laion/Wikipedia-Exotic huggingface dataset:
ちょこっと☆ばんぱいあ!

『ちょこっと☆ばんぱいあ!』は2006年11月17日にMeteorより発売された18禁恋愛アドベンチャーゲームである。2008年6月26日にはDVD-PG版が発売された。 （出典：） 主人公・化野洋一は馬飼野市に住む学生である。生まれてから今まで平凡な人生を歩んできた。しかし、市長である洋一の父親が、政治的スキャンダルのために夜逃げをしてから事態は変わる。肉親が失踪して途方に暮れる洋一の元へ、宅配便で棺桶が届けられる。好奇心から恐る恐る蓋を開けると、棺桶の中から美少女が現れる。彼女はアリアと名乗り、自分は吸血鬼の姫であると言う。驚く洋一に、「洋一は魔王の血筋であり次期魔王である」と告げる。アリアは洋一を立派な魔王にし、洋一と結婚をするために彼の元へ来たのだった。さらに洋一の前に、狼少女・リオや天界の刺客・徳川院操などが次々と現れて、平凡だった彼の人生を壊していく。 化野 洋一（あだしの よういち） 本作の主人公。平凡な人生を送るために地方公務員を目指している。魔王の血を引いており、世襲制によって次期魔王に勝手に就任させられる。 アリア 声 - 一色ヒカル 誕生日 12月20日 身長：158cm B/H/W 83/52/82 洋一の元にやってきた吸血鬼のお姫様。洋一を魔王にするために世話を焼く。性格はお嬢様らしく、高飛車である。しかし世間知らずな一面もある。強気だが実は甘えたがり。 フラン 声 - 斉藤愛子 誕生日 10月4日 身長：135cm B/H/W 65/50/70 組み立て式の人造人間。フィギュアの箱に分解された状態で入っていたところを、洋一によって組み立てられた。それ以来、彼を慕っている。家事も運動も得意だが、あまり体を動かすと体の一部が取れてしまう。プリンが好物でよく食している。 リオ 声 - 民安ともえ 誕生日 9月23日 身長：162cm B/H/W 86/57/87 人狼一族の少女。道端で衰弱していたところを洋一によって助けられた。人狼としては半人前で、変身をしても子犬のような姿にしかなれない。甘えたがりな性格で、洋一によく懐いている。発情期が近い。 徳川院 操（とくがわいん みさお） 声 - 入広瀬巴 尼貝市役所から派遣された魔物ハンター見習いの少女。見習いを脱したいために魔王を退治しようと決意する。魔王を狩るために洋一の前に現れるが、彼を次代の魔王とは信じられず、逆に彼の周りにいる人外から洋一を助けようとする。苦労人であり橋の下にテントを張って暮らしている。 雨宮 香菜（あめみや かな） 声 - ひびきりん 洋一の隣の家に住む幼なじみ。ドジな性格ではあるが、洋一の世話をするのが好きでよく手料理を作る。同年代の少女と比べて性知識が欠けている。 黒羽 麻衣（くろばね まい） 声 - 小田真ゆみ 洋一の悪友。洋一とは長年一緒にいるが、恋愛感情はまったくない。 麻奈（まな） 声 - 小田真ゆみ 尼貝市にある学園の生徒。世話焼きな性格をしている。 [脚注の使い方] （18歳未満閲覧禁止のサイトを含む） ^ a b c d e f g h i j k l m n o p q r s t u v w x y z PUSH!! 2006年12月号 pp. 72-77 ^ “『ちょこっと☆ばんぱいあ!』特集”. Game-Style. 2014年4月18日閲覧。[リンク切れ] ^ “2008年6月の発売予定”. Game-Style. 2014年4月19日時点のオリジナルよりアーカイブ。2014年4月18日閲覧。 ^ a b BugBug 2006年8月号 pp. 102-103 ^ a b c d e f BugBug 2006年11月号 pp. 171-173 ^ “『ちょこっと☆ばんぱいあ!』”. Game-Style. 2008年6月15日時点のオリジナルよりアーカイブ。2014年4月18日閲覧。
カルニチンデカルボキシラーゼ

カルニチンデカルボキシラーゼ(Carnitine decarboxylase、EC 4.1.1.42)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 カルニチン ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } 2-メチルコリン + 二酸化炭素 従って、この酵素の1つの基質はカルニチン、2つの生成物は2-メチルコリンと二酸化炭素である。 この酵素は、リアーゼ、特にカルボキシリアーゼに分類される。系統名は、カルニチン カルボキシリアーゼ(2-メチルコリン生成)である。その他よく用いられる名前に、carnitine carboxy-lyase等がある。 補因子としてATPを必要とする。 Khairallah EA, Wolf G (1967). “Carnitine decarboxylase. The conversion of carnitine to beta-methylcholine”. J. Biol. Chem. 242 (1): 32–9. PMID 6016331.
2-フロ酸CoAリガーゼ

