Proteiini

Proteiini eli valkuaisaine on aminohappoketjusta koostuva orgaaninen yhdiste tai usein monen toisiinsa liittyneen aminohappoketjun muodostama kompleksi. Proteiinit kuuluvat perusravintoaineisiin rasvojen ja hiilihydraattien kanssa. Lähes kaikilla tunnetuilla eliöillä proteiineja muodostavat samat 20 aminohappoa. Aminohapot ovat sitoutuneet toisiinsa peptidisidoksin. Aminohappoketjuja kutsutaan myös polypeptideiksi. Muutaman aminohapon ketju on oligopeptidi. Aminohappoketjujen katsotaan aina alkavan siitä päästä, jossa on vapaa aminoryhmä (nk. N-pää tai N-terminaali) ja loppuvan päähän, jossa on vapaa karboksyyliryhmä (nk. C-pää tai C-terminaali).

Proteiinien tehtäviä 
Proteiinit ovat kaikkien solujen rakennusaineita. Niitä on useimpien solujen kuivamassasta yli 50 prosenttia. Rakennusaineina olemisen lisäksi proteiinit suorittavat lähes kaikki solun toiminnot ja ovat siten välttämättömiä elintoiminnoille. Proteiineja tarvitaan elimistössä sen typen, nesteen, hapon, emäksen sekä kaliumin ja natriumin tasapainon ylläpitämiseen. Proteiinit mahdollistavat solujen liikkumisen, yhteenliittämisen, signaalivälityksen ja immuunipuolustuksen. Ne myös säätelevät geenejä eli toimivat transkriptiotekijöinä. Jotkin proteiinit toimivat entsyymeinä.

Solukalvoissa sijaitsevat proteiinit toimivat kanavina ja pumppuina, joiden avulla säädellään pienten molekyylien kulkua solusta ulos ja sisään soluun, sekä reseptoreina, jotka välittävät viestejä solun ulkopuolelta solun sisälle. Proteiinit voivat olla ikään kuin molekulaarisia koneita: Solunsisäiset moottoriproteiinit, esimerkiksi kinesiini, huolehtivat molekyylien kuljetuksesta sytoplasmassa ja topoisomeraasit kykenevät muuttamaan DNA:n rakennetta. Proteiinit voivat erikoistua moniin vaihteleviin tehtäviin: Vasta-aineiksi mahdollistamaan elimistölle vieraiden kappaleiden ja solujen, esimerkiksi bakteerien ja virusten, tuhoamisen, toksiineiksi, hormoneiksi, kuten insuliini ja glukagoni, jäätymisenestoproteiineiksi, soluväliaineen elastisiksi säikeiksi tai luminesenssin lähteiksi. Proteiineja muodostuu elimistössä DNA:n koodaamina aminohapoista translaatiossa.

Luokittelu
Proteiineja voidaan luokitella eri tavoin, ja monet proteiinit kuuluvat useampaan kuin yhteen alla esitellyistä luokista. Näille luokille voi olla myös omat alaluokkansa.

Muoto ja liukoisuus
Muotoon ja liukoisuuten perustuen proteiinit voidaan jakaa
kuitumaisiin proteiineihin. Näistä monet eivät ole vesiliukoisia, tai liukene muihinkaan liuottimiin, kuten orgaanisiin liuottimiin, laimeisiin happoihin ja emäksiin. Nämä ovat usein rakenneproteiineja, ja voivat olla elastisia. Esimerkkejä: kollageenit, elastiinit, keratiinit ja fibroiinit.
globulaarisiin proteiineihin. Nämä ovat pallomaisia. Näistä monet ovat vesiliukoisia ja ovat myös entsyymeitä. Esimerkkejä: sytokromi C ja hemoglobiini.
kalvoproteiineihin. Nämä ovat solujen kalvoihin kiinnittyneitä proteiineja, joiden liukoisuus vaihtelee tyypin mukaan. Esim. kalvoon löyhästi kiinnittyneet eli perifeeriset proteiinit ovat vesiliukoisia. Kalvoon upottautuneissa proteiineissa taas on selkeitä rasvaliukoisia osia kalvon läpäisevissä kohdissa.

