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sérum sanguin par l'éther Bull. Soc. Chim. biol., 1931, 13, 736. 16 — NEUSSCHOZ (M. S.) : Biochem. Zeitschr. 1930, 225, 115. 17 — HARDY (W. B.) : Colloidal solution. The globulins. Journ. of Physiol., 1905, 33, 251. 18 — HASLAM (H. C.) : The biochem. journ., 1913, 7, 492. 19 — HANDOWSKY et WAGNER : Über einige physikalisch-chemische Eigenschaften von Lecithin-emulsion und Lecithin-eiweissmischungen. Bioch. Zeitschrift, 1911, 26, 32. 20 — CHICK (Mme H.) : The apparent formation of euglobulin from pseudoglobulin and a suggestion as to the relationship between these two proteins in serum. Bioch. journ., 1914, 8, 404. 21 — KUMAGAWA (M.) et SUTO (K) : Ein neues Verfahren zur quantitativen Bestimmung des Fettes und der unverseifbaren Substanzen in tierischen Material... Bioch. Zeitsch., 1908, 8, 477. 22 — LEATHES (J. B.) : A lecture on the fractions of the liver in relation to the metabolism of fats. The lancet., Fév. 1909. 23 — SHIMIDZU (Y.) : Ein Beitrag zur Kumagawa-Sutoschen Fettbestimmungs methode. Bioch. Zeitschr., 1910, 28, 237. 24 — GRIGAUT (A.) : Méthode de dosage de la cholestérine dans le sérum et dans les tissus. Procédé colorimétrique. C. R. Soc. Biol., 1911, 71, 523. 25 — GRIGAUT (A.) : Les « protéocholestérides » du sérum et leur dédoublement en vue de l'extraction totale de la cholestérine. C. R. Soc. Biol., 1912, 72, 912. 26 — HARDY (W. B.) et GARDINER (Mme S.) : Journ. of Physiology., 1910, 40, 68. 27 — SORENSEN (S. P. L.) : Studies on proteins. C. R. lab. Carlsberg, 1925, 15, n° 11. 28 — MACHEBŒUF (M.) et JANUSKIEWICZ (Mme M.) : Etudes sur les cénapses lipidoprotéidiques du sérum sanguin. Nature des protéides entrant dans la constitution de ces cénapses. Bull. Soc. Chim. biol., 1937, 19, 694. 29 — YOUNG (E. G.) : On the optical power of crystalline ovalbumin and serum albumin. Proc. of Royal Soc. London, 1922, S. B., 93, 15. 30 — HANDOWSKY, LOHMANN et BOSSE : Untersuchungen über den Zustand des Cholesterins im Blutserum. Pflüger's Arch., 1925, 210, 63. 31 — BOSSE (P.) : Untersuchungen über die Zusammensetzungen des Blutserums
: Les « protéocholestérides » du sérum et leur dédoublement en vue de l'extraction totale de la cholestérine. C. R. Soc. Biol., 1912, 72, 912. 26 — HARDY (W. B.) et GARDINER (Mme S.) : Journ. of Physiology., 1910, 40, 68. 27 — SORENSEN (S. P. L.) : Studies on proteins. C. R. lab. Carlsberg, 1925, 15, n° 11. 28 — MACHEBŒUF (M.) et JANUSKIEWICZ (Mme M.) : Etudes sur les cénapses lipidoprotéidiques du sérum sanguin. Nature des protéides entrant dans la constitution de ces cénapses. Bull. Soc. Chim. biol., 1937, 19, 694. 29 — YOUNG (E. G.) : On the optical power of crystalline ovalbumin and serum albumin. Proc. of Royal Soc. London, 1922, S. B., 93, 15. 30 — HANDOWSKY, LOHMANN et BOSSE : Untersuchungen über den Zustand des Cholesterins im Blutserum. Pflüger's Arch., 1925, 210, 63. 31 — BOSSE (P.) : Untersuchungen über die Zusammensetzungen des Blutserums und ihre Bedeutung für Giftwirkungen. Die Wirkung von Ather auf Serum. Pflüger's Arch., 1925, 210, 56. 32 — TROENSEGAARD et KOUDAHL : Cholesterin als prosthetische Gruppe in Serumglobulin. Hoppe-Seyler's Zeitschr. f. ges. phys. Chem., 1926, 153, 3 et 111. 33 — GARDNER et GAINSBOROUGH : Sterols and proteins. Bioch. journ., 1927. 21, 130. 34 — FRANKENTHAL (K.) : Zeitschr. f. Immunitätsforsch u. exp. Therap., 1925, 42, 501. 35 — WOLFF (E. H.) et FRANKENTHAL (K.) : Krankheitforsch., 1925, 1, 445. 36 — MELLANDER (O.) : Bioch. Zeitschr., 1935, 277, 305. 37 — THEORELL (H.) : Bioch. Zeitschr., 1934, 275, 1. 38 — MACHEBŒUF (M.) : Recherches sur les lipides, les stérols et les protéides du sérum et du plasma sanguins. Bull. Soc. Chim. Biol., 1929, 11, 268 et 485. 39 — MACHEBŒUF (M.) : Etat des lipides dans la matière vivante. Les cénapses et leur importance biologique. Paris, Hermann, 1 vol. (1936). 40 — MACHEBŒUF (M.) et WAHL (R.) : Recherches biologiques sur la néphrose lipoïdique. Bull. Soc. Chim. biol., 1931, 13, 486, 511 et 736. MACHEBŒUF (M.), WAHL (R.) et SANDOR (G.) : Recherches biologiques sur la néphrose lipoïdique. Bull. Soc. Chim. biol., 1931, 13, 504. MACHEBŒUF (M.) et
