jeanflop/post-ocr-correction huggingface dataset:
invisible; il est peu injecté, comparer la largeur des lames primaires ici et sur la figure B. Les artères efférentes primaires sont bien injectées quoique non distendues comme sur la figure B. La région des sphincters est très dilatée (flèches). Le système vasculaire superficiel de l'arc et ses prolongements sur les lames primaires sont bien injectés. PLANCHE II Planche II Macrographie de moulages vasculaires d'arcs branchiaux chez l'Anguille. Effets oc et p de l'adrénaline. Même légende que planche I. La barre représente pour A et B 0,5 mm, pour C 0,15 mm. A. Action de la composante P de l'adrénaline
0,15 mm. A. Action de la composante P de l'adrénaline (1 . 10 6) après blocage des récepteurs α par la phényl égine (1 . 10 4). Les lames secondaires (si) sont très bien injectées, l'artère efférente primaire (eal) est dilatée notamment dans la région des sphincters postlamellaires (flèche). Le réseau vasculaire superficiel de l'arc est nettement visible. B. Action de la composante oc de l'adrénaline (1. 10 6) après blocage des récepteurs P par le propranolol (1.10-4). Les lames secondaires sont injectées ainsi que les artères efférentes primaires, mais les sphincters postlamellaires (flèches) sont très contractés. Le réseau superficiel
les sphincters postlamellaires (flèches) sont très contractés. Le réseau superficiel n'est pas visible. C. Coupes transversales de lames primaires montrant notamment le sinus veineux central (cvs). CI après adrénaline (1.10-6), les lames secondaires sont bien injectées mais le sinus veineux est vide (flèche). C cartilage. C2 adrénaline après blocage des récepteurs α, les lames secondaires sont bien injectées mais le sinus veineux central est très important. C3 adrénaline après blocage des récepteurs P, les lames secondaires sont mal injectées, les artères afférentes et efférentes peu visibles et le sinus veineux central est vide (flèche). marginaux des lames secondaires. Après polymérisation
central est vide (flèche). marginaux des lames secondaires. Après polymérisation (pl. I, A), les lames secondaires sont très irrégulièrement injectées et des deux compartiments lamellaire et veineux, aucun ne paraît particulièrement avantagé. 2. Après action du milieu de Ringer + acétylcholine (1.10-7) : l'arrivée très rapide de gouttelettes dans le sinus (pl.1, C) témoigne du passage préférentiel de la résine dans ce compartiment au détriment des lames secondaires; la résine sort rapidement par la veine. Après polymérisation (pl. I, B), le volume du sinus est très important alors que les lames secondaires sont incomplètement injectées. Les sphincters sont très contractés,
lames secondaires sont incomplètement injectées. Les sphincters sont très contractés, à moins que la préparation n'ait été traitée au préalable par l'atropine. 3. Après action du milieu de Ringer + adrénaline (1.10-7) : la perfusion des lames secondaires est très rapide. Après polymérisation (pl. I, D), les lames secondaires sont très bien injectées, le sinus ne l'est pas (pl. II, CI); les sphincters sont dilatés. Si on bloque les effets α (phényl égine 1.10-4), le sinus est fortement injecté (pl. II, C2) tout en laissant les lames secondaires et les sphincters dilatés (pl. II, A). Si on bloque les effets
sphincters dilatés (pl. II, A). Si on bloque les effets P (propranolol .10-4), le sinus n'est plus injecté (pl. II, C3), les lames secondaires sont moins injectées qu'après phényl égine; les sphincters sont contractés (pl. II, B). La comparaison des effets de l'acétylcholine et de l'adrénaline conduit à des différences très tranchées : l'acétylcholine favorise le remplissage du sinus veineux, l'adrénaline celui des lames secondaires et de tout le système artériel. Les sphincters postlamellaires fermés dans le premier cas et dilatés dans le second jouent probablement un rôle majeur. L'acétylcholine mimétise les effets de la stimulation des nerfs branchiaux sur
