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아미노산 일반 구조
두 가지 아미노산은 보통의 pH에서 음이온인 곁사슬을 가지고 있다. 이러한 아미노산은 보통 카복실산으로 같이 지칭되지만 가장 적절한 pH 값에서 탈양성자화되기 때문에 보다 정확하게는 카복실산염(영어: carboxylate)이라고 한다. 음이온성 카복실산염 작용기는 포유류의 위에서와 같이 pH가 매우 낮은 환경에서 작용하는 펩신과 같은 효소를 제외하고 모든 환경에서 브뢴스테드 염기로 작용한다.
중성  pH에서 양이온인 곁사슬을 가지고 있는 3가지 아미노산이 있다(히스티딘에는 양이온 및 중성 형태가 모두 존재한다.). 이들은 일반적으로 염기성 아미노산이라고 불리지만, 이 용어는 오해의 소지가 있다. 히스티딘은 중성 pH에서 브뢴스테드산과 브뢴스테드 염기로 작용할 수 있으며, 리신은 브뢴스테드 산으로 작용하며, 아르기닌은 고정된 양전하를 가지며 중성 조건에서 이온화되지 않는다. 히스티디늄(histidinium), 리스늄(lysinium), 아르기니늄(argininium)이라는 명칭이 구조에 대한 더 정확한 명칭이지만 기본적으로 통용되지 않는다.
아미노산 일반 구조
NH+3−CXY−CXY−CO−2 구조의 아미노산들, 예를 들어 β-알라닌, 카르노신 및 몇 가지 다른 펩타이드들의 구성 성분은 β-아미노산이다. NH+3−CXY−CXY−CXY−CO−2의 구조를 갖는 것은 γ-아미노산이고, 여기서 X와 Y는 2개의 치환기(그 중 하나는 일반적으로 H임)이다.
수용액의 적당한 pH에서 아미노산은 양쪽성 이온으로 존재하는데, 즉 하전된 상태에서  –NH+3와 –CO−2가 둘 다 있는 쌍극자 이온으로 존재하므로 전체 구조는 NH+3−CHR−CO−2이다. 생리학적 pH에서 소위 "중성 형태"인 −NH2−CHR−CO2H는 측정 가능한 정도로 존재하지 않는다. 실제 구조에서 두 개의 전하를 합하면 0이 되지만 순 전하가 0인 화학종을 "하전되지 않았다"라고 하는 것은 잘못된 것이다.
아미노산 일반 구조
매우 낮은 pH(pH 3 미만)에서 카복실기는 양성자화되고 구조는 NH+3−CHR−CO2H이 된다. 이것은 포유류의 위 및 리소좀과 같은 산성 환경에서 활성인 펩신과 같은 효소와 관련이 있지만 세포 내 효소에는 크게 적용되지 않는다. 매우 높은 pH(pH 10 초과, 생리학적 조건에서는 일반적으로 볼 수 없음)에서 아미노기는 탈양성자화되어 NH2−CHR−CO−2를 생성한다.
아미노산 일반 구조
산과 염기에 대한 다양한 정의가 화학에서 사용되지만 수용액에서 유용한 유일한 정의는 브뢴스테드의 정의이다. 브뢴스테드의 정의에 따르면 산은 다른 화학종에게 양성자를 줄 수 있는 화학종이고 염기는 양성자를 받을 수 있는 화학종이다. 이 기준은 위의 그림에서 그룹에 라벨을 지정하는데 사용된다. 아스파르트산과 글루탐산은 브뢴스테드 염기로 작용하는 주요 그룹이며, 이들을 산성 아미노산(C 말단과 함께)이라고 언급하는 것은 완전히 잘못된 것이며 오해의 소지가 있다. 마찬가지로 소위 염기성 아미노산(이 역시 잘못된 것이며, 오해의 소지가 있다)으로 불리는 아미노산에는 브뢴스테드 산과 염기로 둘 다 작용하는 하나(히스티딘), 주로 브뢴스테드 산으로 작용하는 하나(리신), 고정된 양전하를 가지고 있어서 일반적으로 산-염기 거동과 관련이 없는 하나(아르기닌)가 포함된다. 또한 중성 pH에서 주로 산으로 작용하는 티로신과 시스테인은 보통 일반적인 분류에서 잊혀진다.
전하를 띠지 않는 곁사슬이 있는 아미노산의 경우 두 pKa 값 사이의 pH 값에서 양쪽성 이온이 우세하지만 소량의 순 음이온 및 순 양이온과 평형 상태로 공존한다. 두 pKa 값 사이의 중간 지점에서 미량의 순 음이온과 미량의 순 양이온은 균형을 이루기 때문에 존재하는 모든 형태의 평균 순 전하는 0이 된다. 이 pH는 등전점(pI)로 알려져 있으며, pI = ⁠1/2⁠(pKa1 + pKa2)로 계산할 수 있다.
하전된 곁사슬이 있는 아미노산의 경우 곁사슬의 pKa가 관련된다. 따라서 음전하로 하전된 곁사슬을 갖는 아스파르트산 또는 글루탐산의 경우 말단 아미노기는 본질적으로 완전히 하전된 형태인 −NH+3이지만, 이 양전하는 C 말단의 카복실기가 음으로 하전된 상태에 의해 균형을 이룰 필요가 있다. 이것은 두 카복실기의  pKa 값의 중간에서 일어나며, pI = ⁠1/2⁠(pKa1 + pKa(R)), 여기서 pKa(R)은 곁사슬의 pKa이다.
글루탐산(아스파르트산과 유사) 뿐만 아니라 양전하로 하전된 곁사슬을 가지고 있는 시스테인, 히스티딘, 리신, 티로신, 아르기닌을 포함한 이온화가 가능한 곁사슬을 가지고 있는 다른 아미노산에도 유사한 고려 사항이 적용된다.
아미노산은 전기영동시 등전점에서 이동성이 0이지만, 이러한 움직임은 단일 아미노산에서 보다 펩타이드와 단백질에서 더 일반적으로 이용된다. 양쪽성 이온은 등전점에서 최소 용해도를 가지며 일부 아미노산들(특히 비극성 곁사슬을 가지고 있는 아미노산 포함)은 pH를 필요한 등전점으로 조정하여 물에 침전시켜 분리할 수 있다.
