jeanflop/post_ocr_correction2 huggingface dataset:
des quantités significativement plus faibles que les explants soumis à stimulation hypophysaire. Parmi ces derniers, les deux groupes (hypophyses témoins, hypophyses précultivées) n'offrent pas de différence significative. Par contre, la testostérone conjuguée apparaît en quantités importantes sous forme de glycuronides et sulfates, ces derniers étant prédominants. La quantité de testostérone conjuguée est fortement augmentée par la stimulation hypophysaire, et elle est fonction de la durée de la stimulation. Les hypophyses précultivées pendant 12 ou 13 jours exercent encore un effet stimulant important, plus faible toutefois que celui des hypophyses témoins, et égal à 68,63 % de ce dernier. TABLEAU Quantités de testostérone présentes dans les milieux de culture Testostérone conjuguée (µg) Nombre Testostérone libre (µg) Glycuronides Sulfates (b) Témoins (64 h) 4 < sensibilité 226,5 + 20,29 147,75 + 14,56 p < 0,02 p < 0,01 Hypophyse (24 h) 4 < sensibilité 427,75 ± 57,59 1 912,75 ± 180,21 p < 0,01 p < 0,05 Hypophyse (64 h) 4 < sensibilité 722,5 + 101,71 2 635,0 ± 229,93 Blancs 2 — Très < 60 Très < 60 Témoins 18 78,43 ± 2,67 396,42 ± 41,38 p < 0,01 < 0,001 Hypophyse précultivée 18 92,61 + 2,85 3 632,51 + 500,42 p < 0,3 N.S. < 0,001 Hypophyse témoin 18 98,69 ± 5,75 5 292,66 ± 732,43 Blancs 7 92,51 ±3,76 Très < 60 (Moyennes ± erreurs standard, exprimées en picogrammes par milieu, après corrections pour la dilution et pour le taux de récupération. (b) Sans correction pour la récupération. DISCUSSION. — L'éventualité d'une interférence de la dihydrotestostérone ne peut être exclue, car les techniques utilisées ne permettent pas de la séparer de la testostérone, et ce stéroide croise avec tout immunsérum anti-testostérone. Les taux de réactions croisées avec la 11-hydroxy et la 11-céto-testostérone, signalées chez les Téléostéens, sont égaux à 0,68% et 2,94%; l'intervention de ces hormones est donc peu probable sauf si elles existent dans le milieu en quantités telles qu'elles inhibent de façon importante la liaison du traceur. La testostérone libre est très faible, les valeurs différant peu de celles des blancs; les valeurs de ces derniers sont
p < 0,3 N.S. < 0,001 Hypophyse témoin 18 98,69 ± 5,75 5 292,66 ± 732,43 Blancs 7 92,51 ±3,76 Très < 60 (Moyennes ± erreurs standard, exprimées en picogrammes par milieu, après corrections pour la dilution et pour le taux de récupération. (b) Sans correction pour la récupération. DISCUSSION. — L'éventualité d'une interférence de la dihydrotestostérone ne peut être exclue, car les techniques utilisées ne permettent pas de la séparer de la testostérone, et ce stéroide croise avec tout immunsérum anti-testostérone. Les taux de réactions croisées avec la 11-hydroxy et la 11-céto-testostérone, signalées chez les Téléostéens, sont égaux à 0,68% et 2,94%; l'intervention de ces hormones est donc peu probable sauf si elles existent dans le milieu en quantités telles qu'elles inhibent de façon importante la liaison du traceur. La testostérone libre est très faible, les valeurs différant peu de celles des blancs; les valeurs de ces derniers sont dues sans aucun doute à la présence de testostérone dans le sérum utilisé pour la culture (des résidus de solvant ou de « Sephadex » n'induisent que des « effets de blanc » négligeables). La métabolisation de celle-ci par les explants expliquerait que les valeurs