二級結構
蛋白質的二級結構包含局部殘基之間由氫鍵所調節的相互作用。最普遍的二級結構就是α螺旋及β折疊。經計算後發現其他螺旋，例如310螺旋及π螺旋，在能量上有著有利的氫鍵模式，但這些螺旋卻是在自然的蛋白質中是很稀有的，要α螺旋在中央進行不利的骨架包裝後，才可在末端中發現。緊的轉角、鬆開及靈活的環會連結更多「規則的」二級結構。任意形並非真正的二級結構，但卻是一類缺乏規則的二級結構的形態。