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est inférieur, égal ou supérieur à la normale. Qu’est-ce donc que l’indice antitryptique ? On désigne ainsi l’expression numérique de la valeur antagoniste de l’unité de mesure (arbitrairement choisie) d’un sérum déterminé pour une solution (concentration ad libitum) de trypsine. Ainsi, quand o cm3 1 de sérum peut neutraliser o cm3 4 de trypsine on écrit que l’indice antitryptique est égal à 1 : 4 ou plus simplement qu’il est égal à .4. En majorité, les expérimentateurs comptent par gouttes au lieu de compter par centimètres cubes. Cette technique présente des avantages, mais encore faut-il se servir de compte-gouttes calibrés.
des avantages, mais encore faut-il se servir de compte-gouttes calibrés. Il ne faut pas s’en laisser imposer par l’apparence de rigueur mathématique revêtue par la forme écrite de « l’indice antitryptique ». Telle que cette valeur est déterminée, avec les méthodes en usage, elle n’est tout au plus qu’une représentation graphique commode, mais tout à fait quelconque, de la puissance antiprotéolytique d’un sérum. Des expériences diverses, exécutées par le même expérimentateur, ne sont comparables entre elles dans l’ordre général des choses — que lorsqu’elles ont été faites en même temps, avec la même solution de trypsine, avec la même portion
avec la même solution de trypsine, avec la même portion d’albumine coagulée (s’il s’agit de sérum ou d’ovalbumine coagulés). Il faut bien se rappeler — c’est une notion courante dans les laboratoires de physiologie, elle est beaucoup moins connue en clinique — que l’indice antitryptique vaut, non pas pour un échantillon donné de trypsine, mais uniquement pour la solution actuelle de cette trypsine. Les déterminations faites à intervalles éloignés, avec une trypsine de même origine ne pourront être mises en parallèle que si toutes les solutions tryptiques ont été ramenées au préalable à une même grandeur digestive. Bien avant l’introduction
au préalable à une même grandeur digestive. Bien avant l’introduction en médecine de la notion d’indice antitryptique, les physiologistes avaient constaté les modifications de la puissance antiprotéolytique du sérum chez l’homme et l’animal. Chez une espèce déterminée, à plus forte raison chez un individu désigné, le pouvoir antiprotéolytique est à peu près constant. D’une façon générale il croît avec l’âge. FINZI a noté que l’indice antitryptique est de 2 à 2 1/2 pour le veau, il est de 3 à 4 pour le boeuf ; chez l’agneau sa valeur est de 3, elle se représente par 4 et 4,5 pour
de 3, elle se représente par 4 et 4,5 pour le mouton adulte. Les observations de BECKER corroborent les recherches de FINZI et de beaucoup d’autres; BECKER a démontré ce fait intéressant : le sérum de nouveau-né possède un indice antitryptique inférieur à celui du sérum de la mère, la différence serait même souvent très importante. L’indice antitryptique du sérum varie suivant l’état de la nutrition, FURST prétend qu'elle est augmentée pendant le jeûne (chez le cobaye) ; par contre GLAESSNER trouve également supérieure à la normale pendant la période de digestion; mais MARCUS ne partage pas cette opinion, pour
de digestion; mais MARCUS ne partage pas cette opinion, pour celui-ci le pouvoir antitryptique diminue (chez l’homme) après le repas ; pour COBLINER, il augmente (chez l’enfant). L’étude de ce point controversé a été récemment reprise par E. ZUNZ ; les résultats de cet auteur sont « divergents » ; la question reste donc ouverte. Dans les conditions pathologiques, expérimentalement définies, l’étude du pouvoir antitryptique du sérum a été poussée très loin. BRAUNSTEIN, BRAUNSTEIN et KEPINOW ont vu l’indice antitryptique augmenter au cours d’intoxication par le phosphore, la phloridzine, la phénacétine; KURT MEYER signale le même fait au cours du
