jeanflop/post_ocr_correction2 huggingface dataset:
Glu 155 118 64,3 15,7 3 73 83 79 79 111 Pro 250 178 104,7 24,5 2 119 124 130 123 74 Gly 685 467 260,7 71 8 325 326 321 357 296 Ala 230 164 89,7 24,6 3 109 115 111 124 111 Val 43 23 19,8 4 0,8 20 16 24 20 30 Met 12 6 4,6 0 0,5 6 4 5 0 0 Ile 28 11,4 7,8 1,3 1 13 8 10 7 19 Leu 60 34,3 20,8 4,2 0,1 28 24 25 21 37 Tyr 7 3.1 2 0 0,5 3 2 2 0 4 Phe 33 21,8 10,2 3 0 16 15 12 15 19 Hyps 12 4,3 0 0 0 6 3 0 0 0 Lys 55 38 25,5 6,2 1,5 26 27 31 31 55 His 11 1,6 1,3 0 0,2 5 1 0 0 7 Arg 95 89 37,8 5 0 45 62 46 25 0 TOTAL .. 2 111 1 430 815 199 27 Par ailleurs, Abelson, puis Dungworth, avaient déjà constaté au moyen de chauffage à température constante que la diagenèse dans l'environnement géologique ne dépendait pas seulement de la température et du temps. En conclusion, l'analyse thermique différentielle permet un contrôle rapide et facile de l'état de dégradation de la fraction organique des ossements. Elle pourrait constituer une technique d'appoint non négligeable aux méthodes biochimiques d'analyse. Séance du 21 février 1977. P. H. ABELSON, Sc. Amer., 7. 1956. p. 83. J. L. BADA, Earth Planet. Sc. Lett., 15, 1972, p. 223. G. PERI, N. LAFONT et J. AMIE. Comptes rendus, 284, série D, 1977, p. 1927. G. DELIBRAS, L. ORTLIEB et N. PETIT-MAIRE, Journal of Human Evolution, 1976, 5, p. 535-546. M. F. BONNIFAY, Bull. Mus. Anthr. Préhist. Monaco, 8, 1961, p. 135. G. PERINET, Thèse Doct. Ing, Univ. Marseille, 1957. R. W. G. WYCKOFF, The Biochemistry of Animal Fossils (Scientechnica, Bristol, 1972). P. H. ABELSON, in Organic Geochemistry, Pergamon Press, N. Y., 1963, p. 431. G. DUNGWORTH et coll., Comp. Biochem. Physiol., 51 B, 1975, p. 331. R. L. et G. P. Laboratoire de Géologie du Quaternaire, C.N.R.S.,
un contrôle rapide et facile de l'état de dégradation de la fraction organique des ossements. Elle pourrait constituer une technique d'appoint non négligeable aux méthodes biochimiques d'analyse. Séance du 21 février 1977. P. H. ABELSON, Sc. Amer., 7. 1956. p. 83. J. L. BADA, Earth Planet. Sc. Lett., 15, 1972, p. 223. G. PERI, N. LAFONT et J. AMIE. Comptes rendus, 284, série D, 1977, p. 1927. G. DELIBRAS, L. ORTLIEB et N. PETIT-MAIRE, Journal of Human Evolution, 1976, 5, p. 535-546. M. F. BONNIFAY, Bull. Mus. Anthr. Préhist. Monaco, 8, 1961, p. 135. G. PERINET, Thèse Doct. Ing, Univ. Marseille, 1957. R. W. G. WYCKOFF, The Biochemistry of Animal Fossils (Scientechnica, Bristol, 1972). P. H. ABELSON, in Organic Geochemistry, Pergamon Press, N. Y., 1963, p. 431. G. DUNGWORTH et coll., Comp. Biochem. Physiol., 51 B, 1975, p. 331. R. L. et G. P. Laboratoire de Géologie du Quaternaire, C.N.R.S., 31. chemin J. Aiguier, 13274, Marseille Cedex 2; N. P.