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après cinq jours de dialyse tout pouvoir empêchant contre l'entérokinase et la trypsine active ; ZUNZ explique ce fait par l'adsorption des substances empêchant par la paroi dialysante ; le sac de dialyse agit alors à la façon de certaines substances pulvérulentes, dont le noir animal (HEDIN l.c.) est un exemple. D'après RONDONI l'antitrypsine du sérum humain est détruite par une faible acidification, une faible alcalinisation et par les savons. L'action neutralisante de l'acide acétique dilué (2 %) a été démontrée par HEDIN. Je viens d'employer, un peu malgré moi et par la force de l'habitude, l'expression d'antitrypsine. Dans le langage physiologique on dit couramment—selon le test employé — que le sérum contient une « antitrypsine », une « antikinase », un « antilapsine », etc. Depuis quelques années, on le sait, l'idée s'est imposée aux expérimentateurs, surtout à ceux que préoccupent les questions d'immunité, qu'à toute propriété du sérum correspond une substance particulière, support de cette propriété. Sans vouloir nier la possibilité de la présence de ces substances dans le sérum, nous disons volontiers avec GENGOU (R) « que leur existence est plus hypothétique que démontrée » : elle paraît assez improbable en ce qui concerne la propriété antiprotéolytique ou d'une façon plus générale, antidiastasique, du sérum. En effet celle-ci paraît être liée à l'une des parties constituantes du sérum, la portion albuminoïde. On peut diviser grossièrement les substances protéiques du sérum en deux fractions, la fraction globuline et la fraction sérumalbumine. Pour FULD et SPIRO, GLÄSSNER, l'antiprotéase aurait comme support la fraction albuminoïde séparable par le sulfate d'Ammonium à saturation au tiers, c'est-à-dire l'euglobuline. Pour LANDSTEINER, CATHCART, VERNON, HEDIN, BAER, etc., c'est au contraire la fraction sérum-albumine qui supporte la propriété antifermant du sang. La fraction euglobuline représenterait le support des protéases dont on a montré l'existence dans le sérum. Pour citer impartiallement les faits, ajoutons enfin que DÖBLIN reconnaît aux deux fractions protéiques du sérum une action antitryptique ; selon cet auteur les corps albuminoïdes n'ont d'ailleurs aucune participation spécifique dans l'action antitryptique du sérum, et l'action antitryptique du sérum n'est aucunement en rapport avec la concentration
ou d'une façon plus générale, antidiastasique, du sérum. En effet celle-ci paraît être liée à l'une des parties constituantes du sérum, la portion albuminoïde. On peut diviser grossièrement les substances protéiques du sérum en deux fractions, la fraction globuline et la fraction sérumalbumine. Pour FULD et SPIRO, GLÄSSNER, l'antiprotéase aurait comme support la fraction albuminoïde séparable par le sulfate d'Ammonium à saturation au tiers, c'est-à-dire l'euglobuline. Pour LANDSTEINER, CATHCART, VERNON, HEDIN, BAER, etc., c'est au contraire la fraction sérum-albumine qui supporte la propriété antifermant du sang. La fraction euglobuline représenterait le support des protéases dont on a montré l'existence dans le sérum. Pour citer impartiallement les faits, ajoutons enfin que DÖBLIN reconnaît aux deux fractions protéiques du sérum une action antitryptique ; selon cet auteur les corps albuminoïdes n'ont d'ailleurs aucune participation spécifique dans l'action antitryptique du sérum, et l'action antitryptique du sérum n'est aucunement en rapport avec la concentration de ce sérum en substances protéiques. L'entente n'est pas près d'être réalisée sur cette question de la nature chimique des substances du sérum qui servent de substratum au pouvoir antifermant. En effet, un troisième groupe d'expérimentateurs attribuent cette spécificité aux corps lipoïdes [WEINLAND, NEUMANN, PICK et PRIBRAM, SCHWARZ, BAUER]. Cette opinion ne s'impose pas ; elle est rejetée par K. MEYER, COBLINER, KAVASHIMA. Pour DÖBLIN et RONDONI, les lipoïdes tels que la lécithine exercent bien une certaine action inhibitrice sur la digestion tryptique, mais elle n'est pas de l'ordre de celle obtenue avec le sérum ; on ne réussit pas à réactiver par l'addition de lipoïdes le sérum rendu inactif par le chauffage. Dès la publication du mémoire de O. SCHWARZ j'avais entrepris, en septembre 1909, la vérification des conclusions de cet auteur; il m'avait été impossible de les admettre, étant donné les résultats négatifs que j'avais eus en étudiant l'action antiprotéolytique du sérum (de chien) débarrassé par l'éther de ses lipoïdes solubles dans ce solvant ; un tel sérum avait conservé ses propriétés antitryptiques. En conclusion, nous ne savons rien de précis, rien de définitivement établi sur la nature chimique des substances qui, dans le sérum, supportent la propriété
