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Titolo: proteine e conformazione nativa

salve a tutti, qual č il vero motivo x cui le proteine "preferiscono" la
loro conformazione nativa ad altre conformazioni anche stabili? grazie


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http://arianna.libero.it/usenet/

 loro conformazione nativa ad altre conformazioni anche stabili? grazie
Ultimamente partecipo poco al gruppo perchè mi
rendo conto, mio malgrado, che le mie conoscenze
biochimiche, col passare del tempo e occupandomi
di tutt'altro vanno scemando in maniera bestiale, e mi
dispiace un sacco..e "disimparare" qualcosa da' una
sensazione bruttissima, una sensazione di perdita..
ed è decisamente frustrante, ma tant'è..
In ogni caso, tornando IT e ricordo che la struttura
quaternariadi una proteina è difficilmente calcolabile
proprio per le numerose variabili che entrano in gioco,
quindi la effettiva nonchè pereferenziale conformazione
è data da fattori di cui non puoi facilmente tener conto,
inoltre non è detto che una conformazione sia preferita
a tutte le condizioni, in condizioni denaturanti c'è perdita
della struttura quaternaria e successivamente riportando la
proteina alle condizioni originarie difficilmente si riottiene
la conformazione di origine.
ciao!

 loro conformazione nativa ad altre conformazioni anche stabili?
La loro struttura finale dipende dalla modalità della loro sintesi.
Prima di tutto si può facilmente calcolare che una proteina, per
"esplorare" tutte le possibili conformazioni e "decidere" quale è la
migliore impiegherebbe molto più tempo dell'attuale età dell'universo:
quindi le proteine sono guidate nel loro avvolgersi. Il "morbo della
mucca pazza" è legato ad un difetto in tale meccanismo.
In realtà le proteine sono sintetizzate in una forma metastabile, in
parole povere "bloccata". Un po' come una scala appoggiata ad un muro:
non è la sua conformazione più stabile (che sarebbe sdraiata per terra)
ma è "bloccata" in maniera talmente solida che tu puoi farci affidamento
arrampicandoti sopra di essa. Ed oltertutto, nella sua forma più
stabile, non avrebbe alcuna utilità.
Si capisce?
Ciao
Tex
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ciao a tutti.. grazie 1000 x le risposte! intendevo xrò chiedere come mai la
proteina tende a ritornare sempre nella sua conformazione nativa pur essendo
altre conformazioni termodinamicamente più stabili.. scusate se ho formulato
male la domanda... ciao!

 altre conformazioni termodinamicamente più stabili..
Questo non è vero, molte proteine si degradano irreversibilmente in
condizioni denaturanti.
Nei casi in cui sia vero, in parte ti ho già risposto: non possono
fisicamente esplorare tutte le conformazioni.
Ricontrolla la fonte della tua affermazione, sono sicuro che c'è qualche
cosa che non va.


 wrote in message
b2b2b5e17ab7ba193fd...@mygate.mailgate.org...


 Soviet-Mario
Grazie, mi hai salvato la giornata, ero un po' depresso... :-)


 loro conformazione nativa ad altre conformazioni anche stabili? grazie
Dobbiamo anche ricordare che nell'organismo le proteine vengono
aiutate ad assumere la loro giusta conformazione da altre proteine che
hanno proprio questa funzione, se non ricordo male si chiamano
PROTEINE CHAPERONE.

 ha scritto:

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Inviato via 
http://arianna.libero.it/usenet/

 isotonico, ipotonico o ipertonico
Rispetto a che cosa?
Ciao
TEX


 ha scritto nel messaggio
news:b2b2b5e17ab7ba193fd...@mygate.mailgate.org...


disfunzioni metaboliche e di malattie conseguenti.
Non ho capito bene che cosa tu voglia dire, in special modo riguardo
al post. Puoi spiegarti meglio?
Ciao
TEX

 TEX

altre per permettere certe funzioni biochimiche specifiche.
Non è solo infondato, ma è anche sbagliato. Anzi, è la conformazione
nativa quella attiva. Che poi *è* stabile, piuttosto non è *la più*
stabile.
Questo in generale, ovvio che ci siano casi particolari.
Tex


