Dyskusja:Hemoglobina

message: {{Wikiprojekt:Chemia/info}}
{{Wikiprojekt:Nauki medyczne/info}}
Nieuporządkowany fragment: Uprasza się go uporządkować, skrócić i dopiero wstawić do artykułu.
We fragmencie tym wiele treści powiela się wielokrotnie i jego część dotyczy mioglobiny a nie hemoglobiny.[[Wikipedysta:Polimerek|Polimerek]] 22:53, 30 gru 2004 (CET)

message: Hemoglobina i Mioglobina:
U kręgowców przenośnikom tlenu są białka: hemoglobina i mioglobina. Hemoglobina zawarta w eytrocytach działa jako 
przenośnik tlenu we krwi oraz odgrywa decydującą rolę w transporcie CO2 i jonów wodorowych. Mioglobina występuje w 
mięśniach służy jako magazyn tlenu i ułatwia przekazywanie tlenu w obrębie tkanki mięśniowej.
Warunkiem wiązania tlenu przez Mb i Hb jest obecność jednostki niebiałkowej a mianowicie grupy hemowej. Tlen składa się z 
części organicznej i atomu żelaza. Część organiczna protoporficzna zbudowana jest z czterech pierścieni pirolowych połączonych 
mostkami metionowymi w pierścień tetrapirolowy.
Atom Fe  w grupie hemowej umiesszczony jest w centrum pierścienia protoporfiryny, wiąże się z 4 atomami azotu. Oprócz tego 
może on tworzyć dodatkowe wiązania, każde po jednej stronie płaszczyzny hemu. Atom żelaza w hemie występuje w postaci jonu 
żelazawego (+2) (ferrohemoglobina, ferromioglobina lub jon (+3). Mioglobina ma jedną grupę hemową a hemoglobiną cztery.
(5)
Mioglobina - białko globuralne, stanowi pojedyńczy łańcuch polipeptydowy składający się z 153 reszt aminokwasu, ma strukturę 
upakowaną. Około 75% łancucha głównego występuje w konformacji helisy alfa. Łancuch główny złożony jest z 8 odcinków helisy 
alfa.
We wnętrzu mioglobiny znajduje się niewielka pusta przestrzeń. Wnętrze Mb składa się z niemal wyłącznie reszt aminokwasowów 
nie polarnych, to jest leucyna, walina, metionina. Jedynymi grupami polarnymi są dwie reszty histydyny, pełniące decydującą rolę 
w miejscu wiązania tlenu. Zewnętrzna część cząsteczki jest zabudowana zarówno z polarnych jak i niepolarnych aminokwasów.
Hemoglobina zbudowana jest z dwóch łańcuchów alfa i beta. Każdy z nich zawiera 8 odcinków helis i protetyczną grupę hemową. 
Łańcuch alfa składa się z 141 reszt aminokwasowych natomiast łańcuch beta ze 146. W cząsteczce Hb występują wiązania 
niekowalencyjne. 
Kształt cząsteczki Hb jest zbliżony do kuli o średnicy 5,5nm.
W odróżnieniu od mioglobiny, hemoglobina jest białkiem allosterycznym. Różnica ta wyraża się trojako: związanie z cząsteczki O2 z 
Hb ułatwia związanie kolejnej cząsteczki O2 do tej samej cząsteczki Hb. Wiązanie tlenu z Hb jest kooperatywne, a z Mb - 
niekooperatywne.
Krzywa dysocjacji tlenu dla Mb ma kształt hiperboli, natomiast Hb sigmoidalny. Mb wykazuje większe powinnactwo do tlenu niż 
Hb. Można to scharakteryzować wielkością p50, określaną jako cząstkowe ciśnienie tlenu przy którym miejsca wiązania tlenu 
obsadzone są 50%.
Wiązanie Hb z O2 zależne jest od pH, natomiast powinnactwo Mb do O2 nie zależy od pH. Zwiększenie kwasowości środowiska 
powoduje łatwiejsze uwalnianie O2 z Hb,zmniejszenie pH w przedziale fizjologicznym (7-7,4) powoduję przesunięcie w prawo 
krzywej dysocjacji (do do góry). W prawo -> O2 jest łatwiej uwalniany. Związane cząsteczki Hb z O2 ułatwia wiązanie powstałych 
cząsteczek. Wiązanie Hb z O2 jest kooperatywne, podstawa jej funkcji jako nośnika O2.
W Mb - wiązanie nie kooperatywne, bo O2 jest związany nie zależnie. Jeśli mamy stałe pH, a zwiększymy stężenie CO2
zmniejszymy powinnactwo Hb do O2
obecność większych ilości Co2 i H+ w naczyniach włosowych takich metabolicznie czynnych tkankach sprzyja uwalnianiu tlenu z 
utlenianej hemoglobiny.
Mechanizm uwalniania O2 przy dużym stężeniu Co2 i H+ oraz zjawisko usunięcia H+, CO2 przy dużym stężeniu O2 okrył Bohr.
O2Hb + H+ + Co2
 