Kemia
Kemiallisen rakenteen perusteella proteiinit voidaan jakaa
yksinkertaisiin proteiineihin. Näissä ei ole kuin aminohappoja. Esimerkkejä: albumiinit, globuliinit, gluteliinit, prolamiinit (kuten gliadiini) ja protamiinit.
heteroproteiineihin eli kompleksiproteiineihin eli konjugoituihin proteiineihin. Näiden rakenteessa on muitakin aineita, kuin aminohappoja. Heteroproteiinit voidaan jakaa edelleen mm. (lista ei ole täydellinen)
glyko- ja mukoproteiineihin. Näihin on sitoutunut hiilihydraatteja. Glykoproteiineissa on suhteessä vähän hiilihydraatteja – esimerkki: vasta-aineet. Mukoproteiineissa on suhteessa paljon hiilihydraatteja – esimerkkejä: ovomukoidi ja musiinit.
fosfoproteiineihin, joihin on sitoutunut fosfaatteja. Esimerkkejä: kaseiinit ja vitelliinit.
kromoproteiineihin. Näihin on sitoutunut niille värin antavia kromofeja prosteettiksi ryhmiksi. Esimerkkejä: myoglobiinit, hemoglobiinit ja kloroplastiinit (joissa on lehtivihreää).
nukleoproteiineihin. Näissä on nukleosidejä.
metalloproteiineihin. Näissä on metalli-ioneita. Esimerkkejä: hemoglobiinit, transferriinit ja keruloplasmiinit.
lipoproteiineihin. Näissä on lipidejä. Esimerkkejä: LDL- ja HDL-hiukkaset.

Toiminta
Toimintaan perustuen proteiinit voidaan jakaa mm. (lista ei ole täydellinen)
entsyymeihin, joista lähes kaikki ovat globulaarisia. Nämä nopeuttavat (katalysoivat) ja mahdollistavat eliölle välttämättömiä kemiallisia reaktioita. Esimerkkejä: amylaasit, ureaasit ja katalaasit.
kuljetin- eli transportteriproteiineihin. Nämä kuljettavat erilaisia aineita eliöissä. Esimerkki: hemoglobiini (kuljettaa veren happea ja hiilidioksia).
ravinto- ja varastoproteiineihin. Nämä varastoivat aminohappoja tai muita aineita. Esimerkkejä: kaseiinit (varastoivat aminohappoja maidossa) ja ferritiinit (varastoivat eliöissä rautaa).
rakenneproteiineihin, joista monet ovat kuitumaisia. Nämä muodostavat ja ylläpitävät eliön rakenteita kuten ihoa, kynsiä, höyheniä ja jänteitä. Esimerkkejä: kollageenit, elastiinit ja keratiinit.
liikeproteiineihin. Nämä mahdollistavat eliön liikkeet. Esimerkkejä: aktiini, myosiini ja tubuliini.
säätelyproteiineihin. Nämä osallistuvat fysiologisten ja solutoimintojen säätelyyn. Esimerkkejä: jotkin hormonit (kuten insuliini ja kasvuhormoni), G-proteiinit ja reseptorit.
puolustusproteiineihin. Nämä suojaavat eliötä vaurioilta ja muilta eliöiltä. Esimerkkejä: vasta-aineet (ovat osa immuunipuolustusta), fibrinogeeni ja trombiini (2 jälkimmäistä osallistuvat veren hyytymiseen).
myrkkyihin. Nämä ovat myös puolustusproteiineja. Esimerkkejä: risiini ja botuliini.

Muut
Proteiineja luokitellaan monin eri tavoin niiden kolmiulotteisen muodon eli laskostumistavan mukaan. Nämä luokittelumenetelmät ovat osin subjektiivisia. Yksi tällainen hyvin yleinen menetelmä on SCOP-tietokannan (eng. Structural Classification of Proteins) käyttämä tapa, jossa luokittelu suoritetaan osin manuaalisesti ja se vaatii asiantuntijuutta. SCOP-luokittelussa proteiinit jaetaan "taksoneihin" rakenteen perusteella. Taksonit ovat ylimmästä alimpaan: luokka, laskos, superperhe ja perhe. Luokka-taksonin luokkia ovat mm. vain α-kierteitä sisältävät proteiinit ja vain β-levyjä sisältävät proteiinit.

Entsyymien kohdalla yleinen ja yleispätevä luokittelutapa ovat niiden katalysoiman reaktion tyyppiin perustuvat EC-numerot.

