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antivenimeuse se perd par chauffage à 75-80°C), 2° d'être cependant capables de « réalisation » par addition d'une quantité convenable de sérum-neuf, le venin qui reste présent dans le mélange pouvant faire évoluer ce nouveau sérum, comme il l'avait fait pour le premier. H. MOUTON. M. NOLF. — Pouvoir auto-hémolytique de la rate après administration intraveineuse du venin de cobra. C. R. Soc. Biol., t. LXX, 8 avril 1911, pp. 559-560. L'auteur a fait sur l'action hémolytique des extraits de rate chez les chiens ayant reçu une ou plusieurs injections intraveineuses de venin de cobra, des observations analogues à celles que Gilbert et Chabrol ont récemment publiées sur l'action hémolysante de la rate des lapins injectés de toluylène-diamine. Les animaux étant tués par saignée, le système vasculaire lavé à l'eau physiologique et les organes broyés dans le même liquide qu'on centrifugeait ensuite, on constatait que l'extrait de rate des animaux traités par le venin était hémolytique à l'exclusion des extraits des autres organes (foie, muscle, rein) et à l'encontre de ce qu'on observe avec l'extrait de rate normale. L'action hémolytique paraît due à une sensibilisatrice élaborée par la rate. H. MOUTON. LOUISE FASSIN. — Réactivation du sérum hémolytique chauffé par certains composés iodés. C. R. Soc. Biol., t LXX, 25 mars 1911, pp. 478-480. En séparant par une paroi de collodion des albuminoïdes (ovalbumine ou sérum chauffé) saturés d'iode d'un sérum frais ou inactivé par la chaleur, ce sérum se charge d'iode et se trouve alors plus actif ou réactivé au point de vue hémolytique. L'activité ainsi gagnée ou récupérée peut se perdre par chauffage comme l'activité naturelle. L'expérience a été faite avec des globules de poule et du sérum de lapin neuf ou préparé. L'auteur est tentée de considérer l'iode comme un composant normal de l'alexine. H. MOUTON. STEFAN MUTERMILCH. — Sur la dissociation de l'alexine dans les sérums inactivés par la chaleur. C. R. Soc. Biol., t. LXX, 8 avril 1911, pp. 577-579. Si l'on chauffe environ une demi-heure, à des températures comprises entre 53 et 57°C, des échantillons de sérum, on les voit précipiter par dialyse beaucoup
certains composés iodés. C. R. Soc. Biol., t LXX, 25 mars 1911, pp. 478-480. En séparant par une paroi de collodion des albuminoïdes (ovalbumine ou sérum chauffé) saturés d'iode d'un sérum frais ou inactivé par la chaleur, ce sérum se charge d'iode et se trouve alors plus actif ou réactivé au point de vue hémolytique. L'activité ainsi gagnée ou récupérée peut se perdre par chauffage comme l'activité naturelle. L'expérience a été faite avec des globules de poule et du sérum de lapin neuf ou préparé. L'auteur est tentée de considérer l'iode comme un composant normal de l'alexine. H. MOUTON. STEFAN MUTERMILCH. — Sur la dissociation de l'alexine dans les sérums inactivés par la chaleur. C. R. Soc. Biol., t. LXX, 8 avril 1911, pp. 577-579. Si l'on chauffe environ une demi-heure, à des températures comprises entre 53 et 57°C, des échantillons de sérum, on les voit précipiter par dialyse beaucoup plus tard que le sérum frais et d'autant plus tard que la température de chauffage était plus élevée. Le précipité devenait en même temps de plus en plus fin. On sait que le sérum fin dialysé d'une part, ses globulines redissoutes d'autre part, manifestent peu ou pas de propriétés alexiques, mais que le mélange de ces deux parties du sérum les possède au même titre que le sérum primitif. On peut de même obtenir un liquide de propriétés alexiques par mélange : 1° des globulines précipitées d'un sérum inactivé par chauffage avec la partie liquide d'un sérum frais dialysé, 2° (fréquemment) des globulines d'un sérum