クイズ問題: コカコーラのライバルはペプシコーラですが、タンパク質を構成するアミノ酸の結合を「何」結合というでしょう?
答え: ペプチド結合

関連するWikipedia記事の抜粋:
title: 糖鎖
text: 糖鎖はタンパク質・DNAに続く第3のバイオポリマーと呼ばれるが、その重要な特性は構造の多様性にある。タンパク質・DNAの素材であるアミノ酸や核酸塩基は一列に並ぶことしかできないのに対し、糖は多数のヒドロキシ基が全て結合に活用しうるため、枝分かれして複雑な構造を作り出すことができる。またグリコシド結合のα・βの異性体も考え合わせれば、考えられる糖鎖の数はさらに増える。糖の種類自体もペントース、ヘキソース、アミノ糖、ウロン酸類、デオキシ糖などバリエーションが多いため、糖鎖の種類は実に膨大なものになる。糖鎖が情報を担う分子であるのは、こうした条件によっているといえる。
title: アミド
text: 一方、生体を構成するタンパク質は α-アミノ酸が多数連結して生成されるが、ポリアミドとは呼ばれずにペプチドと呼ばれる。また、ペプチドを構成する α-アミノ酸単位が連続したアミド結合の部分をペプチド結合と呼称する(たとえタンパク質中であっても、α-アミノ酸単位が連続していない部分は単に「アミド結合」と呼ばれる)。
title: タンパク質
text: タンパク質の中には複数(場合によっては複数種)のポリペプチド鎖が非共有結合でまとまって複合体(会合体)を形成しているものがあり、このような関係を四次構造と呼ぶ。各ポリペプチド鎖はモノマーまたはサブユニットと呼ばれ、複合体はオリゴマーと言う。各サブユニットには疎水結合や水素結合またはイオン結合が広い領域に多数存在し相補的に働くために方向性があるため、サブユニットは全体で特定の空間配置(コンホメーション)を取る。例えば、ヒトの赤血球に含まれ酸素を運ぶヘモグロビンは、α・β2種類のグロビンというサブユニットがそれぞれ2つずつ結びつく四次構造を持ったタンパク質の一種である。
title: 脂質
text: 複合脂質は、部分構造としてリン酸エステルを持つリン脂質と、糖が結合した糖脂質に大別される。また、複合脂質の骨格となる分子は一般的にグリセリンあるいはスフィンゴシンのみであるため、これらを基準としてグリセロ脂質とスフィンゴ脂質に分類することもある。
title: タンパク質
text: 食物として摂取したタンパク質は消化の過程でアミノ酸にまで分解され吸収され、体内で再びタンパク質へ構成される。このタンパク質を作る基本物質であるアミノ酸は、炭素元素を中心に水溶液中でプラスに荷電するアミノ基とマイナスに荷電するカルボキシル基を持ち、残り2箇所に水素と側鎖と呼ばれる分子構造を持つ。タンパク質をつくるアミノ酸は20種類あるが、これらの差は側鎖の形状の違いで分けられる。
title: フィブリン
text: 血液凝固のシステムは複雑で、様々な経路が存在するが、いずれも最終的には、プロトロンビンが活性化されてセリンプロテアーゼの1種であるトロンビンとなり、トロンビンがフィブリノゲンの各鎖のC末端から計4つのペプチドを切りだす。この状態を特にフィブリン・モノマーと呼ぶ。
title: ホスファチジルコリン
text: ホスファチジルコリン(英: phosphatidylcholine, PC)とは、グリセロリン脂質の親水部としてコリンがリン酸エステル結合しており、疎水部としてグリセロール骨格に2つの脂肪酸がエステル結合した構造をしている、リン脂質の総称である。脂肪酸の組み合わせが多数あることからホスファチジルコリンに属するリン脂質は複数存在している。なお、かつてレシチンとホスファチジルコリンとが同一のものを指していた時期もあった。
title: スフィンゴシン
text: セラミドは、スフィンゴイド類(スフィンゴシンはスフィンゴイド類の一種である)と脂肪酸がアミド結合した化合物群である。このセラミドに糖がグリコシド結合したものがスフィンゴ糖脂質、塩基やリン酸基が結合したものがスフィンゴリン脂質であり、この二つを合わせてスフィンゴ脂質という。
title: 酵素反応
text: 酵素には触媒反応に中心的な役割を果たす活性中心という部分が存在し、その近傍に、基質を結合して触媒のために安定化させる基質結合部位を持っている。酵素の活性中心や基質結合部位はタンパク質の三次構造の裂け目(クラフト)の内部に存在することが多く、そこにアミノ酸の側鎖が適当に配置されている。乳酸デヒドロゲナーゼではN末端から数えて250番目のリシンが NAD の結合に関係している。また、セリンプロテアーゼと呼ばれるタンパク質分解酵素の一群は基質の結合部位にセリンが存在する。
title: リン脂質
text: リン脂質は、大きく分けてグリセリンを骨格とするグリセロリン脂質と、スフィンゴシンを骨格とするスフィンゴリン脂質の2つが存在する。
title: 消化
text: 消化の過程を得て、炭水化物はグルコースなどの単糖に、タンパク質はアミノ酸に、脂肪は脂肪酸・グリセロール・モノアシルグリセロールへとそれぞれ分解される。これはどの動物においてもほぼ同じである。
title: 麹
text: 「プロテアーゼ」とはタンパク質を加水分解する酵素の総称である。タンパク質はアミノ酸がアミド結合で多数重合したポリペプチドである。デンプンの場合と同様、ヒトは通常ポリペプチドに対してうま味を感じることが出来ない。ポリペプチドの加水分解によって生じるアミノ酸や短いペプチドに対してうま味を感じる。
title: ミオグロビン
text: 1本のポリペプチド鎖と1分子のヘムからなり、酸素分子を結合する。筋繊維中に広く見られ、球状タンパクで酸素を蓄える。153個のアミノ酸残基から成り、1個のヘムをもち、分子量は約1万7800である。タンパク質は8個のαヘリックスをもち、それらがヘムをとり囲んでいる。酸素分子はヘムの中央にある鉄に可逆的に結合する(酸素化)。