아미노산 물리화학적 특성
20가지의 표준 아미노산은 특성에 따라 분류할 수 있다. 특성을 결정하는 중요한 요소로는 전하, 친수성, 소수성, 크기, 작용기 등이 있다. 이러한 특성은 단백질의 구조와 단백질-단백질 상호작용에 영향을 미친다. 수용성 단백질은 소수성 잔기(류신, 아이소류신, 발린, 페닐알라닌, 트립토판)가 단백질의 중간에 묻혀 있는 경향이 있는 반면, 친수성 곁사슬은 수용성 용매에 노출되어 있다. 생화학에서 잔기는 다당류, 단백질, 핵산의 중합체 사슬 내의 특정 단량체를 나타낸다. 내재성 막 단백질은 지질 이중층에 자신을 고정시키는 노출된 소수성 아미노산의 외부 고리를 갖는 경향이 있다. 일부 외재성 막 단백질은 표면의 막에 자신을 고정시키는 소수성 아미노산 부분이 있다. 유사한 방식으로 양전하를 띤 분자에 결합하는 단백질은 글루탐산 및 아스파르트산과 같은 음전하를 띤 아미노산이 풍부한 표면을 가지고 있는 반면, 음전하를 띤 분자에 결합하는 단백질은 리신 및 아르기닌과 같은 양전하를 띤 아미노산이 풍부한 표면을 가지고 있다. 예를 들어 리신과 아르기닌은 핵산 결합 단백질의 복잡성이 낮은 영역에 매우 풍부하다. 아미노산 잔기에 대한 다양한 소수성 척도가 있다.
아미노산 물리화학적 특성
일부 아미노산은 다른 시스테인 잔기에 대한 공유 결합인 이황화 결합을 형성할 수 있는 시스테인, 폴리펩타이드 골격에 대한 고리형 구조를 형성하는 프롤린, 다른 아미노산들보다 더 유연한 글리신과 같은 특별한 특성을 가지고 있다.
또한 글리신과 프롤린은 진핵생물 및 원핵생물 단백질의 복잡성이 낮은 영역 내에서 매우 풍부한 반면 시스테인, 페닐알라닌, 트립토판, 메티오닌, 발린, 류신, 아이소류신과 같은 반응성이 높거나 복잡하거나 소수성 아미노산의 경우 반대(과소 표현됨)가 관찰되었다.
많은 단백질들은 다양한 번역 후 변형을 거치면서 추가적인 작용기들이 아미노산의 곁사슬에 부착된다. 일부 번역 후 변형에서 소수성 지질단백질, 또는 친수성 당단백질이 생성될 수 있다. 이러한 유형의 변형을 통해 단백질을 막에 가역적으로 표적화할 수 있다. 예를 들어 일부 신호전달 단백질의 시스테인 잔기에 지방산인 팔미트산을 첨가 및 제거하면 단백질을 세포막에 부착시켰다가 분리시킬 수 있다.
비록 한 문자 약어가 표에 표시되어 있지만 IUPAC-IUBMB는 "한 문자 약어의 사용은 긴 서열을 비교할 때로 제한되어야 함"을 권장하고 있다.
아미노산 물리화학적 특성
일부 생물종에서는 일반적으로 종결 코돈으로 해석되는 코돈에 의해 암호화되는 두 가지 추가적인 아미노산이 있다.
특정 아미노산 코드 외에도 플레이스홀더는 펩타이드 또는 단백질의 화학적 또는 결정학적 분석이 잔기의 정체를 확실하게 결정할 수 없는 경우에 사용된다. 이들은 또한 보존된 단백질 서열 모티프를 요약하는 데 사용된다. 유사한 잔기의 세트를 나타내는 단일 문자의 사용은 축퇴 염기에 대한 약어 코드의 사용과 유사하다.
Unk는 때때로 Xaa 대신 사용되지만 덜 표준적이다.
Ter 또는 * (종결에서)는 종결 코돈이 존재할 때 단백질의 돌연변이 표기법으로 사용된다.
또한 많은 비표준 아미노산에는 특정 코드가 있다. 예를 들어 보르테조밉 및 MG132와 같은 여러 펩타이드 약물들은 인공적으로 합성되며 특정 코드가 있는 보호기를 유지한다. 보르테조밉은 Pyz–Phe–boroLeu이고 MG132는 Z–Leu–Leu–Leu–al이다. 단백질 구조의 분석을 돕기 위해 광반응성 아미노산 유사체를 사용할 수 있다. 여기에는 포토류신(pLeu)과 포토메티오닌(pMet)이 포함된다.
아미노산 생화학에서의 생성 및 기능
카복실기 옆의 α-탄소 원자에 아미노기가 부착된 아미노산은 단백질 합성에 참여하기 때문에 생물체에서 중요한 역할을 한다. 이들은 2-아미노산 알파-아미노산 또는 α-아미노산으로 알려져 있다. 대부분의 경우 일반식이 H2NCHRCOOH이며, 여기서 R기는 곁사슬로 알려진 유기 치환기이다. 보통 아미노산이라는 용어는 이들을 구체적으로 언급하는 데 사용된다. 여기에는 22가지의 단백질생성성 아미노산이 포함되며, 이 아미노산들은 펩타이드 사슬(폴리펩타이드)로 결합하여 방대한 단백질 배열의 빌딩 블록을 형성한다. 이들은 모두 L-입체 이성질체("왼손" 거울상 이성질체)이지만 일부 D-아미노산("오른손" 거울상 이성질체)는 세균 피막, 신경조절물질(D-세린) 및 일부 항생제에서 발견된다.
아미노산 생화학에서의 생성 및 기능
많은 단백질생성성 아미노산 및 단백질비생성성 아미노산은 생물학적 기능을 가지고 있다. 예를 들어 사람의 뇌에서 글루탐산(표준 아미노산) 및 γ-아미노뷰티르산(GABA, 비표준 γ-아미노산)은 각각 주요 흥분성 신경전달물질 및 억제성 신경전달물질이다. 결합 조직인 콜라겐의 주성분인 하이드록시프롤린은 프롤린으로부터 합성된다. 글리신은 적혈구에서 사용되는 포르피린 생합성의 전구체이다. 카르니틴은 지질 수송에 사용된다. 9가지의 단백질생성성 아미노산은 인체에서 다른 화합물로부터 생성할 수 없어서 음식물을 통해 섭취해야 하기 때문에 필수 아미노산이라고 불린다. 다른 아미노산들은 특정 연령이나 의학적 상태에 대해 조건부로 필수적일 수 있다. 필수 아미노산도 생물종에 따라 다를 수 있다. 생물학적 중요성 때문에 아미노산은 영양에 중요하며 일반적으로 영양 보충제, 비료, 사료 및 식품 산업에 사용된다. 산업적 용도로는 약물, 생분해성 플라스틱 및 카이랄성 촉매 생산 등이 있다.