-M. Laboratoire de Géologie du Quaternaire, C.N.R.S., 92190 Meudon, J. A. : Groupe de Recherches sur le Transport des Lipides, INSERM, U 130, 46, chemin de la Gaye, 13009 Marseille. BIOCHIMIE. — Différences enzymatiques chez les Mycobactéries. Ribitol désoxygénase. Note de Anatole Andrejew, Marie-Thérèse Orfanelli et Jean Desbordes, présentée par M. Bernard Halpern. Contrairement aux Bacilles tuberculeux (H37Ra, BCG), M. phlei possède une ribitol désoxygénase dépendante de NAD (qui oxyde également, bien qu'à un degré moindre, l'érythritol et le glycérol). Cette différence est observée aussi bien avec des Bactéries obtenues sur milieu de Sauton qu'après les essais de leur adaptation au ribitol. Bien que très lentement, les extraits de toutes ces Mycobactéries réduisent le NADP en présence du glycérol, du ribitol ou de l'érythritol. Contrary to the tubercle Bacilli (H37Ra, BCG), Mycobacterium phlei has a ribitol-NAD dehydrogenase (that also oxidizes, although to a lesser extent, erythritol and glycerol). This difference is observed with the Bacteria grown on Sauton's medium, as well as after their adaptation to ribitol. The extracts of all these Mycobacteria reduce, NADP in the presence of glycerol, ribitol or erythritol, though very slowly. La ribitol désoxygénase (ribitol :
Anatole Andrejew, Marie-Thérèse Orfanelli et Jean Desbordes, présentée par M. Bernard Halpern. Contrairement aux Bacilles tuberculeux (H37Ra, BCG), M. phlei possède une ribitol désoxygénase dépendante de NAD (qui oxyde également, bien qu'à un degré moindre, l'érythritol et le glycérol). Cette différence est observée aussi bien avec des Bactéries obtenues sur milieu de Sauton qu'après les essais de leur adaptation au ribitol. Bien que très lentement, les extraits de toutes ces Mycobactéries réduisent le NADP en présence du glycérol, du ribitol ou de l'érythritol. Contrary to the tubercle Bacilli (H37Ra, BCG), Mycobacterium phlei has a ribitol-NAD dehydrogenase (that also oxidizes, although to a lesser extent, erythritol and glycerol). This difference is observed with the Bacteria grown on Sauton's medium, as well as after their adaptation to ribitol. The extracts of all these Mycobacteria reduce, NADP in the presence of glycerol, ribitol or erythritol, though very slowly. La ribitol désoxygénase (ribitol : NAD oxydoréductase EC 1.1.1.56) n'a pas été signalée jusqu'à présent chez les Mycobactéries, dont on connaît certaines autres polyol désoxygénases. MÉTHODES. — Les mycobactéries (BCG, H37Ra, M. phlei) sont cultivées, pendant 6 à 12 jours, à la surface du milieu de Sauton (milieu A). Les essais d'adaptation au ribitol de ces bactéries, à l'état proliférant, sont effectués dans ce même milieu privé de glycérol et additionné de ribitol à 1 % (milieu B). Dans certains cas les voiles bactériens obtenus à la surface du milieu de Sauton sont mis (à l'état non proliférant) en contact avec le ribitol : le milieu ayant servi à la culture est éliminé et remplacé stérilement par le milieu C (qui correspond au milieu A privié d'asparagine et de glycérol et additionné de ribitol à 0,5 %). Les Bactéries sont ensuite désintégrées par les ultrasons. La ribitol désoxygénase de M. phlei est purifiée par chromatographie (DEAE-cellulose, Sephadex G-200) et par électrophorèse (polyacrylamide-agarose), à + 4°C. L'activité de la ribitol déshydrogénase est mesurée au spectromètre (à 340 nm). La cuvette (trajet optique = 0,5 cm) reçoit : le tampon Tris-HCl 6.10-2 M pH 8,8, MgCl2 5. 10-3 M, p-NAD 5.10-4 M (dans certains cas, NADP 5.10-4