phénacétine; KURT MEYER signale le même fait au cours du traitement thyroïdien ; OPIE, BARKER et DOCHEZ concluent également à l’augmentation du pouvoir antitryptique chez des chiens intoxiqués par le chloroforme et le phosphore ; HIRATA voit pareille modification se produire dans l’intoxication par le mercure (HgCP), les sels d’uranium et de chrome ; LAUNOY L. observe cette augmentation dans le sérum de lapins intoxiqués par la ricine ; enfin KRAUSE et KLUG apportent des résultats identiques aux précédents, pour des sérums de chevaux immunisés contre la toxine diphtérique. Dès le début des recherches sur le pouvoir antiprotéolytique des humeurs,
le début des recherches sur le pouvoir antiprotéolytique des humeurs, les physiologistes se sont posé la question de savoir si l’action antitryptique du sérum était spécifique pour la trypsine de l’animal fournisseur du sérum. On conçoit l’importance de la question. Résolue par l’affirmative, elle clôturait les discussions sur la genèse du pouvoir antiprotéolytique ; il fallait alors admettre — tout au moins tenir comme très vraisemblable — l’intervention active de la sécrétion pancréatique, dont le ferment protéolytique agissait comme antigène. Déjà on pouvait ainsi conclure — à priori — en raisonnant par analogie ; le raisonnement étant appuyé sur les
raisonnant par analogie ; le raisonnement étant appuyé sur les expériences de MORGENROTH et de GESSARD. MORGENROTH avait en effet démontré que l’antiprésure contenue dans le sérum d’animaux injectés d’une présure d’origine animale était spécifique pour celle-ci ; l’action antiprésurante normale de ce sérum n’était pas augmentée pour une présure d’origine végétale. Avec les antityrosinases artificielles, GESSARD avait obtenu des résultats conformes à ceux de MORGENROTH pour la préasure. Malheureusement, et cela en opposition avec les conclusions hâtives de LANDSTEINER, de GLÄSSNER, de CATHCART (en une certaine mesure), les recherches bien conditionnées aboutissent à une conclusion inverse de celle entrevue
bien conditionnées aboutissent à une conclusion inverse de celle entrevue par le seul raisonnement a priori ; le pouvoir antitryptique du sérum ne jouit d'aucune spécificité. Les travaux de DELEZENNE, ceux tout récents de KURT MEYER ont établi d'une façon péremptoire la démonstration de la non-spécificité de l'antitrypsine du sérum. Aux résultats précédents, on peut ajouter ceux de JOCHMANN et KANTOROVICZ qui provoquent l'augmentation du pouvoir antitryptique par injection de protéase leucocytaire et ceux d'OPIE et BARKER qui signalent qu'à la protéase leucocytaire fournie par les leucocytes de différentes espèces de mammifères on peut opposer l'antiprotéase (du sérum) tirée d'autres
de mammifères on peut opposer l'antiprotéase (du sérum) tirée d'autres espèces. L'hypothèse finaliste de la spécificité de l'antitrypsine du sérum était attrayante ; l'expérimentation la démontre erronée. Et cela nous permet déjà de conclure, qu'il paraît impossible d'homologuer les substances antiprotéolytiques contenues dans le sérum avec les anticorps artificiellement préparés selon les méthodes usuelles. III Caractères de l'action antiprotéolytique du sérum L'antiprotéase Opinions sur sa nature chimique RÖDEN élucide, avons-nous dit, les principaux caractères de l'action antidiastasique du sérum. Il a noté l'action destructrice de la température (thermolabilité), la non-dialysabilité de la substance antiprécurseur, sa précipitation par l'alcool, le sulfate
