პროკარიოტების ციტოჩონჩხი

პროკარიოტების ციტოჩონჩხი — პროკარიოტულ ორგანიზმთა ყველა სტრუქტურული ფილამეტის ერთობლივი სახელწოდება. ოდესღაც ითვლებოდა, რომ პროკარიოტულ უჯრედებს არ გააჩნდათ ციტოჩონჩხი, თუმცა ვიზუალიზაციის ტექნოლოგიების განვითარებით, 1990-იანი წლების დასაწყისში შესაძლებელი გახდა აღნიშნულის აღმოჩენა. პროკარიოტებში ნანახი იქნა არა მხოლოდ ეუკარიოტებში არსებული ციტოჩონჩხის ყველა ძირითადი ცილის ანალოგი, არამედ ციტოჩონჩხის ისეთ ცილებიც, რომელთა არსებობაც არ არის დადასტურებული ეუკარიოტებში. ციტოჩონჩხის ელემენტები მნიშვნელოვან როლს ასრულებენ უჯრედების გაყოფაში, მონაწილეობენ უჯრედის დაცვაში, ფორმისა და პოლარობის განსაზღვრაში. პროკარიოტებში, ციტოჩონჩხის პირველ იდენტიფიცირებულ ელემენტს წარმოადგენდა - FtsZ. იგი ქმნის ძაფისებრ, რგოლურ სტრუქტურას უჯრედის შუაში, სახელწოდებით Z- რგოლი, რომელიც იკუმშება უჯრედის გაყოფის დროს, ისევე როგორც აქტინ-მიოზინის კონტრაქტული რგოლი ეუკარიოტებში. Z-რგოლი დინამიური სტრუქტურაა. იგი შედგება პროტოფილამენტების მრავალრიცხოვანი კონებისგან, რომელთაც გართოვდების და შეკუმშვის უნარი აქვთ, თუმცა Z- რგოლის შეკუმშვის მექანიზმი და მასში ჩართული პროტოფილამენტების რაოდენობა უცნობია. FtsZ მოქმედებს როგორც ორგანიზატორი ცილა და საჭიროა უჯრედების გაყოფისას, ციტოკინეზში. აქტინთან ამ ფუნქციური მსგავსების მიუხედავად, FtsZ - ეუკარიოტული ტუბულინის ჰომოლოგიურია. მიუხედავად იმისა, რომ FtsZ-ისა და ტუბულინის პირველადი სტრუქტურები მცირედით ჰგავს ერთმანეთს, მათი 3-განზომილებიანი სტრუქტურები საოცრად მსგავსია. გარდა ამისა, ტუბულინის მსგავსად, FtsZ-ის მონომერი უკავშირდება GTP-ს და პოლიმერიზდება სხვა FtsZ მონომერებით GTP-ის ჰიდროლიზის ხარჯზე, ეუკარიოტებში ტუბულინის დიმერიზაციის მსგავსი მექანიზმით. ვინაიდან FtsZ აუცილებელია ბაქტერიებში უჯრედების გაყოფისთვის, ეს ცილა ანტიბიოტიკების ახალ სამიზნედ იქცა. ამჟამად არსებობს რამდენიმე მოდელი და მექანიზმი, რომელიც აღწერს Z- რგოლების ფორმირებას, მაგრამ ეს მექანიზმები დამოკიდებულია სახეობებზე. ბაქტერიების ზოგიერთი ჩხირის ფორმის (ბაცილები) სახეობა, მათ შორის Escherichia coli და Caulobacter crescentus, იყენებს FtsZ აწყობის ერთ ან მეტ ინჰიბიტორს, რომლებიც ქმნიან ბიპოლარულ გრადიენტს უჯრედში, და შედეგად ძლიერდება FtsZ-ის პოლიმერიზაცია უჯრედის ცენტრში. ერთ-ერთი ასეთი გრადიენტის ფორმირების სისტემაში ჩართულია MinCDE ცილები (იხ. ქვემოთ). MreB არის ბაქტერიული ცილა, რომელიც ითვლება ეუკარიური აქტინის ჰომოლოგიურად. MreB-ს და აქტინის პირველადი სტრუქტურა მცირედით ჰგავს ერთმანეთს, თუმცა ძალიან მსგავსია მათი 3-D სტრუქტურა და პოლიმერიზაციის მექანიზმი. თითქმის ყველა, არა-სფერული ბაქტერიის ფორმის განსაზღვრა დამოკიდებულია MreB-ზე. MreB ქმნის სპირალურ სტრუქტურას პლაზმური მემბრანის ქვეშ, რომელიც ვრცელდება უჯრედის მთელ სიგრძეზე. MreB განსაზღვრავს უჯრედის ფორმას, პეპტიდოგლიკანის სინთეზში მონაწილე ფერმენტების მდებარეობისა და აქტივობის რეგულირებით, და ამასთან იგი აყალიბებს