Proteiineja luokitellaan myös niiden evoluutiohistorian perusteella. Tätä kehityshistoriaa tutkii fylogenetiikka, jossa eräs proteiinien kehityshistorian esitystapa ovat proteiinien "sukupuut" eli fylogeneettiset puut.

Proteiinit ravinnossa 
Proteiinit ovat tärkeitä ravintoaineita, joita ihmisen täytyy saada ruokavaliosta solujen rakennusaineiksi, lihasmassan ylläpitämiseksi sekä proteiinin aiheuttamien puutostilasairauksien välttämiseksi. Urheilua harrastavat ja raskaana olevat tarvitsevat tavanomaista enemmän proteiinia. Ihmisen elimistö ei kykene varastoimaan proteiineja hyvin, vaan se voi hyödyntää kerrallaan vain 20–40 grammaa proteiinia. Ylimääräinen proteiini hapetetaan energiaksi. Proteiinien nauttimisajankohdan lisäksi myös ruokavalion proteiinikoostumus vaikuttaa proteiinin hyväksikäyttöasteeseen, joka vaihtelee välillä 69–93 %.  

Länsimaista ravintoa nauttivien suolistobakteerit hajottavat ravinnon sisältämiä proteiineja ennen kaikkea distaalisessa paksusuolen osassa, jolloin syntyy ammoniumin, amiinien, fenoleiden ja sulfidien kaltaisia haitallisia aineenvaihduntatuotteita. Sulamaton proteiini poistuu elimistöstä ulosteen mukana, joka sisältää arviolta 2–25 prosenttia proteiinia tai typpeä suolistossa syntyvän bakteerimassan sisältämän proteiinin lisäksi. Tämä luku sisältää myös aineenvaihdunnan yhteydessä syntyvän typenerityksen. Paljon proteiinia syövien uloste voi sisältää jopa kaksi kertaa enemmän nitriittiä kuin vähän syövien. 

Luonnonkansojen ruokavalio ei sisällä koskaan yli 45 energiaprosenttia proteiinia. Ihmisillä ja lukemattomilla eri eläinlajeilla tehdyissä tutkimuksissa on havaittu, että elimistö osaa säädellä syödyn ravinnon määrää saadakseen sopivan määrän proteiinia. Tällä on suuri vaikutus painonhallinnassa. Jos syötävän ruoka-aineen proteiinipitoisuus on pieni, kylläisyys saavutetaan vasta kun ruoka-ainetta on syöty niin paljon, että proteiinia on tullut tarpeeksi, mikä aiheuttaa lihomista. Jos ruoka-aineessa on liikaa proteiinia, sitä syödään niin vähän, että eläimet laihtuvat lopulta liikaa. Tämä vältetään luonnossa siten, että pedot syövät saaliistaan toisinaan pelkkää rasvakudosta.

Keskimäärin kaksi kolmasosaa Finravinto 2017 -tutkimukseen osallistuneiden nauttimasta proteiinista tuli eläinkunnan tuotteista. Liha/lihajalosteet olivat miehillä ylivoimaisesti suurin yksittäinen proteiininlähde, ja naisetkin saivat lihasta lähes yhtä paljon proteiinia kuin maitotuotteista. Hyviä proteiininlähteitä ovat esimerkiksi broilerin ja muiden maaeläinten liha, juusto, kala, pähkinät ja kananmuna. Soijassa ja muissa palkokasveissa on runsaasti tai runsaahkosti kasviproteiinia, joka imeytyy kuitenkin eläinproteiinia huonommin. Myös muissa palkokasveissa on runsaasti proteiinia. Hedelmien ja vihannesten proteiinipitoisuus on pääsääntöisesti hyvin pieni. Viljasta valmistetut ruoka-aineet, kuten leipä ja pasta, sisältävät jonkin verran proteiinia. 

Proteiinien ravitsemuksellinen laatu määritellään niiden sisältämien aminohappojen mukaan. Ihmisen tulee saada päivittäisestä ravinnostaan kaikkia proteiinisynteesille vättämätöntä yhdeksää aminohappoa. Eläinkunnan proteiinit sisältävät liivatetta lukuun ottamatta kaikkia ihmiselle välttämättömiä aminohappoja. Kasvikunnan tuotteista vain soijapavuissa, kvinoassa, amarantissa, tattarissa ja spiruliinassa katsotaan olevan niin paljon välttämättömiä aminohappoja, että ne lasketaan kokonaisiksi proteiinin lähteiksi. Muista pavuista kuin soijapavuista puuttuvat metioniini- ja tryptofaani-nimiset aminohapot, minkä vuoksi on tärkeää syödä saman vuorokauden aikana riittävästi viljaa kuten esimerkiksi leipää, riisiä tai maissia.