des témoins soient plus faibles que celles des blancs (p < 0,01), alors qu'une meilleure production de testostérone endogène par les explants soumis à stimulation viendrait compenser ou surpasser cette disparition. La quasi-totalité de la testostérone se retrouve sous forme conjuguée. Des incubations de testicules entiers de Gobius paganellus avaient montré l'apparition de stéroides libres et conjugués. Nous précisons ici que ces formes hormonales sont produites par la masse glandulaire homologuée à un tissu interstitiel, toute contamination par du tissu de la masse séminale restant négligeable. Ce tissu nous paraît homogène : des catégories cellulaires différentes sont-elles responsables de tel ou tel processus ? La signification de ces conjugués nous échappe; nous recherchons si ces formes, signalées chez certains Téléostéens, existent chez Gobius de façon constante ou à un moment donné du cycle génital. La formation de ces stéroides conjugués est sensible à la stimulation hypophysaire. Nous cherchons à préciser si cette stimulation est purement
que celles des blancs (p < 0,01), alors qu'une meilleure production de testostérone endogène par les explants soumis à stimulation viendrait compenser ou surpasser cette disparition. La quasi-totalité de la testostérone se retrouve sous forme conjuguée. Des incubations de testicules entiers de Gobius paganellus avaient montré l'apparition de stéroides libres et conjugués. Nous précisons ici que ces formes hormonales sont produites par la masse glandulaire homologuée à un tissu interstitiel, toute contamination par du tissu de la masse séminale restant négligeable. Ce tissu nous paraît homogène : des catégories cellulaires différentes sont-elles responsables de tel ou tel processus ? La signification de ces conjugués nous échappe; nous recherchons si ces formes, signalées chez certains Téléostéens, existent chez Gobius de façon constante ou à un moment donné du cycle génital. La formation de ces stéroides conjugués est sensible à la stimulation hypophysaire. Nous cherchons à préciser si cette stimulation est purement gonadotrope ou si un autre facteur, par exemple prolactinien, joue un rôle. Nous tentons de connaître le point d'attaque de la stimulation : agit-elle au niveau de la stéroidogenèse seule ou intervient-elle aussi sur les processus de la conjugaison ? Quoi qu'il en soit, les résultats confirment que ce pouvoir stimulant persiste à un niveau important dans des hypophyses déconnectées et isolées depuis 12 à 13 jours : ils quantifient ce pouvoir stimulant. Nous pensons qu'un tel modèle nous permettra d'étudier de façon précise les interactions régissant les relations hypophyso-génitales. * Séance du 21 mars 1977. J. H. VIVIEN, Travaux Stat. Zool. Wimereux, 13, 1939, p. 713. H. STANLEY, G. CHIEFFI et V. BOTTE, Z. Zellforsch., 65, 1965, p. 350. L. COLOMBO et P. BURIGHEL, Cell. Tiss. Res., 154, 1974, p. 39. L. COLOMBO, C. LUPO DI PRISCO et G. BINDER, Gen. Comp. Endocrinol., 15, 1970, p. 404. J.-P. BONNIN, C. R. SOC. Biol., 169, 1975, p. 548. J.-P. BONNIN, C. R. Soc. Biol., 169, 1975, p. 920. P. LEYMARIE, N. STRAIS, et R. SHO[ i FR. PATLI. Biol. 22. 1974. p. 877. Le Dr R. V. Short du Medical Research Council d'Edimbourg nous a fourni l'immunsérum et le Pr