2-フロ酸CoAリガーゼ(2-furoate-CoA ligase、EC 6.2.1.31)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 ATP + 2-フロ酸 + CoA ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } AMP + 二リン酸 + 2-フロイルCoA 従って、この酵素の3つの基質はATPと2-フロ酸とCoA、3つの生成物はAMPと二リン酸と2-フロイルCoAである。 この酵素は、リガーゼ、特に酸-チオールリガーゼに分類される。系統名は、2-フロ酸:CoAリガーゼ(AMP生成)である。その他よく用いられる名前に、2-furoyl coenzyme A synthetase等がある。 Koenig K, Andreesen JR (1989). “Molybdenum Involvement in Aerobic Degradation of 2-Furoic Acid by Pseudomonas putida Fu1”. Appl. Environ. Microbiol. 55 (7): 1829–1834. PMC 202958. PMID 16347977. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC202958/.
3α,7α-ジヒドロキシ-5β-コレスタン酸CoAリガーゼ

3α,7α-ジヒドロキシ-5β-コレスタン酸CoAリガーゼ(3-alpha,7-alpha-dihydroxy-5-beta-cholestanate-CoA ligase、EC 6.2.1.28)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 ATP + (25R)-3α,7α-ジヒドロキシ-5β-コレスタン酸 + CoA ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } AMP + 二リン酸 + (25R)-3α,7α-ジヒドロキシ-5β-コレスタン酸CoA 従って、この酵素の3つの基質はATPと(25R)-3α,7α-ジヒドロキシ-5β-コレスタン酸とCoA、3つの生成物はAMPと二リン酸と(25R)-4-3α,7α-ジヒドロキシ-5β-コレスタン酸CoAである。 この酵素は、リガーゼ、特に酸-チオールリガーゼに分類される。系統名は、3α,7α-ジヒドロキシ-5β-コレスタン-26-酸:CoAリガーゼ(AMP生成)である。その他よく用いられる名前に、3alpha,7alpha-dihydroxy-5beta-cholestanoyl coenzyme A synthetase、DHCA-CoA ligase、3alpha,7alpha-dihydroxy-5beta-cholestanate:CoA ligase (AMP-forming)等がある。 この酵素は、胆汁酸の生合成に関与している。 Prydz K, Kase BF, Bjorkhem I, Pedersen JI (1988). “Subcellular localization of 3 alpha, 7 alpha-dihydroxy- and 3 alpha,7 alpha,12 alpha-trihydroxy-5 beta-cholestanoyl-coenzyme A ligase(s) in rat liver”. J. Lipid. Res. 29 (8): 997–1004. PMID 3183523.
4-クマル酸CoAリガーゼ

4-クマル酸CoAリガーゼ(4-Coumarate-CoA ligase、EC 6.2.1.12)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 ATP + 4-クマル酸 + CoA ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } AMP + 二リン酸 + 4-クマル酸酸CoA 従って、この酵素の3つの基質はATPと4-クマル酸とCoA、3つの生成物はAMPと二リン酸と4-クマル酸CoAである。 この酵素は、リガーゼ、特に酸-チオールリガーゼに分類される。系統名は、4-クマル酸:CoAリガーゼ(AMP生成)である。その他よく用いられる名前に、4-coumaroyl-CoA synthetase、p-coumaroyl CoA ligase、p-coumaryl coenzyme A synthetase、p-coumaryl-CoA synthetase、p-coumaryl-CoA ligase、feruloyl CoA ligase、hydroxycinnamoyl CoA synthetase、4-coumarate:coenzyme A ligase、caffeolyl coenzyme A synthetase、p-hydroxycinnamoyl coenzyme A synthetase、feruloyl coenzyme A synthetase、sinapoyl coenzyme A synthetase、4-coumaryl-CoA synthetase、hydroxycinnamate:CoA ligase、p-coumaryl-CoA ligase、p-hydroxycinnamic acid:CoA ligase、4CL等がある。 この酵素は、フェニルプロパノイドの生合成に関与している。 Gross GG, Zenk MH (1974). “Isolation and properties of hydroxycinnamate: CoA ligase from lignifying tissue of Forsythia”. Eur. J. Biochem. 42 (2): 453-9. doi:10.1111/j.1432-1033.1974.tb03359.x. PMID 4364250.  Lindl T, Kreuzaler F, Hahlbrock K (1973). “Synthesis of p-coumaroyl coenzyme a with a partially purified p-coumarate:CoA ligase from cell suspension cultures of soybean (Glycine max)”. Biochim. Biophys. Acta. 302 (2): 457-64. PMID 4699252.
4-クロロ安息香酸CoAリガーゼ