frais avec la partie liquide d'un sérum dialysé, 3° (rarement) des globulines et de la partie non précipitée d'un sérum chauffé. H. MOUTON. C. JONESCO-MIHAIESTI et V. BARONI. — Sur l'action des rayons ultra-violets sur les propriétés sensibilisatrices et précipitantes du sérum de cheval. C. R. Soc. Biol., t. LXX, 21 janvier 1911, p. 104. En faisant tourner pendant quelques heures du sérum (de cheval) dilué placé dans un tube de quartz devant une lampe à mercure en quartz, on a fait perdre au sérum sa propriété d'être précipitable par un antisérum ; on atténue
mais que le mélange de ces deux parties du sérum les possède au même titre que le sérum primitif. On peut de même obtenir un liquide de propriétés alexiques par mélange : 1° des globulines précipitées d'un sérum inactivé par chauffage avec la partie liquide d'un sérum frais dialysé, 2° (fréquemment) des globulines d'un sérum frais avec la partie liquide d'un sérum dialysé, 3° (rarement) des globulines et de la partie non précipitée d'un sérum chauffé. H. MOUTON. C. JONESCO-MIHAIESTI et V. BARONI. — Sur l'action des rayons ultra-violets sur les propriétés sensibilisatrices et précipitantes du sérum de cheval. C. R. Soc. Biol., t. LXX, 21 janvier 1911, p. 104. En faisant tourner pendant quelques heures du sérum (de cheval) dilué placé dans un tube de quartz devant une lampe à mercure en quartz, on a fait perdre au sérum sa propriété d'être précipitable par un antisérum ; on atténue beaucoup dans le même temps, sans la faire disparaître sa propriété de déterminer par inoculation la formation d'un antisérum. H. MOUTON. C. JONESCO-MIHAIESTI (Inst. Pasteur, Paris). — Sur la coexistence de l'antigène et de l'anticorps dans le sérum des lapins préparés avec le sérum de cheval. C. R. Soc. Biol., t. LXX, 18 mars 1911, pp. 429-431. Lorsque des lapins ont reçu du sérum de cheval en inoculation intraveineuse, ce sérum disparaît peu à peu, mais on peut encore mettre en évidence certaines de ses propriétés dans le sérum du lapin alors que celui-ci précipite déjà le sérum de cheval et sensibilise les cobayes à ce même sérum (anaphylaxie passive). La propriété mise en évidence dans ce travail est d'anaphylactiser activement les cobayes vis-à-vis du sérum de cheval lorsque le lapin est saigné de 7 à 14 jours après la dernière inoculation. H. MOUTON. J. SELLIER. — Recherches sur les ferments protéolytiques des Invertébrés. Thèse Doct. Sc. Nat., Paris, 1911. Les connaissances que nous possédons sur les ferments protéolytiques des Invertébrés sont sur certains points confuses et contradictoires. S. par des études longuement poursuivies et l'application de bonnes méthodes expérimentales, apporte des données précises à cet intéressant chapitre de physiologie
t. LXX, 18 mars 1911, pp. 429-431. Lorsque des lapins ont reçu du sérum de cheval en inoculation intraveineuse, ce sérum disparaît peu à peu, mais on peut encore mettre en évidence certaines de ses propriétés dans le sérum du lapin alors que celui-ci précipite déjà le sérum de cheval et sensibilise les cobayes à ce même sérum (anaphylaxie passive). La propriété mise en évidence dans ce travail est d'anaphylactiser activement les cobayes vis-à-vis du sérum de cheval lorsque le lapin est saigné de 7 à 14 jours après la dernière inoculation. H. MOUTON. J. SELLIER. — Recherches sur les ferments protéolytiques des Invertébrés. Thèse Doct. Sc. Nat., Paris, 1911. Les connaissances que nous possédons sur les ferments protéolytiques des Invertébrés sont sur certains points confuses et contradictoires. S. par des études longuement poursuivies et l'application de bonnes méthodes expérimentales, apporte des données précises à cet intéressant chapitre de physiologie comparée. S. s'est d'abord efforcé de définir