mimétise les effets de la stimulation des nerfs branchiaux sur la résistance vasculaire branchiale. Nos résultats montrent que cette action s'exerce précisément au niveau des sphincters dont la musculature est particulièrement riche en terminaisons cholinergiques. Fig. 3 — Représentation très simplifiée des effets de l'adrénaline (a) et de l'acétylcholine (c) sur le système vasculaire des lames primaires. Les effets sont indiqués par les contours en tireté. Aucune donnée ne milite actuellement en faveur d'une innervation adrénergique du système vasculaire branchial quoique l'action pharmacologique des catécholamines y ait été depuis longtemps mise en évidence; il reste cependant possible que les catécholamines
mise en évidence; il reste cependant possible que les catécholamines agissent à ce niveau par voie humorale. Nos résultats, récemment confirmés par d'autres méthodes, apportent la preuve que l'adrénaline par ses deux actions synergiques favorise la circulation artério-artérielle au détriment de la circulation veineuse. La suppression des effets a de l'adrénaline par la régitine conduit à la reprise de la perfusion du circuit veineux bloqué par l'adrénaline alors que la suppression des effets 5 par le propranolol conduit à une diminution de la perfusion des lames secondaires. L'action de l'adrénaline sur les récepteurs musculaires intéresso la totalité du territoire artériel;
sur les récepteurs musculaires intéresso la totalité du territoire artériel; elle s'exerce même sur la musculature des sphincters efférents au niveau de laquelle elle apparaît comme antagoniste du système cholinergique. Sur la base des données actuellement disponibles, on peut faire l'hypothèse de la localisation des récepteurs a au niveau des communications artério-veineuses. Séance du 4 avril 1977. P. LAURENT et S. DUNEL, Acta Zool., Stockholm, 57. 1976, p. 189-209. S. DUNEL et P. LAURENT, Ass. des Physiol., Réunion de Gand, 1976. S. NILSSON, Comparative Physiology, BOLIS, SCHMIDT-NIELSEN et MADDREL, éd., North Holland publ. 1973, p. 323-333. C. M. WOOD, Can.
North Holland publ. 1973, p. 323-333. C. M. WOOD, Can. J. Zool., 53, 1975, p. 1569-1577. L. BOLIS et J. C. RANKIN, Comparative Physiology, BOLIS, MADDREL et SCHMIDT-NIELSEN, éd., North Holland publ., 1975, p. 223-233. P. PAYAN et J. P. GIRARD, Amer. J. Physiol., 232, n° 1, 1977, H 18. W. VOGEL et coll., Z. Zellforsch., 144, 1973, p. 573-583. Laboratoire de Physiologie comparée des Régulations, C.N.R.S., B.P. n° 20 CR, 67037 Strasbourg. BIOLOGIE CELLULAIRE. — Stimulation de la synthèse et inhibition non compétitive de la phosphatase alcaline par la théophylline dans les fibroblastes de Hamster normaux et absence de
théophylline dans les fibroblastes de Hamster normaux et absence de réponse dans les fibroblastes transformés. Note de Cécile Mazière et Jean-Claude Mazière, présentée par M. Jacques Tréfouël. La théophylline stimule la synthèse de la phosphatase alcaline des fibroblastes de Hamster normaux (activité x 6 en 24 h en présence de théophylline 10-3 M). Elle inhibe l'activité enzymatique de ces mêmes cellules mesurée in vitro (80 % d'inhibition à la concentration de 10-3 M). L'inhibition semble être de type non compétitif, le Km apparent de l'enzyme n'étant pas modifié. Cet effet stimulateur et inhibiteur de la théophylline est absent dans les
stimulateur et inhibiteur de la théophylline est absent dans les fibroblastes de Hamster transformés par le virus SV 40. Theophylline increases the synthesis of alkaline phosphatase in normal Hamster fibroblasts (activity x6 after 24 hours with theophylline 10-3 M). The enzymatic activity of these cells is inhibited by theophylline in vitro (80 % inhibition in the presence of theophylline 10-3 M). The inhibition seems to be non competitive, since the apparent Km of the enzyme is not modified. This stimulator and inhibitor effect of theophylline is absent in Hamster fibroblasts transformed by SV 40 virus. INTRODUCTION. — L'activité de la