opinion ne s'impose pas ; elle est rejetée par K. MEYER, COBLINER, KAVASHIMA. Pour DÖBLIN et RONDONI, les lipoïdes tels que la lécithine exercent bien une certaine action inhibitrice sur la digestion tryptique, mais elle n'est pas de l'ordre de celle obtenue avec le sérum ; on ne réussit pas à réactiver par l'addition de lipoïdes le sérum rendu inactif par le chauffage. Dès la publication du mémoire de O. SCHWARZ j'avais entrepris, en septembre 1909, la vérification des conclusions de cet auteur; il m'avait été impossible de les admettre, étant donné les résultats négatifs que j'avais eus en étudiant l'action antiprotéolytique du sérum (de chien) débarrassé par l'éther de ses lipoïdes solubles dans ce solvant ; un tel sérum avait conservé ses propriétés antitryptiques. En conclusion, nous ne savons rien de précis, rien de définitivement établi sur la nature chimique des substances qui, dans le sérum, supportent la propriété anti-ferment, antitryptique en particulier, de ce liquide. IV La propriété antitryptique du sérum, considérée du point de vue des théories de l'immunité Il est encore prématuré de discuter si l'antiprotéase — dont nous ne connaissons pas la nature chimique — est un ferment et si cette même antiprotéase est un anticorps, au sens biologique du mot. Aucune solution, même approchée, n'a été donnée de ces deux problèmes. Nous sommes donc en présence de deux hypothèses ; je les examinerai très rapidement. L'antiprotéase est-elle un ferment ? Les premiers expérimentateurs n'hésitaient pas à l'affirmer. Ils basaient leur théorie sur la thermolabilité du pouvoir antiferment du sang; cet argument est d'une insuffisance manifeste (1) ; il est d'ailleurs fortement ébranlé par les affirmations de DOBLIN sur la thermostabilité de l'antiprotéase. À l'appui de cette même opinion on invoque encore la possibilité d'augmenter le titre antiferment du sang, par l'introduction dans l'organisme, d'antigènes-ferments déterminés. En opposition à ces deux ordres de faits on peut faire valoir d'une part la non-spécificité de la réaction antiprotéolytique du sang ; d'autre part il est incontestable que l'inhibition d'un ferment protéolytique par le sérum s'écarte notablement, dans sa manière d'être, des lois d'action connues des diastases. L'antiprotéase
anticorps, au sens biologique du mot. Aucune solution, même approchée, n'a été donnée de ces deux problèmes. Nous sommes donc en présence de deux hypothèses ; je les examinerai très rapidement. L'antiprotéase est-elle un ferment ? Les premiers expérimentateurs n'hésitaient pas à l'affirmer. Ils basaient leur théorie sur la thermolabilité du pouvoir antiferment du sang; cet argument est d'une insuffisance manifeste (1) ; il est d'ailleurs fortement ébranlé par les affirmations de DOBLIN sur la thermostabilité de l'antiprotéase. À l'appui de cette même opinion on invoque encore la possibilité d'augmenter le titre antiferment du sang, par l'introduction dans l'organisme, d'antigènes-ferments déterminés. En opposition à ces deux ordres de faits on peut faire valoir d'une part la non-spécificité de la réaction antiprotéolytique du sang ; d'autre part il est incontestable que l'inhibition d'un ferment protéolytique par le sérum s'écarte notablement, dans sa manière d'être, des lois d'action connues des diastases. L'antiprotéase est-elle un anticorps ? On a rapproché la neutralisation d'une trypsine par un sérum de la neutralisation d'une toxine par une antitoxine ; la preuve de l'identité entre ces deux ordres de phénomènes n'a pas été faite d'une manière irréfutable; notons toutefois