D-아미노산

'''D-아미노산'''()은 아미노기에 대한 입체중심 α 탄소가 D-입체배치를 가지고 있는 아미노산이다. 대부분의 자연적으로 생성되는 아미노산의 경우에 입체중심 α 탄소는 L-입체배치를 가지고 있다. D-아미노산은 자연에서 단백질에서의 잔기로 종종 발견된다. 이들은 리보솜에서 유래된 D-아미노산 잔기로부터 형성된다.
펩타이드, 펩타이드 호르몬, 구조 단백질 및 면역 단백질의 구성 성분인 아미노산은 핵산, 탄수화물, 지질과 함께 모든 생명현상에 관여하는 중요한 생체분자이다. 환경에 존재하는 D-아미노산은 라세미화, 세균의 세포벽으로부터의 방출, 미생물의 생산과 같은 유기 과정으로부터 유래되는 것으로 생각된다.
D-아미노산의 발견은 1950년대에 있었다. 오클레어(Auclair)와 패튼(Patton)은 1950년에 곤충과 연체동물의 혈액에서 D-아미노산의 존재를 처음으로 보고했다. 또한 D-아미노산은 다양한 포유류의 조직에서 확인되었다. 포유류에서 합성되는 D-아미노산의 두 가지 주요 종류로는 D-아스파르트산(D-Asp)과 D-세린(D-Ser)이 있다. D-아스파르트산은 척추동물과 무척추동물에 존재하며 신경계와 내분비계의 발생에 관여한다. 많은 양의 D-세린은 뇌에서도 발견할 수 있으며, 여기서 중추신경계의 발생에 중요한 조절 역할을 하며, 학습, 기억 및 포유류의 행동과 밀접하게 관련되어 있다. 또한 많은 양의 D-세린이 사람의 소변에서 검출되었다. D-세린은 배설계에서 병원성 유전자 발현의 조절 역할을 한다. 또한 D-아미노산은 일부 해양 무척추동물의 특정 조직에서도 발견되었으며, 삼투압 조절에 관여할 수 있다. 그러나 D-아미노산이 바닷물로부터 흡수되는 것인지 아니면 생물체 내에서 합성되는 것인지는 아직 불분명하다. D-아미노산은 또한 식물에서 확인되었다. 많은 D-아미노산은 식물의 생장을 억제하지만, 일부 식물들은 D-아미노산을 흡수 및 대사 또는 합성할 수 있다.
파일:D-Alanine.svg|D-알라닌의 구조
파일:L-Alanin - L-Alanine.svg|L-알라닌의 구조
L-아미노산과 D-아미노산은 일반적으로 거울상 이성질체이다. 두 개의 입체중심을 가지고 있는 아미노산인 트레오닌과 아이소류신은 예외이다. 이 두 가지 특별한 경우를 제외하고 L-아미노산 및 D-아미노산은 많은 조건에서 동일한 특성(색, 용해도, 녹는점)을 갖는다. 그러나 생물학적 맥락에서 이러한 거울상 이성질체들은 매우 다르게 행동할 수 있다. 따라서 D-아미노산은 부분적으로 잘 소화되지 않기 때문에 영양가가 낮다.
이들은 한쪽 끝에 카복실기를 가지고 있고 다른 쪽 끝에 곁사슬을 가지고 있다. 이들은 또한 거울상 이성질체의 반대쪽에 아미노기와 수소 원자를 가지고 있다. 이들은 또한 카이랄 탄소 중심을 가지고 있다. 이것이 분자가 다른 입체 이성질체로 존재할 수 있는 이유이며 라디칼기의 배향은 이러한 거울상 이성질체들에서만 다르다. 반면에 D-글리세르알데하이드는 카보닐기와 하이드록실기를 가지고 있으며 중심에 카이랄 탄소가 있다. 배향은 L-글리세르알데하이드와 다르다.
D-아미노산은 살아 있는 생물에서의 최소 구성 요소이지만 토양, 강, 호수, 바다, 눈과 얼음, 에어로졸 및 강수와 같은 광범위한 자연 환경에서 생성된다. 이들은 해양의 탄소 순환 및 에너지 순환에서 중요한 역할을 하고 해양 탄소 저장고의 탄소원으로 기여하는 여러 해양 미생물들에 의해 생성된다.
