hotchpotch/wikipedia-multilingual-ir-pairs huggingface dataset:
봉화 축서사 석조비로자나불좌상 및 목조광배
봉화 축서사 석조비로자나불좌상 및 목조광배(奉化 鷲棲寺 石造毘盧遮那佛坐像 및 木造光背)는 대한민국 경상북도 봉화군 물야면, 축서사에 있는 남북국 시대 신라의 불상이다.
1989년 4월 15일 대한민국의 보물 제995호로 지정되었다가, 2010년 8월 25일 현재의 명칭으로 변경되었다.
봉화 축서사 석조비로자나불좌상 및 목조광배 개요
문수산(文殊山) 정상 가까이에 자리잡은 축서사에 모셔져 있지만, 원래부터 이곳에 있었는지는 알 수 없다.
불상의 높이는 1.08m이며, 얼굴은 가는 눈, 꼭 다문 입, 반듯하고 넓은 신체에서 고요함과 안정감을 느낄 수 있다. 양 어깨에 걸쳐 입은 옷에는 주름이 평행 계단식으로 표현되어 다소 형식화되었음을 알 수 있다. 무릎 사이의 부채꼴 모양으로 넓게 퍼진 주름은 다른 불상들의 U자형과는 달리 물결무늬로 특이한 형태를 취하고 있다. 이는 평행 계단식 옷주름과 함께 9세기 후반의 특징을 잘 보여 준다.
대좌(臺座)는 통일신라 후기에 유행한 8각으로 상·중·하대를 모두 갖추고 있다. 하대에는 각 면에 사자 1구씩을 새겼고, 중대에는 손을 모으고 있는 인물상을, 상대에는 꽃무늬를 새겨 넣었다. 현재 불상 뒤에 나무로 만들어진 광배(光背)가 있는데 여기에는 화려한 꽃무늬와 불꽃무늬가 새겨져 있다. 이것은 후대에 만들어진 것이고, 원래의 돌로 만든 광배는 윗부분만 남아있다.
봉화 축서사 석조비로자나불좌상 및 목조광배 개요
이 불상은 통일신라 후기에 많이 만들어졌던 비로자나불상 가운데 하나로 대구 동화사 비로암 석조비로자나불좌상(보물 제244호)과 동일한 특징을 보여주어 당시 조각수법과 신앙형태를 알 수 있다. 석탑기에 의해 9세기 후반에 만들었다는 절대연대가 밝혀져 통일신라 후기의 불상연구에 매우 귀중한 자료로 평가되고 있다.
절대혐기성 미생물
절대혐기성 미생물(絶對嫌氣性微生物, 영어: obligate anaerobe)은 산소가 있는 곳에서 생장할 수 없는 미생물이다. 그래서 튜브에서 배양시 산소 농도가 낮은 밑바닥에서 자란다. 발효와 무산소 호흡(anaerobic respiration)으로 에너지를 생산한다.
절대혐기성 미생물은 초과산화물 불균등화효소(superoxide dismutase), 카탈레이스(catalase), 과산화효소(peroxidase)가 모두 없어 산소가 있는 조건에서는 살기 힘들다.
조건혐기성 미생물
조건혐기성 미생물(facultative anaerobe)은 산소가 있는 곳과 없는 곳 모두에서 생장할 수 있는 미생물이다. 산소가 있는 곳에서는 산소 호흡을 하고, 산소가 없는 경우에는 발효와 무산소 호흡을 한다. 튜브에서 배양시 산소 농도가 높은 위에서 더 잘 자라는데 그 이유는 산소 호흡이 발효나 무산소 호흡(anaerobic respiration)보다 더 많은 ATP를 생산하기 때문이다.
조건혐기성 미생물은 초과산화물 불균등화효소(superoxide dismutase)와 카탈레이스(catalase)는 있지만 과산화효소(peroxidase)는 없다.
기장철마 나들목
기장철마 나들목(Gijang-Cheolma IC)은 부산광역시 기장군 철마면 와여리에 설치된 부산외곽순환고속도로의 9번 교차로이다. 2017년 12월 28일에 개통되었다. 정관산업로 중리 교차로에 입체 교차로를 설치해 고속도로와 연결된다.
기장철마 나들목 구조물 정보
부산외곽순환고속도로와 연결된 교차로와 정관산업로와 연결된 교차로 모두 입체 교차로 형태로 되어 있다. 고속도로 본선과 연결된 입체 교차로는 진입로와 진출로가 분리된 Y자형 구조이나, 정관산업로와 연결된 입체 교차로는 트럼펫형 구조로 되어 있다. 정관산업로와 연결된 입체 교차로는 본래 곰내길과 연결된 중리 교차로 부지에 설치된 것인데 곰내길에서는 이 입체 교차로로 진·출입을 할 수 없다.
약호기성 미생물
약호기성 미생물(microaerophile)은 대사 작용에 산소가 필요한 미생물이다. 이 미생물은 산소 호흡만 가능하지 발효나 무산소 호흡(anaerobic respiration)을 할 수 없기 때문이다. 산소 농도가 높은 배양 튜브 위쪽에서 잘 자라지만 산소의 독성을 없애는 효소가 없어서 배양 튜브의 맨 꼭대기에는 살 수 없다.
1996년 하계 올림픽 비치발리볼
1996년 하계 올림픽 비치발리볼 경기는 1996년 7월 23일부터 7월 28일까지 미국 애틀란타에서 열렸다. 비치발리볼은 이 대회에서 올림픽 종목으로 처음 채택되었다.
산소내성 혐기성 미생물
산소내성 혐기성 미생물(aerotolerant anaerobe)은 무산소적으로 에너지 대사를 하기 때문에 산소가 필요없는 미생물이다. 이 미생물은 절대혐기성 미생물과 달리 산소의 독성을 제거할 수 있는 효소가 있다. 따라서 이 미생물은 배양 튜브의 전체에 골고루 퍼져서 자란다.
산소내성 혐기성 미생물은 초과산화물 불균등화효소(superoxide dismutase)와 과산화효소(peroxidase)는 있지만 카탈레이스(catalase)는 없다.
2000년 하계 올림픽 독일 선수단
2000년 하계 올림픽 독일 선수단은 오스트레일리아 시드니에서 열린 2000년 하계 올림픽에 참가한 올림픽 독일 선수단이다. 422명의 선수가 29개의 종목에 출전했다.
시즌 라오
시즌 라오(劉善恆, 1987년 ~ )는 마카오출신의, 일본을 거점으로 활동하는 현대미술가.
마카오 폴리테크닉 대학 졸업, 교토 거점. 2009년 영상 작품이 반향을 부르고, 철거 예정이던 생가를 포함한 역사적 건물군이 재평가·유지되었던 사건이 예술 활동의 계기가 되었다. 2010년부터 10년간 홋카이도를 거점으로, 자연 현상의 '허실상생'(虛實相生)에서 착상을 얻어, '연기'(縁起)를 통찰하며, 눈, 안개로부터 생기는 여백(餘白)을 소재로 한 평면 작품을 국내외에서 발표했다. 2020년부터는 교토에 자리 잡고, 코비드 시기에는 정토사원(浄土寺院) 등에서 '용중률'(容中律)을 구현한, 인간과 물상 사이에 있는 주체/객체, 외부성/내면성의 경계를 초월하는 설치미술을 전개했다. 2023년 프랑스 3대 동양미술관 중 하나인 '니스 아시아 미술관’의 개관 25주년을 맞아 개인전을 개최했다.
