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젖산 발효 역사
우유 제품의 소비가 증가함에 따라 이들 농경사회는 후성 유전(epigenetic inheritance)에 의한 젖당분해효소 지속증(lactase persistence)이 나타나게 되었다. 이는 젖당분해효소가 평생동안 몸 속에 존재한다는 것을 의미하고, 따라서 성인이 되어서도 발효되지 않은 우유를 마실 수 있게 되었다. 최초의 정착사회에서 젖당 소비에 대한 적응의 정도는 오늘날 돌연변이의 지역적 차이에서 여전히 관찰할 수 있다. 세계 인구의 약 65%가 여전히 젖당분해효소가 부족한 것으로 추정된다. 우유의 소화에 대한 적응의 정도를 높인 사회들인 터키 동부 지역에서부터 중부 유럽에 이르는 지역들과 유럽인들이 정착한 북미 지역은 젖당분해효소 유전자가 좀 더 빈번하게 나타난다. 이와는 반대로 젖당불내증은 아시아 국가들에서 훨씬 더 많이 나타난다.
젖산 발효 역사
유제품과 발효 유제품은 몇몇 문화권의 발전에 중요한 영향을 미쳤다. 몽골에서는 사람들이 흔히 목축 형태의 농업을 한다. 오랜 시간동안 몽골 문화에서 생산하고 소비한 유제품은 주로 말젖이다. 그러나 말젖의 모든 부분이나 제품이 똑같은 의미를 갖는 것은 아니다. 예를 들어 말젖의 상층에 있는 지방이 많은 부분인 “deež”는 가장 귀한 부분으로 간주되어 종종 손님을 대접하는데 사용된다. 전통적인 의미와 함께 매우 중요하게 여겨지는 것은 알코올이 약간 함유된 요구르트인 크므즈와 같은 말젖의 발효물이다. 몽골의 음력 새해(봄)와 같은 명절 기간 중에 크므즈의 소비는 절정에 달한다. 이러한 명절 기간에 말젖과 관련된 흰색 음식을 소비하는 것은 과거 그들의 국가정체성(칭기즈 칸의 몽골 제국)을 연결하는 방법이다. 몽골 제국 시대에 발효된 말젖은 지도자와 전사들에게 감사와 경의를 표하는 음료였다. 다른 많은 전통들과 마찬가지로 말젖과 관련된 전통도 세계화와 산업화의 영향을 받고 있다. 산업적으로 생산된 요구르트와 같이 중국과 서구 국가들에서 수입되는 제품들이 도시 지역을 중심으로 과거의 전통을 대체해 나가고 있다. 그러나 과거의 전통은 농촌 지역과 가난한 지역에서 여전히 큰 영향력을 지니고 있다.
젖산 발효 생화학
동형젖산 발효(homolactic fermentation)는 전체적으로 1분자의 6탄당을 2분자의 젖산으로 전환시켜, 이 과정에서 방출되는 에너지의 일부를 2분자의 ATP로 저장한다. 반응식은 다음과 같다.
이형젖산 발효(heterolactic fermentation) 세균은 포도당으로부터 젖산 뿐만 아니라 이산화 탄소(CO2), 아세트산 또는 에탄올을 생성한다. 이러한 세균에는 Leuconostoc mesenteroides, Lactobacillus bifermentous, Leconostoc lactis 등이 있다.
젖산 발효 이용
젖산 발효는 다른 방법을 통해 생산될 수 없는 식품을 생산하기 위해 전세계 여러 지역에서 사용되고 있다. 상업적으로 가장 중요한 젖산 발효균의 속(genus)은 락토바실루스(Lactobacillus)이지만 다른 세균이나 효모가 사용되기도 한다. 젖산 발효의 가장 보편적인 이용 분야는 요구르트, 자우어크라우트, 김치, 치즈 등의 생산에 있다.
피클은 과일, 채소에 존재하는 당을 젖산균이 발효하여 만들어진다. 만들어진 피클은 젖산이 풍부하여, 이러한 pH를 견딜 수 있는 이로운 세균만 생존한다. 피클은 양질의 영양소를 가지고 있으며, 프로바이오틱스(probiotics)의 좋은 공급원이기도 하다.
김치도 또한 젖산 발효를 이용해서 만든다.
젖산 발효는 또한 자우어크라우트의 제조에 사용된다. 자우어크라우트의 생산에 사용되는 주된 세균의 종류는 Leuconostoc 속이다.
요구르트와 마찬가지로 젖산 발효 미생물로 인해 산성도가 높아지면 많은 병원성 미생물들이 사멸한다. 세균은 젖산 뿐만 아니라 알코올 및 다른 탄화 수소를 생산한다. 이들은 결합하여 에스터(에스테르)를 형성하며, 자우어크라우트의 독특한 풍미에 기여한다.
젖산 발효 이용
젖산은 램빅, 베를리너 바이세를 포함한 사우어 비어(sour beer)의 생산에 사용되는 성분이다.
요구르트를 생산하는 주요 방법은 무해한 세균이 함유된 젖을 젖산 발효시키는 것이다. 일반적으로 사용되는 주요 세균은 Lactobacillus bulgaricus 와 Streptococcus thermophilus이며, 미국과 유럽의 법률에 따르면 모든 요구르트에는 이 두 가지 배양균이 들어있어야 한다(다른 균들은 프로바이오틱 배양균으로 첨가될 수 있음). 이들 세균은 우유 배양액에서 젖산을 생산하여, pH를 낮추어 우유를 엉기게 한다. 또한 세균은 요구르트에 독특한 풍미를 내게 하는 화합물을 생성한다. 낮은 pH의 추가적인 효과는 다른 많은 종류의 유해한 세균이 산성 환경에서 제대로 살아가지 못한다는 점이다.
프로바이오틱 요구르트의 경우, Lactobacillus acidophilus 와 같은 세균이 배양액에 추가된다.
여성의 질에서 락토바실루스(Lactobacillus)의 발효 및 산의 동반생성은 병원성 미생물의 증식을 막는 방어 작용에 기여한다.
톰스칼코박쥐
톰스칼코박쥐 또는 커먼칼코박쥐(Lonchorhina aurita)는 주걱박쥐과(신세계잎코박쥐류)에 속하는 남아메리카와 중앙아메리카 박쥐의 일종이다. 바하마에서도 발견되며, 뉴프로비던스섬에서 수집된 한 점의 표본만이 알려져 있다. 2006년 볼리비아 산타크루스 주에서 과학자 바가스(Aideé Vargas)와 마르케스(Kathrin Barboza Marquez)가 발견했다. 발견되기 전에 72년 동안 볼리비아에서 멸종된 것으로 간주되었다. 앙헬 산도발 주의 산 후안 드 코랄리토에 설치한 생태 보호지역에서 발견되었다.
젖산 탈수소효소
젖산 탈수소효소(영어: lactate dehydrogenase, LDH 또는 LD)는 거의 모든 살아 있는 생물의 세포에서 발견되는 효소이다. 젖산 탈수소효소는 젖산을 피루브산으로 전환하는 반응을 촉매할 때 NAD+를 NADH로 전환하며, 이의 역반응도 촉매한다. 탈수소효소는 수소화물을 한 분자에서 다른 분자로 옮기는 반응을 촉매하는 효소이다.
젖산 탈수소효소는 4가지 부류로 나눌 수 있다. 이 문서는 이 4가지 부류 중 특히 NAD(P)-의존성 L-젖산 탈수소효소에 관한 것이다. 다른 젖산 탈수소효소는 D-젖산에 작용하거나(NAD(P)-의존성 D-젖산 탈수소효소) 사이토크롬 c에 의존(L-젖산 탈수소효소 (사이토크롬), D-젖산 탈수소효소 (사이토크롬))한다.