que l'antitrypsine répond à la loi de DANYSZ et DUNGERN (LEVADITI, K. MEYER, RONDONI). Les expérimentateurs qui soutiennent que les substances antiprotéolytiques naturelles du sérum sont des anticorps, se trouvent partagés quand il s'agit de préciser la substance génératrice de ces anticorps, le antigène. La première idée qui s'impose à l'esprit c'est l'établissement d'un rapport de cause à effet entre les ferments digestifs sécrétés par l'être vivant et l'action antiferment du sang. Ainsi l'antitrypsine résulterait d'une réaction de l'organisme contre la trypsine (1) P. THOMAS. Les diastases ; méthodes de recherches, procédés d'étude. Bulletin Institut Pasteur, nos 2, 3 et 4; Igog (en particulier/). i3g.) résorbée. AMBARD (61) explique l'augmentation du pouvoir antitryptique de certains cas de carcinomes par une hypersécrétion pancréatique ; COBLINER voit l'action antitryptique du sérum s'affaiblir après l'ablation partielle du pancréas ; elle redevient normale quand on fait ingérer à l'animal en expérience (chien) des préparations de trypsine. Tenons ces faits pour démontrés. Comment
et DUNGERN (LEVADITI, K. MEYER, RONDONI). Les expérimentateurs qui soutiennent que les substances antiprotéolytiques naturelles du sérum sont des anticorps, se trouvent partagés quand il s'agit de préciser la substance génératrice de ces anticorps, le antigène. La première idée qui s'impose à l'esprit c'est l'établissement d'un rapport de cause à effet entre les ferments digestifs sécrétés par l'être vivant et l'action antiferment du sang. Ainsi l'antitrypsine résulterait d'une réaction de l'organisme contre la trypsine (1) P. THOMAS. Les diastases ; méthodes de recherches, procédés d'étude. Bulletin Institut Pasteur, nos 2, 3 et 4; Igog (en particulier/). i3g.) résorbée. AMBARD (61) explique l'augmentation du pouvoir antitryptique de certains cas de carcinomes par une hypersécrétion pancréatique ; COBLINER voit l'action antitryptique du sérum s'affaiblir après l'ablation partielle du pancréas ; elle redevient normale quand on fait ingérer à l'animal en expérience (chien) des préparations de trypsine. Tenons ces faits pour démontrés. Comment expliquer alors que le sérum de veau soit moins riche en antitrypsine que le sérum de cheval ? par quel caprice de la nature le sérum de cheval, celui de mouton (animaux herbivores) sont-ils très notablement plus antitryptiques que le sérum de chien (animal carnivore) et que celui de rhinocéros? Dirait-on que le cobaye et le mouton ne trouvant pas d'emploi à leur trypsine la résorbent en totalité et par conséquent doivent réagir très activement pour en combattre les effets nocifs ? Quelle invraisemblance! On a mis l'augmentation de l'indice antitryptique observée dans certaines maladies infectieuses sur le compte de l'hyperleucocytose ; la protéase leucocytaire abondamment excrétée serait ici l'antigène. Ce fait n'est pas général [JACOB L. (62) et beaucoup d'autres] ; une hyperleucocytose notable est parfaitement compatible avec un niveau antitryptique normal ; d'autre part, une hypoleucocytose expérimentale (par injection de peptone) ne s'accompagne pas d'abaissement du taux antitryptique [JURGENSCHON (63)]. En résumé nos connaissances sur la nature, le mécanisme d'action et l'origine des antiferments du sang peuvent se schématiser ainsi: a) Il existe dans le sérum des mammifères des substances antagonistes (anticorps normaux) contre les ferments en général, contre les ferments protéolytiques en particulier. Ces substances ne sont
Dirait-on que le cobaye et le mouton ne trouvant pas d'emploi à leur trypsine la résorbent en totalité et par conséquent doivent réagir très activement pour en combattre les effets nocifs ? Quelle invraisemblance! On a mis l'augmentation de l'indice antitryptique observée dans certaines maladies infectieuses sur le compte de l'hyperleucocytose ; la protéase leucocytaire abondamment excrétée serait ici l'antigène. Ce fait n'est pas général [JACOB L. (62) et beaucoup d'autres] ; une hyperleucocytose notable est parfaitement compatible avec un niveau antitryptique normal ; d'autre part, une hypoleucocytose expérimentale (par injection de peptone) ne s'accompagne