Flexibilität und Spezifität in Protein Protein Wechselwirkungen am Beispiel der Komplexbildung von Trypsin Varianten und dem Proteaseinhibitor Eglin C Varianten von bovinem Trypsin die entwickelt wurden um die Bindeeigenschaften von Inhibitoren an Faktor Xa einem zentralen Enzym der Blutgerinnung zu emulieren wurden mittels NMR Spektroskopie und DSC untersucht. Weiterhin wurden Komplexe aus diesen Varianten und dem makromolekularen Proteaseinhibitor Eglin C hergestellt. Diese Proteinkomplexe wurden dann mittels ITC und Röntgenkristallstrukturanalyse untersucht. Die erhaltenen Ergebnisse zeigen unter anderem dass die beobachteten unterschiedlichen Bindungsaffinitäten und die enthalpischen bzw. entropischen Beiträge zur Bindung von Eglin C an die Trypsin Varianten mit strukturellen Änderungen in zwei Schleifen in den Ligandenbindetaschen der Trypsin Varianten bilden korrelieren. Diese Daten stehen im Einklang mit früheren Untersuchungen an niedermolekularen Inhibitoren des Gerinnungsfaktors Xa. Serine proteases; Trypsin; Factor Xa; Eglin C; Protein Ligand Interactions; X ray crystallography; ITC. Serinproteasen; Trypsin; Faktor Xa; Eglin C; Protein Ligand Wechselwirkungen; Röntgenkristallstrukturanalyse; ITC