フェレドキシン-NADP+レダクターゼ

フェレドキシン-NADP+レダクターゼ（Ferredoxin-NADP+ reductase; FNR）は、次の化学反応を可逆的に触媒する酸化還元酵素である。 2 還元型フェレドキシン（Fdred） + NADP+ + H+ ⇌ {\displaystyle \rightleftharpoons } 2 酸化型フェレドキシン（Fdox） + NADPH この酵素の基質は還元型フェレドキシン、NADP+とH+で、生成物は酸化型フェレドキシンとNADPHである。一般に、酸化還元酵素ではNADP+やNAD+が電子受容体としてよく利用される。補因子としてFADとフラビンを用いる。光合成（光化学系I）を構成する酵素の一つとして知られるが、非光合成生物にも存在する。進化的に関係のない（相同性のない）複数の酵素がFNRの機能を持つことが知られている。 組織名はferredoxin:NADP+ oxidoreductaseで、別名にadrenodoxin reductase、ferredoxin-nicotinamide adenine dinucleotide phosphate reductase、ferredoxin-NADP+ reductase、TPNH-ferredoxin reductase、ferredoxin-NADP+ oxidoreductase、NADP+:ferredoxin oxidoreductase、ferredoxin-TPN reductase、reduced nicotinamide adenine dinucleotide phosphate-adrenodoxin reductase、ferredoxin-NADP+-oxidoreductase、NADPH:ferredoxin oxidoreductase、ferredoxin-nicotinamide-adenine dinucleotide phosphate (oxidized) reductase、ferredoxin-NADP+ reductaseがある。 光合成生物にとってFNRは主要なNADPHの供給ルートとなっており、生成したNADPHは炭素固定回路（CBBサイクル）で消費される。すなわち、FNRは光合成から炭素固定への電子伝達の橋渡しを担っている。生じたNADP+は光化学系Iで再利用される。FNRは明反応の間のみ機能する（暗反応時には機能できない）。光合成をしない生物にも存在しており、その場合FNRは窒素固定、硫酸塩の固定、イソプレノイド生合成、浸透圧・酸化ストレス応答、鉄硫黄クラスターの生合成など様々な代謝経路における電子伝達に関与する。 光合成生物において、還元型フェレドキシンの酸化によりNADPHを生成することがFNRの主な役割であるとは逆に、非光合成生物においてFNRの主な役割は還元型フェレドキシンの生成にある。このため、光合成生物がもつFNRを独立栄養型（autotrophic）、非光合成生物がもつFNRを従属栄養型（heterotrophic）と区別する場合もあるが、タンパク質の相同性に基づく分類（次項）とは関係がない。 FNRは細菌、古細菌、真核生物のすべての生物ドメインで見つかっているが、大部分は２つの進化的に関係のない（相同性のない）タンパク質ファミリーのどちらかに属する。それぞれのタンパク質は収斂進化の結果、FNRとしての酵素機能をそれぞれ別個に獲得したと推測される。 植物タイプ(plant-type) グルタチオン還元酵素タイプ(glutathione reductase-type; GR-type) 植物タイプは、flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductases (FPNCRs)と呼ばれる酵素ファミリーに属し、プラスチドタイプ(plastidic-type)および細菌タイプ(bacterial-type)の２つのサブクラスに分かれる。グルタチオン還元酵素（GR）タイプは、FAD/NAD結合ドメインファミリーに属し、ミトコンドリアにあるアドレノドキシン還元酵素タイプ(adrenodoxin reductase; AdR-like)および酸素添加酵素と結合したNADH:フェレドキシン還元酵素タイプ(oxygenase-coupled NADH:ferredoxin reductase; ONFR-like)の２つのサブクラスに分かれる。 この２つのタンパク質に加えて、近年新たに２つのタンパク質がFNRとしての機能をもつことが発見されている。 チオレドキシン還元酵素タイプ(thioredoxin reductase-like FNR; TRLF) NADH依存性還元フェレドキシン:NADP+酸化還元酵素タイプ(NADH-dependent reduced ferredoxin:NADP+ oxidoreductase; NfnAB) 3番目の酵素グループはNADPH依存性チオレドキシン還元酵素(NADPHdependent thioredoxin reductase)に構造的に相同である。 ^ Omura, T.; Sanders, E.; Estabrook, R.W.; Cooper, D.Y.; Rosenthal, O. (1966-12). “Isolation from adrenal cortex of a nonheme iron protein and a flavoprotein functional as a reduced triphosphopyridine nucleotide-cytochrome P-450 reductase” (英語). Archives of Biochemistry and Biophysics 117 (3): 660–673. doi:10.1016/0003-9861(66)90108-1. https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/0003986166901081.  ^ Shin, M.; Tagawa, K.; Arnon, D. I. (1963). “CRYSTALLIZATION OF FERREDOXIN-TPN REDUCTASE AND ITS ROLE IN THE PHOTOSYNTHETIC APPARATUS OF CHLOROPLASTS”. Biochemische Zeitschrift 338: 84–96. ISSN 0366-0753. PMID 14087348. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/14087348.  ^ Hashida, Shin-nosuke; Kawai-Yamada, Maki (2019-07-26). “Inter-Organelle NAD Metabolism Underpinning Light Responsive NADP Dynamics in Plants”. Frontiers in Plant Science 10: 960. doi:10.3389/fpls.2019.00960. ISSN 1664-462X. PMC 6676473. PMID 31404160. https://www.frontiersin.org/article/10.3389/fpls.2019.00960/full.  ^ Talts, Eero; Oja, Vello; Rämma, Heikko; Rasulov, Bahtijor; Anijalg, Agu; Laisk, Agu (2007-08-20). “Dark inactivation of ferredoxin-NADP reductase and cyclic electron flow under far-red light in sunflower leaves” (英語). Photosynthesis Research 94 (1): 109–120. doi:10.1007/s11120-007-9224-7. ISSN 0166-8595. http://link.springer.com/10.1007/s11120-007-9224-7.  ^ a b c d Spaans, Sebastiaan K.; Weusthuis, Ruud A.; van der Oost, John; Kengen, ServÃ© W. M. (2015-07-29). “NADPH-generating systems in bacteria and archaea”. Frontiers in Microbiology 6. doi:10.3389/fmicb.2015.00742. ISSN 1664-302X. PMC 4518329. PMID 26284036. http://www.frontiersin.org/Microbial_Physiology_and_Metabolism/10.3389/fmicb.2015.00742/abstract.  ^ Aliverti, Alessandro; Pandini, Vittorio; Pennati, Andrea; de Rosa, Matteo; Zanetti, Giuliana (2008-06). “Structural and functional diversity of ferredoxin-NADP+ reductases” (英語). Archives of Biochemistry and Biophysics 474 (2): 283–291. doi:10.1016/j.abb.2008.02.014. https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0003986108000763.