stimulant persiste à un niveau important dans des hypophyses déconnectées et isolées depuis 12 à 13 jours : ils quantifient ce pouvoir stimulant. Nous pensons qu'un tel modèle nous permettra d'étudier de façon précise les interactions régissant les relations hypophyso-génitales. * Séance du 21 mars 1977. J. H. VIVIEN, Travaux Stat. Zool. Wimereux, 13, 1939, p. 713. H. STANLEY, G. CHIEFFI et V. BOTTE, Z. Zellforsch., 65, 1965, p. 350. L. COLOMBO et P. BURIGHEL, Cell. Tiss. Res., 154, 1974, p. 39. L. COLOMBO, C. LUPO DI PRISCO et G. BINDER, Gen. Comp. Endocrinol., 15, 1970, p. 404. J.-P. BONNIN, C. R. SOC. Biol., 169, 1975, p. 548. J.-P. BONNIN, C. R. Soc. Biol., 169, 1975, p. 920. P. LEYMARIE, N. STRAIS, et R. SHO[ i FR. PATLI. Biol. 22. 1974. p. 877. Le Dr R. V. Short du Medical Research Council d'Edimbourg nous a fourni l'immunsérum et le Pr R. Canivenc de l'Université de Bordeaux a mis le matériel de son laboratoire à notre disposition. R. ARAI et B. TAMAOKI, Gen. Comp. Endocrinol., 8, 1967, p. 305. D. R. IDLER et H. C. MACNAB, Can. J. Biochem., 45, 1967, p. 581. D. GRAJCER et D. R. IDLER, Can. J. Biochem. Physiol., 39, 1961, p. 1585. Laboratoire d'Anatomie comparée, Institut de Biologie animale, Université de Bordeaux 1, 33405 Talence Cedex. ENDOCRINOLOGIE DES INVERTÉBRÉS. Cytochrome P-450 et hydroxylation de l'ecdysone en ecdystérone chez Locusta migratoria in vitro. Note de René Feyereisen, transmise par M. Pierre Joly. Des suspensions microsomales de corps gras et de tubes de Malpighi de Locusta sont capables d'hydroxyler l'ecdysone en ecdystérone. Cette réaction nécessite O2 et le NADPH et est inhibée par le CO. L'ecdysone donne un spectre de différence de type 1 avec ces microsomes contenant du cytochrome P-450. Un cytochrome P-450 est donc impliqué dans l'hydroxylation de l'ecdysone en ecdystérone. Microsomes from locust fat body and Malpighian tubules convert ecdysone to ecdysterone. This reaction is O2 and NADPH dependent and is inhibited by carbon monoxide. Ecdysone produces a type I spectral change when added to microsomes which contain cytochrome P-450. It is concluded that a
Biochem. Physiol., 39, 1961, p. 1585. Laboratoire d'Anatomie comparée, Institut de Biologie animale, Université de Bordeaux 1, 33405 Talence Cedex. ENDOCRINOLOGIE DES INVERTÉBRÉS. Cytochrome P-450 et hydroxylation de l'ecdysone en ecdystérone chez Locusta migratoria in vitro. Note de René Feyereisen, transmise par M. Pierre Joly. Des suspensions microsomales de corps gras et de tubes de Malpighi de Locusta sont capables d'hydroxyler l'ecdysone en ecdystérone. Cette réaction nécessite O2 et le NADPH et est inhibée par le CO. L'ecdysone donne un spectre de différence de type 1 avec ces microsomes contenant du cytochrome P-450. Un cytochrome P-450 est donc impliqué dans l'hydroxylation de l'ecdysone en ecdystérone. Microsomes from locust fat body and Malpighian tubules convert ecdysone to ecdysterone. This reaction is O2 and NADPH dependent and is inhibited by carbon monoxide. Ecdysone produces a type I spectral change when added to microsomes which contain cytochrome P-450. It is concluded that a cytochrome P-450 species is responsible for ecdysone hydroxylation. La conversion de l'ecdysone (2|3,3(3, 14a, 22R, 25-pentahydroxy-5|3-cholest-7-ène-6-one, α-ecdysone) en ecdystérone (20-hydroxyecdysone, β-ecdysone) in vivo a été démontrée par King et Siddall chez Calliphora vicina en 1969. Toutes les études effectuées depuis ont confirmé que les Insectes convertissent l'ecdysone en ecdystérone in vivo. De plus, il a été démontré que les glandes prothoraciques qui