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Donc, l'antigène sensibilisant et son anticorps, ou sensibilisigène et sensibilisine, existent côte à côte, dès le 5e jour de l'injection jusqu'au 16e. II. Expériences relatives au jaune d'œuf. — À la suite de l'injection intraveineuse de 10 cc. de jaune d'œuf à 50 0/0, on retrouve ce dernier dans le sang de lapin, au moyen de la précipitation, jusqu'au 5e jour; la substance précipitable disparaît donc dans ce cas plus rapidement que celle du sérum de cheval. La précipitine vis-à-vis du jaune d'œuf apparaît vers le 4e-5e jour. Le précipitogenèse et la précipitine ne se trouvent donc simultanément dans le sérum que pendant 1 jour. Par les réactions de fixation, l'antigène du jaune d'œuf peut être constaté jusqu'au 5e jour ; l'anticorps qui fixe l'alexine est présent dans le sérum à partir du 4e jour. La coexistence de l'antigène et de son anticorps est donc de 2 jours dans ce cas. Par la réaction d'anaphylaxie, on peut mettre en évidence l'antigène sensibilisant (le sensibilisant) encore jusqu'au 19e jour, c'est-à-dire alors même que la précipitine et l'anticorps fixant l'alexine sont en pleine production. Quant à l'anticorps anaphylactique, ou la sensibilisine, elle est déjà manifeste à partir du 5e jour ; il s'ensuit donc qu'ici comme dans le cas de sérum, l'antigène et son anticorps sont présents dans le sérum, l'un à côté de l'autre, pendant assez longtemps. BESREDKA. J. BAUER. — Zur Praxis der Komplementbindungsreaktion (La pratique de la réaction de fixation du complément). Biochem. Zeitsch., t. XXIX, 9 décembre 1910, pp. 488-490. La fixation du complément est préférable à la réaction des précipitines pour identifier des albumines spécifiques (sang, viandes dans les saucisses, etc.). Mais dans beaucoup de cas les milieux albumineux ont la propriété d'empêcher l'hémolyse ; la réaction devient impraticable. Or ce sont généralement les sels qui sont antihémolytiques. On peut s'en débarrasser par dialyse dans un sac de parchemin, puis ajouter NaCl jusqu'à la concentration de l'eau physiologique ; et l'on observe alors parfaitement la fixation. Le procédé a par exemple servi à déceler la viande de cheval dans des saucisses. G. Awl'. A. GILBERT, E. CHABROL
s'ensuit donc qu'ici comme dans le cas de sérum, l'antigène et son anticorps sont présents dans le sérum, l'un à côté de l'autre, pendant assez longtemps. BESREDKA. J. BAUER. — Zur Praxis der Komplementbindungsreaktion (La pratique de la réaction de fixation du complément). Biochem. Zeitsch., t. XXIX, 9 décembre 1910, pp. 488-490. La fixation du complément est préférable à la réaction des précipitines pour identifier des albumines spécifiques (sang, viandes dans les saucisses, etc.). Mais dans beaucoup de cas les milieux albumineux ont la propriété d'empêcher l'hémolyse ; la réaction devient impraticable. Or ce sont généralement les sels qui sont antihémolytiques. On peut s'en débarrasser par dialyse dans un sac de parchemin, puis ajouter NaCl jusqu'à la concentration de l'eau physiologique ; et l'on observe alors parfaitement la fixation. Le procédé a par exemple servi à déceler la viande de cheval dans des saucisses. G. Awl'. A. GILBERT, E. CHABROL et L. BRIN (Paris). — La déviation du complément dans la pancréatite aiguë expérimentale. C. R. Soc. Biol., t. LXIX, 1910, p. 615. On injecte dans le pancréas de chien une solution de trypsine à 5 p. 100 (5 ou 10 ce.) Déjà quarante-huit heures après l'opération chez un animal, dix-huit heures après chez un autre, le sérum renferme un anticorps; ce dernier disparaît assez vite lorsque l'animal n'est pas soumis à une nouvelle injection de trypsine. L'anticorps est spécifique tantôt vis-à-vis du pancréas seul, tantôt vis-à-vis du pancréas et du foie; sa spécificité n'est donc que relative. Il ne fixe pas le complément en présence de l'antigène rénal. E. SACQUÉPÉE. J. PARNAS. -Ueber fermentative Beschleunigung der Cannizzaro'schen Aldehydumsetzungsreaktion durch Gewebfssaften (Sur l'accélération par les ferments des tissus de la réaction de Canizzaro pour les aldéhydes). Biochem. Zeitsch., t. XXVIII, 8 oct. 1910, pp. 274-294. Il est remarquable que l'on trouve chez des êtres vivants des éthers formés d'un acide gras élevé et de l'alcool correspondant (palmitate de cétyle, éther de l'acide et de l'alcool carnonyliques, etc...) alors que l'acide, ou l'alcool, ne se rencontrent guère séparément Peut-être sont-ils formés les deux en même temps à partir de l'aldéhyde, selon
