Molekulare Erkennung von Cellulose und Cellulose Fragmenten durch Cellulose Bindemodule & Interaktionsstudien zwischen den zytoplasmatischen Domänen von Integrin β1 β3 und dem fokalen Adhäsionsprotein Paxillin Proteine erfüllen bei einer Vielzahl von Prozessen eine essenzielle Rolle. Um diese Funktionsweisen zu verstehen bedarf es der Aufklärung derer Struktur und deren Bindungsverhaltens mit anderen Molekülen wie Proteinen Peptiden Kohlenhydraten oder kleinen Molekülen. Im ersten Teil dieser Arbeit wurden der Wildtyp und die Punktmutante N126W eines Kohlenhydrat bindenden Proteins aus dem hitzestabilen Bakterium C. thermocellum untersucht welches Teil eines Komplexes ist der Kohlenhydrate wie Cellulose erkennen binden und abbauen kann. Dazu wurde dieses Protein mit E.coli Bakterien hergestellt und durch Metallchelat und Größenausschlusschromatographie gereinigt. Die Proteine konnten isotopenmarkiert mittels Kernspinresonanz Spektroskopie (NMR) untersucht werden. H D Austauschexperimente zeigten leicht und schwer zugängliche Stellen im Protein für eine mögliche Ligandenwechselwirkung. Anschließend konnte eine Interaktion beider Proteine mit Cellulosefragmenten festgestellt werden. Diese interagieren über zwischenmolekulare Kräfte mit den Seitenketten von aromatischen Aminosäuren und über Wasserstoffbrückenbindungen mit anderen Resten. [...]