jeanflop/post_ocr_correction2 huggingface dataset:
within the taxon leading to higher vertebrates. Then, genetic studies can be performed to assess definitively the type of enzymatic modification. Acknowledgements: the authors are grateful to IFREMER, and particularly to Dr J. C. Poulard, for the opportunity to get a wide range of chondrostean fishes. Mr Pouget is also acknowledged for the provision of live cyclostomes. The authors would like to thank Donal O'Croinin for kindly bringing some elegance in the English of the manuscript. VERSION ABRÉGÉE L'AMP désaminase, qui catalyse la désamination irréversible de l'AMP en IMP, est très active dans le muscle squelettique rapide. Elle a subi une activation importante de son activité au cours de l'évolution, accompagnée de l'apparition d'isoenzymes tissulaires, produits de la transcription de trois gènes, issus probablement de la duplication d'un gène ancestral commun. L'objet de l'étude est de comprendre où s'est effectuée l'apparition de la forme musculaire de l'AMP désaminase au cours de l'évolution. L'étude a été effectuée sur des invertébrés prélevés dans la baie de Concarneau, des cyclostomes pêchés dans la Gironde, des truites obtenues à partir d'une pisciculture locale et des rats de race Wistar. De plus, 13 espèces de chondrostéens pêchés au cours de la campagne IFREMER EVHOE882, en mai-juin 1988, ont été rajoutées à l'étude. Les échantillons musculaires ont été congelés dans l'azote liquide, après prélèvement, puis homogénéisés au laboratoire dans du tampon phosphate de potassium 0,089 M, pH 6,5, contenant 0,18 M de KC1 et 0,1 mM de dithiothréitol. Après addition d'un volume égal de tampon et agitation à température ambiante pendant 1 h, l'extrait a été utilisé tel quel pour la détermination de l'activité AMP désaminasique: tampon cacodylate de potassium 50 mM, pH 6,5, la température d'incubation étant de 15 °C pour les ectothermes et de 37 °C pour le rat. Les échantillons de muscle ont été sélectionnés afin de pouvoir être structurellement et fonctionnellement reliés au muscle rapide des vertébrés supérieurs. La méthode d'extraction utilisée permet d'éliminer les problèmes liés à la liaison avec les myofibrilles, qui peut varier d'une espèce à l'autre. La méthode de dosage de l'AMP désaminase a été choisie pour sa
mai-juin 1988, ont été rajoutées à l'étude. Les échantillons musculaires ont été congelés dans l'azote liquide, après prélèvement, puis homogénéisés au laboratoire dans du tampon phosphate de potassium 0,089 M, pH 6,5, contenant 0,18 M de KC1 et 0,1 mM de dithiothréitol. Après addition d'un volume égal de tampon et agitation à température ambiante pendant 1 h, l'extrait a été utilisé tel quel pour la détermination de l'activité AMP désaminasique: tampon cacodylate de potassium 50 mM, pH 6,5, la température d'incubation étant de 15 °C pour les ectothermes et de 37 °C pour le rat. Les échantillons de muscle ont été sélectionnés afin de pouvoir être structurellement et fonctionnellement reliés au muscle rapide des vertébrés supérieurs. La méthode d'extraction utilisée permet d'éliminer les problèmes liés à la liaison avec les myofibrilles, qui peut varier d'une espèce à l'autre. La méthode de dosage de l'AMP désaminase a été choisie pour sa spécificité. Les activités AMP désaminasiques sont en général très faibles dans le muscle des invertébrés (Tableau I), ce qui confirme les études antérieures. La caractérisation et l'étude des propriétés régulatrices de l'enzyme musculaire de deux invertébrés tendent à démontrer que, chez ceux-ci, la forme enzymatique présente est la forme ancestrale. Cela est également le cas, chez les poissons, de certains chondrostéens (Hexanchidés et Scyliorhinidés). Chez les salmonidés, qui présentent une activité AMP désaminasique musculaire élevée, la présence d'isoenzymes spécifiques du cœur et du muscle n'a pas été mise en évidence. Chez les autres familles de chondrostéens étudiées, la forme enzymatique présente dans le muscle est fortement activée et possède les propriétés de la forme musculaire évoluée. Les résultats montrés dans le Tableau I, comparés au travail publié sur les propriétés de l'AMP désaminase musculaire chez les élasmobranches, montrent qu'il n'existe donc pas de corrélation étroite entre l'augmentation de l'activité AMP désaminasique et l'évolution du gène ancestral vers les isoenzymes tissulaires connues chez les vertébrés supérieurs, et suggèrent qu'une modification génétique de l'AMP désaminase, avec apparition de la forme évoluée musculaire, pourrait avoir eu lieu dans au moins deux branches évolutives (Fig. 1): celle qui a conduit, dans le groupe des
