Arthur L. Horwich
Arthur L. Horwich (lahir 1951) adalah seorang ahli biologi Amerika Serikat dan Profesor Sterling pada Genetika dan Pediatrik di Sekolah Kedokteran Yale. Horwich juga merupakan investigator Institut Kedokteran Howard Hughes sejak tahun 1990. Penelitiannya pada pelipatan protein berbuah pada penemuan aksi dari kaperonin, kompleks protein yang membantu pelipatan protein lain. Horwich pertama kali mempublikasikan penelitian ini pada 1989.
Horwich lahir pada tahun 1951. Ia dibesarkan di Oak Park, barat Chicago. Pada 1969, ia memasuki Universitas Brown sebagai bagian dari Program Pendidikan Kedokteran Liberal, program baru yang menggabungkan program sarjana dengan sekolah kedokteran. Selama menempuh sekolah kedokteran, Horwich mempelajari metabolisme sel lemak pada laboratorium John Fain. Horwich menerima gelar A.B. pada ilmu biomedis pada 1972 dan M.D. pada 1975. Ia lulus
sebagai pembaca pidato perpisahan kelas pertama untuk menyelesaikan program gabungan. Horwich melanjutkan untuk melakukan magang dan residensi pada pediatri di Universitas Yale. Di tengah jalan, Horwich tidak yakin mengenai masa depannya pada bidang klinis sepenuhnya. Setelah menyelesaikan residensi, ia bergabung dengan Institut Salk untuk Penelitian Biologis di La Jolla, California untuk posisi pascadoktoral
dalam biologi molekuler dan virologi. Di Salk, ia bekerja pada laboratorium Walter Eckhart bersama Tony Hunter dan memperkuat penemuan fosforilasi tirosina oleh Hunter. Ia memanfaatkan waktu ini dengan mengasah keterampilannya sebagai ilmuwan. Ia berkata, "Tony mengajari saya mur dan baut dari pemikiran mengenai masalah."
Pada 1981, Horwich kembali ke New Haven, Connecticut untuk keanggotaan pascadoktoral di Sekolah Kedokteran Universitas Yale. Ia bekerja pada laboratorium Leon Rosenberg.
Pada 1984, ia pindah menyeberangi balai dari laboratorium Rosenberg untuk memulai laboratorium miliknya sebagai asisten profesor pada departemen genetika. Ia tetap berkolaborasi dengan anggota laboratorium Rosenberg, termasuk Wayne Fenton. Sebagai peneliti independen, Horwich bertanya apakah jalur yang mengimpor enzim bernama ornitina transkarbamilase (OTC) ke dalam mitokondria sel mamalia juga dapat bekerja pada ragi. Pada 1987, selama
penapisan genetik pada ragi, Horwich dan koleganya secara tidak sengaja menemukan fungsi pelipatan protein di dalam mitokondria. Pada galur mutan, protein memasuki mitokondria dari sitosol secara normal, tetapi kemudian salah lipat dan membentuk agregat. Mereka menamai protein yang dikodekan oleh gen terdampak ini dengan HSP60, protein kejutan panas 60 (), karena protein ini memiliki massa 60 kDa dan
diproduksi dengan jumlah besar dalam merespons panas. Hsp60 ditemukan dalam bentuk rakitan cincin ganda 850 kDa, setiap cincin memuat 7 salinan Hsp60. Setiap rakitan, disebut sebagai kaperonin, juga terdapat di kompartemen sel lainnya dan merupakan komponen esensial, memediasi pelipatan protein baik di bawah kondisi kejutan panas maupun normal.
Sejak 1987, Horwich dan koleganya meneliti molekul tersebut baik secara "vivo" maupun "in vitro", dengan perhatian khusus pada homolog Hsp60 "E. coli" yang dikenal sebagai GroEL. Mereka dan peneliti lainnya menemukan lebih awal bahwa reaksi pelipatan dimediasi-kaperonin dapat direkonstruksi di dalam tabung reaksi dan hal ini memungkinkan penelitian struktur dan fungsi kaperonin yang
memulai menjelaskan bagaimana kaperonin bekerja.Ia juga menerima dua penghargaan Himpunan Protein: Penghargaan Hans Neurath pada 2001 dan Penghargaan Stein dan Moore pada 2006.