Jelaskan Penelitian dari Arthur L. Horwich

Pada 1981, Horwich kembali ke New Haven, Connecticut untuk keanggotaan pascadoktoral di Sekolah Kedokteran Universitas Yale. Ia bekerja pada laboratorium Leon Rosenberg.

Pada 1984, ia pindah menyeberangi balai dari laboratorium Rosenberg untuk memulai laboratorium miliknya sebagai asisten profesor pada departemen genetika. Ia tetap berkolaborasi dengan anggota laboratorium Rosenberg, termasuk Wayne Fenton. Sebagai peneliti independen, Horwich bertanya apakah jalur yang mengimpor enzim bernama ornitina transkarbamilase (OTC) ke dalam mitokondria sel mamalia juga dapat bekerja pada ragi. Pada 1987, selama penapisan genetik pada ragi, Horwich dan koleganya secara tidak sengaja menemukan fungsi pelipatan protein di dalam mitokondria. Pada galur mutan, protein memasuki mitokondria dari sitosol secara normal, tetapi kemudian salah lipat dan membentuk agregat. Mereka menamai protein yang dikodekan oleh gen terdampak ini dengan HSP60, protein kejutan panas 60 (), karena protein ini memiliki massa 60 kDa dan diproduksi dengan jumlah besar dalam merespons panas. Hsp60 ditemukan dalam bentuk rakitan cincin ganda 850 kDa, setiap cincin memuat 7 salinan Hsp60. Setiap rakitan, disebut sebagai kaperonin, juga terdapat di kompartemen sel lainnya dan merupakan komponen esensial, memediasi pelipatan protein baik di bawah kondisi kejutan panas maupun normal.

Sejak 1987, Horwich dan koleganya meneliti molekul tersebut baik secara vivo maupun in vitro, dengan perhatian khusus pada homolog Hsp60 E. coli yang dikenal sebagai GroEL. Mereka dan peneliti lainnya menemukan lebih awal bahwa reaksi pelipatan dimediasi-kaperonin dapat direkonstruksi di dalam tabung reaksi dan hal ini memungkinkan penelitian struktur dan fungsi kaperonin yang memulai menjelaskan bagaimana kaperonin bekerja.