hotchpotch/wikipedia-multilingual-ir-pairs huggingface dataset:
SOX2
SOX2로도 알려진 SRY(성 결정 영역 Y)-박스 2(SRY (sex determining region Y)-box 2)는 미분화 배아줄기세포의 자가 재생 또는 다능성을 유지하는 데 필수적인 전사인자이다. Sox2는 배아 및 신경줄기세포의 유지에 중요한 역할을 한다.
Sox2는 포유류 발달의 여러 단계에서 중요한 역할을 하는 것으로 밝혀진 Sox 전사 인자 계열의 구성원이다. 이 단백질 계열은 약 80개의 아미노산을 포함하는 HMG(고이동성 그룹) 상자 도메인으로 알려진 고도로 보존된 DNA 결합 도메인을 공유한다.
Sox2는 재생 의학의 매우 유망한 분야인 유도 다능성과 관련된 연구에서 큰 가능성을 가지고 있다.
CYP1A2
CYP1A2(Cytochrome P450 1A2, 사이토크롬 P450 1A2)는 사이토크롬 P450 혼합 기능 산화효소 시스템의 일부이며 인체 내 생체이물 대사에 관여한다. 인간에서 CYP1A2 효소는 CYP1A2 유전자에 의해 암호화된다.
CYP1A2 기능
CYP1A2는 사이토크롬 P450 슈퍼패밀리 효소의 개체이다. 사이토크롬 P450 단백질은 약물 대사 및 콜레스테롤, 스테로이드 및 기타 지질의 합성과 관련된 많은 반응을 촉매하는 모노옥시게나제이다. CYP1A2는 소포체에 국한되며 그 발현은 일부 다환 방향족 탄화수소(PAH)에 의해 유도되며, 그 중 일부는 담배 연기에서 발견된다. 효소의 내인성 기질은 알려져 있지 않다. 그러나 일부 PAH를 발암성 중간체로 대사할 수 있다. 이 효소의 다른 생체이물질 기질로는 카페인, 아플라톡신 B1 및 파라세타몰(아세트아미노펜)이 있다. 이 유전자의 전사체에는 3' 비번역 영역의 직접 반복 부분이 측면에 있는 4개의 Alu 서열이 포함되어 있다.
CXCL10
CXCL10(C-X-C motif chemokine ligand 10) 또는 인터페론 감마 유도 단백질 10(IP-10)은 인간에서 CXCL10 유전자에 의해 인코딩되는 8.7kDa 단백질이다. C-X-C 모티프 케모카인 10은 CXC 케모카인 계열에 속하는 작은 사이토카인이다.
CXCL10 유전자
CXCL10 유전자는 여러 다른 CXC 케모카인 사이에 클러스터로 인간 염색체 4에 위치한다.
CXCL10 기능
CXCL10은 IFN-γ에 반응하여 여러 세포 유형에서 분비된다. 이러한 세포 유형에는 단핵구, 내피 세포 및 섬유아세포가 포함된다. CXCL10은 단핵구/대식세포, T 세포, NK 세포 및 수지상 세포에 대한 화학유인, 내피 세포에 대한 T 세포 부착 촉진, 항종양 활성, 골수 콜로니 형성 및 혈관신생 억제와 같은 여러 역할에 기인한다.
이 케모카인은 세포 표면 케모카인 수용체 CXCR3에 결합하여 그 효과를 유도한다.
CXCL10 구조
이 케모카인의 3차원 결정 구조는 3가지 다른 조건에서 최대 1.92Å의 분해능으로 결정되었다. CXCL10 구조에 대한 단백질 정보 은행 접근 코드는 1lv9, 1o7y 및 1o80이다.
CD47
CD47(Cluster of Differentiation 47) 또는 인테그린 관련 단백질(IAP)는 인간에서 CD47 유전자에 의해 인코딩되는 막횡단 단백질이다. CD47은 면역글로불린 슈퍼패밀리에 속하며 막 인테그린과 파트너 관계를 맺고 리간드인 트롬보스폰딘-1(TSP-1)과 신호 조절 단백질 알파(SIRPα)에도 결합한다. CD-47은 면역체계의 대식세포에 나를 먹지 말라는 신호로 작용하여 일부 암에서 잠재적인 치료 표적이 되었으며, 보다 최근에는 폐섬유증 치료에 사용되었다.
CD47은 세포사멸, 증식, 부착 및 이동을 포함한 다양한 세포 과정에 관여한다. 더욱이 이는 인슐린 분비뿐만 아니라 면역 및 혈관 신생 반응에도 역할을 한다. CD47은 인간 세포에서 편재적으로 발현되며 다양한 종양 세포에서 과발현되는 것으로 밝혀졌다. 말 피부 종양에서의 발현도 보고되었다.
CD47 구조
CD47은 세포외 N-말단 IgV 도메인, 5개의 막횡단 도메인 및 짧은 C-말단 세포내 꼬리를 갖는 50 kDa 막 수용체이다. 세포질 꼬리의 길이만 다른 4개의 교대로 접합된 CD47 이소형이 있다.
2형은 모든 순환 세포와 면역 세포에서 발견되는 가장 널리 발현되는 형태이다. 두 번째로 풍부한 이소형은 형태 4이며, 이는 주로 뇌와 말초 신경계에서 발현된다. 각질세포만이 상당한 양의 형태 1을 발현했다. 이 대체 접합의 기능적 중요성에 대해서는 알려진 바가 거의 없다. 그러나 이러한 이소형은 마우스와 사람 사이에서 고도로 보존되어 CD47 기능에서 세포질 도메인의 중요한 역할을 암시한다.
FOXP3
FOXP3(forkhead box P3)는 면역계 반응에 관여하는 단백질이다. FOX 단백질 계열의 구성원인 FOXP3은 조절 T 세포의 발달 및 기능에서 조절 경로의 마스터 조절자 역할을 하는 것으로 보인다. 조절 T 세포는 일반적으로 면역 반응을 저하시킨다. 암의 경우 조절 T 세포 활동이 과도하면 면역체계가 암세포를 파괴하는 것을 방지할 수 있다. 자가면역 질환에서 조절 T 세포 활동의 결핍으로 인해 다른 자가면역 세포가 신체 자신의 조직을 공격할 수 있다.
정확한 제어 메커니즘은 아직 확립되지 않았지만 FOX 단백질은 포크헤드/날개나선형 전사 조절자 계열에 속하며 전사 중에 유사한 DNA 결합 상호 작용을 통해 제어를 행사하는 것으로 추정된다. 조절 T 세포 모델 시스템에서 FOXP3 전사 인자는 조절 T 세포 기능과 관련된 유전자의 프로모터를 차지하고 T 세포 수용체 자극 후 주요 유전자의 전사를 억제할 수 있다.
FOXP3 구조
인간 FOXP3 유전자에는 11개의 코딩 엑손이 포함되어 있다. 엑손-인트론 경계는 마우스 유전자와 인간 유전자의 코딩 영역에서 동일하다. 게놈 서열 분석에 따르면 FOXP3 유전자는 X 염색체의 p 팔(구체적으로 Xp11.23)에 매핑된다.
STAT3
STAT3(Signal transducer and activator of transcription 3, 신호 변환기 및 전사 활성제 3)은 인간에서 STAT3 유전자에 의해 인코딩되는 전사인자이다. 이는 STAT 단백질 계열에 속한다.