dix-huit heures après chez un autre, le sérum renferme un anticorps; ce dernier disparaît assez vite lorsque l'animal n'est pas soumis à une nouvelle injection de trypsine. L'anticorps est spécifique tantôt vis-à-vis du pancréas seul, tantôt vis-à-vis du pancréas et du foie; sa spécificité n'est donc que relative. Il ne fixe pas le complément en présence de l'antigène rénal. E. SACQUÉPÉE. J. PARNAS. -Ueber fermentative Beschleunigung der Cannizzaro'schen Aldehydumsetzungsreaktion durch Gewebfssaften (Sur l'accélération par les ferments des tissus de la réaction de Canizzaro pour les aldéhydes). Biochem. Zeitsch., t. XXVIII, 8 oct. 1910, pp. 274-294. Il est remarquable que l'on trouve chez des êtres vivants des éthers formés d'un acide gras élevé et de l'alcool correspondant (palmitate de cétyle, éther de l'acide et de l'alcool carnonyliques, etc...) alors que l'acide, ou l'alcool, ne se rencontrent guère séparément Peut-être sont-ils formés les deux en même temps à partir de l'aldéhyde, selon la réaction de Canizzaro ? P. a réussi en effet à obtenir l'acide et l'alcool, à partir d'une série d'alidhides (propionique, n-butylique, isobutylique, n-valérique, isovalérique, œnanthylique), en soumettant ces corps à l'action d'une purée de foie étendue de deux volumes d'eau. Les conditions de l'expérience sont les suivantes : solution d'aldéhyde à 1 p. 100, température 38°, addition de bicarbonate de soude (concentration N/10), en présence de CO2 pour éviter l'oxygène. La réaction de l'aldéhyde peut disparaître en quatre heures. Les aldéhydes benzoïque, salicylique, ne paraissent pas subir largement la transformation. L'aldol a fourni l'acide 3-oxybutyrique. L'extrait aqueux du foie chauffé au-dessus de 65°, ou séché dans le vide, ou précipité par l'acétone, perd toute activité. L'effet de la concentration de l'extrait est conforme à la loi de Schütz, c'est-à-dire que si les concentrations sont entre elles comme 1 et 2, les quantités transformées sont entre elles comme 1 et 2 L'application dans les phénomènes biologiques de la réaction de Canizzaro est particulièrement intéressante, parce que la réduction de l'aldéhyde en alcool apparaît comme liée à l'oxydation en acide. Or tandis que les oxydations sont fréquentes et faciles à imaginer dans l'organisme, le mécanisme des réductions est jusqu'ici obscur. Peut-être
d'aldéhyde à 1 p. 100, température 38°, addition de bicarbonate de soude (concentration N/10), en présence de CO2 pour éviter l'oxygène. La réaction de l'aldéhyde peut disparaître en quatre heures. Les aldéhydes benzoïque, salicylique, ne paraissent pas subir largement la transformation. L'aldol a fourni l'acide 3-oxybutyrique. L'extrait aqueux du foie chauffé au-dessus de 65°, ou séché dans le vide, ou précipité par l'acétone, perd toute activité. L'effet de la concentration de l'extrait est conforme à la loi de Schütz, c'est-à-dire que si les concentrations sont entre elles comme 1 et 2, les quantités transformées sont entre elles comme 1 et 2 L'application dans les phénomènes biologiques de la réaction de Canizzaro est particulièrement intéressante, parce que la réduction de l'aldéhyde en alcool apparaît comme liée à l'oxydation en acide. Or tandis que les oxydations sont fréquentes et faciles à imaginer dans l'organisme, le mécanisme des réductions est jusqu'ici obscur. Peut-être font-elles partie en général, comme dans le cas présent, d'un couple de réactions. G. ABT . F. BATTELLI et L. STERN. — Die Alkoholoxydase in den Tiergeweben (L'alcooloxydase dans les tissus animaux). Biochem. Zeitsch., t. XXVIII, 21 septembre 1910, pp. 145-168. Le nom d'alcooloxydase convient