레티놀 결합 단백질

레티놀 결합 단백질(영어: retinol-binding protein, RBP)은 다양한 기능을 가진 단백질 패밀리이다. 레티놀에 결합하는 운반체 단백질이다. 레티놀 결합 단백질의 평가는 건강 관련 영양 연구에서 내장 단백질 질량을 결정하는 데 사용된다. 레티놀과 레티놀산은 유전자 발현의 조절과 배아의 전반적인 발달에 중요한 역할을 한다. 그러나 이러한 물질 중 하나의 결핍 또는 과잉은 조기 배아 사망 또는 발달 기형을 유발할 수 있다. 성공적인 임신에 필요한 레티놀의 수송 및 대사 조절은 레티놀 결합 단백질을 통해 이루어진다. 레티놀 결합 단백질은 소, 양, 돼지의 자궁, 배아 및 배아 외 조직 내에서 확인되었으며, 이는 레티놀 결합 단백질이 배아에 대한 적절한 레티놀 노출과 모체-태아 경계면에서의 성공적인 수송에 역할을 한다는 것을 분명히 나타낸다. 임신 시 부족한 레티놀 결합 단백질의 발현의 정확한 영향과 해당 발현의 역치 수준을 결정하기 위해서는 추가 연구가 필요하다. 세포 : RBP1, RBP2, RBP5, RBP7 기관 사이 : RBP3 혈장 : RBP4 레티놀은 다양한 신체 조직의 성장과 분화에 중요한 역할을 하며, 배아는 발달 중 발생하는 자연 유산 및 기형을 유발할 수 있는 레티놀 농도의 변화에 극도로 민감하다는 것이 이전에 특징이었다. 성숙한 동물 내에서 레티놀은 순환계를 통해 간에서 운반되는 동시에 원하는 표적 조직에 레티놀 결합 단백질에 결합된다. 또한 레티놀 결합 단백질은 운반체 단백질인 트랜스티레틴(Transthyretin)과 결합한다. 레티놀 결합 단백질이 세포 가용성을 위해 레티놀을 방출하는 과정은 아직 알려지지 않았다. 일반적으로 레티놀 결합 단백질은 레티놀 농도에 따라 분비되는 간 내에서 합성된다. 그러나 농도 수준은 일정하게 유지되는 레티놀 결합 단백질 전령 RNA의 전사에 영향을 미치지 않는 것으로 보인다. 연구에 따르면 소의 자궁 내막은 다양한 가축 종의 수정체 및 배아 외 조직뿐만 아니라 레티놀 결합 단백질의 합성 장소로도 확인되었다. 레티놀 “Multiple functions of vitamin A”. 《Physiological Reviews》 64 (3): 873–937. July 1984. doi:10.1152/physrev.1984.64.3.873. PMID 6377341.  “Expression and cellular localization of retinol-binding protein messenger ribonucleic acid in bovine blastocysts and extraembryonic membranes”. 《Biology of Reproduction》 49 (2): 393–400. August 1993. doi:10.1095/biolreprod49.2.393. PMID 8373966.  “The role of hepatic fat-storing (stellate) cells in retinoid metabolism”. 《Hepatology》 7 (6): 1368–71. 1987. doi:10.1002/hep.1840070630. PMID 3315935.  “Comparison of the rate of uptake and biologic effects of retinol added to human keratinocytes either directly to the culture medium or bound to serum retinol-binding protein”. 《The Journal of Investigative Dermatology》 97 (2): 298–304. August 1991. doi:10.1111/1523-1747.ep12480562. PMID 2071940.  “Localization of cellular retinol-binding protein and retinol-binding protein in cells comprising the blood-brain barrier of rat and human”. 《Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America》 87 (11): 4265–9. June 1990. Bibcode:1990PNAS...87.4265M. doi:10.1073/pnas.87.11.4265. PMC 54089. PMID 2190219.  “Retinol uptake from retinol-binding protein (RBP) by liver parenchymal cells in vitro does not specifically depend on its binding to RBP”. 《Biochemistry》 32 (7): 1727–33. February 1993. doi:10.1021/bi00058a005. PMID 8439537.  “Retinoids, retinoid-binding proteins, and retinyl palmitate hydrolase distributions in different types of rat liver cells”. 《Journal of Lipid Research》 26 (10): 1241–51. October 1985. doi:10.1016/S0022-2275(20)34272-3. PMID 4067418.  “Retinol-binding protein messenger RNA levels in the liver and in extrahepatic tissues of the rat”. 《Journal of Lipid Research》 27 (2): 166–71. February 1986. doi:10.1016/S0022-2275(20)38843-X. PMID 3754273.  “Retinol-binding protein: immunolocalization of protein and abundance of messenger ribonucleic acid in conceptus and maternal tissues during pregnancy in pigs”. 《Biology of Reproduction》 50 (5): 1126–35. May 1994. doi:10.1095/biolreprod50.5.1126. PMID 8025169.  “Characterization and immunolocalization of bovine uterine retinol-binding protein”. 《Biology of Reproduction》 47 (6): 1099–104. December 1992. doi:10.1095/biolreprod47.6.1099. PMID 1493174.  “Purification and immunolocalization of ovine placental retinol-binding protein”. 《Biology of Reproduction》 46 (1): 23–9. January 1992. doi:10.1095/biolreprod46.1.23. PMID 1547313.  “Delivery of vitamin A from parenteral nutrition solutions in neonates”. 《Journal of Paediatrics and Child Health》 27 (3): 180–3. June 1991. doi:10.1111/j.1440-1754.1991.tb00382.x. PMID 1909535.