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févr. 1911, pp. 46-64. Les réactions biologiques permettent généralement de distinguer entre les espèces, mais pas entre les matières protéiques d'une même espèce. On a signalé depuis longtemps l'exception que présente le lait, dans lequel la caséine d'une part et les albumines d'autre part se comportent différemment à l'égard du même anticorps. B. et E. font de cette particularité une étude détaillée, en se servant de la déviation du complément. Pour rendre la méthode sensible, on prépare des anticorps contre la caséine, la globuline et l'albumine, et l'on cherche pour quelle dilution des trois matières protéiques le complément est encore fixé. Il est remarquable que la globuline fournisse un anticorps plus actif que l'albumine. La caséine, la globuline et l'albumine ont chacune une affinité spéciale pour l'anticorps correspondant. La globuline est plus près de la caséine que l'albumine. Globuline et albumine sont d'ailleurs moins différenciées entre elles qu'à l'égard de la caséine. Les trois matières protéiques du colostrum se comportent entre elles comme celles du lait. Mais elles ne se différencient pas de celles du lait, pas plus que la globuline du lait et du colostrum ne se différencie de celle du sérum. Il semble donc que la globuline, ou l'albumine, soit identique dans les trois milieux. Dans le lait de femme, la globuline se différencie aussi de la caséine. L'albumine n'existe qu'en très petite quantité, et n'a pu être étudiée. G. ABT. A. BACH. — Zur Kenntnis der Reduktionsfermente. 1. Mitt. Ueber das Schardinger-Enzym (Perhydridase) (Contribution à l'étude des ferments réducteurs. 1er mém. Sur l'enzyme de Schardinger). Biochem. Zeitsch., t. XXXI, 22 mars 1911, pp. 443-449. Le ferment découvert dans le lait par Schardinger ne réduit le bleu de méthylène qu'en présence d'une aldéhyde (acétique, formique, etc.). Comment faut-il interpréter ce fait ? Si l'on ajoute de la mousse de palladium à une solution aqueuse d'hypophosphite, il se forme aussitôt du phosphite, tandis que de l'H se dégage, capable de réduire le bleu de méthylène. Le palladium provoque une décomposition de l'eau, avec oxydation d'une part, et formation d'H naissant de l'autre. Selon B., c'est de la même manière
l'albumine, soit identique dans les trois milieux. Dans le lait de femme, la globuline se différencie aussi de la caséine. L'albumine n'existe qu'en très petite quantité, et n'a pu être étudiée. G. ABT. A. BACH. — Zur Kenntnis der Reduktionsfermente. 1. Mitt. Ueber das Schardinger-Enzym (Perhydridase) (Contribution à l'étude des ferments réducteurs. 1er mém. Sur l'enzyme de Schardinger). Biochem. Zeitsch., t. XXXI, 22 mars 1911, pp. 443-449. Le ferment découvert dans le lait par Schardinger ne réduit le bleu de méthylène qu'en présence d'une aldéhyde (acétique, formique, etc.). Comment faut-il interpréter ce fait ? Si l'on ajoute de la mousse de palladium à une solution aqueuse d'hypophosphite, il se forme aussitôt du phosphite, tandis que de l'H se dégage, capable de réduire le bleu de méthylène. Le palladium provoque une décomposition de l'eau, avec oxydation d'une part, et formation d'H naissant de l'autre. Selon B., c'est de la même manière qu'agit le ferment de Schardinger ; il joue le rôle d'un catalyseur dans l'oxydation de l'aldéhyde par l'eau, tandis que l'hydrogène qui se forme réduit le bleu de méthylène. La réduction comporte la participation de deux éléments, ferment et aldéhyde. Dans les ferments réducteurs des organes, du foie en particulier, les deux éléments seraient réunis. En effet, l'addition d'aldéhyde (acétique surtout) en petite quantité, accélère la réduction du bleu par le ferment du foie. B. a pu retirer du foie, par extraction à l'eau additionnée de 1 % de bicarbonate de soude, précipitation par l'alcool après neutralisation, puis redissolution dans le bicarbonate de soude à 0,5 % et neutralisation, un ferment qui est inactif employé seul, et très actif en présence d'aldéhyde. Un excès d'aldéhyde suspend la réaction. L'auteur voit une analogie entre la structure de ces ferments, et celle qu'il attribue aux ferments oxydants. L'enzyme du lait est la peroxydase, l'aldéhyde joue le rôle de l'eau oxygénée, le ferment du foie est l'oxydase, renfermant à la fois la peroxydase et le peroxyde. Suivent des considérations sur la dissociation de l'eau et la formation possible d'un perhydrure d'oxygène H20 < H combinaison labile intermédiaire dans les réductions provoquées par des