Cela est également le cas, chez les poissons, de certains chondrostéens (Hexanchidés et Scyliorhinidés). Chez les salmonidés, qui présentent une activité AMP désaminasique musculaire élevée, la présence d'isoenzymes spécifiques du cœur et du muscle n'a pas été mise en évidence. Chez les autres familles de chondrostéens étudiées, la forme enzymatique présente dans le muscle est fortement activée et possède les propriétés de la forme musculaire évoluée. Les résultats montrés dans le Tableau I, comparés au travail publié sur les propriétés de l'AMP désaminase musculaire chez les élasmobranches, montrent qu'il n'existe donc pas de corrélation étroite entre l'augmentation de l'activité AMP désaminasique et l'évolution du gène ancestral vers les isoenzymes tissulaires connues chez les vertébrés supérieurs, et suggèrent qu'une modification génétique de l'AMP désaminase, avec apparition de la forme évoluée musculaire, pourrait avoir eu lieu dans au moins deux branches évolutives (Fig. 1): celle qui a conduit, dans le groupe des sélaciens, aux Rajiformes et celle qui est à l'origine des vertébrés supérieurs. Une modification analogue chez les holocephales est également envisageable. Il est maintenant nécessaire d'utiliser les techniques de la génétique moléculaire pour comprendre plus spécifiquement les mécanismes liés à l'apparition des formes évoluées de l'AMP désaminase et rechercher si l'augmentation de l'activité est due à une amplification génétique. REFERENCES 1. Conway E. J., Cooke R. 1939. The deaminases of adenosine and adenylic acid in blood and tissues. Biochem. J. 3: 479-92. 2. Meyer R. A., Terjung R. L. 1980. AMP deamination and IMP reamination in working skeletal muscle. Am. J. Physiol. 239: C32-8. 3. Mutch B. J., Banister E. W. 1983. Ammonia metabolism in exercise and fatigue: a review. Med. Sci. Sports Exer. 15: 41-50. 4. Onnen T., Zebe E. 1983. Energy metabolism in the tail muscles of the shrimp Crangon crangon during work and subsequent recovery. Comp. Biochem. Physiol. 74A: 833-8. 5. Thébault M.-T., Raffin J.-P., Pichon R. 1994. Adenylate metabolism during exercise: a study of invertebrate muscle. Submitted. 6. Ogasawara N., Goto H., Watanabe T. Kawamura Y., Yoshino M. 1974. Multiple forms of AMP deaminase in various tissues. FEBS Lett. 44: 63-6. Ogasawara N., Goto H., Yamada
l'augmentation de l'activité est due à une amplification génétique. REFERENCES 1. Conway E. J., Cooke R. 1939. The deaminases of adenosine and adenylic acid in blood and tissues. Biochem. J. 3: 479-92. 2. Meyer R. A., Terjung R. L. 1980. AMP deamination and IMP reamination in working skeletal muscle. Am. J. Physiol. 239: C32-8. 3. Mutch B. J., Banister E. W. 1983. Ammonia metabolism in exercise and fatigue: a review. Med. Sci. Sports Exer. 15: 41-50. 4. Onnen T., Zebe E. 1983. Energy metabolism in the tail muscles of the shrimp Crangon crangon during work and subsequent recovery. Comp. Biochem. Physiol. 74A: 833-8. 5. Thébault M.-T., Raffin J.-P., Pichon R. 1994. Adenylate metabolism during exercise: a study of invertebrate muscle. Submitted. 6. Ogasawara N., Goto H., Watanabe T. Kawamura Y., Yoshino M. 1974. Multiple forms of AMP deaminase in various tissues. FEBS Lett. 44: 63-6. Ogasawara N., Goto H., Yamada Y., Watanabe T. 1978. Distribution of AMP-deaminase isozymes in rat tissues. Eur. J. Biochem. 87: 297-304. Solano C, Coffee C. J. 1978. Differential responses of AMP deaminase isozymes to changes in the adenylate energy charge. Biochem. Biophys. Res. Commun. 85: 564-71. Morisaki T., Sabina R. L, Holmes E. W. 1990. Adenylate deaminase. A multigene family in humans and rats. J. Biol. Chem. 265: 11482-6. Sabina R. L., Morisaki T., Clarke P., Eddy R., Shows T. B., Morton C, Holmes E. W. 1990. Characterization of the human and rat myoadenylate deaminase. J. Biol. Chem. 265: 9423-33. Mahnke-Zizelman D. K., Sabina R. L. 1992. Cloning of human AMP deaminase isoform E cDNAs: evidence for a third AMP deaminase gene exhibiting alternatively spliced 5'-exons. J. Biol. Chem. 267: 20866-77. Makarewicz W., Zydowo M. 1962. Comparative studies on some ammonia-producing enzymes in the excretory organs of vertebrates. Comp. Biochem. Physiol. 6: 269-75. Makarewicz W. 1963. AMP-aminohydrolase and glutaminase activities in the kidneys and gills of some freshwater vertebrates. Acta Biochim. Polon. 10: 363-9. Fijisawa K., Yoshino M. 1987. Activities of adenylate-degrading enzymes in muscles from vertebrates and invertebrates. Comp. Biochem. Physiol. 86B: 109-12. Lazou A. 1989. Adenylate metabolizing enzymes in invertebrate tissues. Comp. Biochem.
