Newsgroup: it.scienza.chimica
Titolo: Nuova cura per le malattie da prioni

BSE, ENCEFALOPATIA SPONGIFORME BOVINA
Ho riflettuto su questa patologia e le mie considerazioni mi hanno portato a
formulare alcune interessanti ipotesi che è mio dovere, di cittadino
Italiano, mostrarvi. Per quanto sono perfettamente cosciente del fatto che
voi le ignorerete totalmente, devo inviarvele.
---Da enciclopedia----
Secondo l'ipotesi finora più accreditata, la causa delle epidemie negli
animali da allevamento risiederebbe negli integratori alimentari presenti
nella dieta dei bovini, contenenti carne e farine di ossa provenienti dalla
lavorazione delle carcasse degli ovini, contaminate da particolari agenti
infettivi, le PrP o proteine prioniche.
-----------
Attualmente si ritiene che l'aumento dell'incidenza di BSE in Gran Bretagna,
registrato a partire dalla fine degli anni Ottanta, sia dovuto alle
modifiche introdotte dal 1979 nei sistemi di riutilizzo dei sottoprodotti
della macellazione, rientrati nella catena alimentare animale dopo essere
stati esposti a temperature troppo basse per uccidere le proteine prioniche
responsabili della BSE. I tentativi di trasmettere le malattie da prioni da
un animale all'altro attraverso l'ingestione di carne sono tuttavia falliti,
mentre si sa che è possibile la trasmissione tramite inoculazione di
materiale neurologico, sebbene sia complessa e richieda periodi di
incubazione molto lunghi.
-----------
Secondo l'ipotesi più accreditata, la CJD (Malattia di Creutzfeldt-Jakob)
sarebbe causata da un prione, ossia dalla forma alterata di una
glicoproteina che, nella sua forma normale, è necessaria per la funzione
cerebrale. I prioni sono responsabili anche di altre patologie, quali
l'encefalopatia spongiforme bovina e il kuru. Le ricerche indicano che la
glicoproteina normale è necessaria per permettere la trasmissione degli
impulsi nervosi attraverso le sinapsi (vedi Neurofisiologia). L'accumulo di
una forma anomala di tale proteina interferirebbe, pertanto, con la funzione
della proteina normale.
-----------
Il meccanismo di propagazione della PrP non è ancora stato del tutto
chiarito, anche se secondo alcune ipotesi la forma patologica della proteina
potrebbe agire da stampo per l'alterazione conformazionale della PrP
normale.
Sebbene sia stato dimostrato che le PrP sono infettive, non è facile trovare
tracce della loro presenza nell'organismo. Esse, infatti, non sono visibili
al microscopio elettronico, non danno luogo a infiammazione cerebrale, né a
reazioni del sistema immunitario. Quest'ultima proprietà è probabilmente
dovuta al fatto che gli anticorpi non riescono a distinguere le due forme,
normale e patologica, di PrP e, dunque, non riescono a difendere l'organismo
dalle malattie causate da questi agenti.
-----------
È stato dimostrato che circa il 10% di tutte le patologie causate da prioni
sono malattie genetiche, dovute a mutazioni spontanee nel gene che codifica
per la proteina PrP o alla acquisizione per via ereditaria di tale gene in
forma mutata, nel caso in cui la modificazione si sia verificata in uno dei
genitori e sia presente nelle cellule riproduttive (gameti).
----Fine---------------
-----Ipotesi-------
Il prione che causa la CJD (Malattia di Creutzfeldt-Jakob), e il prione che
causa l'encefalopatia spongiforme bovina (si pensa ad un possibile legame
tra le due) non si replica ne all'interno delle cellule cerebrali ne per
mezzo di esse sfuttando altri meccanismi.
Se questa glicoproteina normale è necessaria per permettere la trasmissione
degli impulsi nervosi attraverso le sinapsi, non credo che nella sua forma
normale o nella sua forma alterata abbia una struttura tale da permettergli
di replicarsi all'interno delle cellule.
Tuttavia l'ipotesi secondo cui la forma patologica della proteina potrebbe
agire da stampo per l'alterazione conformazionale della PrP normale potrebbe
essere quasi esatta ma con qualche modifica:
La proteina prionica sarebbe una molecola ad azione enzimatica prodotta da
alcuni batteri, non è che si replica ma quando viene rilevata da altri