pas d'abaissement du taux antitryptique [JURGENSCHON (63)]. En résumé nos connaissances sur la nature, le mécanisme d'action et l'origine des antiferments du sang peuvent se schématiser ainsi: a) Il existe dans le sérum des mammifères des substances antagonistes (anticorps normaux) contre les ferments en général, contre les ferments protéolytiques en particulier. Ces substances ne sont pas spécifiques; il est même possible qu'il n'y ait qu'une seule substance, polyvalente. Nous ignorons la nature du ou des antiferments du sérum sanguin. Ce sont sans doute des substances colloïdales, peut-être des complexes lipoido-protéiques adhérant facilement aux protéines. « Leur action empêchante consiste vraisemblablement en la substitution d'un phénomène d'adhésion à un autre, en la formation d'un complexe en lieu et place d'un autre » (ZUNZ). b) Au cours de certains états morbides (cachexies de causes variées, intoxications) se compagnant d'une forte désintégration protéique, l'organisme libère des protéases endocellulaires (protéases autolytiques) ; elles jouent le rôle d'antigènes, d'où : augmentation de l'indice antiprotéolytique du sérum sanguin (BRAUNSTEIN). c) Une élévation du taux de l'indice antitryptique des humeurs n'a rien de pathognomonique. Deux objections de principe peuvent être produites contre le rôle « antigène » des protéases autolytiques. D'une part, malgré les travaux de ADLER (64) sur l'auto-spermotoxine réalisée pour les spermatozoïdes de cobaye et ceux de DONATH et LANDSTEINER (65), MEYER et EMMERICH (66) sur l'auto-hémolysine de l'hémoglobinurie paroxystique, il reste à généraliser ce résultat : l'organisme est capable de fabriquer des anticorps pour sa propre substance ; actuellement on ne peut pas le tenir pour démontré. D'autre part
d'adhésion à un autre, en la formation d'un complexe en lieu et place d'un autre » (ZUNZ). b) Au cours de certains états morbides (cachexies de causes variées, intoxications) se compagnant d'une forte désintégration protéique, l'organisme libère des protéases endocellulaires (protéases autolytiques) ; elles jouent le rôle d'antigènes, d'où : augmentation de l'indice antiprotéolytique du sérum sanguin (BRAUNSTEIN). c) Une élévation du taux de l'indice antitryptique des humeurs n'a rien de pathognomonique. Deux objections de principe peuvent être produites contre le rôle « antigène » des protéases autolytiques. D'une part, malgré les travaux de ADLER (64) sur l'auto-spermotoxine réalisée pour les spermatozoïdes de cobaye et ceux de DONATH et LANDSTEINER (65), MEYER et EMMERICH (66) sur l'auto-hémolysine de l'hémoglobinurie paroxystique, il reste à généraliser ce résultat : l'organisme est capable de fabriquer des anticorps pour sa propre substance ; actuellement on ne peut pas le tenir pour démontré. D'autre part les augmentations de l'indice antitryptique peuvent se faire brusquement (en moins de 24 h. pour la ricine), cette brusquerie est incompatible avec nos connaissances sur la lenteur des réactions d'immunisation contre les ferments. (Exp. récentes de BAUER). À cette dernière observation COBLINER oppose les recherches de GAETHGENS (67) ; celui-ci obtint chez le lapin, en moins de 24 heures, une précipitine pour le bacille d'Eberth. Mais nous sortons là du domaine des ferments et du domaine des auto-antigènes; l'argument perd donc de sa valeur. Aussi me paraît-il plus vraisemable d'admettre, jusqu'à nouvel ordre, que l'augmentation de l'indice antitryptique observée dans les maladies à évolution aiguë ou subaiguë, et même dans les cachexies à forme lente est liée à la libération dans le plasma, par les cellules en voie de déchéance, des substances antiprotéolytiques qu'elles renferment normalement. Cette hypothèse, conforme d'ailleurs à celle qui vient d'être formulée par RONDONI, pourrait peut-être expliquer le passage de substances antitryptiques en grande quantité dans l'urine des animaux atteints de néphrites expérimentales [SCHIPPERS (68)] ; elle est d'accord avec l'état de nos connaissances sur l'action antiprotéolytique propre à tous les tissus de l'organisme. INDICATION BIBLIOGRAPHIQUE DES TRAVAUX CITÉS (1) HAMMARSTEN, Maly's Jahresbericht., t. XVII, p.