젖산 탈수소효소는 혈액 세포 및 심장 근육과 같은 신체 조직에서 광범위하게 발현된다. 젖산 탈수소효소는 조직 손상시에 방출되기 때문에 심부전과 같은 일반적인 부상 및 질병의 지표로 활용된다.
젖산 탈수소효소 반응
젖산 탈수소효소는 피루브산과 젖산의 상호전환과 이에 수반되는 NADH와 NAD+의 상호전환을 촉매한다. 젖산 탈수소효소는 산소가 없거나 산소의 공급이 부족할 때 해당과정의 최종 생성물인 피루브산을 젖산으로 전환하고 간에서 일어나는 코리 회로에서 이의 역반응을 수행한다. 고농도의 젖산에서 젖산 탈수소효소는 피드백 억제를 나타내며 피루브산이 젖산으로 전환되는 속도가 감소한다. 젖산 탈수소효소는 또한 2-하이드록시뷰티르산의 탈수소화를 촉매하지만 이것은 젖산보다 훨씬 더 열악한 기질이다.
젖산 탈수소효소 활성 부위
사람의 젖산 탈수소효소는 His193을 양성자 수용체로 사용하고 조효소(Arg99, Asn138) 및 기질 (Arg106, Arg169, Thr248) 결합 잔기와 함께 작동한다. His193 활성 부위는 사람의 젖산 탈수소효소에서만 발견될 뿐만 아니라 다른 많은 동물에서도 발견되며 젖산 탈수소효소의 수렴 진화를 보여준다. 젖산 탈수소효소(LDH)의 두 가지 다른 소단위체(LDH의 M 소단위체로도 알려진 LDHA와 LDH의 H 소단위체로도 알려진 LDHB)는 둘 다 동일한 활성 부위와 반응에 참여하는 동일한 아미노산을 가지고 있다. 젖산 탈수소효소의 3차 구조를 구성하는 두 소단위체 사이의 눈에 띄는 차이점은 알라닌(M 사슬)이 글루타민(H 사슬)으로 대체된다는 것이다. 이 작지만 눈에 띄는 변화는 H 소단위체가 NAD+에 더 빨리 결합할 수 있고 M 소단위체의 촉매 활성이 아세틸피리딘 아데닌 다이뉴클레오타이드의 존재 하에서 감소되지 않는 반면 H 소단위체의 활성은 5배 감소하는 이유인 것으로 여겨진다.
젖산 탈수소효소 동질효소
효소적으로 활성인 젖산 탈수소효소는 4개의 소단위체(테트라머)로 구성된다. 젖산 탈수소효소(LDH)의 가장 일반적인 두 가지 소단위체는 LDH-M과 LDH-H 펩타이드로 각각 근육 및 심장 조직에서 발견되어서 그 이름이 명명되었으며, 각각 LDHA 및 LDHB 유전자에 의해 암호화된다. 이들 2가지 소단위체는 5가지의 가능한 사량체 동질효소(LDH-1 (4H), LDH-2 (3H1M), LDH-3 (2H2M), LDH-4 (1H3M), LDH-5 (4M))를 형성할 수 있다. 이들 5가지 동질효소는 효소적으로 유사하지만 분포하는 조직이 다르다.
LDH-2는 일반적으로 혈청에서 우세한 형태이다. LDH-2 수치보다 높은 LDH-1 수치("뒤집힌 패턴")은 심근경색(심장 조직의 손상으로 인해 LDH-1이 풍부한 심장의 LDH가 혈류로 방출됨)을 암시한다. 심근경색을 진단하기 위한 이러한 현상의 사용은 트로포닌 I 또는 T를 측정하는 것으로 대체되었다.
젖산 탈수소효소 동질효소
LDH 사량체에 포함될 수 있는 포유류의 LDH 소단위체에는 2가지가 더 있다(LDHC 및 LDHBx). LDHC는 LDHC 유전자에 의해 암호화되는 고환 특이적 LDH 단백질이다. LDHBx는 퍼옥시좀 특이적 LDH 단백질이다. LDHBx는 LDHB의 번역초과 형태이다. LDHBx는 LDHB mRNA의 번역에 의해 생성되지만 종결 코돈이 아미노산을 암호화하는 코돈으로 해석된다. 결과적으로 번역은 다음 종결 코돈까지 계속된다. 이것은 정상적인 LDH-H 단백질에 7개의 아미노산 잔기가 추가되도록 한다. 이러한 확장에는 퍼옥시좀 표적 신호가 포함되어 있기 때문에 LDHBx는 퍼옥시좀으로 이동한다.
젖산 탈수소효소 단백질 패밀리
이러한 단백질 패밀리는 또한 혐기성 해당과정의 마지막 단계인 L-젖산의 피루브산으로의 전환을 촉매하는 L-젖산 탈수소효소를 포함한다. 말산의 옥살로아세트산으로의 상호전환을 촉매하고 시트르산 회로에 참여하는 말산 탈수소효소 및 L-2-하이드록시아이소카프로산 탈수소효소도 이 단백질 패밀리의 구성원이다. N-말단은 로스만 NAD-결합 접힘이고 C-말단은 특이한 알파+베타 접힘이다.
젖산 탈수소효소 효소 조절
젖산 탈수소효소는 다른 자리 입체성 조절의 모르페인 모델을 사용할 수 있다.
에탄올은 알코올 탈수소효소에 의해 아세트알데하이드로 탈수소화되고, 아세트알데하이드 탈수소효소에 의해 아세트산으로 추가적으로 탈수소화된다. 이 반응 동안 2 NADH가 생성된다. 많은 양의 에탄올이 존재하면 많은 양의 NADH가 생성되어 NAD+가 고갈된다. 따라서 NAD+의 관련 재생으로 인해 피루브산에서 젖산으로의 전환이 증가한다. 따라서 음이온-차(anion-gap) 대사성 산증(젖산산증)이 에탄올 중독으로 이어질 수 있다.
증가된 NADH/NAD+ 비율은 또한 술을 마셨고 혈당량을 유지하기 위해 포도당신생합성에 의존하는 (그렇지 않으면) 단식하는 사람에서 저혈당증을 유발할 수 있다. 알라닌과 젖산은 피루브산의 형태로 포도당신생합성에 사용되는 포도당신생합성의 주요 전구체이다. NADH/NAD+ 비율이 높으면 젖산 탈수소효소의 평형이 젖산으로 이동하여 더 적은 피루브산이 형성될 수 있으므로 포도당신생합성이 손상된다.
젖산 탈수소효소 효소 조절
젖산 탈수소효소는 또한 기질의 상대적인 농도에 의해 조절된다. 젖산 탈수소효소는 극도의 근육 활동 기간 동안 젖산 탈수소효소 반응에 대한 기질의 증가로 인해 더 활성화된다. 골격근이 높은 수준의 힘을 생산하는 동안 산소 호흡에 의한 ATP의 공급과 관련하여 ATP에 대한 수요는 유리 ADP, AMP 및 Pi의 축적으로 이어진다. 이어지는 해당과정, 특히 피루브산의 생산은 피루브산 탈수소효소 및 다른 셔틀 효소가 피루브산을 대사하는 능력을 초과한다. 젖산 탈수소효소를 통한 흐름은 피루브산과 NADH의 증가된 수준에 반응하여 피루브산을 젖산으로 대사하는 것을 증가시킨다.
젖산 탈수소효소(LDH)는 PGC-1α에 의한 전사 조절을 받는다. PGC-1α는 LDH A mRNA 전사 및 피루브산을 젖산으로 전환시키는 효소의 활성을 감소시켜 젖산 탈수소효소를 조절한다.
젖산 탈수소효소 유전학
젖산 탈수소효소의 M 소단위체와 H 소단위체는 다음과 같이 두 가지 서로 다른 유전자에 의해 암호화된다.