mieux que celui d'alcoolase (v. ce Bull., t. VIII, pp. 8^, 467) au ferment qui oxyde l'alcool en aldéhyde, puis acide acétique. On met en évidence ce ferment par plusieurs moyens : les organes broyés et additionnés de petites quantités d'alcool sont agités en présence d'air; on peut alors mesurer l'absorption d'O. qui est plus considérable en présence d'alcool ; doser l'alcool disparu ; apprécier la formation d'aldéhyde; distiller et titrer les acides volatils obtenus. En fait, les deux premières méthodes sont seules relativement quantitatives, la première quand il "y a suffisamment d'alcooloxydase, la seconde quand il y en a peu. Souvent la recherche du ferment laisse un résultat douteux. Les diverses espèces animales sont très inégalement riches en ferment, et le foie est généralement le seul organe qui le renferme. Il existe en quantité notable chez le cheval, le mouton, le bœuf, beaucoup moindre chez le chien, le lapin, l'homme. Au moment de la
ce Bull., t. VIII, pp. 8^, 467) au ferment qui oxyde l'alcool en aldéhyde, puis acide acétique. On met en évidence ce ferment par plusieurs moyens : les organes broyés et additionnés de petites quantités d'alcool sont agités en présence d'air; on peut alors mesurer l'absorption d'O. qui est plus considérable en présence d'alcool ; doser l'alcool disparu ; apprécier la formation d'aldéhyde; distiller et titrer les acides volatils obtenus. En fait, les deux premières méthodes sont seules relativement quantitatives, la première quand il "y a suffisamment d'alcooloxydase, la seconde quand il y en a peu. Souvent la recherche du ferment laisse un résultat douteux. Les diverses espèces animales sont très inégalement riches en ferment, et le foie est généralement le seul organe qui le renferme. Il existe en quantité notable chez le cheval, le mouton, le bœuf, beaucoup moindre chez le chien, le lapin, l'homme. Au moment de la mort, on ne le trouve pas; le moment le plus favorable est quelques heures après ; il persiste 1 à 2 jours. On peut préparer une poudre active en traitant par l'acétone la purée de foie. Cette préparation perd à l'air libre son activité en 24 heures. Dans le vide, elle la conserve quelques jours. Elle n'a pu être purifiée. Une réaction alcaline faible favorise l'oxydation, qui n'a pas lieu en milieu acide. L'optimum d'alcalinité se déplace avec la température, et réciproquement. Pendant les premières minutes de l'expérience, l'oxydation est presque nulle, puis elle augmente et décroît à nouveau ; après 60 à 80 minutes, l'action est terminée En l'absence d'oxygène, il n'y a pas d'oxydation de l'alcool ; mais la tension d'oxygène n'a pas d'influence sur l'intensité du phénomène. La production intermédiaire d'aldéhyde est également influencée par l'alcalinité. D'autres alcools, en particulier l'alcool méthylique et le glycol, sont également oxydés. Quant aux aldéhydes, elles paraissent plutôt transformées en alcool et acide par l'aldéhydase, le type de la réaction étant fourni par l'aldéhyde salicylique. Dans ce cas, la production d'acide a lieu même en l'absence d'oxygène. L'acide formique est oxydé aussi, par sa fonction aldéhyde. L'alcooloxydase n'est pas plus abondante
elle la conserve quelques jours. Elle n'a pu être purifiée. Une réaction alcaline faible favorise l'oxydation, qui n'a pas lieu en milieu acide. L'optimum d'alcalinité se déplace avec la température, et réciproquement. Pendant les premières minutes de l'expérience, l'oxydation est presque nulle, puis elle augmente et décroît à nouveau ; après 60 à 80 minutes, l'action est terminée En l'absence d'oxygène, il n'y a pas d'oxydation de l'alcool ; mais la tension d'oxygène n'a pas d'influence sur l'intensité du phénomène. La production intermédiaire d'aldéhyde est également influencée par l'alcalinité. D'autres alcools, en particulier l'alcool méthylique et le glycol, sont également oxydés. Quant aux aldéhydes, elles paraissent plutôt transformées en alcool et acide par l'aldéhydase, le type de la réaction étant fourni par l'aldéhyde salicylique. Dans ce cas, la production