STAT3 기능
STAT3은 STAT 단백질 계열에 속한다. 사이토카인과 성장 인자에 반응하여 STAT3는 수용체 관련 야누스 키나제(JAK)에 의해 인산화되어 동종이량체 또는 이종이량체를 형성하고 세포핵으로 이동하여 전사 활성화 인자로 작용한다. 구체적으로, STAT3은 인터페론, 표피 성장 인자(EGF), 인터루킨(IL-)5 및 IL-6과 같은 리간드에 반응하여 티로신 705의 인산화 후에 활성화된다. 또한, STAT3의 활성화는 미토겐 활성화 단백질 키나제(MAPK)에 의한 세린 727의 인산화와 c-src 비수용체 티로신 키나제를 통해 발생할 수 있다. STAT3은 세포 자극에 반응하여 다양한 유전자의 발현을 중재하므로 세포 성장 및 세포사멸과 같은 많은 세포 과정에서 중요한 역할을 한다.
STAT3 결핍 마우스 배아는 낭배 형성이 시작되는 배아 7일 이후에는 발달할 수 없다. 발달의 초기 단계에서는 배아 줄기 세포(ESC)의 자가 재생을 위해 STAT3 활성화가 필요한 것으로 보인다. 실제로, 미분화 상태를 유지하기 위해 쥐 ESC 배양에 공급되는 LIF는 STAT3가 다른 수단을 통해 활성화되는 경우 생략될 수 있다.
STAT3 기능
STAT3은 다양한 자가면역 질환과 관련된 TH17 보조 T 세포의 분화에 필수적이다. 바이러스 감염 동안 T 세포에 STAT3가 결여된 마우스는 Tfh(T-follular helper) 세포를 생성하는 능력이 손상되고 항체 기반 면역을 유지하지 못한다.
STAT3는 암 전이의 요인인 E-셀렉틴의 상향조절을 유발했다.
STAT3의 과다활성화는 코로나19 감염 및 기타 바이러스 감염에서 발생한다.
CD44
CD44 항원은 세포-세포 상호작용, 세포 접착 및 이동에 관여하는 세포 표면 당단백질이다. 인간에서 CD44 항원은 염색체 11의 CD44 유전자에 의해 암호화된다. CD44는 HCAM(호밍 세포 접착 분자), Pgp-1(식세포 당단백질-1), 헤르메스 항원, 림프구 호밍 수용체, ECM-III 및 HUTCH-1로 불려왔다.
CD44 조직 분포 및 이소형
CD44는 다수의 포유동물 세포 유형에서 발현된다. 엑손 1-5와 16-20으로 구성된 CD44로 지정된 표준 isoform은 대부분의 세포 유형에서 발현된다. 가변 엑손을 포함하는 CD44 스플라이스 변종은 CD44v로 지정된다. 일부 상피 세포는 또한 엑손 v8-10을 포함하는 더 큰 이소형(CD44E)을 발현한다.
CD34
CD34는 인간, 생쥐, 쥐 및 기타 종에서 CD34 유전자에 의해 암호화된 막관통 인산당 단백질이다.
CD34는 세포 표면 항원을 식별하는 분화 프로토콜 클러스터에서 그 이름을 파생한다. CD34는 시빈(Civin), 틴들(Tindle) 등에 의해 독립적으로 조혈 줄기 세포에 대해 처음으로 기술되었다. 세포 표면 당단백질로 작용하고 세포-세포 접착 인자로 기능한다. 이는 또한 조혈 줄기 세포가 골수 세포외 기질에 부착되거나 간질 세포에 직접 부착되는 것을 중재할 수도 있다. 임상적으로 이는 골수 이식을 위한 조혈 줄기 세포의 선택 및 강화와 관련이 있다. 이러한 역사적, 임상적 연관성으로 인해 CD34 발현은 조혈 세포와 거의 편재적으로 관련되어 있다. 그러나 실제로는 다른 많은 세포 유형에서도 발견된다.
CD34 기능
CD34 단백질은 초기 조혈 및 혈관 관련 전구 세포에서 발현을 나타내는 단일 통과 막횡단 시알로무신 단백질 계열에 속한다. 그러나 정확한 기능에 대해서는 알려진 바가 거의 없다.
CD34는 또한 중요한 접착 분자이며 T 세포가 림프절에 들어가는 데 필요하다. 이는 림프절 내피에서 발현되는 반면, 이것이 결합하는 L-셀렉틴은 T 세포에 있다. 반대로, 다른 상황에서 CD34는 분자 "테플론"으로 작용하여 비만 세포, 호산구 및 수지상 세포 전구체 접착을 차단하고 혈관 루미나의 개방을 촉진하는 것으로 나타났다. 마지막으로, 최근 데이터는 CD34가 호산구 및 수지상 세포 전구체의 케모카인 의존성 이동에서 보다 선택적인 역할을 할 수도 있음을 시사한다. 작용 방식에 관계없이 모든 상황에서 CD34와 그 친척인 포도칼릭신 및 엔도글리칸은 세포 이동을 촉진한다.
PTPRC
PTPRC라고도 알려진 단백질 티로신 포스파타제 수용체 유형 C(Protein tyrosine phosphatase, receptor type, C)는 인간에서 PTPRC 유전자에 의해 암호화되는 효소이다. PTPRC는 원래 백혈구 공통 항원(LCA)으로 불렸던 CD45 항원(CD는 세포표면항원무리를 의미)으로도 알려져 있다.
PTPRC 기능
CD45로 가장 잘 알려진 이 유전자의 단백질 생성물은 단백질 티로신 포스파타제(PTP) 계열에 속한다. PTP는 세포 성장, 분화, 유사분열 주기 및 발암성 형질전환을 포함한 다양한 세포 과정을 조절하는 신호 분자이다. CD45는 세포외 도메인, 단일 막관통 세그먼트 및 두 개의 직렬 세포질 내 촉매 도메인을 포함하므로 수용체 유형 PTP 계열에 속한다.
CD45는 모든 분화된 조혈 세포(적혈구 및 혈장 세포 제외)의 다양한 이소형으로 존재하는 I형 막횡단 단백질이다. CD45는 T세포 및 B세포 항원 수용체 신호전달의 필수 조절인자로 나타났다. 이는 세포외 도메인(공동 자극의 한 형태)을 통해 항원 수용체 복합체의 구성 요소와 직접적인 상호 작용을 통해 기능하거나 세포질 도메인을 통해 항원 수용체 신호 전달에 필요한 다양한 Src 계열 키나제를 활성화함으로써 기능한다. CD45는 또한 JAK 키나제를 억제하므로 사이토카인 수용체 신호 전달의 음성 조절자로 기능한다.
PTPRC 기능
별개의 이소형을 코딩하는 이 유전자의 대체적으로 접합된 전사체 변이체가 보고되었다. CD45의 다양한 이소형에 대한 항체는 면역 세포 유형을 구별할 뿐만 아니라 림프종과 암종의 조직학적 부분을 구별하기 위해 일상적인 면역조직화학에 사용된다.
PTEN (유전자)
PTEN(Phosphatase and tensin homolog, 포스파타제 및 텐신 동족체)은 인간의 포스파타제이며 PTEN 유전자에 의해 암호화된다. 이 유전자의 돌연변이는 많은 암, 특히 교모세포종, 폐암, 유방암, 전립선암 발병의 한 단계이다. PTEN(ortholog)에 해당하는 유전자는 완전한 게놈 데이터를 이용할 수 있는 대부분의 포유동물에서 확인되었다.