Hb-H+ (wymiana do H+) i - CO2    +O2
Powinnactwo Hb do O2 kierowane jest też przez czynnik BPg (2,3-bisfoglicerynian). Ma on dużą czystość ładunku ujemnego. BPG 
występuje w eytrocytach w prawie takim samym stężeniu jak Hb. Prbraku BPG, p50 dla Hb osiąga wartości 1 torów, która jest 
charakterystyczna dla Mb. Obecność BPG przesuwa p50 dla Hb do wartości 26 torów. Zatem BPG zmniejsza powinnactwo Hb do 
O2, wiąże się z nietrwałością Hb. Utlenowana Hb wiąże się z BPG
****
Hemoglobina płodowa (HbF) wykazuje większe powinnactwo do O2 niz HbA. HbF wiąże BPG słabiej niż hemoglobina A i dlatego jej 
powinnactwo do tlenu jest większe.
Struktura Hb utlenowanej, nieutlenowanej różnią się znacznie.
Gdy cząsteczka O2 wiąze się z grupą hemową to wciąga Fe w płaszczyznę pierścienia grupy hemowej, a Fe pociąga za sobą 
histydynę. Zrywane są wiązania jonów (niektóre) pomiędzy 4 łańcuchami. Cząsteczki stają się bardziej rozluźnione. Zmiany 
konformacyjne czyli ułożenia O2, stają się bardziej płaskie. Hb nieutlenowana "T" jest skrępowana wiązaniami jonowymi między 
łańcuchami alfa i beta, co prowadzi do małego powinnactwa do O2. Hb utlenowana "R" - zerwane są wiązania jonowe, cząsteczki 
są bardziej rozluźnione, występuje duże powinnactwo do O2.
BPG stabilizuje strukturę nieutlenowanej Hb przez wiązanie z dodatnio naładowanymi grupami, które otaczają środkową 
przestrzeń cząsteczki Hb.
Dwutlenek węgla czynnik allosteryczny, wiąże się z końcowymi grupami aminowymi wszystkich czterech łańcuchów, tworząc łatwo 
zrywalne wiązania karbominianowe.
R-NH2 + CO2 -->  R-NH-(C=O)-O(-) + H(+)
Jony  H+ wiążą ię z kilkoma parami miejsc, których otoczenie w nieutlenowanej Hb jest bardziej ujemne niż w Hb utlenowanej.
Zmiana jakiegokolwiek aminokwasu w łańcuchu alfa lub beta powoduje chorobę Hb->alfa1, alfa2 lub beta1, beta2 -> patologia 
niedokrwistość sierpowata.
Hemoglobina S, nieprawidłowa Hb występuje z niedokrwistością sierpowatą, składa się z dwuch zwykłych łańcuchów alfa i dwuch 
zmutowanych łańcuchów beta. Zamiana aminokwasu w łańcuchy beta hemoglobiny polega na zastąpieniu glutaminianu przez walinę. Zastąpienie jednego łańcucha bocznehgo niepolranym zmniejsza rozpuszczalność nieutlenowanej HbS i powoduje jej wytrącenie w postaci włókienek, co prowadzi do deformacji krwinki czerwonej przyjmującej kształt siepowaty. Krwinki sierpowate są bardziej kruche, ulegają hemolizie, krótszy czas połowicznego rozpadu - prowadzi do bardzo cięzkiej niedokrwistości.
Osobniki które są obdarzone od obojga rodziców 2 genami nieprawidłowymi -> homozygota. Jeden gen dobry, drugi zły to heterozygota. Niedokrwistość sierpowata występuje u osobników homozygotycznych.
Heterozygota - 1% złej Hb
Homozygota 50% złej Hb
Jedyne w tej chorobie w przypadku osób chorych na heterozygote występuje odporność na malarię.
thread_title: Struktura cząsteczki hemoglobiny

message: Normy ilości hemoglobiny we krwi dorosłego człowieka: 11.0-16.5 g/dl.
Skąd takie normy? Na wydrukach z laboratorium podaje się 12-16. Jadwiga 23:55, 18 kwi 2005 (CEST)
"Fizjologia z elementami fizjologi stosowanej i klinicznej" wyd. III pod red. Z. Traczyka i A. Trzebskiego, PZWL W-wa 2001 podaje następujące normy:
*14,0-17,4 g/dl dla dorosłych mężczyzn
*12,3-15,5 g/dl dla dorosłych kobiet
Ale szczerze mówiąc obecnie wynik zależy od zastosowanego aparatu, z tego powodu każde laboratorium ma obowiązek podać normy (ustalone przez producenta analizatora). Zatem normy na wynikach z różnych laboratoriów nieco się różnią. Radomil 07:26, 19 kwi 2005 (CEST)
thread_title:  Normy 

message: Gdyby ktoś miał źródła było by dobrze poruszyć temat powstania hemoglobiny w ewolucji. Jak doszło do powstania różnych łańcuchów w cząsteczce, wiadomo że mutacja ale czy była do pojedyncza czy podwujna duplikacja czy może jeszcze coś innego? Marek Mazurkiewicz (dyskusja) 12:30, 13 cze 2012 (CEST)
thread_title:  Powstanie hemoglobiny