Funktionelle Charakterisierung neuer Interaktionen zwischen chlamydialen Proteinen und Wirtszellproteinen Chlamydien sind bakterielle obligat intrazelluläre Parasiten die sich durch einen zweiphasigen Entwicklungszyklus auszeichnen welcher in einem vakuolären Einschlusskörper genannt Inklusion abläuft. Sie exprimieren Wirts interagierende Proteine sekretieren diese mithilfe der Typ II oder Typ III Sekretionssysteme und können so direkt in zelluläre Prozesse des Wirtes eingreifen. In Hefe Zweihybrid Screenings wurden verschiedene Effektoren von humanpathogenen und zoonotischen Chlamydien als Köderproteine eingesetzt. Unter Anderen wurde die Interaktion zwischen dem Typ III sekretierten membranständigen Protein IncA aus Cp. psittaci und dem humanen G3BP1 identifiziert. Durch GST Pulldown und Ko Immunopräzipitationsexperimente konnte die Bindung der beiden Proteine in vitro und in vivo bestätigt werden. Mittels Immunfluoreszenz Mikroskopie wurde die Anreicherung von G3BP1 um den Einschlusskörper in Cp. psittaci infizierten HEp 2 Zellen gezeigt. Sowohl die Infektion von HEp 2 Zellen mit Cp. psittaci als auch die Überexpression von IncA in HEK293 Zellen und der G3BP1 Knockdown mittels siRNA führten zu einer Abnahme der c Myc Proteinkonzentration. Die c myc mRNA blieb jedoch unbeeinflusst wie sich in Real Time PCR Experimenten zeigte. Der Effekt der Abnahme von c Myc könnte der Interaktion zwischen IncA und G3BP1 zugeschrieben werden da die Überexpression eines mutierten IncA Konstrukts welches nicht mehr mit G3BP1 interagiert keinen Einfluss auf die c Myc Konzentration hatte.