jeanflop/post-ocr-correction huggingface dataset:
Quant à l’albumine, elle s’éliminerait sous l’action de ces ferments découverts par Hayano dans l’humeur aqueuse du veau et du lapin (voir p. 15), et dont Jasinski a confirmé la présence dans l’œil humain. BIBLIOGRAPHIE 1. J. H. Abel, Rowntree, Turner. — Transact. of the Amer. Ass. Phys., 1913, et Journal of Pharmacol, 1914. 2. Abelsdorff et Wessely. — Arch. fur Augenheilk, t. LXIV, p. 65, 1909. 3. Adametz. — Sitzungb. d. Akad d. Wissensch. 3. Wien, 1869. 4. Adler, Tandis, Jackson. — Arch. of Ophthalmol, t. LIV, p. 265, 1924. 5. Albert. — Archives Intern. de physiol., t. XXII,
1924. 5. Albert. — Archives Intern. de physiol., t. XXII, 1924. 6. Angelucci. — Archivio di Oftalmol, 1915. 7. Ascher. — Græfe’s Arch. fur Opht., t. CVII, p. 247, 1922. 8. Baeck. — Græfe’s Arch. fur Opht., t. XLVII, 1898. 9. Bauer. — Græfe’s Arch. fur Opht., t. LXII, p. 193, 1896. 10. Baurman. — Græfe’s Arch. fur Opht., t. CXIV, p. 276, 1924, et t. CXVI, p. 96. 1925. 11. Burger. — Zeitschr. fur Augenheilk, 1911. 12. Burk. — Klinisch. Monatshl. f. Augenheilk, 1910. 13. Carlini. — Græfe’s Arch. f. Opht., t. LXXVII, p. 96, 1910. 14. Carrère. —
f. Opht., t. LXXVII, p. 96, 1910. 14. Carrère. — C. R. de la Société de Biol., 1923. 15. Cavazani. — Archivio di Farmacol. Sper., 1905. 16. Deutschmann. — Græfe’s Arch. f. Opht., t. XIX, 1873. 17. Dietzel — Klin. Monatsbl. f. Augenheil, t. LXXIX, p. 535, 1924, et Archiv. f. Augenheilk., t. XCVI, p. 8, 1925. 18. Ehrlich. — Deutsch. Med. Wochen, n° 2, 1882. 19. Elschnig. — Græfe’s Arch. f. Opht., t. CV, p. 599, 1921. 20. Fleig. — C. R. de la Soc. Biol., p. 362, 1907. 21. Gallegoulti. — Archivio di Ottalmol, 1910. 22. Gallois et
21. Gallegoulti. — Archivio di Ottalmol, 1910. 22. Gallois et d’Autrevaux. — Bul. Soc. d’Opht. de Paris, juin 1926. 23. Greeff. — Archiv. f. Augenheilk, t. XXVIII, p. 178, 1894. 24. Grunhagen et Jesner. — Centralbl. f. Augenheilk, 1880. 25. A. Gilbert. — Archiv. f. Augenheilk, t. LXXXVIII, p. 210, 1921. 26. Gilbert et Plaut. — Archiv. f. Augenheilk, t. XC, 1921. 27. Guillery. — Archiv. f. Augenheilk, t. XCIII, p. 55, 1923. 28. De Haan. — Archiv. Neerland. de Physiol., t. VII, 1922. 29. De Haan et Van Creveld. — Biochem. Zeitschr., t. CXXIV, p. 172, 1921. 30. Hagen.
— Biochem. Zeitschr., t. CXXIV, p. 172, 1921. 30. Hagen. — Klin. Monatsbl. f. Augenh., pp. 187, 643, 1920. et dito., p. 259, 1921. 31. Hallauer. — Heidelberg Bericht, p. 113, 1913. 32. Hamburger. — Über die Ernährung der Augen. Ed. Thieme ; Leipzig, 1914. 33. Hayano. — Analyse in Klinis. Monatsbl. f. Augenh., t. LXV, p. 755, 1920. 34. Hertel. — Græfe’s Arch. f. Opht., t. LXIX, 1909. 35. Hess. — Græfe-Sæmisch Handb. d. g. Augenh., t. VI. 36. Hilbert. — Congrès de Physiol. Kônigsberg in Michel’s Jahresb., 1884. 37. Ichikawa. — Klinis. Monatsbl. f. Augenheil., p. 355, 1911.