transformed by SV 40 virus. INTRODUCTION. — L'activité de la phosphatase alcaline, enzyme essentiellement localisée au niveau de la membrane cellulaire, est modifiée par de nombreux facteurs : ainsi, l'enzyme est induite par une hyperosmolarité du milieu (1), par l'addition de bromodesoxyuridine (2), de glucocorticoïdes comme la prednisolone (3) ou l'hydrocortisone (4). ainsi que de théophylline et d'AMP cyclique (5), (6). L'activité augmente également avec la densité des cellules en culture, lors de l'établissement de l'inhibition de contact (7), (8). La transformation virale entraîne de nombreuses perturbations du métabolisme cellulaire, en particulier une perte de l'inhibition de contact (9) et
en particulier une perte de l'inhibition de contact (9) et une modification de la sensibilité à l'AMP cyclique (10). Nous avons précédemment mis en évidence une différence de sensibilité de l'activité phosphatase alcaline des cellules normales et transformées (11). Dans le présent article, nous avons cherché à définir plus précisément l'effet propre de la théophylline. MÉTÉRIEL ET MÉTHODES. — 1. Culture des cellules. — Les souches EHB, fibroblastes de Hamster en lignée continue et EHSV1, fibroblastes de Hamster transformés par le SV 40, ont été décrites par Tournier (12). Les cellules sont cultivées dans des flacons Falcon de 25 cm2,
cellules sont cultivées dans des flacons Falcon de 25 cm2, dans 5 ml de « Minimum Essential Medium MEM » additionné de « Tryptose Phosphate Broth », de glucose 3,5 g/1, de la glutamine 0,3 g/1, d'antibiotiques (pénicilline 105 U/l et streptomycine 0,1 g/1) et du sérum de Veau (EUROBIO) à 10 %. Avec unensemencement initial de 30 000 cellules/cm2, le milieu de culture étant renouvelé tous les jours, les cellules EHB qui sont encore sensibles à l'inhibition de contact atteignent une densité maximale de 4 x 105 cellules/cm2 alors que les cellules EHSV1 insensibles à ce phénomène atteignent une
que les cellules EHSV1 insensibles à ce phénomène atteignent une densité de 1.2 x 106 cellules/cm2. La théophylline et la caféine sont ajoutées un jour après la mise en culture des cellules et les activités enzymatiques mesurées vingt-quatre heures après. 2. Mesure de l'activité phosphatase alcaline. — Aux différents stades de la culture, après élimination du milieu, les cellules sont lavées trois fois avec du « Tampon phosphate PBS ». Elles subissent ensuite un cycle de trois congélations-décongélations successives dans 5 ml d'eau distillée. L'activité phosphatase alcaline est mesurée sur l'homogénat. Des études préliminaires ont montré qu'une sonication de la
l'homogénat. Des études préliminaires ont montré qu'une sonication de la suspension n'augmente pas notablement l'activité mesurée. L'activité phosphatase alcaline est déterminée par l'hydrolyse du paranitrophényl phosphate 5 x 10-1 M (KOCH LIGHT) en tampon Tris 100 mM pH 9.5. Le paranitrophénol libéré donne, à pH basique, une coloration jaune lue à 410 nm. RÉSULTATS. — La présence de théophylline dans le milieu de culture ne modifie pas l'activité phosphatase alcaline des cellules transformées EHSVi; au contraire, l'effet de ce facteur est net sur les cellules normales EHB (fig. 1) : on observe une augmentation d'activité proportionnelle à la concentration en
on observe une augmentation d'activité proportionnelle à la concentration en théophylline, et déjà visible à la concentration de 10-5 M. Cet effet est annulé par le cycloheximide. Il semble que la stimulation atteigne un maximum à partir d'une concentration de 10-3 M en théophylline. Fig. 1 Fig. 2 Fig. 1. — Effet de la théophylline sur l'activité phosphatase alcaline des cellules normales EHB et transformées EHSVi. La théophylline a été ajoutée un jour après l'ensemencement des cellules et l'activité mesurée 24 h après. I, + théophylline 10-1 M; II, + théophylline 10-3 M; III, + théophylline 10-3 M; IV, +
