Hydrophobins : investigation and control of structure formation in amphiphilic fungal proteins In dieser Arbeit wird der Einfluss äußerer Zwänge auf die Bildung supramolekularer Strukturen kleiner amphiphiler Pilzprotein genannt Hydrophobine and der Luft Wasser Grenzfläche und in Phospholipid Liposomen untersucht. Zwei Hydrophobine die verschiedenartige Primäraggregate and Grenzflächen bilden werden zyklischen Flächenbeschränkungen und –entlastungen ausgesetzt und die gebildeten Superstrukturen nach Transfer auf Mica mittels Rasterkraftmikroskopie (AFM) untersucht. Der Einfluss auf beide Proteine wird verglichen und mit dem bekannten Aggregationsverhalten in Bezug gesetzt. Weiterhin wird ihr Wechselwirken mit Liposomen EPR spektroskopisch untersucht; fundamentale Unterschiede im Verhalten der Proteine können mit ihrem Aggregationsverhalten in Lösung beschrieben werden. Es wird argumentiert dass gezielte Wechselwirkungen erzwungen werden können um Superstrukturen auf Oberflächen im Mikrometer Bereich maßzuschneidern. Die Wechselwirkungen mit Liposomen geben Aufschluss über die Bedeutung der Voraggregation in Lösung für Grenzflächenstrukturen und Wechselwirkung mit komplexen Systemen. Hydrophobine Selbstaggregation Amphiphile Rasterkraftmikroskopie EPR Spektroskopie Liposomen protein engineering hydrophobins self assembly amphiphiles atomic force microscopy epr spectroscopy liposomes protein engineering In this thesis the influence of constraints on the formation of supramolecular structures of small amphiphilic fungal proteins called Hydrophobins is studied at the air water interface and in phospholipid liposomes. Two hydrophobins known to form different primary aggregates at interfaces are subjected to multiple cycles of areal constraint and relief at the air water interface and the superstructures investigated by atomic force microscopy (AFM) after transfer to mica. The effects on both proteins are compared and contextualized with their known aggregation behaviour. Moreover their interaction with liposomes is investigated using EPR spectroscopy revealing fundamental differences between the two proteins that can be explained by their known aggregation tendencies in solutions. It is proposed that specific interactions can be forced to tailor interfacial structures on a micrometer scale. The interactions with liposomes give insight into the role of pre assembly on interfacial structures and interactions with complex systems.