Lichtinduzierte Redoxchemie von Drosophila melanogaster Cryptochrom und proteingebundenem Ribolumazin Zusammenfassung: Cryptochromes are blue light dependent flavoproteins which contribute to various processes including plant growth and regulation of day night cycles in many organisms. They were also proposed to be the primary magnetoreceptor in a putative radical pair compass for magnetic orientation of migratory birds.This work presents the first experimental evidence that Drosophila melanogaster cryptochrome which is known to participate in magnetic sensing indeed forms a correlated coupled radical pair upon light excitation. Its properties were studied using transient EPR and transient absorption spectroscopy. It was shown that the radical pair meets several conditions required for the proposed role as magnetoreceptor. The interspin distance for example was determined to be (2.13 ± 0.03) nm. Thus in contrast to other members of the protein family the conserved amino acid residue Trp 342 appears not to be the terminal electron donor. More likely the neighboring non conserved Trp 394 acts as radical pair partner.In a second project the suitability of protein bound ribolumazine the precursor of the ubiquitous riboflavin for a role as redox active cofactor was studied. In principle ribolumazine appears to be capable. Reduction of the fully oxidized molecule proceeds via a radical state that was thoroughly investigated for the first time. Protonation of N5 yields a neutral radical with a g Tensor very similar to that of the riboflavin radical. Hyperfine splitting patterns on the other hand indicate differences in distribution of the unpaired electron spin throughout the molecule which could explain different reactivities of ribolumazine and riboflavin Zusammenfassung: Cryptochrome sind blaulichtaktive Flavoproteine und als solche an vielfältigen Prozessen vom Pflanzenwachstum bis hin zur Regulierung der Tag Nacht Rhythmik verschiedener Organismen beteiligt. Sie wurden auch als primäre Magnetrezeptoren für den magnetischen Orientierungssinn von Zugvögeln in einem möglichen Radikalpaarkompass vorgeschlagen.In der vorliegenden Arbeit wurde erstmals experimentell gezeigt dass Drosophila melanogaster Cryptochrom dessen Beteiligung am Magnetsinn bereits nachgewiesen ist nach Lichtanregung tatsächlich ein spinkorreliertes gekoppeltes Radikalpaar bildet. Dessen Eigenschaften wurden mittels transienter EPR und transienter Absorptionsspektroskopie genauer untersucht. Es konnte gezeigt werden dass das Radikalpaar diverse für eine Funktion als Magnetrezeptor geforderte Randbedingungen erfüllt. Beispielsweise wurde für die Elektronenspins ein Abstand von (2 13 ± 0 03) nm bestimmt. Dieser spricht gegen eine von anderen Vertretern der Proteinfamilie bekannte Rolle des konservierten Aminosäurerests Trp 342 als terminaler Elektronendonor. Wahrscheinlich ist der Radikalpaarpartner hier das benachbarte nicht konservierte Trp 394.In einem zweiten Projekt wurde die Eignung von proteingebundenem Ribolumazin dem Vorläufermolekül des weitverbreiteten Riboflavins als redoxaktiver Kofaktor untersucht. Es zeigt sich dass Ribolumazin diese Funktion grundsätzlich wahrnehmen kann. Die Reduktion des volloxidierten Moleküls verläuft über einen radikalischen Zustand der erstmals umfassend charakterisiert werden konnte. Durch Protonierung von N5 entsteht ein Neutralradikal dessen g Tensor sich kaum von dem des Riboflavinradikals unterscheidet. Die Hyperfeinkopplungen zeigen allerdings Abweichungen in der Verteilung des ungepaarten Elektronenspins im Molekül. Unterschiede in der Reaktivität von Ribolumazin und Riboflavin könnten sich damit erklären lassen