1927. 21, 130. 34 — FRANKENTHAL (K.) : Zeitschr. f. Immunitätsforsch u. exp. Therap., 1925, 42, 501. 35 — WOLFF (E. H.) et FRANKENTHAL (K.) : Krankheitforsch., 1925, 1, 445. 36 — MELLANDER (O.) : Bioch. Zeitschr., 1935, 277, 305. 37 — THEORELL (H.) : Bioch. Zeitschr., 1934, 275, 1. 38 — MACHEBŒUF (M.) : Recherches sur les lipides, les stérols et les protéides du sérum et du plasma sanguins. Bull. Soc. Chim. Biol., 1929, 11, 268 et 485. 39 — MACHEBŒUF (M.) : Etat des lipides dans la matière vivante. Les cénapses et leur importance biologique. Paris, Hermann, 1 vol. (1936). 40 — MACHEBŒUF (M.) et WAHL (R.) : Recherches biologiques sur la néphrose lipoïdique. Bull. Soc. Chim. biol., 1931, 13, 486, 511 et 736. MACHEBŒUF (M.), WAHL (R.) et SANDOR (G.) : Recherches biologiques sur la néphrose lipoïdique. Bull. Soc. Chim. biol., 1931, 13, 504. MACHEBŒUF (M.) et SANDOR (G.) : Recherches biologiques sur la néphrose lipoïdique. Bull. Soc. Chim. biol., 1931, 13, 745. 41 — STARLING (E. H.) : Journ. of Physiol., 1896, 19, 312. 42 — GOVAERTS (P.) : Recherches sur la pression osmotique des protéines du sérum. C. R. Soc. Biol., 1923, 89, 678 et 680. C. R. Soc. Biol., 1924, 91, 116. C. R. Soc. Biol., 1925, 93, 441. 43 — MACHEBŒUF (M.) : Recherches sur le rôle des lipides et des protéides sanguins dans les échanges d'eau de l'organisme. C. R. Ac. Sc., 1931, 191, 1413. 44 — MACHEBŒUF (M.) et SANDOR (G.) : Recherches sur la nature et la stabilité des liaisons protéides-lipides du sérum sanguin. Etude de l'extraction des lipides par l'éther en présence d'alcool. Bull. Soc. Chim. biol., 1932, 14, 1168. CHAPITRE IV SUR LA NATURE DES FORCES QUI INTERVIENNENT DANS LA CONSTITUTION DE LA MATIÈRE VIVANTE La stabilité du système lipoprotéidique du sérum sanguin fait l'objet de la majeure partie du travail que nous allons exposer. Il convient donc de préciser la structure de cet édifice physico-chimique et la nature des forces qui unissent les atomes et les principaux ingrédients qui entrent dans sa constitution. Les protéides du protoplasma
680. C. R. Soc. Biol., 1924, 91, 116. C. R. Soc. Biol., 1925, 93, 441. 43 — MACHEBŒUF (M.) : Recherches sur le rôle des lipides et des protéides sanguins dans les échanges d'eau de l'organisme. C. R. Ac. Sc., 1931, 191, 1413. 44 — MACHEBŒUF (M.) et SANDOR (G.) : Recherches sur la nature et la stabilité des liaisons protéides-lipides du sérum sanguin. Etude de l'extraction des lipides par l'éther en présence d'alcool. Bull. Soc. Chim. biol., 1932, 14, 1168. CHAPITRE IV SUR LA NATURE DES FORCES QUI INTERVIENNENT DANS LA CONSTITUTION DE LA MATIÈRE VIVANTE La stabilité du système lipoprotéidique du sérum sanguin fait l'objet de la majeure partie du travail que nous allons exposer. Il convient donc de préciser la structure de cet édifice physico-chimique et la nature des forces qui unissent les atomes et les principaux ingrédients qui entrent dans sa constitution. Les protéides du protoplasma animal ou végétal sont parfois appelés « Colloïdes biologiques ». La conception de GRAHAM (1861) d'un état particulier de la matière, l'état colloïdal, avait fait naître de grands espoirs. Elle fut le point de départ de recherches fécondes, mais servit aussi bien souvent à masquer notre ignorance de la nature et des propriétés de la matière vivante et vint fort opportunément se substituer à la conception métaphysique de la « force vitale » battue en brèches de trop de côtés à la fois. Il y a, d'après GRAHAM, deux différences essentielles entre les colloïdes et les cristalloïdes : l'une relative à la diffusion à travers les membranes, l'autre à la tendance à former des agrégats dans les solutions. Les caractéristiques de l'état colloïdal basées sur la diffusion ont le double avantage de permettre l'analyse mathématique du phénomène et d'être basée sur des faits constatables et mesurables. ZSIGMONDY propose de ranger toutes les solutions depuis les suspensions grossières jusqu'aux solutions vraies dans une série continue en ne tenant compte que de la taille des particules. L'autre définition est basée sur l'état d'agrégation et peut s'énoncer ainsi : Dans une solution vraie, ce sont les molécules (et les ions dans le cas
