jeanflop/post_ocr_correction2 huggingface dataset:
qu'ils contiennent. Enfin des insectes coprophages, comme la Scatophaga stercoraria, très commune dans les landes à grouses, absorbent, à l'état de larve, les kystes, qu'on trouve aussi chez les adultes. La destruction des bruyères par le feu, dans une zone contaminée, est un moyen radical d'y faire disparaître l'agent coccidien. La chaux détruit bien aussi les spores et elle peut être employée, sur une surface limitée, par exemple, si la maladie sévit parmi des poussins de grouses; mais il sera bon de déterminer sur une large échelle l'effet de la chaux sur la bruyère. Enfin, il sera bon de veiller à ce que les oiseaux soient bien nourris, par exemple de leur procurer en abondance de la jeune bruyère. F. MESNIL. Travaux sur les Diastases. MARIO COPELLI et ROLANDO CRISTOFORETTI (Univ. Parme). — Sulla determinazione del potere proteolitico del sangue. Folia clin. chim. et microsc., t. XII, août 1910, 16 p. On a cherché dans ce travail à déterminer l'activité protéolytique des éléments blancs chez l'homme, les globules étant pris non pas dans des collections purulentes naturelles (ou chez les animaux, provoquées chimiquement) comme on l'a fait à plusieurs reprises (Jochmann et Müller, Opie, etc.), mais dans le sang circulant. Les procédés ordinaires ont été essayés pour mettre en évidence le pouvoir protéolytique : cupule creusée dans le sérum coagulé, digestion de la caséine, de la fibrine carminée et enfin de la gélatine. Les trois premières ont donné des résultats qualitativement positifs, mais d'intensité insuffisamment constante pour se prêter à une recherche quantitative. Dans tous les cas, on a dû dans l'ensemble des globules lavés se débarrasser (plus ou moins complètement, d'où cause d'erreur) des hématies au moyen d'une solution hypotonique (0,90 %), et même, sauf pour la méthode au sérum, des stromas leucocytaires, en produisant ensuite une leucolyse complète dans l'eau distillée : les ferments se trouvent dans le liquide clair séparé par centrifugation. La gélatine (fluorée) a seule fourni des résultats toujours comparables : la masse globulaire est alors extraite par centrifugation et lavages du sang citraté ; on l'ajoute ensuite d'une solution de NaCl à 10 %,
Les procédés ordinaires ont été essayés pour mettre en évidence le pouvoir protéolytique : cupule creusée dans le sérum coagulé, digestion de la caséine, de la fibrine carminée et enfin de la gélatine. Les trois premières ont donné des résultats qualitativement positifs, mais d'intensité insuffisamment constante pour se prêter à une recherche quantitative. Dans tous les cas, on a dû dans l'ensemble des globules lavés se débarrasser (plus ou moins complètement, d'où cause d'erreur) des hématies au moyen d'une solution hypotonique (0,90 %), et même, sauf pour la méthode au sérum, des stromas leucocytaires, en produisant ensuite une leucolyse complète dans l'eau distillée : les ferments se trouvent dans le liquide clair séparé par centrifugation. La gélatine (fluorée) a seule fourni des résultats toujours comparables : la masse globulaire est alors extraite par centrifugation et lavages du sang citraté ; on l'ajoute ensuite d'une solution de NaCl à 10 %, et après 2 heures d'étuve à 55°, de gélatine. Le temps nécessaire à la liquéfaction étant admis inversement proportionnel à la quantité de ferment, les auteurs expriment l'activité fermentaire en la rapportant d'une part à l'unité de volume de sang (a), d'autre part à un leucocyte (b) (le nombre des leucocytes à l'exclusion des lymphocytes étant déterminé par comptage), On attribue dans les deux cas l'activité I aux individus considérés comme normaux (a variant de 0,98 à 1, b de 0,96 à 1,04). L'une et l'autre activités, variant beaucoup dans les cas de maladie, sont généralement très faibles par exemple dans la tuberculose, souvent supérieures à la normale dans la période aiguë des maladies infectieuses, mais le mémoire ne donne aucun chiffre à ce sujet. H. MOUTON. E. ABDERHALDEN. Notiz zum Nachweis peptolytischer Fermente in Tier-und Pflanzengebiets (Caractérisation des ferments peptolytiques dans les tissus animaux et végétaux). Zeitschr. f. physiol. Chem., 1910, t. LXVI, p. 137. Notice relative aux méthodes à employer pour caractériser les ferments peptolytiques dans les organes des animaux et des plantes. La première méthode, recommandée pour l'orientation des recherches, consiste en ceci : on divise l'organe à étudier en tranches minces; on plonge celles-ci dans une