ხისტ სტრუქტურას მემბრანის ქვეშ, რითაც უზრუნველყოფს უჯრედის ფორმის შენარჩუნებას. ზოგიერთ სახეობაში, როგორიცაა Caulobacter crescentus, MreB-ის ჩვეული სპირალური ფორმისგან განსხვავებით, უჯრედის გაყოფამდე კონდენსირდება და ქმნის მჭიდრო რგოლს სეპტის (ძგიძე) ადგილას, რაც როგორც ჩანს უზრუნველყოფს სეპტის სწორ ლოკალიზაციას გაყოფის დროს. ParM წარმოადგენს ციტოჩონჩხის ელემენტს, რომელსაც აქვს აქტინის მსგავსი სტრუქტურა, თუმცა ის ფუნქციურად ტუბულინის მსგავსია. გარდა ამისა, მას ტუბულინის მსგავსად, ახასიათებს ორმხრივი პოლიმერიზაცია და ავლენს დინამიურ არასტაბილურობას . იგი ქმნის სისტემას ParR-ით და parC-ით, რომელიც პასუხისმგებელია R1 პლაზმიდის სეგრეგაციაზე. ParM უკავშირდება ParR-ს, დნმ-დამაკავშირებელ ცილას, რომელიც თავის მხრივ სპეციფიკურად უკავშირდება R1 პლაზმიდის parC რეგიონს. აღნიშნული კავშირს ადგილი აქვს ParM ფილამენტის ორივე ბოლოზე, რის შედეგადაც ფილამენტის დაგრძელების ხარჯზე, მიმდინარეობს პლაზიმდების სეგრეგაცია ერთმანეთისგან. სისტემა ეუკარიოტებში ქრომოსომის სეგრეგაციის ანალოგიურია, რადგან ParM მოქმედებს როგორც ეუკარიოტული ტუბულინი - მიტოზურ თითისტარაში, ParR მოქმედებს როგორც კინეტოქორის კომპლექსი და parC მოქმედებს როგორც ქრომოსომის ცენტრომერი. კრესცენტინი (კოდირდება creS გენით) წარმოადგენს ეუკარიოტული შუალედური ფილამენტების (IFs) ანალოგს. აქ განხილულ სხვა ანალოგებისგან განსხვავებით, კრესცენტინს აქვს საკმაოდ მაღალი ჰომოლოგია IF ცილებთან, გარდა სამგანზომილებიანი სტრუქტურის მსგავსებისა - creS-ის ამინომჟავური თანმიმდევრობის 25% იდენტურია და 40% მსგავსია ციტოკერატინ 19-თან. 24% იდენტური და 40% მსგავსია ბირთვულ ლამინ A-სთან. კრესცენტინის ფილამენტები დაახლოებით 10 ნმ დიამეტრის ზომისაა, და ეუკარიული IF-ების დიამეტრის ფარგლებშია (8-15 ნმ). კრესცენტინი ქმნის უწყვეტ ძაფს პოლუსიდან პოლუსამდე ნახევარმთვარის ფორმის ბაქტერიის Caulobacter crescentus-ის ჩაზნექილი ზედაპირის გასწვრივ. ორივე, MreB და კრესცენტინი აუცილებელია C. crescentus-ის დამახასიათებელი ფორმის შენარჩუნებისთვის; ითვლება, რომ MreB აყალიბებს უჯრედის ჩხირისებრ ფორმას, ხოლო კრესცენტინი - ნახევარმთვარისებრს. MinCDE სისტემა არის ფილამენტების სისტემა, რომელიც განსაზღვრავს სეპტის ლოკალიზაციას Escherichia coli-ის უჯრედის შუა ნაწილში. ზოგიერთი მკვლევარის აზრით, MinC აფერხებს სეპტის წარმოქმნას Z- რგოლის პოლიმერიზაციის ინჰიბირებით. MinC, MinD და MinE ქმნიან სპირალურ სტრუქტურას, რომელიც ტრიალებს უჯრედში და უჯრედის გარსს უკავშირდება MinD-ით. MinCDE სპირალი ლოკალიზდება პოლუსზე და მთავრდება ფილამენტურ სტრუქტურაში, რომელსაც ეწოდება E-ring, რომელიც შედგება MinE-სგან. ამ კონფიგურაციიდან E-რგოლი იკუმშება და გადაინაცვლებს ამ პოლუსისკენ, და შლის MinCDE სპირალს. დაშლილი ფრაგმენტები ხელახლა იკრიბება და ქმნის კომპლექსს საპირისპირო პოლუსზე.პროცესი მეორდება და MinCDE სპირალი მოძრაობს პოლუსიდან პოლუსზე რხევებით .