Strukturelle Untersuchungen an den extrazellulären Liganden bindenden Domänen der Parathormon Rezeptoren 1 und 2 sowie der L Glutamin:Glykosyl Paromamine 3 Aminotransferase TobS2 Parathyroid receptor; GPCR; Parathyroid hormone; fusionproteins; crystallography; Tobramycin; Aminoglycosid antibiotics; aminotransferase; PLP; crystal structure 1. Strukturelle Untersuchungen an den extrazellulären Domänen der Parathormon Rezeptoren 1 und 2: Die humanen Parathormon Rezeptoren 1 und 2 gehören zur Klasse B der G Protein gekoppelten Rezeptoren. In der vorliegenden Dissertation gelang es die Kristallstruktur des Liganden PTH(1 37) zu lösen. Um nun einen stabilen 1:1 Komplex zwischen Rezeptordomäne und Ligand zu erhalten wurden Fusionsproteine hergestellt. Es konnte gezeigt werden dass diese eine korrekte Sekundärstruktur aufweisen eine intramolekulare Bindung ausbilden und eine verbesserte thermische Stabilität zeigen. NPTHR2 konnte in E.coli exprimiert und anschließend in seiner nativen Form gereinigt werden. 2. Strukturelle Untersuchungen der L Glutamin:Glykosyl Paromamine 3 Aminotransferase TobS2: TobS2 ist eine Aminotransferase aus dem Tobramycin produzierenden Biosyntheseweg in S. tenebrarius. Unter Nutzung des Kofaktors PLP und des Aminodonors L Glutamin (L Gln) setzt TobS2 6 O Glukos Paromamin zu Kanamycin B um. In der vorliegenden Arbeit konnten Kristallstrukturen des Apo Enzyms und von TobS2 in Gegenwart von PLP PLP und L Gln sowie PLP und Tobramycin erhalten und somit der genaue Katalysemechanismus des Enzyms näher beschrieben werden. Parathormon Rezeptor; GPCR; Parathormon; Fusionsprotein; Kristallographie; Tobramycin; Aminoglykosid Antibiotika; Aminotransferase; PLP; Kristallstruktur