Chaperone (protein)

Dalam biologi molekuler, molekul chaperone adalah protein yang membantu proses konformasi pelipatan maupun pelurusan protein berukuran besar atau makromolekul protein kompleks. Ada sejumlah kelas dari molekul chaperone, tetapi semuanya berfungsi untuk membantu protein besar dalam melakukan pelipatan dengan benar selama atau setelah sintesis dan setelah denaturasi parsial. Chaperone juga terlibat dalam translokasi protein dalam proteolisis. Molekul chaperone yang pertama kali ditemukan berupa chaperone perakit yang membantu proses perakitan nukleosom dari histon terlipat dan DNA. Salah satu fungsi utama dari molekuler chaperone adalah mencegah adanya agregasi protein salah lipat, sehingga banyak chaperone diklasifikasikan sebagai protein heat shock, karena tendensi agregasi protein akan naik ketika sel diberi stres berupa panas berlebih. Sebagian besar molekul chaperone tidak membawa informasi sterik terkait pelipatan protein, melainkan membantu pelipatan protein dengan menempel dan menstabilkan perantara pelipatan hingga rantai polipeptida selesai ditranslasi. Cara kerja spesifik dari masing-masing chaperone berbeda tergantung protein target dan lokasinya. Banyak cara telah digunakan untuk mempelajari struktur, dinamika, dan cara kerja chaperone. Penghitungan biokimia secara masif telah memberikan kita data tentang efisiensi pelipatan dan pencegahan agregasi protein ketika chaperone hadir saat masa pelipatan protein. Belakangan ini, kemajuan di bidang analisis molekul tunggal berhasil memberikan pengetahuan baru tentang heterogenitas struktur dari chaperone, perantara pelipatan, dan afinitas chaperone untuk rantai protein terstruktur maupun tidak terstruktur.