batteri dello stesso ceppo induce questi a produrla in quantità,
probabilmente si tratta di un ceppo parassita (o non parassita) presente
nella flora intestinale (ma potrebbe anche risiedere nelle vie
respiratorie), perchè solo da li le sostanze emesse dai batteri possono
passare nel sangue che le trasporterà al tessuto cerebrale, e li il prione
potrebbe agire da enzima alterando tutte le proteine complementari alla sua
forma con cui viene a contatto e causando quindi un'accumulo della forma
anomala di tale proteina che interferirebbe, pertanto, con la funzione della
proteina normale.
E' probabile quindi che la struttura della proteina prionica avente propietà
infettiva sia differente dalla struttura della proteina complementare alla
sua forma che nell'encefalo viene alterata quando viene a contatto con la
proteina prionica.
Tali considerazioni non si contrappongono all'ipotesi secondo la quale: la
causa delle epidemie negli animali da allevamento risiederebbe negli
integratori alimentari, contenenti carne e farine di ossa contaminate dalle
proteine prioniche.
Ne si contrappongono al fatto che è possibile la trasmissione tramite
inoculazione di materiale neurologico, sebbene sia complessa e richieda
periodi di incubazione molto lunghi.
Il materiale neurologico che viene inoculato conterrebbe sia la proteina
prionica infettiva prodotta da batteri, sia la proteina complementare a
quella prionica prodotta dalle cellule cerebrali e che viene alterata quando
si lega a quella prionica.
la proteina prionica contenuta nel materiale neurologico infetto, nel caso
che venga inoculato nel liquido cefalorachidiano, da quì dovrà passare
nell'apparato circolatorio che trasporterà i prioni ai batteri presenti
nella flora intestinale o sull'epidemide o nelle vie respiratorie. Quando
questi batteri dello stesso ceppo rilevano la presenza di questa proteina,
questi batteri cominceranno a produrla in quantità. Il motivo per cui un
ceppo batterico si comporterebbe in questo modo è facilmente spiegabile:
Un ceppo batterico deve essere in grado di fabbricare più di un composto
chimico: o antibiotico, o antivirale, o enzima, o qualsiasi altra sostanza
utile, a seconda delle condizioni ambientali in cui si trova; Ma una
generazione di batteri tutti originati da un'unica spora, per avere successo
devono fabbricare tutti insieme la stessa sostanza, inoltre un batterio che
produce una determinata sostanza non può smettere di produrla e cominciare a
fabbricarne un'altra, è necessario che vada incontro a mitosi e solo nelle
generazioni successive alcuni batteri che hanno captato la presenza di tale
sostanza si divideranno ma nel processo di divisione piloteranno il processo
di replicazione affinchè le cellule figlie siano in grado di fabbricare ed
emettere la sostanza utile alla sopravvivenza del ceppo batterico.
Questo meccanismo è molto simile ad altri meccanismi già noti nei batteri
che un'esperto dovrebbe conoscere.
Comunque si tratta probabilmente di un ceppo che si installa nell'intestino
insieme alla flora intestinale, perchè solo da li le sostanze emesse dai
batteri possono passare al sangue dove, tali sostanze, verranno trasportate
al tessuto cerebrale.
----Fine---------------
Se questa ipotesi è corretta, nei pazienti affetti dalla malattia di
Creutzfeldt-Jakob, e negli animali affetti da encefalopatia spongiforme
bovina, occorre, nei casi urgenti eliminare con antibiotici tutta la flora
intestinale (operazione non facilmente attuabile dato che questi batteri
hanno certamente sviluppato resistenza contro la maggior parte degli
antibiotici d'uso comune). Inoltre occorre isolare il batterio che produce
il prione per poi trovare un'antibiotico in grado di eliminarlo
dall'organismo.
Le malattie da prioni nell'uomo comprendono la malattia di
Creutzfeldt-Jacob; il kuru; la sindrome di Gerstmann-Sträussler-Scheinker;
l'insonnia familiare fatale.
Inoltre converrebbe intraprendere una ricerca per determinare se anche altre
malattie neurodegenerative come il Morbo di Alzheimer sono o no causate da
prioni e potranno essere curate in questo modo.