nettement ce qu'il entend par ferment de type pepsique et de type trypsinique. Un premier caractère différentiel, celui auquel la plupart des auteurs se sont trop exclusivement arrêtés, est tiré de la réaction du milieu favorable à la protéolyse ; celle-ci se effectue-t-elle en milieu acide ? on a affaire à une pepsine, en milieu neutre ou alcalin ? à une trypsine. S. remarque qu'il importe de préciser lorsqu'on parle d'acidité d'un liquide de digestion ; quand on ajoute un acide à un liquide renfermant une matière protéique, une partie de l'acide reste libre et peut être titrée directement au diméthylamidoazobenzol (acidité forte), une autre partie de l'acide se combine à l'albumine et reste titrable à la phtaléine (acidité faible) ; enfin on peut apprécier l'acidité « après formol » qui est en relation avec la proportion de groupements amino-acides libres et par conséquent susceptibles de réagir sur la formaldéhyde. Pour caractériser une pepsine ou une trypsine, il ne suffit pas de fixer le milieu d'action favorable, mais encore les variations des trois acidités au cours de la protéolyse. Dans les liquides de digestion pepsique, il y a diminution de l'acidité forte, augmentation
en milieu acide ? on a affaire à une pepsine, en milieu neutre ou alcalin ? à une trypsine. S. remarque qu'il importe de préciser lorsqu'on parle d'acidité d'un liquide de digestion ; quand on ajoute un acide à un liquide renfermant une matière protéique, une partie de l'acide reste libre et peut être titrée directement au diméthylamidoazobenzol (acidité forte), une autre partie de l'acide se combine à l'albumine et reste titrable à la phtaléine (acidité faible) ; enfin on peut apprécier l'acidité « après formol » qui est en relation avec la proportion de groupements amino-acides libres et par conséquent susceptibles de réagir sur la formaldéhyde. Pour caractériser une pepsine ou une trypsine, il ne suffit pas de fixer le milieu d'action favorable, mais encore les variations des trois acidités au cours de la protéolyse. Dans les liquides de digestion pepsique, il y a diminution de l'acidité forte, augmentation de l'acidité faible. L'acidité après formol reste invariable. Dans les liquides de digestion pancréatique il y a augmentation progressive et parallèle de l'acidité directe et après formol. Ceci suffit à définir les processus d'action, aujourd'hui d'ailleurs bien connus, de chacun de ces deux types de ferments protéolytiques : la pepsine est un ferment peptonisant et non trypsique, c'est-à-dire qu'elle solubilise la matière protéique et la transforme en un mélange de peptides sans mettre en liberté d'acides aminés ; la trypsine, non seulement peptonise les matières protéiques, mais encore les transforme, au moins pour une part, en amino-acides ; in vitro, l'activité peptonisante et l'activité trypsique de cette diastase sont sensiblement égales. Quant à l'érepsine elle est suffisamment définie, depuis Cohnheim qui l'a découvert, par ce fait qu'elle ne peut s'attaquer qu'à des matières protéiques déjà dégradées, déjà peptonisées, et qu'elle les décompose en acides aminés. Dans une épreuve de digestion on suivra aisément les transformations de l'albumine en dosant, au cours de la protéolyse, ou seulement au début et à la fin du phénomène, les diverses formes sous lesquelles l'azote se trouve engagé; l'auteur dose l'azote total en l'amenant suivant la méthode classique de Kjeldahl à l'état d'azote ammoniacal et
