jeanflop/post_ocr_correction2 huggingface dataset:
l'arginine kinase d'environ 16 à 18 % (fig. 4). Fig. 3. — Propriétés immunoprécipitantes de l'arginine kinase S-carboxyméthylée et de ses fragments : l'arginine kinase native (■) et S-carboxyméthylée (O), ainsi que les fragments BC1 (□), BC2 (▵), BC3-BC5 (▲), BC6 (▲) et BC7 ( + ). Fig. 4. — Inhibition de la précipitation de l'arginine kinase native par le fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 -
précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de
BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de
de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P :
de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en
la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action
la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. # ont été incubés en présence
= 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. #action de la concentration en BC2 sur la précipitation de l'enzyme (F = 1 - (O.P)/P). P : optimum de la précipitation en l'absence de fragment BC2 ; O.P : optimum de la précipitation en présence de fragment BC2. # ont été incubés en présence de 200 IU d'anticorps anti-arginine kinase; les complexes précipités ont été recueillis et dosés. Fig. 4. Tests d'inhibition de précipitation les fragments BCI (0) et BC2 (3) ont été incubés en présence de 200 IU d'anticorps anti-arginine kinase: l'immunoprécipitation a été ensuite induite par addition de 50 ng d'arginine kinase native et le pourcentage d'inhibition de précipitation a été déterminé. DISCUSSION. — Nous avons montré au cours de cette étude que l'arginine kinase de homard (38 000 daltons) possède 7 sites antigéniques simultanément réactifs. Cette valeur de 7 est en bon accord avec l'hypothèse que, pour les protéines globulaires, il existe approximativement 1 déterminant antigénique pour 5 000 de poids moléculaire. Il semble toutefois, en évaluant à 9 000-10 000 Å2 la surface accessible de l'arginine kinase à partir de ses paramètres hydrodynamiques et en attribuant aux fragments Fab une surface d'interaction stérique de 1 300 à 1 400 Å2, que ce nombre de 7 corresponde à la limite stérique de réactivité antigénique de la protéine native et représente donc une valeur minimale. De fait, l'étude des fragments obtenus par hydrolyse chimique de l'enzyme montre que, sur 5 peptides étudiés et qui équivalent à environ 90 % de la chaîne
native et le pourcentage d'inhibition de précipitation a été déterminé. DISCUSSION. — Nous avons montré au cours de cette étude que l'arginine kinase de homard (38 000 daltons) possède 7 sites antigéniques simultanément réactifs. Cette valeur de 7 est en bon accord avec l'hypothèse que, pour les protéines globulaires, il existe approximativement 1 déterminant antigénique pour 5 000 de poids moléculaire. Il semble toutefois, en évaluant à 9 000-10 000 Å2 la surface accessible de l'arginine kinase à partir de ses paramètres hydrodynamiques et en attribuant aux fragments Fab une surface d'interaction stérique de 1 300 à 1 400 Å2, que ce nombre de 7 corresponde à la limite stérique de réactivité antigénique de la protéine native et représente donc une valeur minimale. De fait, l'étude des fragments obtenus par hydrolyse chimique de l'enzyme montre que, sur 5 peptides étudiés et qui équivalent à environ 90 % de la chaîne polypeptidique, 4 sont antigéniques; ceci suppose, si l'on admet qu'au moins 3 déterminants antigéniques sont nécessaires pour induire le phénomène d'immunoprécipitation et un déterminant pour provoquer l'inhibition de précipitation, qu'un minimum de 10 déterminants sont accessibles après coupure de l'arginine kinase par le bromure de