title: リン酸基
text: 生体内において、リン酸基はとても重要な役割を果たしている。ATPやNADPHにおいては、リン酸基同士の無水結合は高エネルギーリン酸結合と呼ばれ、エネルギーを貯える重要な役割を担っている。また核酸中でもリン酸基を介したフォスフォジエステル結合がヌクレオチド分子同士を連結している。さらに、タンパク質の働きもリン酸基の有無によって調節される場合が多々あり、キナーゼやホスファターゼといった酵素の働きでコントロールされている。
title: 細胞
text: 不水溶性の脂質はグリセロールとのエステルである中性脂肪の形で存在し、エネルギー貯蔵の役目を持つ。また、リン酸と結合した脂質であるホスファチジルコリンなどのリン脂質は細胞膜の主成分である。
title: 解糖系
text: ペントースリン酸経路(以下PP経路)は、エネルギー生産系よりはむしろ物質生産を目的としている系である。脂質、リグニンの生産に必要なNADPHや、核酸の生合成に必要なデオキシリボース・リボースといったペントースの生成に関係している。植物ではEM経路とPP経路が存在しているが、解糖のうち30%程度はPP経路に回っていると考えられている。なお、解糖系とその両端が接続されており、解糖系の一部とあわせて回路を形成していることから、ペントースリン酸回路とも呼ばれる。
title: 大倉舜二
text: リパーゼ (lipase) は、脂質を構成するエステル結合を加水分解する酵素群である。語源は、ギリシャ語の“lipos(脂肪)”+“ase(酵素)”に由来する。普通はそのうちで特にトリグリセリド(グリセロールの脂肪酸エステル)を分解して脂肪酸を遊離するトリアシルグリセリドリパーゼ(EC 3.1.1.3)を指す。消化液(胃液、膵液)に含まれ、脂質の消化を行う消化酵素であり、多くの生物の細胞で脂質の代謝に関与する。
title: スフィンゴ脂質
text: スフィンゴ脂質(スフィンゴししつ、sphingolipid)とは、長鎖塩基成分としてスフィンゴイド類を含む複合脂質の総称である。すなわち、スフィンゴイドに脂肪酸がアミド結合したセラミド(図中のR以外の部分)を共通構造とし、それに(図中R部分に)糖がグリコシド結合したスフィンゴ糖脂質とリン酸および塩基が結合したスフィンゴリン脂質とに分類される。
title: リン脂質
text: リン脂質(リンししつ、Phospholipid)は、構造中にリン酸エステル部位をもつ脂質の総称。両親媒性を持ち、脂質二重層を形成して糖脂質やコレステロールと共に細胞膜の主要な構成成分となるほか、生体内でのシグナル伝達にも関わる。
title: カゼイン
text: カゼインは、そのタンパク質を構成するアミノ酸のうち、セリンに由来する部分(セリン残基)の多くにリン酸が結合した、リンタンパク質(リン酸化タンパク質)の代表的な例である。この特徴のため、カゼインは分子全体としてマイナスの電荷を帯びており、カルシウムイオンやナトリウムイオンと結びつきやすい性質を持つ。
title: タンパク質を構成しないアミノ酸
text: 細胞内、特に独立栄養生物の細胞内では、タンパク質を構成しないアミノ酸のいくつかは代謝中間体として見られる。しかし、多くのアミノ酸はケト酸として作られ、最後の段階でアミノ化されるため、タンパク質を構成しないアミノ酸が代謝中間体になることはかなり少ない。
title: コレステロール
text: 高等動物種の場合、コレステロール単独で輸送されることは無く、脂質の成分比率は様々であるがトリグリセライドなど他の脂質と共にリン脂質のミセルを形成し輸送される。脂質を輸送するリン脂質にはアポリポタンパク質が含まれ、リン脂質とアポリポタンパク質を総称してリポタンパク質と呼ばれる。リポタンパク質にはいくつかの種類が存在し、比重、ミセルの大きさやアポリポタンパク質の種類で分類される。
title: 抗原
text: 抗原は、タンパク質、ペプチド(アミノ酸の鎖)そして多糖類(単糖類/単糖の鎖)であるが、脂質や核酸もタンパク質や多糖類と結合することでのみ抗原となる。
title: 膜タンパク質
text: 内在性、表在性という分類はコリシンAやαヘモリシンなどのポリペプチド毒やアポトーシスに関わるある種のタンパク質には当てはまらない。これらのタンパク質は水溶性だが脂質二重層と不可逆的に結合し、αヘリックスまたはβバレル構造を持った膜貫通チャネルを形成する。別の分類法では、全ての膜タンパク質を内在性と両親媒性に分ける。両親媒性のタンパク質は水に溶け、脂質と結合するという2つの性質を持つが、内在性タンパク質は膜と結合した状態のみを取る。両親媒性タンパク質には、水溶性でチャネルを作るポリペプチド毒なども含まれる。
title: 炭水化物
text: 人体が炭水化物を摂取すると、デンプンの場合唾液で加水分解され、胃液や膵液で二糖類のマルトースまで分解され、最終的に小腸の上皮細胞に存在するマルターゼ、スクラーゼ、イソマルターゼ、ラクターゼ、トレハラーゼなどの二糖類水解酵素により単糖類のグルコース、フルクトース、ガラクトースなどにまで分解されて初めて腸管からの吸収を可能とする。これは脂質が脂肪酸やモノグリセリド、タンパク質がアミノ酸、核酸が塩基や糖にまで分解されるのと同じであり、これら吸収される状態の物質は最終分解産物と呼ばれる。水に不溶性の脂質系最終分解産物と異なり、ミセルなどを作らず吸収されるとそのまま門脈血の中に溶け込む。
title: 死後硬直
text: 死に伴い身体の循環系が停止すると酸素の供給が行われなくなる。すると酸素を消費する好気的な生合成が停止するが嫌気的な生合成は継続する。そのため筋肉中のATPは消費されるが生産されない状態になり時間をかけて徐々に枯渇する。すると筋原線維の収縮タンパクであるアクチン、ミオシンからアクトミオシンを生じて硬化する。