4-クロロ安息香酸CoAリガーゼ(4-chlorobenzoate-CoA ligase、EC 6.2.1.33)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 ATP + 4-クロロ安息香酸 + CoA ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } AMP + 二リン酸 + 4-クロロベンゾイルCoA 従って、この酵素の3つの基質はATPと4-クロロ安息香酸とCoA、3つの生成物はAMPと二リン酸と4-クロロベンゾイルCoAである。 この酵素は、リガーゼ、特に酸-チオールリガーゼに分類される。系統名は、4-クロロ安息香酸:CoAリガーゼ(AMP生成)である。 この酵素は、2,4-ジクロロ安息香酸の分解に関与している。補因子としてマグネシウムを必要とする。 2007年末時点で、この酵素の2つの構造が解明されている。蛋白質構造データバンクのコードは、1T5Dと1T5Hである。 Dunaway-Mariano D, Babbitt PC (1994). “On the origins and functions of the enzymes of the 4-chlorobenzoate to 4-hydroxybenzoate converting pathway”. Biodegradation. 5 (3-4): 259–76. doi:10.1007/BF00696464. PMID 7765837.  Loffler F, Muller R, Lingens F (1992). “Purification and properties of 4-halobenzoate-coenzyme A ligase from Pseudomonas sp. CBS3”. Biol. Chem. Hoppe-Seyler 373 (10): 1001–7. PMID 1418673.  Chang KH, Liang PH, Beck W, Scholten JD, Dunaway-Mariano D (1992). “Isolation and characterization of the three polypeptide components of 4-chlorobenzoate dehalogenase from Pseudomonas sp. strain CBS-3”. Biochemistry. 31 (24): 5605–10. doi:10.1021/bi00139a025. PMID 1610806.
4-ヒドロキシ安息香酸CoAリガーゼ

4-ヒドロキシ安息香酸CoAリガーゼ(4-hydroxybenzoate-CoA ligase、EC 6.2.1.27)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 ATP + 4-ヒドロキシ安息香酸 + CoA ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } AMP + 二リン酸 + 4-ヒドロキシベンゾイルCoA 従って、この酵素の3つの基質はATPと4-ヒドロキシ安息香酸とCoA、3つの生成物はAMPと二リン酸と4-ヒドロキシベンゾイルCoAである。 この酵素は、リガーゼ、特に酸-チオールリガーゼに分類される。系統名は、4-ヒドロキシ安息香酸:CoAリガーゼ(AMP生成)である。その他よく用いられる名前に、4-hydroxybenzoate-CoA synthetase、4-hydroxybenzoate-coenzyme A ligase (AMP-forming)、4-hydroxybenzoyl coenzyme A synthetase、4-hydroxybenzoyl-CoA ligase等がある。 この酵素は、安息香酸の分解に関与している。 2007年末時点で、この酵素の1つの構造が解明されている。蛋白質構造データバンクのコードは、2V7Bである。 Merkel SM, Eberhard AE, Gibson J, Harwood CS (1989). “Involvement of coenzyme A thioesters in anaerobic metabolism of 4-hydroxybenzoate by Rhodopseudomonas palustris”. J. Bacteriol. 171 (1): 1–7. PMC 209545. PMID 2914844. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC209545/.
6-カルボキシヘキサン酸CoAリガーゼ

6-カルボキシヘキサン酸CoAリガーゼ(6-carboxyhexanoate-CoA ligase、EC 6.2.1.14)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 ATP + 6-カルボキシヘキサン酸 + CoA ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } AMP + 二リン酸 + 6-カルボキシヘキサン酸CoA 従って、この酵素の3つの基質はATPと6-カルボキシヘキサン酸とCoA、3つの生成物はAMPと二リン酸と6-カルボキシヘキサン酸CoAである。 この酵素は、リガーゼ、特に酸-チオールリガーゼに分類される。系統名は、6-カルボキシヘキサン酸:CoAリガーゼ(AMP生成)である。その他よく用いられる名前に、6-carboxyhexanoyl-CoA synthetase、pimelyl-CoA synthetase等がある。 この酵素は、ビオチンの代謝に関与している。 Izumi Y, Morita H, Sato K, Tani Y, Ogata K (1972). “Synthesis of biotin-vitamers from pimelic acid and coenzyme A by cell-free extracts of various bacteria”. Biochim. Biophys. Acta. 264 (1): 210–3. PMID 4623286.  Izumi Y, Morita H, Tani Y and Ogata K (1974). “The pimelyl-CoA synthetase responsible for the first step in biotin biosynthesis by microorganisms”. Agric. Biol. Chem. 38: 2257–2262.
O-スクシニル安息香酸CoAリガーゼ

o-スクシニル安息香酸CoAリガーゼ(o-succinylbenzoate-CoA ligase、EC 6.2.1.26)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 ATP + o-スクシニル安息香酸 + CoA ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } AMP + 二リン酸 + o-スクシニルベンゾイルCoA 従って、この酵素の3つの基質はATPとo-スクシニル安息香酸とCoA、3つの生成物はAMPと二リン酸とo-スクシニルベンゾイルCoAである。 この酵素は、リガーゼ、特に酸-チオールリガーゼに分類される。系統名は、2-スクシニル安息香酸:CoAリガーゼ(AMP生成)である。その他よく用いられる名前に、2-succinylbenzoyl-coenzyme A synthetase、2-succinylbenzoate:CoA ligase (AMP-forming)等がある。 この酵素は、ユビキノンの生合成に関与している。 2007年末時点で、この酵素の2つの構造が解明されている。蛋白質構造データバンクのコードは、2OKTと2OLAである。 Heide L, Arendt S, Leistner E (1982). “Enzymatic synthesis, characterization, and metabolism of the coenzyme A ester of o-succinylbenzoic acid, an intermediate in menaquinone (vitamin K2) biosynthesis”. J. Biol. Chem. 257 (13): 7396–400. PMID 7045104.  Kolkmann R, Leistner E (1987). “4-(2'-Carboxyphenyl)-4-oxobutyryl coenzyme A ester, an intermediate in vitamin K2 (menaquinone) biosynthesis”. Z. Naturforsch. [C]. 42 (11-12): 1207–14. PMID 2966501.  Meganathan R, Bentley R (1979). “Menaquinone (vitamin K2) biosynthesis: conversion of o-succinylbenzoic acid to 1,4-dihydroxy-2-naphthoic acid by Mycobacterium phlei enzymes”. J. Bacteriol. 140 (1): 92–8. PMC 216783. PMID 500558. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC216783/.
アスパラギン酸-アンモニアリガーゼ