Tiedelehti Circulation julkaisi vuonna 2002 prosessoimattomaan tärkkelyspitoiseen ravintoon perustuvia ravinto-ohjelmia markkinoivan John McDougallin kirjoituksen, jonka mukaan myös esimerkiksi pelkän riisin, maissin, perunoiden tai papujen yhdistäminen vihanneksiin tai hedelmiin takaisi riittävän määrän välttämättömiä aminohappoja. McDougall Program -yhtiölle työskentelevä Jeff Novick Novick esitti vuonna 2013 jopa sellaista, että ihminen saisi riittävästi aminohappoja, vaikka söisi koko päivän pelkästään vain yhtä vapaasti valitsemaansa kasvikunnan tuotetta. 

Kasviperäistä proteiinia on nautittava kuitenkin yleensä noin kaksi kertaa enemmän kuin eläinperäistä, jotta elimistö kykenisi muodostamaan siitä riittävästi valkuaista. Tämä johtuu osaksi siitä, että kasviproteiini ei sisällä yleensä kaikkia välttämättömiä aminohappoja. Monet viljat ja palkokasvit sisältävät lisäksi trypsiini-inhibiittoreiden, fytaattien ja tanniinien kaltaisia proteiinin ja aminohappojen sulavuutta heikentäviä antiravinteita. Jos kasviproteiini nautitaan lihankorvikkeen muodossa, sen proteiineista pilkkoutuneet peptidit liukenevat huonommin veteen eivätkä imeydy soluihin yhtä hyvin kuin koostumukseltaan ja rakenteeltaan samanlaiset eläinperäiset peptidit.  

Vuonna 2021 julkaistussa italialaistutkimuksessa havaittiin, että enemmän eläinproteiinia nauttivilla vanhuksilla oli pienempi kokonaiskuolleisuus ja sydänkuolleisuus kuin vähemmän nauttivilla. Nautitun kasviproteiinin määrän ei havaittu olevan yhteydessä kuolleisuuteen. Eläinperäisen proteiinin nauttiminen edistää myös kasviproteiineja paremmin lihasten kasvua ja voimantuottoa esimerkiksi kalan ja lihan sisältämän kreatiinin ansiosta. 

Kypsien elintarvikkeiden proteiinipitoisuuksia:

Tarve ja saanti

Proteiinien tarve vaihtelee yksilöllisesti, esimerkiksi iän ja liikuntatottumusten mukaan. Urheilijoilla proteiinin tarve on tavallista suurempi. 

Keskimääräisestä proteiinintarpeesta annetut arviot vaihtelevat. Vuonna 2003 julkaistun tieteellisen tutkimusyhteenvedon mukaan aikuisen alle 65-vuotiaan ihmisen proteiinintarve olisi keskimäärin 0,65 grammaa painokiloa kohti vuorokaudessa. Tämä luku näyttäisi olevan linjassa sen kanssa, että vuonna 2021 julkaistun yhdysvaltalaistutkimuksen mukaan kuolleisuus on muita suurempaa sillä väestönosalla, joka nauttii proteiinia alle 0,6 grammaa painokiloa kohden.   

WHO julkaisi vuonna 2007 kansainvälisen asiantuntijapaneelin laatiman raportin, jonka mukaan 0,83 grammaa proteiinia painokiloa kohden riittää kattamaan aikuisväestön proteiinintarpeen lähes 98 prosentissa tapauksia. Raskaana olevien ja imettävien naisten proteiinintarve on kuitenkin normaalia suurempi. Ranskan terveysviranomaisten samana vuonna julkaisema selvitys päätyi WHO:ta huomattavasti suurempaan arvioon. Sen mukaan alle 60-vuotiaiden, ei-ylipainoisten, liikuntaa harrastamattomien, terveet munuaiset ja keskivertoenergiankulutuksen omaavien ihmisten proteiinintarve vaihtelee välillä 0,83-2,2 grammaa/painokilo, mikä vastaa 10-27 energiaprosenttia.   

