Protein

context: Hầu hết protein chứa polyme mạch thẳng cấu thành từ tập hợp 20 L-α-axit amin khác nhau. Mọi axit amin cấu tạo nên protein có những đặc điểm cấu trúc giống nhau, bao gồm α-cacbon mà tại đó một nhóm amin, một nhóm cacboxyl, và nhiều nhóm bên (side chain) khác nhau được liên kết vào. Chỉ có proline khác với cấu trúc cơ bản này khi nó chứa một vòng tại điểm N-kết thúc của nhóm amin, buộc nửa nhóm CO–NH có hình dáng cố định là một mặt phẳng. Nhóm bên của các axit amin cơ sở, có tính chất và cấu trúc hóa học đa dạng; các hiệu ứng kết hợp tổng thể của mọi nhóm bên axit amin trong protein xác định lên cấu trúc 3 chiều và đặc tính phản ứng hóa học của protein.
qas: question: Cần bao nhiêu amino acids để cấu thành protein? 
answers: text: 20

context: Protein cấu tạo từ những axit amino lắp ghép lại sử dụng thông tin được mã hóa trong gen. Mỗi protein có trình tự axit amino duy nhất xác định bởi trình tự các nucleotide trong gen mã hóa cho protein này. Mã di truyền là một tập hợp chứa các tập hợp con của các bộ ba-nucleotide gọi là bộ ba mã hóa (codon) và mỗi tổ hợp ba-nucleotide tương ứng cho một axit amino, ví dụ AUG (adenine-uracil-guanine) mã hóa cho methionine. Bởi vì DNA chứa bốn nucleotide, tổng số codon khả dĩ là 64; tuy nhiên chỉ có 20 axit amin do đó một số axit amino được mã hóa bởi nhiều hơn một codon. Gen mã hóa trong DNA trước tiên được phiên mã thành tiền chất mRNA (pre-mRNA) bởi các protein như RNA polymerase. Hầu hết các sinh vật sau đó xử lý pre-mRNA (hay sản phẩm phiên mã sơ cấp - primary transcript) sử dụng nhiều dạng của sửa đổi sau phiên mã (post-transcriptional modification) để tạo nên mRNA hoàn chỉnh (mature mRNA), tạo thành khuôn mẫu cho sinh tổng hợp protein bằng ribosome. Trong sinh vật nhân sơ mRNA hoặc là được sử dụng ngay sau khi nó hình thành, hoặc nó gắn với một ribosome sau khi rời khỏi nucleoid. Ngược lại, ở sinh vật nhân thực chúng sản sinh mRNA trong nhân tế bào rồi sau đó chuyển dịch qua màng nhân sang bào tương, nơi quá trình sinh tổng hợp protein diễn ra. Tốc độ tổng hợp protein ở sinh vật nhân sơ nhanh hơn so với sinh vật nhân thực và có thể đạt tới 20 axit amino trong một giây.Giai đoạn tổng hợp protein từ khuôn mRNA gọi là dịch mã. mRNA được kéo vào ribosome và ribosome một lần đọc ba nucleotide bằng cách khớp theo nguyên tắc bổ sung mỗi bộ ba mã hóa (codon) với một bộ ba đối mã (anticodon) nằm trên phân tử RNA vận chuyển, nó mang theo axit amin tương ứng với codon mà nó nhận ra. Trước đó, enzyme aminoacyl tRNA synthetase "nạp" một axit amino đúng vào phân tử tRNA. Chuỗi polypeptide đang hình thành thường được gọi là chuỗi mới sinh (nascent chain). Protein luôn luôn sinh tổng hợp theo chiều từ đầu N (N-terminus, đầu có nhóm NH2) đến đầu C (C-terminus, đầu có nhóm COOH).Kích thước của một protein sinh tổng hợp có thể đo bằng số lượng axit amino chứa trong nó hoặc bằng tổng khối lượng phân tử, mà thông thường tính bằng đơn vị dalton (đồng nghĩa với đơn vị khối lượng nguyên tử), hoặc đơn vị dẫn xuất kilodalton (kDa). Protein sinh tổng hợp từ nấm men trung bình dài 466 axit amino và có khối lượng 53 kDa. Protein lớn nhất từng được biết đến là titin, một thành phần của đơn vị cơ bản sợi cơ vân (muscle sarcomere), với khối lượng phân tử 3.000 kDa và chứa tới 27.000 axit amino.
qas: question: AUG có nghĩa là gì?
answers: text: adenine-uracil-guanine

question: Một DNA chứa bao nhiêu nucleotide?
answers: text: bốn

question: Khối lượng trung bình của Protein nấm men là bao nhiêu?
answers: text: 53 kDa