les deux éléments seraient réunis. En effet, l'addition d'aldéhyde (acétique surtout) en petite quantité, accélère la réduction du bleu par le ferment du foie. B. a pu retirer du foie, par extraction à l'eau additionnée de 1 % de bicarbonate de soude, précipitation par l'alcool après neutralisation, puis redissolution dans le bicarbonate de soude à 0,5 % et neutralisation, un ferment qui est inactif employé seul, et très actif en présence d'aldéhyde. Un excès d'aldéhyde suspend la réaction. L'auteur voit une analogie entre la structure de ces ferments, et celle qu'il attribue aux ferments oxydants. L'enzyme du lait est la peroxydase, l'aldéhyde joue le rôle de l'eau oxygénée, le ferment du foie est l'oxydase, renfermant à la fois la peroxydase et le peroxyde. Suivent des considérations sur la dissociation de l'eau et la formation possible d'un perhydrure d'oxygène H20 < H combinaison labile intermédiaire dans les réductions provoquées par des ferments. Après ces observations, B. croit pouvoir proposer pour l'enzyme de Schardinger le nom de perhydridase. G. ABT. R. REINHARDT et E. SEIBOLD. — Das Schardinger-Enzym in Milch von euterkranken Kuhen (L'enzyme de Schardinger dans le lait de vaches dont le pis est malade). Biochem. Zeitsch., t. XXXI, 22 mars 1911, pp. 385-396. On a dit que le lait de vaches atteintes de mastite était particulièrement riche en ferment réduisant le bleu de méthylène formolé. D'après les auteurs, cette réaction n'est d'aucune utilité dans la recherche des mastites. Au début de l'inflammation, quand l'aspect du lait est encore normal, la réduction est légèrement accélérée, dans certains cas : sur le lait des quatre mamelons mélangé, la différence n'est guère appréciable. Lorsque la sécrétion du pis a pris un aspect tout à fait anormal, la réductase disparaît ; mais alors on est déjà suffisamment renseigné par l'aspect du liquide. G. ABT. VULQUIN. — Influence de la concentration ionique dans l'action hydrolysante de l'émulsine. C. R. Soc. Biol., t. LXX, p. 270, 25 février 1911. VULQUIN et MARTINI. — Influence de la concentration ionique dans le dédoublement de la salicine par l'émulsine. C. R. Soc. Biol., t. LXX, p. 763, mai 1911.
1911, pp. 385-396. On a dit que le lait de vaches atteintes de mastite était particulièrement riche en ferment réduisant le bleu de méthylène formolé. D'après les auteurs, cette réaction n'est d'aucune utilité dans la recherche des mastites. Au début de l'inflammation, quand l'aspect du lait est encore normal, la réduction est légèrement accélérée, dans certains cas : sur le lait des quatre mamelons mélangé, la différence n'est guère appréciable. Lorsque la sécrétion du pis a pris un aspect tout à fait anormal, la réductase disparaît ; mais alors on est déjà suffisamment renseigné par l'aspect du liquide. G. ABT. VULQUIN. — Influence de la concentration ionique dans l'action hydrolysante de l'émulsine. C. R. Soc. Biol., t. LXX, p. 270, 25 février 1911. VULQUIN et MARTINI. — Influence de la concentration ionique dans le dédoublement de la salicine par l'émulsine. C. R. Soc. Biol., t. LXX, p. 763, mai 1911. étend à l’émulsine agissant sur l’amygdaline les études de Sørensen sur l’influence de la concentration du milieu en ions H sur les actions diastasiques (Voir ce Bull., t. VIII, p. 183, ♦og). Quels que soient les acidifiants employés et quelle que soit la quantité de l’émulsine, l’auteur a toujours obtenu le maximum de dédoublement de l’amygdaline pour une concentration en ions H comprise entre 0,2 x 10-5 et 0,36 x 10-5. V. et M. étendent ce résultat à l’hydrolyse de la salicine par la même diastase. La concentration ionique optima est différente de celle de l’hydrolyse de l’amygdaline ; elle est comprise entre 0,36 x 10-4 et 0,41 x 10-4. H. AGULHON. EM. BOURQUELOT et M. BRIDEL. — Action de l’invertine sur les polysaccharides dérivés du lévulose. C.B. Acad. Sciences, t. CLII, p. 1060, avril 1911. L’invertine, ferment soluble qui dédouble le saccharose en lévulose et glucose, agit sur d’autres polysaccharides plus condensés mais dérivant aussi du lévulose : raffinose, gentianose, stachyose ; elle les dédouble en une molécule de lévulose et une molécule d’un nouveau polysaccharide ayant six atomes de carbone en moins. Dans ces polysaccharides dédoublés par l’invertine, le lévulose semble se trouver sous forme de saccharose combiné.