시즌 라오
공개 컬렉션:
마카오 예술 박물관, 니스 아시아 미술관, 체르누스키 미술관(파리) , 치시마 재단(Chishima Foundation for Creative Osaka ) , 더 리츠 칼튼 후쿠오카 (The Ritz-Carlton Fukuoka), 세츠 니세코(Setsu Niseko) , 아야 니세코 (Aya Niseko) , 닛포니아 미노 쇼카마치 (Nipponia Mino Shokamachi) 등.
스타십 (밴드)
스타십(Starship, 1992년 이후 흔히 토머스 스타십(Thomas Starship)이라고도 불림.)은 미국의 하드 록 음악 밴드이다. 제퍼슨 에어플레인(Jefferson Airplane)과 제퍼슨 스타십(Jefferson Starship)의 후신급 음악 밴드로 널리 잘 알려져 있다.
스타십 (밴드) 밴드 결성
스타십(Starship)은 제퍼슨 스타십(Jefferson Starship)에서 활동한 전력이 있는 가수 겸 기타리스트 미키 토머스(Mickey Thomas)와 제퍼슨 에어플레인(Jefferson Airplane)에서 활동한 전력이 있는 가수 그레이스 슬릭(Grace Slick)이 주축을 이루어 1984년을 기하여 미국 캘리포니아 주 샌 프란시스코에서 결성된 하드 록 음악 밴드이다.
스타십 (밴드) 데뷔 이력
이 음악 그룹의 1984년 데뷔 싱글 앨범 프로듀서는 제퍼슨 스타십에서 기타리스트 활약한 싱어송라이터 폴 캔트너(Paul Kantner)가 담당하였다.
스타십 (밴드) 유명세
하드 록 음악과 사이키델릭 록 음악을 주로 표방 연주하며 노래한 이 음악 밴드는 일반적으로 대한민국에서는 《We Built This City》라는 노래 작품과 《Nothing's Gonna Stop Us Now》라는 노래 작품이 각각 대중적으로 히트한 하드 록 음악 밴드로 널리 잘 알려져 있다.
스타십 (밴드) 히트곡과 빌보드 차트 기록 관련
《We Built This City》라는 노래 작품은 영국 남성 가수 겸 작사가 버니 토핀(Bernie Taupin)이 작사하고 미국 영구거주권자 신분의 오스트리아 남성 록 음악 키보디스트 겸 작곡가 페터 볼프(Peter Wolf)가 작곡한 노래 작품이며, 특히 《Nothing's Gonna Stop Us Now》라는 노래 작품은 영국에서 출생한 미국 남성 싱어송라이터 앨버트 해먼드(Albert Hammond)와 미국 여성 기타리스트 겸 작곡가 다이앤 워런(Diane Warren)이 공동 작사 및 작곡하여 스타십(Starship)이 받아 부른 작품이며 1987년 4월 4일에서부터 4월 11일까지 1주일간을 빌보드 차트 1위라는 기록을 남겼다.
김호일
김호일(金浩一, 1942년 12월 12일 ~ )은 대한민국의 정치인이다. 제14·15·16대 국회의원을 지냈다. 노인복지당 소속이며 제18대 대한노인회장을 지냈다. 사단법인 한국원로목사총연합회 대표 총재로 추대 되었다.  본관은 김해이다.
김호일 논란 행적
“호남과 충청도를 합쳐도 1천만명인 데 비해 영남인은 1천3백만명이나 돼 영남이 단결하면 정권재창출은 문제가 없다”
김호일은 제주에서 진행된 신한국당 당원 교육시간에 찬조연사로 나와 “국민회의 의원에게서 직접 들은 얘기”라며 “김 총재가 회의 도중에 ‘신기하 의원은 왜 안보이나’라고 묻는다고 하더라”고 주장했다. 김 의원은 “괌에서 비행기사고로 숨진 신 의원을 찾는 것으로 볼 때 김 총재의 정신이 예사롭지가 않다”며 “사고가 나지 않기 위해서라도 김 총재를 대통령으로 뽑아선 안된다”고 주장했다.
김호일이 김홍일에게 "선거라는 특수 상황이라는 점을 이해해주고 정말 본의가 아님을 재삼 강조드린다"는 내용의 사과편지를 보내왔다고 국민회의가 1997년 12월 17일 밝혔다.
김호일 논란 행적
김호일 의원은 "민주주의를 짓밟는 독재정권을 타도하기 위해 이 자리에 섰다"고 말을 꺼낸 뒤 "삼성은 의령이 고향인 이병철씨가 엘지는 진주 구씨가 세운 기업"이라며 "어떻게 골라도 이렇게 경남기업만 죽일 수 있느냐"고 말해 청중들로부터 박수를 받았다. 또 "한일합섬 대동건설 한백건설 등 마산 사람이 하는 것은 다 망했다"며 "창포공단 600만평은 삼성이 매립하고 한국중공업이 발전소를 세우려고 했는데 이 정권이 마산의 발전조건을 묵살했다"고 주장했다.
김호일은 연설회장 발언을 이유로 의원의 자질 문제삼는 것은 문제라고 반론했다.
스타십
스타십(starship)은 항성 간 이동을 할 수 있도록 설계된 가상의 우주선이다.
스타십은 공상 과학 소설에서 자주 등장한다. 2020년 현재 스페이스X는 스타십이라는 성간 우주선을 설계하고 있다. 스타십이 처음 등장하는 작품은 1882년 공상 과학 책인 Oahspe : A New Bible에 나온다.
NASA의 보이저 탐사선과 파이어니어 탐사선이 지역 성간 공간으로 이동했지만, 이 우주선의 임무 범위는 행성 간이며 다른 항성계로 임무를 수행하는 것은 아니다. (다만 보이저 1호 탐사선이 글리제 436에 1.7 광년 이내에 도착할 것으로 예상된다.).
2018년 11월 스페이스X CEO 일론 머스크는 스페이스X가 완전히 재사용 가능한 발사체 및 우주선 시스템의 2단계 엔진 및 우주선 이름을 스타십으로 변경한다고 발표했다.
스타십 연구
로켓 기술을 이용해 성간 여행을 하는 우주선을 만드려면 엄청난 양의 에너지와 기술력이 필요하다. 이 에너지는 핵융합 발전과 반물질로 공급될 수 있다.
우주선을 만드는 문제를 조사하는 과학적 연구는 거의 없다. 이에 대한 몇 가지 예는 다음과 같다.
스타십 이론적 유형
SF에서 등장하는 스타십은 초광속 추진 시스템 (예: 워프 드라이브 )을 배치하거나 초공간을 통과하는 방식으로 추진한다.
무산소 호흡
무산소 호흡(anaerobic respiration)은 세포 호흡의 일종으로 전자의 최종 수용체로 산소를 쓰는 산소 호흡과 달리 전자의 최종 수용체로 다른 물질을 쓰는 세포 호흡이다. 산소 대신에 쓰이는 물질로는 황산염(sulfate, SO42−), 질산염(nitrate, NO3−), 황(sulfur, S), 푸마르산(fumarate, HOOCCH=CHCOOH) 등이 있다.
무산소 호흡을 하는 생물로는 절대혐기성 미생물과 조건혐기성 미생물, 그리고 산소내성 미생물이 있다.
발효는 세포 호흡과 기작이 다르기 때문에 일반적으로 무산소 호흡에 포함시키지 않는다.