de la substance antiprécurseur, sa précipitation par l'alcool, le sulfate d'ammonium. Peu de choses ont été ajoutées à ces quatre attributs essentiels du pouvoir antifermant du sang ; on les a cependant précisés. Nous savons que le chauffage à 55°-56° affaiblit l'action antiprotéolytique mais ne la fait pas disparaître ; une température plus élevée, dont le degré varie selon les chercheurs : 65° (HAHN) ; 65°-70° (ACHALME, DELEZENNE) ; 70° (CHIAROLANZA) ; 75° (OPIE et BARKER) détruisent l'antiprotéase. Ajoutons toutefois que DÖBLIN s'est récemment élevé contre l'action destructrice de la chaleur sur le pouvoir antifermant du sang, étudié sur la
chaleur sur le pouvoir antifermant du sang, étudié sur la trypsine ; pour DÖBLIN l'antitrypsine serait thermostable. Nous savons également que la dessiccation à basse température ne détruit pas l'antiprotéase et que sa solution est stable à la température ordinaire. La persistance de l'action antitryptique d'un sérum dialysé a été également reconnue par tous les expérimentateurs; cependant quand la dialyse est faite sur sac de collodion il convient de ne pas la prolonger ; en effet, d'après E. ZUNZ, du sérum de chien dilué à 10 % avec de l'eau physiologique et dialysé contre ce liquide, à la glacière, perd
physiologique et dialysé contre ce liquide, à la glacière, perd après cinq jours de dialyse tout pouvoir empêchant contre l'entérokinase et la trypsine active ; ZUNZ explique ce fait par l'adsorption des substances empêchant par la paroi dialysante ; le sac de dialyse agit alors à la façon de certaines substances pulvérulentes, dont le noir animal (HEDIN l.c.) est un exemple. D'après RONDONI l'antitrypsine du sérum humain est détruite par une faible acidification, une faible alcalinisation et par les savons. L'action neutralisante de l'acide acétique dilué (2 %) a été démontrée par HEDIN. Je viens d'employer, un peu malgré moi
démontrée par HEDIN. Je viens d'employer, un peu malgré moi et par la force de l'habitude, l'expression d'antitrypsine. Dans le langage physiologique on dit couramment—selon le test employé — que le sérum contient une « antitrypsine », une « antikinase », un « antilapsine », etc. Depuis quelques années, on le sait, l'idée s'est imposée aux expérimentateurs, surtout à ceux que préoccupent les questions d'immunité, qu'à toute propriété du sérum correspond une substance particulière, support de cette propriété. Sans vouloir nier la possibilité de la présence de ces substances dans le sérum, nous disons volontiers avec GENGOU (R) « que
le sérum, nous disons volontiers avec GENGOU (R) « que leur existence est plus hypothétique que démontrée » : elle paraît assez improbable en ce qui concerne la propriété antiprotéolytique ou d'une façon plus générale, antidiastasique, du sérum. En effet celle-ci paraît être liée à l'une des parties constituantes du sérum, la portion albuminoïde. On peut diviser grossièrement les substances protéiques du sérum en deux fractions, la fraction globuline et la fraction sérumalbumine. Pour FULD et SPIRO, GLÄSSNER, l'antiprotéase aurait comme support la fraction albuminoïde séparable par le sulfate d'Ammonium à saturation au tiers, c'est-à-dire l'euglobuline. Pour LANDSTEINER, CATHCART, VERNON,
à saturation au tiers, c'est-à-dire l'euglobuline. Pour LANDSTEINER, CATHCART, VERNON, HEDIN, BAER, etc., c'est au contraire la fraction sérum-albumine qui supporte la propriété antifermant du sang. La fraction euglobuline représenterait le support des protéases dont on a montré l'existence dans le sérum. Pour citer impartiallement les faits, ajoutons enfin que DÖBLIN reconnaît aux deux fractions protéiques du sérum une action antitryptique ; selon cet auteur les corps albuminoïdes n'ont d'ailleurs aucune participation spécifique dans l'action antitryptique du sérum, et l'action antitryptique du sérum n'est aucunement en rapport avec la concentration de ce sérum en substances protéiques. L'entente n'est pas près