title: グリセリン
text: グリセロールは生体内では中性脂肪、リン脂質、糖脂質などの骨格として存在しており、貯蔵した脂肪からエネルギーをつくる際に脂肪酸とグリセロールに分解される。生じたグリセロールはATPによって活性化されグリセロール3-リン酸となって再度脂質の合成に使われるか、さらにジヒドロキシアセトンリン酸を経て解糖系または糖新生に利用される。
title: 血清
text: 本来液体に脂分は混じらないが、血清脂質の場合は、血清中の中に溶けだした格好になっている。脂質がアポ蛋白で包まれており、脂質(リピッド)と結合してリポ蛋白となって、血清中に溶けているからである。もしこのリポ蛋白が、血清中溶け込まずに遊離したような状態にあって、マクロファージや細網内皮系で処理できない場合は脂肪塞栓が起こりやすくなる。
title: 生体物質
text: 脂質には糖脂質、リン脂質、ステロールなどの種類がある。細胞膜の主要な構成要素であるほか、エネルギーの貯蔵などにも使用される。
title: Β酸化
text: 生物がエネルギーを取り出すために利用する脂肪酸やグリセロールは、脂肪細胞に貯蔵されたトリアシルグリセロールなどのエステルから得る。トリアシルグリセロールは細胞中に脂質滴として凝集しているため、細胞質の浸透圧を上げることなく存在でき、また水和もされない。また同じ質量のたんぱく質や糖質の2倍以上の完全酸化エネルギー(有機物を二酸化炭素と水まで酸化したときに得られるエネルギー)を持っている。このようにエネルギー貯蔵物質としては極めて優れているが、その水に対する極端な不溶性は酵素によって代謝される際に障害となる。脂質滴のトリアシルグリセロールをエネルギー生産のために各組織(骨格筋、心臓、腎皮質など)に運ぶ際は次の手順が踏まれる。
title: GLUT4
text: 他の全てのタンパク質が、それぞれに独特の機能を持てる理由は、それぞれの一次配列、つまり、どのような順番でアミノ酸がアミド結合してゆくことによって、そのタンパク質ができているかということに大きく関係している。それと同様に、GLUT4もまた独特の一次配列を持つことによって、細胞膜を越えたグルコースの輸送を行うという機能を持つことができている。ところで、GLUT4の場合は、例えばインスリンのシグナルが入ると細胞内にあったものが細胞膜上に移動するといった、ダイナミックな動態を示す。N末端のフェニルアラニン残基に加え、C末端の2つのロイシン残基と酸性を示す官能基が、エンドサイトーシスやエキソサイトーシスといったGLUT4の動態に重要な役割を果たすと考えられている。
title: 死後硬直
text: 筋肉への酸素の供給が絶たれると好気的な代謝は停止するが、嫌気的な代謝は継続して行われる。つまり筋肉中のATPが消費され、グリコーゲンが嫌気的に分解されて乳酸を生成する。これによって徐々に筋肉のpHが低下する。最低到達pHになると嫌気的な代謝も阻害されるため、それ以下にpHが下がることはない。pHの低下に伴い、筋源繊維タンパク質であるミオシンとアクチンが強く結合してアクトミオシンを生成し、筋肉は硬い状態になる。
title: 塩析
text: タンパク質分子中には疎水性アミノ酸と親水性アミノ酸がある。水溶液中では疎水性アミノ酸は通常、親水性アミノ酸によって保護された疎水域を作り、周囲を取り囲む水分子との相互作用(溶媒和と水素結合)によって折り畳まれる。タンパク質の表面が十分に親水性ならばそのタンパク質は水に溶解する。
title: タンパク質
text: タンパク質が付随させる糖は単糖からなる糖鎖であり、アミノ酸アスパラギンの残基に、N-アセチルグルコサミンとマンノースが繋がったコア構造という土台の先に、分岐も含め多様な構造をつくる。ただし、このようにタンパク質に接続する単糖の種類は9種しか見つかっていない。例えば赤血球の細胞膜をつくるタンパク質に繋がる糖鎖の種類が、ABO式血液型を決定づけている。この糖鎖は、その種類ごとに異なるレクチンという他のタンパク質があり、この組み合わせで情報交換を行う役割を担っている。
title: O-結合型グリコシル化
text: セラミドにはガラクトースとグルコースの双方が付加されるため、スフィンゴ糖脂質には2つのグループが存在する。ガラクトスフィンゴ脂質は一般的に非常に単純な構造を持つが、グルコスフィンゴ脂質は修飾を受けることが多くかなり複雑なものとなる。ガラクトスフィンゴ脂質とグルコスフィンゴ脂質の生合成は異なる過程である。グルコースは小胞体の細胞質側でセラミドへ付加され、ゴルジ体内腔で更なる修飾が行われる。一方、ガラクトースは小胞体の内腔側でセラミドへ付加され、ゴルジ体で硫酸基の付加が行われることが多い。
title: スフィンゴ脂質
text: 他の複合脂質にはスフィンゴイドの代わりにグリセロールを含むものが知られており、それらはグリセロ脂質と呼ばれ複合脂質を大きく二つに分類づけている。
title: 細胞膜
text: 細胞膜は炭水化物も含んでいる。それは主に糖タンパク質であるが、糖脂質 (セレブロシドとガングリオシド) も含まれ、真核生物の細胞間認識に重要な役割を果たしている。それらは細胞の表面に位置し、宿主細胞を認識して情報を共有している一方で、ウイルスはこれらの受容体を利用して細胞に結合し感染を引き起こしている。ほとんどの場合、細胞内部の膜では糖鎖修飾は起こらず、一般的には細胞膜の外側の表面が糖鎖修飾されている。グリコカリックスは、すべての細胞、特に微絨毛を持つ上皮細胞の重要な特徴である。グリコカリックスは細胞接着、リンパ球ホーミング(英語版)や他の多くの過程に参加していることが近年のデータからは示唆されている。ゴルジ体での糖鎖修飾が行われるため、末端から2番目の糖はガラクトース、末端の糖はシアル酸である。シアル酸は負に帯電しており、電荷を持つ粒子に対する外部障壁となっている。