아미노산 생화학에서의 생성 및 기능
아미노산은 단백질의 전구체이다. 아미노산들은 탈수 축합 반응에 의해 서로 결합하여 펩타이드라고 하는 짧은 중합체 사슬이나 폴리펩타이드 또는 단백질이라고 하는 더 긴 중합체 사슬을 형성한다. 이들 사슬은 선형이고 가지가 없으며 각 아미노산 잔기들이 서로 펩타이드 결합에 의해 연결되어 있다. 자연에서 유전 물질인 DNA 및 RNA에 의해 암호화된 단백질을 만드는 과정을 번역이라고 하며, 리보솜이라고 하는 리보자임에 의해 신장되는 단백질에 아미노산이 단계적으로 첨가된다. 아미노산이 첨가되는 것은 생물의 유전자 중 하나의 RNA 사본인 mRNA 주형의 유전 부호에 따른다.
아미노산 생화학에서의 생성 및 기능
22가지 아미노산은 폴리펩타이드에 자연적으로 통합되며 단백질생성성 아미노산 또는 천연 아미노산이라고 불린다. 이 중 20가지는 보편적인 유전 부호에 의해 암호화된다. 나머지 2가지인 셀레노시스테인과 피롤리신은 독특한 합성 메커니즘에 의해 단백질에 통합된다. 셀레노시스테인은 번역되는 mRNA에 SECIS 요소가 포함될 때 단백질에 통합되며 UGA 코돈은 종결 코돈 대신 셀레노시스테인을 암호화하게 된다. 피롤리신은 일부 메테인생성 고세균에 의해 메테인을 생성하는 데 사용하는 효소에서 사용된다. 피롤리신은 다른 생물에서 일반적으로 종결 코돈으로 사용되는 UAG 코돈에 의해 암호화된다. 이 UAG 코돈은 PYLIS 하류 서열의 뒤를 따른다.
여러 독립적인 진화 연구들에 따르면 글리신, 알라닌, 아스파르트산, 발린, 세린, 프롤린, 글루탐산, 류신, 트레오닌은 초기 유전 부호를 구성하는 아미노산의 부류에 속할 수 있는 반면 시스테인, 메티오닌, 티로신, 트립토판, 히스티딘, 페닐알라닌은 유전 부호에 나중에 추가된 아미노산의 부류로 구분할 수 있다.
아미노산 생화학에서의 생성 및 기능
보편적인 유전 부호의 코돈에 의해 직접적으로 암호화되어 있는 20가지의 아미노산들을 표준 아미노산이라고 한다. 메티오닌의 변형된 형태인 N-폼일메티오닌은 보통 세균, 미토콘드리아 및 엽록체에서 단백질의 맨 첫 번째 아미노산으로 메티오닌 대신에 사용된다. 이 외의 다른 아미노산들은 비표준 아미노산이라고 한다. 대부분의 비표준 아미노산은 단백질비생성성 아미노산(즉, 번역 중에 단백질에 통합될 수 없음)이지만, 그 중 2가지는 단백질생성성 아미노산이다. 이 두 가지 아미노산은 보편적인 유전 부호에 의해 암호화되지 않은 정보를 이용하여 번역 과정에서 단백질에 통합될 수 있다.
아미노산 생화학에서의 생성 및 기능
이 두 가지 비표준 단백질생성성 아미노산은 셀레노시스테인(대부분의 진핵생물 뿐만 아니라 많은 원핵생물에 존재하지만 DNA에 의해 직접적으로 암호화되어 있지는 않음)과 피롤리신(일부 고세균 및 적어도 하나의 세균에서만 발견됨)이다. 이러한 비표준 아미노산의 단백질로의 통합은 드물다. 예를 들어 사람의 25가지 단백질은 1차 구조에 셀레노시스테인을 포함하며 구조적으로 특성화된 효소(셀레노효소)는 활성 부위의 촉매 부분에 셀레노시스테인을 사용한다. 피롤리신과 셀레노시스테인은 변이 코돈을 통해 암호회된다. 예를 들어 셀레노시스테인은 종결 코돈과 SECIS 요소에 의해 암호화된다.
N-폼일메티오닌(세균, 미토콘드리아, 엽록체에서 단백질의 맨 첫 번째 아미노산인 경우가 많음)은 일반적으로 별도의 단백질생성성 아미노산이 아난 메티오닌의 한 형태로 간주된다. 자연에서 발견되지 않는 코돈-tRNA 조합은 또한 유전 부호를 확장하고 단백질비생성성 아미노산을 포함하는 알로단백질로 알려진 새로운 단백질을 형성하는 데 사용될 수 있다.
아미노산 생화학에서의 생성 및 기능
22가지의 단백질생성성 아미노산 외에도 많은 단백질비생성성 아미노산들이 알려져 있다. 이들은 단백질(예: 카르니틴, GABA, 레보티록신)에서 발견되지 않거나 세포의 번역 체계에 의해 직접적으로 분리되어 생성되지 않는다(예: 하이드록시프롤린 및 셀레노메티오닌).
단백질에서 발견되는 단백질비생성성 아미노산은 번역 후 변형에 의해 형성된다. 이러한 변형은 보통 단백질의 기능이나 조절에 필수적이다. 예를 들어 글루탐산의 카복실화는 칼슘 양이온과 더 잘 결합하게 하고, 콜라겐에는 프롤린의 하이드록실화에 의해 생성된 하이드록시프롤린이 포함되어 있다. 또 다른 예는 리신 잔기의 변형을 통한 번역 개시인자 EIF5A에서 하이퓨신의 형성이다. 이러한 변형은 또한 단백질의 국재화(局在化, localization)를 결정할 수 있으며, 예를 들어 긴 소수성 작용기를 추가하면 단백질이 인지질 막에 결합할 수 있다.