M 소단위체의 돌연변이는 희귀 질환인 운동성 미오글로빈뇨증(OMIM 문서 참조)과 관련이 있으며 H 소단위체의 돌연변이는 설명되었지만 질병을 유발하는 것으로 보이지는 않는다.
드문 경우지만, 젖산 탈수소효소의 생산을 조절하는 유전자의 돌연변이는 젖산 탈수소효소 결핍증으로 알려진 의학적 상태로 이어질 수 있다. 어떤 유전자가 돌연변이를 가지고 있는지에 따라 젖산 탈수소효소 A 결핍증(글리코젠 축적병 XI라고도 함) 또는 젖산 탈수소효소 B 결핍증이라는 두 가지 유형 중 하나가 발생할 수 있다. 이들 두 가지 상태는 신체가 주로 특정 근육 세포에서 당을 분해하는 방식에 영향을 미친다. 젖산 탈수소효소 A 결핍증은 LDHA 유전자의 돌연변이로 인해 일어나는 반면, 젖산 탈수소효소 B 결핍증은 LDHB 유전자의 돌연변이로 인해 일어난다.
젖산 탈수소효소 유전학
이 상태는 상염색체 열성 패턴으로 유전되며, 이는 이 상태가 발현되기 위해서는 두 부모 모두 돌연변이 유전자를 자식에게 물려주어야 함을 의미한다.
젖산 탈수소효소 유전학
완전한 젖산 탈수소효소는 4개의 단백질 소단위체로 구성된다. 젖산 탈수소효소에서 발현되는 두 가지 가장 흔한 소단위체는 LDHA 및 LDHB 유전자에 의해 암호화되기 때문에 이 질병의 변이는 신체에서 발견되는 많은 젖산 탈수소효소에 이상을 유발한다. 젖산 탈수소효소 A 결핍증의 경우 LDHA 유전자의 돌연변이로 인해 다른 소단위체와 결합하여 완전한 효소를 형성할 수 없는 비정상적인 젖산 탈수소효소 A 소단위체가 생성된다. 이러한 기능적 소단위체의 결핍은 형성되는 효소의 양을 감소시켜 전반적인 활성의 감소로 이어지게 된다. 해당과정의 혐기성 단계(코리 회로)에서 돌연변이가 일어난 젖산 탈수소효소는 세포가 필요로 하는 추가적인 에너지를 생성하기 위해 피루브산을 젖산으로 전환할 수 없게 된다. 이 소단위체는 골격근(운동을 담당하는 주요 근육)에서 발견되는 젖산 탈수소효소에서 농도가 가장 높기 때문에 고강도의 신체 활동에 필요한 에너지는 이러한 혐기성 단계에서 생성되는 에너지의 양으로는 불충분하게 된다. 이것은 차례로 근육 조직을 약화시키고 결국 파괴하여, 횡문근융해증으로 알려진 상태가 된다. 횡문근융해증의 과정은 또한 혈액으로 미오글로빈을 방출시키며, 이는 결국 소변으로 들어가 소변을 붉은색이나 갈색이 되도록 하는데, 이것은 미오글로빈뇨증으로 알려진 또 다른 상태이다. 다른 일반적인 증상으로는 피로, 근육통, 운동 중 경련, 피부 발진으로 구성된 운동 불내성이 있다. 심한 경우 미오글로빈뇨증은 신장을 손상시켜 생명을 위협하는 신부전으로 이어질 수 있다. 확실한 진단을 내리기 위해 근육 생검을 수행하여 젖산 탈수소효소의 활성이 낮거나 없음을 확인할 수 있다. 현재 이러한 상태에 대한 특정 치료법은 없다.
젖산 탈수소효소 유전학
젖산 탈수소효소 B 결핍증의 경우 LDHB 유전자의 돌연변이로 인해 다른 소단위체와 결합하여 완전한 효소를 형성할 수 없는 비정상적인 젖산 탈수소효소 B 소단위체가 생성된다. 젖산 탈수소효소 A 결핍증과 마찬가지로 이 돌연변이는 젖산 탈수소효소의 전반적인 효과를 감소시킨다. 그러나 이 두 가지 경우에는 몇 가지 중요한 차이점이 있다. 첫 번째는 상태가 나타나는 위치이다. 젖산 탈수소효소 B 결핍증이 있는 경우 심장 근육 또는 심장 내에서 B 소단위체의 농도가 가장 높다. 심장 내에서 젖산 탈수소효소는 젖산을 다시 피루브산으로 전환시키는 역할을 하여 피루브산이 다시 사용되어 더 많은 에너지를 생성할 수 있도록 한다. 돌연변이가 일어난 효소를 사용하면 이러한 전환율이 전반적으로 감소한다. 그러나 젖산 탈수소효소 A 결핍증과는 달리 이 돌연변이는 이 상태와 관련된 증상이나 건강 문제를 유발하지 않는 것으로 보인다. 현재로서 이것이 왜 그런지 명확히지 않다. 영향을 받는 사람은 일반적으로 일상적인 혈액 검사에서 혈액 내에 낮은 젖산 탈수소효소 수치가 나타날 때만 발견된다.
젖산 탈수소효소 근육 피로에서의 역할
격렬한 운동 시의 산증의 시작은 일반적으로 젖산으로부터 분리된 수소 이온의 축적에 기인한다. 이전에는 젖산이 근육 피로를 유발하는 것으로 생각했었다. 이러한 추론으로부터 젖산의 생성이 운동시 근육 피로의 주요 원인이라는 생각이 널리 채택되었다. 혐기성 조건 하에서 젖산의 생성에 대한 보다 정밀하고 기계적인 분석은 산증에 기여하는 젖산 탈수소효소를 통한 젖산의 생성에 관한 생화학적 증거가 없음을 보여준다. 젖산 탈수소효소의 활성은 근육 피로와 관련이 있지만 젖산 탈수소효소 복합체에 의한 젖산의 생성은 근육 피로의 시작을 지연시키는 시스템으로 작용한다. 젖산 셔틀을 발견한 UC 버클리의 조지 브룩스(George Brooks)와 그 동료들은 젖산이 실제로 노폐물이나 근육 피로의 원인이 아닌 대사 연료 임을 보여주었다.
젖산 탈수소효소 근육 피로에서의 역할
젖산 탈수소효소는 여러 가지 방법으로 근육 부전과 피로를 방지한다. 젖산 형성 반응은 세포질의 NAD+를 생성하며, 이는 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 반응으로 공급되어 세포질의 산화환원 전위를 유지하고 ATP의 생성을 촉진하기 위해 해당과정의 에너지 회수기를 통한 기질의 흐름을 촉진하는 것을 돕는다. 이것은 사실상 과중한 작업 부하 하에서 수축하는 근육에 더 많은 에너지를 공급한다. 세포에서 젖산의 생성 및 제거는 또한 젖산 탈수소효소 반응에서 소비된 양성자를 방출한다. 이 발효 반응의 여파로 생성된 과잉의 양성자의 제거는 근육 산증에 대한 완충 시스템으로 작용한다. 일단 양성자의 축적이 젖산 탈수소효소 동반수송을 통한 젖산 생성 및 제거의 흡수율을 초과하면 근육성 산증이 일어난다.
젖산 탈수소효소 혈액 검사
혈액 검사에서 높은 수준의 젖산 탈수소효소는 일반적으로 조직 손상을 나타내며, 여기에는 광범위한 조직 분포를 반영하는 다음과 같은 여러 잠재적인 원인들이 있다.
낮거나 정상적인 젖산 탈수소효소 수치는 일반적으로 병리를 나타내지 않는다. 젖산 탈수소효소의 낮은 수치는 비타민 C의 다량 섭취로 인해 발생할 수 있다.