title: ペプチド結合
text: ペプチド結合(ペプチドけつごう、英: peptide bond)とは、アミド結合のうちα-アミノ酸同士が脱水縮合して形成される共有結合である。分類上は2級アミドに分類される。また、タンパク質中でもα-アミノ酸が連続していない場合はペプチド結合と呼ばれず、単にアミド結合と呼ばれる。
title: 配糖体
text: N-グリコシド(窒素配糖体)は、窒素を仲立ちに糖と塩基が結合してできた配糖体である。核酸や補酵素など生化学的に重要な成分であり、ほぼすべての生物に存在する。例えばヌクレオシドのアデノシンはリボースとアデニンとがβ-N-グリコシド結合したものである。
title: 脂質
text: 脂質とタンパク質が複合したリポタンパク質をここに含めることもある。
title: ペルオキシソーム
text: ペルオキシソームの関わる代謝経路には、超長鎖脂肪酸のベータ酸化、コレステロールや胆汁酸の合成、アミノ酸やプリンの代謝などが知られ、これらは内腔に含まれるオキシダーゼによって行われる。オキシダーゼの働きによって活性酸素の一種である過酸化水素が発生するが、これは同様に内腔に含まれるカタラーゼによって分解される。
title: グリコシド結合
text: 2分子の糖がグリコシド結合すると二糖を形成する。例えば、ガラクトースとグルコースがβ-1,4-グリコシド結合してラクトースが形成する。さらに、より多くの単糖がグリコシド結合するとデンプンやグリコーゲン、セルロース、キチンのような多糖を形成する。単糖の環状構造単位は固いがグリコシド結合は多糖分子に柔軟性を与え、折りたたまれることができるようになる。
title: 生命の起源
text: 膜脂質については、前述のイソプレイノイドアルコールの生成モデルがある。イソプレノイドアルコールは脂肪酸に比べて、界面に吸着しやすいため重合反応が見られる。極性脂質誕生以降、ある濃度で脂質がミセル化し、同時に生じたRNA、DNA、タンパク質なども同時に遊離し、そうしたミセル化した脂質の袋こそが、祖先型の古細菌であるとヴェヒターショイザーは主張している。
title: 脂質二重層
text: 親水性のリン酸部分の頭部に疎水性である脂肪酸が2本の尾部がついたのがリン脂質分子である。細胞の内外は主に水で満たされているのでリン脂質分子は頭部を外側に、水に反発する尾部を内側に厚さが3.5-5.6ナノメートル程度の厚さの2重層を作って並ぶ(右の各図で丸い頭に2本足で描かれているのがリン脂質分子で、それが無数に並んでいるのが2重層である)。2重層の両外側は親水性なので膜全体は細胞内外の環境になじみ、内側には疎水性の脂肪酸が充満しているので細胞の内外をしっかり遮断することができる。この脂質2重層は電気的に中性で極めて小さな分子、例えば酸素分子や二酸化炭素分子は通すが、極性を持つ水分子は通りにくく、大きな分子やイオンは通ることができない。
title: 赤血球
text: 赤芽球のミトコンドリアではヘムの骨格を成すポルフィリン環が作られ、ポルフィリン環に鉄原子が組み込まれてヘムが作られる。一方、mRNA に複数のリボソームが連結したポリリボソームはアミノ酸を組み立ててたんぱく質であるグロビンを作る。
title: 糖鎖
text: アミロースやアミロペクチン、グリコーゲンなどは、グルコースを多数結合させて、体内でのエネルギー源として保存しやすい形に蓄積したものといえる。またセルロースやキチンなどは丈夫な繊維になるため、動植物の体を構築する素材として重要である。糖タンパク質の糖鎖には、セリンやスレオニンのヒドロキシ基にα結合しているO-グリコシド結合糖鎖と、アスパラギンのアミノ基にβ結合しているN-グリコシド結合糖鎖がある。N-グリコシド結合糖鎖はサイトソルと小胞体で合成され、オリゴ糖転移酵素 (OST) によってタンパク質のアスパラギンに結合させられる。この糖鎖は熱ショックタンパク質のフォールディングに関わっているものもあり、それらはシャペロンといわれる。O-グリコシド結合糖鎖にはムチン型糖鎖、プロテオグリカン、糖脂質などがある。
title: アロステリック効果
text: 酸素分子がヘモグロビンに結合する時のように、アロステリック促進はリガンドの結合が基質分子と他の結合サイトの反応性を高める現象である。ヘモグロビンの例では、酸素は基質であると同時にエフェクターとして、効率的に働いている。アロステリックサイトは、隣のサブユニットの結合部位である。一つのサブユニットに酸素が結合すると、構造が変化し、残りの結合部位の酸素親和性を高める。
title: 脳
text: 細胞膜は流動性を持ち、脂質や膜タンパクは動いている。この流動性は膜の構成物質で決まる。たとえば、リン脂質を構成する脂肪酸の不飽和度(二重結合の数)に影響され、二重結合を持つ炭化水素が多いほど(二重結合があるとその部分で炭化水素が折れ曲がるので)リン脂質の相互作用が低くなり流動性は増すことになる。例えばドコサヘキサエン酸(DHA)は不飽和度が極めて高く細胞膜の流動性の保持に寄与している。
title: 超分子
text: 有名な超分子の例としては、ドラッグデリバリー・システムに利用されるリポソームやミセルなどがある。 これらは分子内に疎水部と親水部を持っており、水系の溶媒中において疎水性相互作用により自己集合化する。 他にもペプチドによって構成されるペプトソームや、乳酸により形成されるラクトソームなども超分子の一例である。
title: リン脂質