ces bactéries, à l'état proliférant, sont effectués dans ce même milieu privé de glycérol et additionné de ribitol à 1 % (milieu B). Dans certains cas les voiles bactériens obtenus à la surface du milieu de Sauton sont mis (à l'état non proliférant) en contact avec le ribitol : le milieu ayant servi à la culture est éliminé et remplacé stérilement par le milieu C (qui correspond au milieu A privié d'asparagine et de glycérol et additionné de ribitol à 0,5 %). Les Bactéries sont ensuite désintégrées par les ultrasons. La ribitol désoxygénase de M. phlei est purifiée par chromatographie (DEAE-cellulose, Sephadex G-200) et par électrophorèse (polyacrylamide-agarose), à + 4°C. L'activité de la ribitol déshydrogénase est mesurée au spectromètre (à 340 nm). La cuvette (trajet optique = 0,5 cm) reçoit : le tampon Tris-HCl 6.10-2 M pH 8,8, MgCl2 5. 10-3 M, p-NAD 5.10-4 M (dans certains cas, NADP 5.10-4 M au lieu de NAD), l'enzyme et, au temps 0, le substrat 0,1 M. Volume final : 1,5 ml. Température : 37°. La cuvette témoin contient ce même mélange réactionnel privé de substrat. Coefficient d'extinction du NAD réduit : 6,22 mM 1 cm'' à 340 nm. Unité d'enzyme : quantité qui catalyse la réduction de 1 millimicromole de NAD+ par minute. Activité spécifique : unités d'enzyme par milligramme de protéines. En qualité de substrat nous avons expérimenté le ribitol, l'érythritol et le glycérol (qui sont, respectivement, des polyols en C5, C4 et C3). Dans le cas du glycérol, la réaction inverse (dihydroxyacétone + NADH -> glycérol + NAD+) est mesurée d'après le procédé décrit par Fossitt et Wood (6). RÉSULTATS. — Le surnageant brut (dialysé) de M. phlei réduit nettement le NAD+ en présence du ribitol, de l'érythritol ou du glycérol; tandis que, dans les mêmes conditions, cette activité est nulle, ou extrêmement faible, pour les surnageants des Bacilles tuberculeux (H37Ra ou BCG) (tableau). Dans ces derniers cas, l'absence d'activité ne semble pas être due à une interférence secondaire susceptible de masquer la réaction, car l'enzyme de M. phlei ajoutée au mélange réactionnel de H37Ra ou du BCG catalyse normalement
qui catalyse la réduction de 1 millimicromole de NAD+ par minute. Activité spécifique : unités d'enzyme par milligramme de protéines. En qualité de substrat nous avons expérimenté le ribitol, l'érythritol et le glycérol (qui sont, respectivement, des polyols en C5, C4 et C3). Dans le cas du glycérol, la réaction inverse (dihydroxyacétone + NADH -> glycérol + NAD+) est mesurée d'après le procédé décrit par Fossitt et Wood (6). RÉSULTATS. — Le surnageant brut (dialysé) de M. phlei réduit nettement le NAD+ en présence du ribitol, de l'érythritol ou du glycérol; tandis que, dans les mêmes conditions, cette activité est nulle, ou extrêmement faible, pour les surnageants des Bacilles tuberculeux (H37Ra ou BCG) (tableau). Dans ces derniers cas, l'absence d'activité ne semble pas être due à une interférence secondaire susceptible de masquer la réaction, car l'enzyme de M. phlei ajoutée au mélange réactionnel de H37Ra ou du BCG catalyse normalement la réduction du NAD+ en présence d'un de ces substrats. Ainsi, contrairement à M. phlei, H37Ra et BCG sont dépourvus de ribitol déshydrogénase dépendante