PTEN은 포스파타제 단백질 생성물의 작용을 통해 종양 억제 유전자로 작용한다. 이 포스파타제는 세포주기 조절에 관여하여 세포가 너무 빠르게 성장하고 분열하는 것을 방지한다. 이는 많은 항암제의 표적이 된다.
이 유전자에 의해 암호화된 단백질은 포스파티딜이노시톨-3,4,5-트리포스페이트 3-포스파타제이다. 이는 이중 특이성 단백질 티로신 포스파타제와 유사한 촉매 도메인뿐만 아니라 텐신 유사 도메인을 포함한다. 대부분의 단백질 티로신 포스파타제와는 달리, 이 단백질은 포스포이노시티드 기질을 우선적으로 탈인산화한다. 이는 세포 내 포스파티딜이노시톨-3,4,5-트리스포스페이트의 세포내 수준을 부정적으로 조절하고 Akt/PKB 신호 전달 경로를 부정적으로 조절함으로써 종양 억제자로서 기능한다.
RAD51
RAD51(DNA repair protein RAD51 homolog 1, DNA 복구 단백질 RAD51 상동체 1)은 RAD51 유전자에 의해 코딩되는 단백질이다. 이 유전자에 의해 암호화된 효소는 DNA 이중 가닥 파손의 복구를 돕는 RAD51 단백질 계열의 구성원이다. RAD51 계열 구성원은 세균 RecA, 고세균 RadA 및 효모 Rad51과 동종이다. 이 단백질은 효모에서 인간에 이르기까지 대부분의 진핵생물에 고도로 보존되어 있다.
RAD51이라는 이름은 방사선 민감성 단백질 51에서 유래되었다.
RAD51 변형
이 유전자의 두 가지 교대로 접합된 전사체 변종이 보고되었으며, 이는 별개의 단백질을 코딩한다. 대체 폴리A 신호를 활용하는 성적표 변형도 존재한다.
RAD51 기능
인간에서 RAD51은 이중 가닥 파손 복구 동안 DNA의 상동성 재조합에 중요한 역할을 하는 339개 아미노산 단백질이다. 이 복구 과정에서 주형 가닥이 상동 DNA 분자의 염기쌍 가닥을 침범하는 ATP 의존적 DNA 가닥 교환이 발생한다. RAD51은 프로세스의 상동성 검색 및 가닥 쌍 형성 단계에 관여한다.
DNA 대사에 관여하는 다른 단백질과 달리 RecA/Rad51 계열은 DNA에 나선형 핵단백질 필라멘트를 형성한다.
이 단백질은 ssDNA 결합 단백질 RPA, BRCA2, PALB2 및 RAD52와 상호 작용할 수 있다.
Rad51 필라멘트 형성의 구조적 기초와 그 기능적 메커니즘은 여전히 잘 알려져 있지 않다. 그러나 형광 표지된 Rad51을 사용한 최근 연구에 따르면 Rad51 단편은 다중 핵 생성 이벤트를 통해 신장되고 이어서 성장하며 전체 단편은 길이가 약 2μm에 도달하면 종료된다. 그러나 dsDNA에서 Rad51의 분리는 느리고 불완전하며, 이는 이를 수행하는 별도의 메커니즘이 있음을 시사한다.
BRCA2
BRCA2는 인간 유전자 및 단백질 산물이다. HUGO 유전자 명명법 위원회에서 관리한다. 대체 기호 중 하나인 FANCD1은 FANC 단백질 복합체와의 연관성을 인식한다. Brca2 및 Brca2 스타일의 오솔로그(Ortholog)는 다른 척추동물 종에서 흔히 볼 수 있다. BRCA2는 모든 인간에게서 발견되는 인간 종양 억제 유전자(구체적으로는 관리인 유전자)이다. 유방암 2형 감수성 단백질이라는 동의어로도 불리는 이 단백질은 DNA 복구를 담당한다.
BRCA2
BRCA2와 BRCA1은 일반적으로 유방 및 기타 조직의 세포에서 발현되며, 손상된 DNA를 복구하는 데 도움을 주거나 DNA가 복구될 수 없는 경우 세포를 파괴한다. 이들은 DNA 이중 가닥 절단의 오류 없는 복구에 중요한 역할을 하면서 염색체 손상 복구에 관여한다. BRCA 돌연변이로 인해 BRCA1이나 BRCA2 자체가 손상되면 손상된 DNA가 제대로 복구되지 않아 유방암 발병 위험이 높아진다. BRCA1 및 BRCA2는 "유방암 감수성 유전자" 및 "유방암 감수성 단백질"로 기술되었다. 우세한 대립유전자는 정상적인 종양 억제 기능을 가지고 있는 반면, 이들 유전자의 높은 침투 돌연변이는 종양 억제 기능의 상실을 유발하며 이는 유방암 위험 증가와 관련이 있다.
BRCA2 유전자는 13번 염색체의 장완(q) 위치 12.3(13q12.3)에 위치한다. 인간 참조 BRCA2 유전자에는 27개의 엑손이 포함되어 있고, cDNA에는 3418개의 아미노산으로 구성된 단백질을 암호화하는 10,254개의 염기쌍이 있다.
HER2
HER2(Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2, 수용체 티로신-단백질 키나제 erbB-2)는 일반적으로 세포막에 존재하고 ERBB2 유전자에 의해 암호화되는 단백질이다. ERBB는 원래 조류 게놈에서 분리된 유전자인 적혈구모세포 종양유전자 B(erythroblastic oncogene B)의 약어이다. 인간 단백질은 종종 HER2(인간 표피 성장 인자 수용체 2) 또는 CD340(분화 클러스터 340)이라고도 한다.
HER2는 인간 표피 성장 인자 수용체(HER/EGFR/ERBB) 계열에 속한다. 그러나 ERBB 계열의 다른 구성원과 달리 HER2는 리간드에 직접 결합하지 않는다. HER2 활성화는 다른 ERBB 구성원과의 이종이량체화 또는 암과 같이 HER2 농도가 높을 때 동종이량체화에 의해 발생한다. 이 종양유전자의 증폭 또는 과발현은 특정 공격적인 유형의 유방암의 발생 및 진행에 중요한 역할을 하는 것으로 나타났다. 최근 몇 년 동안 이 단백질은 유방암 환자의 약 30%에 대한 중요한 바이오마커이자 치료 표적이 되었다.
FOXP2
FOXP2(Forkhead box protein P2, 포크헤드 박스 단백질 P2)는 인간에서 FOXP2 유전자에 의해 인코딩되는 단백질이다. FOXP2는 DNA에 결합하여 유전자 발현을 조절하는 단백질인 전사인자의 포크헤드 박스 계열에 속한다. 이는 뇌, 심장, 폐 및 소화 시스템에서 표현된다.
FOXP2는 많은 척추동물에서 발견되며 새의 의태(예: 새소리)와 박쥐의 반향정위에 중요한 역할을 한다. FOXP2는 인간의 말하기 및 언어의 적절한 발달에도 필요하다. 인간의 경우 FOXP2의 돌연변이는 심각한 말하기 및 언어 발달  장애를 유발한다. 생쥐와 명금류의 유전자에 대한 연구는 음성 모방 및 관련 운동 학습에 이 유전자가 필요하다는 것을 나타낸다. 뇌 외부에서도 FOXP2는 폐 및 소화 시스템과 같은 다른 조직의 발달과 관련되어 있다.