leucocytes à l'exclusion des lymphocytes étant déterminé par comptage), On attribue dans les deux cas l'activité I aux individus considérés comme normaux (a variant de 0,98 à 1, b de 0,96 à 1,04). L'une et l'autre activités, variant beaucoup dans les cas de maladie, sont généralement très faibles par exemple dans la tuberculose, souvent supérieures à la normale dans la période aiguë des maladies infectieuses, mais le mémoire ne donne aucun chiffre à ce sujet. H. MOUTON. E. ABDERHALDEN. Notiz zum Nachweis peptolytischer Fermente in Tier-und Pflanzengebiets (Caractérisation des ferments peptolytiques dans les tissus animaux et végétaux). Zeitschr. f. physiol. Chem., 1910, t. LXVI, p. 137. Notice relative aux méthodes à employer pour caractériser les ferments peptolytiques dans les organes des animaux et des plantes. La première méthode, recommandée pour l'orientation des recherches, consiste en ceci : on divise l'organe à étudier en tranches minces; on plonge celles-ci dans une solution de peptone de soie à 25 % et l'on porte à l'étuve, après addition de toluène. On observe souvent, dès la douzième heure, la mise en liberté de cristaux de tyrosine. On peut aussi injecter la solution de peptone de soie dans l'organe et rechercher ensuite s'il s'est fait dans les cellules une cristallisation de tyrosine. De toutes façons la méthode permet d'être renseigné à bref délai et sans appareils compliqués, sur la teneur d'organe donné en ferments peptolytiques. Une autre méthode utilisable surtout pour la recherche micro-chimique des ferments repose sur cette observation que les polypeptides renfermant du tryptophane ne donnent avec l'eau de brome aucune coloration violette. Si le tryptophane vient à être séparé, la réaction colorée se produit. Cette méthode est particulièrement recommandable pour déceler les ferments peptolytiques dans les tissus végétaux. L'auteur se sert d'une solution à 10 % de glycyl-l-tryptophane ; cette solution ne donne aucune réaction colorée avec l'eau de brome; on fait des coupes dans différentes régions de la plante, coupes que l'on porte dans la solution indiquée avec un peu de toluène ; 12, 24, 36 et 48 heures après, on enlève les coupes et l'on essaie la réaction du tryptophane
dans les cellules une cristallisation de tyrosine. De toutes façons la méthode permet d'être renseigné à bref délai et sans appareils compliqués, sur la teneur d'organe donné en ferments peptolytiques. Une autre méthode utilisable surtout pour la recherche micro-chimique des ferments repose sur cette observation que les polypeptides renfermant du tryptophane ne donnent avec l'eau de brome aucune coloration violette. Si le tryptophane vient à être séparé, la réaction colorée se produit. Cette méthode est particulièrement recommandable pour déceler les ferments peptolytiques dans les tissus végétaux. L'auteur se sert d'une solution à 10 % de glycyl-l-tryptophane ; cette solution ne donne aucune réaction colorée avec l'eau de brome; on fait des coupes dans différentes régions de la plante, coupes que l'on porte dans la solution indiquée avec un peu de toluène ; 12, 24, 36 et 48 heures après, on enlève les coupes et l'on essaie la réaction du tryptophane ; celle-ci est positive dans la majorité des cas. La réaction pratiquée sur les coupes elles-mêmes peut même permettre de localiser les ferments. On peut aussi injecter dans la plante la solution de glycyl-l-tryptophane et faire l'épreuve colorée sur la solution et sur les coupes pratiquées dans les divers organes. Jusqu'ici les données rassemblées par l'auteur ne lui permettent pas d'énoncer des conclusions sur la localisation des ferments peptolytiques. M. JAVILLIER. A. KÖLLER. — The Study of Enzymes by means of the synthetic Polypeptides (L'étude des diastases au moyen des polypeptides synthétiques). J. biol. Chemistry, t. VIII, août 1910, pp. 145-175. Un certain nombre de recherches, parmi lesquelles il faut citer celles que K. a publiées déjà (en collaboration avec Abderhalden), ont établi l'importance de l'emploi des peptides synthétiques doués du pouvoir rotatoire dans l'étude des diastases protéolytiques (v. ce Bull., t. VI, p. 54). L'auteur veut montrer que par l'emploi d'un peptide simple, l'alanylglycine racémique, on peut, en suivant simplement les variations du pouvoir rotatoire, étudier très commodément les ferments protéolytiques. Ce peptide a été choisi, d'abord parce qu'il est facilement hydrolisé par la trypsine, ensuite parce qu'il est un des plus faciles à obtenir parmi ceux dont le