젖산 탈수소효소는 일반적으로 몸 전체에 소량으로 나타나는 단백질이다.
많은 암들이 젖산 탈수소효소 수치를 높일 수 있기 때문에 젖산 탈수소효소는 종양 표지자로 사용될 수 있지만 동시에 특정 암을 식별하는 데 유용하지 않다. 젖산 탈수소효소의 수치를 측정하면 암 치료를 모니터링하는 데 도움이 될 수 있다. 암이 아니지만 젖산 탈수소효소의 수치를 높일 수 있는 상태로는 심부전, 갑상선 기능 저하증, 빈혈, 임신중독증, 수막염, 뇌염, 급성 췌장염, HIV, 폐질환, 간질환 등이 있다.
조직 분해는 젖산 탈수소효소를 방출하기 때문에 젖산 탈수소효소는 조직 분해(예: 용혈)의 대용물로 측정할 수 있다. 젖산 탈수소효소는 젖산 탈수소효소 검사(LDH 검사)로 측정한다. 측정된 젖산 탈수소효소(LDH) 값을 정상 범위와 비교하면 진단에 도움이 된다.
젖산 탈수소효소 혈액 검사
의학에서 젖산 탈수소효소는 적혈구에 풍부하고 용혈에 대한 표지자로 기능을 할 수 있기 때문에 조직 파괴의 표지자로 자주 사용된다. 잘못 처리된 혈액 샘플은 적혈구의 손상으로 인해 위양성(false-positive)의 높은 젖산 탈수소효소 수치를 나타낼 수 있다.
또한 젖산 탈수소효소는 심근 경색의 표지자로 사용될 수 있다. 심근 경색 후 젖산 탈수소효소의 수치는 3~4일에 정점에 도달하고 최대 10일 동안 상승된 상태를 유지한다. 이러한 방식으로 상승된 젖산 탈수소효소(LDH)의 수치(LDH1의 수치가 LDH2의 수치보다 높은 경우(즉, LDH 플립) 일반적으로 혈청에서는 LDH2가 LDH1보다 높음)는 흉통이 발생하고 며칠 후에 의사를 찾는 경우 환자가 심근 경색인지 여부를 판단하는 데 유용할 수 있다.
젖산 탈수소효소 혈액 검사
다른 용도로는 일반적으로 조직 파괴 평가가 있다. 이것은 용혈의 다른 지표가 없을 때 가능하다. 암(특히 림프종) 환자를 추적하는 데 사용되는 데, 이는 암세포가 높은 비율로 전환되고 파괴된 세포가 LDH 활성을 증가시키기 때문이다.
젖산 탈수소효소는 종종 주폐포자충 폐렴(PCP)에 대한 비특이적 표지자로 HIV 감염 환자에서 측정된다. HIV 환자의 상기도 증상에서 상승된 젖산 탈수소효소의 수치는 주폐포자충 폐렴을 시사하지만 진단적이지는 않다. 그러나 호흡기 증상이 있는 HIV 양성 환자의 경우 매우 높은 LDH 수치(>>600 IU/L)는 120명의 주폐포자충 폐렴 환자와 30명의 히스토플라스마증(9.33배 더 높음)을 나타냈다.
젖산 탈수소효소 다른 체액에서의 검사
흉막삼출액(또는 심낭삼출액)에서 흡인된 체액에서 젖산 탈수소효소를 측정하면 삼출액(예: 염증으로 인해 능동적으로 분비되는 액체) 또는 누출액(높은 정수압 또는 낮은 교질삼투압으로 인해 수동적으로 분비되는 액체)을 구별하는 데 도움이 될 수 있다. 일반적인 기준(라이트의 기준에 포함됨)은 혈청의 젖산 탈수소효소에 대한 흉막의 젖산 탈수소효소의 비율이 0.6보다 크거나 혈청의 젖산 탈수소효소에 대한 정상 실험실 값의 2/3보다 크면 삼출액을 나타내고, 이보다 적은 비율은 누출액을 나타낸다. 실험실마다 혈청의 젖산 탈수소효소의 상한값이 다르지만 예를 들어 200 및 300 IU/L이 있다. 축농증에서 젖산 탈수소효소의 수치는 일반적으로 1000 IU/L을 초과한다.
뇌척수액에서 높은 수준의 젖산 탈수소효소는 보통 세균성 수막염과 관련이 있다. 바이러스성 수막염의 경우, 일반적으로 높은 젖산 탈수소효소는 뇌염의 존재와 나쁜 예후를 나타낸다.
젖산 탈수소효소 암 치료에서
젖산 탈수소효소는 종양 개시 및 대사에 관여한다. 암세포는 미토콘드리아의 호기성 호흡과 더불어 증가된 해당과정에 의존하여 산소가 충분한 조건에서도(바르부르크 효과로 알려진 과정) 미토콘드리아의 호기성 호흡을 증가시킨다. 발효에서 이 상태는 젖산 탈수소효소 A에 의해 촉매된다. 이 메커니즘은 종양 세포가 산소의 이용 가능성에 관계없이 저장된 포도당의 대부분을 젖산염으로 전환하여 포도당 대사 산물의 사용을 단순한 에너지 생산에서 가속화된 세포 생장 및 복제 촉진으로 전환하도록 한다.
젖산 탈수소효소 암 치료에서
젖산 탈수소효소 A와 그 활성의 억제 가능성은 발암성 세포의 증식을 방지하는 데 중점을 둔 암 치료에서 유망한 표적으로 확인되었다. 젖산 탈수소효소 A의 화학적 억제는 암세포의 대사 과정 및 전반적인 생존에 현저한 변화를 입증했다. 옥삼산염은 젖산 탈수소효소 A의 세포질 저해제로 종양 세포에서 ATP의 생성을 현저하게 감소시킬 뿐만 아니라 활성 산소의 생성을 증가시킨다. 이러한 활성 산소는 저농도에서 세포 주기 진행 생장 인자를 구동하는 키네이스를 활성화하여 암세포의 증식을 유도하지만, 고농도에서는 산화 스트레스를 통해 DNA를 손상시킬 수 있다. 2차 지질 산화 생성물은 또한 젖산 탈수소효소를 비활성화하고 NADH를 재생하는 능력에 영향을 미쳐 젖산을 피루브산으로 전환시키는 효소의 능력을 직접적으로 방해한다.
최근의 연구에 따르면 젖산 탈수소효소의 활성이 반드시 전이 위험의 지표는 아니지만 젖산 탈수소효소의 발현은 암의 예후에서 일반적인 표지자로 작용할 수 있다. 종양 및 간질에서 LDH5 및 VEGF의 발현은 미만성 또는 혼합형 위암에 대한 강력한 예후 인자인 것으로 밝혀졌다.
젖산 탈수소효소 원핵생물
캡-멤브레인 결합 도메인은 원핵생물의 젖산 탈수소효소에서 발견된다. 이것은 α-나선이 양쪽 측면에 있는 큰 7가닥의 역평행 β-시트로 구성된다. 이것은 막 결합을 허용한다.
페르난데스칼코박쥐
페르난데스칼코박쥐(Lonchorhina fernandezi)는 주걱박쥐과(신세계잎코박쥐류)에 속하는 박쥐의 일종이다. 베네수엘라의 토착종이다. 서식지 감소로 멸종 위협을 받고 있다.
북부칼코박쥐
북부칼코박쥐(Lonchorhina inusitata)는 주걱박쥐과(신세계잎코박쥐류)에 속하는 박쥐의 일종이다. 브라질과 프랑스령 기아나, 수리남 그리고 베네수엘라에서 발견된다.