de ce sérum en substances protéiques. L'entente n'est pas près d'être réalisée sur cette question de la nature chimique des substances du sérum qui servent de substratum au pouvoir antifermant. En effet, un troisième groupe d'expérimentateurs attribuent cette spécificité aux corps lipoïdes [WEINLAND, NEUMANN, PICK et PRIBRAM, SCHWARZ, BAUER]. Cette opinion ne s'impose pas ; elle est rejetée par K. MEYER, COBLINER, KAVASHIMA. Pour DÖBLIN et RONDONI, les lipoïdes tels que la lécithine exercent bien une certaine action inhibitrice sur la digestion tryptique, mais elle n'est pas de l'ordre de celle obtenue avec le sérum ; on ne réussit pas
celle obtenue avec le sérum ; on ne réussit pas à réactiver par l'addition de lipoïdes le sérum rendu inactif par le chauffage. Dès la publication du mémoire de O. SCHWARZ j'avais entrepris, en septembre 1909, la vérification des conclusions de cet auteur; il m'avait été impossible de les admettre, étant donné les résultats négatifs que j'avais eus en étudiant l'action antiprotéolytique du sérum (de chien) débarrassé par l'éther de ses lipoïdes solubles dans ce solvant ; un tel sérum avait conservé ses propriétés antitryptiques. En conclusion, nous ne savons rien de précis, rien de définitivement établi sur la nature
rien de précis, rien de définitivement établi sur la nature chimique des substances qui, dans le sérum, supportent la propriété anti-ferment, antitryptique en particulier, de ce liquide. IV La propriété antitryptique du sérum, considérée du point de vue des théories de l'immunité Il est encore prématuré de discuter si l'antiprotéase — dont nous ne connaissons pas la nature chimique — est un ferment et si cette même antiprotéase est un anticorps, au sens biologique du mot. Aucune solution, même approchée, n'a été donnée de ces deux problèmes. Nous sommes donc en présence de deux hypothèses ; je les examinerai très
en présence de deux hypothèses ; je les examinerai très rapidement. L'antiprotéase est-elle un ferment ? Les premiers expérimentateurs n'hésitaient pas à l'affirmer. Ils basaient leur théorie sur la thermolabilité du pouvoir antiferment du sang; cet argument est d'une insuffisance manifeste (1) ; il est d'ailleurs fortement ébranlé par les affirmations de DOBLIN sur la thermostabilité de l'antiprotéase. À l'appui de cette même opinion on invoque encore la possibilité d'augmenter le titre antiferment du sang, par l'introduction dans l'organisme, d'antigènes-ferments déterminés. En opposition à ces deux ordres de faits on peut faire valoir d'une part la non-spécificité de la réaction
peut faire valoir d'une part la non-spécificité de la réaction antiprotéolytique du sang ; d'autre part il est incontestable que l'inhibition d'un ferment protéolytique par le sérum s'écarte notablement, dans sa manière d'être, des lois d'action connues des diastases. L'antiprotéase est-elle un anticorps ? On a rapproché la neutralisation d'une trypsine par un sérum de la neutralisation d'une toxine par une antitoxine ; la preuve de l'identité entre ces deux ordres de phénomènes n'a pas été faite d'une manière irréfutable; notons toutefois que l'antitrypsine répond à la loi de DANYSZ et DUNGERN (LEVADITI, K. MEYER, RONDONI). Les expérimentateurs qui soutiennent