obtint chez le lapin, en moins de 24 heures, une précipitine pour le bacille d'Eberth. Mais nous sortons là du domaine des ferments et du domaine des auto-antigènes; l'argument perd donc de sa valeur. Aussi me paraît-il plus vraisemable d'admettre, jusqu'à nouvel ordre, que l'augmentation de l'indice antitryptique observée dans les maladies à évolution aiguë ou subaiguë, et même dans les cachexies à forme lente est liée à la libération dans le plasma, par les cellules en voie de déchéance, des substances antiprotéolytiques qu'elles renferment normalement. Cette hypothèse, conforme d'ailleurs à celle qui vient d'être formulée par RONDONI, pourrait peut-être expliquer le passage de substances antitryptiques en grande quantité dans l'urine des animaux atteints de néphrites expérimentales [SCHIPPERS (68)] ; elle est d'accord avec l'état de nos connaissances sur l'action antiprotéolytique propre à tous les tissus de l'organisme. INDICATION BIBLIOGRAPHIQUE DES TRAVAUX CITÉS (1) HAMMARSTEN, Maly's Jahresbericht., t. XVII, p. 160 ; 1887. (2) RODEN, Upsalas Lakareföreningars föredrag., t. XXII, p. 546,1887. (3) SCHNAPPAUCH et NASSE, cité par DASTRE et STASSANO, Arch. Int. Physiol., t. I, p. 88; 1904. (4) FERMI et PERNOSSI, Zeitschr. f. Hygiene., t. XVIII, p. 83, 1894. Voir aussi FERMI : Centr. f. Bakt., Orig., t. L, f. 2, 1909 et t. LVI, f. 1, sept. 1910. (5) MATTHES, Centr. f. Wissenschaft., n° 4, 1894. (6) MARTIN HAHN, Berl. Klin. Woch., 7 juin 1897, p. 499. (7) L. CAMUS et GLEY, C. R. Soc. Biol., 31 juin 1897, et Arch. de Physiol., p. 766, 1897. (8) PUGLIESE et COGGI, Boll. del. Sc. Med. d. Bologna., t. VIII, 1897. (9) ACHALME, C. R. Soc. Biol., t. LXX. p. 333, 4 mars 1911. (10) BRIOT, C. R. Acad. Se., 29 mai 1899, et Thèse Doct. es Sciences, 1900. (11) MORGENROTH, Deut. Med. Woch., 1898 (cité par EHRLICH) et Centralbl. f. Bakt. u. Parasit., t. XVI, p. 349, 1899, ibid., t. XXVII, p. 720, 1900. (12) FULD et SPIRO, Zeitsch. f. Physiol. Chem., t. XXXI, p. 132, sept. 1900. (13) ACHALME, Annales Institut Pasteur, t. XV, p. 737, 1901. (14) CHARRIN et LEVADITI, C. R. Soc. Biol., t. LII,
L, f. 2, 1909 et t. LVI, f. 1, sept. 1910. (5) MATTHES, Centr. f. Wissenschaft., n° 4, 1894. (6) MARTIN HAHN, Berl. Klin. Woch., 7 juin 1897, p. 499. (7) L. CAMUS et GLEY, C. R. Soc. Biol., 31 juin 1897, et Arch. de Physiol., p. 766, 1897. (8) PUGLIESE et COGGI, Boll. del. Sc. Med. d. Bologna., t. VIII, 1897. (9) ACHALME, C. R. Soc. Biol., t. LXX. p. 333, 4 mars 1911. (10) BRIOT, C. R. Acad. Se., 29 mai 1899, et Thèse Doct. es Sciences, 1900. (11) MORGENROTH, Deut. Med. Woch., 1898 (cité par EHRLICH) et Centralbl. f. Bakt. u. Parasit., t. XVI, p. 349, 1899, ibid., t. XXVII, p. 720, 1900. (12) FULD et SPIRO, Zeitsch. f. Physiol. Chem., t. XXXI, p. 132, sept. 1900. (13) ACHALME, Annales Institut Pasteur, t. XV, p. 737, 1901. (14) CHARRIN et LEVADITI, C. R. Soc. Biol., t. LII, p. 83, 1900. (15) LANDSTEINER, Centralbl. f. Bakt., t. XXVII, 