アスパラギン酸-アンモニアリガーゼ(Aspartate-ammonia ligase、EC 6.3.1.4)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 ATP + L-アスパラギン酸 + アンモニア ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } ADP + リン酸 + L-アスパラギン 従って、この酵素の3つの基質はATPとL-アスパラギン酸とアンモニア、3つの生成物はADPとリン酸とL-アスパラギンである。 この酵素は、リガーゼ、特に酸-アンモニアリガーゼに分類される。系統名は、L-アスパラギン酸:アンモニアリガーゼ(ADP生成)である。その他よく用いられる名前に、asparagine synthetase (ADP-forming)、asparagine synthetase (adenosine diphosphate-forming)等がある。 この酵素は、窒素代謝に関与している。 Nair PM (1969). “Asparagine synthetase from gamma-irradiated potatoes”. Arch. Biochem. Biophys. 133 (2): 208–15. doi:10.1016/0003-9861(69)90447-0. PMID 5820987.
リキ・リンドホーム

リキ・リンドホーム（Riki Lindhome、1979年3月5日 - ）は、アメリカ合衆国の女優、コメディアン、ミュージシャン。ケイト・ミクーチと共にフォーク・デュオGarfunkel and Oatesとしても活躍している。 ニューヨーク州出身。スウェーデン系アメリカ人。 ^ all cinema データベース 2014年4月18日閲覧 ^ “Making It Podcast: Episode 17”. The Nerdist. (November 11, 2011). http://www.nerdist.com/2011/11/making-it-17-arden-myrin/ October 6, 2012閲覧. "Lindholme mentions she's Swedish at the one minute mark"  Riki Lindhome Riki Lindhome (@rikilindhome) - Instagram Garfunkel And Oates - YouTubeチャンネル リキ・リンドホーム - allcinema リキ・リンドホーム - KINENOTE Riki Lindhome - IMDb（英語） 表示 編集
アセト酢酸CoAリガーゼ

アセト酢酸CoAリガーゼ(Acetoacetate-CoA ligase、EC 6.2.1.16)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 ATP + アセト酢酸 + CoA ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } AMP + 二リン酸 + アセト酢酸CoA 従って、この酵素の3つの基質はATPとアセト酢酸とCoA、3つの生成物はAMPと二リン酸とアセト酢酸CoAである。 この酵素は、リガーゼ、特に酸-チオールリガーゼに分類される。系統名は、アセト酢酸:CoAリガーゼ(AMP生成)である。その他よく用いられる名前に、acetoacetyl-CoA synthetase等がある。 この酵素は、酪酸の代謝に関与している。 Fukui T, Ito M, Tomita K (1982). “Purification and characterization of acetoacetyl-CoA synthetase from Zoogloea ramigera I-16-M”. Eur. J. Biochem. 127 (2): 423–8. doi:10.1111/j.1432-1033.1982.tb06889.x. PMID 7140777.
アコニット酸デカルボキシラーゼ

アコニット酸デカルボキシラーゼ(Aconitate decarboxylase、EC 4.1.1.6)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 cis-アコニット酸 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } イタコン酸 + 二酸化炭素 従って、この酵素の1つの基質はcis-アコニット酸、2つの生成物はイタコン酸と二酸化炭素である。 この酵素は、リアーゼ、特にカルボキシリアーゼに分類される。系統名は、cis-アコニット酸 カルボキシリアーゼ(イタコン酸生成)である。その他よく用いられる名前に、cis-aconitic decarboxylase、CAD、cis-aconitate carboxy-lyase、cis-aconitate carboxy-lyase等がある。 この酵素は、C5分岐二塩基酸の代謝に関与している。 BENTLEY R, THIESSEN CP (1957). “Biosynthesis of itaconic acid in Aspergillus terreus. III. The properties and reaction mechanism of cis-aconitic acid decarboxylase”. J. Biol. Chem. 226 (2): 703–20. PMID 13438855.
アラキドン酸CoAリガーゼ