text: 一般的なリン脂質は、 グリセリンやスフィンゴシンを中心骨格として脂肪酸とリン酸が結合し、さらにリン酸にアルコールがエステル結合した構造をもつ。アルコールには通常何らかの形で窒素が含まれる。脂肪酸やアルコールには様々な分子種があるため、組み合わせによってきわめて多くの種類が存在する。
title: 脂質
text: 分子中にリン酸や糖などを含む脂質を複合脂質という。両親媒性を持つものが多く、細胞膜の脂質二重層の主要な構成要素であるほか、体内での情報伝達などに関わる。
title: N-結合型グリコシル化
text: N-結合型グリコシル化過程は、ドリコール結合型GlcNAcの形成から開始される。ドリコールはイソプレン単位の繰り返しからなる脂質分子である。この分子は小胞体の膜に結合していることが知られている。糖分子はドリコールへピロリン酸結合を介して連結される(2つのリン酸のうちの1つはもともとドリコールに結合していたもので、もう1つは糖ヌクレオチドに由来するものである)。その後、さまざまな糖分子が段階的に付加されてゆくことでオリゴ糖鎖は伸長し、前駆体オリゴ糖が形成される。
title: エンドペプチダーゼ
text: エンドペプチダーゼ(Endopeptidase)とは、タンパク質やオリゴペプチドが持つ、非末端のペプチド結合を加水分解するタンパク質分解酵素(ペプチダーゼ)である。なお、対照的にタンパク質やオリゴペプチドの末端からペプチド結合を1つ1つ分解するタンパク質分解酵素は、エキソペプチダーゼと言う。この性質から明らかなように、エンドペプチダーゼはペプチドをモノマーであるアミノ酸にまで分解することはできないのに対し、エキソペプチダーゼにはそれが可能である。参考までに、基質がタンパク質ではなくオリゴペプチドの場合は、オリゴペプチダーゼ(英語版)と呼ばれる。
title: ポンペ病
text: α1,4グリコシダーゼはグリコーゲン代謝の主経路ではなく、ライソゾーム中でマルトースや線状オリゴ糖、グリコーゲンの外層を加水分解して、遊離グルコースを生じる別経路で働く。一般にグリコーゲン代謝の別経路は量的に重要ではなく、その生理的意味は現在の段階では不明である。
title: グリコシル化
text: グリコシル化の特殊構造はGPIアンカー(グリコホスファチジルイノシトール)という。グリコシル化のこの構造にはグリカンを介在にして疎水性の脂質をタンパク質に繋ぎ止める働きをもつ。(プレニル化を参照)
title: 脂質ラフト
text: 脂質ラフトは、脂肪酸として飽和脂肪酸を含むスフィンゴ脂質あるいはスフィンゴ糖脂質を主成分としている。飽和脂肪酸は分子が直線状であるため立体障害が少なく、スフィンゴ脂質は互いの分子が密に会合している。一方、折れ曲がった分子である不飽和脂肪酸で構成される他の領域は比較的緩やかに会合している。このような性状により、脂質ラフトは他の領域と比較して流動性が比較的低くなっている。さらにコレステロールはスフィンゴ脂質と親和性が高く、スフィンゴ脂質の間に挟み込まれる形で存在し、膜構造の高度なパッキングを保持しつつ、ラフトに流動性を与えている。このような飽和脂肪鎖によって硬くパッキングされた構造は一分子追跡法、蛍光共鳴エネルギー移動(FRET)、原子間力顕微鏡や化学架橋による研究から支持されている。
title: フィブロイン
text: フィブロインは10数種類のアミノ酸が交互に連結してできており、約35%がグリシン、約27%がアラニンで占め、ほかにセリン、チロシンの割合が高いという特徴を持っている。他の多くのタンパク質と比較しても、これら側鎖の小さいアミノ酸が90%にも及ぶ高い比率で含まれている例はなく、この特徴がシルクの強さを支えている。
title: 糖
text: グリコシド結合は一般名で個々の糖についてはグルコースならグルコシド、ガラクトースならガラクトシドのように糖名+オシドで表記する。2種類の糖による結合の場合はアセタールを形成する糖の名前で呼ぶ。そのため加水分解酵素は同じ糖類に作用するとしても酸素を挟んでどちら側でグリコシド結合を分解するかによって名前が異なる。例:ラクトース分解酵素はヒトではβ-グルコシダーゼ、大腸菌ではβ-ガラクトシダーゼ。
title: タンパク質
text: アミノ酸のトレオニンやチロシンなどが持つ水酸基残基と結びつくリン酸は、アデノシン三リン酸(ATP)から供給され、リン酸を放出したATPはアデノシン二リン酸になる。リン酸化はタンパク質の働きを活性化したり、逆に抑制する働きを持つ。ひとつのタンパク質の活性化は次のタンパク質のリン酸化を促し、これが連続することで多岐にわたる情報伝達が行われる。この様子は「リン酸化カスケード」と呼ばれる。
title: カルボキシル化
text: カルボキシラーゼは、補助因子としてビタミンKを必要として、前進的な方法で反応を行う。γ-グルタミルカルボキシラーゼはその活動に必須であるカルシウムを結びつける。例えば、プロトロンビンでは、カルシウムと結合することにより血小板の細胞膜とタンパク質が結合する(損傷後、プロトロンビンがトロンビンへ活性化される)。
title: チオエステル
text: とくに生体内ではチオエステル結合で種々のアシル基を保持するアシルCoAが存在し、代謝の中核を担っている。また高エネルギー結合とも呼ばれ、多くの生化学反応にエネルギー供与源として登場する。
title: 生体膜
text: 動物細胞においてはコレステロールが、植物細胞においてはシトステロールがかなりの割合で存在する。リン脂質の種類としては、グリセロール骨格を有するグリセロリン脂質とスフィンゴシン骨格を有するスフィンゴリン脂質に大分される。グリセロール脂質の中では、ホスファチジルコリン、ホスファチジルエタノールアミン、ホスファチジルセリンなどが主である。スフィンゴリン脂質の中では、スフィンゴミエリンが主である。
