Jelaskan Proses Pelipatan Protein dari Pelipatan protein

Tahap I : Struktur primer

Struktur primer dari protein hanyalah merupakan susuan dari asam amino penyusun proten tersebut. Struktur primer ini tidak lebih merupakan hasil langsung dari translasi ribosom. Struktur ini nantinya akan menentukan konformasi dari seperti apa struktur tiga dimensinya nanti. Residu spesifik dari asam amino dan posisinya pada rantai polipeptida akan menentukan bagian mana dari protein yang akan mendekat dan melipat sehingga membentuk struktur tiga dimensinya. Sehingga dapat dibilang bahwa susunan asam amino dari setiap protein mengandung informasi yang menentukan bagaimana protein tersebut melipat menuju struktur alaimnya dan cara melipatnya. Namun, protein dengan susunan asam amino yang mirip belum tentu akan melipat dengan cara yang sama. Konformasi tergantung pula pada kondisi lingkungannya.

Tahap II : Struktur Sekunder

Pembentukan struktur sekunder protein merupakan langkah pertama dalam proses melipatnya protein. Struktur sekunder ini ada yang bebentuk heliks-alfa dan ada yang berbentuk lembaran beta. Struktur ini melipat sangat cepat karena mereka terbentuk dari ikatan hidrogen. Pembentukan ikatan hidrogen sangatlah penting untuk kestabilan protein. Struktur dari heliks alfa terbentuk dengan ikatan hidrogen pada bagian belakang yang pada akhirnya membentuk struktur spiral (lihat gambar kanan). Struktur lembaran beta terbentuk karena asam amino penyusunnya membentuk ikatan hidrogen dengan cara melipat ke arah dirinya sendiri. Ikatan hidrogen terjadi antara hidrogen pada amida dan oksigen pada karbonil protein.

Struktur lembaran beta terbagi menjadi dua, yaitu lembaran beta anti-paralel dan lembaran beta paralel. Ikatan hidrogen pada lembaran beta anti paralel lebih kuat dibanding ikatan hidrogen yang terbentuk pada lembaran beta paralel karena ikatan tersebut terbentuk pada sudut 180 derajat yang ideal. Pada lembaran beta paralel, semua untai pada lembaran tersebut memiliki arah yang sama, sedangkan pada anti-paralel, untai tersebut memiliki arah yang berbeda-beda.

Tahap III : Struktur tersier

Heliks-alfa dan lembaran beta merupakan struktur yang memiliki sifat amfipatik, yaitu memiliki bagian hidrofilik dan hidrofobik. Sifat ini memungkinkan protein untuk melipat karena bagian hidrofobiknya akan masuk ke dalam inti protein dan bagian hidrofiliknya-lah yang akan berinteraksi dengan lingkungan sekitar sehingga akan melipat keluar. Struktur seperti inilah yang akan membentuk struktur tersier. Bentuk dari struktur sekunder-lah yang akan menentukan bagaimana struktur tersier ini terbentuk.

Setelah struktur tersier ini terbentuk dan interaksi hidrofobiknya sudah menstabilkan bentuk protein ini. Interaksi lain mungkin akan muncuk, seperti ikatan kovalen dalam bentuk jembatan disfulda di antara dua residu sistein. Struktur tersier dari protein masih hanya terdiri dari satu rantai polipeptida; Namun, interaksi antar-rantai polipeptida akan membentuk struktur kuartener

Tahap IV : Struktur Kuartener

Struktur tersier akan memungkinkan terbentuknya struktur kuartener pada beberapa protein. Pelipatan terakhir ini menggabungkan beberapa struktur tersier yang sudah terbentuk. Dengan kata lain, struktur kuartener merupakan interaksi antar rantai polipeptida untuk membentuk satu kesatuan protein dengan struktur kuarteener yang berfungsi.

Faktor yang Terlibat dalam Proses Pelipatan Protein

Pelipatan protein merupakan reaksi spontan yang didorong oleh interaksi hidrofobik, ikatan hidrogen, gaya van der Waals, dan dihambat oleh entropi konformasi. Pelipatan protein sering dimulai secara ko-translasi, dimana ujung-N akan melipat lebih dulu ketika ujung-C nya masih disintesis oleh ribosom. Namun, molekul protein mungkin melipat secara spontan ketika atau setelah proses biosintesis. Walaupun proses pelipatan ini bisa dibilang "melipat dengan sendirinya", proses ini tetap hanya dapat berlangsung jika faktor-faktor ini terdapat dengan tepat sesuai dengan protein yang akan dibentuknya, yaitu pelarut (air maupun lipid bilayer), konsentrasi garam, pH, temperatur, dan kaperon (masih memerlukan penelitian). Pelipatan protein juga dibatasi oleh sudut lipatannya dan konformasi yang memungkinkan. Sudut lipatan yang mungkin dapat diprediksi oleh plot dua dimensi yang disebut sebagai Plot Ramachandran.

Pelipatan protein harus memungkinkan secara termodinamika agar proses ini berlangsung secara spontan. Karena sudah diketahui proses ini berjalan secara spiontan, maka kita bisa mengasumsikan bahwa proses ini memiliki energi bebas Gibbs yang negatif. Energi bebas Gibbs dalam pelipatan protein berhubungan dengan entalpi dan entropi. Agar nilai ernergi bebas ini bisa negatif, maka entalpi atau entropi atau keduanya harus sesuai.