et des propriétés de la matière vivante et vint fort opportunément se substituer à la conception métaphysique de la « force vitale » battue en brèches de trop de côtés à la fois. Il y a, d'après GRAHAM, deux différences essentielles entre les colloïdes et les cristalloïdes : l'une relative à la diffusion à travers les membranes, l'autre à la tendance à former des agrégats dans les solutions. Les caractéristiques de l'état colloïdal basées sur la diffusion ont le double avantage de permettre l'analyse mathématique du phénomène et d'être basée sur des faits constatables et mesurables. ZSIGMONDY propose de ranger toutes les solutions depuis les suspensions grossières jusqu'aux solutions vraies dans une série continue en ne tenant compte que de la taille des particules. L'autre définition est basée sur l'état d'agrégation et peut s'énoncer ainsi : Dans une solution vraie, ce sont les molécules (et les ions dans le cas des électrolytes) qui sont dispersés dans le solvant ; la substance est dite cristalloïde. Dans une « fausse solution » les particules en suspension dans le milieu dispersant sont des agrégats moléculaires. Il est de notion banale aujourd'hui qu'il n'existe pas de substances colloïdes ou cristalloïdes et que beaucoup d'entre elles peuvent prendre l'un ou l'autre état suivant les conditions (en particulier le solvant). Ainsi les sels alcalins d'acides gras (stéarate, oléate) se dissolvent dans l'alcool à l'état cristalloïde avec des poids moléculaires normaux et dans l'eau à l'état colloïdal. L'inverse se produit pour le sel marin. La définition de ZSIGMONDY est incontestablement plus rationnelle. L'analyse des forces dispersives est assez subtile et souvent illusoire ; elle est encore du domaine théorique. Le chimiste préfère les définitions basées sur des données mesurables. Il nous faut tout de même exposer dans leurs grandes lignes les idées des auteurs qui ont essayé de faire l'analyse des forces intervenant dans la constitution de la matière vivante. Avant d'exposer la représentation qu'on peut se faire de ces forces, nous dirons qu'il ne faut accepter qu'avec beaucoup de prudence les théories qui ont été émises. La plupart émanent de physiciens (WERNER, LANGMUIR, HARKINS). Chacun d'eux
elles peuvent prendre l'un ou l'autre état suivant les conditions (en particulier le solvant). Ainsi les sels alcalins d'acides gras (stéarate, oléate) se dissolvent dans l'alcool à l'état cristalloïde avec des poids moléculaires normaux et dans l'eau à l'état colloïdal. L'inverse se produit pour le sel marin. La définition de ZSIGMONDY est incontestablement plus rationnelle. L'analyse des forces dispersives est assez subtile et souvent illusoire ; elle est encore du domaine théorique. Le chimiste préfère les définitions basées sur des données mesurables. Il nous faut tout de même exposer dans leurs grandes lignes les idées des auteurs qui ont essayé de faire l'analyse des forces intervenant dans la constitution de la matière vivante. Avant d'exposer la représentation qu'on peut se faire de ces forces, nous dirons qu'il ne faut accepter qu'avec beaucoup de prudence les théories qui ont été émises. La plupart émanent de physiciens (WERNER, LANGMUIR, HARKINS). Chacun d'eux a attribué aux phénomènes qui avaient retenu son attention une importance particulière. Dans ces diverses théories les appellations communes n'ont pas toujours la même acception ; d'où une certaine confusion. D'autre part, les biologistes qui ont voulu transposer ces notions dans leur science (J. LÖB en particulier) se sont fait de ces forces une conception personnelle, adaptée aux phénomènes biologiques, mais un peu différente de la théorie physique initiale. On peut distinguer des forces physiques et des forces chimiques. Les premières interviennent