산화적 인산화
산화적 인산화(酸化的燐酸化, 영어: oxidative phosphorylation)는 전자전달과 화학삼투를 통한 ATP의 합성과정이다. 대부분의 진핵생물에서 산화적 인산화는 미토콘드리아에서 일어난다. 거의 모든 산소 호흡을 하는 생물들은 산화적 인산화를 수행한다. 산화적 인산화는 혐기적인 발효 과정과 비교했을 때 호흡 기질이 분해될 때 방출되는 에너지로 ATP를 합성하는 매우 효율적인 방법이기 때문에 자연계에 널리 펴져있다.
산화적 인산화가 일어나는 동안 전자는 산화환원반응을 통해 전자 공여체로부터 산소(O2)와 같은 전자 수용체로 전달된다. 이러한 산화환원반응으로 방출된 에너지는 ATP를 합성하는데 사용된다. 진핵생물에서 이러한 산화환원반응은 미토콘드리아 내막에 있는 일련의 단백질 복합체들에 의해 수행된다. 원핵생물에서는 이러한 단백질들이 세포막에 존재한다. 이렇게 연결된 일련의 단백질들의 세트를 전자전달계라고 부른다. 진핵생물에서는 5가지 주요 단백질 복합체가 관여하는 반면에 원핵생물에서는 여러 가지 전자 공여체와 전자 수용체를 사용하는 다양한 효소들이 존재한다.
산화적 인산화
이러한 전자전달계를 통해 전달되는 전자에 의해 방출된 에너지는 미토콘드리아 기질에서 막 사이 공간으로 H+(양성자)를 능동수송하는데 사용된다. 이것은 미토콘드리아 내막을 경계로 H+의 농도 기울기와 전위 차이의 형태로 위치 에너지를 발생시킨다. 미토콘드리아 내막을 경계로 생성된 H+의 전기화학적 기울기에 의해 H+가 ATP 생성효소를 통해 막 사이 공간에서 미토콘드리아 기질로 확산될 때 ATP가 합성되고, 이 과정을 화학삼투라고 한다. ATP 생성효소는 ADP를 ATP로 전환시키는 인산화 반응에 에너지를 사용한다. 이 과정에서 ATP 생성효소의 일부가 회전하는데 이 힘은 H+의 확산에 의해 제공된다.
산화적 인산화는 물질대사의 중요한 부분이지만, 초과산화물 및 과산화 수소와 같은 활성산소를 생성하여 자유 라디칼의 증가, 세포 손상을 유도하고, 질병 및 노화에도 영향을 미친다. 또한 산화적 인산화를 수행하는 효소들은 그 활동을 저해하는 많은 약물과 독소들의 표적이다.
산화적 인산화는 진핵생물에서 세포 호흡의 마지막 과정이며 높은 ATP 수율을 가지고 있다.
산화적 인산화 화학삼투
산화적 인산화는 에너지 방출 반응을 사용하여 에너지 흡수 반응을 진행시킨다. 두 세트의 반응이 짝지어져 있다고 하는데, 이는 두 반응 중 하나가 작동하지 않으면 다른 하나도 작동할 수 없다는 것을 의미한다. NADH와 같은 전자 공여체에서부터 산소(O2)와 같은 전자 수용체에 이르기까지 전자전달계를 통한 전자의 흐름은 에너지를 방출하는 과정이다. 반면에 ATP 합성은 에너지를 흡수하는 과정이다. 전자전달계와 ATP 생성효소는 모두 미토콘드리아 내막에 존재하고, 미토콘드리아 내막을 통과하는 H+의 움직임에 의해 전자전달계에서 ATP 생성효소로 에너지가 전달되는데, 이러한 과정을 화학삼투라고 한다. 실제로 이것은 단순한 전기 회로 같으며, H+는 전자전달계의 H+ 펌핑 효소들에 의해 미토콘드리아 기질(N쪽, 상대적으로 H+ 농도가 낮은 쪽)에서 막 사이 공간(P쪽, 상대적으로 H+ 농도가 높은 쪽)으로 능동수송된다. 이러한 효소들은 배터리와 같으며, 회로를 통해 전류를 흐르게 하는 일을 수행한다. H+(양성자)의 움직임은 막을 가로질러 전기화학적 기울기를 만들어 내는데, 이것은 종종 양성자 구동력이라고 불린다. 양성자 구동력은 H+의 농도 차이(양성자 기울기, ΔpH)로 인한 화학적인 위치 에너지와 H+가 상대 이온 없이 막을 지나 이동할 때, 전하의 분리 차이로 인한 전기적인 위치 에너지의 2가지 구성 요소를 갖는다.
산화적 인산화 화학삼투
H+가 전기화학적 기울기에 따라 막 사이 공간(P쪽)에서 미토콘드리아 기질(N쪽)로 ATP 생성효소를 통해 확산될 때 방출되는 에너지로 ATP를 합성한다. 이러한 전기화학적 기울기는 ATP 생성효소의 일부를 회전시키는 구동력으로 작용하고, 이러한 움직임은 ATP 합성과 짝지워진다.
양성자 구동력의 2가지 구성 요소는 열역학적으로 동등하다. 미토콘드리아에서 에너지의 가장 큰 부분은 전위차에 의해 주어진다. 반면에 엽록체는 주로 ΔpH 차이에 의해 작동한다.
산화적 인산화에 의해 방출되는 에너지의 양은 혐기성 발효에 의해 생성되는 에너지의 양보다 크다. 해당과정은 포도당 1분자당 2ATP를 생산하지만, 산화적 인산화는 포도당 1분자당 28~34ATP를 생산한다. 지방산의 β 산화는 각 사이클당 약 14ATP를 생산한다. 이러한 ATP의 수율은 이론적인 최대값이다. 실제로 일부 H+(양성자)는 막을 통해 누출되기 때문에, ATP의 수율을 떨어뜨린다.
산화적 인산화 전자 및 양성자 전달 분자
전자전달계는 양성자와 전자를 모두 운반하고, 전자를 전자 공여체에서 전자 수용체로 전달하고, H+(양성자)를 막을 가로질러 능동수송한다. 이 과정에서 가용성 전달 분자 및 단백질에 결합된 전달 분자를 사용한다. 미토콘드리아에서 전자는 수용성 전자전달 단백질인 사이토크롬 c에 의해 막 사이 공간 내에서 전달된다. 전자전달 단백질 내의 헴기가 가지고 있는 철 원자의 산화와 환원에 의해 전자가 전달된다. 사이토크롬 c는 몇몇 세균의 주변세포질 공간에서도 발견된다.
산화적 인산화 전자 및 양성자 전달 분자
미토콘드리아 내막에 존재하는 지용성 전자운반체인 유비퀴논(조효소 Q10 또는 Q)은 산화환원 회로에 의해 전자와 H+(양성자)를 둘 다 운반한다. 유비퀴논은 작은 벤조퀴논 분자로 매우 소수성이어서 막 내부에서 자유롭게 확산된다. 유비퀴논(Q)이 2개의 전자와 2개의 H+를 받아들이면, 유비퀴놀(QH2)의 형태로 환원된다. 유비퀴놀(QH2)이 2개의 전자와 2개의 H+를 방출하면, 산화되어 다시 유비퀴논(Q)의 형태로 되돌아간다. 유비퀴논(Q)이 막의 한 쪽에서 환원되고, 다른 한 쪽에서 유비퀴놀(QH2)이 산화되면, 이러한 반응들을 결합시켜 막을 통해 H+를 능동수송한다. 일부 세균의 전자전달계는 유비퀴논 외에 메나퀴논과 같은 다른 퀴논을 사용한다.