le maximum de dédoublement de l’amygdaline pour une concentration en ions H comprise entre 0,2 x 10-5 et 0,36 x 10-5. V. et M. étendent ce résultat à l’hydrolyse de la salicine par la même diastase. La concentration ionique optima est différente de celle de l’hydrolyse de l’amygdaline ; elle est comprise entre 0,36 x 10-4 et 0,41 x 10-4. H. AGULHON. EM. BOURQUELOT et M. BRIDEL. — Action de l’invertine sur les polysaccharides dérivés du lévulose. C.B. Acad. Sciences, t. CLII, p. 1060, avril 1911. L’invertine, ferment soluble qui dédouble le saccharose en lévulose et glucose, agit sur d’autres polysaccharides plus condensés mais dérivant aussi du lévulose : raffinose, gentianose, stachyose ; elle les dédouble en une molécule de lévulose et une molécule d’un nouveau polysaccharide ayant six atomes de carbone en moins. Dans ces polysaccharides dédoublés par l’invertine, le lévulose semble se trouver sous forme de saccharose combiné. Si les autres hexoses formant avec le saccharose l’édifice moléculaire n’influent en rien sur la liaison du lévulose et du glucose, en traitant une proportion de chacun de ces polyoses telle qu’une même proportion d’invertine se trouve en présence d’une même quantité de lévulose, on devra observer pour un même temps, la mise en liberté d’une même quantité de lévulose. L’expérience montre qu’il n’en est rien. La vitesse d’hydrolyse va dans l’ordre suivant : saccharose, raffinose, gentianose, stachyose. Ainsi donc, non seulement le nombre mais encore la nature des molécules d’hexoses combinées au sucre de canne ont une influence retardatrice. On doit alors penser que ces hexoses, glucose et galactose, sont reliés non seulement au glucose auquel tient le lévulose, mais aussi à ce dernier et que la différence de vitesse d’hydrolyse provient de ce que le ferment, pour séparer le lévulose, doit rompre non seulement sa liaison avec le glucose, mais encore celles qui le réunissent aux autres hexoses. H. AGULHON. ALBERT P. MATHEWS et T. H. GLENN. — The composition of invertase. Journ. of Biol. chemistry. t. IX, pp. 29 à 56, mars 1911. Les auteurs ont préparé leur invertase à partir de la levure par la méthode
temps, la mise en liberté d’une même quantité de lévulose. L’expérience montre qu’il n’en est rien. La vitesse d’hydrolyse va dans l’ordre suivant : saccharose, raffinose, gentianose, stachyose. Ainsi donc, non seulement le nombre mais encore la nature des molécules d’hexoses combinées au sucre de canne ont une influence retardatrice. On doit alors penser que ces hexoses, glucose et galactose, sont reliés non seulement au glucose auquel tient le lévulose, mais aussi à ce dernier et que la différence de vitesse d’hydrolyse provient de ce que le ferment, pour séparer le lévulose, doit rompre non seulement sa liaison avec le glucose, mais encore celles qui le réunissent aux autres hexoses. H. AGULHON. ALBERT P. MATHEWS et T. H. GLENN. — The composition of invertase. Journ. of Biol. chemistry. t. IX, pp. 29 à 56, mars 1911. Les auteurs ont préparé leur invertase à partir de la levure par la méthode d’autodigestion et de précipitation par l’alcool indiquée par O’Sullivan et Thompson. Leur invertase contenait, pour la préparation la plus active 10 % des cendres environ, surtout des phosphates et 2,2 % d’azote. Elle possédait une activité de 1/2 à 2/3 de celle préparée par Sullivan et Thompson. Les préparations les moins riches en azote étaient les moins actives; au-dessous de 1 % d’azote elles étaient presque inactives. Au point de vue chimique, leur invertase était composée d’une gomme (mannosane) et d’une partie azotée. Par hydrolyse on obtient 76 % du poids de la préparation en sucre réducteur (surtout mannose). Elle donne très légèrement la réaction du biuret, celle de Millon et la xanthoprotéique. Elle renferme 0,38 % de tyrosine ou de phénylalanine pour une préparation contenant 1,55 % d’azote. En résumé, l’invertase telle qu’ils la préparent serait un composé dû à l’union d’une mannosane et d’une protéine. L’activité réside dans la protéine puisque la diminution de la teneur en N correspond à une diminution d’activité. Les auteurs n’ont pas réussi à séparer la protéine de la gomme en lui conservant son activité. H. AGULHON. 0. LÖW. — Zur Theorie der Enzymwirkung. Biochem. Zeitsch., t. XXXI, 23 févr. 1911, pp. 159-167.