théophylline 10-3 M; III, + théophylline 10-3 M; IV, + théophylline 10-2 M. Fig. 2. — Effet inhibiteur de la théophylline sur l'activité phosphatase alcaline des cellules normales EHB. Abscisse : concentration en théophylline du milieu réactionnel. Ordonnée en pourcentages d'activité résiduelle. 0 -0 Cellules normales EHB. A A Cellules transformées EHSVi. L'addition de théophylline lors de la mesure de l'activité enzymatique a été étudiée et les résultats sont exprimés en pourcentage d'activité résiduelle en fonction de la concentration en théophylline (fig. 2). On constate là aussi, une différence de comportement entre cellules normales et cellules transformées : alors que
comportement entre cellules normales et cellules transformées : alors que la phosphatase alcaline de ces dernières reste pratiquement insensible à la théophylline et garde 90 % de son activité en présence de théophylline 10-2 M, l'enzyme des cellules normales EHB est inhibée par la théophylline, l'activité résiduelle étant d'environ 10 % pour une concentration de 10-2 M d'inhibiteur. L'inhibition de la phosphatase alcaline des cellules normales par la théophylline semble être de caractère non compétitif (fig. 3). La valeur du Km apparent n'étant pas modifiée. Ainsi, dans les cellules normales, la théophylline est à la fois inhibiteur et stimulateur de
la théophylline est à la fois inhibiteur et stimulateur de la synthèse. Pour savoir si l'induction observée en présence de théophylline résulte de l'effet propre de ce facteur ou de son effet sur le taux intracellulaire d'AMP cyclique, nous avons comparé son action à celle d'un autre inhibiteur de la phosphodiestérase : la caféine. Le tableau montre l'effet de ces deux facteurs sur la croissance et l'activité enzymatique des deux types cellulaires. Les cellules transformées EHSVi sont insensibles Fig. 3. — Détermination des caractéristiques cinétiques de la phosphatase alcaline. Courbes 1/V = 1/s. 0 O Cellules normales EHB. # #
1/V = 1/s. 0 O Cellules normales EHB. # # Cellules normales EHB + théophylline 10-3 M. V est exprimée en nanomoles/h/mg protéines. à la présence de théophylline ou de caféine 10-3 M dans le milieu. La caféine, comme la théophylline, inhibe la croissance des cellules normales EHB, mais à un degré moindre. Par contre, alors qu'on observe une stimulation de 500 % avec la théophylline, la caféine n'augmente que faiblement l'activité (environ 40 %). Dans ces mêmes cellules, la caféine n'inhibe que faiblement l'activité phosphatase alcaline (inhibition de l'ordre de 15% à la concentration de 10-3 M) alors que
de 15% à la concentration de 10-3 M) alors que nous avons vu (fig. 2) que la théophylline 10-3 M inhibe l'enzyme à 80 %. Il semble donc que l'on puisse faire une relation entre le caractère d'inhibiteur compétitif de la théophylline et son effet stimulateur de la synthèse. TABLEAU Effet de la théophylline et de la caféine 10-3 M sur la croissance et sur l'activité phosphatase alcaline des cellules. Les facteurs ont été ajoutés un jour après la mise en culture des cellules et la durée de l'effet est de 24 h. Cellules normales EHB Cellules transformées EHSVi -
de 24 h. Cellules normales EHB Cellules transformées EHSVi - Addition Th 10-3 M Caf. 10-3 M Th 10-3 M Caf. 10-3 M mg protéines/flacon.. 1 350 ± 200 1 050 ± 100 1 200 ± 100 2 450 ± 250 2 400 ± 200 2 430 ± 230 Activité phosphatase alcaline 25 ± 5 150 ± 20 35 ± 5 10 ± 2 9 ±2 10 ± 2 DISCUSSION. — En ce qui concerne les cellules normales, l'addition de théophylline au milieu de culture entraîne une stimulation de la synthèse de la phosphatase alcaline alors que ce facteur est
synthèse de la phosphatase alcaline alors que ce facteur est un inhibiteur non compétitif de l'enzyme. Dans les cellules transformées, la théophylline n'est ni stimulateur ni inhibiteur. Il est possible d'imaginer que la présence dans le milieu de culture d'un inhibiteur non compétitif de l'enzyme puisse entraîner un phénomène de dérépression au niveau des gènes régulateurs, selon le schéma suivant : la phosphatase alcaline pourrait faire partie d'une chaîne métabolique conduisant à un produit final répresseur de l'enzyme, selon le modèle classique. La théophylline, inhibiteur non compétitif de la phosphatase alcaline, en diminuant la concentration du produit final répresseur entraînerait