37. Ichikawa. — Klinis. Monatsbl. f. Augenheil., p. 355, 1911. 38. Jazinski. — Bul. et M. de Soc. Française d’Oph., p. 433, 1925. 39. Jess. — Zeits. f. Biochem, 1913. 40. Kahn. — Græfe’s Arch. f. Opht., t. XCV, 1918. 41. Leber. — Græfe’s Arch. f. Opht., t. XXIX, 1883. et Græfe-Sæmisch Hand. f. A. 2. Auf., 1903. 42. Leber et Pilzcker. — Græfe’s Arch. f. Opht., t. LXIV, 1906. 43. Leplat. — Annales d’Oculistique, t. XCVII, 1889. 44. G. Leplat. — Annales d’Oculistique., t. CLXI, p. 87, 1924. 45. Levaditi. — Annales de l’Inst. Pasteur, 1902. 46. Lindner. —
Levaditi. — Annales de l’Inst. Pasteur, 1902. 46. Lindner. — Ber. v. d. 42 Ver. d. Oph. Gesell. Heidelberg, 1920. 47. Löwenstein. — Arch. f. Augenheilk, t. LXX, p. 26, 1912. 48. Löwenstein et Kubik. — Græfe’s Arch. f. Opht., t. LXXXIX, p. 187, 1915. 49. Lüllies. — Pflüger’s Arch. f. d. g. Phys., t. CXGIX, 1923. 50. Magitot. — Annales d’Oculistique, 1916, et Journal de Physiol. et de Path. g., p. 44, 1923. 51. Magitot et Mestrezat. — Annales d’Oculistique, n° 1, 1921, et dito, t. CLIX, 1922. 52. Magitot et Mawas. — Arch. d’Anat. Microsc., t. XIV, p.
Magitot et Mawas. — Arch. d’Anat. Microsc., t. XIV, p. 1, 1913. 53. Magitot et d’Autrevaux. — Bul. Soc. d’Opht. de Paris, p. 111, 1925. 54. Mawas. — C. R. Acad, des Sciences, 1908; et Arch. d’Anat. Microsc., 1910, et C. R. Soc. de Biol., 1910. 55. Mawas et Vincent. — C. R. Soc. de Biol., 1925. 56. Mazzei. — Archivio di Ottalm., t. XXVIII, p. 1. 57. Meesmann. — Arch. f. Augenheilk, t. XCIV, p. 116, 1924. 58. Memorsky. — Græfe’s Arch. f. Opht., t. II, p. 112, 1865. 59. Mestrezat. — Le liquide céphalo-rachidien normal et pathol., édit.
59. Mestrezat. — Le liquide céphalo-rachidien normal et pathol., édit. Maloine, 1912. 60. Mooren et Rumpf. — Centralbl. f. Med. Wissens., t. XIX, 1888. 61. Neame, Humphrey, Webster. — Transac. Opht. Soc. Unit. King., t. XLIII, 1923. 62. Nicati. — Physiologie oculaire, Paris, 1909. 63. Nordenstjern. — Acta Ophtalmologica, t. VI, 1924. 64. Pflüger. — Zehender Monatschr., 1882. 65. Rados. — Græfe’s Arch. f. Ophtalm., t. CIX, p. 332, 1922. 66. Remele. — Græfe’s Arch. f. Ophtalm., t. XC, p. 426, 1905. 67. H. Roulet. — Annales d’Oculistique, avril 1923. 68. Salus. — Græfe’s Arch. f. Opht., 1912. 69. Schick.