context: Các protein ngắn có thể được tổng hợp hóa học bằng một số phương pháp gọi là tổng hợp peptide, mà dựa trên những kỹ thuật tổng hợp hữu cơ như kỹ thuật nối hóa học (chemical ligation) để tạo ra các peptide với chiều dài lớn. Tổng hợp hóa học cho phép đưa những axit amino nhân tạo vào trong chuỗi polypeptide, như gắn các phân tử thăm dò huỳnh quang vào mạch bên của chuỗi axit amino. Những phương pháp này hữu hiệu trong phòng thí nghiệm hóa sinh và sinh học tế bào, mặc dù nói chung không thương mại hóa được. Tổng hợp hóa học trở lên không hiệu quả đối với chuỗi polypeptide dài hơn khoảng 300 axit amino, và các protein được tổng hợp có thể không gập về dạng cấu trúc bậc bốn như mong đợi. Hầu hết các phương pháp tổng hợp hóa học bắt đầu từ đầu C đến đầu N, trái ngược so với các phản ứng sinh học.
qas: question: Với bao nhiêu axit amin thì viêc Tổng hợp Hóa học trở nên kém hiệu quả?
answers: text: 300

context: Cấu trúc bậc 3: hình dạng tổng thể của một phân tử protein đơn nhất; hay mối quan hệ không gian giữa các cấu trúc bậc 2 với nhau. Nói chung cấu trúc bậc 3 được giữ ổn định bởi các tương tác phi cục bộ, phần lớn bởi sự hình thành một lõi kị nước (hydrophobic core), và ngoài ra giữ bởi các cầu muối (salt bridge), liên kết hiđrô, liên kết disulfide, và thậm chí là các chỉnh sửa sau dịch mã (post-translational modification). Thuật ngữ "cấu trúc bậc 3" thường được sử dụng mang nội dung đồng nghĩa với thuật ngữ uốn gấp. Cấu trúc bậc 3 kiểm soát chức năng cơ bản của protein.
qas: question: Protein có lõi kỵ nước, nhưng có các cách khác để kiểm soát chức năng protein cơ bản gọi là gì?
answers: text: "cấu trúc bậc 3"

context: Toàn bộ protein hoặc những đoạn protein được phân loại thành bốn lớp chính, mà tương quan với cấu trúc bậc 4 của nó: protein dạng cầu (globular protein), protein dạng sợi (fibrous protein), protein màng tích hợp (integral membrane protein) và protein mất trật tự nội tại (intrinsically disordered protein). Phần lớn toàn bộ protein dạng cầu có thể hòa tan được và đa phần là các enzyme. Protein dạng sợi thường có vai trò cấu trúc, như collagen, thành phần chính của các mô liên kết, hay keratin, thành phần protein của tóc và móng chân tay. Protein dạng màng thường phục vụ như là những thụ thể hoặc làm kênh dẫn cho các phân tử mang điện tích hay phân cực vượt qua màng tế bào. Protein mất trật tự nội tại khác biệt cơ bản về tính trật tự về cấu hình hình dạng với ba loại trên. Nhiều protein có hình dạng xác định rõ ràng khi ở dạng nguyên thể (native), nhưng protein mất trật tự nội tại thì không, chuỗi polypeptide của chúng rất linh động và không có một hình dáng nhất định. Tính chất này cho phép protein mất trật tự nội tại có thể tương tác với nhiều protein đối tác hoặc gập thành những hình dáng nhất định chỉ khi nó liên kết với những đối tác này. Protein mất trật tư nội tại thường là các phân tử truyền tín hiệu, điều hòa hoạt động cho những phân tử khác, hoặc làm bộ khung cho các protein khác bám vào.Một trường hợp đặc biệt của liên kết hiđrô liên phân tử bên trong protein, chỉ che chắn yếu ớt từ ảnh hưởng của nước và do vậy tự chúng dễ bị khử nước, được gọi là dehydron.secretory protein
qas: question: Loại protein nào thường hòa tan được?
answers: text: protein dạng cầu