 l'insonnia familiare fatale.
Quest'ultima mi è venuta alla fine della lettura del post. YAAWN!!
Tex

 voi le ignorerete totalmente, devo inviarvele.
Allora sei pure stupido.
Se vuoi possiamo provare la tua teoria facendo, di te, farina animale e
dandoti in pasto a bovini e suini (hai visto mai che tu sia infettivo solo
per loro).
Ciao
WP

 ha scritto nel messaggio
news:bd9jfe$d2$1...@atlantis.cu.mi.it...

Semmai ti è passata...
--
Forzapanino
--
Do. Or  do not. There is no try.
Yoda

> Semmai ti č passata...
Gią, infatti. Avevo sbagliato.
Cazzo! Allora questa cura funziona!!!
Tex

 Cazzo! Allora questa cura funziona!!!
E nemmeno te ne accorgi...
Mica quelle cose invasive dei giorni nostri!
E' il futuro ragazzi.... il futuro!!!


 voi le ignorerete totalmente, devo inviarvele.
c'e' qualcuno che ti obbliga? la mamma? la polizia? la finanza? ah, no,
quella no, semmai ti da altri problemi...

 voi le ignorerete totalmente, devo inviarvele.
e diamine, il dovere e' dovere!
Marius

 BSE, ENCEFALOPATIA SPONGIFORME BOVINA
Ma... ora che ci penso...
Contro le zanzare non hai niente?
no, perchč mi stanno massacrando...


> Contro le zanzare non hai niente?
Ragazzo....
Non vorrai che cotanto intelletto si perda dietro a un problema banalmente
risolvibile con una spruzzatina di DDT, vero?
Suvvia.. lasciamolo tranquillo a risolvere i grandi problemi che affliggono
l'umanità.
Ah, chissà se riuscirà a trovare il modo di far vincere all'inter uno
scudetto...
:-DDDDDDDDDDDDDDDDDDDDDDDDDDD
Ciao
WP

 scudetto...
Seeee... purtroppo, dico purtroppo, nemmeno il padre Terno (protettore dei
giocatori del lotto) potrebbe intercedere in quel senso...


 giocatori del lotto) potrebbe intercedere in quel senso...
==========:-DDDDDDDDDDDDDDDD
Ciao
WP

La nuova variante: Rispetto alla forma sporadica, colpisce principalmente
persone in giovane età (dai 15 ai 50 anni) con una sopravvivenza media di
circa 15 mesi. Il periodo di incubazione è tutt'ora ignoto, ma svariate
indagini lo posizionano in un arco di tempo che va da 4 a 40 anni. Le
persone che ne sono colpite mostrano disturbi di tipo sensoriale, accusano
forti dolori, perdita di memoria, movimenti involontari, fino a un vero e
proprio stato demenziale, al mutismo e all'immobilità, fino alla morte. Dal
punto di vista clinico, rispetto alla CJD sporadica, le lesioni cerebrali
sono più estese, le placche amiloidi sono più allungate e maggiormente
circondate dai buchi che caratterizzano la struttura spongiforme.


Sei un caso di isomorfismo con Mika-el o sei proprio originale e scemo di
tuo ?
--
@ntoke
No alle scorie nucleari in Sardegna !
Affora  sa razza inquinadora

 circa 15 mesi.
Allora abbiamo speranze?
OK, per l'abuse, aspetto ancora un po'.
:-DDDDDDDDDDDDDD
Ciao
WP