Yhdysvaltain kansallisen lääketieteellisen akatemian mukaan 0,8 grammaa proteiinia painokiloa kohti päivässä riittää yleensä terveille ihmisille. Sama taho on määritellyt, että proteiinia voidaan nauttia 10–35 energiaprosenttia, mikä vastaa 71,5 kiloa painavalla vähän liikkuvalla keski-ikäisellä miehellä 263-920 kilokalorin proteiiniannosta eli 66-230 grammaa proteiinia (esimerkiksi 350-1200 grammaa keskimääräistä sianlihaa). Kuusikymmentäneljä kiloa painavalla naisella vastaavat luvut olisivat 53-184 grammaa proteiinia ja 280-974 grammaa sianlihaa.

Suomalaisten ravitsemussuositusten mukaan proteiinin osuuden energiansaannista tulisi jäädä 10–20 energiaprosenttiin. Vanhuksille suositellaan tätä suurempaa saantia eli 1,1–1,3 grammaa proteiinia painokiloa kohden eli noin 80–100 grammaa päivässä.  

Proteiinien osuus työikäisten suomalaisten energiansaannista on nykyisin 17 energiaprosenttia. Seitsemäntoista energiaprosenttia pohjoismaisista energiansaannin vuorokautisesta viitearvosta vastaa vähän liikkuvilla miehillä 112 grammaa proteiinia. 

Suomalaisnaiset saavat ravinnostaan proteiinia keskimäärin 67 grammaa päivässä ja miehet 89 grammaa. Suomalaiset saavat proteiinin suurimmaksi osaksi liharuoista, maitovalmisteista sekä viljatuotteista.    

Urheilijoille suositellaan proteiinia 1,2-2,0 g/kg päivässä. Proteiinin saanti on hyvä jakaa pitkin päivää. Sopiva kerta-annos proteiinia urheilijalle on tavallisesti 20-40 g välillä.

Metsästäjä-keräilijä-heimojen jäsenten perinteiseen ravintoon kuuluu yleensä länsimaista ruokavaliota enemmän proteiineja etenkin, jos he asuvat pohjoisessa. Proteiinit saattavat muodostaa tällöin jopa 35–40 energiaprosenttia ruokavalion kaloreista loppujen tullessa lähinnä rasvasta.

Puute
Proteiinien liian vähäisestä saannista voi olla vakavia seurauksia. Esimerkiksi kehitysmaissa yleinen kvašiorkor on pienillä lapsilla esiintyvä proteiinin puutteellisesta saannista aiheutuva vakava sairaus. Toinen tunnettu proteiininpuutostauti marasmi johtuu riittämättömästä energian ja proteiinin saannista. Oireina ovat lihasten heikkeneminen, kasvun pysähtyminen sekä kehon kyvyttömyys säilyttää lämpöä. 

Eläinperäisen ravinnon liian pieni osuus pieni- ja keskituloisissa maissa aiheuttaa muun muassa pienikasvuisuutta ja kognitiivisen kehityksen häiriöitä. Liian vähäinen proteiinin saanti yhdistyy vanhoilla miehillä selvästi heikentyneeseen kykyyn toimia älyllisesti, sosiaalisesti ja arkipäivän askareissa.  Tutkija Anthony McMichaelin mukaan köyhien maiden asukkaiden pitäisi voida kasvattaa lihankulutustaan kohti 90 gramman päiväannosta riittävän proteiininsaannin turvaamiseksi.

Liikasaanti

Ihmisen ruokavaliossa ei saa olla liikaa proteiinia, jotta munuaiset kykenevät poistamaan elimistöstä proteiinin sisältämän typen. Runsas proteiininsaanti on haitallista etenkin, jos munuaisten toiminnassa on ongelmia. Vuonna 2021 julkaistun yhdysvaltalaistutkimuksen mukaan munuaisten vajaatoiminnasta kärsivien kuolleisuus on koholla niiden keskuudessa, jotka nauttivat proteiinia yli 1,4 grammaa/painokilo. Terveillä ravinnon sisältämä proteiini alkaa tuottaa haittoja yleensä vasta, jos sitä nautitaan yli 4 grammaa painokiloa kohti. Runsaimmin proteiinia nauttivilla 40-65-vuotiailla ranskalaisnaisilla esiintyy kuitenkin yli kolme kertaa enemmän tulehduksellisia suolistosairauksia.