moins riches en azote étaient les moins actives; au-dessous de 1 % d’azote elles étaient presque inactives. Au point de vue chimique, leur invertase était composée d’une gomme (mannosane) et d’une partie azotée. Par hydrolyse on obtient 76 % du poids de la préparation en sucre réducteur (surtout mannose). Elle donne très légèrement la réaction du biuret, celle de Millon et la xanthoprotéique. Elle renferme 0,38 % de tyrosine ou de phénylalanine pour une préparation contenant 1,55 % d’azote. En résumé, l’invertase telle qu’ils la préparent serait un composé dû à l’union d’une mannosane et d’une protéine. L’activité réside dans la protéine puisque la diminution de la teneur en N correspond à une diminution d’activité. Les auteurs n’ont pas réussi à séparer la protéine de la gomme en lui conservant son activité. H. AGULHON. 0. LÖW. — Zur Theorie der Enzymwirkung. Biochem. Zeitsch., t. XXXI, 23 févr. 1911, pp. 159-167. L’activité des diastases croît généralement avec la température, jusqu’au point où elles sont elles-mêmes détruites. Ces faits suggèrent l’idée qu’elles possèdent des groupes, eux-mêmes instables, qui ont la propriété de transformer l’énergie thermique en énergie chimique. Cette théorie, déjà exposée par l’auteur, a été mal comprise (Herzog, dans le traité de Oppenheimer). Il ne s’agit pas d’une instabilité comparable à celle des explosifs, dans lesquels l’énergie chimique s’accumule jusqu’au moment où se produisent brusquement des changements énormes dans la molécule. Mais il existe aussi en chimie organique des exemples d’une autre instabilité qui se traduit par une dépense continue d’énergie (H facilement substitués, groupes oxydables à l’air, polymérisations, tautomérisations, etc...). Il n’est pas impossible que les groupes labiles des diastases soient des groupes aldéhydiques ou cétoniques. L’indique Qu’elles sont rapidement détruites par la phénylhydrazine, l’hydroxylamine. Comme elles ne réduisent pas le nitrate d’argent en milieu légèrement alcalin, ce seraient plutôt des cétones. Peut-être y a-t-il aussi des groupes aminés ; les diastases qui ne sont pas trop sensibles aux acides sont beaucoup plus affectées par l’acide nitreux que par l’acide nitrique, à acidité égale. G. ABT. Travaux sur l’immunité. H. BRAUN. — Beiträge zur Kenntnis des Komplements (Sur le complément).