et DUNGERN (LEVADITI, K. MEYER, RONDONI). Les expérimentateurs qui soutiennent que les substances antiprotéolytiques naturelles du sérum sont des anticorps, se trouvent partagés quand il s'agit de préciser la substance génératrice de ces anticorps, le antigène. La première idée qui s'impose à l'esprit c'est l'établissement d'un rapport de cause à effet entre les ferments digestifs sécrétés par l'être vivant et l'action antiferment du sang. Ainsi l'antitrypsine résulterait d'une réaction de l'organisme contre la trypsine (1) P. THOMAS. Les diastases ; méthodes de recherches, procédés d'étude. Bulletin Institut Pasteur, nos 2, 3 et 4; Igog (en particulier/). i3g.) résorbée. AMBARD (61)
3 et 4; Igog (en particulier/). i3g.) résorbée. AMBARD (61) explique l'augmentation du pouvoir antitryptique de certains cas de carcinomes par une hypersécrétion pancréatique ; COBLINER voit l'action antitryptique du sérum s'affaiblir après l'ablation partielle du pancréas ; elle redevient normale quand on fait ingérer à l'animal en expérience (chien) des préparations de trypsine. Tenons ces faits pour démontrés. Comment expliquer alors que le sérum de veau soit moins riche en antitrypsine que le sérum de cheval ? par quel caprice de la nature le sérum de cheval, celui de mouton (animaux herbivores) sont-ils très notablement plus antitryptiques que le
mouton (animaux herbivores) sont-ils très notablement plus antitryptiques que le sérum de chien (animal carnivore) et que celui de rhinocéros? Dirait-on que le cobaye et le mouton ne trouvant pas d'emploi à leur trypsine la résorbent en totalité et par conséquent doivent réagir très activement pour en combattre les effets nocifs ? Quelle invraisemblance! On a mis l'augmentation de l'indice antitryptique observée dans certaines maladies infectieuses sur le compte de l'hyperleucocytose ; la protéase leucocytaire abondamment excrétée serait ici l'antigène. Ce fait n'est pas général [JACOB L. (62) et beaucoup d'autres] ; une hyperleucocytose notable est parfaitement compatible avec un
d'autres] ; une hyperleucocytose notable est parfaitement compatible avec un niveau antitryptique normal ; d'autre part, une hypoleucocytose expérimentale (par injection de peptone) ne s'accompagne pas d'abaissement du taux antitryptique [JURGENSCHON (63)]. En résumé nos connaissances sur la nature, le mécanisme d'action et l'origine des antiferments du sang peuvent se schématiser ainsi: a) Il existe dans le sérum des mammifères des substances antagonistes (anticorps normaux) contre les ferments en général, contre les ferments protéolytiques en particulier. Ces substances ne sont pas spécifiques; il est même possible qu'il n'y ait qu'une seule substance, polyvalente. Nous ignorons la nature du ou des
seule substance, polyvalente. Nous ignorons la nature du ou des antiferments du sérum sanguin. Ce sont sans doute des substances colloïdales, peut-être des complexes lipoido-protéiques adhérant facilement aux protéines. « Leur action empêchante consiste vraisemblablement en la substitution d'un phénomène d'adhésion à un autre, en la formation d'un complexe en lieu et place d'un autre » (ZUNZ). b) Au cours de certains états morbides (cachexies de causes variées, intoxications) se compagnant d'une forte désintégration protéique, l'organisme libère des protéases endocellulaires (protéases autolytiques) ; elles jouent le rôle d'antigènes, d'où : augmentation de l'indice antiprotéolytique du sérum sanguin (BRAUNSTEIN). c) Une
augmentation de l'indice antiprotéolytique du sérum sanguin (BRAUNSTEIN). c) Une élévation du taux de l'indice antitryptique des humeurs n'a rien de pathognomonique. Deux objections de principe peuvent être produites contre le rôle « antigène » des protéases autolytiques. D'une part, malgré les travaux de ADLER (64) sur l'auto-spermotoxine réalisée pour les spermatozoïdes de cobaye et ceux de DONATH et LANDSTEINER (65), MEYER et EMMERICH (66) sur l'auto-hémolysine de l'hémoglobinurie paroxystique, il reste à généraliser ce résultat : l'organisme est capable de fabriquer des anticorps pour sa propre substance ; actuellement on ne peut pas le tenir pour démontré. D'autre part
