Jelaskan Jenis dari Struktur sekunder protein dalam bahasa melayu

Struktur sekunder paling biasa ialah heliks alfa dan helaian beta. Heliks lain, seperti heliks 310 dan heliks π, dikira mempunyai corak ikatan hidrogen yang mampu berdasarkan tenaga, tetapi jarang diperhatikan dalam protein semula jadi, kecuali di hujung heliks α disebabkan pemampatan tulang belakang yang tidak elok di tengah-tengah heliks. Struktur lanjutan lain seperti heliks poliprolina dan kepingan alfa jarang ditemui dalam protein keadaan asal, tetapi sering dihipotesiskan sebagai perantara lipatan protein yang penting. Pusingan ketat dan belokan fleksibel yang longgar memautkan elemen struktur sekunder yang lebih "biasa". Gegelung rawak bukanlah struktur sekunder yang benar, tetapi merupakan kelas konformasi yang menunjukkan ketiadaan struktur sekunder biasa.

Asid amino berbeza dalam keupayaannya untuk membentuk pelbagai unsur struktur sekunder. Prolina dan glisina kadangkala dikenali sebagai "pemutus heliks" kerana ia mengganggu keteraturan konformasi tulang belakang heliks α; walau bagaimanapun, kedua-duanya mempunyai kebolehan konformasi yang luar biasa dan lazimnya ditemui dalam pusingan. Asid amino yang lebih suka menggunakan konformasi heliks dalam protein termasuk metionina, alanina, leusina, glutamat dan lisina ("MALEK" dalam kod 1 huruf asid amino ); Sebaliknya, sisa aromatik besar (triptofan, tirosina dan fenilalanina) dan asid amino bercabang Cβ (isoleusina, valina dan treonina) lebih cenderung ke arah konformassi helaian. Walau bagaimanapun, keutamaan ini tidak cukup kuat untuk menghasilkan kaedah yang boleh dipercayai untuk meramalkan struktur sekunder daripada jujukan semata-mata.