단백질 내에서 전자는 플라빈 보조 인자, 철-황 클러스터 및 사이토크롬 사이에서 전달된다. 철-황 클러스터에는 몇 가지 유형이 있다. 전자전달계에서 발견되는 가장 단순한 종류는 2개의 황 원자와 연결되어 있는 [2Fe-2S] 클러스터이다. 두 번째 종류인 [4Fe-4S]는 4개의 철 원자와 4개의 황 원자를 가진 정육면체 구조를 포함한다. 이들 클러스터의 철 원자는 일반적으로 시스테인의 황 원자와 배위 결합을 한다. 보조 인자인 금속 이온은 H+(양성자)와 결합하거나 또는 양성자를 방출하지 않고 산화환원반응을 거치기 때문에 전자전달계에서 단백질을 통해 전자를 전달하는 역할을 수행한다. 전자는 이러한 보조 인자의 사슬을 따라 단백질을 통해 도약함으로써 먼 거리를 이동한다. 이것은 1.4×10^−9 m 미만의 거리에서 급격한 양자 터널링에 의해 발생한다.
산화적 인산화 진핵생물의 전자전달계
해당과정, 시트르산 회로, 지방산의 β 산화와 같은 많은 생화학적 이화작용들은 환원된 조효소인 NADH를 생성한다. NADH는 고에너지 전자를 가지고 있어서 산화될 때 많은 양의 에너지를 방출한다. 그러나 세포는 이 에너지를 한꺼번에 방출하지 않는다. 대신 NADH에서 전자를 떼어내어 일련의 전자전달효소들을 통해 전자를 산소로 전달하는 각 과정에서 소량의 에너지가 방출된다. 복합체 I~IV로 구성된 효소들의 세트는 전자전달계라고 불리며, 미토콘드리아 내막에 존재한다. 석신산도 전자전달계에서 산화되지만, 복합체 II를 통해 유입된다.
산화적 인산화 진핵생물의 전자전달계
진핵생물에서 전자전달계의 효소는 NADH가 산화될 때 방출되는 에너지를 이용하여 미토콘드리아 기질에서 막 사이 공간으로 H+(양성자)를 능동수송한다. 이것은 막 사이 공간의 H+(양성자)의 농도를 증가시키고, 미토콘드리아 내막을 가로질러 전기화학적 기울기를 생성시킨다. 이러한 위치 에너지는 ATP 생성효소에 의해 ATP를 생성하는데 사용된다. 진핵생물의 미토콘드리아에서 일어나는 산화적 인산화는 이 과정에 대한 가장 잘 알려져 있는 예이다. 미토콘드리아는 Trichomonas vaginalis 와 같은 혐기성 원생동물을 제외하고 거의 모든 진핵생물에 존재한다. 대신에 Trichomonas vaginalis는 하이드로게노솜(hydrogenosome, 수소발생소포)라 불리는 미토콘드리아 잔존 세포소기관에서 H+(양성자)를 수소로 환원시킨다.
산화적 인산화 진핵생물의 전자전달계
NADH:유비퀴논 산화환원효소 또는 NADH 탈수소효소 또는 복합체 I은 전자전달계의 첫 번째 단백질이다. 복합체 I은 46개의 소단위체로 구성된 분자량이 약 1,000 kDa 인 거대 효소이다. 세균에서 복합체 I의 구조는 자세하게 알려져 있다. 대부분의 생물에서 복합체 I은 큰 볼이 있는 부츠 모양을 닮았다. 미토콘드리아에 존재하는 많은 효소들의 경우와 마찬가지로 복합체 I을 구성하는 개별 단백질들을 암호화하는 유전자들은 세포핵과 미토콘드리아 게놈에 존재한다.
복합체 I에 의해 촉매되는 반응은 NADH의 2개의 전자를 유비퀴논(또는 조효소 Q10, 아래식에서 Q로 표시)으로 전달하는 산화반응이다. 유비퀴논은 미토콘드리아 내막에서 발견되는 지용성 퀴논이다.
산화적 인산화 진핵생물의 전자전달계
전자전달계의 시작은 NADH가 복합체 I에 결합하여 2개의 전자를 제공하는 것이다. 전자는 복합체 I에 결합된 보결분자단인 플라빈 모노뉴클레오타이드(FMN)를 통해 복합체 I으로 들어간다. FMN이 전자를 얻으면 환원형인 FMNH2로 변환된다. 그런 다음 전자는 복합체 I의 두 번째 보결분자단인 일련의 철-황 클러스터를 통해 전달된다. 복합체 I에는 [2Fe–2S] 와 [4Fe–4S] 철-황 클러스터가 둘 다 존재한다.
전자가 복합체 I을 통과함에 따라 4개의 H+(양성자)가 미토콘드리아 기질에서 막 사이 공간으로 능동수송된다. 정확하게 이 과정에 어떻게 일어나는지는 분명하지 않지만, 복합체 I에서 구조적인 변화가 일어나서 단백질이 미토콘드리아 기질(N쪽)에서 H+(양성자)를 결합시키고, 막 사이 공간(P쪽)에서 H+(양성자)를 방출시키는 것으로 보인다. 마지막으로 전자는 철-황 클러스터 사슬에서 미토콘드리아 내막의 유비퀴논으로 전달된다. 유비퀴논의 환원은 H+(양성자)의 농도 기울기 생성에도 기여하는데, 유비퀴논(Q)이 유비퀴놀(QH2)로 환원됨에 따라 미토콘드리아 기질에서 2개의 H+(양성자)가 감소한다.
산화적 인산화 진핵생물의 전자전달계
석신산 탈수소효소 또는 복합체 II 또는 석신산:유비퀴논 산화환원효소는 전자전달계의 두 번째 진입 지점이다. 석신산 탈수소효소는 시트르산 회로와 전자전달계에 둘 다 관여하는 유일한 효소이기 때문에 특이하다. 복합체 II는 보조 인자인 플라빈 아데닌 다이뉴클레오타이드(FAD), 철-황 클러스터, 헴기를 가지고 있는 4개의 단백질 소단위체로 구성된다. 복합체 II의 헴기는 유비퀴논으로 전자를 전달하진 않지만, 활성산소의 생성을 감소시키는데에 중요한 역할을 하는 것으로 여겨지고 있다. 복합체 II는 석신산을 푸마르산으로 산화시키고, 유비퀴논을 환원시킨다. 이 반응은 NADH의 산화보다 더 적은 에너지를 방출하기 때문에, 복합체 II는 막을 가로질러 H+(양성자)를 능동수송하지 않고, H+(양성자)의 농도 기울기 형성에 기여하지 않는다.
산화적 인산화 진핵생물의 전자전달계
기생충인 돼지회충(Ascaris suum)과 같은 일부 진핵생물에서 복합체 II와 유사한 효소인 푸마르산 환원효소(메나퀴놀:푸마르산 산화환원효소)는 유비퀴놀을 산화시키고 푸마르산을 환원시키는 역반응을 촉매한다. 이것은 전자 수용체로 푸마르산을 사용하는 혐기성 산화적 인산화를 수행하여 기생충이 대장 내의 혐기성 환경에서 생존할 수 있도록 한다. 복합체 II의 또 다른 특이한 기능은 말라리아 기생충인 Plasmodium falciparum에서 찾아볼 수 있다. 여기서는 복합체 II가 산화효소로써 역반응에 관여하는데 유비퀴놀을 재생성하는데 중요하며, 이는 기생충이 피리미딘 생합성의 특이한 방식을 사용할 수 있도록 한다.