cyanogène. Il ressort également de ce travail que la réactivité antigénique de l'arginine kinase de homard paraît distribuée essentiellement sur les 3 principaux fragments BC3-BC5, BC6 et BC7, d'environ 10 000 daltons chacun. Ce résultat, rapproché de celui d'une étude antérieure établissant que les hydrolysats trypsiques de l'arginine kinase conservent une activité antigénique importante, permet d'avancer que la structure antigénique de l'enzyme ne se limite pas à une portion restreinte de sa chaîne polypeptidique. (*) Séance du 14 mars 1977. F. REGNOUF, R. KASSAB et A. FATTOUM, Eur. J. Biochem., 44, 1974, p. 67-79. Y. BENYAMIN, Y. GUILLOU, J.-P. DESORMEAU-BEDOT et Y. ROBIN, Eur. J. Biochem., 68, 1976, p. 489-496. Y. BENYAMIN, Y. ROBIN et N. v. THOAI, Eur. J. Biochem., 37, 1973, p. 459-466. Y. BENYAMIN et Y. ROBIN, Biochimie, 57, 1975, p. 1215-1219. Y. BENYAMIN et Y. ROBIN, Eur. J. Biochem., 62, 1976, p. 15-19. L.-A. PRADEL et R. KASSAB, Comptes rendus, 276,
ce travail que la réactivité antigénique de l'arginine kinase de homard paraît distribuée essentiellement sur les 3 principaux fragments BC3-BC5, BC6 et BC7, d'environ 10 000 daltons chacun. Ce résultat, rapproché de celui d'une étude antérieure établissant que les hydrolysats trypsiques de l'arginine kinase conservent une activité antigénique importante, permet d'avancer que la structure antigénique de l'enzyme ne se limite pas à une portion restreinte de sa chaîne polypeptidique. (*) Séance du 14 mars 1977. F. REGNOUF, R. KASSAB et A. FATTOUM, Eur. J. Biochem., 44, 1974, p. 67-79. Y. BENYAMIN, Y. GUILLOU, J.-P. DESORMEAU-BEDOT et Y. ROBIN, Eur. J. Biochem., 68, 1976, p. 489-496. Y. BENYAMIN, Y. ROBIN et N. v. THOAI, Eur. J. Biochem., 37, 1973, p. 459-466. Y. BENYAMIN et Y. ROBIN, Biochimie, 57, 1975, p. 1215-1219. Y. BENYAMIN et Y. ROBIN, Eur. J. Biochem., 62, 1976, p. 15-19. L.-A. PRADEL et R. KASSAB, Comptes rendus, 276, série D, 1973, p. 2843-2846. R. R. PORTER, Biochem. J., 73, 1959, p. 119-126. E. MARLER, C. A. NELSON et C. TANFORD, Biochemistry, 3, 1964, p. 279-284. D. GIVOL et E. HURWITZ, Biochem. J., 115, 1969, p. 371-375. Y. ROBIN, Y. BENYAMIN et N. v. THOAI, FEBS Lett., 63, 1976, p. 174-177. C. A. WILLIAMS et M. W. CHASE, in Methods in Immunology and Immunochemistry, 3, Acad. Press, New York, 1971, p. 49. R. W. NOBLE, M. REICHLIN et R. D. SCHREIBER, Biochemistry, 11, 1972, p. 3326-3332. M. J. CRUMPTON, in The Antigens (M. Sela, ed.), 2, Acad. Press, New York, 1974, p. 1-78. M.-F. LANDON et C. ORIOL, Biochim. Biophys. Acta, 278, 1972, p. 227-232. I. PILZ, G. PUCHWEIN, O. KRATKY, M. HERBST, O. HAAGER, W. E. GALL et G. M. EDELMAN, Biochemistry, 9, 1970, 211-218. M. REICHLIN, Advances in Immunol., 20, 1975, p. 85. Laboratoire de Biochimie marine, École Pratique des Hautes-Études, Collège de France, 11, place Marcelin-Berthelot, 75005 Paris. CANCÉROLOGIE. — Action combinée du sulfate de nickel et du rayonnement X sur des cellules lymphoblastoïdes humaines d'origine leucémique. Note de Jacques Bensimon, présentée par M. André Thomas. Deux groupes d'expériences montrent que l'effet toxique du sulfate de
p. 174-177. C. A. WILLIAMS et M. W. CHASE, in Methods in Immunology and Immunochemistry, 3, Acad. Press, New York, 1971, p. 49. R. W. NOBLE, M. REICHLIN et R. D. SCHREIBER, Biochemistry, 11, 1972, p. 3326-3332. M. J. CRUMPTON, in The Antigens (M. Sela, ed.), 2, Acad. Press, New York, 1974, p. 1-78. M.