Tarvetta suuremmat proteiinimäärät käytetään lähinnä energian tuotantoon. Liiallinen proteiinien syönti lisää janoa ja virtsaneritystä, mikä saattaa rasittaa munuaisia ja suolistoa tai aiheuttaa kehon kuivumista. Runsas proteiinien saanti lisää myös jonkin verran kalsiumin eritystä virtsaan.

Rikkipitoisten metioniini ja kysteiini -aminohappojen liiallinen saanti saattaa lisätä riskiä sairastua sydän- ja verisuonitauteihin. Metioniinia ja kysteiinia on etenkin lihassa ja maitotuotteissa.

Proteiinisynteesi
Proteiinisynteesi käynnistyy kun jokin geeni aktivoituu sen säätelyalueeseen kiinnittyneiden proteiinimolekyylien avulla. RNA-polymeraasientsyymi rakentaa lähetti-RNA:n tumassa transkriptiossa (RNA-synteesissä). Eli entsyymit aukaisevat DNA:n kaksoiskierteen ja nukleotidien vetysidokset katkeavat hetkellisesti. Geenin luenta alkaa, kun RNA-polymeraasientsyymi kiinnittyy geenin promoottoriosaan. RNA-polymeraasi etenee emäspariperiaatteen mukaisesti nukleotidi kerrallaan. Lähetti-RNA:n valmistuessa DNA sulkeutuu taas kaksoiskierteeksi. Näin valmistuu esiaste-RNA, jossa ovat mukana myöskin geenin intronialueet.

Silmukoinnissa esiaste-RNA:sta tehdään lähetti-RNA:ta. Intronialueet ”silmukoidaan” pois entsyymeillä ja valmis lähetti-RNA (yleensä 1 000–1 500 nukleotidia) lähetetään tumahuokosten kautta solulimaan. 

Solulimassa lähetti-RNA kulkeutuu ribosomin pinnalle ja kulkeutuu sen pinnalla kunnes kohtaa aloituskolmikon, joka on AUG. Lähetin sisältämä ohje tulkitaan 3 emäksen joukkoina emäspariperiaatteen mukaisesti. DNA:ssa on neljä erilaista aminohappoa, joten emäskolmikkoja on mahdollista rakentua 64 erilaista. Aloituskolmikon jälkeen: järjestyksessä jokaista kolmikkoa vastaava siirtäjä-RNA (toisessa päässä vastinemäskolmikko ja toisessa sitä vastaava aminohappo) kiinnittyy kolmikkoon ja alkaa näin rakentamaan aminohappojen järjestystä. Oikea aminohappo kiinnittyy peptidisidoksella aminohappoketjuun. Lähetti-RNA liikkuu ribosomia pitkin kunnes saavuttaa lopetuskolmikon ja irtoaa ribosomista. Aminohappoketju eli polypeptidi on noin 100–1 000 aminohappoa. Lopuksi entsyymit pilkkovat lähetti RNA:n nukleotideiksi ja aminohappoketju saa sen primaari- ,sekundaari- ,tertiaari- ja kvartaarirakenteensa.

Rakenne 

Proteiinien rakennetta luokitellaan neljällä tasolla:

 Primaarirakenne on aminohappojen järjestys polypeptidiketjussa. Aminohapot liittyvät toisiinsa peptidisidoksin.
 Sekundaarirakenteella viitataan muun muassa proteiinin muotoon vaikuttaviin rikkisiltoihin ja vetysidoksiin, joilla on vaikutusta atomien järjestykseen polypeptidiketjun selkärangassa. Tunnetuimmat sekundaarirakenteet ovat α-kierteet eli α-heliksit ja β-laskokset eli β-levyt (lamellit). α-heliksi on yleinen rakenne globulaarisilla proteiineilla.
 Tertiaarirakenne tarkoittaa proteiinin avaruudellista rakennetta kokonaisuudessaan. Tertiaarirakenteen muodostumiselle tärkeitä ovat etenkin vetysidokset ja rikkisillat. Proteiinin denaturoituessa lämpötilan tai kemikaalin vaikutuksesta sen tertiaarirakenne hajoaa.
 Kvartaarirakenne tarkoittaa usean aminohappoketjun ryhmittymää. Esimerkiksi hemoglobiini on neljän yhteenliittyneen proteiinin muodostama tetrameeri.