68. Salus. — Græfe’s Arch. f. Opht., 1912. 69. Schick. — Græfe’s Arch. f. Opht., t. XXXI, p. 2, 1885, et dito, t. XXXVIII, p. 21, 1892. 70. Schlafke. — Græfe’s Arch. f. Opht., t. XXV, 1879. 71. Scholer et Uhlhorn. — Jahr. d. Augenh. v. Scholer, 1881. 72. Schwalbe. — Archiv. f. Mikros. Anat., t. VI. 73. Seidel. — Græfe’s Arch. f. Opht., t. XCV, p. 1, 1918, et dito, t. CII, 1920 ; dito, t. CV, p. 28, 1921 ; et dito, t. CVII, p. 101, 1921 ; et dito, t. CXI, p. 171, 1923 ; et dito,
et dito, t. CXI, p. 171, 1923 ; et dito, t. CXIII, 1924. 74. Serr. — Græfe’s Archiv. f. Opht., t. CXIV, 1924. 75. Thiel. — Græfe’s Arch. f. Opht., t. CXIII, 1924. 76. Tani Iwata. — Bioch. Zeitchr., t. CXLV, p. 189, 1924. 77. Ulrich. — Græfe’s Arch. f. Opht., t. XXVI, 1880. 78. Van Creveld. — Arch. Neerland. de Phys., t. IX, 1924. 79. Van der Hoeve. — Græfe’s Arch. f. Ophtalm., t. LXXXII, p. 58, 1912. 80. O. Weiss. — Pflüger’s Arch. f. d. g. Phys., t. CCII, p. 642, 1924. 81. Wessely. — Arch. f. Augenheilk,
CCII, p. 642, 1924. 81. Wessely. — Arch. f. Augenheilk, t. LX, p. 120, 1908, et dito, t. LXXX, p. 11, 1915 ; et dito, t. LXXXVIII, p. 217, 1921. 82. Wessely. — Græfe’s Arch. f. Ophtalm., t. L, p. 123, 1900. 83. Wessely. — Zeitschr. f. Augenheilk, 1911. 84. Wienikos. — Arch. f. Exper. Pathol, v. Pharm., t. LXVI ERRATUM E. Aubel. — Remarques sur la croissance du bacille Coli, N° 1, p. 73, 1926. Page 88, 5 e ligne. — Au lieu de 11.000, lire : 15.600. Page 89, 21 e ligne. -—Au lieu de 11.000, lire :
89, 21 e ligne. -—Au lieu de 11.000, lire : 15.600. Page 90, 3 e ligne. — Au lieu de C6H4O°, etc., lire : 2 C6H12O°, etc. Page 92, 30 e et 31 e lignes. *— Au lieu de : « ces deux processus sont spontanés », lire : « le second processus est seul spontané ». DELEZENNE La coagulation du sang et l’activation du suc pancréatique, c’est-à-dire la transformation du fibrinogène en fibrine et la production de trypsine aux dépens d’un zymogène, sont, en apparence, deux phénomènes bien différents. Il n’en est que plus intéressant peut-être, au point de
Il n’en est que plus intéressant peut-être, au point de vue de la physiologie générale, de rapprocher l’un de l’autre les processus dont ils résultent, si ces derniers doivent nous apparaître comme étant en réalité très étroitement similaires. Or je crois, pour ma part, que tel est bien le cas. Je me suis efforcé de le montrer à diverses reprises, et je me propose de grouper ici, brièvement, les observations successives sur lesquelles mon opinion s’est fondée. Pendant longtemps on a cru que le suc pancréatique, tel qu’il était sécrété dans les conditions physiologiques, était doué par lui-même d’une activité
dans les conditions physiologiques, était doué par lui-même d’une activité tryptique plus ou moins marquée et parfois très grande. La découverte de l’entérokinase par Pawlow et Chepowalnikow, si importante qu’elle fût, ne vint guère modifier nos conceptions à ce sujet, puisque, pour ces savants, le ferment du suc intestinal n’était qu’un activateur éventuel, qui ne manifestait son action que sur certains sucs pancréatiques dont la trypsine était en partie sécrétée sous la forme de zymogène. Or, j’ai démontré avec A. Frouin qu’en fait le suc pancréatique normal, non souillé de suc intestinal et recueilli à l’abri des microorganismes, était invariablement
suc intestinal et recueilli à l’abri des microorganismes, était invariablement inactif vis-à-vis de l’ovalbumine coagulée ou de la gélatine, mais s’activait dans tous les cas au maximum en présence d’une dose convenable d’entérokinase. Étudiant de près les propriétés de l’entérokinase et son mode d’action, j’ai montré que cette substance présentait, outre la labilité vis-à-vis de la chaleur et l’efficacité des petites doses avec le temps, déjà signalée par Pawlow, tout un ensemble de caractères qui permettent de la rapprocher des diastases, et j’ai signalé des kinases analogues, sinon identiques, dans les leucocytes, dans certains microbes, dans des venins de serpents.