est un ferment peptonisant et non trypsique, c'est-à-dire qu'elle solubilise la matière protéique et la transforme en un mélange de peptides sans mettre en liberté d'acides aminés ; la trypsine, non seulement peptonise les matières protéiques, mais encore les transforme, au moins pour une part, en amino-acides ; in vitro, l'activité peptonisante et l'activité trypsique de cette diastase sont sensiblement égales. Quant à l'érepsine elle est suffisamment définie, depuis Cohnheim qui l'a découvert, par ce fait qu'elle ne peut s'attaquer qu'à des matières protéiques déjà dégradées, déjà peptonisées, et qu'elle les décompose en acides aminés. Dans une épreuve de digestion on suivra aisément les transformations de l'albumine en dosant, au cours de la protéolyse, ou seulement au début et à la fin du phénomène, les diverses formes sous lesquelles l'azote se trouve engagé; l'auteur dose l'azote total en l'amenant suivant la méthode classique de Kjeldahl à l'état d'azote ammoniacal et titrant l'ammoniaque d'après Ronchette ; puis, séparant la matière albuminoïde par précipitation au moyen de l'acide trichloroacétique, il titre l'azote protéique soit directement sur le précipité soit, par différence, sur le liquide privé d'albumine, L'azote aminé est déterminé directement par la méthode au formol de Sørensen : l'azote peptidique se déduit par le calcul. Voici pour la partie technique. Voyons maintenant les animaux étudiés et les résultats des observations : Le travail a porté sur des Crustacés décapodes : Crabe tourteau (Cancer pagurus), Araignée de mer (Maja squinado), Homard (Hornarus vulgaris), des Mollusques céphalopodes : Calmar (Loligo vulgaris), Seiche (Sepia officinalis), des Mollusques gastéropodes : Aplysie (Aplysia fasciata, Aplysia punctata) ; des Annélides chétopodes : Aphrodite ou souris de mer (Aphrodite aculeata). À part les Aplysies, toutes ces espèces sont carnivores. La réaction des sucs digestifs de ces animaux est d'abord à envisager, d'autant plus que les contradictions ne manquent pas sur ce sujet. La plupart des sucs digestifs recueillis chez l'animal à jeun sont neutres au tournesol, amphotères, parfois légèrement alcalins ou peu acides, jamais ils n'ont présenté d'acidité forte, due à un acide minéral libre décelable et titrable au diméthylamidoazobenzol. Dans tous les cas l'acidité paraît insuffisante pour
déduit par le calcul. Voici pour la partie technique. Voyons maintenant les animaux étudiés et les résultats des observations : Le travail a porté sur des Crustacés décapodes : Crabe tourteau (Cancer pagurus), Araignée de mer (Maja squinado), Homard (Hornarus vulgaris), des Mollusques céphalopodes : Calmar (Loligo vulgaris), Seiche (Sepia officinalis), des Mollusques gastéropodes : Aplysie (Aplysia fasciata, Aplysia punctata) ; des Annélides chétopodes : Aphrodite ou souris de mer (Aphrodite aculeata). À part les Aplysies, toutes ces espèces sont carnivores. La réaction des sucs digestifs de ces animaux est d'abord à envisager, d'autant plus que les contradictions ne manquent pas sur ce sujet. La plupart des sucs digestifs recueillis chez l'animal à jeun sont neutres au tournesol, amphotères, parfois légèrement alcalins ou peu acides, jamais ils n'ont présenté d'acidité forte, due à un acide minéral libre décelable et titrable au diméthylamidoazobenzol. Dans tous les cas l'acidité paraît insuffisante pour permettre l'action pepsique. Les sucs digestifs des Crustacés, des Céphalopodes, des Aphroditiens digestent facilement la gélatine et la caséine, leur action est sensiblement moindre sur les sérums d'Invertébrés ; ceci ne saurait surprendre puisque ces sérums renferment un agent antitrypsique que l'auteur lui-même a antérieurement mis en évidence. La protéolyse étudiée par le dosage respectif des composés peptidiques d'une part et des amino-acides d'autre part s'est constamment effectuée selon le type trypsique. Chez les Céphalopodes cependant, le rapport entre la quantité de peptones et le taux d'acides aminés formés est toujours plus élevé que chez les autres