Α螺旋 α螺旋alpha helix αhelixPaulingCoreyBranson αhelixhelix是蛋白质中最常见最典型和含量最丰富的二级结构它和β折叠因肽段每个二面角Φ和Ψ值都处于同一或几乎同一数值而被称为规正二级结构CαN夹角和CαC夹角 对于L氨基酸α螺旋一般是右手螺旋左手α螺旋的理论稳定性较小对于D氨基酸最稳定的形式则是左手的在α螺旋中ΦΨ平均每个螺旋周期包含个氨基酸残基沿螺旋轴方向上升nm这些氨基酸残基的侧链伸向外侧同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第个残基上的羰基氧原子之间形成氢键其中的HO键长Å这种氢键大致与螺旋轴平行一条多肽链呈α螺旋构象的原因是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键在水环境中肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成分子内α螺旋内氢键也能与水分子形成氢键如果后者发生多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象非极性溶剂环境对于氢键形成没有影响因此更可能促进α螺旋的形成 α螺旋中氨基酸的R基团指向外侧和下侧以避免与多肽链的主干部分之间的位阻影响α螺旋的核心部分紧密结合原子之间以范德华力联系在一起 因为其特殊的环状R基团脯氨酸一般不出现在α螺旋中部而经常出现在α螺旋的开始处