d'acide a lieu même en l'absence d'oxygène. L'acide formique est oxydé aussi, par sa fonction aldéhyde. L'alcooloxydase n'est pas plus abondante chez les sujets accoutumés à l'alcool. Le foie est activé par l'addition de rate, qui elle-même ne contient pas le ferment. L'eau oxygénée n'a pas d'influence sur la réaction. Il est remarquable que le foie de l'homme est très pauvre. L'alcool est sans doute détruit par un autre moyen ; d'ailleurs on n'a jamais trouvé ni aldéhyde, ni acide, dans les organes imprégnés d'alcool. G. ABT. F. BATTELLI et L. STERN. — Die Aldehydase in den Tiergeweben (L'aldéhydase dans les tissus animaux). Biochem. Zeitschr. XXIX, 9 novembre 1911, pp. 130-151. Les auteurs ont donné le nom d'aldéhydase (v. ce Bull., t. VIII, p. 792) au ferment des organes qui produit de l'acide salicylique aux dépens de l'aldéhyde. Il ne s'agit pas, comme on l'a cru longtemps, d'une oxydation de l'aldéhyde, mais bien d'un dédoublement, avec fixation d'eau, de deux molécules en une d'acide et une d'alcool. On peut en effet doser, avec des pertes toutefois, la salicylène qui se forme. De plus, la présence d'oxygène est défavorable à la réaction, au contraire de ce qui se passe pour l'alcooloxydase, ferment oxydant. L'alcooloxydase, elle, est paralysée par une quantité un peu notable d'aldéhyde, tandis que l'acide et l'alcool produits par l'aldéhydase
d'ailleurs on n'a jamais trouvé ni aldéhyde, ni acide, dans les organes imprégnés d'alcool. G. ABT. F. BATTELLI et L. STERN. — Die Aldehydase in den Tiergeweben (L'aldéhydase dans les tissus animaux). Biochem. Zeitschr. XXIX, 9 novembre 1911, pp. 130-151. Les auteurs ont donné le nom d'aldéhydase (v. ce Bull., t. VIII, p. 792) au ferment des organes qui produit de l'acide salicylique aux dépens de l'aldéhyde. Il ne s'agit pas, comme on l'a cru longtemps, d'une oxydation de l'aldéhyde, mais bien d'un dédoublement, avec fixation d'eau, de deux molécules en une d'acide et une d'alcool. On peut en effet doser, avec des pertes toutefois, la salicylène qui se forme. De plus, la présence d'oxygène est défavorable à la réaction, au contraire de ce qui se passe pour l'alcooloxydase, ferment oxydant. L'alcooloxydase, elle, est paralysée par une quantité un peu notable d'aldéhyde, tandis que l'acide et l'alcool produits par l'aldéhydase augmentent toujours avec la quantité d'aldéhyde. L'aldéhydase agit également sur l'aldéhyde formique, l'aldéhyde éthylique, mais avec plus de régularité sur la seconde que sur la première. Dosé d'après l'acide formé, le ferment est plus ou moins abondant dans les organes, suivant l'ordre : foie, rein, rate, poumon, muscle, cerveau, pancréas. Il a été étudié chez le cheval, le chien, le veau, le bœuf, le mouton. Les rendements sont toujours beaucoup plus forts (plus de 3 fois) pour l'acide acétique que pour l'acide salicylique. Il arrive qu'un organe, par exemple, la rate de veau, fournisse une quantité particulièrement élevée d'acide salicylique; elle dépasse dans ce cas celle d'acide acétique, alors que pour le foie le rapport est inverse. Cependant, les auteurs ne croient pas à l'existence de ferments distincts pour les diverses aldéhydes. L'aldéhydase se conserve bien, à 18-200, pendant quelques heures ; après 24 heures, elle a perdu un tiers et même la moitié de son activité. Le même affaiblissement se produit en une demi-heure à 380. La température optima est 600 ; il reste une faible activité à 10° et à 700. La réaction la plus favorable est obtenue par l'addition de 1 p. 3000 de NaOH ; cependant