북부칼코박쥐 특징
보통 크기의 바귀로 전체 몸길이가 119~132mm이고 전완장은 52.4~56.8mm, 꼬리 길이는 56~67mm이다. 몸무게는 최대 16.5g이다. 등 쪽 털은 짙은 갈색이지만 배 쪽은 좀더 연한 색을 띤다. 주둥이는 짧고 잎코는 아주 길다.
북부칼코박쥐 생태
최대 500마리까지 무리를 지어 동굴 안 쪽에 은신한다. 시냇가와 수원지 근처에서 발견된다. 먹이는 곤충으로 숲 속에서 수집하는 거미와 나방, 모기 등이다. 11월에 젖을 먹이는 암컷이 포획되고 일부는 젖을 먹인 후 10월에 포획된다.
북부칼코박쥐 분포 및 서식지
베네수엘라 남부와 동부, 가이아나, 수리남 서부, 프랑스령 기아나 중부, 브라질 혼도니아주에 널리 분포한다. 일차림과 이차림에서 서식한다.
피루브산 탈카복실화효소
피루브산 탈카복실화효소(영어: pyruvate decarboxylase) (EC 4.1.1.1)는 피루브산을 아세트알데하이드로 탈카복실화하는 반응을 촉매하는 효소이다. 2-옥소산 카복실화효소(영어: 2-oxo-acid carboxylase), α-케토산 카복실화효소(영어: α-ketoacid carboxylase)라고도 한다. 혐기성 조건에서 피루브산 탈카복실화효소는 효모, 특히 사카로미세스속의 발효 과정에 참여하여 발효에 의한 에탄올을 생성한다. 또한 산소가 부족할 때 물고기가 에탄올 발효(젖산 발효와 함께)를 수행할 수 있도록 하는 일부 어종(금붕어 및 잉어)에도 존재한다. 피루브산 탈카복실화효소는 피루브산을 아세트알데하이드와 이산화 탄소로 전환하는 것으로 에탄올 발효를 시작한다. 피루브산 탈카복실화효소는 보조 인자인 티아민 피로인산(TPP)과 마그네슘에 의존한다. 피루브산 탈카복실화효소를 피루브산의 아세틸-CoA로의 산화적 탈카복실화를 촉매하는 산화환원효소인 피루브산 탈수소효소(EC 1.2.4.1)와 혼동해서는 안된다.
피루브산 탈카복실화효소 구조
피루브산 탈카복실화효소는 각 이량체의 단량체 사이에 공유되는 두 개의 활성 부위를 갖는 이량체의 이량체로 생성된다. 효소는 β-α-β 구조를 포함하여 평행한 β-시트를 생성한다. 각 이합체에 563개의 잔기의 소단위체가 포함되어 있다. 효소는 강한 단량체 간의 인력을 가지고 있지만 이량체는 느슨하게 상호작용하여 느슨한 사량체를 형성한다.
각 활성 부위는 티아민 피로인산(TPP) 고리와 상호작용하는 산성의 Glu477 및 보조 인자의 결합에 참여하는 Glu51을 포함하여 20개의 아미노산 잔기를 가지고 있다. 이들 글루탐산은 또한 양성자 공여체로 역할을 하는 티아민 피로인산의 일리드를 안정화시킨다. 이 Glu477 주변의 비극성 환경은 비극성이며, 이는 정상적인 pKa보다 높은 데 기여한다(정상적인 Glu 및 Asp의 pKa는 작은 단백질에서 약 4.6이다).
피루브산 탈카복실화효소 구조
친유성 잔기 Ile476, Ile480, Pro26은 Glu477 주변 영역의 비극성에 기여한다. 티아민 피로인산(TPP) 조효소와는 별개로 음으로 하전된 유일한 다른 잔기는 Glu477의 pKa를 증가시키는 데 도움이 되는 Asp28이다. 따라서 효소의 환경은 Glu477의 γ-카복실기의 양성자화가 pH 6 정도가 되도록 허용되어야 한다.
티아민 피로인산(TPP)의 아미노피리미딘 고리는 일단 이민 형태일 때 염기 역할을 하여 티아민 피로인산에서 C2 양성자를 끌어내어 친핵체 일리드를 형성한다. 이것은 효소가 티아민 피로인산의 C2를 탈양성자화하기 위해 존재하는 염기성 곁사슬이 없기 때문에 일어나야 한다. 이러한 Glu와 관련된 활성 부위의 돌연변이는 효소의 비효율 또는 불활성을 초래할 수 있다. 이러한 불활성은 N1' 및 4'-아미노기가 없는 실험에서 입증되었다. 핵자기 공명(NMR) 분석에서 티아민 피로인산이 기질 유사체인 피루바마이드와 효소에 결합할 때 일리드의 생성 속도가 정상적인 효소 속도보다 큰 것으로 결정되었다. 또한 Glu51에서 Gln으로의 돌연변이 비율은 이 비율을 상당히 감소시킨다.
피루브산 탈카복실화효소 구조
Asp444 및 Asp28 잔기는 Mg2+와 결합한다. 2개의 Cys221(각 부위에서 20 Å 이상 떨어져 있음) 및 His92는 기질의 이용 가능성에 따라 효소를 저해하거나 활성화시키는 입체구조적 변화를 유발한다. 활성 부위에 결합된 기질이 피루브산이면 효소는 이 조절 부위에서의 입체구조적 변화에 의해 활성화된다. 입체구조적 변화는 1,2 친핵성 첨가를 수반한다. 싸이오케탈을 형성하는 이 반응은 효소를 불활성 상태에서 활성 상태로 변화시킨다.
부위의 저해는 XC6H4CH=CHCOCOOH 부류의 저해제/기질 유사체에 의해 수행될 뿐만 아니라 신남알데하이드와 같은 화합물로부터의 탈카복실화 생성물에 의해 수행된다. 저해제에 대한 다른 잠재적인 친핵성 부위로는 Cys152, Asp28, His114, His115, Gln477이 있다.
피루브산 탈카복실화효소의 정상적인 촉매 속도는 kcat = 10 s−1이다. 그러나 Glu51의 Gln으로의 돌연변이가 있는 효소의 속도는 kcat = 1.7 s−1이다.
보조 인자인 티아민 피로인산(TPP)은 효소에 대한 보결분자단이다. 티아졸 고리에서 황과 질소 원자 사이에 위치한 CH 중심은 산성이다. 탈양성자화시 티아민 피로인산은 일리드를 생성하고 탄소 음이온으로 음전하를 띤다. 이것은 피루브산의 케톤 탄소에서 친핵체로 반응할 수 있다. 피루브산의 탈카복실화 동안 티아민 피로인산은 비공유결합에 의해 탄소 음이온 중간생성물을 친전자체로 안정화시킨다. 구체적으로 피리딜 질소 N1' 및 티아민 피로인산의 4'-아미노기는 효소-티아민 피로인산 복합체의 촉매 기능에 필수적이다.
피루브산 탈카복실화효소 메커니즘
효소는 피루브산을 이산화 탄소와 아세트알데하이드로 분해한다. 반응은 케토기에서 친핵성 티아졸 탄소의 공격에 의해 진행된다. 중간생성물은 비가역적인 단계에서 이산화 탄소를 잃고 엔올을 생성한다. 이어서 유리 알데하이드가 방출되고 티아민 피로인산이 재생된다.
피루브산 탈카복실화효소 효모
효모에서 피루브산 탈카복실화효소는 혐기성 발효 동안 독립적으로 작용하여 피루브산을 아세트알데하이드와 이산화 탄소로 분해한다. 피루브산 탈카복실화효소는 세포가 제거하는 CO2 제거 수단을 생성한다. 피루브산 탈카복실화효소는 또한 경쟁하는 생물체를 제거하기 위한 항생제로 사용되는 에탄올을 생성하는 수단이기도 하다. 피루브산 탈카복실화효소는 전이 상태에서 카보닐 탄소 원자에서 일어나는 음전하의 축적 때문에 α-케토산의 탈카복실화를 돕는 데 필요하다. 따라서 효소는 티아민 피로인산과 α-케토산(피루브산)이 만나기에 적합한 환경을 제공한다.