D-아미노산 잔기는 청자고둥과 수컷 오리너구리의 독에서 생성된다. D-아미노산은 또한 세균의 세포벽의 펩티도글리칸의 풍부한 구성 요소이며 D-세린은 뇌에서 신경전달물질로 작용할 수 있다. D-아미노산은 단백질에 따라 보다 쉽고 강력한 단백질 구조 결정을 허용할 수 있는 중심대칭 결정을 생성하기 위해 라세미 결정법에서 사용된다.
그라미시딘은 D-아미노산과 L-아미노산의 혼합물로 구성된 폴리펩타이드이다. D-아미노산을 함유하고 있는 다른 화합물로는 티로시딘과 발리노마이신이 있다. 이들 화합물은 특히 그람음성세균에서 세균의 세포벽을 파괴한다. 으로 스위스-프롯(Swiss-Prot) 데이터베이스에서 분석된 총 1억 8700만개의 아미노산들 중 D-아미노산은 837개만 발견되었다.
형광 표지된 D-아미노산, 즉 형광성 D-아미노산(FDAA)은 그람양성세균 및 그람음성세균 모두에서 펩티도글리칸의 인시투(''in situ'') 표지에 사용되었다.
세균은 아마도 아미노산을 활용할 수 있는 가장 큰 능력을 지니고 있다. 세균은 10가지 이상의 D-아미노산을 합성하는 것으로 알려져 있으며, 가장 빈번하게 합성되는 D-아미노산은 세포벽의 펩티도글리칸에서의 가교 형성을 위한 D-알라닌과 D-글루탐산이다. 또한 세균에서 방출된 세포외 D-아미노산은 세균 세포벽의 리모델링을 제어하며, 세균 사이에서 자주 변화하는 환경을 수용하는 기능을 하는 것으로 생각된다. 세균 세포벽에서의 구조적 기능 외에도 D-아미노산은 생장 적합성과 생물막 발달, 포자 발아 및 신호 전달과 같은 추가적인 과정과도 관련이 있다.
두 가지 효소가 L-아미노산을 D-아미노산으로 전환시킨다. 피리독살 인산(PLP) 의존성 효소인 D-아미노산 라세미화효소는 입체중심이 소실되는 α-아미노산의 형성을 통해 아미노산을 라세미화한다. L-아미노산 산화효소는 L-아미노산을 환원성 아미노화에 민감한 α-케토산으로 전환시킨다. 일부 아미노산은 라세미화되기 쉬운데, 한 예로 리신은 피페콜산의 형성을 통해 라세미화된다.
펩타이드에서 L-아미노산 작니느 천천히 라세미화되어 일부 D-아미노산 잔기가 형성된다. 라세미화는 아미도기의 α 탄소인 메틸기의 탈양성자화를 통해 일어난다. 반응 속도는 pH에 따라 증가한다.
고등 생물에서 발견되는 많은 D-아미노산은 미생물 공급원으로부터 유래한 것이다. 세균 세포벽을 구성하는 펩티도글리칸의 D-알라닌은 단백질가수분해효소의 공격으로부터 저항하도록 도움을 준다. 여러 항생제들, 예를 들어 바시트라신은 D-아미노산 잔기를 포함하고 있다.
남중국해의 2,000 m 깊이의 퇴적물에서 2012년에 분리된 심해 균주인 패오박터속(''Phaeobacter'')의 종인 JL2886의 전체 게놈의 염기 서열이 분석되었다. 또 다른 연구에서는 일본 사가미만에서 심해(수심 범위 800~1,500 m)에서 채집된 56개의 퇴적물에서 28종의 D-아미노산을 이용하는 생물들이 분리되었다. D-아미노산으로 인해 더 건강하게 생장하는 미생물을 분리하려는 독립적인 시도도 수행되었다. 대부분의 수행된 연구 및 실험은 일반적으로 D-알라닌, D-아스파르트산 및 D-글루탐산을 주로 사용하는 데, 이는 살아 있는 생물에서 발견되는 가장 일반적인 D-아미노산이기 때문이다. 게다가 D-아미노산은 바다와 관련된 많은 기본적인 과정을 위한 질소 공급원으로서 도움을 준다.
* L-아미노산
* 형광성 D-아미노산
 
분류:양쪽성 이온