산화적 인산화 진핵생물의 전자전달계
전자전달 플라보단백질:유비퀴논 산화환원효소(ETF:Q 산화환원효소) 또는 전자전달 플라보단백질 탈수소효소는 전자전달계의 세 번째 진입 지점이다. ETF:Q 산화환원효소는 미토콘드리아 기질의 전자전달 플라보단백질(electron-transferring flavoprotein, ETF)로부터 전자를 받아서 유비퀴놀을 환원시키는 효소이다. ETF:Q 산화환원효소는 플라빈과 [4Fe–4S] 클러스터를 포함하고 있지만, 다른 호흡 복합체들과는 달리 막의 표면에 부착해 있고, 인지질 이중층을 통과하지 않는다.
포유류에서 ETF:Q 산화환원효소 대사 경로는 여러 아실-CoA 탈수소효소로부터 전자를 받아들일 수 있기 때문에 지방산의 β 산화와 아미노산과 콜린의 이화작용에서 중요하다. 식물에서 ETF:Q 산화환원효소는 장기간의 어둠에서 생존을 가능하게 하는 대사 반응에서도 중요하다.
산화적 인산화 진핵생물의 전자전달계
유비퀴논:사이토크롬 c 산화환원효소는 사이토크롬 c 환원효소 또는 사이토크롬 bc1 복합체, 또는 간단하게 복합체 III로도 알려져 있다. 포유류에서 복합체 III는 11개의 단백질 소단위체, [2Fe-2S] 철-황 클러스터, 3개의 사이토크롬(1개는 사이토크롬 c1, 2개는 사이토크롬 b)을 포함하는 동일한 소단위체 복합체 2개로 구성된 이합체 효소이다. 사이토크롬은 적어도 하나의 헴기를 갖고 있는 전자전달 단백질의 일종이다. 복합체 III의 헴기 안에 있는 철 원자는 전자가 단백질을 통해 전달됨에 따라 환원된 Fe2+와 산화된 Fe3+ 상태 사이를 번갈아가며 나타내게 된다.
복합체 III 에 의해 촉매되는 반응은 유비퀴놀 1분자의 산화와 미토콘드리아 내막과 느슨하게 결합한 헴단백질인 사이토크롬 c 2분자의 환원이다. 2개의 전자를 운반하는 유비퀴논과는 달리, 사이토크롬 c는 하나의 전자만을 운반한다.
산화적 인산화 진핵생물의 전자전달계
유비퀴놀(QH2)로부터 사이토크롬 c로 한 번에 하나의 전자가 전달될 수 있기 때문에, 복합체 III의 반응 메커니즘은 다른 호흡 복합체보다 더 정교하며, Q 회로라고 하는 두 단계 반응으로 일어난다. 첫 번째 단계에서 복합체 III는 3가지 기질(유비퀴놀, 사이토크롬 c, 유비퀴논)과 결합하는데 첫 번째 기질인 유비퀴놀(QH2)에서 하나의 전자가 두 번째 기질인 사이토크롬 c로 전달된다. 유비퀴놀(QH2)에서 방출된 2개의 H+(양성자)는 막 사이 공간으로 이동한다. 세 번째 기질은 유비퀴논(Q)이며, 유비퀴논은 유비퀴놀(QH2)로부터 두 번째 전자를 받아들여 세미퀴논 라디칼(Q.−)로 환원된다. 유비퀴놀(QH2)과 유비퀴논(Q)은 방출되지만 세미퀴논 라디칼(Q.−)은 복합체 III에 결합된 채로 남아있는다. 두 번째 단계에서 유비퀴놀(QH2)의 두 번째 분자가 결합되어 다시 첫 번째 전자를 사이토크롬 c로 전달한다. 두 번째 전자는 복합체 III에 결합된 세미퀴논으로 전달되고, 미토콘드리아 기질에서 2개의 H+(양성자)를 얻어서 유비퀴놀(QH2)로 환원되는데 사용된다. 이렇게 생성된 유비퀴놀(QH2)은 복합체 III로부터 방출된다.
산화적 인산화 진핵생물의 전자전달계
유비퀴논이 미토콘드리아 내막의 안쪽 면(N쪽)에서 유비퀴놀로 환원되고, 다른쪽 면(P쪽)에서 유비퀴논으로 산화됨에 따라 미토콘드리아 내막을 가로지르는 H+(양성자)의 순이동이 일어나서 H+(양성자)의 농도 기울기 형성에 기여한다. 복합체 III에서 일어나는 Q 회로의 다소 복잡한 두 단계 메커니즘은 H+(양성자) 운반의 효율성을 증가시키기 때문에 중요하다. Q 회로 대신에 유비퀴놀(QH2) 1분자가 사이토크롬 c 2분자를 직접적으로 환원시키는데 사용된다면, 사이토크롬 c 하나가 환원될 때 단지 하나의 H+(양성자)가 운반되므로 효율성은 절반으로 줄어들게 된다.
사이토크롬 c 산화효소 또는 복합체 IV는 전자전달계의 마지막 단백질 복합체이다. 포유류의 효소는 매우 복잡한 구조를 가지고 있으며, 13개의 소단위체, 2개의 헴기, 구리 원자 3개, 마그네슘 원자 1개, 아연 원자 1개를 포함하는 금속 이온으로 구성된다.
복합체 IV는 전자전달계에서 최종 반응을 수행하며, 미토콘드리아 내막을 가로질러 H+(양성자)를 미토콘드리아 기질에서 막 사이 공간으로 능동수송하면서 전자를 산소로 전달한다. 최종 전자 수용체인 산소(O2)는 이 단계에서 물(H2O)로 환원된다. H+(양성자)를 직접 능동수송하는 것과 산소의 환원과정에서 미토콘드리아 기질의 H+(양성자)를 소비하는 것은 H+(양성자)의 농도 기울기 형성에 기여한다. 촉매되는 반응은 사이토크롬 c의 산화 및 산소의 환원이다.
많은 진핵생물들은 위에서 설명한 포유류의 효소와 다른 전자전달계를 가지고 있다. 예를 들어, 식물에는 미토콘드리아 기질 쪽이 아닌 막 사이 공간 쪽에서 NADH를 산화시키는 외부 NAD(P)H 탈수소효소가 있으며, 전자를 유비퀴논 풀에 전달한다. 이러한 효소들은 H+(양성자)를 능동수송하지 않으므로 미토콘드리아 내막을 가로지르는 전기화학적 기울기에는 영향을 미치지 않고 유비퀴논을 환원시킨다. 또한 식물의 미토콘드리아 내막에는 기질에 있는 NADH로부터 유비퀴논으로 전자를 직접 전달하는 대체 NADH 탈수소효소도 있다.
전자전달계의 또 다른 예는 식물 뿐만 아니라 일부 균류, 원생생물, 동물에서 발견되는 대체 산화효소이다. 대체 산화효소는 유비퀴놀에서 산소로 전자를 직접 전달한다.
대체 NADH 탈수소효소 및 대체 산화효소에 의한 대체 전자전달 경로는 일반적인 전자전달계에 비해 낮은 ATP 수율을 갖는다. 단축된 대체 전자전달 경로로 인해 얻을 수 있는 이점은 명확하지 않다. 그러나 대체 산화효소는 감기, 활성산소, 병원체에 의한 감염, 전체 전자전달계를 억제하는 다른 인자들과 같은 스트레스에 반응하여 생성된다. 따라서 대체 전자전달 경로는 산화적 스트레스를 줄임으로써 손상에 대한 생물체의 저항력을 향상시킬 수 있다.