les leucocytes, dans certains microbes, dans des venins de serpents. Les données acquises sur la coagulation du sang m’ayant suggéré, au cours de ces recherches sur l’activation du suc pancréatique, l’idée d’un rapprochement entre les deux phénomènes, j’en vins à me demander si la chaux, qui joue un rôle bien connu dans le premier (Arthus, Pekeliiaring, Hammarsten) n’aurait pas une influence analogue sur le second. Dans le plasma sanguin il existe, comme on le sait, une quantité de calcium très appréciable et qui est en partie sous forme d’ions ; dans le suc pancréatique, au contraire, ce métal est en
dans le suc pancréatique, au contraire, ce métal est en très faible abondance, et encore son activité est-elle tenue en échec par un taux élevé de carbonates et de phosphates alcalins. Qu’adviendrait-il, si l’on ajoutait au suc assez de sel calcique dissociable pour le pourvoir d’ions de calcium ? Telle fut la question que je me posai. Ainsi fus-je amené à découvrir que les sels de calcium possèdent, en fait, la propriété de conférer au suc pancréatique le pouvoir de digérer l’albumine. L’action des sels de calcium sur le suc pancréatique se manifeste à des doses extrêmement faibles. Ce fait,
pancréatique se manifeste à des doses extrêmement faibles. Ce fait, difficile à bien mettre en lumière sur le suc tel quel, à cause de sa richesse en sels alcalins, devient des plus nets quand on a éliminé ces derniers par dialyse préalable contre NaCl. O C. R. Acad, des Sc., 16 juin 1902, t. CXXXIV, p. 1526. C. R. Acad, des Sc., 13 novembre 1905, t. CXLI, p. 781 et 27 novembre 1905, t. CXLI, p. 1905. Soc. de biol., 25 novembre 1905, t. LIX, p. 523 ; 23 juin 1906, t. LX, p. 1070 ; 25 juillet 1907, t.
1906, t. LX, p. 1070 ; 25 juillet 1907, t. LXIII, p. 274. C’est aussi sur le suc dialysé que se démontre le mieux la spécificité du calcium dans le phénomène, donnée que je me suis attaché à établir par de nombreuses expériences. Si parfois quelques métaux bivalents de la même série semblent pouvoir remplacer le calcium, leur action est pour le moins inconstante, irrégulière et, quand on l’observe, infiniment moins rapide que celle de ce dernier. Une étude attentive montre d’ailleurs que cette action est indirecte ; elle ne fait que favoriser jusqu’à la rendre efficace celle des petites
fait que favoriser jusqu’à la rendre efficace celle des petites doses de calcium normalement présentes dans le suc naturel. Les sels neutres des métaux alcalins, par contre, s’opposent à l’activation par le calcium, et l’un de ses antagonistes les plus puissants dans tous les phénomènes biologiques, à savoir le potassium, se place au premier rang. Toutes ces observations ont été confirmées, dans ce qu’elles ont d’essentiel, par divers observateurs et notamment par Zunz, qui a consacré à la question une étude systématique et très minutieuse. Il ressort clairement de ces faits que le calcium n’a pas une efficacité moins exclusive
faits que le calcium n’a pas une efficacité moins exclusive dans l’activation du suc pancréatique que dans la coagulation du sang, où il se montre, suivant L. Lœb, strictement ou presque strictement spécifique, tout au moins dans la première partie du processus, celle qui aboutit à la formation du fibrin férum. De ces premières données il résulte que, logiquement, si nous voulons comparer entre eux les processus d’activation tryptique et de coagulation, nous devons mettre en parallèle soit le suc pancréatique normal avec le plasma sanguin délibérément décalcifié, soit le suc pancréatique délibérément calcifié avec le plasma normal. C’est ce