dans des phénomènes tels que la dissolution, l'évaporation, la cristallisation, les forces capillaires. Leur rayon d'action dépasse largement les diamètres moléculaires ; elles décroissent en raison inverse du carré des distances. Les forces chimiques se saturent entre atomes ; leur champ est limité à la sphère d'action des atomes. Elles interviennent dans les réactions chimiques proprement dites. Ces forces peuvent être de deux sortes. Il y a d'abord les forces dites de valence primaire. Elles correspondent à la valence électrochimique des éléments et s'expriment numériquement par la capacité de combinaison à l'hydrogène, énergie mise en jeu dans l'électrolyse et mesurée par les lois de FARADAY. J. LÖB leur rattache les combinaisons des acides et des bases avec les
de ces forces une conception personnelle, adaptée aux phénomènes biologiques, mais un peu différente de la théorie physique initiale. On peut distinguer des forces physiques et des forces chimiques. Les premières interviennent dans des phénomènes tels que la dissolution, l'évaporation, la cristallisation, les forces capillaires. Leur rayon d'action dépasse largement les diamètres moléculaires ; elles décroissent en raison inverse du carré des distances. Les forces chimiques se saturent entre atomes ; leur champ est limité à la sphère d'action des atomes. Elles interviennent dans les réactions chimiques proprement dites. Ces forces peuvent être de deux sortes. Il y a d'abord les forces dites de valence primaire. Elles correspondent à la valence électrochimique des éléments et s'expriment numériquement par la capacité de combinaison à l'hydrogène, énergie mise en jeu dans l'électrolyse et mesurée par les lois de FARADAY. J. LÖB leur rattache les combinaisons des acides et des bases avec les protéides. Mais cette valence est très variable (exemple du fer, du manganèse, de l'azote, etc...) et dépend de la nature des éléments ou radicaux entrant en combinaison. L'atome ou le radical n'a pas épuisé sa capacité réactionnelle et les champs de force qui subsistent sont appelés forces de valence secondaire. L'ensemble de la valence primaire et secondaire constitue la valence maximale ou nombre de coordination de WERNER. Ce savant a illustré sa théorie par l'exemple des combinaisons du cobalt avec les radicaux NH3 et NO2. Pour LANGMUIR, la valence secondaire représenterait les champs de forces qui subsistent après saturation de la valence primaire. Elle serait de nature chimique et déterminerait des phénomènes doués de spécificité comme l'absorption. La dissolution, l'évaporation, les états solide et liquide. Dans les solutions, elle mesure l'affinité qui attire les unes vers les autres les molécules du corps dissous et celles du solvant. J. LÖB ne considère pas les forces chimiques et physiques comme étant de nature essentiellement différente. Si les forces qui attirent les unes vers les autres les molécules du corps dissous et celles du solvant deviennent trop petites, la solution tend vers l'instabilité. Les molécules du corps dissous sont attirées l'une vers l'autre
L'ensemble de la valence primaire et secondaire constitue la valence maximale ou nombre de coordination de WERNER. Ce savant a illustré sa théorie par l'exemple des combinaisons du cobalt avec les radicaux NH3 et NO2. Pour LANGMUIR, la valence secondaire représenterait les champs de forces qui subsistent après saturation de la valence primaire. Elle serait de nature chimique et déterminerait des phénomènes doués de spécificité comme l'absorption. La dissolution, l'évaporation, les états solide et liquide. Dans les solutions, elle mesure l'affinité qui attire les unes vers les autres les molécules du corps dissous et celles du solvant. J. LÖB ne considère pas les forces chimiques et physiques comme étant de nature essentiellement différente. Si les forces qui attirent les unes vers les autres les molécules du corps dissous et celles du solvant deviennent trop petites, la solution tend vers l'instabilité. Les molécules du corps dissous sont attirées l'une