아미노산 생화학에서의 생성 및 기능
일부 단백질비생성성 아미노산은 단백질에서 발견되지 않는다. 예로는 2-아미노아이소뷰티르산 및 신경전달물질인 γ-아미노뷰티르산이 있다. 단백질비생성성 아미노산은 표준 아미노산의 대사 경로에서 대사 중간생성물로 종종 생성된다. 예를 들어 오르니틴과 시트룰린은 아미노산 분해 대사의 일부인 요소 회로에서 생성된다(아래 참조). 생물학에서 α-아미노산의 우세에 대한 드문 예외는 β-아미노산인 β-알라닌(3-아미노프로판산)이며, 이는 식물과 미생물에서 조효소 A의 구성 요소인 판토텐산(비타민 B5)의 합성에 사용된다.
20가지 표준 아미노산은 음식물로부터 인체로 흡수되면 단백질, 기타 생체분자들을 합성하는 데 사용되거나 에너지원으로 사용되기 위해 암모니아와 이산화 탄소로 산호된다. 산화 경로는 아미노기전이효소에 의한 아미노기의 제거로부터 시작된다. 그런 다음 아미노기는 요소 회로로 들어간다. 아미노기 전이반응의 다른 산물은 시트르산 회로로 들어가는 케토산이다. 포도당생성성 아미노산은 또한 포도당신생합성을 통해 포도당으로 전환될 수 있다. 20가지 표준 아미노산들 중 9가지(히스티딘, 아이소류신, 류신, 리신, 메티오닌, 페닐알라닌, 트레오닌, 트립토판, 발린)는 인체가 정상적인 성장에 필요한 수준으로 다른 화합물로부터 합성할 수 없기 때문에 필수 아미노산이라고 불리며, 따라서 이들은 음식물로부터 섭취해야 한다. 또한 시스테인, 티로신, 아르기닌은 준필수 아미노산으로 간주되며, 타우린은 어린이에게 준필수 아미노설폰산으로 간주된다. 이러한 단량체를 합성하는 대사 경로는 완전히 밝혀지지 않았다. 필요한 양은 또한 개인의 나이와 건강에 따라 다르기 때문에 일부 아미노산에 대한 식이 요구량에 대해서 일반적인 설명을 하기는 어렵다. 비표준 아미노산인 β-메틸아미노-L-알라닌(BMAA)에 대한 식이 노출은 근위축성 측삭경화증을 포함한 사람의 신경퇴행성 질환과 관련이 있다.
사람에서 단백질비생성성 아미노산은 신경전달물질인 γ-아미노뷰티르산(GABA)의 생합성과 같은 대사 중간생성물로서 중요한 역할을 한다. 많은 아미노산들이 다음의 예와 같은 다른 분자들을 합성하는 데 사용된다.
일부 비표준 아미노산은 식물의 초식동물에 대한 방어 수단으로 사용된다. 예를 들어, 카나바닌은 많은 콩류에서 발견되는 아르기닌의 유사체이며, 특히 카나발리아 글라디아타(Canavalia gladiata)에서 다량으로 발견된다. 이 아미노산은 곤충과 같은 포식자로부터 식물을 보호하고 일부 유형의 콩류는 가공하지 않고 먹으면 사람에게 질병을 유발할 수 있다. 단백질비생성성 아미노산인 미모신은 다른 콩과 식물, 특히 은자귀나무(Leucaena leucocephala)에서 발견된다. 이 화합물은 티로신의 유사체이며, 이러한 식물을 뜯어먹는 동물을 독살시킬 수 있다.
아미노산 산업에서의 용도
아미노산은 산업에서 다양한 용도로 사용되지만 주요 용도는 동물 사료의 첨가제이다. 대두와 같은 이러한 사료의 많은 벌크 성분은 수준이 낮거나 일부 필수 아미노산이 부족하기 때문에 아미노산을 필요로 한다. 리신, 메티오닌, 트레오닌, 트립토판은 이러한 사료의 생산에서 상당히 중요하다. 이러한 산업에서 아미노산은 또한 보충제에서 무기 염류 흡수를 개선하기 위해 금속 양이온을 킬레이트화하는 데 사용되며, 이는 이러한 동물의 건강이나 생산성을 향상시키는 데 필요할 수 있다.
식품 산업은 또한 아미노산, 특히 향미 증강제로 사용되는 글루탐산과 저칼로리 인공 감미료로 사용되는 아스파르탐(아스파르틸페닐알라닌 1-메틸 에스터)의 주요 소비처이다. 동물의 영양에 사용되는 것과 유사한 기술이 무기 염류의 흡수를 개선하고 무기 염류 보충의 부정적인 부작용을 줄임으로써 빈혈과 같은 무기 염류 결핍 증상을 완화시키기 위해 사람을 대상으로 한 영양 산업에서 사용된다.
아미노산 산업에서의 용도
아미노산의 킬레이트화 능력은 철 황백증과 같은 무기 염류 결핍을 개선하기 위해 식물에 무기 염류 전달을 촉진하기 위한 용도로 농업용 비료에 사용되었다. 이 비료는 또한 결핍이 발생하는 것을 방지하고 식물의 전반적인 건강을 개선하는 데 사용된다. 나머지 아미노산들은 의약품 및 화장품의 합성에 사용된다.
유사하게 일부 아미노산 유도체들은 제약 산업에서 사용된다. 예로는 우울증의 실험적 치료에 사용되는 5-하이드록시트립토판(5-HTP), 파킨슨병 치료에 사용되는 L-다이하이드록시페닐알라닌(L-DOPA), 오르니틴 탈카복실화효소를 저해하여 수면병 치료에 사용되는 에플로르니틴 등이 있다.
2001년부터 40가지의 비천연 아미노산들이 단백질에 추가되어 고유한 코돈(리코딩)을 생성하고 이에 상응하는 다양한 물리화학적 및 생물학적 특성을 지닌 tRNA와 아미노아실-tRNA 합성효소의 쌍을 생성하여 단백질의 구조 및 기능을 탐색하거나 신규 또는 강화된 단백질을 생성하는 도구로 사용된다.