on ne peut pas le tenir pour démontré. D'autre part les augmentations de l'indice antitryptique peuvent se faire brusquement (en moins de 24 h. pour la ricine), cette brusquerie est incompatible avec nos connaissances sur la lenteur des réactions d'immunisation contre les ferments. (Exp. récentes de BAUER). À cette dernière observation COBLINER oppose les recherches de GAETHGENS (67) ; celui-ci obtint chez le lapin, en moins de 24 heures, une précipitine pour le bacille d'Eberth. Mais nous sortons là du domaine des ferments et du domaine des auto-antigènes; l'argument perd donc de sa valeur. Aussi me paraît-il plus vraisemable d'admettre,
donc de sa valeur. Aussi me paraît-il plus vraisemable d'admettre, jusqu'à nouvel ordre, que l'augmentation de l'indice antitryptique observée dans les maladies à évolution aiguë ou subaiguë, et même dans les cachexies à forme lente est liée à la libération dans le plasma, par les cellules en voie de déchéance, des substances antiprotéolytiques qu'elles renferment normalement. Cette hypothèse, conforme d'ailleurs à celle qui vient d'être formulée par RONDONI, pourrait peut-être expliquer le passage de substances antitryptiques en grande quantité dans l'urine des animaux atteints de néphrites expérimentales [SCHIPPERS (68)] ; elle est d'accord avec l'état de nos connaissances sur l'action
elle est d'accord avec l'état de nos connaissances sur l'action antiprotéolytique propre à tous les tissus de l'organisme. INDICATION BIBLIOGRAPHIQUE DES TRAVAUX CITÉS (1) HAMMARSTEN, Maly's Jahresbericht., t. XVII, p. 160 ; 1887. (2) RODEN, Upsalas Lakareföreningars föredrag., t. XXII, p. 546,1887. (3) SCHNAPPAUCH et NASSE, cité par DASTRE et STASSANO, Arch. Int. Physiol., t. I, p. 88; 1904. (4) FERMI et PERNOSSI, Zeitschr. f. Hygiene., t. XVIII, p. 83, 1894. Voir aussi FERMI : Centr. f. Bakt., Orig., t. L, f. 2, 1909 et t. LVI, f. 1, sept. 1910. (5) MATTHES, Centr. f. Wissenschaft., n° 4, 1894. (6)
1910. (5) MATTHES, Centr. f. Wissenschaft., n° 4, 1894. (6) MARTIN HAHN, Berl. Klin. Woch., 7 juin 1897, p. 499. (7) L. CAMUS et GLEY, C. R. Soc. Biol., 31 juin 1897, et Arch. de Physiol., p. 766, 1897. (8) PUGLIESE et COGGI, Boll. del. Sc. Med. d. Bologna., t. VIII, 1897. (9) ACHALME, C. R. Soc. Biol., t. LXX. p. 333, 4 mars 1911. (10) BRIOT, C. R. Acad. Se., 29 mai 1899, et Thèse Doct. es Sciences, 1900. (11) MORGENROTH, Deut. Med. Woch., 1898 (cité par EHRLICH) et Centralbl. f. Bakt. u. Parasit., t. XVI, p. 349, 1899,
Centralbl. f. Bakt. u. Parasit., t. XVI, p. 349, 1899, ibid., t. XXVII, p. 720, 1900. (12) FULD et SPIRO, Zeitsch. f. Physiol. Chem., t. XXXI, p. 132, sept. 1900. (13) ACHALME, Annales Institut Pasteur, t. XV, p. 737, 1901. (14) CHARRIN et LEVADITI, C. R. Soc. Biol., t. LII, p. 83, 1900. (15) LANDSTEINER, Centralbl. f. Bakt., t. XXVII, 1900, ibid., t. XXXVIII, 1905. (16) DEAN, Transact. of the pathol. Soc. of London., t. LII, 1901. (17) MESNIL, Annales Institut Pasteur., 1901. (18) ASCOLI et BEZZOLA, Berl. Klin. Woch., n° 17, 1903. (19) PERIN, C. R. Soc. Biol., p.
n° 17, 1903. (19) PERIN, C. R. Soc. Biol., p. 938,1902. (20) DELEZENNE, C. R. Soc. Biol., série de notes, t. LV, 1903. (21) MALFITANO, C. R. Soc. Biol., t. LV, p. 1611, 1903. (22) MESNIL et MOUTON, C. R. Soc., Biol., t. LV, p. 1019, 18 juillet 1903. (23) MOLL, Hofmeister's Beiträge., t. 11, p. 344, 1903. (24) SELLIER, C. R. Soc. Biol., t. LV, p. 1019, 18 juillet 1903. (25) WELSCH, Archiv. Int. de Physiol., t. VII, p. 235, 1908-1909. (26) E. MÜLLER, Münch. Med. Woch., p. 354, 1907. (27) DOCHÉ A.-R., Journ. of exp. Med., p. 718.