de Oppenheimer). Il ne s’agit pas d’une instabilité comparable à celle des explosifs, dans lesquels l’énergie chimique s’accumule jusqu’au moment où se produisent brusquement des changements énormes dans la molécule. Mais il existe aussi en chimie organique des exemples d’une autre instabilité qui se traduit par une dépense continue d’énergie (H facilement substitués, groupes oxydables à l’air, polymérisations, tautomérisations, etc...). Il n’est pas impossible que les groupes labiles des diastases soient des groupes aldéhydiques ou cétoniques. L’indique Qu’elles sont rapidement détruites par la phénylhydrazine, l’hydroxylamine. Comme elles ne réduisent pas le nitrate d’argent en milieu légèrement alcalin, ce seraient plutôt des cétones. Peut-être y a-t-il aussi des groupes aminés ; les diastases qui ne sont pas trop sensibles aux acides sont beaucoup plus affectées par l’acide nitreux que par l’acide nitrique, à acidité égale. G. ABT. Travaux sur l’immunité. H. BRAUN. — Beiträge zur Kenntnis des Komplements (Sur le complément). Biochem. Zeitsch., t. XXXI, 23 février 1911, pp. 65-112. Les deux fractions du complément, chaînon moyen et chaînon terminal de Brand (voir ce Bull., t. V, p. 1058 et t. VI, p. 116), n’ont pas encore été l’objet de recherches quantitatives, Leur séparation par dialyse s’y prêtait mal. B. adopte le procédé de Liefmann, la saturation par CO2, à 0°, du sérum dilué au dixième. Le précipité obtenu, qui est le chaînon moyen, est lavé à l’eau glacée : au moment de l’usage, il est dissous dans 2 volumes d’eau physiologique pour chaque volume du sérum primitif. Le filtrat, débarrassé de CO2 par agitation, constitue le chaînon terminal. Il est facile de calculer à quel volume de sérum primitif correspondent les quantités de chacune des deux préparations que l’on emploie. Le chaînon terminal se conserve sans affaiblissement. Le chaînon moyen, dissous dans l’eau physiologique, s’affaiblit ; mais si l’on ne fait la dissolution qu’au moment de l’emploi, il ne perd rien de son activité. Lorsqu’on réunit les deux fractions, elles sont en général moins actives sur les globules sensibilisés que le volume correspondant de sérum brut, c’est-à-dire de complément. La différence est moins sensible lorsqu'on augmente beaucoup la dose d'amboceptor.
le procédé de Liefmann, la saturation par CO2, à 0°, du sérum dilué au dixième. Le précipité obtenu, qui est le chaînon moyen, est lavé à l’eau glacée : au moment de l’usage, il est dissous dans 2 volumes d’eau physiologique pour chaque volume du sérum primitif. Le filtrat, débarrassé de CO2 par agitation, constitue le chaînon terminal. Il est facile de calculer à quel volume de sérum primitif correspondent les quantités de chacune des deux préparations que l’on emploie. Le chaînon terminal se conserve sans affaiblissement. Le chaînon moyen, dissous dans l’eau physiologique, s’affaiblit ; mais si l’on ne fait la dissolution qu’au moment de l’emploi, il ne perd rien de son activité. Lorsqu’on réunit les deux fractions, elles sont en général moins actives sur les globules sensibilisés que le volume correspondant de sérum brut, c’est-à-dire de complément. La différence est moins sensible lorsqu'on augmente beaucoup la dose d'amboceptor. On obtient de très bonnes conditions pour l'hémolyse, avec le sérum de cobaye, lorsqu'on prend des volumes des deux fractions correspondant à la même quantité de sérum primitif; les deux éléments existent donc dans le sérum de cobaye en quantités à peu près équivalentes. Le même degré d'hémolyse peut être obtenu si l'on augmente la quantité de chaînon terminal, et diminue celle de chaînon moyen, et réciproquement. C'est toutefois surtout l'augmentation de chaînon terminal qui active l'hémolyse. On voit que les deux fractions peuvent jusqu'à un certain point se substituer l'une à l'autre. Dans le sérum de lapin, qui est considéré comme pauvre en complément, le chaînon moyen est à peu près aussi abondant que dans le sérum de cobaye, mais le chaînon terminal fait défaut ; s'il existe en petite quantité dans le sérum primitif, il disparaît par la préparation. Il peut être remplacé par celui de cobaye, et d'une manière générale on peut étudier un sérum brut en l'additionnant soit de chaînon moyen, soit de chaînon terminal de cobaye. Cette méthode a été appliquée aux sérums de chèvre, mouton, bœuf, chien, cheval, homme. On a trouvé le chaînon moyen présent, en quantités variables, dans tous les sérums. La