suc pancréatique délibérément calcifié avec le plasma normal. C’est ce parallèle que nous allons poursuivre. Mieux encore peut-être que le fait même de l’activation spécifique par le calcium, l’analyse expérimentale de ce phénomène fut propre à me convaincre d’une similitude singulière. frappante entre le processus, qui aboutit dans le sucréatique une fois calcifié, à la transformation d’un trypsinogène inactif en trypsine active, et celui qui entraîne dans le plasma sanguin, possesseur d’ions calciques, la transformation du fibrinogène en fibrine. Les faits suivants sont à cet égard des plus significatifs. Jamais l’activation du suc pancréatique par les sels de chaux ne
l’activation du suc pancréatique par les sels de chaux ne se réalise qu’après un temps perdu assez long (quelques heures). Passé ce temps, elle se fait brusquement, à la façon d’un phénomène explosif, et elle atteint d’emblée son maximum. Tant que ce phénomène n’a pas eu lieu, la présence de calcium dissous est absolument nécessaire pour lui permettre de se produire : si, à un moment quelconque de la période latente, on précipite ce métal par addition d’oxalate de soude, le suc restera indéfiniment inactif. Par contre, l’addition d’oxalate reste sans effet sur les propriétés du suc quand elle suit,
sans effet sur les propriétés du suc quand elle suit, fût-ce seulement de quelques minutes, le moment de l’activation : autrement dit, les sels de chaux, une fois qu’ils ont déterminé la formation de trypsine, ne sont aucunement nécessaires à son action. Ces traits, parfaitement nets, se retrouvent dans la coagulation du plasma sanguin. Ici encore les sels de calcium ne manifestent leur action qu’après une période latente plus ou moins longue, au bout de laquelle apparaît brusquement dans le milieu l’agent coagulant, le fibrinérment, qui, lui, peut opérer la transformation du fibrinogène en l’absence de sels de chaux dissous.
transformation du fibrinogène en l’absence de sels de chaux dissous. Mêmes ressemblances se montrent quand on étudie l’influence de divers facteurs physiques sur les phénomènes. Particulièrement typique est l’influence de la paroi du vase sur la rapidité avec laquelle l’effet du calcium se traduit. Que cette influence soit considérable dans le cas du sang et du plasma sanguin, c’est chose bien établie ; or, j’ai constaté qu’elle n’était pas moindre dans le cas du suc pancréatique lui-même. Ainsi, par exemple, un suc additionné de calcium qui s’active en quelques heures dans un tube de verre ordinaire, reste inactif pendant un
dans un tube de verre ordinaire, reste inactif pendant un ou plusieurs jours, voire même indéfiniment, dans un tube de verre à paroi paraffinée. Et c’est bien la nature physique de la paroi et, autant qu’il m’a semblé, sa charge électrique qui est en cause, car un suc resté sans changement en tube paraffiné s’active dans les délais habituels lorsqu’on le transporte en tube de verre nu. Pareillement, un plasma demeuré liquide en vase paraffiné se coagule lorsqu’on le transvase en verre ordinaire. Il n’est pas superflu de rappeler que Bordet et Gengou ont établi que cette action inhibitrice de
Bordet et Gengou ont établi que cette action inhibitrice de la paroi paraffinée s’exerce non sur le phénomène de la coagulation elle-même, mais sur la métamorphose du proferment en fibrinérment actif. Il y a donc toute une série de similitudes bien évidentes; je dirai plus, il n’existe aucune discordance de conditions et d’allure entre l’activation du suc pancréatique et la coagulation du plasma sanguin. Nous avons à nous demander maintenant s’il y a quelque rapport entre l’activation du suc par les sels de chaux et son activation par la kinase. Nous aurons encore à chercher si ce dernier phénomène a