Adenylate deaminase. A multigene family in humans and rats. J. Biol. Chem. 265: 11482-6. Sabina R. L., Morisaki T., Clarke P., Eddy R., Shows T. B., Morton C, Holmes E. W. 1990. Characterization of the human and rat myoadenylate deaminase. J. Biol. Chem. 265: 9423-33. Mahnke-Zizelman D. K., Sabina R. L. 1992. Cloning of human AMP deaminase isoform E cDNAs: evidence for a third AMP deaminase gene exhibiting alternatively spliced 5'-exons. J. Biol. Chem. 267: 20866-77. Makarewicz W., Zydowo M. 1962. Comparative studies on some ammonia-producing enzymes in the excretory organs of vertebrates. Comp. Biochem. Physiol. 6: 269-75. Makarewicz W. 1963. AMP-aminohydrolase and glutaminase activities in the kidneys and gills of some freshwater vertebrates. Acta Biochim. Polon. 10: 363-9. Fijisawa K., Yoshino M. 1987. Activities of adenylate-degrading enzymes in muscles from vertebrates and invertebrates. Comp. Biochem. Physiol. 86B: 109-12. Lazou A. 1989. Adenylate metabolizing enzymes in invertebrate tissues. Comp. Biochem. Physiol. 92B: 175-80. Raffin J.-P., Thébault M.-T. 1991. A specific AMP deaminase assay and its application to tissue homogenates. Comp. Biochem. Physiol. 99B: 125-7. Raffin J.-P., Izem L., Thébault M.-T. 1993. Amplification of myoadenylate deaminase during evolution. 2. Purification and properties of the enzyme from two elasmobranch fishes, Scyliorhinus canicula and Raja clavata. Comp. Biochem. Physiol. 106B: 999-1007. Bone Q. 1978. Locomotor muscle. In: Hoar W. S., Randall D. J., eds. Fish physiology, vol. 7. New York: Academic Press, 361-424. Nisbet R. H., Plummer J. M. 1968. The fine structure of cardiac and other molluscan muscle. In: Fretter V., ed. Symposia of the Zoological Society of London: studies in the structure, physiology and ecology of molluscs. New York: Academic Press, 193-211. Wiersma C. G. A. 1961. The neuromuscular System. In: Waterman T. H., ed. The physiology of Crustacea, vol. 2. New York: Academic Press, 191-240. Jahromi S. S., Atwood H. L. 1969. Correlation of structure, speed of contraction, and total tension in fast and slow abdominal muscle fibers of the lobster (Homarus americanus). J. Exp. Zool. 171: 25-38. Prenant M. 1929. Recherches sur la structure des muscles des Annélides Polychètes. Arch. Zool. Exp. Cen. 69: 1-135. Olsson M. 1940. Histology
and Raja clavata. Comp. Biochem. Physiol. 106B: 999-1007. Bone Q. 1978. Locomotor muscle. In: Hoar W. S., Randall D. J., eds. Fish physiology, vol. 7. New York: Academic Press, 361-424. Nisbet R. H., Plummer J. M. 1968. The fine structure of cardiac and other molluscan muscle. In: Fretter V., ed. Symposia of the Zoological Society of London: studies in the structure, physiology and ecology of molluscs. New York: Academic Press, 193-211. Wiersma C. G. A. 1961. The neuromuscular System. In: Waterman T. H., ed. The physiology of Crustacea, vol. 2. New York: Academic Press, 191-240. Jahromi S. S., Atwood H. L. 1969. Correlation of structure, speed of contraction, and total tension in fast and slow abdominal muscle fibers of the lobster (Homarus americanus). J. Exp. Zool. 171: 25-38. Prenant M. 1929. Recherches sur la structure des muscles des Annélides Polychètes. Arch. Zool. Exp. Cen. 69: 1-135. Olsson M. 1940. Histology of the retractor muscles of Phascolosoma gouldii. Biol. Bull. 78: 24. Ashby B., Frieden C 1977. Interaction of AMP-aminohydrolase with myosin and its subfragments. J. Biol. Chem. 252: 1869-72. Shiraki H., Ogawa H., Matsuda Y., Nakagawa H. 1979. Interaction of rat muscle AMP deaminase with myosin. I. Biochemical study of the interaction of AMP deaminase and myosin in rat muscle. Biochim. Biophys. Acta 566: 335-44. C. R. Acad. Sci. Paris, Sciences de la vie/Life sciences, 1994; 317: 386-91 Amplification of myoadenylate deaminase during evolution 26. Smiley K. L, Berry A. J., Suelter C. H. 1967. An improved purification, crystallization, and some properties of rabbit muscle 5'-adenylic acid deaminase. J. Biol. Chem. 242: 2502-6. 