Untersuchungen zur Biosynthese von Echinosporin in Streptomyces erythraeus TÜ4015 Zusammenfassung: Die vorliegende Arbeit befasst sich mit Untersuchungen der Biosynthese desSekundärmetaboliten Echinosporin im Produzenten Streptomyces erythraeus TÜ4015. AlsUrsprung der Biosynthese wurde bereits der Shikimat Biosyntheseweg identifiziert und einmöglicher Biosyntheseweg für Echinosporin ausgehend von Chorismat postuliert. Ziel derUntersuchungen war die Identifizierung des Biosynthesegenclusters sowie der an derBiosynthese beteiligten Enzyme. Die Untersuchungen erfolgten mittels einer Kombination ausbioinformatischer Genom und Transkriptomanalyse und molekular sowie mikrobiologischenund proteinbiochemischen Arbeiten. Der erste Abschnitt der Arbeit widmet sich der Analytikvon Echinosporin sowie dessen Vorläufer Deoxyechinosporin. Die Metabolite konnten mittelsHPLC MS MS Methoden mit hoher Sensitivität identifiziert werden. Hierdurch war auch einEinbau von Verfütterten 15N markierten Aminosäuren in Echinosporin nachweisbar. Imzweiten Abschnitt wurde Anhand von in silico Analysen des Genoms und Transkriptoms vonStreptomyces erythraeus versucht das Biosynthesegencluster von Echinosporin aufzudecken.Bei der Annotation des Genoms wurde ein Phenazin Biosynthesegencluster identifiziert.Aufgrund der Produktion von Phenazin Derivaten sowie der Transkriptomanalyse konntedieses Cluster verifiziert werden. Aus den Daten der Transkriptomanalyse des PhenazinBiosynthesegenclusters wurden Parameter für die Transkription putativer Gene derEchinosporin Biosynthese postuliert. Diese wurden verwendet um die Ergebnisse der putativenBiosynthesegene aus den Untersuchungen weiter einzuschränken. Die Beteiligung vonChorismat an der Biosynthese von Echinosporin wurde untersucht konnte jedoch nichtabschließend bestätigt werden. Eine Beteiligung von Chorismat Mutasen an der Biosynthesevon Echinosporin konnte ausgeschlossen werden. Mittels in silico Analyse von DAHPSynthasen sowie DHQ Synthasen konnte deren Lage in einem putativen Biosynthesegenclusternicht bestätigt werden. Hingegen konnte ein Isoenzym der DAHP Synthase als Teil desPhenazin Biosynthesegenclusters identifiziert werden. Eine Verfütterung von markiertenAminosäuren konnte keine weitreichenderen Aufschlüsse über den biosynthetischen Ursprungdes Amids geben. Eine Motiv unabhängige Untersuchung der Transkriptomdaten nach demAlgorithmus von MIDDAS M wurde durchgeführt. Hierbei wurden das zuvor annotiertepartielle Shikimat Biosynthesegencluster sowie das nachgewiesene Ph ...