context: Khám phá ra cấu trúc bậc ba của protein, hay cấu trúc bậc bốn của phức hợp protein, mang lại những chứng cứ quan trọng về chức năng của protein. Các phương pháp thực nghiệm phổ biến xác định cấu bao gồm tinh thể học tia X và kỹ thuật phổ NMR, cả hai đều cho thông tin ở mức phân giải cấp nguyên tử. Tuy nhiên, kỹ thuật NMR có thể cung cấp thông tin ước lượng về khoảng cách giữa từng cặp nguyên tử, và hình dạng khả dĩ cuối cùng đối với protein được xác định thông qua giải bài toán hình học khoảng cách. Kỹ thuật giao thoa phân cực hai sóng dẫn (Dual polarisation interferometry) là một phương pháp giải tích định lượng cho phép đo hình dạng tổng thể của protein và những thay đổi hình dạng do tương tác giữa các nguyên tử hoặc bởi các tác động khác. Lưỡng hướng sắc phân cực tròn (circular dichroism) là một kỹ thuật trong phòng thí nghiệm giúp xác định các thành phần cấu trúc bậc hai dải β / xoắn α của protein. Kính hiển vi điện tử truyền qua quan sát mẫu lạnh (cryoelectron microscopy) được sử dụng để thu được thông tin về cấu trúc có độ phân giải thấp hơn của các phức hợp protein rất lớn, bao gồm tổ hợp các virus; một kỹ thuật biến thể khác gọi là "xác định cấu trúc tinh thể bằng kính hiển vi điện tử truyền qua" (electron crystallography) có thể thu được độ phân giải lớn ở một số trường hợp, đặc biệt đối với những tinh thể hai chiều ở các protein dạng màng. Thông tin về những cấu trúc quan sát được thường lưu trữ ở Ngân hàng Dữ liệu Protein (Protein Data Bank, PDB), một hệ thống nguồn truy cập tự do mà dữ liệu cấu trúc của hàng nghìn protein có thể nhận được dưới dạng tọa độ Descartes cho từng nguyên tử trong protein.Có thêm nhiều trình tự gen được giải mã hơn so với số lượng protein có cấu trúc được làm rõ. Ngoài ra, tập hợp những cấu trúc được quan sát bị chệch khỏi hình dạng nguyên sinh của protein do tác động từ những điều kiện quan sát đòi hỏi trong kỹ thuật tinh thể học tia X, một trong những phương pháp chính nhằm xác định cấu trúc protein. Đặc biệt, những protein dạng cầu thường dễ dàng chuẩn bị làm mẫu tinh thể hóa trước khi tiến hành kỹ thuật chụp tinh thể học tia X. Ngược lại, các protein dạng màng, lại rất khó để đưa về dạng tinh thể và chưa có dữ liệu về chúng trong PDB. Hướng nghiên cứu "bộ gen mã hóa cấu trúc protein" (structural genomics) được khởi xướng gần đây đã cố gắng giảm bớt những lỗ hổng hiểu biết này bằng cách giải quyết một cách hệ thống cho cấu trúc của một số lớp protein thông qua cách chúng uốn gập. Phương pháp dự đoán cấu trúc protein có mục đích mang lại một bức tranh sơ bộ về cấu trúc của những protein mà chúng chưa được xác định cấu trúc bằng thực nghiệm.
qas: question: Loại kính nào có thể cho độ phân giải các quan sát mẫu lạnh cao? 
answers: text: kính hiển vi điện tử truyền qua

context: Để thực hiện phân tích in vitro, một protein cần nghiên cứu phải được tinh sạch và sàng lọc (protein purification) khỏi những thành phần khác của tế bào. Quá trình này thường bắt đầu bằng cách phá tế bào (hay tiêu tế bào, cytolysis), khi ấy màng tế bào bị phá vỡ khi lượng nước thẩm thấu quá nhiều vào trong tế bào và các thành phần bên trong được giải phóng vào một dung môi gọi là dung dịch thủy phân tế bào (crude lysate, hay cytolysate). Hỗn hợp thu được được tinh sạch bằng phương pháp siêu ly tâm (ultracentrifugation), mà phân tách nhiều thành phần tế bào thành các phần chứa các protein hòa tan khác nhau; như màng lipid và protein; bào quan tế bào, và axit nucleic. Hỗn hợp được kết tinh bằng phương pháp tách tinh thể muối (salting out) cho phép tập trung protein từ dung dịch này. Sau đó sử dụng nhiều kỹ thuật sắc ký để cô lập một hoặc một vài protein cần nghiên cứu dựa trên những tính chất của chúng như trọng lượng phân tử, tổng điện tích và ái lực liên kết. Mức độ sàng lọc được giám sát nhờ sử dụng nhiều kỹ thuật điện di trên gel (gel electrophoresis) nếu biết trọng lượng phân tử và điểm đẳng điện (isoelectric point) của protein cần nghiên cứu, hoặc bằng phân tích phổ nếu protein có những đặc trưng phổ dễ phân biệt, hoặc bằng thí nghiệm thử enzyme (enzyme assay) nếu protein có hoạt tính enzyme. Thêm vào đó, protein có thể được cô lập theo điện tích của chúng nhờ sử dụng phương pháp tập trung đẳng điện (isoelectric focusing).Đối với các protein tự nhiên, cần phải thực hiện một chuỗi các bước tinh sạch trước khi có thể thu được một lượng protein đủ thuần khiết cho mục đích sử dụng trong phòng thí nghiệm. Để làm đơn giản quá trình này, các nhà hóa sinh thường sử dụng kỹ thuật di truyền để thêm vào các đặc điểm cho protein giúp dễ dàng sàng lọc chúng hơn mà không làm ảnh hưởng đến cấu trúc hay hoạt động của chúng. Ở đây, một "chất đánh dấu" (tag) chứa một trình tự axit amino đặc hiệu, thường là một chuỗi histidine (chất "His-tag"), được gắn vào một đầu của protein. Kết quả là, khi đưa dung dịch hòa tan protein vào các ống nghiệm của máy sắc ký chứa niken, histidine liên kết phối tử với niken và đọng lại trong cột trong khi những thành phần không được đánh dấu trong dung dịch sẽ chảy qua không bị cản trở. Nhiều phương pháp đánh dấu đã được phát triển để giúp các nhà nghiên cứu sàng lọc các protein đặc biệt từ những hợp chất phức tạp.
qas: question: Để thực hiện phân tích Vitro, cần phải làm gì với Protein đó?
answers: text: phải được tinh sạch và sàng lọc (protein purification) khỏi những thành phần khác của tế bào.