sécrètent l'ecdysone sont incapables de l'hydroxyler en ecdystérone, mais que cette conversion a lieu dans divers autres tissus. Ainsi chez Locusta migratoria, le corps gras et les tubes de Malpighi sont les organes où l'on observe la plus forte conversion de l'ecdysone en ecdystérone in vitro. Nous nous sommes penchés sur la localisation subcellulaire de cette hydroxylation, ainsi que sur son mécanisme. Cette Note présente quelques données qui indiquent le rôle probable d'un cytochrome P-450 en tant qu'oxydase terminale du système enzymatique responsable de l'hydroxylation en C20 de l'ecdysone. Des précisions concernant la localisation microsomale de ce système, l'identification définitive du produit de la réaction (ecdystérone), ainsi que divers paramètres de l'activité enzymatique font l'objet d'un autre travail. TABLEAU Conversion de l'ecdysone en ecdystérone par la fraction « microsomale » des tubes de Malpighi de Locusta migratoria Conditions
vivo. De plus, il a été démontré que les glandes prothoraciques qui sécrètent l'ecdysone sont incapables de l'hydroxyler en ecdystérone, mais que cette conversion a lieu dans divers autres tissus. Ainsi chez Locusta migratoria, le corps gras et les tubes de Malpighi sont les organes où l'on observe la plus forte conversion de l'ecdysone en ecdystérone in vitro. Nous nous sommes penchés sur la localisation subcellulaire de cette hydroxylation, ainsi que sur son mécanisme. Cette Note présente quelques données qui indiquent le rôle probable d'un cytochrome P-450 en tant qu'oxydase terminale du système enzymatique responsable de l'hydroxylation en C20 de l'ecdysone. Des précisions concernant la localisation microsomale de ce système, l'identification définitive du produit de la réaction (ecdystérone), ainsi que divers paramètres de l'activité enzymatique font l'objet d'un autre travail. TABLEAU Conversion de l'ecdysone en ecdystérone par la fraction « microsomale » des tubes de Malpighi de Locusta migratoria Conditions Activité relative suspension microsomale, 1 ml 5 mg protéines, 0,5 mM NADPH 100 % microsomes portés à 100°C, 5 mn 0. % -NADPH < 2 % -NADPH, + 0,5 mM NADH < 2 % + 0.5 mM NADH . 119 % O2 remplacé par N2 26 % mélange O2 + CO 1/1 81,3 % CO barboté 1 mn 52 % L'incubation est faite à 30°C pendant 20 mn en présence de 0,01 mM d'ecdysone tritiée. La cinétique de la réaction est linéaire pendant au moins 30 mn. Moyennes de deux déterminations. Les tissus (corps gras ou tubes de Malpighi) sont prélevés à froid (4°C) sur 30-40 animaux du dernier tiers du stade V. Ils sont rincés puis homogénéisés dans un tampon Na-K-phosphate 200 mM. pH 7.4 à l'aide d'un homogénéisateur « Tellon »-cercle. L'homogénéité est soumise à une centrifugation différentielle (1 000 g. 10 min; 10 000 g. 10 min; 100 000 g. 60 min. Le culot 100 000 g est repris par le même tampon ajouté de MgCl2 (2,5 mM) et de sérum albumine bovine (1 mg/ml) pour donner une suspension « microsomale » à environ 5 mg/ml de protéines microsomales. Une partie aliquotée de la suspension « microsomale
