Diskussion:G-Protein-gekoppelte Rezeptoren

message: Zugegeben, sehr schwere Kost. Die größte Schwierigkeit liegt darin, Begriffe und Fakten aus der aktuellen Forschung (Lehrbuchwissen ist hier meist schon überholt) verständlich darzustellen. Eigentlich wollte ich diesen Artikel aus diesem genannten Grund nicht auf ein Prädikat (lesenswert oder exzellent) trimmen, aber ich erhielt jetzt schon mehrfach positive Kommentare dazu via E-Mail. Ich weiß, dass an einigen Stellen noch einige Verbesserungen nötig sind (z.B. Down-Regulierung, ist leider nicht so mein Métier), deshalb sind Expertenwissen und Anregungen durch Laien willkommen. --Svеn Jähnісhеn 14:16, 3. Mär 2006 (CET)
replies: text: Um Gottes Willen. Ich meinte bloß den Fließtext drüber. Aber grad hab ich gesehen das da eigentlich genau das gleiche drin steht wie in der Tabelle. Also mal drüber nachdenken ob der nicht vielleicht stark gekürzt werden kann. Lennert B blablubb 18:24, 23. Mär 2006 (CET)

text: *Du hast recht, es müsste "3% des codierenden Genoms" heißen. Die 3% stammen aus der einfachen Rechnung, dass beim Menschen etwa 800 Gene für GPCRs gefunden wurden und das Genom etwa 28000 Gene umfasst. --Svеn Jähnісhеn 14:12, 1. Feb. 2007 (CET)
thread_title:  [[G-Protein-gekoppelter Rezeptor]] 

message: Der Begriff G-Protein-gekoppelter Rezeptor (kurz GPCR, für englisch „G-protein coupled receptor“) wird in der Biologie für Rezeptoren in der Zellmembran verwendet, die Signale über GTP-bindende Proteine (kurz G-Proteine) in das Zellinnere weiterleiten (Signaltransduktion). In der Neurobiologie wird für G-Protein-gekoppelte Rezeptoren häufig der Begriff metabotrope Rezeptoren verwendet, um sie von einem anderen Rezeptortyp, den ligandengesteuerten Ionenkanälen (Ionotroper Rezeptor), zu unterscheiden.
* pro - für Nichtt-Naturwissenschaftler bestimmt harter Stoff, imho aber sehr gut und auch verständlich dargestellt. In den modernen Biowissenschaften und der Pharmakologie kommt man zudem an diesen Rezeptoren kaum noch vorbei, entsprechend wichtig ist auch das Thema. -- Achim Raschka 00:59, 30. Apr 2006 (CEST)
thread_title:  Lesenswert-Diskussion 30. April - 7. Mai 2006 

message: Die Bildunterschrift des Aktivierungs-Schemas unter Punkt (4) ist unverständlich, bzw. scheint da ein Wort zu fehlen. Gancho 17:53, 13. Mai 2006 (CEST)
replies: text: Erledigt, es war ein Wort zuviel. --Svеn Jähnісhеn 23:34, 20. Mai 2006 (CEST)
thread_title:  Bildunterschrift 

message: Beginn der Kandidatur: 7. Mai
* pro - gerade in die Lesenswerten gewählt. Ich will nicht behaupten, dass der Artikel jede Oma mitnimmt, ich finde aber, dass er sich ob des doch sehr speziellen Lemma alle Mühe dazu gibt. Imho ist dies ein ausgezeichneter Artikel, der auch das grüne Baüüerl verdient. -- Achim Raschka 09:59, 7. Mai 2006 (CEST)
thread_title:  Exzellenz-Kandidatur (abgeschlossen) 

message: es gibt so ein Artikel...
"Second Messenger" könnte man es nicht dazu verbinden?
Danke
  Seagull
:Es sind zwei grundverschiedene Begriffe. --Svеn Jähnісhеn 18:40, 4. Jul 2006 (CEST)
thread_title: Second Messenger

message: Hallo, weiß einer, wann diese Rezeptoren endeckt wurden? (Typische Frage von AdT-Fuzzies) --Wendelin  Kritik? 23:23, 24. Okt. 2006 (CEST)
replies: text: Kommt drauf an, wie die Frage gemeint ist: Rhodopsin als erster GPCR-Rezeptor durch Boll (1876); das Rezeptor-G-Protein-Prinzip Ende der 60er bis Ende der 70er durch Alfred Gilman und Martin Rodbell (dafür Nobelpreis 1994). Was heisst eigentlich AdT? --Jan R 09:55, 25. Okt. 2006 (CEST)
replies: text: Moin Jan, AdT heißt Artikel des Tages. Hmm, schön wäre es, wenn in diesem Artikel ein Tag vermerkt wäre, wann das Prinzip der GPCR entdeckt respektive veröffentlicht wurde. --Wendelin  Kritik? 11:33, 25. Okt. 2006 (CEST)