호흡 사슬의 복합체들이 어떻게 구성되어 있는지에 대한 최초의 모델은 복합체들이 미토콘드리아 내막에서 자유롭고 독립적으로 확산된다는 것이었다. 그러나 최근의 자료에 따르면 복합체들은 초복합체(supercomplex) 또는 호흡체(respirasome)라고 불리는 고차원적인 구조를 형성하는 것으로 보인다. 이 모델에서 다양한 복합체들은 상호작용하는 효소들의 조직화된 세트로 존재한다. 이러한 연관성은 다양한 효소 복합체들 사이에 기질의 채널링(channeling)을 허용하여 전자전달의 속도와 효율성을 증가시킬 수 있다. 포유류의 초복합체 내의 일부 구성 성분은 다른 구성 성분보다 많은 양으로 존재하며 일부 자료에서는 복합체 I : II : III : IV : ATP 생성효소의 비가 약 1 : 1 : 3 : 7 : 4였다. 그러나 어떤 자료들은 이 모델과 맞지 않는 것처럼 보이기 때문에 이 초복합체 가설에 대한 논쟁은 완전히 해결되지 않았다.
산화적 인산화 원핵생물의 전자전달계
진핵생물에서 전자전달계의 구조와 기능이 일반적으로 유사성을 가지고 있는 것과는 달리 세균과 고세균은 매우 다양한 전자전달효소들을 가지고 있다. 세균과 고세균은 다양한 화학 물질을 기질로 사용한다. 진핵생물과 마찬가지로 원핵생물의 전자전달계는 기질의 산화로부터 방출된 에너지를 사용하여 막을 가로질러 이온을 능동수송하고 막을 경계로 전기화학적 기울기를 형성시킨다. 세균에서는 대장균(Escherichia coli)의 산화적 인산화가 가장 잘 연구되고 알려져 있는 반면 고세균의 산화적 인산화는 현재까지 잘 알려져 있지 않다.
진핵생물과 원핵생물의 산화적 인산화에서 주된 차이점은 원핵생물은 전자 공여체나 전자 수용체로 매우 다양한 물질을 사용한다는 점이다. 이것은 원핵생물이 다양한 환경 조건하에서 살아갈 수 있게 한다. 예를 들어 대장균에서 산화적 인산화는 아래에 열거된 다양한 환원제와 산화제에 의해 작동할 수 있다. 화학 물질의 표준환원전위는 산화되거나 환원될 때 방출되는 에너지의 양으로 측정한다. 표준환원전위에서 환원제는 음의 값을 가지고, 산화제는 양의 값을 가진다.
산화적 인산화 원핵생물의 전자전달계
위의 표에서와 같이 대장균은 전자 공여체로 폼산, 수소, 젖산과 같은 환원제를 사용하고 전자 수용체로 질산, 다이메틸 설폭사이드(dimethyl sulfoxide, DMSO), 산소를 이용해 살아갈 수 있다. 산화제와 환원제 간의 표준환원전위 차가 클수록 반응할 때 더 많은 에너지가 방출된다. 이들 화합물들 중에서 석신산/푸마르산 쌍은 표준환원전위 값이 0에 가깝기 때문에 특이하다. 따라서 석신산은 산소와 같은 강한 산화제를 사용하여 푸마르산으로 산화될 수 있고, 푸마르산은 폼산과 같은 강한 환원제를 사용하여 석신산으로 환원될 수 있다. 이러한 대체 반응은 각각 석신산 탈수소효소 및 푸마르산 환원효소에 의해 촉매된다.
산화적 인산화 원핵생물의 전자전달계
일부 원핵생물은 표준환원전위 차가 작은 산화환원 쌍을 사용한다. 예를 들어 니트로박터(Nitrobacter)와 같은 질화세균은 아질산을 질산으로 산화시켜 산소에 전자를 제공한다. 이 반응에서 방출되는 소량의 에너지는 H+(양성자)를 능동수송하고 ATP를 생성하기에 충분하지만, 동화작용에 사용하기 위한 NADH 또는 NADPH를 직접 생산하기에는 충분하지 않다. 이 문제는 아질산 산화환원효소를 사용하여 전자전달계의 일부를 역방향으로 진행시켜 복합체 I이 NADH를 생성하도록 하는 충분한 양성자 구동력을 생성함으로써 해결된다.
원핵생물은 환경 조건에 따라 생성되는 효소를 변화시킴으로써 전자 공여체와 전자 수용체의 사용을 조절한다. 다른 산화효소와 환원효소가 동일한 유비퀴논 풀을 사용하기 때문에 이러한 유연함이 가능하다. 이것은 일반적인 유비퀴놀 중간생성물에 의해 연결된 많은 효소들의 조합이 함께 작용할 수 있게 한다. 따라서 이러한 호흡 사슬은 효소를 쉽게 교체할 수 있는 시스템으로 모듈식 디자인을 갖고 있다.
이러한 대사에서의 다양성에 더하여 원핵생물은 동질효소를 가지고 있다. 예를 들어 대장균에서 산소를 전자 수용체로 사용하는 유비퀴놀 산화효소에는 두 가지 유형이 있다. 고도의 호기성 조건하에서 대장균은 전자당 2개의 H+(양성자)를 운반할 수 있는 산소에 더해 낮은 친화성을 갖는 산화효소를 사용한다. 그러나 산소량이 감소하면 전자당 하나의 H+(양성자)만을 전달하지만, 산소에 대해 높은 친화성을 갖는 산화효소로 전환한다.
산화적 인산화 ATP 생성효소 (복합체 Ⅴ)
ATP 생성효소 또는 복합체 V는 산화적 인산화 경로의 마지막 효소이다. ATP 생성효소는 거의 모든 생물에서 발견되고 원핵생물과 진핵생물에서 동일한 방식으로 작동한다. ATP 생성효소는 ADP와 인산(Pi)으로부터 ATP를 합성하기 위해 막을 경계로 형성된 H+의 농도 기울기의 형태로 저장된 에너지를 사용한다. 하나의 ATP를 합성하는데 필요한 H+(양성자)의 수는 3~4 사이로 추정되며, 일부 세포들은 다른 조건들에 맞추어 이 비율을 바꿀 수 있다.
이 인산화 반응은 양성자 구동력이 변화됨에 따라 평형이 이동될 수 있다. 양성자 구동력이 없으면 ATP를 가수분해해서 H+(양성자)를 미토콘드리아 기질에서 막 사이 공간으로 막을 가로질러 능동수송하고, ATP 생성효소 반응은 오른쪽에서 왼쪽으로 진행된다. 그러나 양성자 구동력이 높을 때 H+(양성자)가 농도 기울기에 따라 ATP 생성효소를 통해 확산되어 나갈 때 ADP가 ATP로 전환되고, 반응은 왼쪽에서 오른쪽으로 진행된다. 식물의 액포에 존재하는 V형 ATPase는 ATP를 가수분해하면서 H+(양성자)를 능동수송해서 액포 내부를 산성화시킨다.
산화적 인산화 ATP 생성효소 (복합체 Ⅴ)
ATP 생성효소는 버섯 모양의 거대한 단백질 복합체이다. 포유류의 ATP 생성효소는 16개의 소단위체를 포함하고, 약 600 kDa의 분자량을 갖는다. Fo(o는 올리고마이신 민감성을 의미)는 막에 묻혀있는 부분으로 c 소단위체와 양성자(H+) 통로를 포함한다. F1은 기둥과 공 모양의 머리 부분으로 ATP를 합성하는 부위이다. F1은 9개의 소단위체로 구성되어 있고, 소단위체는 5종류가 있으며, 그 구성은 α3β3γδε이다. F1의 공 모양의 복합체는 2가지 종류의 6개의 단백질(3개의 α 소단위체와 3개의 β 소단위체)로 구성된다. F1의 γ 소단위체는 α 소단위체와 β 소단위체로 구성된 공 모양의 구조물 중앙을 관통하는 중심축 같은 구조이다. F1의 α 및 β 소단위체는 둘 다 뉴클레오타이드와 결합하지만, β 소단위체만이 ATP 합성반응을 촉매한다. F1의 γ 소단위체와 ε 소단위체는 α 소단위체와 β 소단위체를 효소의 기저부에 고정시킨다.