1900, ibid., t. XXXVIII, 1905. (16) DEAN, Transact. of the pathol. Soc. of London., t. LII, 1901. (17) MESNIL, Annales Institut Pasteur., 1901. (18) ASCOLI et BEZZOLA, Berl. Klin. Woch., n° 17, 1903. (19) PERIN, C. R. Soc. Biol., p. 938,1902. (20) DELEZENNE, C. R. Soc. Biol., série de notes, t. LV, 1903. (21) MALFITANO, C. R. Soc. Biol., t. LV, p. 1611, 1903. (22) MESNIL et MOUTON, C. R. Soc., Biol., t. LV, p. 1019, 18 juillet 1903. (23) MOLL, Hofmeister's Beiträge., t. 11, p. 344, 1903. (24) SELLIER, C. R. Soc. Biol., t. LV, p. 1019, 18 juillet 1903. (25) WELSCH, Archiv. Int. de Physiol., t. VII, p. 235, 1908-1909. (26) E. MÜLLER, Münch. Med. Woch., p. 354, 1907. (27) DOCHÉ A.-R., Journ. of exp. Med., p. 718. 1909. (28) FINZI, C. R. Soc. Biol., t. LXVI, p. 1007, 9 juin 1909. (29) BRIEGER et TREBING, Berl. Klin. Woch., no 22, 1908 et n° 24, 1908. (30) BECKER, Berl. Klin. Woch., p. 1016, 31 mai 1909. (31) FURST, Berl. Klin. Woch., n° 2, 1909. (32) GLAESSNER, Beit. z. Chem. Physiol. u Path., t. IV, fasc. 1 et 2,
938,1902. (20) DELEZENNE, C. R. Soc. Biol., série de notes, t. LV, 1903. (21) MALFITANO, C. R. Soc. Biol., t. LV, p. 1611, 1903. (22) MESNIL et MOUTON, C. R. Soc., Biol., t. LV, p. 1019, 18 juillet 1903. (23) MOLL, Hofmeister's Beiträge., t. 11, p. 344, 1903. (24) SELLIER, C. R. Soc. Biol., t. LV, p. 1019, 18 juillet 1903. (25) WELSCH, Archiv. Int. de Physiol., t. VII, p. 235, 1908-1909. (26) E. MÜLLER, Münch. Med. Woch., p. 354, 1907. (27) DOCHÉ A.-R., Journ. of exp. Med., p. 718. 1909. (28) FINZI, C. R. Soc. Biol., t. LXVI, p. 1007, 9 juin 1909. (29) BRIEGER et TREBING, Berl. Klin. Woch., no 22, 1908 et n° 24, 1908. (30) BECKER, Berl. Klin. Woch., p. 1016, 31 mai 1909. (31) FURST, Berl. Klin. Woch., n° 2, 1909. (32) GLAESSNER, Beit. z. Chem. Physiol. u Path., t. IV, fasc. 1 et 2, 1903. (33) MARCUS, Berl. Klin. Woch., t. XLV, p. 1319, 1908. (34) ZUNZ E., Mém. couronnés Acad. Roy. Méd. Belgique, t. XX, 5° fascicule. 1909, et Bull. Acad. B. Méd. Belgique., 1905. (35) BRAUNSTEIN, Deutsch. Med. Woch., n° 13, 1909, et Medizinskoe Obosrenie, no 11, 1909, Berl. Klin. Woch., n° 11, 1910. (36) BRAUNSTEIN et KEPINOW L., Bioch. Zeitsch., t. XXVII, f. 1-2, p. 170, 1910. (37) KURT MEYER, Berl. Klin. Woch., p. 1064, 7 juin 1909. (38) OPIE, BARKER et DOCHÉZ, Journ. of exp. Méd., t. XIII, n° 1, p. 162, 1911. (39) HIRATA, Bioch. Zeitsch., t. XXVII, f. 5 et 6, p. 397, 1910. (40) LAUNOY L., C. R. Soc. Biol., p. 367, 10 mars 1911. (41) KRAUSE et KLUG, Berl. Klin. Woch., p. 1454, 3 août 1908. (42) MORGENROTH, l. c., n° 11 de cet index. (43) GESSARO, C. R. Soc. Biol., p. 1398, 1902. (44) KURT MEYER, Bioch. Zeitsch., t. XXIII, p. 89. 1910. (45) JOCHMANN et KANTOROWICZ, Zeitsch. f. Klin. Med., t. LXVI, f. 1 et 2, p. 153, 1909. (46) OPIE et BARKER, Journ. of exp. Med., p. 207, 1907. (47) CHIAROLALZA, Med. Naturwissenschaft. Archiv., t 11, f. 1. (48) DOBLIN, Zeitsch. f. Immunitätstforschung.,