Bellissimo come risposta al volo ;-)
Grazie
Ciao

 > >sulla velocità della reazione è un argomento che appassiona i
biochimici
questa "contrapposizione" diciamo così, tra cinetica e termodinamica non mi
sembra troppo pertinente al caso però.
Innanzi tutto, senza riferirsi a proteine specifiche ma parlando solo in
generale, è difficile può fare qualsivoglia affermazione tassativa del tipo
* le conformazioni naturali attive sono le più stabili
* le conformazioni naturali attive sono le meno stabili
(al max si può dire che : le conformazioni naturali attive di rado sono le
più stabili, ma ancor più di rado sono le meno stabili. Tutte hanno però un
ragionevole grado di stabilità, che garantisce una certa protezione contro
la denaturazione termica)
neppure si può dire che :
* le conformazioni naturali sono quelle che si formano (nel senso di
avvolgono) più velocemente (cineticamente preferite), per qualsivoglia
motivo
o altro.
Passando a casi specifici, e trovando gli studi relativi, si possono dire
cose meno generali ovviamente.
Cmq siccome la conformazione è importante quasi quanto la sequenza,
e siccome, dato che la proteina non compare in un sol colpo ma viene
assemblata in sequenza poco a poco (fattore che non garantirebbe comunque di
giungere alla conformazione finale più stabile neppure in assenza di
controlli addizionali cellulari : tipo fosforilazioni, glicosilazioni,
aggraffaggio con ponti disolfuro, o idrossilazioni della prolina e
quant'altro), spesso la cellula assume direttamente il controllo della
struttura finale con le tecniche che ho già detto (ed altre che non
ricordo). Non solo, talvolta quando è richiesto controllo ancora maggiore,
passa all'assemblaggio di aggregati sopra-polimerici (struttura
quaternaria).
In ogni caso, come Tex ha già spiegato nei suoi chiarissimi post, nessuna
proteina può esplorare completamente il suo "spazio" di conformazioni.
E questo per molti motivi.
1) Per le relative energie di attivazione allo srotolamento totale che
possono essere proibitive.
2) (più importante ancora) Per il semplice numero di conformazioni totali.
3) (aggiungo) Per il carattere cooperativo dell'evoluzione conformazionale
(diciamo pure carattere differenziale, dato che la facilità di giungere ad
un certo stato dipende dallo stato precedente e in definitiva dall'intera
storia esplorata. I giochi si giocano presto, per così dire) .... oddio, mo'
non mi linciate se parlo di "conformazioni-attrattore strano" ! eh eh he.
Cmq, certo alcune conformazioni potrebbero giacere in buche di potenziale
non troppo pronunciate ma a cui si può accedere da molte direzioni (da molti
stati alternativi); altre conformazioni, magari stabilissime, potrebbero
essere collegate ad altre solo da gole strette e tortuose di energia
potenziale, magari sbarrate, e non verrebbero mai esplorate altro che in
simulazioni esaustive per questioni di probabilità)
Ribadisco cmq che le diverse probabilità (= altezza dei valichi nella En. di
attivaz.) che competono a tutti i diversi percorsi colleganti tutti i
diversi minimi relativi (tra cui quello assoluto non ha altra particolarità
di essere il più profondo), esaminate nella proteina ULTIMATA, non
necessariamente coincidono (metterei la mano sul fuoco che non coincidano
MAI eccetto che negli omopolimeri) con le probabilità esplorative che la
proteina sviluppa gradualmente CRESCENDO pian piano (poiché anche questa
crescita comporta cambiamenti di proprietà di tipo differenziale)
Si può fare il paragone di una persona che, dotata di una cartina
probabilistica (che ad ogni svolta ti indica di scegliere più facilmente il
valico più basso), è messa in un punto particolare (aminoacido iniziale) su
un massiccio roccioso accidentato. Ciò che vede la persona (e il luogo cui
arriverà) dipende dal punto di partenza, dalla sequenza (percorsi fatti) e
dalle trappole che trova strada facendo. L'unica differenza è che, per
motivi statistici, la proteina è una persona che tenta di imboccare strade
diverse dato il grande numero di tentativi che fa (cmq largamente
insufficienti a fare tutte le prove possibili).
Cmq, "conscia" di questo casino e ben avvezza a gestire il cieco caso, la
cellula di rado gli lascia il controllo (e quando necessario indirizza la
proteina verso la conformazione utile stirandola con le tenaglie = modifiche
anche chimiche agli aminoacidi).
Credo che l'apice supremo del controllo conformazionale nella cellula,
agendo tutto sommato su sfumature aminoacidiche che poi portano a notevole
variabilità finale (oggi mi sento stocastico, si vede eh ?), sia raggiunto
nella sintesi degli anticorpi e dei vari antigeni di marcatura del SELF che
le cellule espongono per identificarsi.
Se qualcuno ha voglia, potrebbe anche fare un richiamo al rapporto PRIONI -
conformazioni ed autocatalisi "conformazionale".
Ciao
Soviet-Mario


Ho dimenticato di dirti grazie.
P.S. che testo mi consigli?

>P.S. che testo mi consigli?
"Fundamentals of Biochemistry", Voet & Voet
Tex

 
-- 
The way some people find fault, you'd think there was some kind of
reward.