מיוזין

מיוזין (Myosin) הוא חלבון מוטורי, אשר פעילותו דורשת השקעת אנרגיית ATP ומהווה לצד מולקולת האקטין חלק ממערך השלד הציטופלמסטי של התא. בין חלבוני המיוזין, ניתן להבחין במספר סוגי מבנים: מצוי בכל התאים, בציטוזול (נוזל תוך תאי). חלבון המיוזין I מורכב מ"ראש" האחראי על הפעולות המוטוריות ו"זנב" קצר המהווה אתר קשירה לקרום התא או לחלבון האקטין (חלבון בעל תפקיד מרכזי בשלד התא, בעיקר בייצוב מבני). קיימים סוגים שונים של חלבון מסוג מיוזין, הנבדלים זה מזה באזור ה"זנב" שלהן. מצוי בתאי שריר, בשכבה החיצונית של הציטופלסמה. בנוי משני "ראשים" ו"זנב" אחד ארוך במבנה צר. ה"זנב" הוא בעל מבנה אלפא הליקס (בדומה למבנה השניוני של החלבון) וה"ראשים" נמצאים בקצה המולקולה ומתקיימים בהם פעילות ATPpase ופעילות מוטורית. למעשה מולקולת מיוזין II היא מונומר המורכבת משתי מולקולות מיוזין המלופפות באזור זנבותיהן, בעוד ראשיהן פונים לכיוונים מנוגדים. פילמנט (סיבי) מיוזין – מספר מולקולות מיוזין המלופפות באזור זנבותיהן, כאשר ראשיהן פונים לכיוונים מנוגדים. על מנת שחלבון המיוזין יבצע את פעילותו המוטורית עליו להיקשר לסיב האקטין. בעזרת קשר אקטין-מיוזין ואנרגיית ATP המשתחררת מפירוק המולקולה עתירת האנרגיה, מתבצעת תנועת התכווצות השריר. בתאים אאוקריוטים יוצרים סיבי אקטין ומיוזין II קשר זמני ביניהם וגורמים לפעולת התכווצות בדומה לתהליך ההתכווצות המתרחש בהשתנצות (חלוקת התא לשני תאי בת). על מנת להבין כיצד מתרחשת האינטראקציה בין סיבי האקטין למיוזין ותהליך ההתכווצות, חשוב להבחין בין שני סוגי תאי שריר: שריר חלק, הקיים בקיבה, במעיים ובדפנות העורקים, הבנוי מסיבים היוצרים מבנה כהה. שריר "משורטט", סיבים המאורגנים לאורך הממברנה בריכוזים שונים היוצרים מעין מבנה מפוספס כהה ובהיר לסירוגין. מנגנון ההתכווצות בשריר החלק שונה מהמנגנון בשריר המשורטט. בשריר החלק, התכווצות מבוקרת בעיקרה על ידי תהליך פוספורילציה (זרחון) של שרשרת המקיפה את מבנה ה"ראש" של מולקולת המיוזין. תהליך בקרה זה מאפשר את התקשרות מולקולת האקטין למיוזין. במידה ויתרחש תהליך הפוך (דה-פוספורילציה) יתנתקו מולקולת האקטין והמיוזין זו מזו. כמו כן, התכווצות השריר מבוקרת גם על ידי עלייה בריכוז יוני הסידן. תהליכי בקרה אלה מבוצעים על ידי אנזימים (Myosin light-chain kinase). בשריר המשורטט, מולקולות המיוזין יוצרות מבנה של סיב עבה (מכיל 300–400 מולקולות) המקנה צבע כהה, ולצידו אזור של מולקולות אקטין היוצרות מבנה של סיב דק אשר מקנה צבע בהיר. האזור הבהיר מכונה "Z-disc". בקצוות המבנה הקוטבי קיימים "ראשים" הפונים לכיוונים מנוגדים, והאזור המרכזי של המבנה אינו מכיל "ראשים". הקשר בין מולקולות האקטין למיוזין מתבצע באזור ה"ראשים" של המולקולות. מנגנון התכווצות השריר מבוסס על אינטראקציה בין כמה גורמים: סיבים דקים – מולקולות האקטין סיבים עבים – מולקולות המיוזין מולקולות חלבון שונות – טרופומיוזין (Tropomyosin) וטרופונין יוני סידן ATP הקשר בין כל גורמים אלה הוא בעובדה שהמולקולות בעלות הסיבים הדקים (אקטין, טרופומיוזין וטרופונין) מצויות במבנה מלופף סביב הסיבים העבים לאורך השריר (מיוזין). המבנה המרחבי של הקומפלקס אקטין-טרופומיוזין-טרופונין, אשר במצב קשור חוסם את אתרי הקשירה לאקטין, מונע את התקשרות האקטין למיוזין וכך גם אינו מאפשר את התכווצות השריר. מנגנון התכווצות השרירים מבוסס על כושר התנועה של "ראשי" מולקולות המיוזין. קיימים ארבעה שלבים הגורמים לתנועתם: 1 "מחובר" (attached) – שלב ראשוני הגורם לתנועת מולקולות הטרופומיוזין והטרופונין החוסמות את אתרי הקשירה של האקטין. בעזרת קשירת יוני סידן לטרופומיוזין הוא נע מאזור אתר הקשירה ומתאפשרת אינטראקציה מרחבית בין האקטין למיוזין. 2 "משוחרר" (release) - הקשר בין המיוזין לאקטין משתחרר בעקבות קשירת ATP למולקולת המיוזין. השרירים מצויים בשלב זה במצב נוקשה. 3"דרוך" (cocked) – הידרוליזה של ATP המחוברת ל"ראש" המיוזין גורמת למעין פעולת דריכה (בדומה לדריכה בכלי ירייה), כאשר תוצרי ההידרוליזה (ADP+Pi) נשארים קשורים ל"ראש" המולקולה. 4 "הפעלת כוח" (force generating) - המגע המינימלי בין "ראשי" המיוזין עם סיבי האקטין גורם לשחרור ה-Pi, תוצר הידרוליזת ה-ATP, שגורם לחיזוק ההתקשרות בין המיוזין לאקטין ולמעין התגבשות של המבנה כולו בכוחות דחיפה ודחיסה. "ביולוגיה של התא - מולקולה אברון ותא", פרופ' אלי זמסקי, הוצאת המכון למדעי הצמח וגנטיקה בחקלאות/האוניברסיטה העברית בירושלים/הפקולטה לחקלאות, הוצאה רביעית מורחבת תשס"ב, 2002. מדיה וקבצים בנושא מיוזין בוויקישיתוף [1] - סרטון הממחיש את פעילות המיוזין והאקטין בהתכווצות השריר