Edellä mainittujen rakenteiden lisäksi löyhempänä rakenteena voidaan pitää erilaisia proteiinien muodostamia toiminnallisia komplekseja, kuten DNA:n replikaatiosta vastaava kompleksi. Kompleksin osat ovat erillisiä proteiineja.

Proteiinit ovat niin pieniä, ettei niiden rakennetta voida tutkia tavallisella valomikroskoopilla. Proteiinien tai proteiinikompleksien karkea rakenne voidaan selvittää elektronikryomikroskopialla. Proteiinien atomitason rakenne saadaan selville röntgenkristallografialla tai ydinmagneettisella resonanssispektroskopialla (NMR-spektroskopia). Proteiinien röntgenkristallografista tutkimusta varten proteiini on kiteytettävä, mikä on usein työlästä ja vaikeaa. Kiteytetyn proteiinin muoto voi lisäksi olla erilainen kuin luonnollisessa tilassa. NMR-tekniikassa proteiinit ovat vapaita liikkumaan toisin kuin kiteessä, mutta sillä saadaan selville vain pienten proteiinien tai peptidien rakenne tarkasti. Rakennetta voidaan myös estimoida erilaisten ohjelmien avulla, kun aminohapposekvenssi tunnetaan.

Proteiinien kolmiulotteiset rakenteet tallennetaan Protein Data Bank -tietokantaan.

Denaturaatio 
Proteiinit menettävät rakenteensa eli denaturoituvat, jos ne joutuvat niille epäsuotuisiin oloihin, esimerkiksi kuumaan lämpötilaan tai hyvin happamiin tai emäksisiin olosuhteisiin. Myös alkoholit ja suuri suolapitoisuus voivat denaturoida proteiineja. Proteiinien denaturoituessa ne menettävät funktionsa ja toimintakykynsä. Denaturaatio voi olla pysyvää tai väliaikaista. Ihmisen proteiinit voivat denaturoitua, jos elimistön lämpötila nousee yli 42 asteeseen. Denaturaation vastareaktio on renaturaatio, jossa proteiinit saavat takaisin rakenteensa. Yli 42 asteen kuume aiheuttaa ihmiskehon proteiinien denaturoitumista, kuume harvoin kohoaa näin korkeaksi, mutta sellaisessa tapauksessa potilasta täytyy jäähdyttää esimerkiksi asettamalla hänet kylmävetiseen kylpyammeeseen. Aivojen proteiinien denaturoituminen vaikuttaa pysyvästi ihmisen aivotoimintaan.

Denaturaatiota käytetään hyväksi ruoan, muun muassa juustojen, lihan ja kananmunien, valmistuksessa.

Löytö- ja tutkimushistoria 

Nykyisin proteiineina tunnettuja aineita tutkivat jo 1700-luvulla muun muassa Beccari, Parmentier, Berthollet ja Antoine Fourcroy. He pitivät nämä aineet muista erottavana tuntomerkkinä erityisesti sitä, että ne koaguloituvat tai saostuvat kuumassa tai happojen vaikutuksesta. Heidän tutkimiaan proteiineja olivat muun muassa munanvalkuainen, veren seerumialbumiini, fibriini ja vehnän gluteeni.

Tarkemmin proteiineja tutki 1800-luvulla hollantilainen kemisti Gerardus Mulder Hän selvitti monien yleisten proteiinien alkuainekoostumuksen ja totesi, että melkein kaikilla proteiineilla oli sama empiirinen kaava, C400H620N100O120P1S1. Tästä hän päätteli, että kaikki proteiinit koostuisivat samanlaisista, hyvin suurista molekyyleistä. Mulder tunnisti myös joukon proteiinien hajotessa syntyviä aineita kuten aminohappo leusiinin, jolle hän esitti lähes oikean molekyylipainon 131 atomimassayksikköä.

Nimen proteiini näille aineille antoi Mulderin työtoverina toiminut ruotsalainen kemisti Jöns Jacob Berzelius vuonna 1838. Sana on johdettu kreikan kielen sanasta πρώτειος (proteios), joka merkitsee "ensisijaista", "johtavaa" tai "edellä seisovaa". Aikaisemmin näistä aineista oli käytetty muun muassa nimiä "albumiinit" tai "alnumiiniset materiaalit", saksaksi Eiweisskörper ("munanvalkuaisaineet"), mistä myös suomenkielinen nimitys valkuaisaineet on peräisin.