Il a été étudié chez le cheval, le chien, le veau, le bœuf, le mouton. Les rendements sont toujours beaucoup plus forts (plus de 3 fois) pour l'acide acétique que pour l'acide salicylique. Il arrive qu'un organe, par exemple, la rate de veau, fournisse une quantité particulièrement élevée d'acide salicylique; elle dépasse dans ce cas celle d'acide acétique, alors que pour le foie le rapport est inverse. Cependant, les auteurs ne croient pas à l'existence de ferments distincts pour les diverses aldéhydes. L'aldéhydase se conserve bien, à 18-200, pendant quelques heures ; après 24 heures, elle a perdu un tiers et même la moitié de son activité. Le même affaiblissement se produit en une demi-heure à 380. La température optima est 600 ; il reste une faible activité à 10° et à 700. La réaction la plus favorable est obtenue par l'addition de 1 p. 3000 de NaOH ; cependant le ferment agit encore en milieu franchement acide. Ces caractères séparent encore l'aldéhydase des ferments oxydants (alcooloxydase, uricooxydase) qui n'agissent ni à basse température, ni en milieu acide. On peut se demander quelle est la fonction physiologique de l'aldéhydase ; l'existence dans l'organisme d'aldéhydes toxiques n'est pas de notoriété courante. G. ABT. G. BERTRAND et F. ROGOZINSKI. — Sur l'hémoglobine comme peroxydase. C. R. Acad. Sciences, t. CLII, janvier 1911, pp. 148-151. L'oxyhémoglobine préparée à l'aide du sangoxalat de cheval et recristallisée à plusieurs reprises fournit par agitation avec de l'eau un liquide qui donne avec une solution de gaïacol, en présence d'eau oxygénée, une coloration rouge, encore perceptible à une dilution de 1/10.000 (en substance dissoute) Il en est de même avec la carboxyhémoglobine et la cyanohémoglobine recristallisées ; le pouvoir catalytique de chacune des trois combinaisons est exactement le même ; l'emploi de résine de gaïac au lieu de gaïacol conduit à des résultats identiques. Par conséquent, si l'hémoglobine possède les réactions fondamentales des peroxydases, ce n'est pas, comme il était permis de le supposer, à sa fonction respiratoire qu'elle les doit ; ce ne peut être qu'à un mode d'action banale, mais encore indéterminé du fer qu'elle
G. ABT. G. BERTRAND et F. ROGOZINSKI. — Sur l'hémoglobine comme peroxydase. C. R. Acad. Sciences, t. CLII, janvier 1911, pp. 148-151. L'oxyhémoglobine préparée à l'aide du sangoxalat de cheval et recristallisée à plusieurs reprises fournit par agitation avec de l'eau un liquide qui donne avec une solution de gaïacol, en présence d'eau oxygénée, une coloration rouge, encore perceptible à une dilution de 1/10.000 (en substance dissoute) Il en est de même avec la carboxyhémoglobine et la cyanohémoglobine recristallisées ; le pouvoir catalytique de chacune des trois combinaisons est exactement le même ; l'emploi de résine de gaïac au lieu de gaïacol conduit à des résultats identiques. Par conséquent, si l'hémoglobine possède les réactions fondamentales des peroxydases, ce n'est pas, comme il était permis de le supposer, à sa fonction respiratoire qu'elle les doit ; ce ne peut être qu'à un mode d'action banale, mais encore indéterminé du fer qu'elle renferme dans sa molécule. P. THOMAS. E. CHOAY. — Sur le pouvoir catalytique des poudres de foie (extraits totaux) utilisés en ophtalmothérapie. C. R. Soc. Biol., t. LXX, p. 196, 11 février 1911. Étudie l'influence du mode de dessiccation sur l'activité catalytique des extraits de foie en se servant comme mesure du pouvoir décomposant que possèdent ces extraits sur l'eau oxygénée. Un seul extrait se montre équivalent à la pulpe de foie; c'est celui qui est obtenu dans le vide et à froid. Le procédé qui consiste à dessécher les pulpes à 400 au contact de l'air est celui qui donne l'extrait le moins actif. Le procédé de dessiccation à froid et dans le vide est le seul qui ne modifie pas l'activité des ferments. H. AGULHON. W. STRASSNER. — Die reduzierenden Wirkungen des Gewebes (L'action réductrice des tissus). Biochem. Zeitschr. t. XXIX, 22 nov. 1910, pp. 295-310. Heffter a distingué deux groupes de réductions effectuées par les tissus : celle des nitrates d'une part, celle des couleurs, du soufre, etc... d'autre part. La seconde a été attribuée par certains auteurs à des ferments, réductases, hydrogénases. Si. s'attache à justifier une autre hypothèse d'après laquelle le pouvoir réducteur appartiendrait à