de NAD. Ces résultats négatifs (H37Ra et BCG) sont observés aussi bien avec des cultures jeunes (8 à 12 jours) que plus âgées (22 à 30 jours). Ils restent également négatifs après les essais d'adaptation de ces cultures, à l'état non proliférant, au ribitol (milieu C). Aucune croissance du BCG et de H37Ra n'est observée sur milieu B (ribitol = source de carbone). A la suite de l'adaptation au ribitol de M. phlei à l'état proliférant (milieu B), l'activité spécifique du surnageant augmente nettement à l'égard du ribitol, de l'érythritol et du glycérol, en présence du NAD (tableau). Nous nous sommes demandés si ces réactions étaient catalysées par des enzymes différentes ou par une seule et même enzyme. Nous avons observé que les activités concernant ces trois substrats n'ont pas été dissociées et que le rapport entre elles n'a pas été modifié au cours des différentes étapes de purification de la ribitol déshydrogénase de M. phlei. Il semble donc qu'il s'agisse là d'une oxydation du ribitol, de l'érythritol et du glycérol par une seule et même
jours). Ils restent également négatifs après les essais d'adaptation de ces cultures, à l'état non proliférant, au ribitol (milieu C). Aucune croissance du BCG et de H37Ra n'est observée sur milieu B (ribitol = source de carbone). A la suite de l'adaptation au ribitol de M. phlei à l'état proliférant (milieu B), l'activité spécifique du surnageant augmente nettement à l'égard du ribitol, de l'érythritol et du glycérol, en présence du NAD (tableau). Nous nous sommes demandés si ces réactions étaient catalysées par des enzymes différentes ou par une seule et même enzyme. Nous avons observé que les activités concernant ces trois substrats n'ont pas été dissociées et que le rapport entre elles n'a pas été modifié au cours des différentes étapes de purification de la ribitol déshydrogénase de M. phlei. Il semble donc qu'il s'agisse là d'une oxydation du ribitol, de l'érythritol et du glycérol par une seule et même déshydrogénase, dépendante de NAD. TABLEAU Oxydation du ribitol, de l'érythritol et du glycérol par les déshydrogénases extraites des Mycobactéries Activité spécifique Substrat Coenzyme M. phlei H37Ra BCG (A) (B) (C) (A) (C) (A) (C) Ribitol NAD 61 135 59 0 0 0 0 Erythritol NAD 51 118 48 0 0 0 0 Glycérol NAD 34 78 35 0 0-0,01 0 0-0,02 Ribitol NADP 3 0,68 3 0,16 0,14 0,11 0,17 Erythritol NADP 3 0,77 3 0,18 0,20 0,08 0,20 Glycérol NADP 3 0,94 2 0,42 0,38 0.25 0,31 (A) milieu de Sauton; (B) milieu au ribitol (l'état proliférant); (C) milieu au ribitol (l'état non proliférant). Nous avons étudié certaines propriétés de la ribitol déshydrogénase de M. phlei. Le P.M., évalué par filtration sur gel de « Sephadex G-200 », est de 108 000. En présence du glycérol, le pH optimal (réduction de NAD+) est de 8,8 (activité spécifique = 0,552); en présence de dihydroxyacétone (réaction inverse, oxydation de NADH) le pH optimal est de 6,3 (activité spécifique = 2,76). A pH 8 (Tris) et à 28°, la constante d'équilibre (Keq) [dihydroxyacétone] [NADH]/[glycérol] [NAD] = 199.10-6. La constante d'équilibre correspondante est de 199.10-5 pour le ribitol et de 197.10-6 pour l'érythritol.