Varhaiset ravitsemustieteilijät kuten saksalainen Carl von Voit pitivät proteiinia kaikkein tärkeimpänä ravintoaineena ruumiinrakenteen ylläpitämiseksi, sillä yleisesti uskottiin, että "liha tekee lihaa.". Karl Heinrich Ritthausen laajensi tunnettujen proteiinilaatujen joukkoja tunnistaessaan glutamiinihapon. Thomas Burr Osborne laati Connectitutin maatalouden koeasemalla yksityiskohtaisen yhteenvedon kasviproteiineista. Yhdessä Lafayette Mendelin kanssa ja soveltaen Liebigin minimilakia laboratoriorottien ruokintaan hän tunnisti ravitsemuksen kannalta välttämättömät aminohapot. Työtä jatkoi ja sen tuloksia julkaisi William Cumming Rose. Vuonna 1902 Franz Hofmeister ja Hermann Emil Fischer osoittivat tutkimuksillaan, että proteiinit ovat rakenteeltaan aminohapoista koostuvia polypeptideja Proteiinien keskeinen merkitys elävien olentojen entsyymeinä kävi selväksi vasta, kun James B. Sumner vuonna 1926 osoitti, että ureaasi-entsyymi on proteiini.

Useimpia proteiineja on vaikea eristää puhtaina suuria määriä, minkä vuoksi varhaisten biokemistien oli vaikea tutkia niitä. Siksi varhainen tutkimus keskittyikin niihin proteiineihin, joita on muita helpompi eristää puhtaina ja joita on muun muassa veressä, munanvalkuaisessa, erilaisissa toksiineissa ja ruoansulatusentsyymeissä, joita oli saatavissa teurastamoista. Armour Hot Dog Co. eristi 1950-luvulla kilogramman verran puhdasta naudan haimasta saatua ribonukleaasi A:ta ja tarjosi sitä tutkijoille vapaasti saatavaksi. Tämän vuoksi ribonukleaasi A:sta tulikin seuraaviksi vuosikymmeniksi keskeinen biokemiallisten tutkimusten kohde.

Linus Pauling esitti ensimmäisenä, että tavallisten proteiinien sekundaarirakenne perustuu vetysidoksiin, mitä ajatusta William Astbury vuonna 1933 kehitti edelleen. Walter Kauzmannin myöhemmät denaturoitumista koskevat tutkimukset, jotka osittain perustuivat Kaj Linderstrøm-Langin aikaisempiin tutkimuksiin, selvittivät proteiinien laskostumisen ja hydrofobisten vuorovaikutusten välittämät rakenteet.

Ensimmäinen proteiini, jonka aminohappojärjestys selvitettiin, oli insuliini, jonka osalta asian selvitti Frederick Sanger vuonna 1949. Selvittäessään aminohappojen järjestyksen hän osoitti myös lopullisesti, että proteiinimolekyylit ovat aminohappojen lineaarisia polymeerejä, eivät haarautuneita ketjuja, kolloideja tai sykloleja Tästä saavutuksestaan hän sai vuonna 1958 Nobelin kemianpalkinnon.

Ensimmäiset proteiinit, joiden kolmiulotteinen rakenne selvitettiin, olivat hemoglobiini ja myoglobiini, joista edellisen rakenteen selvitti Max Perutz, jälkimmäisen John Kendrew, molemmat vuonna 1958. 2018 loppuun mennessä Protein Data Bankiin on kerätty 136 896 proteiinin atomirakenteet. Viime aikoina atomien sijainteja toistensa suhteen molekyyleissä on tutkittu kryoelektronimikroskopialla, ja pienten proteiinien osalta niitä on voitu myös laskennallisesti ennustaa.

Katso myös 
Proteiinisynteesi

Lähteet

Viitteet

Aiheesta muualla 

 Opetus.tv: Kemian etäopiskeluympäristö, Proteiinit (rakenne)
 Fineli:Proteiinin lähteet ruoka-aineissa
 Protein Data Bank  

 
Rakennebiologia
Seulonnan keskeiset artikkelit