CO 1/1 81,3 % CO barboté 1 mn 52 % L'incubation est faite à 30°C pendant 20 mn en présence de 0,01 mM d'ecdysone tritiée. La cinétique de la réaction est linéaire pendant au moins 30 mn. Moyennes de deux déterminations. Les tissus (corps gras ou tubes de Malpighi) sont prélevés à froid (4°C) sur 30-40 animaux du dernier tiers du stade V. Ils sont rincés puis homogénéisés dans un tampon Na-K-phosphate 200 mM. pH 7.4 à l'aide d'un homogénéisateur « Tellon »-cercle. L'homogénéité est soumise à une centrifugation différentielle (1 000 g. 10 min; 10 000 g. 10 min; 100 000 g. 60 min. Le culot 100 000 g est repris par le même tampon ajouté de MgCl2 (2,5 mM) et de sérum albumine bovine (1 mg/ml) pour donner une suspension « microsomale » à environ 5 mg/ml de protéines microsomales. Une partie aliquotée de la suspension « microsomale » est incubée à 30°C pendant 20 min en présence de NADPH (0,5 mM) et d'ecdysone tritiée (0,01 mM) purifiée auparavant sur couche mince. La réaction est arrêtée par addition de méthanol. Le substrat et le produit de la réaction sont extraits au méthanol et séparés sur couche mince de silice (0,25 mm) par deux développements dans le système de solvants chloroforme-méthanol 80/20 v/v. Le produit de la réaction coïncide avec l'ecdystérone de référence et a été identifié comme étant l'ecdystérone (1). Les spectres de différence ont été enregistrés à l'aide d'un spectrophotomètre « Cary 118c » à 18°C. RÉSULTATS. — 1. Conditions de la réaction enzymatique. Les suspensions « microsomales » de corps gras et de tubes de Malpighi de Locusta sont capables d'effectuer la conversion de l'ecdysone en ecdystérone. Cette conversion nécessite non seulement la présence et l'intégrité de ces microsomes, mais encore la présence d'un cofacteur, le NADPH. Comme l'indique le tableau, le NADH n'est pas capable de remplacer le NADPH comme cofacteur, mais il y a une légère synergie de ces deux dinucléotides. Les conditions anaérobies (remplacement de O2 par N2) sont très défavorables, indiquant la nécessité de l'oxygène moléculaire. L'oxyde de carbone (CO) inhibe considérablement
silice (0,25 mm) par deux développements dans le système de solvants chloroforme-méthanol 80/20 v/v. Le produit de la réaction coïncide avec l'ecdystérone de référence et a été identifié comme étant l'ecdystérone (1). Les spectres de différence ont été enregistrés à l'aide d'un spectrophotomètre « Cary 118c » à 18°C. RÉSULTATS. — 1. Conditions de la réaction enzymatique. Les suspensions « microsomales » de corps gras et de tubes de Malpighi de Locusta sont capables d'effectuer la conversion de l'ecdysone en ecdystérone. Cette conversion nécessite non seulement la présence et l'intégrité de ces microsomes, mais encore la présence d'un cofacteur, le NADPH. Comme l'indique le tableau, le NADH n'est pas capable de remplacer le NADPH comme cofacteur, mais il y a une légère synergie de ces deux dinucléotides. Les conditions anaérobies (remplacement de O2 par N2) sont très défavorables, indiquant la nécessité de l'oxygène moléculaire. L'oxyde de carbone (CO) inhibe considérablement la réaction. 2. Étude spectrale des suspensions « microsomales ». Les culots 100 000 g du corps gras et des tubes de Malpighi sont remis en suspension dans un tampon Na-K-phosphate 200 mM, pH 7,4 contenant 30 % de glycérol. Il est possible de mettre en évidence le cytochrome P-450 dans ces suspensions microsomales par la technique de Omura et Sato (Fig. 1). Le spectre de différence au CO des microsomes réduits au dithionite montre un pic caractéristique à 450 nm. Le cytochrome P-420, considéré comme pigment inactif provenant de la dégradation du P-450, n'apparaît que sous forme d'un épaulement vers 423 nm qu'il est possible d'augmenter légèrement au détriment du pic à 450 nm par un traitement prolongé à 40°C. Après