アラキドン酸CoAリガーゼ(Arachidonate-CoA ligase、EC 6.2.1.15)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 ATP + アラキドン酸 + CoA ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } AMP + 二リン酸 + アラキドン酸CoA 従って、この酵素の3つの基質はATPとアラキドン酸とCoA、3つの生成物はAMPと二リン酸とアラキドン酸CoAである。 この酵素は、リガーゼ、特に酸-チオールリガーゼに分類される。系統名は、アラキドン酸:CoAリガーゼ(AMP生成)である。その他よく用いられる名前に、arachidonoyl-CoA synthetase等がある。 Wilson DB, Prescott SM, Majerus PW (1982). “Discovery of an arachidonoyl coenzyme A synthetase in human platelets”. J. Biol. Chem. 257 (7): 3510–5. PMID 7061494.
クエン酸CoAリガーゼ

クエン酸CoAリガーゼ(Citrate-CoA ligase、EC 6.2.1.18)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 ATP + クエン酸 + CoA ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } ADP + リン酸 + (3S)-シトリルCoA 従って、この酵素の3つの基質はATPとクエン酸とCoA、3つの生成物はADPとリン酸と(3S)-シトリルCoAである。 この酵素は、リガーゼ、特に酸-チオールリガーゼに分類される。系統名は、クエン酸:CoAリガーゼ(ADP生成)である。その他よく用いられる名前に、citryl-CoA synthetase、citrate:CoA ligase、citrate thiokinase等がある。 この酵素は、クエン酸回路に関与している。 Lill U, Schreil A, Eggerer H (1982). “Isolation of enzymically active fragments formed by limited proteolysis of ATP citrate lyase”. Eur. J. Biochem. 125 (3): 645–50. doi:10.1111/j.1432-1033.1982.tb06731.x. PMID 6749502.  Aoshima M, Ishii M, Igarashi Y (2004). “A novel enzyme, citryl-CoA synthetase, catalysing the first step of the citrate cleavage reaction in Hydrogenobacter thermophilus TK-6”. Mol. Microbiol. 52 (3): 751–61. doi:10.1111/j.1365-2958.2004.04009.x. PMID 15101981.
グルタル酸CoAリガーゼ

グルタル酸CoAリガーゼ(Glutarate-CoA ligase、EC 6.2.1.6)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 ATP + グルタル酸 + CoA ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } ADP + リン酸 + グルタル酸CoA 従って、この酵素の3つの基質はATPとグルタル酸とCoA、3つの生成物はADPとリン酸とグルタル酸CoAである。 この酵素は、リガーゼ、特に酸-チオールリガーゼに分類される。系統名は、グルタル酸:CoAリガーゼ(ADP生成)である。その他よく用いられる名前に、glutaryl-CoA synthetase、glutaryl coenzyme A synthetase等がある。 この酵素は、脂肪酸の代謝及びリシンの分解に関与している。 Menon GKK, Friedman DL and Stern JR (1960). “Enzymic synthesis of glutaryl-coenzyme A”. Biochim. Biophys. Acta 44: 375–377. doi:10.1016/0006-3002(60)91583-3. PMID 13769477.
ジカルボン酸CoAリガーゼ

ジカルボン酸CoAリガーゼ(Dicarboxylate-CoA ligase、EC 6.2.1.23)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 ATP + αω-ジカルボン酸 + CoA ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } AMP + 二リン酸 + ω-カルボキシアシルCoA 従って、この酵素の3つの基質はATPとαω-ジカルボン酸とCoA、3つの生成物はAMPと二リン酸とω-カルボキシアシルCoAである。 この酵素は、リガーゼ、特に酸-チオールリガーゼに分類される。系統名は、ω-ジカルボン酸:CoAリガーゼ(AMP生成)である。その他よく用いられる名前に、carboxylyl-CoA synthetase、dicarboxylyl-CoA synthetase等がある。 Vamecq J, de Hoffmann E, Van Hoof F (1985). “The microsomal dicarboxylyl-CoA synthetase”. Biochem. J. 230 (3): 683–93. PMC 1152672. PMID 4062873. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1152672/.
ビオチンCoAリガーゼ

ビオチンCoAリガーゼ(Biotin-CoA ligase、EC 6.2.1.11)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 ATP + ビオチン + CoA ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } AMP + 二リン酸 + ビオチンCoA 従って、この酵素の3つの基質はATPとビオチンとCoA、3つの生成物はAMPと二リン酸とビオチンCoAである。 この酵素は、リガーゼ、特に酸-チオールリガーゼに分類される。系統名は、ビオチン:CoAリガーゼ(AMP生成)である。その他よく用いられる名前に、biotinyl-CoA synthetase、biotin CoA synthetase、biotinyl coenzyme A synthetase等がある。 この酵素は、ビオチンの代謝に関与している。 CHRISTNER JE, SCHLESINGER MJ, COON MJ (1964). “ENZYMATIC ACTIVATION OF BIOTIN. BIOTINYL ADENYLATE FORMATION”. J. Biol. Chem. 239: 3997–4005. PMID 14257635.
フィタン酸CoAリガーゼ

フィタン酸CoAリガーゼ(Phytanate-CoA ligase、EC 6.2.1.24)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 ATP + フィタン酸 + CoA ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } AMP + 二リン酸 + フィタノイルCoA 従って、この酵素の3つの基質はATPとフィタン酸とCoA、3つの生成物はAMPと二リン酸とフィタノイルCoAである。 この酵素は、リガーゼ、特に酸-チオールリガーゼに分類される。系統名は、フィタン酸:CoAリガーゼ(AMP生成)である。その他よく用いられる名前に、phytanoyl-CoA ligase等がある。 Muralidharan FN, Muralidharan VB (1986). “Phytanoyl-CoA ligase activity in rat liver”. Biochem. Int. 13 (1): 123–30. PMID 3753503.
プロピオン酸CoAリガーゼ