vers l'autre et il se constitue des agrégats : on a une solution colloïdale. Ces granules ne pourront être maintenus en suspension que par des forces purement physiques de répulsion électrostatique dues à l'existence d'une double couche électrique à la surface de séparation entre chaque granule et le liquide dispersant. Dans l'idée de J. LÖB, la couche électrique double caractérise les fausses solutions tandis que dans les solutions vraies les molécules du corps dissous sont liées à celles du solvant par une affinité purement chimique (force de valence secondaire). Nous pouvons maintenant nous demander, écrit J. LÖB, laquelle des deux forces, répulsion électrique ou force de valence secondaire maintient en solution les protéines vraies dans l'eau. La solution de ce problème peut s'obtenir au moyen du critère suivant : si les forces qui maintiennent une protéine en solution sont des forces d'attraction entre molécules du solvant et du dissous (c'est-à-dire des forces de valence secondaire, telles que les définit LANGMUIR), de fortes concentrations salines sont nécessaires pour obtenir la précipitation, et le signe de la charge de l'ion précipitant n'a aucune relation avec celui des particules de protéine. Si au contraire ces forces sont petites, les particules peuvent néanmoins rester en suspension
de J. LÖB, la couche électrique double caractérise les fausses solutions tandis que dans les solutions vraies les molécules du corps dissous sont liées à celles du solvant par une affinité purement chimique (force de valence secondaire). Nous pouvons maintenant nous demander, écrit J. LÖB, laquelle des deux forces, répulsion électrique ou force de valence secondaire maintient en solution les protéines vraies dans l'eau. La solution de ce problème peut s'obtenir au moyen du critère suivant : si les forces qui maintiennent une protéine en solution sont des forces d'attraction entre molécules du solvant et du dissous (c'est-à-dire des forces de valence secondaire, telles que les définit LANGMUIR), de fortes concentrations salines sont nécessaires pour obtenir la précipitation, et le signe de la charge de l'ion précipitant n'a aucune relation avec celui des particules de protéine. Si au contraire ces forces sont petites, les particules peuvent néanmoins rester en suspension grâce à la couche électrique double qui entoure chaque particule ; mais dans ce cas de faibles concentrations salines suffisent à précipiter la protéine et l'ion actif du sel porte une charge opposée à celle des particules de la protéine. Si on applique ce critère aux solutions de protéine, on trouve que certaines d'entre elles, comme l'albumine dénaturée, sont maintenues en suspension colloïdale par des couches électriques doubles, tandis que certaines autres, comme l'albumine cristallisée non dénaturée ou la gélatine, sont maintenues en solution par les mêmes forces qui déterminent la stabilité des solutions cristalloïdes. Ainsi, d'après cet auteur ce seraient des forces de valence secondaire qui maintiendraient en solution les protéides du sérum qui ainsi se rapprocheraient plus par leurs propriétés (réactions chimiques, solubilité) des cristalloïdes que des colloïdes. Cependant, nous avons vu que les protéides sont souvent appelés « Colloïdes biologiques ». La raison de cette appellation est la suivante : Les protéides se comportent comme des colloïdes au point de vue de l'action des électrolytes sur quatre propriétés qui sont : le potentiel de membrane, la pression osmotique, le gonflement, la viscosité (J. LÖB). Voici quels sont les faits : Il existe un minimum de la grandeur
