Jelaskan ATP sintase (kompleks V) dari Pemfosforilan oksidaan dalam bahasa melayu

ATP sintase (juga dikenali sebagai kompleks V) merupakan enzim terakhir dalam laluan pemfosforilan oksidaan. Enzim ini didapati dalam semua bentuk kehidupan serta menjalankan proses yang sama dalam eukariot dan prokariot. Ia menggunakan tenaga yang disimpan dalam kecerunan proton yang merentasi membran untuk memacu sintesis ATP daripada ADP dan fosfat (Pi). Anggaran bilangan proton yang diperlukan bagi mensintesiskan satu ATP adalah antara tiga atau empat, dengan beberapa sel mampu mengubah nisbah tersebut untuk disesuaikan dalam keadaan yang berbeza.

Tindak balas pemfosforilan ini adalah seimbang yang boleh beralih dengan mengubah daya gerakan proton. Jika daya tersebut tidak wujud, tindak balas ATP sintase akan berjalan dari kiri ke kanan, menghidrolisiskan ATP dan mengepam proton keluar dari matriks melintasi membran. Walau bagaimanapun, jika daya gerakan proton itu tinggi, tindak balas kompleks V dipaksa untuk bergerak dari kanan ke kiri, membenarkan proton untuk mengalir ke bawah kecerunan kepekatan dan menukarkan ADP kepada ATP. Malah dalam H+-ATPase jenis vakuol, tindak balas hidrolisis digunakan untuk mengasidkan pangsa sel dengan mengepam proton dan menghidrolisiskan ATP.

ATP sintase merupakan kompleks protein yang besar dengan bentuk seperti cendawan. Kompleks enzim mamalia mengandungi 16 subunit dan mempunyai jisim kira-kira 600 kilodalton. Bahagian yang terbenam dalam membran dipanggil sebagai FO dan mengandungi cecincin subunit c dan saluran proton. Tangkai dan hiasan kepala berbentuk bola dipanggil sebagai F1 dan ia dalah tapak bagi sintesis ATP. Kompleks berbentuk bola di hujung bahagian F1 mengandungi enam protein dengan dua jenis berbeza (tiga subunit α dan tiga subunit β), di mana "tangkai" terdiri daripada satu protein: subunit γ, dengan hujung tangkai memanjang ke dalam bola subunit α dan β. Kedua-dua subunit α dan β mengikat nukleotida, tetapi hanya subunit β memangkinkan tindak balas sintesis ATP. Mencapai di tepi bahagian F1 dan kembali ke dalam membran ialah suatu subunit seperti rod panjang yang menambat subunit α dan β ke dalam tapak enzim.

Ketika proton merentasi membran melalui saluran dalam tapak ATP sintase, motor yang dipacu oleh proton FO berputar. Putaran itu mungkin disebabkan oleh perubahan dalam pengionan asid amino dalam cecincin subunit c, menyebabkan interaksi elektrostatik yang merejang cecincin subunit c melalui saluran proton. Cecincin yang berputar ini seterusnya memacu putaran gandar pusat (tangkai subunit γ) dalam subunit α dan β. Subunit α dan β dihalang daripada memutarkan diri mereka sendiri oleh lengan sisi yang bertindak sebagai pemegun. Pergerakan hujung subunit γ ini dalam bola subunit α dan β menyediakan tenaga untuk tapak aktif dalam subunit β untuk menjalani suatu kitaran pergerakan yang menghasilkan dan kemudiannya melepaskan ATP.

Tindak balas sintesis ATP ini dipanggil sebagai "mekanisme perubahan ikatan" dan melibatkan tapak aktif bagi suatu subunit β yang mengitar di antara tiga keadaan. Dalam keadaan "terbuka", ADP dan fosfat memasuki tapak aktif (ditunjukkan dalam warna perang pada gambar rajah). Protein kemudiannya menutup di sekitar molekul dan mengikatnya secara longgar – keadaan "longgar" (ditunjukkan dalam warna merah). Enzim kemudiannya mengubah bentuk sekali lagi dan memaksa molekul-molekul ini bersama, dengan tapak aktif dalam keadaan "ketat" yang dihasilkan (ditunjukkan dalam warna merah jambu), mengikat molekul ATP yang baru dihasilkan dengan keafinan yang sangat tinggi. Akhirnya, tapak aktif mengitar kembali kepada keadaan terbuka, melepaskan ATP dan mengikat lebih banyak ADP dan fosfat, bersedia untuk kitaran seterusnya.

Dalam beberapa bakteria dan arkea, sintesis ATP dipacu oleh pergerakan ion natrium melalui membran sel berbanding pergerakan proton. Arkea seperti Methanococcus juga mengandungi A1Ao sintase, satu bentuk enzim yang mengandungi protein tambahan dengan sedikit keserupaan dalam jujukan dengan subunit ATP sintase bakteria dan eukariot yang lain. Adalah mungkin bahawa dalam beberapa spesies, bentuk enzim A1Ao merupakan ATP sintase yang dipacu oleh natrium yang khas, tetapi ini mungkin tidak benar dalam kesemua kes.