Jusqu'ici les données rassemblées par l'auteur ne lui permettent pas d'énoncer des conclusions sur la localisation des ferments peptolytiques. M. JAVILLIER. A. KÖLLER. — The Study of Enzymes by means of the synthetic Polypeptides (L'étude des diastases au moyen des polypeptides synthétiques). J. biol. Chemistry, t. VIII, août 1910, pp. 145-175. Un certain nombre de recherches, parmi lesquelles il faut citer celles que K. a publiées déjà (en collaboration avec Abderhalden), ont établi l'importance de l'emploi des peptides synthétiques doués du pouvoir rotatoire dans l'étude des diastases protéolytiques (v. ce Bull., t. VI, p. 54). L'auteur veut montrer que par l'emploi d'un peptide simple, l'alanylglycine racémique, on peut, en suivant simplement les variations du pouvoir rotatoire, étudier très commodément les ferments protéolytiques. Ce peptide a été choisi, d'abord parce qu'il est facilement hydrolisé par la trypsine, ensuite parce qu'il est un des plus faciles à obtenir parmi ceux dont le pouvoir rotatoire se prête à ces recherches. En faisant agir le suc de levure pressée sur l'alanylglycine racémique, il y a seulement redoublement de la d-alanylglycine ; il reste donc le peptide gauche, ainsi que de la d-alanine et du glycocolle. Avant l'action de la diastase, le pouvoir rotatoire du liquide est nul; il croît au fur et à mesure que l'hydrolyse progresse, jusqu'à un maximum. Si on utilise une solution N/2, contenant 3,56 % de dipeptide, on voit que le pouvoir rotatoire spécifique de la l-alanylglycine est -51°6, tandis que celui de la d-alanine est seulement + 2°7 en examinant le mélange de ces deux corps, à la concentration indiquée, au tube de 1 décimètre, on trouve une rotation de — 1083. La méthode polarimétrique offre donc une sensibilité et une exactitude très suffisantes. On peut préparer d'avance et conserver pendant longtemps la solution de peptide; l'expérience montre qu'après treize mois il n'y a pas de variation du pouvoir rotatoire, preuve que les bactéries n'ont pu intervenir. Si on fait agir non pas le suc de levure, mais le précipité obtenu par l'alcool, séché et redissous dans un peu d'eau physiologique, on peut voir que la diastase protéolytique est
liquide est nul; il croît au fur et à mesure que l'hydrolyse progresse, jusqu'à un maximum. Si on utilise une solution N/2, contenant 3,56 % de dipeptide, on voit que le pouvoir rotatoire spécifique de la l-alanylglycine est -51°6, tandis que celui de la d-alanine est seulement + 2°7 en examinant le mélange de ces deux corps, à la concentration indiquée, au tube de 1 décimètre, on trouve une rotation de — 1083. La méthode polarimétrique offre donc une sensibilité et une exactitude très suffisantes. On peut préparer d'avance et conserver pendant longtemps la solution de peptide; l'expérience montre qu'après treize mois il n'y a pas de variation du pouvoir rotatoire, preuve que les bactéries n'ont pu intervenir. Si on fait agir non pas le suc de levure, mais le précipité obtenu par l'alcool, séché et redissous dans un peu d'eau physiologique, on peut voir que la diastase protéolytique est fortement altérée par action de l'alcool ; ce dernier corps ne peut donc être utilisé à sa préparation. Si on dialyse le suc de levure, l'activité augmente, par suite de la disparition de l'acide libre qui gêne la diastase ; le même résultat est obtenu par neutralisation du suc de levure (vis-à-vis du tournesol). Il faut noter qu'une dialyse prolongée (à travers un tube de parchemin) affaiblit la diastase, dont une partie passe à travers la membrane dialysante. La solution dialysée peut être évaporée à sec dans le vide et redissoute dans l'eau sans perdre son activité. La diastase est détruite après un chauffage de six minutes à 750 ; en revanche elle peut persister longtemps à 37°, car elle agit encore, dans une digestion à cette température, après treize jours. La présence de chlorure de sodium n'a pas d'action sur la vitesse d'hydrolyse du dipeptide, tandis que cette vitesse est accélérée par les faibles doses de chlorure de calcium (1 %). Une dose dix fois plus élevée est au contraire légèrement retardatrice. P. THOMAS. LAFAYETTE B. MENDEL et ALICE BLOOD. — Some Peculiarities of the Proteolytic Activity of Papain (Quelques particularités de l'action protéolytique de la papaine). J. biol.
