インボルクリン

インボルクリン（英: involucrin）は、ヒトの皮膚のタンパク質構成要素であり、IVL遺伝子にコードされる。ロリクリン（英語版）と結合し、角質細胞を保護するコーニファイドエンベロープ（cornified envelope）の形成に寄与する。 IVL遺伝子は、カルパクチンI軽鎖（英語版）、トリコヒアリン（英語版）、プロフィラグリン、ロリクリン、カルサイクリン（英語版）をコードする遺伝子とともに、1q21領域にマッピングされている。 インボルクリンは表皮のケラチノサイトや他の重層扁平上皮（英語版）に存在し、トランスグルタミナーゼの基質となる、きわめて反応性が高い可溶性のタンパク質である。まず細胞質基質で合成されるが、トランスグルタミナーゼによって膜タンパク質と架橋され、細胞膜の下で不溶性のエンベロープの形成を補助する。このようにコーニファイドエンベロープの組み立て過程において、グルタミン残基の供与体として機能する。 インボルクリンはコーニファイドエンベロープの前駆体タンパク質の1つであるため、乾癬などの炎症性皮膚疾患において顕著に増加している。 葉状魚鱗癬（英語版）は、インボルクリンの発現低下を伴う。レチノイド治療による臨床的改善はインボルクリンの発現上昇を伴うため、この発現低下が疾患でみられる落屑過程の変化に寄与している可能性がある。 アピゲニンと呼ばれる植物由来のフラボノイドは皮膚がんの化学的予防薬として有望視されているが、インボルクリンを抑制することにより正常なケラチノサイトの分化を調節していることが示されている。この効果は、アポトーシスを伴わない細胞増殖の低下と関連している。 インボルクリンは、約75アミノ酸の保存されたN末端領域と、そしてグルタミンに富むタンデムリピートを含む、長さがきわめて多様な2つの断片がそれに続く構成をしている。タンデムリピート内のグルタミン残基はトランスグルタミナーゼによる架橋反応の基質となる。タンパク質の全長は、285アミノ酸（イヌ）から835アミノ酸（オランウータン）まで多様である。 ^ a b c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000163207 - Ensembl, May 2017 ^ a b c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000049128 - Ensembl, May 2017 ^ Human PubMed Reference: ^ Mouse PubMed Reference: ^ “Structure and evolution of the human involucrin gene”. 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