산화적 인산화 ATP 생성효소 (복합체 Ⅴ)
H+(양성자)가 ATP 생성효소의 기저부에 있는 통로를 통해 막을 가로질러 통과함에 따라 Fo의 양성자 구동 모터가 회전한다. 모터의 회전은 H+(양성자)가 통로를 지나갈 때 c 소단위체의 고리를 회전시키는 정전기적 상호작용과 이로 인한 c 소단위체 고리 내에서 아미노산의 이온화 상태의 변화로 인해 야기될 수 있다. 이러한 회전 고리는 α 소단위체와 β 소단위체를 관통하는 중심축(γ 소단위체)을 차례로 회전시킨다. α 와 β 소단위체는 고정자 역할을 하는 측면 팔 구조에 의해 스스로 회전하는 것을 방지한다. α 와 β 소단위체를 관통하는 γ 소단위체의 움직임은 β 소단위체 내의 활성 부위에서 ATP를 생성하고 ATP를 방출하기 위해 필요한 에너지를 제공한다.
산화적 인산화 ATP 생성효소 (복합체 Ⅴ)
이러한 ATP 합성반응은 결합 변화 메커니즘이라고 불리며 각각의 β 소단위체가 3가지 입체 형태를 순환하도록 유도한다. "열린" 상태에서 ADP와 인산(Pi)은 활성 부위로 들어간다(그림에서 진한 붉은색으로 표시됨). "느슨한" 상태에서 단백질은 분자들과 느슨하게 결합한다(주황색으로 표시). 효소는 다시 구조를 변화시키고 새로 생성된 ATP를 효소의 활성부위에 매우 높은 친화력으로 결합시킨다("단단한" 상태, 분홍색으로 표시). 마지막으로 효소의 활성 부위에서 ATP가 방출되고, 다시 "열린" 상태로 되돌아가 다음 사이클을 반복한다.
일부 세균과 고균에서 ATP 합성은 H+(양성자)의 이동이 아니라 나트륨 이온(Na+)의 막을 통한 이동에 의해서 이루어진다. Methanococcus와 같은 고균세은 다른 세균 및 진핵생물의 ATP 생성효소 소단위체와는 다른 단백질을 포함하는 A1Ao 생성효소를 갖고 있다. 일부 종에서 A1Ao 형태의 효소가 나트륨(Na+)으로 구동되는 ATP 생성효소일 수도 있지만, 이는 모든 경우에서 다 그러한 것은 아니다.
산화적 인산화 활성산소
산소(O2)는 강력한 산화제이기 때문에 이상적인 최종 전자 수용체이다. 산소의 환원 과정은 잠재적으로 해로운 중간생성물의 형성을 포함한다. 4개의 전자와 4개의 양성자가 산소(O2)로 전달되면 물(H2O)로 환원되는데, 이는 무해하다. 하지만 1개 또는 2개의 전자가 전달되면 초과산화물 또는 과산화물을 생성하게 되는데, 이들은 반응성이 커서 위험하다.
이러한 활성산소들과 하이드록시 라디칼과 같은 반응 산물들은 단백질을 산화시키고 DNA에 돌연변이를 유발하기 때문에 세포에 매우 해롭다. 이러한 세포 손상은 질병의 원인이 될 수 있으며, 노화의 원인들 중 하나로 제시된다.
산화적 인산화 활성산소
사이토크롬 c 산화효소 복합체는 산소(O2)를 물(H2O)로 환원시키는데 매우 효율적이며, 부분적으로 환원된 중간생성물을 거의 방출하지 않는다. 그러나 전자전달계에 의해 소량의 초과산화물 및 과산화물이 생성된다. 반응성이 큰 세미퀴논 라디칼이 Q 회로에서 중간생성물로 형성되기 때문에 복합체 III에서 유비퀴논의 환원이 특히 중요하다. 세미퀴논 라디칼은 불안정해서 전자가 산소로 직접 전달될 때 전자의 누출을 일으켜서 초과산화물을 형성시킨다. 이러한 양성자 펌핑 복합체에 의한 활성산소의 생성은 높은 막전위에서 가장 크기 때문에 미토콘드리아가 ATP 생산과 산화제 생성의 균형을 이루는 좁은 범위 내에서 막전위를 유지하도록 이들의 활성을 조절하는 것이 제안되었다. 예를 들어 산화제는 막전위를 감소시키는 짝풀림 단백질을 활성화시킬 수 있다.
이러한 활성산소에 대응하기 위해 세포에는 비타민 C, 비타민 E와 같은 항산화 비타민과 초과산화물 불균등화효소, 카탈레이스, 과산화효소와 같은 항산화효소를 포함하는 수 많은 항산화 시스템을 가지고 있어서 활성산소를 해독하여 세포 손상을 방지한다.
산화적 인산화 저해제
산화적 인산화를 저해하는 잘 알려진 몇 가지 약물과 독소가 있다. 이들 독소 중 어느 하나가 산화적 인산화 경로에서 하나의 효소만을 저해하더라도 이러한 임의의 단계의 저해는 다른 나머지 과정들까지 정지시킨다. 예를 들어 올리고마이신이 ATP 생성효소를 저해하면 H+(양성자)는 미토콘드리아 기질로 되돌아갈 수 없다. 결과적으로 H+의 농도 기울기가 너무 강해져서 펌프가 이를 극복할 수 없기 때문에, 양성자 펌프가 작동할 수 없게 된다. NADH가 더 이상 산화되지 못하고 NAD+의 농도가 효소가 사용할 수 있는 농도 이하로 떨어지게 되면 시트르산 회로의 작동이 중단된다.
산화적 인산화 과정의 모든 저해제가 독소는 아니다. 갈색지방조직에서 짝풀림 단백질이라고 불리는 조절된 H+(양성자) 통로는 호흡을 ATP 합성으로부터 분리할 수 있다. 이러한 짝풀림 호흡은 열을 생산하며, 특히 동면동물에서 체온을 유지하는 방법으로 중요하다.
산화적 인산화 역사
산화적 인산화에 대한 연구는 발효에서 인산이 중요한 역할을 한다는 아서 하든의 1906년 논문에서 시작되었지만, 처음에는 당인산만이 관련되어 있는 것으로 알려졌었다. 그러나 1940년대 초에 헤르만 칼카르(Herman Kalckar)에 의해 당의 산화와 ATP의 생성 사이의 연관성이 확립되었고, 1941년 프리츠 앨버트 리프먼이 에너지 전달 과정에서 ATP의 중심적인 역할을 확인했다. 이후 1949년에 모리스 프리드킨(Morris Friedkin)과 앨버트 L. 레닌저(Albert L. Lehninger)는 조효소인 NADH가 시트르산 회로 및 ATP 합성과 같은 대사 경로와 연결되어 있다는 것을 증명했다. 산화적 인산화라는 용어는 1939년 소련의 볼로디미르 벨리체르(Volodymyr Belitser)가 만들었다.