title: ホスホリラーゼ
text: これらの反応は、平衡点が中間点付近にあるため、可逆である。特に狭義に、グリコーゲンやデンプンまたはマルトデキストリンなどのグルカンを分解しグルコース-1-リン酸を生成する(あるいは逆に重合反応を行う)酵素(グリコーゲンホスホリラーゼ等)をホスホリラーゼと呼ぶことも多い。
title: ヒストン
text: ヒストンに結合してヌクレオソーム形成を促進するシャペロンの総称(histone chaperones)。酸性アミノ酸に富み、塩基性のヒストンと結合してその凝集を抑制する。それぞれのコアヒストンあるいはバリアントに特異的に働くシャペロンが存在する。
title: ホスファチジルイノシトール
text: ホスファチジルイノシトールはグリセロールと脂肪酸からなるリン脂質の一つであり、アルコール部分がイノシトールになっている。加水分解されると、1分子のグリセロール、2分子の脂肪酸、1分子のイノシトールと、1から3分子のリン酸が生成する。全てのリン脂質の中で最も酸性度の高いものと考えられている。
title: Lovable People
text: ホスホジエステラーゼ (Phosphodiesterase, PDE) とは、広義にはリン酸ジエステル結合(1分子のリン酸が2個の水酸基と結合した構造)の一方の結合を加水分解する酵素である。 これにはホスホリパーゼC・Dのようなリン脂質を分解するものや、核酸を分解するヌクレアーゼなども含まれる。
title: ペプチド結合
text: 2つのアミノ酸がペプチド結合を介してジペプチドを形成する場合、これは縮合反応の一種である。この種の縮合では、2つのアミノ酸が互いに接近して、一方の非側鎖(C1)カルボン酸部分が、他方の非側鎖(N2)アミノ部分に接近する。一方はカルボキシル基(COOH)から水素と酸素を失い、もう一方はアミノ基(NH2)から水素を失う。この反応により、1分子の水(H2O)とペプチド結合(-CO-NH-)で結合した2つのアミノ酸が生成する。2つのアミノ酸が結合したものをジペプチドと呼ぶ。
title: 糖化反応
text: 糖化反応は生体内でも生体外でも起こりうる。酵素の触媒作用に制御されたタンパク質や脂質への糖の付加はグリコシル化反応として区別される。グリコシル化反応では特定の位置に糖が結合し、元の分子の働きを損なうことはないのに対して、糖化反応ではランダムに結合し、分子の働きを損なうこともある。フルクトースを用いた初期の研究によって、糖化反応の重要性が分かってきた。
title: ペプチド結合
text: ペプチド結合の形成にはエネルギーが必要であるが、生物の場合はATPが使われる。ペプチドやタンパク質は、アミノ酸がペプチド結合(いくつかのイソペプチド結合の場合もある)で結合した鎖である。生物は酵素を使って非リボソームペプチドを作り、リボソームは脱水合成とは細部が異なる反応を使ってタンパク質を作る。
title: サイボットロボッチ
text: 糖タンパク質(とうたんぱくしつ、英: glycoprotein)とは、タンパク質を構成するアミノ酸の一部に糖鎖が結合したものである。動物においては、細胞表面や細胞外に分泌されているタンパク質のほとんどが糖タンパク質であるといわれている。
title: コレステロール
text: 複雑な体制を持つ多細胞動物の体内では、コレステロールは胆汁酸、リポタンパク質など輸送分子と共に複合体を形成して移送される。そして、どの輸送分子と組み合わされているかによって、どの組織からどの組織へ移送されるのかが制御されている。
title: ホスファターゼ
text: ヌクレオチダーゼはヌクレオチドを加水分解し、ヌクレオシドとリン酸イオンを生成する反応を触媒する酵素である。ヌクレオチダーゼはヌクレオチドとヌクレオシドのバランスを維持する役割の一部を担っているため、細胞の恒常性を維持するのに重要である。ある種のヌクレオチダーゼは細胞外で、細胞内に運搬してサルベージ経路を通ってヌクレオチドを作るのに使われるヌクレオシドを合成する機能がある。細胞内部ではストレスがかかるとヌクレオチダーゼがエネルギーレベルを維持するのに役立つ。酸素や栄養が供給されなくなった細胞では一次エネルギー源となるATPなどのヌクレオシド三リン酸化物の維持のためより多くのヌクレオチドが異化される 。
title: ヘキソキナーゼ
text: ATPとグルコースの反応の触媒において、ヘキソキナーゼはコンホメーションの変化によってそれを実現している。ヘキソキナーゼはグルコースと結合すると、グルコースを包み込むようにその形を大きく変える。ATPと結合するとさらに変化が起こり、ヘキソキナーゼの2つのドメインが約8Å接近するように動く。この動きにより、ヘキソキナーゼに結合している2つの基質も接近し、また、細胞質基質の水分子の接近を断つ。この遮断がなければ、ATPは水分子から攻撃を受けて、グルコースと反応する前に加水分解してしまう。
title: HAPPY BIRTHDAY (バンド)
text: 異化(いか、Catabolism)とは、分子を小さな構成部分に分解してエネルギーを取り出す代謝過程である。異化作用では、多糖や脂質、核酸、タンパク質等の大きな分子が、それぞれ単糖、脂肪酸、ヌクレオチド、アミノ酸等の小さな部分に分解される。多糖、タンパク質、核酸はそれぞれのモノマーの長鎖であり、ポリマーと呼ばれる。
title: 流動モザイクモデル
text: 細胞膜は化学的には、リン脂質、タンパク質、炭水化物、コレステロールという4つの要素から構成される。
title: エーテル型脂質
text: エーテル型脂質を極性脂質として有する生物はアーキアと一部の好熱性細菌のみである。他の生物の有する極性脂質は2分子の脂肪酸がグリセロールにエステル結合した構造をとる。ただし、血小板活性化因子やプラズマローゲンのように1分子の脂肪酸がエーテル結合である構造をとる極性脂質は存在する。