addition d'ecdysone (4 µM) à une suspension microsomale de corps gras, le spectre de différence montre un pic vers 396 nm et un creux vers 428 nm (fig. 2). Cette interaction spectrale entre l'ecdysone et la suspension microsomale suggère une interaction de type 1 (8) entre le cytochrome P-450 et l'ecdysone. DISCUSSION. Les résultats présentés ici montrent qu'un cytochrome P-450 est très vraisemblablement impliqué dans l'hydroxylation de l'ecdysone en ecdystérone. En effet les suspensions microsomales contenant du cytochrome
dans ces suspensions microsomales par la technique de Omura et Sato (Fig. 1). Le spectre de différence au CO des microsomes réduits au dithionite montre un pic caractéristique à 450 nm. Le cytochrome P-420, considéré comme pigment inactif provenant de la dégradation du P-450, n'apparaît que sous forme d'un épaulement vers 423 nm qu'il est possible d'augmenter légèrement au détriment du pic à 450 nm par un traitement prolongé à 40°C. Après addition d'ecdysone (4 µM) à une suspension microsomale de corps gras, le spectre de différence montre un pic vers 396 nm et un creux vers 428 nm (fig. 2). Cette interaction spectrale entre l'ecdysone et la suspension microsomale suggère une interaction de type 1 (8) entre le cytochrome P-450 et l'ecdysone. DISCUSSION. Les résultats présentés ici montrent qu'un cytochrome P-450 est très vraisemblablement impliqué dans l'hydroxylation de l'ecdysone en ecdystérone. En effet les suspensions microsomales contenant du cytochrome P-450 convertissent l'ecdysone en ecdystérone en présence d'O2 et de NADPH, la réaction étant inhibée par le CO. Ces trois critères sont caractéristiques d'une intervention du cytochrome P-450, bien qu'une démonstration de la réversion par la lumière (450 nm) de l'effet du CO fasse encore défaut dans cette étude. Le spectre de différence obtenu avec l'ecdysone est un peu décalé par rapport aux spectres de type 1 décrits dans la littérature (pic à 385-390 nm et creux à 420 nm environ) (8) mais indique que l'ecdysone est bien un substrat d'un cytochrome P-450. Des expériences in vivo permettent de confirmer cette conclusion : en effet, il est possible de stimuler la conversion de l'ecdysone en ecdystérone par des injections de phénobarbital ou d'ecdysone. Dans les conditions où le phénobarbital et l'ecdysone stimulent l'hydroxylation in vivo à 120 % et 158 % par rapport aux témoins (100 %), la concentration de cytochrome P-450 (par mg de protéines microsomales) dans le corps gras est augmentée à 107 % respectivement 140 % par rapport aux témoins (6). Il s'avère donc que le mécanisme de l'hydroxylation de l'ecdysone chez Locusta est similaire à celui des monooxygénations microsomales chez les Mammifères (9) (stéroïdes, hydrocarbures aromatiques
spectre de différence obtenu avec l'ecdysone est un peu décalé par rapport aux spectres de type 1 décrits dans la littérature (pic à 385-390 nm et creux à 420 nm environ) (8) mais indique que l'ecdysone est bien un substrat d'un cytochrome P-450. Des expériences in vivo permettent de confirmer cette conclusion : en effet, il est possible de stimuler la conversion de l'ecdysone en ecdystérone par des injections de phénobarbital ou d'ecdysone. Dans les conditions où le phénobarbital et l'ecdysone stimulent l'hydroxylation in vivo à 120 % et 158 % par rapport aux témoins (100 %), la concentration de cytochrome P-450 (par mg de protéines microsomales) dans le corps gras