아미노산 산업에서의 용도
널로머는 이론상 아미노산을 암호화하고 있는 코돈이지만 자연에서 이 코돈을 사용하여 다른 아미노산을 사용하는 것에 대한 선택적 편향이 있다. 예를 들어 세균은 아르기닌에 대한 코돈으로 AGA 대신 CGA를 사용하는 것을 선호한다. 이것은 게놈에 나타나지 않는 일부 서열을 생성한다. 이러한 특성을 활용하여 새로운 선택적 항암제를 만들고 범죄 현장 조사에서 DNA 샘플의 교차 오염을 방지하는 데 사용할 수 있다.
아미노산은 저비용 공급 원료로서 중요하다. 이들 화합물은 거울상 이성질체의 순수한 빌딩 블록으로서 카이랄 풀 합성에 사용된다.
아미노산은 비대칭 수소화 반응과 같은 전구체 카이랄 촉매로 조사되었지만 상업적 응용은 존재하지 않는다.
아미노산은 환경 친화적인 포장재와 약물 전달 및 보철 임플란트에 활용되는 생분해성 고분자의 구성 요소로 간주되어 왔다. 이러한 재료의 흥미로운 예는 일회용 기저귀 및 농업에 활용될 수 있는 수용성 생분해성 중합체인 폴리아스파르트산이다. 용해도와 금속 이온을 킬레이트화하는 능력으로 인해 폴리아스파르트산은 생분해성 스케일링 방지제 및 부식 방지제로도 사용되고 있다. 또한 방향족 아미노산인 티로신은 폴리카보네이트 제조에서 비스페놀 A와 같은 페놀을 대체할 수 있는 것으로 간주되었다.
아미노산 합성
아미노산의 상업적 생산은 일반적으로 탄소원으로 포도당을 사용하여 개별 아미노산을 과잉 생산하는 돌연변이 세균에 의존한다. 일부 아미노산은 합성 중간생성물의 효소적 전환으로 생성된다. 예를 들어 2-아미노싸이아졸린-4-카복실산은 L-시스테인의 산업적 합성에서의 중간생성물이다. 아스파르트산은 분해효소를 사용하여 푸마르산에 암모니아를 첨가하여 생성된다.
식물에서 질소는 먼저 미토콘드리아에서 α-케토글루타르산과 암모니아로부터 형성된 글루탐산 형태의 유기 화합물로 동화된다. 다른 아미노산의 경우 식물은 아미노기를 글루탐산에서 다른 α-케토산으로 전이시키기 위해 아미노기전이효소를 사용한다. 예를 들어 아스파르트산 아미노기전이효소는 글루탐산과 옥살로아세트산을 α-케토글루타르산과 아스파르트산으로 전환시킨다. 다른 생물들도 아미노산 합성을 위해 아미노기전이효소를 사용한다.
아미노산 합성
비표준 아미노산은 일반적으로 표준 아미노산의 변형을 통해 형성된다. 예를 들어 호모시스테인은 황전환 경로를 통해 또는 대사 중간생성물인 S-아데노실메티오닌을 통한 메티오닌의 탈메틸화에 의해 형성되는 반면, 하이드록시프롤린은 프롤린의 번역 후 변형에 의해 만들어진다.
미생물과 식물은 흔하지 않는 많은 아미노산들을 합성한다. 예를 들어 일부 미생물들은 2-아미노아이소뷰티르산 및 알라닌의 황화물 가교 유도체인 란티오닌을 생성한다. 이 두 가지 아미노산은 모두 알라메티신과 같은 펩타이드성 란티바이오틱스에서 발견된다. 식물에서 1-아미노사이클로프로페인-1-카복실산은 식물 호르몬인 에틸렌 생성에서의 대사 중간생성물인 작은 이치환된 고리형 아미노산이다.
아미노산 반응
아미노산은 구성 작용기의 예상되는 반응을 겪는다.
한 아미노산의 아미노기와 다른 아미노산의 카복실기가 반응하여 펩타이드 결합을 형성하여 결합될 수 있다. 이러한 아미노산들의 중합 반응을 통해 단백질이 생성된다. 두 개의 아미노산이 펩타이드 결합으로 연결될 때 물이 생성된다. 세포에서 이 반응은 직접적으로 일어나지 않는다. 대신에 아미노산은 먼저 에스터 결합을 통해 tRNA 분자에 부착되어 활성화된다. 이 아미노아실-tRNA는 아미노아실-tRNA 합성효소에 의해 수행되는 ATP 의존성 반응으로 생성된다. 이 아미노아실-tRNA는 리보솜의 기질이 되며, 이는 에스터 결합에서 신장되는 단백질 사슬의 아미노기의 공격을 촉매한다. 이러한 메커니즘의 결과로 리보솜에 의해 만들어지는 모든 단백질들은 N-말단에서 시작하여 C-말단 쪽으로 합성된다.
아미노산 반응
그러나 모든 펩타이드 결합들이 이런 방식으로 형성되는 것은 아니다. 몇몇 경우에 펩타이드는 특정 효소에 의해 합성된다. 예를 들어 트라이펩타이드인 글루타티온은 산화 스트레스에 대한 세포 방어의 필수적인 부분이다. 이 펩타이드는 유리 아미노산으로부터 두 단계로 합성된다. 첫 번째 단계에서 γ-글루타밀시스테인 합성효소는 글루탐산의 곁사슬에 있는 카복실기(이 곁사슬의 γ 탄소)와 시스테인의 아미노기 사이에 펩타이드 결합을 형성하게 하여 글루탐산과 시스테인을 축합한다. 이 다이펩타이드는 글루타티온 합성효소에 의해 글리신과 축합되어 글루타티온을 형성한다.
화학에서 펩타이드는 다양한 반응에 의해 합성된다. 고체상 펩타이드 합성에서 가장 많이 사용되는 것 중 하나는 아미노산의 방향족 옥심 유도체를 활성화 단위로 사용하는 것이다. 이들은 고체 수지 지지체에 부착된 신장되는 펩타이드 사슬에 순서대로 첨가된다. 펩타이드 라이브러리는 고속대량 스크리닝을 통한 약물 발견에 사용된다.
아미노산 반응
작용기의 조합은 아미노산이 금속-아미노산 킬레이트에 대한 효과적인 다좌 리간드가 될 수 있도록 한다. 또한 아미노산의 다양한 곁사슬들은 화학 반응을 겪을 수 있다.