알코올 탈수소효소
알코올 탈수소효소(alcohol dehydrogenase)는 알코올 발효에서 피루브산 탈탄산효소(pyruvate decarboxylase)와 함께 사용되는 효소이다. 이 효소는 2 탄소인 아세트알데하이드(acetaldehyde) 1 분자를 역시 2 탄소인 에탄올로 바꾸면서 NADH를 NAD+ 1분자로 바꾼다. 그리고 여기서 나온 2 NAD+를 해당과정에 기질로 투입하여 6탄소인 포도당 1 분자에서 2 ATP를 생산한다.
이 효소의 이름이 알코올 탈수소효소인 이유는 에탄올(알코올)에서 수소를 떼어 NAD+에 붙여주는 역반응도 가능하기 때문이다.
알코올 탈수소효소는 젖산 발효의 젖산 탈수소효소와 같은 기능을 하는 효소이다.
남부황금박쥐
남부황금박쥐(Mimon bennettii)는 주걱박쥐과(신세계잎코박쥐류)에 속하는 남아메리카 박쥐의 일종이다. 브라질과 콜롬비아, 프랑스령 기아나, 기아나, 수리남 그리고 베네수엘라에서 발견된다.
남부황금박쥐 보존
박쥐보존기구(Organization for Bat Conservation)의 많은 국제 보존 프로젝트에서 보호하는 종이다.
기질수준 인산화
기질수준 인산화(基質水準 燐酸化, 영어: substrate-level phosphorylation)는 다른 인산 화합물에서 ADP 또는 GDP로 인산기(PO32-)를 직접 전이시켜 ATP 또는 GTP를 생성시키는 대사 반응이다.
산화적 인산화와는 달리, 기질수준 인산화 과정에서 산화와 인산화는 짝지어져 있지 않다. 산소 호흡 과정에서 대부분의 ATP는 산화적 인산화에 의해 생성되고, 기질수준 인산화는 외부 전자 수용체와는 관계없이 덜 효율적이지만 빠르게 ATP를 생성한다. 기질수준 인산화는 미토콘드리아가 없는 사람의 적혈구와 산소가 결핍된 근육에서 일어난다.
기질수준 인산화 개요
기질수준 인산화는 호기성 및 혐기성 조건에서 모두 일어나고, 세포질에서 일어나는 해당과정과 미토콘드리아 기질에서 일어나는 시트르산 회로에서 발견된다. 해당과정의 에너지 회수기에서 기질수준 인산화로 2ATP가 순생산된다.
기질수준 인산화 해당과정
에너지 투자기에서 6탄소 분자인 한 개의 포도당은 두 개의 3탄소 분자로 분해된다. 따라서 해당과정의 에너지 회수기에서 기질수준 인산화로 4ATP가 생성된다. 그러나 에너지 투자기에서 2ATP를 소비하므로, 해당과정에서 2ATP가 순생산된다. 해당과정에서 포도당 1분자당 2NADH도 생산되는데, NADH는 산화적 인산화에서 더 많은 ATP를 생성하는데 사용될 수 있다.
첫 번째 기질수준 인산화는 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소에 의해 글리세르알데하이드 3-인산, Pi, NAD+가 1,3-비스포스포글리세르산으로 전환되는 반응 후에 일어난다. 1,3-비스포스포글리세르산은 포스포글리세르산 키네이스에 의해 탈인산화된 다음, 기질수준 인산화를 통해 3-포스포글리세르산과 ATP를 생성한다.
두 번째 기질수준 인산화는 피루브산 키네이스에 의해 촉매되는 반응으로 포스포엔올피루브산을 탈인산화시켜 피루브산과 ATP를 생성함으로서 일어난다.
기질수준 인산화 시트르산 회로
미토콘드리아에서 기질수준 인산화는 양성자 구동력(proton motive force)과는 관계없이 ATP를 생성한다. 미토콘드리아 기질에 포스포엔올피루브산 카복시키네이스, 석시닐-CoA 합성효소를 이용하는 기질수준 인산화 반응이 존재한다.
미토콘드리아의 포스포엔올피루브산 카복시키네이스는 미토콘드리아 기질에서 세포질로 인산기 전이반응에 참여하는 것으로 생각되며, 반대의 경우도 마찬가지다.
석시닐-CoA 합성효소는 불변부위인 α-소단위체와 SUCLA2 또는 SUCLG2에 의해 발현되는 기질특이적인 부위인 ß-소단위체로 구성된 이종이량체(heterodimer)이다. 이러한 조합은 ADP-형성 석시닐-CoA 합성효소(EC 6.2.1.5) 또는 GDP-형성 석시닐-CoA 합성효소(EC 6.2.1.4)를 생성한다. ADP-형성 석시닐-CoA 합성효소는 일시적인 저산소 상태와 같은 에너지 제한 조건하에서 양성자 구동력 없이 미토콘드리아 기질의 ATP 농도를 유지할 수 있게하는 ATP를 생성하는 효소이다.
기질수준 인산화 기타 메커니즘
기질수준 인산화의 또 다른 형태는 골격근과 뇌에서도 찾아볼 수 있다. 포스포크레아틴은 쉽게 이용할 수 있는 고에너지 인산 공급원이며, 크레아틴 포스포키네이스는 포스포크레아틴에서 ADP로 인산기를 전이시켜 ATP를 생성한다. 그런 다음 ATP가 가수분해될 때 화학 에너지가 방출된다.
기질수준 인산화는 발효 과정에서도 관찰된다.
기질수준 인산화 산화적 인산화
ATP를 만드는데 사용되는 또 다른 방법은 산화적 인산화를 통해서이며, 이는 세포 호흡 중에 일어난다. 산화적 인산화는 NADH를 NAD+로 산화시키는 과정에서 2.5개의 ATP를 생성하고, FADH2를 FAD로 산화시키는 과정에서 1.5개의 ATP를 생성한다. 미토콘드리아 내막을 가로질러 양성자의 전기화학적 기울기로 저장된 위치 에너지는 ADP와 Pi(무기인산)로부터 ATP를 생성하는데 필요하고, 이 부분에서 기질수준 인산화와 큰 차이가 난다. 이러한 H+의 농도 기울기는 ATP 생성효소에 의해 이용되어, H+가 전기화학적인 기울기에 의해 ATP 생성효소를 통해서 미토콘드리아의 막 사이 공간에서 미토콘드리아 기질로 확산될 때(화학삼투) 방출되는 자유 에너지를 ATP 생성과 짝짓는다. 역으로, 전자전달은 H+를 미토콘드리아 기질에서 막 사이 공간으로 능동수송하는데 필요한 에너지를 제공한다.
줄무늬털코박쥐
줄무늬털코박쥐(Mimon crenulatum)는 주걱박쥐과(신세계잎코박쥐류)에 속하는 남아메리카와 중앙아메리카 박쥐의 일종이다. 브라질과 콜롬비아, 에콰도르, 프랑스령 기아나, 기아나, 수리남 그리고 베네수엘라에서 발견된다.
아치볼드 웨이벌
아치볼드 퍼시블 웨이벌(Archibald Percival Wavell, 1st Earl Wavell, 1883년 5월 5일 ~ 1950년 5월 24일)은 영국 육군의 주요 고참 장교 중 1명이다. 그는 제2차 보어 전쟁, 바자르 계곡 전역, 그리고 제1차 세계 대전 당시 제2차 이프르 전투에서 활약했다. 그는 중동 사령부의 사령관으로써 제2차 세계 대전에 참여한 이후에 이탈리아 왕국을 상대로 서부 이집트와 동부 리비아에서 1940년 12월 승리를 거두었지만, 이후 독일 국방군에 의해 1941년 4월 패퇴한다. 이후 그는 1941년 7월부터 1943년 6월까지 인도 사령부에서 복무했고, 이후 1947년 2월 퇴임까지 인도 총독으로 부임했다.