alcaline, en diminuant la concentration du produit final répresseur entraînerait une augmentation de la synthèse de l'enzyme (ce processus est inhibé par le cycloheximide). Toutefois, le rôle de la phosphatase alcaline et les voies métaboliques auxquelles elle pourrait participer étant encore mal connus, il est difficile de vérifier cette hypothèse. Il est de plus malaisé de dissocier cet effet éventuel propre de la théophylline de son effet par l'intermédiaire du taux intracellulaire d'AMP cyclique. Il semble en effet [(6), C] que l'AMP cyclique soit également stimulateur de la synthèse de la phosphatase alcaline. Enfin, la différence de sensibilité à la
la phosphatase alcaline. Enfin, la différence de sensibilité à la théophylline de la phosphatase alcaline des cellules normales et transformées pourrait être liée à l'existence d'isoenzymes différents dans les deux types cellulaires. (*) Séance du 21 mars 1977. (1) C. W. LIN et M. SASAKI, J. Histochem. Cytochem., 24. 1976, p. 659. (2) H. M. NITOWSKY, F. HERZ et S. GELLER, Biochem. Biophys. Res. Com., 12, 1963, p. 293. (3) D. BULMER, J. Cell. Physiol., 87, 1976, p. 357. (4) R. P. Cox et C. M. MACLEOD, Nature, 190, 1961. p. 85. (5) N. K. GHOSH, A. RUKENSTEIN, R. BALTIMORE
p. 85. (5) N. K. GHOSH, A. RUKENSTEIN, R. BALTIMORE et R. P. Cox, Biochem. Biophys. Acta, 286, 1972, p. 175. H. KOYAMA, R. KATO et T. ONO, Biochem. Biophys. Res. Comm., 46, 1972, p. 305. J. C. MAZIÈRE, C. MAZIÈRE et J. POLONOVSKI, Biochimie, 1977 (sous presse). E. MIEDEMA, Exp. Cell. Res., 53, 1968, p. 488. M. ABERCOMBIE et E. S. AMBROSE, Cancer Res., 22, 1962, p. 525. J. SHEPPARD, Proc. Natl. Acad. Sci., 68, 1971, p. 1316. P. TOURNIER et R. CASSINGENA, Int. J. Cancer, 2, 1967, p. 117. SERVICE DE CHIMIE BIOL. 27, rue Chaligny 75571 Paris
117. SERVICE DE CHIMIE BIOL. 27, rue Chaligny 75571 Paris Cedex 12. BIOLOGIE CELLULAIRE. — Isolement et purification de fractions membranaires chez les ovocytes de Perinereis cultrifera Grube (Annélide Polychète). Note de François Caner, Maurice Porchet, André Dhainaut et Claude Dissous, transmise par M. Maurice Durchon. Une technique de fractionnement cellulaire est décrite permettant la préparation et la purification des enveloppes et des dictyosomes des ovocytes de Perinereis cultrifera. Les examens en microscopie électronique montrent que ces membranes ont une morphologie très comparable à celle observée in situ. Les substances muqueuses des alvéoles corticaux sont également purifiées. A cell fractionation
muqueuses des alvéoles corticaux sont également purifiées. A cell fractionation procedure is described which allows the preparation and the purification from Perinereis cultrifera of oocyte envelopes and dictyosomes. Electron microscope examinations revealed that morphology of both membrane fractions were very similar to that observed in situ. Mucous compounds of cortical alveoli were also purified. Les études d'Endocrinologie poursuivies chez les Néréidiens, au niveau cellulaire, concernent très souvent l'ovocyte. Si les recherches ultrastructurales, autoradiographiques et biochimiques relatives à cette cellule « cible » sont nombreuses, on ne possède, par contre, aucune donnée sur le mode d'action de l'hormone cérébrale au niveau
donnée sur le mode d'action de l'hormone cérébrale au niveau subcellulaire. C'est pourquoi, nous avons entrepris le fractionnement des organites cytoplasmiques de l'ovocyte de Perinereis cultrifera. Les techniques habituelles employées à cet effet étant révélées inadaptées à notre matériel, nous avons mis au point un procédé original. MATÉRIEL ET MÉTHODES. — Préparation des ovocytes. — Les ovocytes isolés, 1 g environ, sont lavés dans du saccharose 0,25 M, préparé comme toutes les autres solutions de saccharose dans du tampon Tris/Hcl, 50 mM, pH 7,4. Ils sont ensuite homogénéisés. Préparation des fractions selon Dissous. — L'homogénéat est amené à une concentration
