Calcium regulated transcription in plant innate immunity : interplay between CAMTA3 and MAPKs and CDPKs In dieser Arbeit wurde gezeigt dass CAMTA3 nach PAMP Behandlung schnell phosphoryliert wird und mit den PAMP responsiven MAPKs MPK3 und MPK6 in vivo interagiert. Mit Hilfe von Massenspektrometrie Analysen nach in vitro Phosphorylierungsassays konnten mehrere MAPK Phosphorylierungsstellen identifiziert werden. Die Phosphorylierung von CAMTA3 durch MAPKs führt in vivo zur Relokalisierung vom Zellkern ins Cytoplasma und zum Proteasom abhängigen Abbau. Parallel dazu kann die PAMP aktivierte CPK5 mit CAMTA3 interagieren und es an Stellen phosphorylieren die sich von den MAPK Phosphorylierungsstellen unterscheiden. In Phosphorylierungsassays in vitro konnte allerdings keine direkte Phosphorylierung von CAMTA3 durch CPK5 nachgewiesen werden. Das vorgeschlagene Arbeitsmodell sieht vor dass wenigstens zwei unabhängige PAMP aktivierte Kinase Signalwege (MAPKs und CPKs) bei CAMTA3 konvergieren und durch Phosphorylierung dessen subzelluläre Relokalisierung und Abbau induzieren. Die Auflösung der Bindung von CAMTA3 an die Promotoren Abwehr relevanter Gene resultiert in deren erhöhter Expression. Die Ergebnisse dieser Arbeit liefern weitere Hinweise auf die negative Rolle von CAMTA3 innerhalb der pflanzlichen Abwehr Signalwege und zeigen die Kontrolle seiner Funktion durch Phosphorylierung. Arabidopsis thaliana CAMTA3 Mitogen aktivierten Protein Kinase Calcium abhängige Protein Kinase Phophorylierung pflanzliche Immunität Arabidopsis thaliana CAMTA3 Mitogen activated protein kinase Calcium dependent protein kinase phosphorylation plant immunity CAMTA3 was shown to be rapidly phosphorylated after PAMP treatment. It interacts with the PAMP responsive MAPKs MPK3 and MPK6 in vivo. Mass spectrometry following in vitro phosphorylation assays identified multiple phospho sites in CAMTA3 that are directly phosphorylated by MAPKs. In vivo MAPK mediated phosphorylation results in subcellular re localization and proteasome mediated degradation of CAMTA3. In parallel the PAMP activated CPK5 also interacts with CAMTA3 in vivo and also causes CAMTA3 phosphorylation at sites distinct from those targeted by MAPKs. However in vitro phosphorylation assays did not support a direct phosphorylation of CAMTA3 by CPK5. The proposed working model is that at least two major PAMP activated kinase pathways (i.e. MAPKs and CDPKs) converge on CAMTA3 where phosphorylation induces CAMTA3 subcellular re localization and degradation. CAMTA3 is released from defense related gene promoters and expression of downstream defense genes is de repressed. This supports the negative role of CAMTA3 in plant innate immune pathways and a phosphorylation dependent control of its function.