산화적 인산화 역사
이 후 20년 동안 ATP가 생성되는 메커니즘은 수수께끼로 남아있었고, 과학자들은 산화와 인산화 반응을 연결할 수 있는 "고에너지 중간산물"을 찾으려고 노력했다. 이러한 수수께끼는 1961년 피터 D. 미첼이 화학삼투설을 발표함으로써 해결되었다. 처음에 화학삼투설은 과학자들 사이에서 논란이 많았지만 서서히 받아들여졌고, 미첼은 1978년에 노벨 화학상을 수상했다. 후속 연구들은 ATP 생성효소에 대한 에프라임 랙커(Efraim Racker)의 연구, 전자전달계의 복합체에 대한 데이비드 E. 그린(David E. Green)의 연구처럼 관련 효소들을 정제하고 특징짓는 데에 집중되었다. 폴 D. 보이어는 1973년에 결합 변화 메커니즘을, 1982년에 회전 촉매 방식을 제안하여 ATP 생성효소의 작동 메커니즘을 해결하기 위한 이론들을 제시했다. 이 후에 존 E. 워커는 산화적 인산화에 관여하는 효소들의 구조를 연구했다. 존 E. 워커와 폴 D. 보이어는 1997년에 노벨 화학상을 수상했다.
이재호 (1959년)
이재호(李載浩, 1959년 3월 11일~)은 대한민국의 정치인이다. 제7·9대 인천 연수구청장이다.
연수구의원, 인천광역시의원을 지냈다. 2014년 제6회 전국동시지방선거에서 연수구청장에 당선되었다. 2018년 연수구청장 선거에서 재선에 도전했지만 낙선하였다. 2022년 연수구청장 선거에 다시 한 번 연수구청장에 도전하였으며 재선에 성공했다.
이재호 (1959년) 경력
2006년 7월~2010년 6월 제5대 인천광역시의회 의원(민선 4기, 인천 연수구 제1선거구, 한나라당, 초선)
제5대 인천광역시의회 건설교통위원회 간사
인천 LNG 생산기지 가스누출사고 관련 특별위원회 위원장
인천시 지방교통영향심의위원회 위원
인천시 대중교통정책자문위원회 위원
인천시 도시재정비위원회 위원
인천광역시의회 한나라당 원내대표
2009회계년도 결산검사 대표위원
조현선
조현선(1982년 7월 21일 ~ )는 대한민국의 기자이다.
젖산 발효
젖산 발효(영어: lactic acid fermentation)는 포도당 및 다른 6탄당들(또한 설탕이나 젖당과 같은 이당류들)을 산소(O2)를 사용하지 않고 젖산으로 분해하며, 이 과정에서 방출되는 에너지의 일부를 ATP 합성에 사용하는 대사 과정이다. 젖산 발효는 일부 세균 및 근육세포와 같은 동물세포에서 일어나는 발효 반응이다.
세포에 산소가 존재하면 대다수의 생물은 발효를 하지 않고 세포 호흡을 한다. 그러나 조건혐기성 미생물은 산소의 존재하에서 발효를 통해 호흡을 수행한다. 때로는 산소가 존재하고 미토콘드리아에서 호기성 대사가 일어나더라도 피루브산이 대사될 수 있는 것보다 빠르게 생성된다면, 발효가 일어나게 된다.
젖산 탈수소효소는 피루브산을 젖산으로 환원시키며, 이 과정에서 NADH를 NAD+로 산화시키는 반응을 촉매한다.
동형젖산 발효(homolactic fermentation)는 1분자의 포도당을 2분자의 젖산으로 전환한다. 그에 반해서 이형젖산 발효(heterolactic fermentation)는 포스포케톨레이스 경로라고 불리는 과정에서 젖산 이외에 이산화 탄소와 에탄올을 생성한다.
젖산 발효 역사
화학자들은 19세기에 유기화학의 몇 가지 기본 개념들을 발견했다. 발효 과정에 특히 관심이 많았던 프랑스의 화학자 조제프 루이 게이뤼삭은 수제자 중 한 명인 유스투스 폰 리비히에게 이러한 관심을 전했다. 수 년의 차이를 가지고 게이뤼삭과 리비히는 동료들과 함께 오늘날 우리가 알고 있는 젖산 분자의 화학 구조를 기술했다. 그들은 발효 과정을 순수 화학적인 과정으로 이해했다. 이는 현미경을 사용해서는 알 수 없고, 화학 촉매제에 의해 최적화될 수 있다는 것을 의미한다. 1857년 프랑스의 과학자 루이 파스퇴르는 최초로 미생물의 발효 산물로 젖산을 서술하였다. 이 기간 동안 파스퇴르는 릴 대학에서 근무하고 있었으며, 현지의 양조장에서 발효 문자와 관련하여 파스퇴르에게 자문을 구했다. 파스퇴르가 양조장을 둘러보니 양조장의 설비가 썩 좋지 않았으며 양조장에서 미생물들에 의해 젖산 발효와 알코올 발효가 둘 다 일어나고 있음을 발견했다. 파스퇴르는 파리에서 이러한 발견들에 대한 연구를 계속하였으며, 리비히와 그의 추종자들로 대표되는 순수 화학적인 견해에 반박하는 이론을 발표했다. 파스퇴르는 오늘날에도 여전히 받아들여지고 있는 발효에 관한 개념을 설명하였는데, 리비히는1873년에 사망할 때까지 파스퇴르가 설명한 개념을 받아들이기를 거부했다. 파스퇴르가 발효 과정의 모든 세부적인 사항들을 밝혀내진 않았지만, 파스퇴르는 미생물이 어떻게 젖산 발효를 일으키는지에 대한 주요 메커니즘을 밝혀냈다.
젖산 발효 역사
파스퇴르의 연구 이전에는 발효의 화학적인 과정이 제대로 설명되지 않았지만, 사람들은 식량 생산을 위해 미생물에 의한 젖산 발효를 훨씬 이전부터 사용해왔다. 고고학적 발견물의 화학적인 분석은 우유의 발효가 역사시대 이전에 사용되었다는 것을 보여주었고, 그 첫 번째 적용은 아마도 신석기 혁명의 일부분이었을 것이다. 우유는 자연적으로 젖산균을 함유하고 있기 때문에, 적절한 온도에서 자발적으로 일어나는 발효 과정은 분명히 발견할 수 있었을 것이다. 성인은 우유를 소화하는데 어려움을 겪을 수도 있기 때문에, 우유의 발효 메커니즘에 관심을 가지게 되었다. 실제로 젖산균(유산균)은 젖당을 소화하는데 필요한 효소를 함유하고 있으며, 발효 과정동안 개체군이 활발하게 증식한다. 그러므로 짧은 시간 동안 발효시킨 우유도 젖당을 소화시킬 수 있는 충분한 효소를 함유하고 있기 때문에, 어른도 우유를 수월하게 섭취할 수 있게 되었다. 더 오랜 시간을 발효시켜도 안전하였으며, 이는 치즈를 만드는데 이용되었다. 이 과정은 아주 오래 전에 발견되었는데, 최초로 작성된 문서는 쐐기 문자로 기록된 치즈 생산의 조리법이며 나중에 바빌로니아와 이집트의 문서에 기록되었다. 흥미로운 것은 발효된 유제품의 경쟁 우위에 관한 이론이다. 이 이론의 아이디어는 최초로 정착 생활을 하면서 농경을 시작한 무리의 여성이 우유 섭취로 인한 추가적인 젖당의 섭취 덕분에 아이를 낳은 다음, 그 다음 아이를 가지는 시기를 단축시킬 수 있었다는 것이다. 이러한 요인은 농경사회가 수렵채집사회를 능가하는데 중요한 이점을 제공했을 것이다.