mesure du pouvoir décomposant que possèdent ces extraits sur l'eau oxygénée. Un seul extrait se montre équivalent à la pulpe de foie; c'est celui qui est obtenu dans le vide et à froid. Le procédé qui consiste à dessécher les pulpes à 400 au contact de l'air est celui qui donne l'extrait le moins actif. Le procédé de dessiccation à froid et dans le vide est le seul qui ne modifie pas l'activité des ferments. H. AGULHON. W. STRASSNER. — Die reduzierenden Wirkungen des Gewebes (L'action réductrice des tissus). Biochem. Zeitschr. t. XXIX, 22 nov. 1910, pp. 295-310. Heffter a distingué deux groupes de réductions effectuées par les tissus : celle des nitrates d'une part, celle des couleurs, du soufre, etc... d'autre part. La seconde a été attribuée par certains auteurs à des ferments, réductases, hydrogénases. Si. s'attache à justifier une autre hypothèse d'après laquelle le pouvoir réducteur appartiendrait à des groupes SH, capables d'abandonner leur H à de l'O ou de l'S. Il étudie la réduction du bleu de méthylène, avec une technique permettant de titrer exactement les quantités réduites. L'oxygène de l'air détruit le corps réducteur ; aussi la préparation des tissus doit-elle être très rapide ; ils sont placés le plus vite possible sous une couche de paraffine. Tous les organes réduisent le bleu de méthylène, mais surtout le foie et le rein, puis l'intestin, le poumon, le muscle, le cerveau, le cœur. Les quantités réduites augmentent pendant 24 heures, puis diminuent, sans doute par réoxydation secondaire ; 1 gr. de foie réduit au maximum 10 mgr. de la couleur, réaction bien limitée s'il s'agissait d'un ferment. Au contraire l'acide thioglycolique, qui contient le groupe SH, se comporte de la même manière que les tissus ; il est également autooxydable. Le chauffage à l'ébullition. l'autolyse diminuent le pouvoir réducteur du foie, sans doute par perte ou oxydation des groupes SH. L'acide cyanhydrique ralentit la réduction au début ; elle atteint ensuite le même maximum qu'en son absence, aussi bien pour le tissu que pour l'acide thioglycolique. Si l'on ajoute du foie à l'acide thioglycolique, la réduction dépasse
sont placés le plus vite possible sous une couche de paraffine. Tous les organes réduisent le bleu de méthylène, mais surtout le foie et le rein, puis l'intestin, le poumon, le muscle, le cerveau, le cœur. Les quantités réduites augmentent pendant 24 heures, puis diminuent, sans doute par réoxydation secondaire ; 1 gr. de foie réduit au maximum 10 mgr. de la couleur, réaction bien limitée s'il s'agissait d'un ferment. Au contraire l'acide thioglycolique, qui contient le groupe SH, se comporte de la même manière que les tissus ; il est également autooxydable. Le chauffage à l'ébullition. l'autolyse diminuent le pouvoir réducteur du foie, sans doute par perte ou oxydation des groupes SH. L'acide cyanhydrique ralentit la réduction au début ; elle atteint ensuite le même maximum qu'en son absence, aussi bien pour le tissu que pour l'acide thioglycolique. Si l'on ajoute du foie à l'acide thioglycolique, la réduction dépasse celle qu'on obtient avec les deux facteurs isolément; cette action catalytique (assez faible) des tissus n'est pas touchée par le chauffage à l'ébullition. Le pouvoir réducteur du foie est diminué chez l'animal intoxiqué par l'acide cyanhydrique, le phosphore, l'arsenic, ou à l'état d'inanition. Au contraire les poisons qui provoquent des troubles respiratoires, nitrite de soude, gaz d'éclairage, ne le modifient pas; non plus que les narcotiques comme l'éther et le chloral. Le muscle possède la même activité lorsqu'il est prélevé après le travail ou le repos. Ainsi les substances réductrices ne diminuent que si les tissus sont eux-mêmes altérés. G. ABT. Immunité ; vaccination ; sérothérapie. D. ROUDSKY (Inst. Pasteur). — Sur le Trypanosoma Lewisi Kent renforcé. C. R. Soc. Biologie, t. LXIX, 12 nov. 1910, p. 384. — Sur la possibilité de rendre le Trypanosoma Lewisi virulent pour d'autres rongeurs que le rat. C. R. Acad. Sciences, t. CLII, 3 janv. 1911. L'auteur a réussi (v. ce Bull., t. VIII, p. 513) à modifier le T. lewisi du rat et en particulier à le rendre capable d'infecter la souris ; il infecte aussi le campagnol et le mulot (Laveran et Pettit, ce Bull., t. VIII, p. 620), le cobaye