ამრიგად თითოეული კომპონენტი მონაწილეობს პოლუსებს შორის დინამიური რხევის გენერირებით FtsZ ცილის დათრგუნვაში, რათა ზუსტად განსაზღვროს უჯრედის შუა ზონა, და უჯრედი თანაბრად გაიყოს. ბაქტოფილინი არის β-სპირალი, რომელიც ქმნის ფილამენტებს ჩხირის ფორმის პროტეობაქტერიის Myxococcus xanthus-ის უჯრედებში. ბაქტოფილინის ცილა - BacM, საჭიროა უჯრედის ნორმალური ფორმის და უჯრედის კედლის მთლიანობის შესანარჩუნებლად. M. xanthus უჯრედებს, რომლებსაც არ აქვთ BacM, ხასიათდებიან დეფორმირებული მორფოლოგიით, რომელიც ვლინდება უჯრედის მოხრილი ფორმით, ხოლო bacM მუტანტებს აქვთ შემცირებული რეზისტენტობა იმ ანტიბიოტიკების მიმართ, რომელთა სამიზნეც ბაქტერიული უჯრედის კედელია. ↑ 1.0 1.1 1.2 Gitai Z (March 2005). „The new bacterial cell biology: moving parts and subcellular architecture“. Cell. 120 (5): 577–86. doi:10.1016/j.cell.2005.02.026. PMID 15766522. S2CID 8894304. ↑ 2.0 2.1 Bi EF, Lutkenhaus J (November 1991). „FtsZ ring structure associated with division in Escherichia coli“. Nature. 354 (6349): 161–4. Bibcode:1991Natur.354..161B. doi:10.1038/354161a0. PMID 1944597. S2CID 4329947. ↑ Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC (June 2015). „The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments“. Journal of Cell Science. 128 (11): 2009–19. doi:10.1242/jcs.165563. PMID 25788699. ↑ 4.0 4.1 Popp D, Narita A, Lee LJ, Ghoshdastider U, Xue B, Srinivasan R, Balasubramanian MK, Tanaka T, Robinson RC (June 2012). „Novel actin-like filament structure from Clostridium tetani“. The Journal of Biological Chemistry. 287 (25): 21121–9. doi:10.1074/jbc.M112.341016. PMC 3375535. PMID 22514279. ↑ Popp D, Narita A, Ghoshdastider U, Maeda K, Maéda Y, Oda T, Fujisawa T, Onishi H, Ito K, Robinson RC (April 2010). „Polymeric structures and dynamic properties of the bacterial actin AlfA“. Journal of Molecular Biology. 397 (4): 1031–41. doi:10.1016/j.jmb.2010.02.010. PMID 20156449. ↑ Wickstead B, Gull K (August 2011). „The evolution of the cytoskeleton“. The Journal of Cell Biology. 194 (4): 513–25. doi:10.1083/jcb.201102065. PMC 3160578. PMID 21859859. ↑ Shih YL, Rothfield L (September 2006). „The bacterial cytoskeleton“. Microbiology and Molecular Biology Reviews. 70 (3): 729–54. doi:10.1128/MMBR.00017-06. PMC 1594594. PMID 16959967. ↑ Michie KA, Löwe J (2006). „Dynamic filaments of the bacterial cytoskeleton“ (PDF). Annual Review of Biochemistry. 75: 467–92. doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142452. PMID 16756499. დაარქივებულია ორიგინალიდან (PDF) — November 17, 2006. ↑ Graumann PL (December 2004). „Cytoskeletal elements in bacteria“. Current Opinion in Microbiology. 7 (6): 565–71. doi:10.1016/j.mib.2004.10.010. PMID 15556027. ↑ Desai A, Mitchison TJ (July 1998). „Tubulin and FtsZ structures: functional and therapeutic implications“. BioEssays. 