Nous aurons encore à chercher si ce dernier phénomène a son similaire dans la coagulation. Ces deux questions, comme nous le verrons, sont liées. Si l’on compare aux caractères de l’activation par les sels de calcium ceux de l’activation par l’entérokinase, on les trouve tout différents. L’activation par l’entérokinase n’a que faire du concours du calcium, car elle s’opère intégralement en présence d’un excès d’oxalate alcalin. Elle commence sans retard et se développe progressivement, tout en s’accélérant très fortement vers la fin de la réaction. Sa rapidité d’évolution est en raison de la dose d’entérokinase employée ; avec les doses
raison de la dose d’entérokinase employée ; avec les doses fortes elle atteint son maximum presque instantanément. Enfin, la paroi du vase est ici sans influence aucune. Pareillement, un fibrinérment déjà constitué, emprunté à un sérum frais, coagule un plasma oxalaté, donc exempt de chaux dissoute. Celui-ci se coagule d’autant plus vite que la dose de sérum ajoutée est plus forte ou le sérum plus actif. La paroi, d’autre part, se montre, ici encore, sans action. J’ai montré que l’on peut dissocier, dans un même suc, la double faculté qu’il possède d’être activé par l’entérokinase et par la chaux. De
possède d’être activé par l’entérokinase et par la chaux. De ces aptitudes, en effet, il perd la seconde, tout en conservant la première, quand on le filtre sur collodion. Il en est de même, comme je l’ai vu avec Lisbonne, quand on le traite pendant un temps convenable par les rayons ultra-violets. Or, un plasma sanguin décalcifié, assimilable par tant de traits au suc pancréatique, on peut — et c’est là, dans la comparaison que nous poursuivons, une ressemblance de plus — enlever, au moyen d’une filtration sur bougie, sa faculté d’être coagulable par addition de chaux, sans qu’il perde
faculté d’être coagulable par addition de chaux, sans qu’il perde celle d’être coagulable par addition de sérum. L’explication donnée à ce phénomène ne serait-elle pas transportable au cas du suc pancréatique ? Que supprime, dans le plasma décalcifié, la filtration sur bougie ? C’est, vraisemblablement, la matière qui, avec le concours du calcium, engendre le fibrinérment. Pareille interprétation n’est pas moins valable pour le suc pancréatique. Que supprime en lui la filtration sur collodion ou l’effet destructeur des rayons ultra-violets ? Sans doute une matière nécessaire à la formation, sous l’influence du calcium, d’un agent capable de provoquer directement l’activation,
l’influence du calcium, d’un agent capable de provoquer directement l’activation, c’est-à-dire d’une kinase. Avant de chercher à cette hypothèse une autre justification, remarquons qu’elle est parfaitement logique, en ce qu’elle complète la symétrie entre deux ordres de phénomènes qui, par ailleurs, se reflètent l’un l’autre si fidèlement. Tout s’éclaire, en définitive, si, envisageant les phases qui précèdent la formation de la fibrine d’une part et celle de la trypsine d’autre part, nous homologuons fibrinogène et kinase, que celle-ci soit exogène comme l’entérokinase, ou autochtone, c’est-à-dire engendrée, comme nous le supposons, dans le suc pancréatique même aux dépens d’une substance mère
dans le suc pancréatique même aux dépens d’une substance mère avec le concours obligé du calcium, comme l’est, dans le plasma sanguin, le fibrinogène. Or, il est facile de démontrer que le suc pancréatique activé par les sels de calcium renferme bien une kinase, si nous entendons par là une substance capable de déterminer directement la formation de trypsine dans un suc neuf. Activons un suc pancréatique par la chaux et au moment même où s’y décèle la trypsine, ou au plus tard dans les quelques minutes qui suivent, portons-en une minime quantité, préalablement oxalatée, dans un suc neuf lui-même