title: アクアポリン
text: 水は脂質二重層、および水チャネルを通ることによって細胞膜を通過する。アクアポリンの大部分は水以外の物質を通さない。いくつかのアクアポリンはアクアグリセロポリン(aquaglyceroporin)と呼ばれ、水、グリセロール、その他いくつかの小さな分子を通す。
title: 脂肪酸
text: 遊離脂肪酸は、リポ蛋白質リパーゼ(LPL)によってリポ蛋白質から「放出され」て、脂肪細胞に入る。そこで、それは、グリセロールとともにエステル化されることによって、トリグリセリドへと再構成される。脂肪細胞には、トリグリセリド維持における重要な生理的役割とインスリン耐性と遊離脂肪酸水準を決定する役割がある。
title: ペプチド結合
text: アミド結合は強固な結合であり、加水分解は強酸性や強アルカリ性の条件でしか起こらない。しかし生体内にはペプチド結合のみを選択的に加水分解する酵素ペプチダーゼ、プロテアーゼが存在し、これらの中には中性に近い生物の体温程度の温度でかなり迅速にペプチド結合を加水分解することができるものもある。
title: トリアシルグリセロール
text: グリセロール(グリセリン)に結合する脂肪酸の部分は、置換基としてはアシル基である。従って、トリ・アシル・グリセロール=3分子・脂肪酸・グリセロールという意味となる。アシル基となる脂肪酸の種類は極めて多いが、それらアシル基の組み合わせ、グリセロールへの結合位置によって様々なトリアシルグリセロール分子種が生ずる。脂肪酸がn種あるとすれば、理論的にはおよそn/2種類のトリアシルグリセロール分子種が存在すると考えて良い。個々のトリアシルグリセロール分子種は以下の例の様に呼ばれて区別される。
title: 脂肪酸
text: 細胞膜は流動性を持ち、脂質や膜タンパクは動いている。この流動性は膜の構成物質で決まる。たとえば、リン脂質を構成する脂肪酸の不飽和度(二重結合の数)に影響され、二重結合を持つ炭化水素が多いほど(二重結合があるとその部分で炭化水素が折れ曲がるので)リン脂質の相互作用が低くなり流動性は増すことになる。例えばDHAは不飽和度が極めて高く細胞膜の流動性の保持に寄与している。
title: デオキシリボ核酸
text: ヌクレオチドは核酸の最小単位であるが、DNAはデオキシヌクレオチドのポリマーである。核酸が構成物質として用いる糖を構成糖と呼ぶが、構成糖にリボースを用いる核酸はリボ核酸 (RNA) という。ヌクレオチド分子は、糖の3’位OH基とリン酸のOH基から水が取れる形でホスホジエステル結合を形成して結合し、これが連続的に鎖状の分子構造をとる。ヌクレオチドが100個以上連結したものをポリヌクレオチド(またはポリヌクレオチド鎖)と言うが、これがDNAの1本鎖の構造である。DNAには方向性という概念が存在し、複製の際、DNAポリメラーゼは5'→3'末端の方向でDNAを合成する。RNAの転写もこの方向性に従う。
title: 細胞
text: 生命に必須の物質といわれる水以外に細胞中に含まれる分子は、主に糖質・脂質・タンパク質(アミノ酸)・核酸の4種に分けられる。
title: グリコーゲン
text: グリコーゲン (glycogen) あるいは糖原質(とうげんしつ)とは、多数のα-D-グルコース(ブドウ糖)分子がグリコシド結合によって重合し、枝分かれの非常に多い構造になった高分子である。動物における貯蔵多糖として知られ、動物デンプンとも呼ばれる。植物デンプンに含まれるアミロペクチンよりもはるかに分枝が多く、8~12残基に一回の分岐となる。直鎖部分の長さは12~18残基、分岐の先がさらに分岐し、網目構造をとる。英語の発音から「グライコジェン」と呼ばれることもある。
title: ラクトースオペロン
text: ラクトースのみがラクトースオペロンのインデューサー(リプレッサーをDNAから引き離し、負の制御を解除するタンパク質)として機能するのではなく、ラクトースの代謝産物であるグルコースもインデューサーとして機能する。ラクトースおよびグルコースが大量に存在する場合、ラクトースを分解する反応は大腸菌にとっては不必要である。そのため、ラクトースリプレッサーとは別の発現調節がなされる。
title: 脂質
text: グリセリンの代わりに、スフィンゴシンとアルコールがアミド結合したセラミドも単純脂質に分類される。
title: カルシウム
text: 筋肉細胞以外においても、カルシウムイオンは細胞収縮運動に重要な役割を果たす。その一つの例が、カルモジュリンである。これは平滑筋や非筋細胞におけるミオシンとアクチン繊維による収縮運動においてトロポニンの代わりの役割を果たす。カリモジュリンは4つのCa結合部位を持つ。Caイオンが結合することで高次構造が変化して活性型のカルモジュリン複合体を形成する。この4つの結合部位というのがミソで、これらの部位に対するリガンド(つまりカルシウムイオン)の結合親和性が巧みに制御されている。(これをアロステリック調節という。) 一つ部位にカルシウムが結合するごとに、他の部位に対するリガンドの結合親和性が漸次変化することで、リガンドの濃度変化に対して非常に敏感な調節が可能となるわけだ。
title: カルニチン
text: カルニチンは体内においてはほとんどが筋肉細胞に存在しており、筋肉細胞内において脂肪酸をミトコンドリア内部に運搬する役割を担う。その後、脂肪酸はβ酸化を受け酢酸にまで分解されながら、生成したアセチルCoAはクエン酸回路を通じてエネルギーに転換される。この脂肪酸は主に存在比率の多い長鎖脂肪酸であり、中鎖脂肪酸はカルニチンと結合せずにミトコンドリア膜を通過できることが知られているが、カルニチンと結合されてミトコンドリア内部に運搬されている中鎖脂肪酸も存在する。脂肪酸は細胞質ではコエンザイムA(CoA)と結合したアシルCoAの状態で存在するが、ミトコンドリア内膜を通過する際にはカルニチンと結合したアシルカルニチンの状態となっている。この転換の反応はミトコンドリア膜に存在する酵素により触媒されている。