아미노산 분해는 보통 아미노기를 α-케토글루타르산으로 전이시켜 글루탐산을 생성하는 과정에서 탈아미노화를 수반한다. 이 과정에는 보통 아미노산 합성 동안 아미노화에 사용되는 것과 동일한 아미노기전이효소가 사용된다. 많은 척추동물에서 아미노기는 요소 회로를 통해 제거되고 요소의 형태로 배설된다. 아미노산 분해에서 요소 대신에 요산이나 암모니아를 생성할 수도 있다. 예를 들어 세린 탈수효소는 세린을 피루브산과 암모니아로 전환한다. 하나 이상의 아미노기를 제거한 후 아미노산의 나머지 부분은 때때로 새로운 아미노산을 합성하는 데 사용되거나 또는 오른쪽 그림에서 자세히 설명된 대로 해당과정이나 시트르산 회로로 들어가 에너지로 사용될 수 있다.
아미노산은 전이 금속 아미노산 착물을 형성하는 두 자리 리간드이다.
아미노산 화학적 분석
유기물의 총 질소 함량은 주로 단백질의 아미노기에 의해 결정된다. 총 켈달 질소(total Kjeldahl nitrogen, TKN)는 일반적으로 폐수, 토양, 식품, 사료 및 유기물의 분석에 널리 사용되는 질소 측정법이다. 이름에서 알 수 있듯이 켈달법이 적용된다. 더 민감한 방법을 사용할 수도 있다.
히라가나
히라가나(일본어: ひらがな, 영어: Hiragana)는 일본어에서 사용하는 두 가지 가나 가운데 하나다. 가타카나는 주로 외래어 표기 등에 쓰고, 히라가나는 다음과 같은 용도로 쓴다.
히라가나는 여성이 많이 썼다고 한다. 그래서 온나데(일본어: おんなで)라고 불린 적도 있다. 이런 이유로 히라가나는 여자들만 쓰는 글이라 하여 오랫동안 일본 공용 문서에서 가타카나와 한자(칸지)만 사용했다. 현재 일본 철도 역명판에는 히라가나와 칸지가 적혀 있다. 히라가나는 헤이안 시대부터 썼다고 알려져 있다. 일본 유아들도 가나를 배울 때 히라가나를 먼저 배우고 가타카나를 나중에 배우기 때문에 유아용 그림책 등에는 가타카나로 쓴 단어 위에 히라가나를 후리가나로 덧붙이기도 한다. 음절문자다.
한영 자판 상태에서 히라가나를 입력할 경우 ㄸ+한자 키를 누르면 된다. 가타카나는 장음 등 일부 문자를 제외하면 꼭 ㅃ+한자 조합을 해야 한다.
세로쓰기할 경우 한 줄은 위에서 아래로 쓰고, 줄은 오른쪽에서 왼쪽으로 쓴다. 가로쓰기의 경우 왼쪽에서 오른쪽으로 쓴다.
히라가나 역사
히라가나는 만요가나에서 왔다.
메이지 시대 이전에는 히라가나의 모양이 확실히 정해지지 않고, 여러 형태의 문자가 사용되었다. 메이지 시대의 학제 시행 후에야 위와 같은 자형이 표준화되어 쓰이기 시작했다. 위 이외의 구식 자형은 헨타이가나(変体仮名)라고 부른다.
토마스 만
토마스 만(독일어: Thomas Mann, 1875년 6월 6일 ~ 1955년 8월 12일)은 독일의 평론가이자 소설가이다. 사상적인 깊이, 높은 식견, 연마된 언어 표현, 짜임새 있는 구성 등에 있어서 20세기 독일 제일의 작가로 알려져 있다. 1929년 노벨 문학상을 비롯, 괴테 상 등 많은 상을 받았다.
토마스 만의 형은 급진적인 작가 하인리히 만이다. 그리고 6명의 자식 중 3명인 Erika Mann, 클라우스 만, Golo Mann들도 또한 독일의 중요한 작가로 성장했다.
토마스 만 생애
토마스 만은 평의원이며 곡물 상인이었던 토마스 요한 하인리히 만과 율리아 다 실바 브룬스 부부 사이에서 두 번째 아들로 독일의 뤼베크에서 태어났다. 어머니 율리아는 7살 때 독일로 망명한 부분적 독일계 브라질리안이다. 토마스 만의 아버지가 1891년에 돌아가시면서 회사는 청산되었다. 1893년 뮌헨으로 이주하여 보험 회사의 견습 사원이 되었다. 이때 첫 작품 <호의>가 잡지에 실리면서 문단에 데뷔하였다.
토마스 만은 뤼베크 체육관 기술 분야에 참가하면서, 뮌헨 대학과 기술대학에서 시간을 보내게 된다. 그 당시 그는 역사, 경제학, 미술역사, 문학등을 공부하게 되면서 언론계로 커리어를 준비하게 된다. 그는 이탈리아 팔레스트리나에서 살았던 1년을 제외하면 1891년부터 1933년까지 형이자 소설가인 하인리히와 함께 뮌헨에 거주하게 된다. 토마스 만은 보험회사에서 1894년에서 1895년까지 일을 하게 된다. 그가 Simplicissimus에서 글을 쓰기 시작하면서 작가로서의 커리어를 시작하게 된다. 토마스 만의 첫 번째 소설은 1898년에 출판된 "꼬마 프리데만 씨"이다.
토마스 만 생애
1901년 부유한 상인의 집안이 4대에 걸쳐 몰락하는 과정을 그린 장편 <부덴브로크스 가의 사람들>을 발표하여 문단에서의 자리를 굳혔다.
그가 동성애 관계를 가졌다는 여러 정황이 있으나 종국에는 카티아 프링스하임과 사랑에 빠졌다. 1905년, 그는 그녀와 결혼을 하며, 6명의 아이들을 낳았다.
제1차 세계 대전이 일어나자 <프리드리히와 대동맹> <비정치적 인간의 고찰> <독일 공화국에 대하여> 등 정치적 논설을 발표하고, 점차 구낭만주의적인 반지성주의를 벗어나, 새로운 휴머니즘을 품기 시작하였다. 1924년 12년간의 노력의 결정인 장편소설 <마의 산>을 발표하였는데, 이 소설은 손꼽히는 발전 소설로서 독일 문학사상 중요한 위치를 차지하고 있다.