20 (7): 523–7. doi:10.1002/(SICI)1521-1878(199807)20:7<523::AID-BIES1>3.0.CO;2-L. PMID 9722999. ↑ Haydon DJ, Stokes NR, Ure R, Galbraith G, Bennett JM, Brown DR, Baker PJ, Barynin VV, Rice DW, Sedelnikova SE, Heal JR, Sheridan JM, Aiwale ST, Chauhan PK, Srivastava A, Taneja A, Collins I, Errington J, Czaplewski LG (September 2008). „An inhibitor of FtsZ with potent and selective anti-staphylococcal activity“. Science. 321 (5896): 1673–5. Bibcode:2008Sci...321.1673H. doi:10.1126/science.1159961. PMID 18801997. S2CID 7878853. ↑ Haeusser DP, Margolin W (April 2016). „Splitsville: structural and functional insights into the dynamic bacterial Z ring“. Nature Reviews. Microbiology. 14 (5): 305–19. doi:10.1038/nrmicro.2016.26. PMC 5290750. PMID 27040757. ↑ Kürner J, Medalia O, Linaroudis AA, Baumeister W (November 2004). „New insights into the structural organization of eukaryotic and prokaryotic cytoskeletons using cryo-electron tomography“. Experimental Cell Research. 301 (1): 38–42. doi:10.1016/j.yexcr.2004.08.005. PMID 15501443. ↑ Gitai Z, Dye N, Shapiro L (June 2004). „An actin-like gene can determine cell polarity in bacteria“. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (23): 8643–8. doi:10.1073/pnas.0402638101. PMC 423248. PMID 15159537. ↑ Garner EC, Campbell CS, Mullins RD (November 2004). „Dynamic instability in a DNA-segregating prokaryotic actin homolog“. Science. 306 (5698): 1021–5. Bibcode:2004Sci...306.1021G. doi:10.1126/science.1101313. PMID 15528442. S2CID 14032209. ↑ Møller-Jensen J, Jensen RB, Löwe J, Gerdes K (June 2002). „Prokaryotic DNA segregation by an actin-like filament“. The EMBO Journal. 21 (12): 3119–27. doi:10.1093/emboj/cdf320. PMC 126073. PMID 12065424. ↑ Gitai Z (February 2006). „Plasmid segregation: a new class of cytoskeletal proteins emerges“. Current Biology. 16 (4): R133-6. doi:10.1016/j.cub.2006.02.007. PMID 16488865. ↑ Ausmees N, Kuhn JR, Jacobs-Wagner C (December 2003). „The bacterial cytoskeleton: an intermediate filament-like function in cell shape“. Cell. 115 (6): 705–13. doi:10.1016/S0092-8674(03)00935-8. PMID 14675535. S2CID 14459851. ↑ Shih YL, Le T, Rothfield L (June 2003). „Division site selection in Escherichia coli involves dynamic redistribution of Min proteins within coiled structures that extend between the two cell poles“. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 100 (13): 7865–70. Bibcode:2003PNAS..100.7865S. doi:10.1073/pnas.1232225100. PMC 164679. PMID 12766229. ↑ Koch MK, McHugh CA, Hoiczyk E (May 2011). „BacM, an N-terminally processed bactofilin of Myxococcus xanthus, is crucial for proper cell shape“. Molecular Microbiology. 80 (4): 1031–51. doi:10.1111/j.1365-2958.2011.07629.x. PMC 3091990. PMID 21414039.