27. Raffin J.-P., Thébault M.-T. 1987. Purification and partial characterization of an AMP deaminase from the marine invertebrate Palaemon serratus. Comp. Biochem. Physiol. 88B: 1071-6. 28. Kalckar H. M. 1947. Differential spectrometry of purine compounds by means of specific enzymes. I. Determination of adenine compounds. J. Biol. Chem. 167: 445-60. 29. Stankiewicz A. 1983. Direct deamination of AMP, ADP, ATP and NADH by a non-specific adenylate deaminase in the foot muscle of the snail Helix pomatia. Biochem. J. 215: 39-44. 30. Kaletha K., Thébault M.-T., Raffin J.-P.
the interaction of AMP deaminase and myosin in rat muscle. Biochim. Biophys. Acta 566: 335-44. C. R. Acad. Sci. Paris, Sciences de la vie/Life sciences, 1994; 317: 386-91 Amplification of myoadenylate deaminase during evolution 26. Smiley K. L, Berry A. J., Suelter C. H. 1967. An improved purification, crystallization, and some properties of rabbit muscle 5'-adenylic acid deaminase. J. Biol. Chem. 242: 2502-6. 27. Raffin J.-P., Thébault M.-T. 1987. Purification and partial characterization of an AMP deaminase from the marine invertebrate Palaemon serratus. Comp. Biochem. Physiol. 88B: 1071-6. 28. Kalckar H. M. 1947. Differential spectrometry of purine compounds by means of specific enzymes. I. Determination of adenine compounds. J. Biol. Chem. 167: 445-60. 29. Stankiewicz A. 1983. Direct deamination of AMP, ADP, ATP and NADH by a non-specific adenylate deaminase in the foot muscle of the snail Helix pomatia. Biochem. J. 215: 39-44. 30. Kaletha K., Thébault M.-T., Raffin J.-P. 1991. Comparative studies on heart and skeletal muscle AMP-deaminase from rainbow trout (Salmo gairdneri). Comp. Biochem. Physiol. 99B: 751-4. 31. Ohno S., Muramoto J., Stenius C, Christian L., Kittrell W. A., Atkin N. B. 1969. Microchromosomes in Holocephalian, Chondrostean and Holostean fishes. Chromosoma (Berl.) 26: 35-40. 32. Raffin J.-P., Leroy J. P., Izem L, Thébault M.-T. 1994. A histochemical study of elasmobranch fish musculature: evidence for structural changes between Squalidae and Rajidae related to evolution in higher vertebrates. In préparation. 33. Debatisse M., De Saint-Vincent B. R., Buttin G. 1984. Expression of several amplified genes in an adenylate-deaminase overproducing variant of chinese hamster fibroblasts. EMBO J. 3: 3123-7. 34. Debatisse M., Saito I., Buttin G., Stark G. R. 1988. Preferential amplification of rearranged sequences near amplified adenylate deaminase gene. Mol. Cell. Biol. 8: 17-24. 35. Nelson J. S. 1984. Fishes of the world, 2nd ed. New York: John Wiley and Sons. 36. Nelson G. 1989. Phylogeny of major fish groups. In: Fernholm B., Bremer K., Brundin L, Jörgvall H., Rutberg L, Wanntorp H. E., eds. The hierarchy of life. Molecules and morphology in phylogenetic analysis. Amsterdam: Excerpta Medica, 325-36. C. R. Acad. Sci. Paris, Sciences de la vie/Life sciences, 1994;