1929년 토마스 만은 Nidden(Nida, 리투아니아)에 있는 어촌에 오두막을 가진다. 그 곳에는 독일 예술 공동체가 있었으며, 1930년에서 1932년 여름에는 "요셉과 그의 형제들(Joseph and his Brothers)"을 집필한다. 현재 이 오두막은 소규모 전시를 하면서 토마스 만에 대한 문화적인 중심이 됐다.
토마스 만 생애
1933년 나치스 정권 성립으로 조국을 떠나, 남프랑스·스위스 등을 거쳐, 1938년 미국에 이르렀다. 그 곳에서 프린스턴 대학에서 수업을 한다. 제2차 세계 대전 때는 높은 휴머니즘의 입장에서 민주주의 옹호를 위해 싸웠다.
1942년 그의 가족들은 캘리포니아 로스엔젤레스에 있는 Pacific Palisades로 이사를 한다. 그 곳에서 제2차 세계 대전이 끝날 때까지 살게 된다. 1944년 6월 23일, 토마스 만은 미국 시민권을 받게 된다. 1952년에 스위스, 취리히 근처에 있는 Kilchberg에서 살게 된다.
그는 독일을 규칙적으로 여행하긴 했지만, 그 후로 살지 않았다. 가장 유명한 독일 방문은 1949년 요한 볼프강 폰 괴테의 200주년이다.
1955년 취리히에 있는 한 병원에서 아테롬선 동맥 경화증으로 죽고, Kilchberg에 묻힌다. 많은 협회들이 그의 이름을 기린다.
토마스 만의 작품은 처음으로 H. T. Lowe-Porter가 번역했다. 그녀는 토마스 만의 작품을 영어권 사회에 크게 전파시켰다.
토마스 만 정치적인 관점
제1차 세계 대전 동안, 토마스 만은 카이저의 (독일의 빌헬름 2세) 보수주의를 지지하고 진보주의를 공격한다.
1930년 토마스 만은 베를린에서 "An Appeal to Reason"라는 연설을 한다. 그는 강하게 나치중심 사회주의를 비난하고 운동권들에 의한 반대를 격려한다. 이것은 그가 집필한 수많은 평론과 문학에서 나치를 공격한 것에서 알 수 있다. 동시에 그는 사회주의자들의 생각에 대해서 늘어나는 동정을 표현했다. 1933년 나치가 집권을 했을 당시, 토마스 만과 아내는 스위스에서 주말을 보냈다. 나치 정책에 대한 그의 매우 강력한 비난 때문에, 아들 클라우스는 돌아가지 말자고 권했다. 하지만 토마스 만의 책은 하인리히나 클라우스의 책들과는 달리, 히틀러 정권에 의해서 태워지지 않았다. 물론 그것은 그가 1929년 노벨상을 받았기 때문이다. 결국 1936년 나치 정권이 공식적으로 토마스 만의 독일 시민권을 빼앗아간다. 몇 달 후, 그는 캘리포니아로 이사를 가게 된다.
토마스 만 정치적인 관점
그러나 1933년 8월 26일이라고 기록된 개인적인 편지(그러나 2007년 8월 30일에 공개됐다)에서, 이미, 토마스 만은 나치즘에 대한 견해를 표현하고 있었고, 이것은 후에 "파우스투스 박사(Doktor Faustus)"와 일치한다. 이 소설에서, 토마스 만은 2차 대전에서 모든 잔인함에 대한 독일 국민에 대한 역사적인 책임감을 가진 몇몇 지역들을 언급한다.
전쟁 동안, 토마스 만은 반-나치 라디오 연설 시리즈(Deutsche Hörer! ("German listeners!"))를 만든다. 이것은 미국에서 녹음돼서 영국에 전해지고, BBC가 방송을 하게 되면서 독일 청취자들이 듣기를 원한다.
사회 비판가 Michael Harrington의 컬렉션 The Accidental Century에 있는 "Images of Disorder"는 토마스 만의 정치적 성형이 바뀌는 것을 설명한다.
하인리히 뵐
하인리히 뵐(Heinrich Böll 듣기 (도움말·정보), 1917년 12월 21일 ~ 1985년 7월 16일)은 독일의 소설가다.
하인리히 뵐 생애
1917년 쾰른에서 목공예 가문의 여섯 번째 아들로 태어났다. 전후 가장 먼저 두각을 나타낸 독일작가들 중 하나. 청소년기 나치 하에서 히틀러 유겐트의 유혹을 뿌리치고, 참여하지 않는다. 서점의 견습공으로 있다가, 카이저 빌헬름 김나지움을 졸업하고 1939년 쾰른대학교 독문학과에 입학하나 곧 제2차 세계대전에 징집되었다. 프랑스, 루마니아, 헝가리, 러시아 등지에서 복무한다. 4차례 부상당한 후 1945년 4월 미군에게 포로로 잡혀 2년이 지나 그의 나이 30에 전업작가가 된다. 전후 귀향하여 ‘전쟁에서 본 것’과 전후의 ‘폐허’에 대해서 쓰기 시작했다.
하인리히 뵐 생애
1949년 병사들의 절망적인 삶을 묘사한 『열차는 정확했다』를 시작으로, 참혹한 참전 경험과 전후 독일의 참상을 그린 작품들을 주로 발표했다. 1951년 '47그룹 문학상'을 받으면서 문인으로서의 위치를 다졌고, 1953년에 출간한 『그리고 아무 말도 하지 않았다』로 비평가와 독자들 모두로부터 찬사를 받으며 작가로서의 대성공을 거두었다. 이외에도 사회적으로 엄청난 반향을 일으킨 문제작 『카타리나 블룸의 잃어버린 명예』를 비롯해 『9시 반의 당구』, 『어느 광대의 견해』, 『신변 보호』 등의 작품을 집필했다. 1967년에는 독일 최고 권위의 문학상인 '게오르크 뷔흐너 상'을 수상했다.