fractions selon Dissous. — L'homogénéat est amené à une concentration finale en saccharose de 1,89 M. 15 ml sont déposés au fond de tubes de 60 ml et ensuite recouverts par 25 ml de saccharose 1,80 M et 10 ml de saccharose 1,15 M. Après centrifugation en rotor « SW 25-2 » (Beckman) (39 000 g, 90 mn) le matériel ovocytaire se répartit en trois fractions (culot, interphases des solutions de saccharose 1,80/1,89 M et 1,15/1,80 M) plus une fraction surnageante, de nature lipidique, qui est éliminée. Purification des fractions. — (a) Fraction de l'interphase 1,15/1,80 M. — 7 ml
— (a) Fraction de l'interphase 1,15/1,80 M. — 7 ml de cette fraction sont déposés au fond de tubes de 34 ml puis recouverts par trois couches de saccharose (1,25; 1,15; 0,90 M) de même volume. Après centrifugation (30 000 g, 120 mn) en rotor « SW 25-1 », on obtient quatre sous-fractions : M1, M2, M3 et M4 (fig. 1). (b) Fraction du culot. — Le culot de la centrifugation initiale est repris par du saccharose 0,90 M et homogénéisé à nouveau. 7 ml de cette suspension sont déposés sur un gradient discontinu composé de 5 ml de 2,30
sur un gradient discontinu composé de 5 ml de 2,30 M, 10 ml de 1,80 M, et 5 ml de 1,15 M en saccharose. La fraction purifiée sédimente et constitue le culot après centrifugation en rotor « SW 25-1 » (63 500 g, 150 mn). Examen des fractions. — Toutes les fractions sont sédimentées à nouveau dans du saccharose 1 M (80 000 g, 45 mn) en « rotor SW 40 ». Les culots sont fixés pour la microscopie électronique par la glutaraldéhyde à 3 p. 100 (Tampon phosphate 0,2 M, pH 7,2) puis par l'osmium. RÉSULTATS. — La bonne
M, pH 7,2) puis par l'osmium. RÉSULTATS. — La bonne connaissance de la morphologie in situ des ovocytes (1), (2), (3) a permis de retenir, comme seul critère de mise au point du fractionnement, l'examen en microscopie électronique des fractions. Les conditions d'utilisation des enzymes marqueurs ne sont, en effet, pas définies pour ce matériel. Schéma de fractionnement de quelques constituants cytoplasmiques des ovocytes de P. cultrifera. L, lipides surnageants; MI, membranes internes; AC, alvéoles corticaux; E, enveloppes ovocytaires; M1, M2, M3, et M4, différents niveaux de membranes (explication dans le texte). I. Isolement de l'appareil de Golgi et des
le texte). I. Isolement de l'appareil de Golgi et des membranes ovocytaires. — L'ensemble des membranes internes de l'ovocyte (dictyosomes, réticulum, vésicules...) migre à l'interphase des solutions de saccharose 1,15/1,80 M lors de la centrifugation initiale. C'est une fraction hétérogène, contaminée par des mitochondries, quelques alvéoles corticaux et parfois des lobules de vitellus (pl I, fig. 1). La purification de l'ensemble conduit aux quatre sous-fractions : M1, M2, M3 et M4 (voir Matériel et Méthodes) : La sous-fraction M1, très pauvre en organites, n'a pas été analysée. La sous-fraction M2, située à l'interphase 1,15/1,25 M est riche en dictyosomes et
située à l'interphase 1,15/1,25 M est riche en dictyosomes et en membranes. Elle est contaminée par de rares mitochondries et par de petites inclusions (0,5 à 1 µm) qui pourraient provenir de la dissociation du vitellus lipidique. Les dictyosomes (pl. I, fig. 2 et 3) ne subissent pas de fragmentation et conservent leur taille (10 μm) et leur structure qu'ils avaient in situ. Ils sont constitués par l'empilement de cinq à six saccules. Ceux de la zone moyenne sont les moins modifiés. Les saccules des faces de formation et de maturation tendent à présenter un aspect très dilaté, ce qui
maturation tendent à présenter un aspect très dilaté, ce qui rend difficile l'interprétation de la polarité des dictyosomes. Des vésicules d'un diamètre d'environ 500 Å sont fréquemment observées au voisinement des corps de Golgi. La fraction membranaire est constituée de membranes disposées en formations circulaires dont le diamètre varie entre 0,3 et 0,9 μm. La sous-fraction M3, à l'interphase 1,25/1,50 M, est très homogène. Elle renferme deux catégories d'organites (pl. I, fig. 5) : — des mitochondries dont la matrice est dense et les crêtes dilatées. Ces modifications traduisent l'influence de l'environnement hypertonique des différentes solutions de saccharose ; —