0 0 Glycérol NAD 34 78 35 0 0-0,01 0 0-0,02 Ribitol NADP 3 0,68 3 0,16 0,14 0,11 0,17 Erythritol NADP 3 0,77 3 0,18 0,20 0,08 0,20 Glycérol NADP 3 0,94 2 0,42 0,38 0.25 0,31 (A) milieu de Sauton; (B) milieu au ribitol (l'état proliférant); (C) milieu au ribitol (l'état non proliférant). Nous avons étudié certaines propriétés de la ribitol déshydrogénase de M. phlei. Le P.M., évalué par filtration sur gel de « Sephadex G-200 », est de 108 000. En présence du glycérol, le pH optimal (réduction de NAD+) est de 8,8 (activité spécifique = 0,552); en présence de dihydroxyacétone (réaction inverse, oxydation de NADH) le pH optimal est de 6,3 (activité spécifique = 2,76). A pH 8 (Tris) et à 28°, la constante d'équilibre (Keq) [dihydroxyacétone] [NADH]/[glycérol] [NAD] = 199.10-6. La constante d'équilibre correspondante est de 199.10-5 pour le ribitol et de 197.10-6 pour l'érythritol. Km est de 12.10-3 M (ribitol), 1,2. 10-1 M (érythritol), 6,6. 10-1 M (glycérol). Rappelons que pour la ribitol déshydrogénase de Aerobacter aerogenes, le Km (ribitol) est de 2,6. 10-3 M (6). En présence de l'enzyme de M. phlei, l'énergie d'activation apparente est de 14,6 (ribitol), de 15,3 (érythritol) et de 10,6 (glycérol) kcal/mole. La réduction du NAD+ , en présence du ribitol, de l'érythritol ou du glycérol, est totalement abolie par le p-chloromercuribenzoate 10-1 M et l'acide monoiodoacétique, l'iodoacétamide, N-éthylmaléimide (5.103 M). L'hydrazide de l'acide isonicotinique (INH) 5. 10-5 M est sans effet. Notons, par ailleurs, que les Bacilles tuberculeux (H37Ra, BCG) — qui sont dépourvus de la ribitol déshydrogénase dépendante de NAD — réduisent faiblement le NADP en présence du glycérol, de l'érythritol ou du ribitol; l'oxydation du glycérol étant environ deux fois plus rapide (tableau). Chez H37Ra, une telle oxydation du glycérol a été attribuée à une glycérol déshydrogénase dépendante de NADP (8). (*) Séance du 4 avril 1977. (1) M. SZYMONA et M. PIETRUSIEWICZ, Acta Microbiol. Pol., 18, 1969, p. 145. (2) O. SZYMONA, M. PIETRUSIEWICZ et M. SZYMONA, Acta Biochim. Pol., 15, 1968, p. 79. (3) T. KIMURA et T. SASAKAWA, J. Biochem., Tokyo, 44,
de 10,6 (glycérol) kcal/mole. La réduction du NAD+ , en présence du ribitol, de l'érythritol ou du glycérol, est totalement abolie par le p-chloromercuribenzoate 10-1 M et l'acide monoiodoacétique, l'iodoacétamide, N-éthylmaléimide (5.103 M). L'hydrazide de l'acide isonicotinique (INH) 5. 10-5 M est sans effet. Notons, par ailleurs, que les Bacilles tuberculeux (H37Ra, BCG) — qui sont dépourvus de la ribitol déshydrogénase dépendante de NAD — réduisent faiblement le NADP en présence du glycérol, de l'érythritol ou du ribitol; l'oxydation du glycérol étant environ deux fois plus rapide (tableau). Chez H37Ra, une telle oxydation du glycérol a été attribuée à une glycérol déshydrogénase dépendante de NADP (8). (*) Séance du 4 avril 1977. (1) M. SZYMONA et M. PIETRUSIEWICZ, Acta Microbiol. Pol., 18, 1969, p. 145. (2) O. SZYMONA, M. PIETRUSIEWICZ et M. SZYMONA, Acta Biochim. Pol., 15, 1968, p. 79. (3) T. KIMURA et T. SASAKAWA, J. Biochem., Tokyo, 44, 1957, p. 859. (4) F. G. WINDER et P. J. BRENNAN, J. Bacteriol., 92, 1966, p. 1846. (5) A. ANDREJEW, M.