FOXP2
1998년에 KE 가족으로 지정된 영국 가족의 언어 장애의 유전적 원인으로 처음 확인된 FOXP2는 말하기 및 언어와 관련이 있는 것으로 발견된 최초의 유전자였으며 이후 "언어 유전자"라고 불렸다. 그러나 인간의 언어 발달에는 다른 유전자가 필요하며, 2018년 분석에 따르면 최근 인간에서 FOXP2의 긍정적인 진화 선택에 대한 증거가 없는 것으로 확인되었다.
페리틴
페리틴(Ferritin)은 철분을 저장하고 통제된 방식으로 방출하는 보편적인 세포내 단백질이다. 이 단백질은 고세균, 박테리아, 조류, 고등 식물 및 동물을 포함한 거의 모든 살아있는 유기체에 의해 생산된다. 이는 원핵생물과 진핵생물 모두에서 주요 세포내 철분 저장 단백질로, 철분을 용해성 및 무독성 형태로 유지한다. 인간의 경우 철분 결핍 및 철분 과부하에 대한 완충 역할을 한다.
페리틴은 대부분의 조직에서 세포질 단백질로 발견되지만 소량은 철 운반체 역할을 하는 혈청으로 분비된다. 혈장 페리틴은 또한 체내에 저장된 철분의 총량을 간접적으로 나타내는 지표이다. 따라서 혈청 페리틴은 철결핍성 빈혈의 진단 테스트로 사용된다. 응집된 페리틴은 헤모시데린(hemosiderin)이라는 독성 형태의 철로 변환된다.
페리틴은 다중 금속-단백질 상호작용이 있는 속이 빈 나노케이지를 형성하는 24개의 단백질 하위 단위로 구성된 구상 단백질 복합체이다. 철분과 결합되지 않은 페리틴을 아포페리틴이라고 한다.
클라트린
클라트린(Clathrin)은 코팅된 소포 형성에 중요한 역할을 하는 단백질이다. 클라트린은 1976년 바바라 피어스(Barbara Pearse)에 의해 처음 분리되었다. 클라트린 중쇄 3개와 경쇄 3개로 구성된 트리스켈리온 모양을 형성한다. 트리스켈리아가 상호작용할 때 소포를 둘러싸는 다면체 격자를 형성한다. 단백질의 이름은 격자를 의미하는 라틴어 clathri에서 파생된 격자 구조를 나타낸다. 바바라 피어스는 그레이엄 미치슨(Graeme Mitchison)의 제안에 따라 단백질의 이름을 clathrin으로 지정하여 세 가지 가능한 옵션 중에서 선택했다. 클라트린과 같은 외피 단백질은 세포 내에서 분자를 운반하기 위해 작은 소포를 만드는 데 사용된다. 소포의 세포내이입 및 세포외유출은 세포가 의사소통하고, 영양분을 전달하고, 신호 수용체를 가져오고, 세포외 세계를 샘플링한 후 면역 반응을 중재하고, 조직 염증으로 인해 남겨진 세포 잔해를 청소할 수 있게 해준다. 세포내이입 경로는 감염 중에 세포에 진입하기 위해 바이러스 및 기타 병원체에 의해 하이재킹(hijack)될 수 있다.
EIF4A
eIF4A(eukaryotic initiation factor-4A, 진핵생물 개시인자-4A) 계열은 밀접하게 관련된 3개의 단백질 EIF4A1, EIF4A2 및 EIF4A3으로 구성된다. 이러한 요소는 mRNA가 40S 리보솜 하위 단위에 결합하는 데 필요하다. 또한 이들 단백질은 이중 가닥 RNA를 푸는 기능을 하는 헬리카제이다.
EIF4A 배경
진핵세포의 기본적인 생존을 관장하는 메커니즘은 엄청나게 복잡하다. 따라서 단백질 합성의 여러 단계에서 조절이 발생한다는 것은 놀라운 일이 아니다. 번역 조절은 잘 연구된 분야가 되었다. 인간 번역 제어는 다양한 질병에 대한 의미를 갖기 때문에 연구 관심이 높아지고 있다. 인간의 번역과 관련된 많은 요인의 오솔로그는 다양한 진핵생물에 의해 공유된다. 그 중 일부는 번역 개시 및 신장 조사를 위한 모델 시스템으로 사용된다(예: 수정 시 성게 알, 설치류 뇌 및 토끼 망상적혈구). 모노드와 제이콥은 "개별 단백질의 합성은 특정 외부 요인의 영향으로 세포 내에서 유발되거나 억제될 수 있으며, 외부 조건에 따라 다양한 단백질이 근본적으로 변경될 수 있는 상대적인 속도가 달라질 수 있다"고 제안한 최초의 사람들 중 하나이다. 모노드와 제이콥의 이전 가정이 그 예인 분자생물학의 중심 교리가 밝혀지면서 수많은 가정이 나온 지 거의 반세기가 지났다. 현대 연구자들은 유전적 표현의 조절에 관해 아직도 배워야 할 것이 많다. 진핵생물의 성숙한 전령 RNA로부터 단백질 합성은 번역 개시, 신장, 이러한 단계의 종료로 나뉜다. 번역의 시작은 속도 제한 단계이다. 번역 개시 과정 내에서; 병목 현상은 리보솜이 5' m7GTP에 결합하기 직전에 발생하며 여러 단백질에 의해 촉진된다. 스트레스, 아미노산 결핍 등으로 인한 수축이 효과를 발휘하는 것은 이 단계이다.
ErbB
ErbB 계열의 단백질은 처음으로 발견된 구성원인 상피 성장인자 수용체(EGFR)와 구조적으로 관련된 4개의 수용체 티로신 키나제를 포함한다. 인간의 경우에는 Her1(EGFR, ErbB1), Her2(ErbB2), Her3(ErbB3) 및 Her4(ErbB4)가 포함된다. 유전자 기호인 ErbB는 이들 수용체가 상동하는 바이러스성 종양유전자의 이름인 적혈구모구 백혈병 바이러스성 종양유전자에서 유래되었다. 인간에서 불충분한 ErbB 신호전달은 다발성 경화증 및 알츠하이머병과 같은 신경퇴행성 질환의 발병과 연관되는 반면, 과도한 ErbB 신호전달은 다양한 유형의 고형 종양의 발병과 연관된다.
ErbB
ErbB 단백질 계열 신호전달은 발달에 중요하다. 예를 들어, ErbB-2 및 ErbB-4 녹아웃 마우스는 임신 중기에 사망하여 심실 심실 소주 부족과 관련된 심장 기능 결핍을 초래하고 말초 신경계의 비정상적인 발달을 나타낸다. ErbB-3 수용체 돌연변이 생쥐에서는 심장에 덜 심각한 결함이 있으므로 배아 발생 전반에 걸쳐 더 오래 생존할 수 있다. 슈반세포 성숙이 부족하면 운동 및 감각 뉴런이 퇴화된다. 과도한 ErbB 신호전달은 다양한 유형의 고형 종양의 발생과 연관되어 있다. ErbB-1과 ErbB-2는 많은 인간 암에서 발견되며 이들의 과도한 신호 전달은 이러한 종양의 발생과 악성 종양에 중요한 요인이 될 수 있다.
ErbB 계열
ErbB 단백질 계열은 4개의 개체로 구성된다.
v-ErbB는 EGFR과 상동성이지만 리간드 결합 엑토도메인 내에 서열이 부족한다.