levure (vis-à-vis du tournesol). Il faut noter qu'une dialyse prolongée (à travers un tube de parchemin) affaiblit la diastase, dont une partie passe à travers la membrane dialysante. La solution dialysée peut être évaporée à sec dans le vide et redissoute dans l'eau sans perdre son activité. La diastase est détruite après un chauffage de six minutes à 750 ; en revanche elle peut persister longtemps à 37°, car elle agit encore, dans une digestion à cette température, après treize jours. La présence de chlorure de sodium n'a pas d'action sur la vitesse d'hydrolyse du dipeptide, tandis que cette vitesse est accélérée par les faibles doses de chlorure de calcium (1 %). Une dose dix fois plus élevée est au contraire légèrement retardatrice. P. THOMAS. LAFAYETTE B. MENDEL et ALICE BLOOD. — Some Peculiarities of the Proteolytic Activity of Papain (Quelques particularités de l'action protéolytique de la papaine). J. biol. Chemistry, t. VIII, septembre 1910, pp. 177-213. Les divers travaux publiés sur la diastase digestive du latex de Carica papaya, la papaine, renferment beaucoup de données contradictoires. En particulier, certains auteurs ont trouvé que cette diastase pousse le dédoublement très loin, jusqu'au stade acides aminés; d'autres éloignent la papaine des protéases animales en admettant que son pouvoir digestif est moindre. Vines a essayé d'expliquer un certain nombre de ces contradictions en supposant que la papaine est un mélange de plusieurs diastases, parmi lesquelles l'érepsine. Cet auteur signale l'action particulière de l'acide cyanhydrique, qui n'entrave pas l'action de la papaine comme les autres antiseptiques. M. et B. ont repris cette étude; ils ont vu que la digestion de la peptone de Witte par la papaine en présence des antiseptiques ordinaires est très faible, si on en juge par la réaction du tryptophane. Au contraire, si on opère en présence d'acide cyanhydrique, l'hydrolyse est rapide, parce que ce corps accélère l'action diastasique. Cet effet n'est d'ailleurs pas limité à la digestion de la peptone, mais se produit aussi avec l'albumine d'œuf crue ou coagulée, la fibrine et l'édestine, si on en juge par l'apparition de leucine, tyrosine et tryptophane, la disparition des
protéases animales en admettant que son pouvoir digestif est moindre. Vines a essayé d'expliquer un certain nombre de ces contradictions en supposant que la papaine est un mélange de plusieurs diastases, parmi lesquelles l'érepsine. Cet auteur signale l'action particulière de l'acide cyanhydrique, qui n'entrave pas l'action de la papaine comme les autres antiseptiques. M. et B. ont repris cette étude; ils ont vu que la digestion de la peptone de Witte par la papaine en présence des antiseptiques ordinaires est très faible, si on en juge par la réaction du tryptophane. Au contraire, si on opère en présence d'acide cyanhydrique, l'hydrolyse est rapide, parce que ce corps accélère l'action diastasique. Cet effet n'est d'ailleurs pas limité à la digestion de la peptone, mais se produit aussi avec l'albumine d'œuf crue ou coagulée, la fibrine et l'édestine, si on en juge par l'apparition de leucine, tyrosine et tryptophane, la disparition des produits précipitables par l'acide trichloracétique à chaud et la solubilisation des protéines insolubles. L'acide cyanhydrique accélère aussi la coagulation du lait et la liquéfaction de la gélatine. Ce fait explique les contradictions entre les auteurs, dont les uns faisaient usage d'acide cyanhydrique, les autres non. Parmi les substances diverses essayées, l'hydrogène sulfuré seul produit une accélération de la digestion comparable à celle de l'acide cyanhydrique. L'activité de ce dernier peut être attribuée à des causes multiples; les auteurs les étudient et éliminent successivement: la concentration des ions hydrogène: la destruction d'une substance empêchante existant soit dans la papaine, soit dans le substratum; l'activation d'un papaïnogène. On peut donc seulement comparer le rôle de l'acide cyanhydrique à celui des coenzymes. Les auteurs confirment le phénomène de digestion rapide des protéines aux températures voisines de l'ébullition, signalé par Delezenne, Mouton et Pozerski; ils trouvent que les protéines végétales, édestine, excelsine, sont digérées avec la même rapidité que l'ovalbumine, à 80°. Dans les conditions les plus favorables, en présence d'acide cyanhydrique, la digestion à 80° va jusqu'au stade acides aminés. M. et B. sont en contradiction formelle avec Pozerski au sujet de l'action destructrice qui serait exercée à la longue sur la papaine
