Newsgroup: it.scienza.chimica
Titolo: pepsinogeno -----> pespina

chi mi potrebbe spiegare chimicamente come avviene (nelle fossette gastriche
presenti nello stomaco) la trasformazione da pepsinogeno a pepsina grazie
all'HCl????
Grazie
p.s. Se mi potete mandare la risposta anche via e-mail, mi fareste un favore
poichè non visito sempre il NG.

Questo è un lavoro per...
SUPERVICKYYYYYYYYYYYYYYYYYYYYYYYYYYYYYYYYYYY
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Fabio,
sono daccordo ed esorto la poderosa Supervicky a postare (se le va) la
risposta anche sul NG... io sarei interessato ... se fossi l'unico ( a parte
il richiedente principale) ... ho la mail in vista! :-P
Supervickyyyy pensaci tuuu!
Blacksheep

 all'HCl????
Ragazzi, se mi esortate vuol dire che quello che dico è un minimo
interessante, o almeno lo spero, anche se so che è improbabile:-)
Rispondo sul ng di modo che la mia risposta possa prestarsi a correzioni o
integrazioni ulteriori.
Intanto ti dico che la Pepsina fa parte della famiglia delle
endopeptididasi, ovvero di una famiglia di enzimi che idrolizza le proteine
che assumiamo negli amminoacidi costituenti agendo sui legami carbammidici
interni; esiste anche un'altra famiglia di enzimi aventi la medesima
funzione di scissione di proteine in amminoacidi che viene chiamiata
esospetidasi in quanto gli enzimi apparteneti a questa famiglia agiscono a
livello dei legami carbammidici degli amminoacidi terminali.
Le proteasi digestive tipicamente ammettono dei precursori inattivi detti
zimogeni o proenzimi, il precursore inattivo della pepsina è il pepsinogeno,
che è secreto dalle cellule peptiche ovvero uno dei tre tipi cellulari
presenti nelle delle ghiandole oxintiche tubulari della muscosa gastrica, il
rilascio del pepsinogeno è indotto dala gastrina, un ormone secreto dalle
ghaindole piloriche tubulari della mucosa gastrica, il rilascio di questo
ormone , che come tutti gli ormoni gastrointestinali è di natura peptidica,
è stimolato dalla secrezione di HCl  il quale è secreto da un altro tipo di
cellule, le cellule parietali delle ghaindole oxintiche nella concentrazione
160 mM/litro (isotonica, quindi), tale soluzione ha un pH quasi uguale a 1,
a cui corrisponde, a occhio, una concentrazione di idrogenioni di 6 ordini
di grandezza superiore rispetto a quella del sangue arterioso.
L'abbassamentoo del pH fa convertire spontaneamente il pepsinogeno in
pespsina che è un enzima proteolitico attivo solamente in ambiente
fortemente
acido, tanto per capirci il range ideale di pH è compreso circa  tra 2 e 4 e
che si inattiva rapidamente per innalzamento del pH.
La conversione di pepsinogeno in pepsina implica il distacco di una porzione
di 5 peptidi , corrispondenti ad una quarantina di amminoacidi tale porzione
nasconde il sito attivo (ovvero la porzione reattiva) dell'enzima che, una
volta ""smascherato" diviene efficiente.
Se non sono stata chiara fammelo notare e cercherò di puntalizzare
ciao!

Dopo anche questa sua (di Supervicky) risposta suggerirei di fondare
it.fan.supervicky :-)))
Grazie di aver risposto sul NG, e non aver dubbi che qualcuno a cui
interessa c'e' sempre qui :-)
P.S.: parlando con degli amici mi sono accorto che la mia cultura
generale in campo chimica sta' salendo non poco da quando seguo
it.scienza.chimica, la sensazione e' stata bellissima. Grazie!
-- 
Ciao!!!
Michele

Se non sono stata chiara fammelo notare e cercherò di puntalizzare
pertanto è una idrolisi chimica?
se così è mi domando perchè quei 40 aminoacidi e non altri?
non ricordo più ma avrei giurato che cmq per motivi appunto di
selettività la reazione non fosse semplicemente chimica bensì mediata
da qualche enzima....ma se ciò che dici è vero e non ho motivo di
dubitarne, ci deve essere qualcosa, magari a livello di conformazione
del pepsinogeno che *espone* solo quei determinati legami all'azione
chimica dell'acido, mentre altri più nascosti risulteranno meno
reattivi.

 Michele
Ciao
Blacksheep

Ciao
interessantissimo com sempre! Complimenti!
Una domanda quali e cosa sono le ghiandole oxintiche ...
Thanks
Blacksheep
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Fan club Supervicky

Mi cospargo il capo di cenere: ovviamente la concencentrazione 160 mM/litro
non ha alcun senso:-) intendevo 160 mM ovvero 160 mmoli/litro
ciao!

> Una domanda quali e cosa sono le ghiandole oxintiche ...
 La mucosa gastrica ha una porzione ghiandolare che č rivestita di epitelio
cilindrico semplice in cui sono intercalate principalmente due tipi di
ghiandole: quelle piloriche e quelle oxintiche, queste ultime sono
costiutuite da tre
tipi cellulari: le cellule peptiche, ovvero quelle principali che sono poste
nella porzione piů distale,  in pratica la piů profonda, della ghiandola, e,
procedendo verso la mucosa,  le cellule oxintiche o parietali che priducono
pepsinogeno e quelle piů superficiali che producono muco.
ciao!

 se così è mi domando perchè quei 40 aminoacidi e non altri?
Si, ed è favorita dal mezzo acido.
Il sito attivo del pepsinogeno a bassa conecentrazione idrogenionica è
blocccato infatti da un interzione elettrostatica tra una coppia di gruppi
carbonilici di due residui di  asparagina e la catena laterale di una
lisina,
quando l'interazione elettrostica viene  mancare viene persa la porzione
persa entro quei residui, ovvero proprio quella quarantina di amminoacidi.
Di fatto è un meccanismo di attivazione enzimatica bastato sulla proteolisi
dei precursori
Non ho testi sottomano per essere più precisa, se vuoi posso documetarmi un
pò di più
ciao!

 wrote in message
news:wctP7.245084$sq5.11...@news.infostrada.it...

ti ringrazio, sei stata abbastanza esauriente; se mi servisse documentarmi
in modo più preciso non mi sarebbe difficile farlo sui lavori originali che
riportano queste conoscenze che dici....
grazie lo stesso.........
PS quando parlavo della idrolisi chimica consideravo solo la parte di
trasformazione del precursore inattivo a proteina attiva; a quanto dici è la
perdita di quella interazione dovuta, credo, alla presenza di ioni H+ che
favorisce la sensibilità all'idrolisi in quel punto preciso del pepsinogeno
esponendo quei legami che rompendosi danno luogo alla pepsina. Per palrare
di attivaizone enzimatica l'idrolisi di quel legame peptidico che si rompe
dovrebbe essere a carico di una proteasi e, se ho capito bene ciò che dici,
ciò non è. O ci sono altre proteine coinvolte? E' questo il punto preciso
della mia domanda.