HLA-A
HLA-A는 인간 염색체 6p21.3에 위치한 HLA-A 유전자자리에 의해 암호화되는 인간 백혈구 항원(HLA) 그룹이다. HLA는 인간에게 특이적인 주조직 적합성 복합체(MHC) 항원이다. HLA-A는 인간 MHC 클래스 I 막횡단 단백질의 세 가지 주요 유형 중 하나이다. 나머지는 HLA-B와 HLA-C이다. 단백질은 이종이량체이며 무거운 α 사슬과 더 작은 β 사슬로 구성된다. α 사슬은 변이형 HLA-A 유전자에 의해 암호화되며, β 사슬(β2-마이크로글로불린)은 불변 β2 마이크로글로불린 분자이다. β2 마이크로글로불린 단백질은 인간의 염색체 15q21.1에 위치한 B2M 유전자에 의해 암호화된다.
HLA-A
HLA-A와 같은 MHC 클래스 I 분자는 면역 체계에 짧은 폴리펩티드를 제공하는 과정에 참여한다. 이 폴리펩타이드는 일반적으로 길이가 7~11개 아미노산이며 세포에서 발현되는 단백질에서 유래한다. HLA 단백질에 의해 발현될 수 있는 폴리펩티드에는 두 종류가 있다: 세포에 의해 발현되는 것으로 추정되는 것(자기)과 외래 유래의 것(비-자기). 정상적인 조건에서 일반적으로 혈액 내에서 신체를 순찰하는 세포 독성 T 세포는 복합체에 의해 제시된 펩타이드를 "읽는다". T 세포가 제대로 기능한다면 비자기 펩타이드에만 결합한다. 결합이 발생하면 일련의 사건이 시작되어 세포 사멸을 통한 세포 사멸로 이어진다. 이러한 방식으로 인체는 바이러스에 감염된 세포나 발현되어서는 안 되는 단백질(예: 암세포)을 제거한다.
대부분의 포유류 개체군과 마찬가지로 인간의 경우 MHC 클래스 I 분자는 기본 구조가 매우 다양하며 HLA-A는 인간에서 가장 빠르게 진화하는 코딩 서열을 가진 유전자 중 하나이다. 2022년 3월 현재, 4,305개의 활성 단백질과 375개의 널(null) 단백질을 코딩하는 7,452개의 알려진 HLA-A 대립유전자가 있다. MHC 클래스 I의 이러한 수준의 변이는 기증자와 숙주 사이의 무작위 이식이 발생할 가능성이 낮기 때문에 이식 거부의 주요 원인이다. HLA-A, B 또는 C 항원이 일치하는지 확인한다. 진화생물학자들은 또한 HLA의 광범위한 변이가 상충되는 병원성 압력 사이의 균형 작용의 결과라고 믿는다. HLA의 다양성이 높을수록 특정 개인이 각 병원체에 대해 높은 내성을 갖기 때문에 전체 인구가 단일 병원체에 의해 전멸될 가능성이 줄어든다.
HLA-A HLA-A 유전자
HLA-A 유전자는 6번 염색체의 단완에 위치하며 HLA-A의 더 큰 α-사슬 구성 요소를 암호화한다. HLA-A α-사슬의 변형은 HLA 기능의 핵심이다. 이러한 변이는 인구 집단의 유전적 다양성을 촉진한다. 각 HLA는 특정 구조의 펩타이드에 대해 서로 다른 친화성을 갖기 때문에 HLA의 종류가 다양하다는 것은 더 다양한 항원이 세포 표면에 '제시'될 수 있다는 것을 의미하며, 이는 집단의 하위 집합이 주어진 구조에 저항할 가능성을 높인다. 외국 침략자. 이는 단일 병원체가 전체 인류를 멸절시킬 수 있는 가능성을 감소시킨다.
각 개인은 부모로부터 하나씩 최대 두 가지 유형의 HLA-A를 발현할 수 있다. 일부 개인은 양쪽 부모로부터 동일한 HLA-A를 물려받아 개별 HLA 다양성이 감소한다. 그러나 대부분의 개인은 두 개의 서로 다른 HLA-A 사본을 받게 된다. 모든 HLA 그룹에 대해 이와 동일한 패턴이 따르다. 즉, 모든 개인은 알려진 2432개의 HLA-A 대립유전자 중 하나 또는 두 개만 발현할 수 있다.
EIF4E
eIF4E라고도 알려진 진핵생물 번역 개시 인자 4E는 인간에서 EIF4E 유전자에 의해 인코딩되는 단백질이다.
EIF4E 구조와 기능
대부분의 진핵 세포 mRNA는 5'말단이 7-메틸-구아노신 5-프라임 캡 구조인 m7GpppX(여기서 X는 임의의 뉴클레오티드임)로 차단된다. 이 구조는 향상된 번역 효율성, 접합, mRNA 안정성 및 RNA 핵 수출을 포함한 여러 세포 과정에 관여한다. eIF4E는 리보솜을 mRNA의 캡 구조로 유도하는 것과 캡 결합이 필요한 RNA 대사의 다른 단계에 관여하는 진핵생물 번역 개시 인자이다. 이는 자유 형태와 eIF4F 개시 전 복합체의 일부로 존재하는 24-kD 폴리펩티드이다. 많은 세포 mRNA가 단백질로 번역되기 위해서는 eIF4E가 필요하다. eIF4E 폴리펩타이드는 일부 사람들에 의해 진핵생물 번역 장치의 속도 제한 구성요소로 간주되며 진핵생물 단백질 합성의 mRNA-리보솜 결합 단계에 관여한다.
eIF4F의 다른 하위 단위는 ATPase 및 RNA 헬리카제 활성을 보유하는 eIF4A라고 하는 47-kD 폴리펩티드와 220-kD 스캐폴딩 폴리펩티드인 eIF4G이다.
EIF4E 구조와 기능
일부 바이러스는 eIF4E 결합 부위를 제거하고 eIF4E 없이도 단백질을 번역할 수 있는 방식으로 eIF4G를 절단한다. 또한 가장 주목할만한 열 충격 단백질인 일부 세포 단백질은 번역되기 위해 eIF4E가 필요하지 않다. 바이러스와 세포 단백질 모두 RNA의 내부 리보솜 진입 부위를 통해 또는 eIF3d를 통과하는 것과 같은 다른 RNA 번역 메커니즘을 통해 이를 달성한다.
eIF4E는 번역 이외의 역할을 하며 다른 캡 결합 단백질은 eIF3D, eIF3I, PARN, 핵 캡 결합 복합체 CBC와 같은 요소를 포함하여 eIF4E와 독립적인 방식으로 캡 의존적 번역에 참여할 수 있다. 이들 중 다수는 성적표의 특정 기능과 세포 맥락에 의존하는 것으로 보인다.
EIF4E 구조와 기능
eIF4E는 많은 포유류 세포 유형의 핵뿐만 아니라 효모, 초파리 및 인간을 포함한 다른 종에서도 발견된다. eIF4E는 PML 핵체와 같은 위치에 있는 하위 집합의 핵체에서 발견되며, eIF4E는 포유류의 핵질 일부에서도 광범위하게 발견된다. 핵에서 eIF4E는 발암성 표현형에 기여하는 선택된 RNA의 수출에서 잘 정의된 역할을 한다. 이는 RNA의 m7G 캡에 결합하는 eIF4E의 능력과 민감한 전사물의 3'UTR에 있는 50개 뉴클레오티드 eIF4E 민감성 요소(4ESE)의 존재에 의존한다. 하지만 다른 요소도 역할을 할 수 있다. 이러한 내보내기 형식은 CRM1/XPO1 경로를 사용한다. 핵 eIF4E는 m7G 캡핑, 대체 폴리아데닐화 및 스플라이싱을 포함하여 RNA 처리에서 다른 역할을 하는 것으로 나타났다.
