Jelaskan Struktur dan mekanisme enzim dari Asetilkolinesterase dalam bahasa melayu

AChE ialah hidrolase yang menghidrolisis ester kolina. Ia mempunyai aktiviti pemangkin yang sangat tinggi—setiap molekul AChE mendegradasi kira-kira 25,000 molekul asetilkolina (ACh) pada setiap saat, menghampiri had yang dibenarkan oleh resapan substrat. Tapak aktif AChE terdiri daripada 2 subtapak—tapak anionik dan subtapak esteratik. Struktur dan mekanisme tindakan AChE telah dijelaskan melalui struktur kristal enzim.

Subtapak anionik menampung amina kuaternari positif asetilkolina serta substrat dan perencat kation yang lain. Substrat kation tidak terikat oleh asid amino bercas negatif pada tapak anion, tetapi melalui interaksi 14 sisa aromatik yang melapisi gaung menuju ke tapak aktif. Kesemua 14 asid amino pada gaung aromatik sangat terpelihara merentas spesies yang berbeza. Antara asid amino aromatik, triptofan 84 adalah kritikal dan penggantiannya dengan alanin mengakibatkan penurunan 3000 kali ganda kereaktifan. Jurang itu menembusi separuh jalan melalui enzim dan panjangnya kira-kira 20 angstrom. Tapak aktif terletak 4 angstrom dari bahagian bawah molekul.

Subtapak esteratik, di mana asetilkolina dihidrolisis kepada asetat dan kolin, mengandungi triad pemangkin tiga asid amino: serina 203, histidina 447 dan glutamat 334. Ketiga-tiga asid amino ini adalah serupa dengan triad pada protease-protease serina lain kecuali glutamat adalah ahli ketiga berbandingaspartat. Lebih-lebih lagi, triad tersebut adalah berlawanan dengan kekiralan protease lain.  Tindak balas hidrolisis ester karboksil membawa kepada pembentukan asil-enzim dan kolina bebas. Kemudian, asil-enzim mengalami serangan nukleofilik oleh molekul air, dibantu oleh kumpulan histidina 440, membebaskan asid asetik dan menjana semula enzim bebas.