プロピオン酸CoAリガーゼ(Propionate-CoA ligase、EC 6.2.1.17)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 ATP + プロピオン酸 + CoA ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } AMP + 二リン酸 + プロピオン酸CoA 従って、この酵素の3つの基質はATPとプロピオン酸とCoA、3つの生成物はAMPと二リン酸とプロピオン酸CoAである。 この酵素は、リガーゼ、特に酸-チオールリガーゼに分類される。系統名は、プロピオン酸:CoAリガーゼ(AMP生成)である。その他よく用いられる名前に、propionyl-CoA synthetase等がある。 Ricks CA, Cook RM (1981). “Regulation of volatile fatty acid uptake by mitochondrial acyl CoA synthetases of bovine liver”. Journal of Dairy Science 64 (12): 2324–35. doi:10.3168/jds.S0022-0302(81)82854-8. PMID 7341659.
マレイン酸CoAリガーゼ

リンゴ酸CoAリガーゼ(Malate-CoA ligase、EC 6.2.1.9)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 ATP + リンゴ酸 + CoA ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } ADP + リン酸 + リンゴ酸CoA 従って、この酵素の3つの基質はATPとリンゴ酸とCoA、3つの生成物はADPとリン酸とリンゴ酸CoAである。 この酵素は、リガーゼ、特に酸-チオールリガーゼに分類される。系統名は、リンゴ酸:CoAリガーゼ(ADP生成)である。その他よく用いられる名前に、malyl-CoA synthetase、malyl coenzyme A synthetase、malate thiokinase等がある。 この酵素は、グリオキシル酸及びジカルボン酸の代謝に関与している。 Mue S, Tuboi S and Kikuchi G (December 1964). “On malyl-coenzyme A synthetase”. J. Biochem. 56: 545–551. PMID 14244056.
安息香酸CoAリガーゼ

安息香酸CoAリガーゼ(Benzoate-CoA ligase、EC 6.2.1.25)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 ATP + 安息香酸 + CoA ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } AMP + 二リン酸 + ベンゾイルCoA 従って、この酵素の3つの基質はATPと安息香酸とCoA、3つの生成物はAMPと二リン酸とベンゾイルCoAである。 この酵素は、リガーゼ、特に酸-チオールリガーゼに分類される。系統名は、安息香酸:CoAリガーゼ(AMP生成)である。その他よく用いられる名前に、benzoate-coenzyme A ligase、benzoyl-coenzyme A synthetase、benzoyl CoA synthetase (AMP forming)等がある。 この酵素は、安息香酸の分解に関与している。 2007年末時点で、この酵素の1つの構造が解明されている。蛋白質構造データバンクのコードは、2V7Bである。 Hutber GN and Ribbons DW (1983). “Involvement of coenzyme-A esters in the metabolism of benzoate and cyclohexanecarboxylate by Rhodopseudomonas palustris”. J. Gen. Microbiol. 129: 2413–2420.  Schennen U, Braun K, Knackmuss HJ (1985). “Anaerobic degradation of 2-fluorobenzoate by benzoate-degrading, denitrifying bacteria”. J. Bacteriol. 161 (1): 321–5. PMC 214874. PMID 2857161. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC214874/.
チロシンデカルボキシラーゼ

チロシンデカルボキシラーゼ (Tyrosine decarboxylase、EC 4.1.1.25) は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 L-チロシン ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } チラミン + 二酸化炭素 従って、この酵素の1つの基質はL-チロシン、2つの生成物はチラミンと二酸化炭素である。 この酵素は、リアーゼ、特にカルボキシリアーゼに分類される。系統名は、L-チロシン カルボキシリアーゼ (チラミン生成) である。その他よく用いられる名前に、L-tyrosine decarboxylase、L-(-)-tyrosine apodecarboxylase、L-tyrosine carboxy-lyaseなどがある。 この酵素は、チロシン代謝およびアルカロイドの生合成に関与する。また補因子としてピリドキサールリン酸を必要とする。 McGilvery RW and Cohen PP (1948). “The decarboxylation of L-phenylalanine by Streptococcus faecalis R”. J. Biol. Chem. 174 (3): 813–816. PMID 18871240.
イヌロスクラーゼ