une minime quantité, préalablement oxalatée, dans un suc neuf lui-même oxalaté ; nous constaterons que ce dernier s’active sans retard et fournit la même quantité de trypsine que s’il eût été activé par de la chaux ou de l’entérokinase. C’est, faut-il le rappeler à nouveau, par une expérience analogue, qu’on a pu démontrer que le fibrinogène, né dans un plasma sous l’influence du calcium, peut coaguler un plasma neuf, alors même que celui-ci a été, par addition d’oxalate, totalement privé de sa chaux dissoute. A la vérité le fibrinogène, une fois formé, disparaît beaucoup moins rapidement que la kinase, mais
fois formé, disparaît beaucoup moins rapidement que la kinase, mais cette particularité n’a rien d’essentiel et s’explique d’ailleurs très simplement : il est tout naturel que la kinase apparue dans le suc y soit promptement détruite par la trypsine qu’elle y a fait naître, car l’entérokinase elle-même, après avoir activé un suc neuf, subit exactement le même sort, comme on le sait depuis longtemps. Outre la faculté essentielle qui le définit, le fibrinogène possède encore la curieuse propriété, découverte par Bordet et Gengou, de faire lui-même naître le fibrinogène, ou tout au moins d’en accélérer considérablement la production, lorsqu’on l’ajoute
tout au moins d’en accélérer considérablement la production, lorsqu’on l’ajoute à un milieu qui en renferme tous les générateurs. Un plasma tel que le plasma salé dilué, par exemple, qui de lui-même ne se coagulerait que tardivement ou même très tardivement, peut se prendre presque instantanément en caillot quand on l’ajoute d’une quantité de fibrinogène qui, autrement, ne serait efficace qu’au bout d’un temps très long. Or cette coagulation si rapide est due — l’expérience l’a démontré — à la formation immédiate, par action « excito-productrice » de la trace de fibrinogène importé, de tout le fibrinogène que le milieu
de fibrinogène importé, de tout le fibrinogène que le milieu contenait en puissance. C’est ce phénomène qui explique, en grande partie tout au moins, pourquoi la coagulation du plasma sanguin semble échapper aux lois ordinaires des actions catalytiques en ce qu’elle revêt souvent les caractères d’un processus en avalanche, les quantités du catalyseur, et par suite son action, se multipliant rapidement sous l’influence « excito-productrice » des quantités déjà formées. La kinase possède-t-elle aussi la propriété de multiplier, en quelque sorte, sa quantité première, par un processus d’autocatalyse semblable à celui que nous venons de voir mettre en jeu par
celui que nous venons de voir mettre en jeu par le fibrinogène ? Pour s’en rendre compte, il fallait pouvoir apprécier les quantités nouvellement formées, et il s’agissait pour cela, après avoir fait agir sur un suc inactif une dose donnée de kinase, de trouver des conditions qui permettent à cette substance, à la fois de persister, de naître et d’agir, tout en empêchant la trypsine de la détruire. C’est en réalisant de telles conditions que j’ai observé avec Mlle S. Ledebt la transmissibilité indéfinie, à travers une série de sucs pancréatiques préalablement inactifs, du pouvoir activant conféré au premier
sucs pancréatiques préalablement inactifs, du pouvoir activant conféré au premier d’entre eux. Voici en quoi consiste ce phénomène. On prend un tube contenant, je suppose, dix centimètres cubes d’un suc pancréatique inactif, on le refroidit au voisinage de zéro, température à laquelle se poursuivra strictement dans la suite toute la phase essentielle de l’expérience, et l’on y ajoute de l’entérokinase. Le lendemain on prélève une fraction de ce suc, un ou deux centimètres cubes par exemple, que l’on transporte dans un tube contenant, comme le précédent, dix centimètres cubes de suc inactif refroidi, et ainsi de suite de jour en