Jelaskan Reaksi substrat tunggal dari Kinetika enzim

Model yang lebih disukai pada interaksi enzim–substrat adalah model ketepatan induksi. Model ini mengusulkan bahwa interaksi awal antara enzim dan substrat relatif lemah, tetapi interaksi lemah ini secara cepat menginduksi perubahan konformasi di dalam enzim yang memperkuat pengikatan. Perubahan konformasi ini juga membawa residu katalitik ke dalam sisi aktif yang dekat dengan ikatan kimia pada substrat yang akan diubah dalam reaksi ini. Perubahan konformasi dapat diukur menggunakan dikroisme sirkular atau interferometri polarisasi ganda. Setelah pengikatan berlangsung, satu atau lebih mekanisme katalisis menurunkan energi dari keadaan transisi reaksi dengan memberikan jalur kimia alternatif untuk reaksi tersebut. Mekanisme katalisis meliputi katalisis dengan regangan ikatan; dengan kedekatan dan orientasi; oleh donor atau akseptor proton aktif; kovalen katalisis dan terowongan kuantum.

Kinetika enzim tidak dapat membuktikan mode katalisis yang digunakan oleh enzim. Namun, beberapa data kinetik dapat menyarankan kemungkinan untuk diperiksa dengan teknik lain. Sebagai contoh, mekanisme ping-pong dengan kinetika fase pra-keadaan-tunak akan menyarankan katalisis kovalen mungkin penting dalam mekanisme enzim ini. Sebagai alternatif, pengamatan efek pH yang kuat pada Vmaks namun bukan Km mungkin menunjukkan bahwa residu di tempat yang aktif perlu berada dalam keadaan ionisasi tertentu agar terjadi katalisis.