J. P., Izem L, Thébault M.-T. 1994. A histochemical study of elasmobranch fish musculature: evidence for structural changes between Squalidae and Rajidae related to evolution in higher vertebrates. In préparation. 33. Debatisse M., De Saint-Vincent B. R., Buttin G. 1984. Expression of several amplified genes in an adenylate-deaminase overproducing variant of chinese hamster fibroblasts. EMBO J. 3: 3123-7. 34. Debatisse M., Saito I., Buttin G., Stark G. R. 1988. Preferential amplification of rearranged sequences near amplified adenylate deaminase gene. Mol. Cell. Biol. 8: 17-24. 35. Nelson J. S. 1984. Fishes of the world, 2nd ed. New York: John Wiley and Sons. 36. Nelson G. 1989. Phylogeny of major fish groups. In: Fernholm B., Bremer K., Brundin L, Jörgvall H., Rutberg L, Wanntorp H. E., eds. The hierarchy of life. Molecules and morphology in phylogenetic analysis. Amsterdam: Excerpta Medica, 325-36. C. R. Acad. Sci. Paris, Sciences de la vie/Life sciences, 1994; 317: 386-91 392 Biologie et génétique moléculaire/Molecular biology and genetics RÉSUMÉ Le génome de Spiroplasma melliferum, souche BC-3, a été cartographié au moyen de la technique d'électrophorèse en champ pulvérisé et avec l'aide de plusieurs enzymes de restriction. Plusieurs marqueurs génétiques ont été localisés sur la carte. Le chromosome de S. melliferum contient aussi de nombreuses séquences homologues à celles de deux viruses SpV1 (virus de spiroplasme). La taille du génome de S. melliferum est de 360 kpb inférieure à celle de Spiroplasma citri, souche R8A2-HP. Les génomes de deux spiroplasmes ont des organisations similaires, avec néanmoins des indications de réarrangements chromosomiques. Mots clés: Spiroplasma melliferum, Spiroplasma citri, carte génomique. ### CORRECTION ### Kawamura Y., Yoshino M. 1974. Multiple forms of AMP deaminase in various tissues. FEBS Lett. 44: 63-6. Ogasawara N., Goto H., Yamada Y., Watanabe T. 1978. Distribution of AMP-deaminase isozymes in rat tissues. Eur. J. Biochem. 87: 297-304. Solano C, Coffee C. J. 1978. Differential responses of AMP deaminase isozymes to changes in the adenylate energy charge. Biochem. Biophys. Res. Commun. 85: 564-71. Morisaki T., Sabina R. L, Holmes E. W. 1990. Adenylate deaminase. A multigene family in humans and rats. J. Biol. Chem. 265: 11482-6. Sabina
S. melliferum contient aussi de nombreuses séquences homologues à celles de deux viruses SpV1 (virus de spiroplasme). La taille du génome de S. melliferum est de 360 kpb inférieure à celle de Spiroplasma citri, souche R8A2-HP. Les génomes de deux spiroplasmes ont des organisations similaires, avec néanmoins des indications de réarrangements chromosomiques. Mots clés: Spiroplasma melliferum, Spiroplasma citri, carte génomique. ### CORRECTION ### Kawamura Y., Yoshino M. 1974. Multiple forms of AMP deaminase in various tissues. FEBS Lett. 44: 63-6. Ogasawara N., Goto H., Yamada Y., Watanabe T. 1978. Distribution of AMP-deaminase isozymes in rat tissues. Eur. J. Biochem. 87: 297-304. Solano C, Coffee C. J. 1978. Differential responses of AMP deaminase isozymes to changes in the adenylate energy charge. Biochem. Biophys. Res. Commun. 85: 564-71. Morisaki T., Sabina R. L, Holmes E. W. 1990. Adenylate deaminase. A multigene family in humans and rats. J. Biol. Chem. 265: 11482-6. Sabina R. L., Morisaki T., Clarke P., Eddy R., Shows T. B., Morton C, Holmes E. W. 1990. Characterization of the human and rat myoadenylate deaminase. J. Biol. Chem. 265: 9423-33. Mahnke-Zizelman D. K., Sabina R. L. 1992. Cloning of human AMP deaminase isoform E cDNAs: evidence for a third AMP deaminase gene exhibiting alternatively spliced 5'-exons. J. Biol. Chem. 267: 20866-77. Makarewicz W., Zydowo M. 1962. Comparative studies on some ammonia-producing enzymes in the excretory organs of vertebrates. Comp. Biochem. Physiol. 