-T. ORFANELLI et J. DESBORDES, Ann. Microbiol., Institut Pasteur, 125 A, 1974, p. 323. (6) D. D. FOSSITT et W. A. WOOD, In Meth. Enzymol., 9, 1966, p. 180. (7) M. INDIRA et T. RAMAKRISHNAN, Biology and Biochemistry of microorganisms, (Golden Jubilee Symp. Indian Inst. Sc., Abstracts, Bangalore, India, 1959, p. 26). (8) D. S. GOLDMAN, J. Bacteriol., 86, 1963, p. 30. École pratique des Hautes Études et C.N.R.S., Laboratoire de Physiopathologie microbienne, 5 ter, rue d'Alésia, 75014 Paris. Une différence très nette, portant sur deux fractions protéiniques, est mise en évidence entre la forme bisexuée et la forme parthénogénétique et justifie leur séparation taxonomique en deux espèces. Disc-electrophoresis are carried out from homogenates of Polyxenus lagurus. An obvious difference concerning two protein fractions is noted between the bisexual form and the parthenogenetic one; on this basis two species can be differentiated. Outre la différence de coloration, Schomann a mis en évidence l'amixie entre les formes bisexuée et parthénogénétique de Polyxenus lagurus. Dans des publications précédentes, l'un de nous a recherché l'existence de caractères morphologiques permettant d'identifier les deux sortes
M. INDIRA et T. RAMAKRISHNAN, Biology and Biochemistry of microorganisms, (Golden Jubilee Symp. Indian Inst. Sc., Abstracts, Bangalore, India, 1959, p. 26). (8) D. S. GOLDMAN, J. Bacteriol., 86, 1963, p. 30. École pratique des Hautes Études et C.N.R.S., Laboratoire de Physiopathologie microbienne, 5 ter, rue d'Alésia, 75014 Paris. Une différence très nette, portant sur deux fractions protéiniques, est mise en évidence entre la forme bisexuée et la forme parthénogénétique et justifie leur séparation taxonomique en deux espèces. Disc-electrophoresis are carried out from homogenates of Polyxenus lagurus. An obvious difference concerning two protein fractions is noted between the bisexual form and the parthenogenetic one; on this basis two species can be differentiated. Outre la différence de coloration, Schomann a mis en évidence l'amixie entre les formes bisexuée et parthénogénétique de Polyxenus lagurus. Dans des publications précédentes, l'un de nous a recherché l'existence de caractères morphologiques permettant d'identifier les deux sortes de femelles dont la coloration a pu être altérée par la conservation dans l'alcool. Compte tenu de la variabilité de la taille de certaines populations bisexuées en fonction de leur origine géographique, plusieurs caractères distinctifs ont pu être mis en évidence sur des échantillons importants : nombre plus faible de sensilles grêles sur le 6e article antennaire et présence pratiquement constante de 12 sensilles sur les bras des palpes gnathochilariaux chez la forme parthénogénétique (ce nombre variant de 13 à 20 chez les exemplaires bisexués étudiés). Depuis, Enghoff a réfuté la validité de ces caractères d'après l'étude de 27 lots, attribués aux deux formes, provenant du Danemark et du sud de la Suède. L'apport fourni par des caractéristiques biochimiques peut contribuer à lever cette apparente contradiction, et tout particulièrement le protéinogramme en gel de polyacrylamide de broyats d'animaux, la très petite taille de Polyxenus (2 à 3 mm) ne permettant pas de prélever de l'hémolymphe en quantité suffisante. Les résultats de cette expérimentation et les conclusions auxquelles ils conduisent font l'objet de cette Note. MÉTÉRIEL ET MÉTHODES. — Les individus de la forme bisexuée proviennent de la région parisienne (Sucy-en-Brie et Boissy-Saint-Léger). Il s'agit d'adultes et d'individus à 12 paires
sensilles grêles sur le 6e article antennaire et présence pratiquement constante de 12 sensilles sur les bras des palpes gnathochilariaux chez la forme parthénogénétique (ce nombre variant de 13 à 20 chez les exemplaires bisexués étudiés). Depuis, Enghoff a réfuté la validité de ces caractères d'après l'étude de 27 lots, attribués aux deux formes, provenant du Danemark et du sud de la Suède. L'apport fourni par des caractéristiques biochimiques peut contribuer à lever cette apparente contradiction, et tout particulièrement le protéinogramme en gel de polyacrylamide de broyats