EIF4E 구조와 기능
eIF4E의 핵 축적 증가와 eIF4E 의존성 RNA 수출 증가, m7G 캡핑 및 선택된 전사체의 스플라이싱은 eIF4E가 높은 AML 환자 샘플의 특징이다. RNA는 특정 수준의 RNA 처리를 위해 RNA 내의 USER 코드 또는 시스-작용(cis-acting) 요소를 기반으로 선택된다. 따라서 모든 성적표가 모든 수준의 규제(번역 포함)에 민감한 것은 아니다. RNA 수출 기능의 경우, eIF4E는 eIF4E의 등쪽 표면과 동시에 4ESE RNA와 직접 결합하는 류신이 풍부한 펜타트리코펩타이드 반복 단백질(LRPPRC)에 직접 결합하여 RNA 수출 복합체의 조립을 위한 플랫폼 역할을 한다. 현재 모델은 LRPPRC가 CRM1/XPO1에 결합하여 핵공을 연결하고 4ESE RNA를 세포질로 이동시키는 것이다. 전체적으로, eIF4E의 핵 기능은 프로테옴에 강력한 영향을 미쳐 eIF4E가 메시지를 다시 작성할 수 있을 뿐만 아니라 수출 증가와 단백질 수 증가로 인해 세포질 내 축적 증가를 기반으로 단백질 생산을 증가시킬 수 있다. 어떤 경우에는 성적서당 리보솜이 있다. RNA 처리에서 eIF4E의 다양한 역할은 m7G 캡을 통한 RNA 결합이 필요하므로 eIF4E는 캡-샤페론 단백질로 간주될 수 있다.
VCAM-1
VCAM-1(Vascular cell adhesion protein 1, vascular cell adhesion molecule 1, 혈관 세포 접착 분자 1) 또는 분화 클러스터 106(CD106)으로도 알려진 혈관 세포 접착 단백질 1은 인간에서 VCAM1 유전자에 의해 인코딩되는 단백질이다. VCAM-1은 세포 접착 분자로 기능한다.
VCAM-1 구조
VCAM-1은 항체와 T 세포 수용체를 포함한 단백질 슈퍼패밀리인 면역글로불린 슈퍼패밀리의 구성원이다. VCAM-1 유전자는 6개 또는 7개의 면역글로불린 도메인을 포함하고 있으며, 내피 세포가 사이토카인에 의해 자극된 후에만 대혈관과 소혈관 모두에서 발현된다. 이는 대안적으로 인간의 서로 다른 이소형을 암호화하는 두 개의 알려진 RNA 전사체로 연결된다. 유전자 산물은 Ig 수퍼패밀리의 구성원인 I형 막 단백질인 세포 표면 시알로당단백질이다.
BCR (유전자)
BCR(breakpoint cluster region protein)은 인간에서 BCR 유전자에 의해 인코딩되는 단백질이다. BCR은 필라델피아 염색체와 연관된 BCR-ABL 융합 단백질의 두 유전자 중 하나이다. 이 유전자에 대해 서로 다른 동형(isoform)을 암호화하는 두 가지 전사 변형이 발견되었다.
BCR (유전자) 기능
BCR-ABL (유전자) 융합 단백질에 대한 연구가 많이 이루어졌지만, 정상적인 BCR 유전자 산물의 기능은 아직 명확하지 않다. 이 단백질은 세린/트레오닌 키나제 활성을 가지며 RhoA를 포함하는 GTPase의 Rho 계열에 대한 구아닌 뉴클레오티드 교환 인자이다.
BCR (유전자) 임상적 중요성
염색체 22번과 9번 사이의 상호 전좌는 필라델피아 염색체를 생성하는데, 이는 만성 골수성 백혈병 환자에게서 흔히 발견된다. 이 전좌를 위한 염색체 22 중단점은 BCR 유전자 내에 위치한다. 전위는 염색체 9 ​​중단점에 있는 유전자인 BCR과 ABL의 서열에 의해 암호화되는 융합 단백질을 생성한다.
Myc
Myc는 전사 인자를 코딩하는 조절 유전자 및 원발암 유전자 계열이다. Myc 계열은 c-myc(MYC), l-myc(MYCL) 및 n-myc(MYCN)의 세 가지 관련 인간 유전자로 구성된다. c-myc(때때로 MYC라고도 함)는 바이러스 유전자 v-myc와의 상동성으로 인해 이 계열에서 발견된 최초의 유전자였다.
암에서 c-myc는 종종 구성적으로(지속적으로) 발현된다. 이는 많은 유전자의 발현을 증가시키며, 그 중 일부는 세포 증식에 관여하여 암 형성에 기여한다. c-myc과 관련된 일반적인 인간 전위는 대부분의 버킷 림프종 발병에 중요하다. Myc 유전자의 구성적 상향조절은 자궁경부암, 결장암, 유방암, 폐암 및 위암에서도 관찰되었다.
Myc
따라서 Myc는 항암제의 유망한 표적으로 간주된다. 불행하게도 Myc는 현재까지 약물 투여를 어렵게 만드는 몇 가지 특징을 가지고 있다.
c-Myc는 또한 줄기 세포 생물학에서 중요한 역할을 하며 체세포를 유도 만능 줄기 세포로 재프로그램화하는 데 사용되는 원래의 야마나카 인자 중 하나였다.
인간 게놈에서 C-myc는 염색체 8에 위치하며 인핸서 박스 서열(E-box)에 대한 결합을 통해 모든 유전자의 15% 발현을 조절하는 것으로 여겨진다.
N-myc는 전통적인 전사 인자로서의 역할 외에도 히스톤 아세틸트랜스퍼라제(HAT)를 모집할 수 있다. 이를 통해 히스톤 아세틸화를 통해 전체 염색질 구조를 조절할 수 있다.
릴린 (단백질)
릴린(Reelin)은 RELN 유전자에 의해 암호화된 것으로, 세포-세포 상호 작용을 제어하여 발달 중인 뇌에서 신경 이동 및 위치 지정 과정을 조절하는 데 도움이 되는 대규모 분비 세포외기질 당단백질이다. 초기 발달에서 이러한 중요한 역할 외에도 릴린은 성인 뇌에서도 계속해서 작용한다. 이는 장기 강화의 유도 및 유지를 강화하여 시냅스 가소성을 조절한다. 또한 수상돌기 및 수상돌기 척추 발달을 자극하고 뇌실하 및 과립하 구역과 같은 성인 신경 발생 부위에서 생성된 신경모세포의 지속적인 이동을 조절한다. 이는 뇌뿐만 아니라 간, 갑상선, 부신, 나팔관, 유방 및 다양한 해부학적 부위에 걸쳐 비교적 낮은 수준에서도 발견된다.
릴린 (단백질)
릴린은 여러 뇌 질환의 발병과 관련이 있는 것으로 제안되었다. 이 단백질의 발현은 정신분열증과 정신병적 양극성 장애에서 유의하게 낮은 것으로 밝혀졌으나, 향정신성 약물 자체가 릴린 발현에 영향을 미치는 것으로 연구에서 밝혀졌기 때문에 이러한 관찰의 원인은 여전히 불확실하다. 더욱이, 릴린 발현의 변화된 수준을 설명하기 위한 후성유전학적 가설은 논란의 여지가 있다. 릴린이 완전히 부족하면 일종의 무뇌증이 발생한다. 릴린은 또한 알츠하이머병, 측두엽 간질 및 자폐증에서도 역할을 할 수 있다.
