신장인자

신장인자(伸長因子, 영어: elongation factor)는 단백질 합성 중에 기능하며, 신장하는 폴리펩타이드의 첫 번째 펩타이드 결합 형성부터 마지막 펩타이드 결합 형성까지 번역 과정에서의 신장을 촉진하는 단백질의 세트이다. 원핵생물에서 가장 흔한 신장인자는 EF-Tu, EF-Ts, EF-G이다. 세균과 진핵생물은 서로 크게 상동적이지만 구조와 명명법이 다른 신장인자를 사용한다. 신장은 번역에서 가장 빠른 단계이다. 세균에서는 초당 15~20개의 아미노산(초당 약 45~60개의 뉴클레오타이드)이 첨가되는 속도로 진행된다. 진핵생물에서는 초당 약 2개의 아미노산(초당 약 6개의 뉴클레오타이드)이 첨가되는 속도로 진행된다. 신장인자는 이러한 과정들을 조절하고, 빠른 속도에서도 높은 정확도의 번역을 유지하는 역할을 담당한다. 진핵생물은 세포질의 번역 체계 외에도 미토콘드리아와 색소체에 독자적인 번역 체계를 가지고 있으며, 이들 세포소기관의 번역 체계는 세균의 것과 유사하다. 사람의 경우 TUFM, TSFM, GFM1, GFM2, GUF1이 해당된다. 명목상의 방출인자인 MTRFR도 신장에 역할을 할 수 있다. 세균에서 셀레노시스테이닐-tRNA는 EF-Tu와 관련된 특수 신장인자인 SelB (P14081)를 필요로 한다. 몇몇 동족체도 고세균에서 발견되지만, 기능은 알려져 있지 않다. 일부 병원체의 독소는 신장인자를 표적으로 한다. 예를 들어 독소형 디프테리아균(Corynebacterium diphtheriae)은 신장인자(EF-2)를 불활성화하여 숙주의 단백질 기능을 변경하는 디프테리아 독소를 생성한다. 이것은 디프테리아와 관련된 병리 및 증상을 초래한다. 마찬가지로 녹농균(Pseudomonas aeruginosa)의 외독소 A는 EF-2를 불활성화시킨다. EF-Tu EF-Ts EF-G Parker, J. (2001). 〈Elongation Factors; Translation〉. 《Encyclopedia of Genetics》. 610–611쪽. doi:10.1006/rwgn.2001.0402. ISBN 9780122270802.  Sasikumar, Arjun N.; Perez, Winder B.; Kinzy, Terri Goss (July 2012). “The Many Roles of the Eukaryotic Elongation Factor 1 Complex”. 《Wiley Interdisciplinary Reviews. RNA》 3 (4): 543–555. doi:10.1002/wrna.1118. ISSN 1757-7004. PMC 3374885. PMID 22555874.  Prabhakar, Arjun; Choi, Junhong; Wang, Jinfan; Petrov, Alexey; Puglisi, Joseph D. (July 2017). “Dynamic basis of fidelity and speed in translation: Coordinated multistep mechanisms of elongation and termination”. 《Protein Science》 26 (7): 1352–1362. doi:10.1002/pro.3190. ISSN 0961-8368. PMC 5477533. PMID 28480640.  Weijland A, Harmark K, Cool RH, Anborgh PH, Parmeggiani A (March 1992). “Elongation factor Tu: a molecular switch in protein biosynthesis”. 《Molecular Microbiology》 6 (6): 683–8. doi:10.1111/j.1365-2958.1992.tb01516.x. PMID 1573997.  Jørgensen, R; Ortiz, PA; Carr-Schmid, A; Nissen, P; Kinzy, TG; Andersen, GR (May 2003). “Two crystal structures demonstrate large conformational changes in the eukaryotic ribosomal translocase.”. 《Nature Structural Biology》 10 (5): 379–85. doi:10.1038/nsb923. PMID 12692531. S2CID 4795260.  Rossi, D; Kuroshu, R; Zanelli, CF; Valentini, SR (2013). “eIF5A and EF-P: two unique translation factors are now traveling the same road.”. 《Wiley Interdisciplinary Reviews. RNA》 5 (2): 209–22. doi:10.1002/wrna.1211. PMID 24402910. S2CID 25447826.  Manuell, Andrea L; Quispe, Joel; Mayfield, Stephen P; Petsko, Gregory A (2007년 8월 7일). “Structure of the Chloroplast Ribosome: Novel Domains for Translation Regulation”. 《PLOS Biology》 5 (8): e209. doi:10.1371/journal.pbio.0050209. PMC 1939882. PMID 17683199.  G C Atkinson; S L Baldauf (2011). “Evolution of elongation factor G and the origins of mitochondrial and chloroplast forms”. 《Molecular Biology and Evolution》 28 (3): 1281–92. doi:10.1093/molbev/msq316. PMID 21097998.  “KEGG DISEASE: Combined oxidative phosphorylation deficiency”. 《www.genome.jp》.  Atkinson, Gemma C; Hauryliuk, Vasili; Tenson, Tanel (2011년 1월 21일). “An ancient family of SelB elongation factor-like proteins with a broad but disjunct distribution across archaea”. 《BMC Evolutionary Biology》 11 (1): 22. doi:10.1186/1471-2148-11-22. PMC 3037878. PMID 21255425.  Lee H, Iglewski WJ (1984). “Cellular ADP-ribosyltransferase with the same mechanism of action as diphtheria toxin and Pseudomonas toxin A”. 《Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.》 81 (9): 2703–7. Bibcode:1984PNAS...81.2703L. doi:10.1073/pnas.81.9.2703. PMC 345138. PMID 6326138.  Alberts, B. et al. (2002). Molecular Biology of the Cell, 4th ed. New York: Garland Science. ISBN 0-8153-3218-1. Berg, J. M. et al. (2002). Biochemistry, 5th ed. New York: W.H. Freeman and Company. ISBN 0-7167-3051-0. Singh, B. D. (2002). Fundamentals of Genetics, New Delhi, India: Kalyani Publishers. ISBN 81-7663-109-4. nobelprize.org Explaining the function of eukaryotic elongation factors 의학주제표목 (MeSH)의 Elongation+Factor 의학주제표목 (MeSH)의 Peptide+Elongation+Factor+G 의학주제표목 (MeSH)의 Peptide+Elongation+Factor+Tu EC 3.6.5.3