d'animaux, la très petite taille de Polyxenus (2 à 3 mm) ne permettant pas de prélever de l'hémolymphe en quantité suffisante. Les résultats de cette expérimentation et les conclusions auxquelles ils conduisent font l'objet de cette Note. MÉTÉRIEL ET MÉTHODES. — Les individus de la forme bisexuée proviennent de la région parisienne (Sucy-en-Brie et Boissy-Saint-Léger). Il s'agit d'adultes et d'individus à 12 paires de pattes des deux sexes. Les femelles parthénogénétiques viennent de la Lorraine (Vézelise) et de la Nièvre (Cuzy), adultes et individus à 12 paires de pattes. Des lots de 25 ou 30 individus identiques entre eux sont broyés à l'aide d'un broyeur du type « Thomas » dans 400 p.1 d'une solution de saccharose 0,25 M contenant 1 % de « Triton X-100 ». Un prélèvement de 100 jxl est déposé pour l'électrophorèse en gel de polyacrylamide à 7 %, conduite selon la technique de Davis. Le tampon est à pH 8,3, l'intensité reste inférieure à 5 m A par gel, la migration dure 70 mn environ à 4°C. Le front de migration est repéré par le bleu de bromophénol et les gels sont coupés à hauteur du front à la fin de la migration pour pouvoir déterminer ensuite la mobilité des différentes fractions protéiques révélées par l'amidoschwarz. RÉSULTATS. Sur un fond difficile à décolorer complètement en raison de la présence vraisemblable de lipoprotéines abondantes, on peut distinguer aisément une quinzaine de fractions (fig. A et B). Celles-ci sont désignées par des lettres a, b, c en fonction de leur mobilité décroissante, les bandes voisines étant regroupées sous la même
d'une solution de saccharose 0,25 M contenant 1 % de « Triton X-100 ». Un prélèvement de 100 jxl est déposé pour l'électrophorèse en gel de polyacrylamide à 7 %, conduite selon la technique de Davis. Le tampon est à pH 8,3, l'intensité reste inférieure à 5 m A par gel, la migration dure 70 mn environ à 4°C. Le front de migration est repéré par le bleu de bromophénol et les gels sont coupés à hauteur du front à la fin de la migration pour pouvoir déterminer ensuite la mobilité des différentes fractions protéiques révélées par l'amidoschwarz. RÉSULTATS. Sur un fond difficile à décolorer complètement en raison de la présence vraisemblable de lipoprotéines abondantes, on peut distinguer aisément une quinzaine de fractions (fig. A et B). Celles-ci sont désignées par des lettres a, b, c en fonction de leur mobilité décroissante, les bandes voisines étant regroupées sous la même lettre mais distinguées par un indice : al, a2... Les bandes qui paraissent propres à chacune des formes sont désignées par une lettre particulière : S, P, ... Dans le cas présent ce sont les fractions les plus mobiles (RM^0,5) qui offrent le plus d'intérêt. L'examen comparatif des protéinogrammes permet en effet de constater l'existence d'une fraction particulière à la forme bisexuée, la fraction S (fig. A) de mobilité 0,63 dans nos conditions expérimentales. Dans cette zone, la forme parthénogénétique présente (fig. B) deux fines bandes Px et P2, l'une moins mobile, l'autre plus mobile que S, nettement plus discrètes que celle-ci (p2 étant plus marquée que Pl). Dans la zone de mobilité 0,50, la fraction D est homogène chez la forme bisexuée, elle n'est pas homogène (Dl et D2) et moins intense chez la forme parthénogénétique. Protéinogrammes de Polyxenus lagurus : A, femelle de la forme bisexuée; B, femelle parthénogénétique; la flèche ♦ indique le sens de la migration. Enfin, l'aspect du protéinogramme en gel de polyacrylamide est identique chez les mâles et les femelles de la forme bisexuée; dans chacune des deux formes, il ne montre pas de différences entre adultes et subadultes (individus à 12 paires de