-F. LANDON et C. ORIOL, Biochim. Biophys. Acta, 278, 1972, p. 227-232. I. PILZ, G. PUCHWEIN, O. KRATKY, M. HERBST, O. HAAGER, W. E. GALL et G. M. EDELMAN, Biochemistry, 9, 1970, 211-218. M. REICHLIN, Advances in Immunol., 20, 1975, p. 85. Laboratoire de Biochimie marine, École Pratique des Hautes-Études, Collège de France, 11, place Marcelin-Berthelot, 75005 Paris. CANCÉROLOGIE. — Action combinée du sulfate de nickel et du rayonnement X sur des cellules lymphoblastoïdes humaines d'origine leucémique. Note de Jacques Bensimon, présentée par M. André Thomas. Deux groupes d'expériences montrent que l'effet toxique du sulfate de nickel qui apparaît comme une fonction croissante de la concentration et de la durée d'action peut être accéléré et amplifié par le rayonnement X. Dans une première expérience, les cellules sont cultivées dans des milieux supplémentés par du sulfate de nickel, irradiées dans les mêmes milieux et cultivées dans les mêmes milieux après l'irradiation. Dans une seconde expérience, les cellules sont cultivées pendant 18 hrs. dans des milieux supplémentés par du sulfate de nickel, et sont ensuite lavées et cultivées dans du RPMI 1640 additionné de 10 % de sérum de Veau fœtal, irradiées 2 h après cette remise en culture normale et maintenues dans leur nouveau milieu. Le sulfate de nickel toxique apparaît comme une fonction croissante de la concentration en nickel sulphate et de la durée d'action. La toxicité du nickel sulphate est amplifiée par les Rayons X. Cette amplification est une fonction du temps qui dépend de la dose aux Rayons X, de la concentration en nickel sulphate et du temps qui sépare l'ouverture de la culture et de l'irradiation. Les cellules utilisées appartiennent à la lignée humaine REH (1) établie à partir d'une leucémie lymphoïde aiguë. Afin de poursuivre l'étude (2) de la toxicité du sulfate
mêmes milieux après l'irradiation. Dans une seconde expérience, les cellules sont cultivées pendant 18 hrs. dans des milieux supplémentés par du sulfate de nickel, et sont ensuite lavées et cultivées dans du RPMI 1640 additionné de 10 % de sérum de Veau fœtal, irradiées 2 h après cette remise en culture normale et maintenues dans leur nouveau milieu. Le sulfate de nickel toxique apparaît comme une fonction croissante de la concentration en nickel sulphate et de la durée d'action. La toxicité du nickel sulphate est amplifiée par les Rayons X. Cette amplification est une fonction du temps qui dépend de la dose aux Rayons X, de la concentration en nickel sulphate et du temps qui sépare l'ouverture de la culture et de l'irradiation. Les cellules utilisées appartiennent à la lignée humaine REH (1) établie à partir d'une leucémie lymphoïde aiguë. Afin de poursuivre l'étude (2) de la toxicité du sulfate de nickel et du rayonnement X sur ces cellules, 2 groupes d'expériences ont porté principalement sur l'influence de la durée d'action du sulfate de nickel et de l'intervalle de temps séparant l'irradiation de la mise en culture. MÉTODE. — Les différents milieux de culture, obtenus à partir du RPMI 1640, se distinguent seulement par la concentration en sulfate de nickel, 10-2, 10-1, 5 10-1, 5 10-5 Molaire. 3 doses d'irradiation, 25, 50 et 100 R, sont produites par un tube à rayons X. Le pourcentage de cellules vivantes est évalué par des tests au bleu trypan 24 et 48 h après l'irradiation. Dans le premier groupe d'expériences, les cellules sont irradiées dans leur milieu enrichi en sulfate de nickel 18 ou 30 h après la mise en culture et sont maintenues dans ce milieu. Dans le second groupe, les cellules sont cultivées 18 h dans leur milieu enrichi, puis sont centrifugées, lavées au RPMI 1640, remises en culture dans du RPMI 1640 additionné de 10 % de sérum de Veau fœtal, irradiées 2 h après cette remise en culture normale et maintenues dans leur nouveau milieu. RÉSULTATS. 1. Relatifs au premier groupe d'expériences. — La figure 1 est relative à