イヌロスクラーゼ(Inulosucrase、EC 2.4.1.9)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 スクロース + (2,1-β-D-フルクトシル)n ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } グルコース + (2,1-β-D-フルクトシル)n+1 従って、この酵素の2つの基質はスクロースと(2,1-β-D-フルクトシル)n、2つの生成物はグルコースと(2,1-β-D-フルクトシル)n+1である。 この酵素は、グリコシルトランスフェラーゼ、特にヘキソシルトランスフェラーゼに分類される。系統名は、スクロース:2,1-β-D-フルクタン 1-β-D-フルクトシルトランスフェラーゼである。その他よく用いられる名前に、sucrose 1-fructosyltransferase等がある。 BHATIA IS, SATYANARAYANA MN, SRINIVASAN M (1955). “Transfructosidase from Agave vera cruz Mill”. Biochem. J. 61 (1): 171–4. PMC 1215761. PMID 13260192. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1215761/.  DEDONDER R (Paris). “[The glucides of the Jerusalem artichoke. III. Synthesis of glucofructosanes in vitro by extracts of different organs of the artichoke.]”. Bull. Soc. Chim. Biol. (1-2): 171–82. PMID 14935737.  EDELMAN J, BACON JS (1951). “Transfructosidation in extracts of the tubers of Helianthus tuberosus L”. Biochem. J. 49 (4): 529–40. PMC 1197545. PMID 14886320. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1197545/.
コージビオースホスホリラーゼ

コージビオースホスホリラーゼ(Kojibiose phosphorylase、EC 2.4.1.230)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 2-α-D-グルコシル-D-グルコース + リン酸 ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } D-グルコース + β-D-グルコース-1-リン酸 従って、この酵素の2つの基質は2-α-D-グルコシル-D-グルコースとリン酸、2つの生成物はD-グルコースとβ-D-グルコース-1-リン酸である。 この酵素は、グリコシルトランスフェラーゼ、特にヘキソシルトランスフェラーゼに分類される。系統名は、2-α-D-グルコシル-D-グルコース:リン酸 β-D-グルコシルトランスフェラーゼである。 Sugimoto T, Kurimoto M and Tsujisaka Y (1999). “Purification and characterization of a novel phosphorylase, kojibiose phosphorylase, from Thermoanaerobium brockii”. J. Appl. Glycosci. 46: 423–429.  Chaen H, Nishimoto T, Nakada T, Fukuda S, Kurimoto M, Tsujisaka Y (2001). “Enzymatic synthesis of kojioligosaccharides using kojibiose phosphorylase”. J. Biosci. Bioeng. 92 (2): 177–82. doi:10.1263/jbb.92.177. PMID 16233080.
アミロスクラーゼ

アミロスクラーゼ(Amylosucrase、EC 2.4.1.4)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 スクロース + (1,4-α-D-グルコシル)n ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } D-フルクトース + (1,4-α-D-グルコシル)n+1 従って、この酵素の2つの基質はスクロースと(1,4-α-D-グルコシル)n、2つの生成物はD-フルクトースと(1,4-α-D-グルコシル)n+1である。 この酵素は、グリコシルトランスフェラーゼ、特にヘキソシルトランスフェラーゼに分類される。系統名は、スクロース:1,4-α-D-グルカン 4-α-D-グルコシルトランスフェラーゼである。その他よく用いられる名前に、sucrose-glucan glucosyltransferase、sucrose-1,4-alpha-glucan glucosyltransferase等がある。この酵素は、デンプンやスクロースの代謝に関与している。 2007年末時点で、この酵素の10個の構造が解明されている。蛋白質構造データバンクのコードは、1G5A、1JG9、1JGI、1MVY、1MW0、1MW1、1MW2、1MW3、1S46及び1ZS2である。 AVIGAD G, FEINGOLD DS, HESTRIN S (1957). “Enzymatic synthesis and reactions of a sucrose isomer alpha-D-galactopyranosyl-beta-D-fructofuranoside”. J. Biol. Chem. 224 (1): 295–307. PMID 13398406.  Hehre EJ (1951). “Enzymic synthesis of polysaccharides: a biological type of polymerization”. Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem.. Advances in Enzymology - and Related Areas of Molecular Biology 11: 297–337. doi:10.1002/9780470122563.ch6. ISBN 978-0-470-12256-3.  Hehre EJ, Hamilton DM and Carlson AS (1949). “Synthesis of a polsaccharide of the starch glycogen class from sucrose by a cell-free, bacterial enzyme system (amylosucrase)”. J. Biol. Chem. 177: 267–279.
デキストリンデキストラナーゼ

デキストリンデキストラナーゼ(Dextrin dextranase、EC 2.4.1.2)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 (1,4-α-D-グルコシル)n + (1,6-α-D-グルコシル)m ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } (1,4-α-D-グルコシル)n-1 + (1,6-α-D-グルコシル)m+1 従って、この酵素の2つの基質は(1,4-α-D-グルコシル)nと(1,6-α-D-グルコシル)n、2つの生成物は(1,4-α-D-グルコシル)n-1と(1,6-α-D-グルコシル)m+1である。 この酵素は、グリコシルトランスフェラーゼ、特にヘキソシルトランスフェラーゼに分類される。系統名は、1,4-α-D-グルカン:1,6-α-D-グルカン 6-α-D-グルコシルトランスフェラーゼである。その他よく用いられる名前に、dextrin 6-glucosyltransferase、dextran dextrinase等がある。 Hehre EJ (1951). “Enzymic synthesis of polysaccharides: a biological type of polymerization”. Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem.. Advances in Enzymology - and Related Areas of Molecular Biology 11: 297–337. doi:10.1002/9780470122563.ch6. ISBN 9780470122563.  Hehre EJ and Hamilton DM (1949). “Bacterial conversion of dextrin into a polysaccharide with the serological properties of dextran”. Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 71: 336–339.  Hehre EJ and Hamilton DM (1953). “The biological synthesis of dextran from dextrins”. J. Biol. Chem. 192: 161–174.
デキストラスクラーゼ