est augmentée à 107 % respectivement 140 % par rapport aux témoins (6). Il s'avère donc que le mécanisme de l'hydroxylation de l'ecdysone chez Locusta est similaire à celui des monooxygénations microsomales chez les Mammifères (9) (stéroïdes, hydrocarbures aromatiques cancérigènes, xénobiotiques etc.) et chez les Insectes (10) (pesticides etc.). Enfin la démonstration de l'ecdysone comme substrat endogène d'un cytochrome P-450 est la preuve que les oxygénases à fonction mixte sont impliquées dans des régulations hormonales, comme les travaux de Yu et Terrière ont pu le suggérer (11). (*) Séance du 14 mars 1977. (1) D. S. KING et J. B. SIDDALL. Nature, 221, 1969, p. 955. (2) D. S. KING. Gen. Comp. Endocr., Suppl. 3, 1972, p. 221. (3) D. S. KING et E. P. MARKS, Life Sciences, 15, 1974, p. 147. (4) R. FEYEREISEN, M. LAGUEUX et J. A. HOFFMANN. Gen. Comp. Endocr., 29, 1976, p. 319. (1) W. E. BOLLENBACHER, W. GOODMAN, W. V. VEDECKIS et L. I. GILBERT, Steroids, 27, 1976, p. 308. (6) À paraître. (8) J. B. SCHENKMAN, H. REMMER et R. W. ESTRABROOK, Mol. Pharm., 3, 1967, p. 113. (9) S. ORRENIUS et L. ERNSTER, in Molecular mechanisms of oxygen activation, O. Hayashi, Ed. Acad. Press 1974. p. 215. (10) M. AGOSIN et A. S. PERRY, in The physiology of Insecta, M. Rockstein, Ed. Acad. Press, 1974, vol. V. p. 537. (11) S. Yu et L. C. TERRIÈRE, J. Insect Physiol., 20, 1974,
du 14 mars 1977. (1) D. S. KING et J. B. SIDDALL. Nature, 221, 1969, p. 955. (2) D. S. KING. Gen. Comp. Endocr., Suppl. 3, 1972, p. 221. (3) D. S. KING et E. P. MARKS, Life Sciences, 15, 1974, p. 147. (4) R. FEYEREISEN, M. LAGUEUX et J. A. HOFFMANN. Gen. Comp. Endocr., 29, 1976, p. 319. (1) W. E. BOLLENBACHER, W. GOODMAN, W. V. VEDECKIS et L. I. GILBERT, Steroids, 27, 1976, p. 308. (6) À paraître. (8) J. B. SCHENKMAN, H. REMMER et R. W. ESTRABROOK, Mol. Pharm., 3, 1967, p. 113. (9) S. ORRENIUS et L. ERNSTER, in Molecular mechanisms of oxygen activation, O. Hayashi, Ed. Acad. Press 1974. p. 215. (10) M. AGOSIN et A. S. PERRY, in The physiology of Insecta, M. Rockstein, Ed. Acad. Press, 1974, vol. V. p. 537. (11) S. Yu et L. C. TERRIÈRE, J. Insect Physiol., 20, 1974, p. 1901. E.R.A. n° 118 du C.N.R.S. Biologie humorale des Insectes, Laboratoire de Biologie générale, Université Louis-Pasteur, 12, rue de l'Université, 67000 Strasbourg. NEUROPHYSIOLOGIE. — Réduction de l'activité efférente du nerf rénal sous l'action du propranolol chez le Lapin. Note de Alain Friggi, Anne-Marie Chevalier-Cholat et Jean Torresani, présentée par M. Robert de Vernejoul. Au cours de perfusions intraveineuses de propranolol (0,3-0,8 mg/kg) chez le Lapin, la pression artérielle systolique diminue (-6,5 ± 4,2 mmHg) et l'activité électrique enregistrée sur le bout central du nerf rénal est réduite de façon significative (-8,7 ± 14,0 %) par rapport à l'activité obtenue, à des niveaux de pression équivalents, lors d'une hémorragie ( + 7,9 ± 6,4 %; p < 0,25) ou lors d'une perfusion intraveineuse d'un vasodilatateur périphérique, le nitroprussiate de sodium (+ 14,1 ±9,9%; p < 0,01). During intravenous infusion of propranolol (0.3 0.8 mg/kg) in the Rabbit, systolic arterial pressure is decreased (6.5 ± 4.2 mmHg) and electrical activity recorded from central end of the renal nerve is reduced significantly (—8.7 ± 14.0%) with regard to the activity obtained, at the same pressure levels, by hemorrhage (+ 7.9 ± 6.4 % ,p < 0.25) or by intravenous infusion of the