groupes d'Invertébrés ; leur activité érepsique est donc moindre. Dans le « caecum » de ces Céphalopodes, on trouve du suc digestif et des acides aminés; il constitue à la fois un réservoir de suc digestif et un lieu d'accumulation des substances digérées, qui de là vont dans le foie. Il est curieux d'observer que les sucs digestifs et les macérés hépatopancréatiques d'Helix pomatia, d'Aplysia punctata, d'Aplysia fasciata sont inactifs au point de vue protéolytique si bien que la digestion des matières protéiques chez les Gastéropodes reste enveloppée d'obscurité. Une diastase du type de l'érepsine se rencontre chez les Invertébrés : le suc
étudiée par le dosage respectif des composés peptidiques d'une part et des amino-acides d'autre part s'est constamment effectuée selon le type trypsique. Chez les Céphalopodes cependant, le rapport entre la quantité de peptones et le taux d'acides aminés formés est toujours plus élevé que chez les autres groupes d'Invertébrés ; leur activité érepsique est donc moindre. Dans le « caecum » de ces Céphalopodes, on trouve du suc digestif et des acides aminés; il constitue à la fois un réservoir de suc digestif et un lieu d'accumulation des substances digérées, qui de là vont dans le foie. Il est curieux d'observer que les sucs digestifs et les macérés hépatopancréatiques d'Helix pomatia, d'Aplysia punctata, d'Aplysia fasciata sont inactifs au point de vue protéolytique si bien que la digestion des matières protéiques chez les Gastéropodes reste enveloppée d'obscurité. Une diastase du type de l'érepsine se rencontre chez les Invertébrés : le suc digestif des Crustacés (Maja, Cancer) transforme les peptones en corps abiurétiques, précipite la tyrosine de la peptone Roche, etc. Il en est de même de celui des vers (Aphrodite). Chez les Céphalopodes les résultats sont de même sens mais de moindre intensité. Quant aux Gastéropodes ils ont constamment fourni des résultats négatifs. On trouve également chez les Invertébrés une précurseure. On la rencontre dans tous les sucs ou extraits d'organe possédant un ferment de type trypsique. En comparant celle de Maja à d'autres précurseures animales, S. arrive à la conclusion qu'elle se rapproche de la précurseure pancréatique. De plus, et bien que les actions protéolytique et précurseure soient distinctes, l'auteur est d'avis que ces actions sont produites par un même ferment. La thèse analysée se termine par un chapitre relatif à la recherche et au dosage des produits azotés de la digestion, particulièrement des aminoacides, dans le foie. Le foie des espèces carnivores (Asterias, Sepia, Octopus...) est plus riche en acides aminés que celui des espèces herbivores (Helix, Aplysia). Leur présence paraît dépendre du genre d'alimentation ; elle semble aussi en rapport avec la fonction protéolytique puisque cette dernière manque chez Hélix et Aplysia. L'ensemble de faits que nous venons
résultats négatifs. On trouve également chez les Invertébrés une précurseure. On la rencontre dans tous les sucs ou extraits d'organe possédant un ferment de type trypsique. En comparant celle de Maja à d'autres précurseures animales, S. arrive à la conclusion qu'elle se rapproche de la précurseure pancréatique. De plus, et bien que les actions protéolytique et précurseure soient distinctes, l'auteur est d'avis que ces actions sont produites par un même ferment. La thèse analysée se termine par un chapitre relatif à la recherche et au dosage des produits azotés de la digestion, particulièrement des aminoacides, dans le foie. Le foie des espèces carnivores (Asterias, Sepia, Octopus...) est plus riche en acides aminés que celui des espèces herbivores (Helix, Aplysia). Leur présence paraît dépendre du genre d'alimentation ; elle semble aussi