아치볼드 웨이벌 어린 시절
영국 육군에서 복무하며 제2차 보어 전쟁 당시 요하네스버그의 군 사령관으로 복무한 중령 아치볼드 그레이엄 웨이벌(Archibald Graham Wavell)과 릴리 웨이벌 사이의 아들이었던 아치볼드 웨이벌은 여름 야전학교에서 일단 공부한 후, 학자 자격을 딴 윈체스터 대학을 다니다가 왕립 군사대학에 다니게 되었다. 그의 교수였던 페런 박사는 그의 아버지에게 웨이벌이 육군에 다닐 필요가 없다고 이야기했다.
아치볼드 웨이벌 초기 경력
샌드허스트를 졸업한 이후 그는 1901년 5월 8일 블랙 워치에 배치되었다. 그는 이후 제2차 보어 전쟁에 참여하였다. 1903년 그는 인도로 복무지가 전환되었고, 1904년 8월 13일 중위로 진급했다. 그는 바자르 계곡 전역에서 1908년 2월 공을 세웠다. 1909년 1월 그는 그의 여단에서 2등을 했다. 그는 A를 받은 2명의 학생 중 1명이었다. 1911년 그는 러시아어를 배우기 위해 러시아 왕립 육군의 교관으로 참석했고, 12월에 그의 여단으로 복귀했다. 1912년 4월 그는 전쟁 장교의 러시아 부문에서 일반 교관이 되었다. 같은 해 7월 그는 영국 육군의 대위로 진급했고 훈련 교관이 되었다. 1913년 3월 20일, 그는 대위의 다음 계급으로 진급했다. 1913년 여름 키예프를 방문한 이후, 그는 스파이로 의심되어 러시아-폴란드 국경에서 체포되었다. 그의 기록을 통해 그는 무사히 석방되었다.
아치볼드 웨이벌 제1차 세계 대전
웨이벌은 제1차 대전이 발발하자 장교로 복무 중이었다. 그는 대위로 프랑스에 파견되어 영국 해외원정군의 본부에 배치되었다. 그러나 곧 1914년 11월, 그는 영국 제9보병여단의 여단장으로 임명되었다 그는 1915년 제2차 이프르 전투에서 부상을 입었고, 이후 왼쪽 눈을 잃었다. 하지만 그는 이 전투에서 승리한 공으로 십자훈장을 받았다. 1915년 10월 그는 제64고지부대의 부대장으로 임명되었다.
1915년 12월, 그는 회복 이후 바로 전선으로 복귀했다. 1916년 5월 8일, 그는 소령으로 진급했다. 1916년 10월 웨이벌은 중령으로 진급했으며 캅카스산맥의 러시아 제국군을 지원하기로 되어 있었다. 1917년 6월, 그는 다시 한 번 진급했고, 계속 해서 장교로 복무하고 있었다. 그는 이집트 해외원정군의 본부에서 일했다.
1918년 1월, 웨이벌은 전쟁 최고위원회에서 일하며 장교로 임명되었다. 이 때 그의 복무지는 베르사유였다. 1918년 3월 그는 영국 위임통치령 팔레스타인으로 복귀해 여단장을 맡았으며 이집트 해외원정군의 일부였던 제20군단에서 일하기도 했다.
아치볼드 웨이벌 전간기
웨이벌은 전간기 동안에도 많은 진급이 이루어졌다. 1920년 5월 그는 여단장에서 소령으로 계급이 낮춰졌다. 1921년 12월 여전히 소령이었던 그는 전쟁 장교로 임명되었고, 1921년 6월 3일이 되어서야 완전히 소령으로 진급하게 되었다. 그는 1923년 6월, 군사 작전실의 참모 중 1명이 되었다.
1926년 잠시 동안 급료를 받지 못했지만, 웨이벌은 1930년 7월까지 영국 제3사단의 사단장이 되었고, 임시 여단장이 되어 영국 제6보병여단을 맡기도 했다. 1932년 3월, 그는 조지 5세의 군사적 보좌관이 되었다. 그는 1933년 10월 중령으로 진급하였다. 그러나 직업의 부족으로 1934년 1월, 그는 그의 여단에 대한 지휘권을 포기해야 했고, 이후 실직 상태가 유지되었다.
아치볼드 웨이벌 전간기
그 해 말, 웨이벌은 제2보병사단을 지휘하도록 임명되었고, 바스 훈장의 주요 수훈자 중 1명으로 선정되었다. 1935년 5월, 그는 사단의 지휘를 맡았다. 1937년 8월 그는 팔레스타인으로 이동해 확산되어가는 아랍인의 봉기를 진정시키려고 했다. 1938년 1월 21일 그는 중령으로 재진급했다. 같은 해 4월, 웨이벌은 영국의 남부 사령부의 작전 총사령관이 되었다. 1939년 7월, 그는 중동 사령부의 사령관으로 임명되었다. 1940년 2월 15일, 그는 동아프리카, 그리스, 발칸 반도 전역의 영국군을 담당하는 중동 사령부 총사령관에 공식적으로 부임했다.
아치볼드 웨이벌 제2차 세계 대전
중동 전역은 이탈리아 왕국이 1940년 6월 전쟁을 선포하기 전까지 매우 조용한 상황이었다. 북아프리카와 동아프리카의 이탈리아군은 영국군을 수적으로 압도하고 있었고, 웨이벌의 전략은 공세를 준비할 시간을 벌기 위한 유동적인 견제였다. 이탈리아 왕국군이 리비아, 에리트레아, 에티오피아에서 시작되자 웨이벌은 1940년 12월 컴퍼스 작전을 통해 성공적으로 리비아로 진격했고, 이후 1941년 1월 에리트레아와 에티오피아에도 진군했다. 1941년 2월, 리차드 오코너가 지휘하는 그의 사막 방위군은 베다 폼에서 이탈리아 제10군에게 패배했고, 이것은 리비아에서의 이탈리아군의 마지막 복수로 보였다. 동아프리카 전역에서도 그의 군대는 이탈리아군의 압박을 받고 있었지만, 윌리엄 피트가 케렌 전투에서 승리를 거둠으로써 이탈리아의 에티오피아 및 소말릴란드 점령에 변화가 생겼다.
아치볼드 웨이벌 제2차 세계 대전
그러나 1941년 웨이벌은 그리스 공방전으로 인해 리비아로의 진격 대신 그리스 왕국으로 군대를 파견하라는 명령을 받았다. 그는 이러한 결정에 반대했지만, 그는 명령을 따랐다. 그 결과는 재앙이었다. 아프리카 군단을 독일이 파견함으로써 북부 아프리카에서 이탈리아군이 강화할 시간을 얻었고 4월 말 서부 사막군의 전력이 약화되면서, 이들은 모두 이집트와의 국경선으로 도망치거나 토브룩 포위전에서 전멸했다. 그리스에서도 헨리 윌슨의 W 부대가 적절한 방어를 취할 수 없었기에 크레타섬으로 도망쳤다. 그러나 독일 공수군이 크레타 공방전으로 섬을 공격하면서, 영국군과 영 연방군은 다시 철수했다.