title: プロテアーゼ
text: プロテアーゼ (protease)は、タンパク質をより小さなポリペプチドや単一のアミノ酸への分解を触媒する (速度を上げる) 加水分解酵素の総称である。ペプチダーゼ (peptidase) やプロテイナーゼ(proteinase)とも呼ばれる。それらは、水が反応して結合を壊す加水分解によってタンパク質内のペプチド結合を切断する。プロテアーゼは、摂取したタンパク質の消化、タンパク質の異化作用 (古いタンパク質の分解)、細胞シグナル伝達など、多くの生物学的機能に関与している。
title: ペプチド結合
text: このようにして生成する物質はペプチドと呼ばれ、その縮合しているアミノ酸の数が2つ、3つ、4つ、5つ......となるごとにジペプチド、トリペプチド、テトラペプチド、ペンタペプチド......という。多数のアミノ酸が縮合した高分子物質はタンパク質であり、このため、タンパク質をポリペプチドとも呼ぶ。
title: 脂肪組織
text: 遊離脂肪酸は、リポ蛋白質リパーゼ(LPL)によってリポ蛋白質から「放出され」て、脂肪細胞に入る。そこで、それは、グリセロールとともにエステル化されることによって、トリグリセリドへと再構成される。
title: 血小板
text: このような経時的変化には、アクチン重合も深くかかわっている。アクチンは細胞骨格を構成するタンパク質の一つで、重合と脱重合により細胞の形態や運動を制御し、細胞内の動的な過程において中心的役割を担っている。アクチンがGタンパク質を介するGqカスケードやRhoファミリーGタンパク質のカスケードによって重合し、同じく細胞骨格を構成するタンパク質の一つであるミオシンと結合したアクトミオシンが形成される。これらアクチンの構造物に依存して血小板の形態変化が起こる。
title: 赤血球
text: また、若い赤血球では脂質2重層を構成するリン脂質であるホスファチジルセリン (PS) は2重層では赤血球膜内面・細胞質側に多く存在するが、赤血球が老化し嫌気性解糖系のエネルギー産出が衰えてくるとホスファチジルセリンを膜内面側に移動させていた酵素flippase の働きも衰えホスファチジルセリンは膜表面に多く現れる。この赤血球膜外面側表面に多く現れたホスファチジルセリンもマクロファージによる貪食の標的になると考えられている。
title: グルコース-6-リン酸
text: エネルギーが必要になると、グリコーゲンホスホリラーゼがグリコーゲン鎖から必要なだけ切り出すことができる。切り出された分子はG1Pであるが、ホスホグルコムターゼによってG6Pに変換され、G6Pホスファターゼによってリン酸基が外されてグルコースとなる。グルコースは細胞膜を通り抜け、血流に乗って必要な場所まで運ばれる。
title: セリン
text: 蛋白質の構成要素としては、側鎖のヒドロキシ基によってグリコシド結合を形成するという特徴を持つ。これは糖尿病の症状を説明する際に必要となることがある。真核生物におけるシグナル伝達の際にキナーゼによってリン酸化される3種のアミノ酸残基の1つである。リン酸化されたセリン残基はホスホセリンとよばれる。セリンプロテアーゼは典型的なタンパク質分解酵素である。
title: 鉄
text: 鉄の生物学的役割は非常に重要である。赤血球の中に含まれるヘモグロビンは、鉄のイオンを利用して酸素を運搬している。ヘモグロビン1分子には4つの鉄(II)イオンが存在し、それぞれがポルフィリンという有機化合物と錯体を形成した状態で存在する。この錯体はヘムと呼ばれ、ミオグロビン、カタラーゼ、シトクロムなどのタンパク質にも含まれる。ヘモグロビンと酸素分子の結合は弱く、筋肉のような酸素を利用する組織に到着すると容易に酸素を放出することができる。
title: 赤血球
text: 並んだリン脂質分子の間にコレステロールが入り込むと分子が動ける自由度は低下し、膜は硬くなり柔軟性が弱くなる。膜脂質二重層の多くの部分ではコレステロールは多くはないのでリン脂質分子は比較的自由に動けるが、次に解説する膜脂質ラフト部分ではリン脂質の間に入り込んだコレステロールが非常に多くなる。
title: 活性部位
text: 分子生物学における活性部位(かっせいぶい、英: active site)は、基質が結合し化学反応が進む酵素の部位のことである。多くの酵素はタンパク質からできているが、リボザイムと呼ばれるリボ核酸でできた酵素も存在する。酵素の活性部位は、基質の認識に関わるアミノ酸(又は核酸)が並んだ溝又はポケットで見られる。触媒反応に直接関わる残基は、活性部位残基と呼ばれる。
title: フィブリン
text: フィブリン・モノマーはさらにカルシウムの作用によって互いに重合して難溶性のフィブリン・ポリマーに、さらに第XIII因子(フィブリン安定化因子)の作用でフィブリン・ポリマー間の架橋結合がなされることで安定化フィブリンと呼ばれるメッシュ状の繊維となり血液凝固を引き起こす。広義にはフィブリン・モノマー以降を、狭義には安定化フィブリンを「フィブリン」と呼ぶ。
title: 肝細胞
text: 肝臓は炭水化物から脂肪酸を生成し、さらに脂肪酸とグリセリンからトリアシルグリセロールを合成する。肝細胞はまた、後に脂質と結合してリポタンパク質となるアポタンパク質を合成する。 肝臓はアラニン、グリセリン、オキザロ酢酸などの前駆体から炭水化物を合成する糖新生の生体における主な場でもある。