context: Nhà hóa học người Hà Lan Gerardus Johannes Mulder là người đầu tiên miêu tả về protein và tên gọi này được nhà hóa học người Thụy Điển Jöns Jacob Berzelius đặt vào năm 1838. Mulder thực hiện các phân tích sơ cấp về những protein phổ biến và ông tìm thấy gần như mọi protein có cùng một công thức thực nghiệm, C400H620N100O120P1S1. Ông đi đến kết luận sai lầm rằng chúng phải là hỗn hợp của một loại phân tử rất lớn. Thuật ngữ "protein" dùng cho những phân tử này do Berzelius, một đồng nghiệp của Mulder, đề xuất; protein bắt nguồn trong tiếng Hy Lạp πρώτειος (proteios), nghĩa là "sơ cấp", "dẫn đầu", hoặc "đứng phía trước", + -in. Mulder nhận biết được các sản phẩm của sự thoái hóa protein như axit amin leucine mà ông tìm thấy (một cách gần đúng) trọng lượng phân tử bằng 131 Da.Những nhà dinh dưỡng học thời đầu như Carl von Voit người Đức tin rằng protein là thành phần dinh dưỡng quan trọng nhất để duy trì cấu trúc của cơ thể, bởi vì niềm tin phổ biến thời đấy cho rằng "máu tươi tạo máu tươi" ("flesh makes flesh"). Karl Heinrich Ritthausen thêm vào các dạng protein đã biết bao gồm axit glutamic. Ở Trung tâm thí nghiệm nông nghiệp Connecticut (Connecticut Agricultural Experiment Station), nhà hóa học Thomas Burr Osborne đã thực hiện đánh giá chi tiết các loại protein có trong cây trồng. Nghiên cứu cùng Lafayette Mendel và áp dụng quy luật cực tiểu của Liebig khi nuôi chuột thí nghiệm, họ đã thiết lập lên danh mục các axit amino dinh dưỡng thiết yếu. Công trình này được tiếp tục nghiên cứu và trao đổi hợp tác với William Cumming Rose. Hiểu biết protein là các chuỗi polypeptide thông qua nghiên cứu của hai nhà hóa học người Đức Franz Hofmeister và Hermann Emil Fischer vào năm 1902. Vai trò trung tâm của protein làm enzyme xúc tác trong sinh vật sống không được đánh giá đầy đủ cho đến tận năm 1926, khi James B. Sumner chỉ ra enzyme urease thực chất là một protein.Sự khó khăn trong quá trình tinh sạch protein thành lượng lớn khiến các nhà hóa sinh nghiên chúng rất khó khăn ở thời điểm đầu. Do vậy, những nghiên cứu ban đầu tập trung vào những protein được tinh lọc lượng lớn, ví dụ như của máu, lòng trứng trắng, nhiều độc tố khác nhau, và các enzyme tiêu hóa / trao đổi chất lấy từ các lò sát sinh. Trong thập niên 1950, công ty Armour Hot Dog Co. đã lọc được khoảng 1 kg thuần khiết ribonuclease A từ tuyến tụy của bò và cung cấp miễn phí cho các nhà khoa học; nhờ thế mà ribonuclease A trở thành mục tiêu nghiên cứu chính của hóa sinh trong hàng thập kỷ sau đó.
qas: question: Liên kết nào của Mulders xuất hiện cùng với từ đạm?
answers: text: Berzelius,

question: Ai đã đặt tên protein?
answers: text: Jöns Jacob Berzelius