아치볼드 웨이벌 제2차 세계 대전
그리스에서의 사건으로 친추축국 부대가 이라크에서 정부를 장악했다. 다른 전선에서의 압박으로 웨이벌은 이라크에 중요한 병력을 파견할 수 없었고, 클라우드 오친렉의 인도 사령부는 바스라에 군대를 파견하는 것으로 대체했다. 영국의 총리 윈스턴 처칠은 이라크를 영국의 전략적 요충 국가로 판단했고, 5월 초 정부의 압박으로 웨이벌은 트란스요르단에서 사단급 병력을 파견하는데 동의했다. 5월 초 영국 공군기지였던 하바니야가 탈환되었고, 5월 말 에드워드 퀘난의 이라크 부대는 바그다드를 점령했다. 영국-이라크 전쟁의 종결 이후 이라크의 부대는 델리에 있는 인도 사령부에 통수권이 모두 넘어갔다.
웨이벌은 시리아와 레바논을 침공하기 위해 윌슨 장군의 병력을 파견했다. 이 국가들은 영국-이라크 전쟁 당시 이라크 정부를 도왔으며, 이후에도 비시 프랑스 정권과 협력하고 있었다. 프랑스군이 방어를 견고히 함으로써 초기의 재빠른 승리는 건너갔지만, 처칠은 토브룩 포위를 완화하려는 배틀엑스 작전의 실패 이후 그를 클라우드 오친렉 장군으로 바꿔야 한다고 주장했다. 웨이벌이 그에 맞서 성공한 적이 적었음에도 에르빈 롬멜은 그를 높이 평가했다.
아치볼드 웨이벌 제2차 세계 대전
웨이벌이 오친렉과 근무를 바꿔 인도 사령부의 총사령관이 되면서 그는 인도 총독 중 한 사람이 되었다. 초기에 그의 지휘는 인도와 이라크를 포함하고 있었는데 이것은 1941년 말 소련으로 송유관 및 통신선을 보호하기 위해 소련군과 페르시아를 침공하는 것에 책임을 맡게 되는 계기가 되기도 했다.
웨이벌은 1941년 12월 일본이 영국에 전쟁을 선포함으로써 다시 한번 전쟁 지역이 아닌 곳에 대한 책임을 맡게 되는 불운을 겪는다. 그는 ABDA 사령부의 총사령관이 된다. 1942년 2월 10일, 그는 싱가포르에서 자바로의 비행을 준비했다. 이 때 그는 착지하면서 2개의 등뼈가 부러지는 부상을 입게 된다. 2주 뒤인 1942년 2월 23일 연합군이 말라야를 잃고 자바와 수마트라 섬의 중요성이 부각되면서 ABDA 사령부는 폐쇄되고 자바에 있던 본부는 철수했다. 웨이벌은 인도로 복귀해 버마 방어를 위해 준비했다.
재키 스미스 중령이 적의 도하를 막기 위해 시탕 강 다리를 파괴한 결정이 강의 잘못된 지점에 부대가 고립됨으로써 결점이 들어나자 버마 주둔 영국군은 2월 23일 큰 타격을 받았다. 총독 빅토르 호프가 덩케르크에서 보위군을 맡은 해럴드 알렉산더를 보낸 윈스턴 처칠에게 어떻게 웨이벌과 함께 해야 할 지를 물었다. 알렉산더는 버마에 주둔한 연합군 육군을 3월 초부터 담당하고 있었고, 그 직후 도착한 윌리엄 슬림은 버마 군단을 맡고 있었다. 그럼에도 불구하고 일본군의 진격은 멈출 수가 없었으며 몬순이 시작되기 전인 5월 달까지 연합군의 병력 대부분이 인도 지역으로 철수했다.
아치볼드 웨이벌 인도 총독
1943년 1월 웨이벌은 육군 원수로 진급했다. 1943년 인도 부왕 린리스고 경이 사임하자 웨이벌이 그를 대체하는 인물로 선택되었다. 하지만 그는 놀랍게도 처칠과 관계가 안 좋은 상황이었다. 웨이벌은 군사 분야에서 6월 달에 오친렉으로 다시 대체되었고, 북아프리카에서 패배를 경험한 바 있었다. 1943년 웨이벌은 자작이 되었고, 9월에 그는 인도 총독으로 공식 명명되었다.
웨이벌이 처음으로 취한 행동은 1943년 벵골 기근에 대한 대책이었다. 그는 아사하는 벵골인들에게 구호 물자를 배분할 것을 명령했다. 그는 쌀의 가격을 줄이기 위해 혼합 곡식을 배분하고자 했다. 그의 통치 기간 동안 간디가 비폭력 불복종 운동을 전개하고 있었으며 이슬람 독립국을 위해 무함마드 알리 진나가 활동 중이었고, 수바스 찬드라 보스가 일본과 협력해 인도 동부 국경을 위협하고 있었다.
아치볼드 웨이벌 인도 총독
웨이벌의 초기 활동은 인도 정치인들에게 유명했으나 인도의 독립에 대한 시기와 사회 구조로 인한 압박은 증가했다. 그는 대화로 이를 해결하고자 했으나 처칠로부터의 지지를 받지 못했으며 그의 계승자 클레멘트 애틀리로부터도 지원을 받지 못했다. 그는 인도의 다양한 정치가로부터의 차이를 좁히는데도 머뭇거려 인도인의 기대를 여전히 충족시키지 못한 채 내부 폭력만 증가시켰다. 결국 그는 1947년 루이 마운트배튼으로 교체된다.
쾨프케털코박쥐
쾨프케털코박쥐(Mimon koepckeae)는 주걱박쥐과(신세계잎코박쥐류)에 속하는 남아메리카와 중앙아메리카 박쥐의 일종이다. 페루의 토착종이다.
쾨프케털코박쥐 특징
보통 크기의 박쥐로 전체 몸길이는 78~80mm이고 전완장은 46.3~49.8mm이다. 꼬리 길이는 16~23mm, 발 길이는 9~11mm, 귀 길이는 22~23mm이고 몸무게는 최대 14.5g이다.
쾨프케털코박쥐 생태
먹이는 그레이창코박쥐속의 다른 박쥐와 마찬가지로 곤충으로 추정된다.
쾨프케털코박쥐 분포 및 서식지
페루 중부의 고지대에서만 알려져 있다. 해발 1,600m 이하의 산지 숲에서 서식한다.
코수멜황금박쥐
코수멜황금박쥐(Mimon cozumelae)는 주걱박쥐과(신세계잎코박쥐류)에 속하는 박쥐의 일종이다. 중앙아메리카와 남아메리카 북부에서 서식한다. 멕시코와 과테말라, 벨리즈, 온두라스, 니카라과, 코스타리카, 파나마 그리고 콜롬비아에서 발견된다. 한때는 남부황금박쥐(Mimon bennettii)의 아종으로 간주했다. 코수멜황금박쥐의 생태에 대해서는 거의 알려지지 않았지만, 널리 분포하며 특별한 위협 요인은 확인되지 않고 개체수가 안정적으로 보이기 때문에 국제 자연 보전 연맹(IUCN)이 코수멜황금박쥐의 보존 등급을 관심대상종으로 분류했다.
코수멜황금박쥐 습성
코수멜황금박쥐는 저지대 종으로 성숙한 상록수 숲과 준탈락성 숲 그리고 건조림에서 발견된다. 낮에는 작은 무리를 지어 주로 석회암 동굴에서 매달려 생활을 하지만 나무 구멍에서 발견되기도 한다. 밤에는 사냥을 하고 나무 잎에서 먹이를 잡는 것으로 추정된다. 먹이는 딱정벌레와 여치, 새 그리고 도마뱀 등을 포함하는 것으로 알려져 있다. 번식은 우기철에 시작하며, 암컷이 한 마리의 새끼를 낳는다.
최홍윤 (고려)
최홍윤(崔洪胤, 1153년 ~ 1229년 9월 4일)은 고려 후기의 문신으로, 초명은 최시행(崔時幸), 본관은 해주(海州)이다. 최관(崔灌)의 유복자이며, 최서(崔瑞)의 조부이다.