text: Einen einzigen Tag bzw. eine Publikation kann man leider nicht so sagen, wie oft in der Wissenschaft. Das grundsätzlich Prinzip mit Rezeptor hat Rodbell Ende der 60er ausgeführt, nur die Komponenten waren unbekannt. Gilmann hat Ende der 70er bis Anfang der 80er einzelne Elemente publiziert (G-Porteine etc.), aber in mehreren Publikationen. Erst der Gesamtzusammenhang ergibt das heutige Bild. --Jan R 13:32, 25. Okt. 2006 (CEST)
thread_title: Entdeckung

message: Im Artikel steht, GPCR wurden bei Pflanzen kürzlich entdeckt. Da das aber sehr ungenau ist und spätestens in einigen Jahren total falsch, wärs wohl besser eine Jahreszahl anzugeben. Bei PubMed hab ich auf die Schnelle nichts gefunden. Kann das bitte wer konkretisieren? --85.124.101.1 13:34, 3. Mai 2007 (CEST)
replies: text: Entdeckt wurden die MLO-Rezeptoren, die strukturell und funktionell den GPCRs zugeordnet werden können, zwar schon früher, doch die erstmalige Erwähnung als mögliche GPCRs datiert AFAIK auf 1999 (Devoto A. et al. J. Biol. Chem., 274, 34993-35004). --Svеn Jähnісhеn 00:05, 4. Mai 2007 (CEST)
replies: text: Ah, vielen Dank :) Vielleicht noch im Artikel Ende der 1990er Jahre oder gleich 1999 erwähnen? Ich find es schon interessant wann etwas nachgewiesen wurde. --85.124.97.191 00:45, 4. Mai 2007 (CEST)
thread_title:  GPCR bei Pflanzen 

message: Sollte man nicht zwischen GPCRs und 7TM-Rezeptoren unterscheiden. Ich bin der Meinung Frizzled wäre kein GPCR...
Bin mir aber nicht 100% sicher... -fou-rire 18:35, 23. Jun. 2007 (CEST)
replies: text: Die Frizzeled sind zusätzlich zur Aktivierung des beta-Cateninwegs in der Lage G-Proteine vom Typ q/11 zu binden. Damit trifft für sie die Definition der GPCR zu. Aber dein Kommentar geht in die richtige Richtung ... --Svеn Jähnісhеn 12:07, 11. Nov. 2007 (CET)
thread_title:  Alternative Signaltransduktionswege 

message: Noch einmal: GPCRs sind nicht identisch mit 7-TMs! Sie stellen nur die mit Abstand größte Gruppe der 7-TMs dar. Also zusammen mit beispielsweise Bacteriorhodopsin (einer Protoenpumpe) oder DARC (einem Chemokinfänger). Daher werfen auch viele Wissenschaftler beide Begriffe in einen Topf. Einige andere nennen sie gleich heptahelikale Rezeptoren, was spätestens mit dem Bekanntwerden der Kristallstrukturen von Rhodopsin und des Beta-2-Adrenozeptors als überholt gelten sollte. Aber müssen wir diese Fehler auch machen? --Svеn Jähnісhеn 12:07, 11. Nov. 2007 (CET)
thread_title:  GPCRs <> 7-TM 

