بنية البروتين
البروتينات هي سلاسل من الأحماض الأمينية انضمت معا من قبل روابط الببتيد. العديد من التوافقات من هذه السلسلة ممكنة بسبب دوران السلسلة حول كل ذرة Cα. ومن هذه التغييرات التوافقية التي هي المسؤولة عن الاختلافات في هيكل ثلاثي الأبعاد للبروتينات. كل حمض أميني في السلسلة هو قطبي، أي أنه قد فصل المناطق الإيجابية والسلبية المشحونة مع C = O المجموعة الحرة، والتي يمكن أن تكون بمثابة متقبل السندات الهيدروجين ومجموعة نه، والتي يمكن أن تكون بمثابة المتبرع السندات الهيدروجين. وبالتالي يمكن لهذه المجموعات أن تتفاعل في بنية البروتين. ويمكن تصنيف 20 الأحماض الأمينية وفقا للكيمياء من السلسلة الجانبية التي تلعب أيضا دورا هيكليا هاما. الجليكاين يأخذ على موقف خاص، كما أن لديها أصغر سلسلة جانبية، ذرة الهيدروجين واحد فقط، وبالتالي يمكن أن تزيد من المرونة المحلية في بنية البروتين. السيستين من ناحية أخرى يمكن أن تتفاعل مع بقايا السيستين آخر، وبالتالي تشكيل وصلة الصليب استقرار الهيكل كله.