en rapport avec la fonction protéolytique puisque cette dernière manque chez Hélix et Aplysia. L'ensemble de faits que nous venons de résumer résulte d'observations faites à l'aide de bonnes techniques expérimentales et constitue une intéressante contribution à la connaissance des diastases des matières protéiques chez les Invertébrés. M. JAVILLIER. L. MICHAELIS et H. DAVIDSOHN. — Trypsin und Pankreasnucleoproteid. Biochem. Zeitsch., t. XXX, 31 janv. 1911, pp. 481-504. La constante isoélectrique (voir ce Bull., t. IX, p. 133) de la trypsine, ou plutôt du produit commercial « Pankreatinum purissimum (Rhenania) », déterminée par la méthode du transport électrique, est un peu supérieure à 1,35. La mesure présente quelques difficultés, et doit être effectuée dans des conditions favorables de concentration en ferment, et de durée. M. a montré que beaucoup de substances protéiques précipitaient dans un milieu dont l'acidité correspondait à la constante isoélectrique. Pour la trypsine, on observe un effet un optimum de coagulation pour une concentration en ions H = 2,6. Le corps qui précipite a pu être identifié avec l'annucléoprotéide du pancréas, préparé par Hammarsten. Le précipité, malgré son faible volume, possède la moitié ou les trois quarts de l'activité de la trypsine primitive. Cependant, il ne peut pas être complètement identifié avec la trypsine, car si l'on traite de la même manière, c'est-à-dire par le mélanger d'un acide
(voir ce Bull., t. IX, p. 133) de la trypsine, ou plutôt du produit commercial « Pankreatinum purissimum (Rhenania) », déterminée par la méthode du transport électrique, est un peu supérieure à 1,35. La mesure présente quelques difficultés, et doit être effectuée dans des conditions favorables de concentration en ferment, et de durée. M. a montré que beaucoup de substances protéiques précipitaient dans un milieu dont l'acidité correspondait à la constante isoélectrique. Pour la trypsine, on observe un effet un optimum de coagulation pour une concentration en ions H = 2,6. Le corps qui précipite a pu être identifié avec l'annucléoprotéide du pancréas, préparé par Hammarsten. Le précipité, malgré son faible volume, possède la moitié ou les trois quarts de l'activité de la trypsine primitive. Cependant, il ne peut pas être complètement identifié avec la trypsine, car si l'on traite de la même manière, c'est-à-dire par le mélanger d'un acide faible et du sel de soude correspondant qui présente l'acidité voulue, un extrait de pancréas frais, on obtient le précipité dépourvu d'activité diastasique. La trypsine naît du nucléoprotéide lors de l'activation — par autolyse par exemple —; au point de vue de la composition chimique, elle en serait très voisine. Hammarsten avait obtenu un p-nucléoprotéide en coagulant par l'acide acétique le liquide qui contient l'alpha-nucléoprotéide, mais préalablement bouilli et filtré; il considérait ce nouveau corps, qui n'a pas d'activité diastasique, comme un dérivé du premier. M. et D. l'ont précipité de la solution de trypsine bouillie et filtrée, avec une acidité de 1,2-10-3. Divers extraits d'organes (rate, rein, foie, muscles, leucocytes) ont tous présenté un optimum de coagulation pour des acidités plus faibles; aucun ne paraît donc renfermer l'alpha-nucléoprotéide. Les auteurs ont trouvé dans la recherche de l'optimum de coagulation une méthode qui permet de préparer de la trypsine très pure. G. ABT. C. NEUBERG. — Über die Erkennung von enzymatischer Nucleinsäurespaltung durch Polarisation (Sur l'appréciation des dédoublements de l'acide nucléique par la polarisation). Biochem. Zeitsch., t. XXX, 31 janv. 1911, p. 505. Les solutions de glucose, fermentées par la levure, ne sont pas optiquement inactives. Le pouvoir rotatoire est