릴린의 이름은 릴러(reeler) 생쥐의 비정상적인 비틀거리는 걸음걸이에서 유래되었다. 이 생쥐는 나중에 이 뇌 단백질이 결핍되어 있고 RELN 유전자 돌연변이에 대해 동형접합성인 것으로 밝혀졌다. 릴린 기능 상실과 관련된 주요 표현형은 발달 중인 중추신경계(CNS) 전체의 신경 위치 지정 실패이다. 릴린 유전자에 대해 이형접합성인 쥐는 신경해부학적인 결함이 거의 없지만 정신병적 장애와 관련된 내인성 특징을 나타낸다.
유니프롯
유니프롯(UniProt)은 자유롭게 접근할 수 있는 단백질 서열 및 기능 정보 데이터베이스로, 많은 항목이 게놈 서열 분석 프로젝트에서 파생된다. 여기에는 연구 문헌에서 파생된 단백질의 생물학적 기능에 대한 많은 양의 정보가 포함되어 있다. 이는 여러 유럽 생물정보학 조직과 미국 워싱턴 DC의 재단으로 구성된 유니프롯 컨소시엄에 의해 유지 관리된다.
유니프롯 유니프롯 컨소시엄
유니프롯 컨소시엄은 유럽 생물정보학 연구소(EBI), 스위스 생물정보학 연구소(SIB) 및 단백질 정보 자원(PIR)으로 구성된다. 영국 힌스톤(Hinxton)의 웰컴 트러스트 게놈 캠퍼스(Wellcome Trust Genome Campus)에 위치한 EBI는 생물정보학 데이터베이스 및 서비스의 대규모 리소스를 호스팅한다. 스위스 제네바에 위치한 SIB는 단백질체학 도구 및 데이터베이스의 중앙 리소스인 ExPASy(Expert Protein Analysis System) 서버를 유지 관리한다.
유니프롯 유니프롯 컨소시엄
유니프롯 컨소시엄은 유럽 생물정보학 연구소(EBI), 스위스 생물정보학 연구소(SIB), 그리고 단백질 정보 자원(PIR)으로 구성된다. 영국 힝스턴의 웰컴 트러스트 지놈 캠퍼스에 위치한 EBI는 생물정보학 데이터베이스 및 서비스의 대규모 자원을 제공한다. 스위스 제네바에 위치한 SIB는 단백질체학 도구 및 데이터베이스의 중심 자원인 ExPASy (Expert Protein Analysis System) 서버를 유지 관리한다. 미국 워싱턴 DC의 조지타운 대학교 의료 센터에 위치한 국립 생의학 연구 재단(NBRF)이 운영하는 PIR은 1965년에 처음 출판된 마가렛 데이호프의 "단백질 서열 및 구조 아틀라스(Atlas of Protein Sequence and Structure)"로 가장 오래된 단백질 서열 데이터베이스의 계승자이다. 2002년, EBI, SIB, PIR은 유니프롯 컨소시엄으로 힘을 합쳤다.
유니프롯 유니프롯 데이터베이스의 뿌리
각 컨소시엄 회원은 단백질 데이터베이스 유지 관리 및 주석 작업에 깊이 관여한다. 최근까지 EBI와 SIB는 함께 Swiss-Prot 및 TrEMBL 데이터베이스를 생성했으며, PIR은 단백질 서열 데이터베이스(PIR-PSD)를 생성했다. 이러한 데이터베이스들은 서로 다른 펩타이드 서열 커버리지 및 주석 우선순위로 공존했다.
유니프롯 유니프롯 데이터베이스의 뿌리
Swiss-Prot은 1986년 아모스 바이로흐가 박사 과정 중에 만들었으며, 스위스 생물정보학 연구소에서 개발되었고, 이후 롤프 아프바일러가 유럽 생물정보학 연구소에서 개발했다. Swiss-Prot은 높은 수준의 주석(예: 단백질 기능 설명, 단백질 도메인 구조, 번역 후 변형, 변이체 등), 최소한의 데이터 중복 수준, 그리고 다른 데이터베이스와의 높은 통합 수준을 갖춘 신뢰할 수 있는 단백질 서열을 제공하는 것을 목표로 했다. 서열 데이터가 Swiss-Prot이 따라잡을 수 있는 속도를 초과하여 생성되고 있음을 인식하여, Swiss-Prot에 없는 단백질에 대한 자동 주석을 제공하기 위해 TrEMBL (Translated EMBL Nucleotide Sequence Data Library)이 생성되었다. 한편 PIR은 PIR-PSD 및 관련 데이터베이스를 유지 관리했는데, 여기에는 단백질 서열 및 큐레이션된 패밀리 데이터베이스인 iProClass가 포함되었다.
컨소시엄 회원들은 서로 겹치는 자원과 전문 지식을 모아 2003년 12월 유니프롯을 출범시켰다.
유니프롯 유니프롯 데이터베이스의 구성
유니프롯은 유니프롯KB(Swiss-Prot 및 TrEMBL 하위 부분 포함), UniParc, UniRef 및 Proteome의 네 가지 핵심 데이터베이스를 제공한다.
유니프롯 지식 기반(UniProtKB)은 부분적으로 전문가가 큐레이션한 단백질 데이터베이스로, UniProtKB/Swiss-Prot(검토되고 수동으로 주석이 달린 항목 포함)과 UniProtKB/TrEMBL(검토되지 않고 자동으로 주석이 달린 항목 포함)의 두 부분으로 구성된다. 2023년 2월 22일 (2023-02-22) 기준 기준으로, UniProtKB/Swiss-Prot의 "2023_01" 릴리스는 569,213개의 서열 항목(291,046개 참조에서 발췌한 205,728,242개의 아미노산 포함)을 포함하고, UniProtKB/TrEMBL의 "2023_01" 릴리스는 245,871,724개의 서열 항목(85,739,380,194개의 아미노산 포함)을 포함한다.
유니프롯 유니프롯 데이터베이스의 구성
UniProtKB/Swiss-Prot은 수동으로 주석이 달린 비중복 단백질 서열 데이터베이스이다. 이 데이터베이스는 과학 문헌에서 추출된 정보와 생물 큐레이터가 평가한 전산 분석을 결합한다. UniProtKB/Swiss-Prot의 목표는 특정 단백질에 대한 알려진 모든 관련 정보를 제공하는 것이다. 주석은 현재의 과학적 발견에 맞춰 정기적으로 검토된다. 항목의 수동 주석에는 단백질 서열 및 과학 문헌에 대한 상세한 분석이 포함된다.
동일한 유전자와 동일한 종의 서열은 동일한 데이터베이스 항목으로 병합된다. 서열 간의 차이점은 식별되며 그 원인이 문서화된다(예: 선택적 스플라이싱, 유전적 다양성, 잘못된 개시 부위, 잘못된 엑손 경계, 프레임시프트 돌연변이, 미확인 충돌). UniProtKB/Swiss-Prot 항목의 주석에는 다양한 서열 분석 도구가 사용된다. 컴퓨터 예측은 수동으로 평가되며, 관련 결과는 항목에 포함되도록 선택된다. 이러한 예측에는 번역 후 변형, 막관통 도메인 및 위상, 신호 펩타이드, 도메인 식별 및 단백질 패밀리 분류가 포함된다.