デキストラスクラーゼ(Dextransucrase、EC 2.4.1.5)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。 スクロース + (1,6-α-D-グルコシル)n ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } D-フルクトース + (1,6-α-D-グルコシル)n+1 従って、この酵素の2つの基質はスクロースと(1,6-α-D-グルコシル)n、2つの生成物はD-フルクトースと(1,6-α-D-グルコシル)n+1である。 この酵素は、グリコシルトランスフェラーゼ、特にヘキソシルトランスフェラーゼに分類される。系統名は、スクロース:1,6-α-D-グルカン 4-α-D-グルコシルトランスフェラーゼである。その他よく用いられる名前に、sucrose 6-glucosyltransferase、SGE、CEP、sucrose-1,6-alpha-glucan glucosyltransferase等がある。この酵素は、デンプンやスクロースの代謝に関与している。 BAILEY RW (1959). “Transglucosidase activity of rumen strains of Streptococcus bovis 2. Isolation and properties of dextransucrase”. Biochem. J. 72 (1): 42–9. PMC 1196878. PMID 13651133. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1196878/.  Bailey RW, Barker SA, Bourne EJ and Stacey M (Lond.). “Immunopolysaccharides. Part VI. The isolation and properties of the dextransucrase of Betacoccus arabinosaceous”. J. Chem. Soc.: 3530–3536.  Hehre EJ (1951). “Enzymic synthesis of polysaccharides: a biological type of polymerization”. Adv. Enzymol. Relat. Subj. Biochem.. Advances in Enzymology - and Related Areas of Molecular Biology 11: 297–337. doi:10.1002/9780470122563.ch6. ISBN 9780470122563.
第42回国民体育大会バレーボール競技

第42回国民体育大会バレーボール競技（だい42かい こくみんたいいくたいかい バレーボールきょうぎ）は、1987年10月に沖縄県で開催された第42回国民体育大会（海邦国体）のバレーボール競技大会である。 日本電気は初優勝。 ダイエーは二年ぶり二度目の優勝。 琉球銀行は初優勝。9人制種目で男子の沖縄銀行とともにアベック優勝。 東海大四高は13年ぶり二度目の優勝で、この年の高校三冠を達成した。優勝メンバーには成田貴志、南由紀夫、出倉諭らがいる。 扇城高校はエース永富有紀を擁し今年度の高校三冠を達成した。国体は初優勝。氷上高校は二連覇ならず。 本記事のマッチナンバーは編集の便宜上付番したものです。 月刊バレーボール 1987年12月号 60-65、190ページ 日本文化出版刊 『国民体育大会五十年のあゆみ』 競技記録編214ページ　1998年3月20日 編集・発行:日本体育協会 第42回国民体育大会 国民体育大会バレーボール競技 日本体育協会 - 国民体育大会
J-FIVE

J-FIVE（ジェイ・ファイブ、本名：ジョナサン・コバクス - Jonathan Kovacs 1983年 - ）は、アメリカ合衆国、ロサンゼルス出身の歌手。カリフォルニア大学ロサンゼルス校在学。代表曲として、チャーリー・チャップリンの映画「モダン・タイムス」でチャップリンが歌ったティティナを、現代風にカバーした「Modern Times」などが挙げられる。 The myspace site of the rock band of J-FIVE The myspace site of Johnny five Fan site Clip Modern times Clip Find a way 表示 編集
第43回国民体育大会バレーボール競技

第43回国民体育大会バレーボール競技（だい43かい こくみんたいいくたいかい バレーボールきょうぎ）は、1988年10月に京都府で開催された第43回国民体育大会（京都国体）のバレーボール競技大会である。今大会より成年2部制が導入されたことに伴い、バレーボール競技においても成年2部（9人制）種目が加わった。また第8回大会以来行われていなかった3位・4位決定戦が復活し、新たに5位・7位決定戦が行われることになった。 神戸製鋼は初優勝。 京都府は9人制種目で、第2回大会以来41年ぶりの優勝。 ダイエーは二連覇で三度目の優勝。 チーム名なきは選抜チーム 優勝した神奈川選抜は法政二高を主体にしたチームで、準々決勝で高校三冠がかかる崇徳高校を破り、三年ぶりの優勝を飾った。 氷上高校はセッター阪本文を中心としたチームで、第二セット13-14とマッチポイントを握られたが逆転勝ちし、インターハイに続き二冠となった。 本記事のマッチナンバーは編集の便宜上付番したものです。 月刊バレーボール 1988年12月号 120-125、207-208ページ 日本文化出版刊 『国民体育大会五十年のあゆみ』 競技記録編214ページ　1998年3月20日 編集・発行:日本体育協会 第43回国民体育大会 国民体育大会バレーボール競技 日本体育協会 - 国民体育大会