Jelaskan Kecenderungan asid amino dari Heliks alfa dalam bahasa melayu

Urutan asid amino yang berbeza mempunyai kecenderungan yang berbeza untuk membentuk struktur α-heliks. Metionina, alanina, leusina, glutamat dan lisina tidak bercas ("MALEK" dalam kod asid amino 1 huruf) semuanya mempunyai kecenderungan membentuk heliks yang tinggi, manakala prolina dan glisina mempunyai kecenderungan lemah untuk membentuk heliks. Prolina sama ada memecahkan atau membengkokkan heliks, kedua-duanya kerana ia tidak boleh menderma ikatan hidrogen amida (tidak mempunyai hidrogen amida), dan juga kerana rantai sisinya mengganggu tulang belakang pusingan sebelumnya secara sterik di dalam heliks, ini memaksa selekoh kira-kira 30° dalam paksi heliks. Walau bagaimanapun, prolina sering dilihat sebagai sisa pertama heliks, ia dianggap disebabkan oleh ketegaran strukturnya. Pada satu aspek bertentangan, glisina juga cenderung untuk mengganggu heliks kerana fleksibiliti konformasi yang tinggi menjadikannya mahal secara etropik untuk menerima pakai struktur α-heliks yang agak terhad.

Jadual kecenderungan alfa-heliks asid amino piawai

Anggaran perbezaan dalam perubahan tenaga bebas, Δ(ΔG), dianggarkan dalam kcal/mol setiap sisa dalam konfigurasi α-heliks, berbanding dengan alanina yang ditetapkan awal-sebagai sifar. Nombor yang lebih tinggi (perubahan tenaga bebas yang lebih positif) kurang diutamakan. Penyimpangan yang ketara daripada nombor purata ini adalah mungkin, bergantung pada identiti sisa jiran.