鹼酯酵素缺乏症，喺呢種病入面，身體分解膽鹼酯藥物嘅能力會受損。
口服酵素畀人用嚟治療一啲功能性酵素缺乏症，好似 胰腺功能不全 同 乳糖不耐症 噉。
酵素功能失調可能引起疾病嘅另一種方式係嚟自編碼 DNA 修復 酵素嘅基因入面嘅 生殖細胞系突變。呢啲酵素嘅缺陷會引起癌症，因為細胞修復佢哋 基因組 入面突變嘅能力較差。呢個會導致突變嘅緩慢積累，並導致 癌症嘅發展。呢種遺傳性 癌症綜合徵 嘅一個例子係 色素性乾皮病，佢會導致 皮膚癌 喺受到即使係最少紫外線照射嘅情況下發展。

進化
好似任何其他蛋白質噉，酵素會通過 突變 同序列分歧隨住時間推移而變化。鑑於佢哋喺 代謝作用 入面嘅核心作用，酵素進化喺 適應 入面起到關鍵作用。因此，一個關鍵問題係酵素可唔可以對佢哋嘅酵素活性並排改變，以及點樣改變。普遍畀人接受嘅係，好多新嘅酵素活性都係通過 基因重複 同重複拷貝嘅突變進化出嚟嘅，雖然進化亦都可以喺冇重複嘅情況下發生。已經改變咗佢活性嘅酵素嘅一個例子係 甲硫氨酰氨肽酵素 (MAP) 同肌酸酰胺水解酵素 (肌酸酵素) 嘅祖先，佢哋幾明顯係同源嘅，但係催化非常唔同嘅反應（MAP 去除新蛋白質入面嘅氨基末端 甲硫氨酸，而肌酸酵素將 肌酸 水解成 肌氨酸 同 尿素）。此外，MAP 係金屬離子依賴性嘅，而肌酸酵素唔係，因此呢種特性亦都隨住時間推移而畀人喪失。 酵素活性嘅微小變化喺酵素入面非常普遍。尤其係底物結合特異性（睇上面）可以通過佢哋底物結合口袋入面嘅單個氨基酸變化嚟輕鬆快速噉改變。喺主要酵素類（好似 激酵素 噉）入面經常睇到呢個。
人工（體外）進化而家畀人普遍用嚟修改酵素活性或者特異性，用於工業應用（睇下面）。

工業應用
内文：工業酵素
當需要極其揀擇嘅催化劑嗰陣時，化學工業同埋其他工業應用入面會使用酵素。總體而言，酵素喺佢哋已經進化到催化嘅反應數量方面受到限制，並且喺佢哋喺 有機溶劑 同高溫下缺乏穩定性方面亦都受到限制。因此，蛋白質工程 係一個活躍嘅研究領域，佢涉及嘗試創建具有新特性嘅新酵素，通過理性設計或者「體外」進化嚟實現。 呢啲努力已經開始取得成功，而且而家已經「從零開始」設計咗一啲酵素，嚟催化自然界唔會發生嘅反應。