obtenu si l'on augmente la quantité de chaînon terminal, et diminue celle de chaînon moyen, et réciproquement. C'est toutefois surtout l'augmentation de chaînon terminal qui active l'hémolyse. On voit que les deux fractions peuvent jusqu'à un certain point se substituer l'une à l'autre. Dans le sérum de lapin, qui est considéré comme pauvre en complément, le chaînon moyen est à peu près aussi abondant que dans le sérum de cobaye, mais le chaînon terminal fait défaut ; s'il existe en petite quantité dans le sérum primitif, il disparaît par la préparation. Il peut être remplacé par celui de cobaye, et d'une manière générale on peut étudier un sérum brut en l'additionnant soit de chaînon moyen, soit de chaînon terminal de cobaye. Cette méthode a été appliquée aux sérums de chèvre, mouton, bœuf, chien, cheval, homme. On a trouvé le chaînon moyen présent, en quantités variables, dans tous les sérums. La répartition du chaînon terminal est plus irrégulière ; même dans les sérums les plus riches (chien, homme) il est moins abondant que le chaînon moyen. De tous ces faits il semble résulter que les deux fractions du complément existent séparément et indépendamment l'une de l'autre dans le sérum brut. Quant à leur rôle, il reste obscur. Brand a attribué au chaînon moyen le rôle d'haptophore, au chaînon terminal celui de zymophore. Mais si l'on essaye de fixer le chaînon moyen sur des globules sensibilisés, puis qu'on ajoute après centrifugation soit le chaînon terminal aux globules, soit des globules et le chaînon terminal au liquide décanté, on constate que les globules ne retiennent une très petite fraction du chaînon moyen que s'ils ont été traités par un très grand excès d'amboceptor, 50 unités au moins. On sait que le venin de cobra détruit la propriété activante du complément: c'est le chaînon moyen qui est atteint. Comme le venin de cobra peut décomposer la lécithine, B. suppose que ce chaînon moyen serait un corps de nature lipoïdique, entraîné par les globulines dans les précipitations. D'autre part le venin de cobra détermine la formation dans le sérum d'une hémolysine, qui est activée par
à leur rôle, il reste obscur. Brand a attribué au chaînon moyen le rôle d'haptophore, au chaînon terminal celui de zymophore. Mais si l'on essaye de fixer le chaînon moyen sur des globules sensibilisés, puis qu'on ajoute après centrifugation soit le chaînon terminal aux globules, soit des globules et le chaînon terminal au liquide décanté, on constate que les globules ne retiennent une très petite fraction du chaînon moyen que s'ils ont été traités par un très grand excès d'amboceptor, 50 unités au moins. On sait que le venin de cobra détruit la propriété activante du complément: c'est le chaînon moyen qui est atteint. Comme le venin de cobra peut décomposer la lécithine, B. suppose que ce chaînon moyen serait un corps de nature lipoïdique, entraîné par les globulines dans les précipitations. D'autre part le venin de cobra détermine la formation dans le sérum d'une hémolysine, qui est activée par le chaînon terminal. G. ABT. K. KAWASHIMA. — Zur Kenntnis der Bindungsweise hamolytischer Amboceptoren (Sur la fixation des ambocepteurs hémolytiques). Biochem Zeitsch., t. XXXI, 23 fév. 1911, pp. 135-141. Répétition sur le sérum de chien préparé contre les globules de chèvre des expériences de v. Poggenpohl et Philosophow (v. ce Bull., t. VIII, pp. 234 et 238) sur la fixation des ambocepteurs. Le sérum de chien se comporte comme le sérum de lapin ; les globules de chèvre peuvent en effet fixer jusqu'à dix doses d'amboceptor de chien. D'autre part il suffit d'avoir fixé trois doses sur les globules de chèvre pour que ceux-ci, centrifugés et mis en contact avec des globules neufs, leur cèdent une dose sensibilisante. On se rappelle que les ambocepteurs de chèvre par exemple se comportent différemment. G. ABT. VITTORIO BRUN (Hôpital infantile Turin). — Einfluss der Produkte des thyreo-parathyreoidalen Apparates auf die alexinischen Eigenschaften des Blutes (De l'action exercée par les produits de l'appareil thyro-parathyroïdien sur les propriétés alexiques du sang). Centralbl. f. Bakter. J. Orig., t. LVI, 7 déc. 1910, pp. 533-536. Dans cet ordre d'idées nous connaissons déjà les recherches de Fassin, puis celles de Marbé. Pour évaluer les variations dans la teneur