6: 269-75. Makarewicz W. 1963. AMP-aminohydrolase and glutaminase activities in the kidneys and gills of some freshwater vertebrates. Acta Biochim. Polon. 10: 363-9. Fijisawa K., Yoshino M. 1987. Activities of adenylate-degrading enzymes in muscles from vertebrates and invertebrates. Comp. Biochem. Physiol. 86B: 109-12. Lazou A. 1989. Adenylate metabolizing enzymes in invertebrate tissues. Comp. Biochem. Physiol. 92B: 175-80. Raffin J.-P., Thébault M.-T. 1991. A specific AMP deaminase assay and its application to tissue homogenates. Comp. Biochem. Physiol. 99B: 125-7. Raffin J.-P., Izem L., Thébault M.-T. 1993. Amplification of myoadenylate deaminase during evolution. 2. Purification and properties of the enzyme from two elasmobranch fishes, Scyliorhinus canicula and Raja clavata. Comp. Biochem. Physiol. 106B: 999-1007. Bone Q. 1978. Locomotor muscle. In: Hoar
deaminase gene exhibiting alternatively spliced 5'-exons. J. Biol. Chem. 267: 20866-77. Makarewicz W., Zydowo M. 1962. Comparative studies on some ammonia-producing enzymes in the excretory organs of vertebrates. Comp. Biochem. Physiol. 6: 269-75. Makarewicz W. 1963. AMP-aminohydrolase and glutaminase activities in the kidneys and gills of some freshwater vertebrates. Acta Biochim. Polon. 10: 363-9. Fijisawa K., Yoshino M. 1987. Activities of adenylate-degrading enzymes in muscles from vertebrates and invertebrates. Comp. Biochem. Physiol. 86B: 109-12. Lazou A. 1989. Adenylate metabolizing enzymes in invertebrate tissues. Comp. Biochem. Physiol. 92B: 175-80. Raffin J.-P., Thébault M.-T. 1991. A specific AMP deaminase assay and its application to tissue homogenates. Comp. Biochem. Physiol. 99B: 125-7. Raffin J.-P., Izem L., Thébault M.-T. 1993. Amplification of myoadenylate deaminase during evolution. 2. Purification and properties of the enzyme from two elasmobranch fishes, Scyliorhinus canicula and Raja clavata. Comp. Biochem. Physiol. 106B: 999-1007. Bone Q. 1978. Locomotor muscle. In: Hoar W. S., Randall D. J., eds. Fish physiology, vol. 7. New York: Academic Press, 361-424. Nisbet R. H., Plummer J. M. 1968. The fine structure of cardiac and other molluscan muscle. In: Fretter V., ed. Symposia of the Zoological Society of London: studies in the structure, physiology and ecology of molluscs. New York: Academic Press, 193-211. Wiersma C. G. A. 1961. The neuromuscular System. In: Waterman T. H., ed. The physiology of Crustacea, vol. 2. New York: Academic Press, 191-240. Jahromi S. S., Atwood H. L. 1969. Correlation of structure, speed of contraction, and total tension in fast and slow abdominal muscle fibers of the lobster (Homarus americanus). J. Exp. Zool. 171: 25-38. Prenant M. 1929. Recherches sur la structure des muscles des Annélides Polychètes. Arch. Zool. Exp. Cen. 69: 1-135. Olsson M. 1940. Histology of the retractor muscles of Phascolosoma gouldii. Biol. Bull. 78: 24. Ashby B., Frieden C 1977. Interaction of AMP-aminohydrolase with myosin and its subfragments. J. Biol. Chem. 252: 1869-72. Shiraki H., Ogawa H., Matsuda Y., Nakagawa H. 1979. Interaction of rat muscle AMP deaminase with myosin. I. Biochemical study of the interaction of AMP deaminase and myosin in rat muscle. Biochim. Biophys. Acta 566: 335-44.