유니프롯 유니프롯 데이터베이스의 구성
관련 간행물은 PubMed와 같은 데이터베이스를 검색하여 식별된다. 각 논문의 전문이 읽히고 정보가 추출되어 항목에 추가된다. 과학 문헌에서 파생된 주석에는 다음이 포함되지만 이에 국한되지 않는다.
주석이 달린 항목은 UniProtKB/Swiss-Prot에 포함되기 전에 품질 보증을 거친다. 새로운 데이터가 제공되면 항목이 업데이트된다.
UniProtKB/TrEMBL은 자동 주석으로 풍부해진 고품질의 계산 분석 레코드를 포함한다. 이는 유전체 프로젝트로 인한 데이터 흐름 증가에 대응하여 도입되었다. UniProtKB/Swiss-Prot의 시간과 노동력이 많이 드는 수동 주석 과정은 사용 가능한 모든 단백질 서열을 포함하도록 확장될 수 없었기 때문이다. EMBL-Bank/GenBank/DDBJ 핵산 서열 데이터베이스의 주석이 달린 코딩 서열 번역은 자동으로 처리되어 UniProtKB/TrEMBL에 입력된다.
UniProtKB/TrEMBL은 또한 PDB와 Ensembl, RefSeq, CCDS를 포함한 유전자 예측에서 나온 서열을 포함한다. 2021년 7월 22일부터 AlphaFold2로 예측된 구조도 포함된다.
유니프롯 유니프롯 데이터베이스의 구성
유니프롯 아카이브(UniParc)는 주요 공개 단백질 서열 데이터베이스의 모든 단백질 서열을 포함하는 포괄적이고 비중복적인 데이터베이스이다. 단백질은 여러 다른 원본 데이터베이스에 존재할 수 있으며, 동일한 데이터베이스에도 여러 복사본으로 존재할 수 있다. 중복을 피하기 위해 UniParc은 각 고유 서열을 한 번만 저장한다. 동일한 서열은 동일한 종이든 다른 종이든 관계없이 병합된다. 각 서열에는 안정적이고 고유한 식별자(UPI)가 부여되어 다른 원본 데이터베이스에서 동일한 단백질을 식별할 수 있다. UniParc은 주석 없이 단백질 서열만 포함한다. UniParc 항목의 데이터베이스 교차 참조를 통해 원본 데이터베이스에서 단백질에 대한 추가 정보를 검색할 수 있다. 원본 데이터베이스의 서열이 변경되면 UniParc은 이러한 변경 사항을 추적하고 모든 변경 사항의 이력을 보관한다.
현재 UniParc은 다음 공개 데이터베이스의 단백질 서열을 포함한다.
유니프롯 유니프롯 데이터베이스의 구성
유니프롯 참조 클러스터(UniRef)는 UniProtKB 및 선택된 UniParc 레코드에서 가져온 클러스터링된 단백질 서열 세트의 세 가지 데이터베이스로 구성된다. UniRef100 데이터베이스는 동일한 서열과 서열 단편(어떤 생물체에서든)을 단일 UniRef 항목으로 결합한다. 대표 단백질의 서열, 병합된 모든 항목의 접근 번호 및 해당 UniProtKB 및 UniParc 레코드 링크가 표시된다. UniRef100 서열은 CD-HIT 알고리즘을 사용하여 UniRef90 및 UniRef50을 구축한다. 각 클러스터는 가장 긴 서열과 최소 90% 또는 50%의 서열 동일성을 갖는 서열로 구성된다. 서열을 클러스터링하면 데이터베이스 크기가 크게 줄어들어 더 빠른 서열 검색이 가능하다.
UniRef는 UniProt FTP 사이트에서 사용할 수 있다. 보관됨 2024-04-15 - 웨이백 머신
유니프롯 재정 지원
유니프롯은 국립인간유전체연구소, 국립보건원 (미국)(NIH), 유럽 연합 집행위원회, 스위스 연방 교육과학청을 통한 스위스 연방 정부, NCI-caBIG, 그리고 미국 국방부의 보조금으로 재정 지원을 받는다.
농촌척후대
농촌척후대(태국어: ลูกเสือชาวบ้าน 룩수에아 차오반[*])는 태국의 극우 사회운동이자 그 운동을 지지하는 준군사조직들이다. 그 구성원은 주로 태국 농촌 지역 출신자들이다. 1971년 만들어져 1972년부터 태국 국왕 부부의 지원을 받고 있다.
이들은 왕정과 군부를 지지하며 1976년 10월 6일 피의 수요일 사건을 비롯한 유혈사태를 일으켰다.
비아벨 게이지 변환
이론 물리학에서 비아벨 게이지 변환은 게이지 변환의 합성이 교환 법칙을 따르지 않는 경우를 의미한다. 즉, 게이지 군 이 비아벨 군인 경우이다. 이와 대조적으로, 전자기학에서 게이지 군의 원래 선택은 가환군인 이었다. 현재 많은 게이지 이론들이 비아벨 게이지 변환을 쓰고 있다.
비아벨 리 군 의 경우, 그 원소는 비가환이다. 즉, 일반적으로 다음을 만족하지 않는다 .
.
특히, 무한소 변환들이 이루는 벡터 공간(리 대수)의 기저를 형성하는 생성자  에는 다음과 같은 교환 규칙이 있다.
여기서 구조 상수 는 가환성의 결여를 정량화하고, 비가환이므로 없어지지 않는다. 구조 상수가 처음 두 첨자와 실수에서 반대칭임을 추론할 수 있다. 정규화는 일반적으로 다음과 같이 선택된다( 크로네커 델타 사용).
이 직교 기저 내에서 구조 상수는 세 가지 첨자 모두에 대해 반대칭이다.
비아벨 게이지 변환
군의 원소 는 항등원 근처에 다음과 같은 형태로 표현될 수 있다.
여기서 들은 변환의 매개변수이다.
를 주어진 표현 에서 공변하는 장이라 하자. 이는 게이지 변환 하에서
를 얻는다는 것을 의미한다. 콤팩트 군의 모든 표현은 유니터리 표현과 동일하므로 일반성을 잃지 않고
가 유니터리 행렬이 되도록 한다. 라그랑지안 이 장 과 그 도함수 에만 의존한다고 가정한다:
군 원소 가 시공간 좌표(전역 대칭)와 무관하면, 변환된 장의 도함수는 장 도함수의 변환과 동일하다.
따라서 해당 장 과 그 도함수도 같은 방식으로 변환된다. 표현의 유니터리성으로 인해 다음과 같은 스칼라 곱 ,  또는 는 비아벨 군의 전역적 변형 하에서는 불변이다.
이러한 스칼라 곱으로 구성된 모든 라그랑지안은 전역적으로 불변이다.
네오리진
네오리진( Co. Ltd.)는 대한민국의 기업이다. 본사는 서울시 강남구 학동로 155, 3, 4층 (논현동, 원영빌딩)에 위치해 있으며 대표이사는 첸보(陈博)이다. 2024년 펀타임과 소규모 합병하였으며 2024년 1주당 가액 100원을 500원으로 병합하는 주식병합하여발행주식총수가 줄어들었다 2024년 방치형 RPG게임 '루나 모험일기에 대해 '중국 내 서비스 허가증'인 판호를 발급받았다.
2024년 회사의 전략적 사업파트너인 조이포트(Joyport)가 중국국가신문출판서(NPPA)로부터 올해 11월 기준 총 16개의 작품에 대한 게임 판호(게임 서비스 허가)를 발급받은 바 있다