1907. (27) DOCHÉ A.-R., Journ. of exp. Med., p. 718. 1909. (28) FINZI, C. R. Soc. Biol., t. LXVI, p. 1007, 9 juin 1909. (29) BRIEGER et TREBING, Berl. Klin. Woch., no 22, 1908 et n° 24, 1908. (30) BECKER, Berl. Klin. Woch., p. 1016, 31 mai 1909. (31) FURST, Berl. Klin. Woch., n° 2, 1909. (32) GLAESSNER, Beit. z. Chem. Physiol. u Path., t. IV, fasc. 1 et 2, 1903. (33) MARCUS, Berl. Klin. Woch., t. XLV, p. 1319, 1908. (34) ZUNZ E., Mém. couronnés Acad. Roy. Méd. Belgique, t. XX, 5° fascicule. 1909, et Bull. Acad. B. Méd.
t. XX, 5° fascicule. 1909, et Bull. Acad. B. Méd. Belgique., 1905. (35) BRAUNSTEIN, Deutsch. Med. Woch., n° 13, 1909, et Medizinskoe Obosrenie, no 11, 1909, Berl. Klin. Woch., n° 11, 1910. (36) BRAUNSTEIN et KEPINOW L., Bioch. Zeitsch., t. XXVII, f. 1-2, p. 170, 1910. (37) KURT MEYER, Berl. Klin. Woch., p. 1064, 7 juin 1909. (38) OPIE, BARKER et DOCHÉZ, Journ. of exp. Méd., t. XIII, n° 1, p. 162, 1911. (39) HIRATA, Bioch. Zeitsch., t. XXVII, f. 5 et 6, p. 397, 1910. (40) LAUNOY L., C. R. Soc. Biol., p. 367, 10 mars 1911. (41) KRAUSE
R. Soc. Biol., p. 367, 10 mars 1911. (41) KRAUSE et KLUG, Berl. Klin. Woch., p. 1454, 3 août 1908. (42) MORGENROTH, l. c., n° 11 de cet index. (43) GESSARO, C. R. Soc. Biol., p. 1398, 1902. (44) KURT MEYER, Bioch. Zeitsch., t. XXIII, p. 89. 1910. (45) JOCHMANN et KANTOROWICZ, Zeitsch. f. Klin. Med., t. LXVI, f. 1 et 2, p. 153, 1909. (46) OPIE et BARKER, Journ. of exp. Med., p. 207, 1907. (47) CHIAROLALZA, Med. Naturwissenschaft. Archiv., t 11, f. 1. (48) DOBLIN, Zeitsch. f. Immunitätstforschung., t. IV, f. 1-2, 1909. (49) RONDONI P., Lo Sperimentale.,
t. IV, f. 1-2, 1909. (49) RONDONI P., Lo Sperimentale., t. XIV, p. 1, 1910: Arch. Ital. de Biol. tome XIV, fasc. II, février 1911. (50) CATHCART C.P., Journal of. Physiol., t. XXXI, p. 497, 1904. (51) VERNON, Journ. of Physiol., p. 346. 1904. (52) HEDINGER, Journ. of Physiol., t. XXXII, pp. 390 et 468, 1905; Zeitsch. f. physiol. chem. LV; Bioch. Journal II. (53) BAER, Arch. f. exp., Pathol. U. Therap., t. LVI, p, 68, 1906. (54) WEINLAND, Zeitsch. f. Biol., t. XLIV, 1902. (55) NEUMANN, Berl. Klin. Woch., no 26, 1903. (56) PIOZ et PRIBRAM, findbuch der Technik