l'hydrogène sulfuré seul produit une accélération de la digestion comparable à celle de l'acide cyanhydrique. L'activité de ce dernier peut être attribuée à des causes multiples; les auteurs les étudient et éliminent successivement: la concentration des ions hydrogène: la destruction d'une substance empêchante existant soit dans la papaine, soit dans le substratum; l'activation d'un papaïnogène. On peut donc seulement comparer le rôle de l'acide cyanhydrique à celui des coenzymes. Les auteurs confirment le phénomène de digestion rapide des protéines aux températures voisines de l'ébullition, signalé par Delezenne, Mouton et Pozerski; ils trouvent que les protéines végétales, édestine, excelsine, sont digérées avec la même rapidité que l'ovalbumine, à 80°. Dans les conditions les plus favorables, en présence d'acide cyanhydrique, la digestion à 80° va jusqu'au stade acides aminés. M. et B. sont en contradiction formelle avec Pozerski au sujet de l'action destructrice qui serait exercée à la longue sur la papaine par le blanc d'œuf; ils trouvent au contraire que les protéines exercent une action protectrice sur les diastases, car avec six échantillons différents de papaine étudiés par eux, la diastase s'affaiblissait plus vite dans sa solution pure qu'en présence de blanc d'œuf; ce dernier la protège donc nettement. On emploie habituellement pour ces expériences du latex desséché ou précipité par l'alcool; les auteurs se sont assurés que le latex frais de papayer, obtenu par incision de la peau des fruits encore verts, se comporte absolument de même. Enfin, ils ont vu que des extraits d'Ascaris, qui sont fortement antipepsiques et antitrypsiques, n'exercent aucune action sur la protéolyse papainique. Ces caractères classent donc la papaine dans un groupe à part; elle diffère à la fois des protéases animales et des autres protéases végétales, et paraît être constituée réellement par une diastase unique. P. THOMAS. ALICE BLOOD. — The Erepsin of the Cabbage (Brassica oleracea). J. of biol. Chemistry, t. VIII, septembre 1910, pp. 215-225. Des choux broyés et pressés donnent un jus trouble qui, après dialyse, peut être filtré; la précipitation par le sulfate d'ammonium saturé donne un léger précipité que l'on peut redissoudre; on a ainsi une solution active qui
habituellement pour ces expériences du latex desséché ou précipité par l'alcool; les auteurs se sont assurés que le latex frais de papayer, obtenu par incision de la peau des fruits encore verts, se comporte absolument de même. Enfin, ils ont vu que des extraits d'Ascaris, qui sont fortement antipepsiques et antitrypsiques, n'exercent aucune action sur la protéolyse papainique. Ces caractères classent donc la papaine dans un groupe à part; elle diffère à la fois des protéases animales et des autres protéases végétales, et paraît être constituée réellement par une diastase unique. P. THOMAS. ALICE BLOOD. — The Erepsin of the Cabbage (Brassica oleracea). J. of biol. Chemistry, t. VIII, septembre 1910, pp. 215-225. Des choux broyés et pressés donnent un jus trouble qui, après dialyse, peut être filtré; la précipitation par le sulfate d'ammonium saturé donne un léger précipité que l'on peut redissoudre; on a ainsi une solution active qui peut se garder longtemps au frais. Cette solution est fortement érepsique; elle met en liberté le tryptophane de la peptone de Witte et de la caséine, la tyrosine de la peptone Roche. De plus, elle coagule le lait et liquéfie la gélatine. En revanche, elle ne digère pas la fibrine, l'ovalbumine coagulée ni l'édestine, soit en milieu acide, soit en milieu neutre ou alcalin, soit en présence d'acide cyanhydrique. Cette érepsine ne demande pas une alcalinité rigoureusement déterminée; elle ne commence à être empêchée fortement que lorsque la réaction devient acide au méthylorange. P. THOMAS. C. BRADLEY. — Some Lipase Reactions (Quelques particularités des réactions lipasiques). J. of biol. Chemistry, t. VIII, septembre 1910, pp. 251-264. En présence d'un excès d'eau, l'hydrolyse de la trioléine augmente régulièrement si on augmente la quantité de lipase; on est conduit à admettre un effet de masse de la lipase agissant sur l'équilibre. Si la quantité de lipase est assez grande, la réaction peut devenir complète. Une quantité donnée de lipase peut, dans les meilleures conditions, mettre en liberté une quantité donnée d'acides gras de la trioléine, quelle que soit la masse de cette dernière introduite en réaction. Quand l'eau est en proportion plus