trouve que certaines d'entre elles, comme l'albumine dénaturée, sont maintenues en suspension colloïdale par des couches électriques doubles, tandis que certaines autres, comme l'albumine cristallisée non dénaturée ou la gélatine, sont maintenues en solution par les mêmes forces qui déterminent la stabilité des solutions cristalloïdes. Ainsi, d'après cet auteur ce seraient des forces de valence secondaire qui maintiendraient en solution les protéides du sérum qui ainsi se rapprocheraient plus par leurs propriétés (réactions chimiques, solubilité) des cristalloïdes que des colloïdes. Cependant, nous avons vu que les protéides sont souvent appelés « Colloïdes biologiques ». La raison de cette appellation est la suivante : Les protéides se comportent comme des colloïdes au point de vue de l'action des électrolytes sur quatre propriétés qui sont : le potentiel de membrane, la pression osmotique, le gonflement, la viscosité (J. LÖB). Voici quels sont les faits : Il existe un minimum de la grandeur de ces propriétés pour un pH bien déterminé. Cette influence dépend uniquement de la valence et non de la nature chimique de l'anion ou du cation mis en jeu. L'addition d'un sel neutre à une solution de protéides abaisse la valeur des quatre propriétés et cette influence augmente avec la valence de celui des ions qui a le signe contraire de l'ion protéide. Les amino-acides et d'autres cristalloïdes ne réagissent pas ainsi aux électrolytes. DONNAN puis LŒB ont montré que ce comportement spécial de l'ion protéide est dû uniquement à sa grosseur anormale qui fait qu'il ne peut diffuser aisément à travers des membranes ou gels perméables aux ions plus petits. De chaque côté d'une telle barrière, la concentration des ions diffusibles à l'équilibre est différente et DONNAN a montré que c'est dans ce fait qu'on devait rechercher l'unique cause de l'influence particulière des électrolytes sur les protéides. Ainsi la couche électrique double caractérise les fausses solutions tandis que dans les solutions vraies les molécules du corps dissous sont liées aux molécules du solvant par une affinité purement chimique. Les protéides à ce point de vue se comportent comme des cristalloïdes. L'existence d'un feuillet électrique à la surface de séparation
valence de celui des ions qui a le signe contraire de l'ion protéide. Les amino-acides et d'autres cristalloïdes ne réagissent pas ainsi aux électrolytes. DONNAN puis LŒB ont montré que ce comportement spécial de l'ion protéide est dû uniquement à sa grosseur anormale qui fait qu'il ne peut diffuser aisément à travers des membranes ou gels perméables aux ions plus petits. De chaque côté d'une telle barrière, la concentration des ions diffusibles à l'équilibre est différente et DONNAN a montré que c'est dans ce fait qu'on devait rechercher l'unique cause de l'influence particulière des électrolytes sur les protéides. Ainsi la couche électrique double caractérise les fausses solutions tandis que dans les solutions vraies les molécules du corps dissous sont liées aux molécules du solvant par une affinité purement chimique. Les protéides à ce point de vue se comportent comme des cristalloïdes. L'existence d'un feuillet électrique à la surface de séparation de la micelle et du milieu ambiant est souvent un phénomène secondaire provoqué par un agent chimique. Des ions détachés de la molécule restent adsorbés à sa surface et produisent avec elle la couche électrique double. Ces ions peuvent d'ailleurs être remplacés par d'autres suivant la loi des proportions définies. C'est ce qui a lieu dans l'action du sulfate de potassium sur l'hydrosol d'hydrate ferrique. Un ion SO4- peut remplacer deux ions Cl-. Et puis des différences aussi tranchées entre forces physiques et forces chimiques ne sont plus très admises aujourd'hui, Tous les degrés d'attraction moléculaire existent des réactions chimiques vraies aux phénomène dits d'adsorption. MICHAELIS en donne l'exemple suivant : « Nous sommes en face de la difficulté d'être obligés d'appeler adsorption l'attraction du bleu de méthylène pour le charbon et de tenir pour non adsorption l'attraction du bleu de méthylène par le kaolin. De plus, dans le cas du charbon nous ne pourrions pas du tout établir l'équation chimique de la réaction tandis qu'avec le kaolin la substitution réelle du calcium et des ions analogues par les ions du bleu de méthylène a été démontrée. Celle-ci est sûrement une réaction généralement admise comme chimique. Mais en même temps,