マビンリン

マビンリン（Mabinlin）は、雲南省に生育するマビンロウ（Capparis masaikai）から単離される甘味を持つタンパク質である。4つのホモログがあるが、マビンリン-2が1983年に初めて単離され、1993年に性質が調べられ、4つの中で最も研究が進んでいる。その他のマビンリン-1、-3、-4は、1994年に発見された。 4つのマビンリンのアミノ酸配列は、非常によく似ている。 A鎖 M-1: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY IRRRAQRGGL VD M-2: QLWRCQRQFL QHQRLRACQR FIHRRAQFGG QPD M-3: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRGGL AD M-4: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRG B鎖 M-1: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRQLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-2: QPRRPALRQC CNQLRQVDRP CVCPVLRQAA QQVLQRQIIQ GPQQLRRLFD AARNLPNICN IPNIGACPFR AW M-3: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-4: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW Amino acid sequence of Mabinlins homologues are adapted from Swiss-Prot biological database of protein. マビンリン-1、-3、-4の分子量は、それぞれ12.3kDa、12.3kDd、11.9kDaである。 マビンリン-2の分子量は10.4kDaで、その他よりも軽い。A鎖とB鎖のヘテロダイマーとなっており、A鎖は33アミノ酸残基、B鎖は72アミノ酸残基から構成される。B鎖は2つの分子内ジスルフィド結合を持ち、また2つの分子間ジスルフィド結合を介してA鎖と結合している。 マビンリン-2は、既知の最も高い耐熱性を持つ甘味タンパク質であるが、これは4つのジスルフィド結合を持つためである。マビンリンホモログの間での耐熱性の違いは、B鎖の47番アミノ酸がアルギニン残基（耐熱性ホモログ）であるかグルタミン残基（非耐熱性ホモログ)であるかの違いであることも示唆されている。 マビンリンの甘さは、モルベースでスクロースの約100から400倍と推定されており、重量ベースでスクロースより10倍甘い。ソーマチンよりも低いが、似たような甘さのプロファイルを引き出す。 マビンリン-2の甘さは、80℃で48時間インキュベートしても変わらない。 マビンリン-3と-4の甘さは、80℃で1時間置いても変わらないが、マビンリン-1は、同じ条件に1時間置くと甘さを失う。 マビンリンは水に溶けやすく非常に甘いが、中でも高い耐熱性を持つマビンリン-2が甘味料に適している。 過去数十年間、マビンリン-2の人工合成の取組みが続けられてきた。1998年に段階的な固相法による合成に成功したが、合成タンパク質は、渋い甘さであった。 マビンリン-2は、組換えジャガイモの塊茎でも発現するが、明確な結果は報告されていない。しかし、クローニングやDNAシークエンシングによる組換えマビンリンの生産を保護する特許は、発行されている。 ^ Hu Z, He M (1983). “Studies on mabinlin, a sweet protein from the seeds of Capparis masaikai levl. I. extraction, purification and certain characteristics”. Acta Botan. Yunnan. (5): 207–212.  ^ a b c d Liu X, Maeda S, Hu Z, Aiuchi T, Nakaya K, Kurihara Y (January 1993). “Purification, complete amino acid sequence and structural characterization of the heat-stable sweet protein, mabinlin II”. Eur J Biochem 211 (1–2): 281–7. doi:10.1111/j.1432-1033.1993.tb19896.x. PMID 8425538. http://www.blackwell-synergy.com/openurl?genre=article&sid=nlm:pubmed&issn=0014-2956&date=1993&volume=211&issue=1-2&spage=281.  ^ a b c d e Nirasawa S, Nishino T, Katahira M, Uesugi S, Hu Z, Kurihara Y (August 1994). “Structures of heat-stable and unstable homologues of the sweet protein mabinlin. The difference in the heat stability is due to replacement of a single amino acid residue”. Eur J Biochem 223 (3): 989–95. doi:10.1111/j.1432-1033.1994.tb19077.x. PMID 8055976. http://www.blackwell-synergy.com/openurl?genre=article&sid=nlm:pubmed&issn=0014-2956&date=1994&volume=223&issue=3&spage=989.  ^ UniProtKB/Swiss-Prot database entry for 2SS1_CAPMA (P80351). ^ UniProtKB/Swiss-Prot database entry for 2SS2_CAPMA (P30233). ^ UniProtKB/Swiss-Prot database entry for 2SS3_CAPMA (P80352). ^ UniProtKB/Swiss-Prot database entry for 2SS4_CAPMA (P80353). ^ a b Kohmura M, Ariyoshi Y (October 1998). “Chemical synthesis and characterization of the sweet protein mabinlin II”. Biopolymers 46 (4): 215–23. doi:10.1002/(SICI)1097-0282(19981005)46:4<215::AID-BIP3>3.0.CO;2-S. PMID 9715665.  ^ Guan RJ, Zheng JM, Hu Z, Wang DC (July 2000). “Crystallization and preliminary X-ray analysis of the thermostable sweet protein mabinlin II”. Acta Crystallogr D 56 (Pt 7): 918–9. doi:10.1107/S0907444900005850. PMID 10930844. http://scripts.iucr.org/cgi-bin/paper?S0907444900005850.  ^ Nirasawa S, Liu X, Nishino T, Kurihara Y (October 1993). “Disulfide bridge structure of the heat-stable sweet protein mabinlin II”. Biochim Biophys Acta 1202 (2): 277–80. doi:10.1016/0167-4838(93)90016-K. PMID 8399391. http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/0167-4838(93)90016-K.  ^ Kurihara Y (1992). “Characteristics of antisweet substances, sweet proteins, and sweetness-inducing proteins”. Crit Rev Food Sci. 32 (3): 231–52. doi:10.1080/10408399209527598. PMID 1418601.  ^ Kurihara Y, Nirasawa S (1997). “Structures and activities of sweetness-inducing substances (miraculin, curculin, strogin) and the heat-stable sweet protein, mabinlin” (PDF). Foods and Food Ingredients Journal of Japan (174): 67–74. http://www.ffcr.or.jp/zaidan/FFCRHOME.nsf/7bd44c20b0dc562649256502001b65e9/ea044c8f392c31d5492568a20029dd20/$FILE/174-10.pdf.  ^ LW Xiong and S Sun. Molecular cloning and transgenic expression of the sweet protein mabinlin in potato tubers. Plant Physiology 1996, 111, 147. ^ US 6051758  S Sun, L Xiong, Z Hu and H Chen. Recombinant Sweet protein Mabinlin ブラゼイン ペンタジン モネリン ソーマチン