message: Im Oktober 2007 wurde in drei wissenschaflichen Arbeiten des Kobilka-Labors die erfolgreiche Ermittlung der Kristallstruktur des β2-Adrenozeptors gezeigt. Dennoch scheint es unterschiedliche Interpretationen der Ergebnisse zu geben. Für mich konnte keine dieser Arbeiten einen nennenswerten Beitrag zur Aufklärung der Topologie der dritten intrazellulären Schleife (IL3) liefern. Wie auch. In der Rasmussen-Publikation (Nature) wurde ein Antikörper, der gegen 12 Aminosäuren der IL3 gerichtet war, verwendet. Strukturinterpretationen sind für diesen Teil somit wertlos. Obendrein konnten die verbleibenden Aminosäuren der IL3 nicht aufgelöst werden. Die Arbeiten von Cherezov und Rosenbaum (beide Science) nutzten chimäre Proteine, bei denen das leicht zu kristallisierdende T4 Lysozym die IL3 ersetzt (Fußnote 25 bei Cherezov)! Also auch nix mit IL3-Topologie. Wenn jemand (siehe Versionsgeschichte des Hauptartikels) etwas anderes meint, heraus damit. --Svеn Jähnісhеn 22:59, 20. Nov. 2007 (CET)
replies: text: Der IL3 ist ein Buch mit sieben Siegeln; bisher kannte man nur die Kristallsstruktur von Rhodopsin, in der dieser Loop sehr klein ist. Das Rasmussen-Papier ist recht nett, aber ganze Teile des Rezeptors fehlen, ist die Aussagekraft gering und die Kristallstruktur als Template ungeeignet. Das einzige, was man erkennen kann ist, dass sich beim Alignen von Protein 1U19 mit 2R4R die TM-Bereiche sehr gut überlagern, weshalb man annehmen kann, dass die GPCR-Modelle auf der Basis von Rhodopsin nicht so ganz falsch gewesen sein müssen. Die Kristallstruktur des Proteins 2RH1 ist wie bereits erwähnt eine Chimäre aus dem originären β2-Rezeptor und viralem Lysozym. Dabei stellt die Topologie des IL3 natürlich nicht die Topologie des echten Loops dar, gibt aber schon einmal eine ungefähre Vorstellung von dessen Lage. Der IL3 ist recht kurz beim originären Rezeptor, aber es gibt GPCRs, bei dem dieser Teil 150 bis >200 Aminosäuren groß ist, als Beispiel seien hier die Muskarinrezeptoren genannt. Bisher war es nicht möglich, solche Bereiche zu modellieren, Modelle sahen zum Teil sehr merkwürdig aus (siehe Pedretti et al.), weil z. B. Teile des Loops in den Membranberich reinragen . Das Protein 2RH1 gibt zum ersten Mal eine Vorstellung, wie dieser Loop aussehen könnte und erste Ansätze, diesen Bereich auch zu modellieren, auch wenn die Verwendung als Template zum jetzigen Zeitpunkt eher zweifelhaft ist. Allerdings liefert dies die Möglichkeit, den Loop beim Homologiemodelling im intrazellulären Bereich zu fixieren, ohne dass er in den Tm-Bereich wandern, weil da im Vakuum noch Platz ist. Aber ich schlage vor, lad Dir die PDBs mal runter und schau sie Dir selbst an, entferne aber alle überflüssigen Ketten. Paper lesen ist eine Sache, 3D-Struktur anschauen   die andere. --131.220.136.195 11:35, 21. Nov. 2007 (CET)
replies: text: Uni Bonn, Muskarinrezeptoren mit großer IL3 - das kann doch nur jemand aus dem Umfeld von Klaus Mohr sein? Deinem Vorschlag bin ich bereits Ende Oktober nachgegangen und das Resultat hattest du selbst bereits vor einer Woche in den Artikel eingebunden (:Bild:Beta-2 adrenergic receptor.png). Wie du selber schreibst, kann man den T4L-Teil bestenfalls als ein Modell für die IL3 betrachten. Selbst dazu wird es unterschiedliche Meinungen geben. Da nun die Wikipedia nicht der Theorienfindung dienen soll (siehe WP:WWNI), befürworte ich stark, eine mögliche Bedeutung für Modeller nicht im Artikel zu diskutieren. --Svеn Jähnісhеn 13:46, 21. Nov. 2007 (CET)
replies: text: Dicht dran, gut kombiniert.;) Wenn man es streng nimmt, ist Modelling generell eine einzige Theoriefindung, weil die Modelle todsicher nicht der Realität entsprechen (Stichwort Strukturbrecher an unterschiedlichen Stellen). Aber es ging ja weniger darum, in WP eine Theorie zu finden, sondern die Theorie darzustellen (und dabei zu sagen, dass diese Theorie nicht von allen geteilt wird). Ferner kann man jetzt über die Aussagekraft von Kristallstrukturen streiten; im Grunde wurden die Proteine so misshandelt, dass es sich gewiss nicht mehr um physiologische Bedingungen handelt; aber es ist das Beste, was man hat. Aber vor dem T4-Teil konnte man beim IL3 nur eins machen: wegschneiden. Im Grunde ist dies immer noch die sinnvollste Vorgehensweise, aber jetzt kann man ihn "spaßeshalber" mal drin lassen, ohne dass er einem das gesamte Modell versaut. Aber das sind, wo Du recht hast, jetzt wirklich Diskussionen über aktuelle Forschung, die hier, trotz des Anspruchs von WP auf Aktualität, nicht hingehören. --131.220.136.195 13:32, 22. Nov. 2007 (CET)

text: Du hast recht, natürlich handelt es sich um Retinal. --Svеn Jähnісhеn 22:40, 18. Mai 2010 (CEST)
thread_title:  Struktur 

message: Hallo, mich wundert die Angabe, dass an das Rhodopsin Retinol gebunden sein soll. In allen Quellen, die mir zur Verfügung stehen, finde ich nur, dass Retinal gebunden ist. (Funktion; Schritt 2: Ligandenbindung) Schönen Abend noch --Baertierchen 22:01, 18. Mai 2010 (CEST)
replies: text: Du hast recht, natürlich handelt es sich um Retinal. --Svеn Jähnісhеn 22:40, 18. Mai 2010 (CEST)
thread_title:  Retinol oder Retinal? 

message: Ich war mal so frei, und habe die zwei nebenstehenden Abbildungen aus dem herauskommentiert. Grund: Sie wurden irgendwann einmal (blind ?) mitten in einen Absatz gesetzt und passen so nicht zum Textfluss. Qualitativ sind sie nicht schlecht und optisch allemal ansprechender als meine angestaubten Tonnenmodelle. Die Darstellung lenkt jedoch IMHO von dem zu vermittelnden Inhalt ab. --Svеn Jähnісhеn (Diskussion) 22:13, 16. Dez. 2012 (CET)
thread_title:  Abbildungen 

message: Ich finde die Animation des Proteins sehr ablenkend. Kann die Animation durch ein statisches Bild ersetzt werden? --GeographyMasterDE (Diskussion) 22:14, 24. Jan. 2022 (CET)
thread_title:  Animation lenkt ab