1970년대에는 사회 참여가 더욱 적극적이 되었고 이에 따라 독일 사회와의 갈등도 심화되었다. 특히 1969년과 1972년 뵐은 귄터 그라스와 함께 사회민주당으로의 정권교체를 위해 선거 유세에 직접 참여하며 빌리 브란트를 적극 지지했다. 또한 1971년 독일인으로서는 최초로 국제 펜클럽 회장으로 선출되어 세계 곳곳에서 탄압받고 있는 작가와 지식인들의 석방을 위해 노력했다. 1971년에는 성취 지향 사회에 대한 저항을 담은 ≪여인과 군상≫을 발표하고 이듬해 노벨문학상을 수상했다. 1929년의 토마스 만 이후 독일이 이 상을 받은 것은 43년 만이었다. 그의 작품은 30개 이상의 언어로 번역되었고, 그는 아직까지 독일에서 가장 많이 읽히는 작가로 알려져 있다. 문학 작품뿐만 아니라 행동으로도 보다 나은 사회를 위한 활동에 진력했던 뵐은 1985년 동맥경화로 세상을 떠났다.
그의 죽음 이후 독일 녹색당은 그의 저항적 삶을 기리기 위하여 당의 정책 연구소 이름을 '하인리히 뵐 연구소'라고 짓기로 결정하였다.
방정식
방정식(方程式, 영어: equation)은 미지수의 값에 따라 참, 거짓이 결정되는 등식이다.
방정식을 참이 되게 하는(성립하게 하는) 미지수의 값을 해(解, solution) 또는 근(根, root)이라 한다. 방정식의 해는 없을 수도 있고, 여러 개일 수도 있고, 모든 값일 수도 있다. 첫 번째의 경우는 불능이라고 하고, 마지막의 경우는 항등식(부정)이라 한다.
예를 들어
은 미지수 의 값에 따라 등식의 참과 거짓이 결정되므로 방정식이고, 그 해는 와 이다. 한편
은 문자 가 어떤 값이든 항상 등호가 성립하므로 항등식이다. 그리고
는 가 어떤 값이든 항상 등호가 성립하지 못하므로 불능이다.
방정식
방정식의 방정(方程)은 고대 중국의 산학서인 구장산술의 여덟 번째 장의 제목인 方程에서 유래하였다. 여기서 方은 연립방정식의 계수를 직사각형 모양으로 배열한다는 뜻이고, 程은 이렇게 배열한 계수를 조작하여 해를 구하는 과정을 뜻한다. 이 해법은 약 1500년 뒤에 등장하는 가우스 소거법에 해당한다. 고대 중국의 수학자들은 이 과정에서 음수의 계산도 자유자재로 할 수 있었다.
방정식에서 미지수를 나타내는 문자로 보통 로마자의 뒤쪽 문자인  등을 사용한다. 이는 프랑스의 수학자 겸 철학자인 르네 데카르트가 시초이다.
방정식은 다양한 종류가 존재한다.
방정식 예시
유리수, 실수, 복소수 등 체의 원소를 계수로 가지는 다항식 와 에 대해
또는
로 표현되는 식을 다항 방정식(多項方程式, 영어: polynomial equation) 또는 대수방정식(代數方程式, 영어: algebraic equation))이라고 한다.
차수가 n인 다항식으로 이루어진 다항 방정식을 n차 방정식이라고 한다. 즉 차수가 1인 방정식을 일차 방정식, 2인 방정식을 이차 방정식과 같이 부른다. 예를 들어
은 일차 방정식이고,
은 이차 방정식이다.
다항 방정식은 여러 개의 미지수를 가질 수도 있다. 예를 들어
는 미지수가  하나인 정수계수 다항 방정식이고,
는 미지수가  두 개인 유리수계수 다항 방정식이다.
어떤 유리수계수 다항 방정식은 계수들의 사칙연산과 거듭제곱근만을 이용해 근을 표현할 수 있다. 특히 사차 이하의 다항 방정식은 항상 이러한 방식으로 근을 표현할 수 있다. 즉, 근의 공식이 존재한다. 흔히 근의 공식이라고 하면 이차 방정식의 근의 공식(영어: quadratic formula)을 의미한다. 예를 들어 이차 방정식
방정식 예시
은
을 두 근으로 가지며, 따라서 계수들의 사칙연산과 거듭제곱근만으로 근이 표현된다. 그러나 아벨-루피니 정리에 의하면 오차 이상의 다항방정식은 이러한 방식으로 표현할 수 없는 근이 존재한다.
한편 대수학의 기본 정리에 따르면 모든 복소계수 다항 방정식은 하나 이상의 복소수 근을 가진다.
방정식의 항에 무리식(루트)을 포함하는 다항식으로 이루어진 방정식을 무리 방정식이라 한다. 예를 들어
는 무리 방정식이다. 위 방정식을 풀면
가 되어 이 된다. 그런데 무리 방정식에는 위처럼 유도과정을 거쳐 찾은 값이 방정식에 대입했을 때는 성립하지 않는 무연근이 존재할 수 있다. 따라서 앞에서 얻은 값이 무리방정식의 근이 되는지 검산하는 과정이 필요하다. 예시의 방정식에서 을 대입하면 식이 성립하지만, 을 대입하면 성립하지 않음을 알 수 있다. 따라서 은 무연근이고, 만이 무리 방정식의 근이다.
방정식 예시
연립 방정식은 서로 다른 2개의 미지수가 주어진 방정식들에 모두 적합할 때 이 방정식의 쌍을 의미한다. 연립 방정식도 미지수의 차수에 따라 연립 일차 방정식, 연립 이차 방정식 등으로 나뉜다. 연립 일차 방정식에선 와 같이 한 미지수를 어떠한 값으로 나타내어 이 값을 그 미지수에 대입하는 방법인 대입법과 미지수의 계수를 같게 곱하여 둘을 더하거나 빼서 그 미지수를 없애는 가감법, 그리고 행렬을 이용한 가우스 소거법이 주로 사용된다.
미분방정식은 함수와 그 도함수들로 표현되는 방정식이다. 일반적으로 어떤 물리적 대상을 표현하는 함수에 대해 그 도함수는 대상의 변화율을 의미하며, 따라서 물리적 대상과 그 변화율 간의 관계는 미분 방정식으로 표현된다. 미분 방정식은 공학, 물리학, 화학, 생물학, 경제학 등 수학 외의 학문에서도 중요한 역할을 차지한다.
상미분방정식은 하나의 독립 변수만을 가지는 미분 방정식이다.
편미분방정식은 여러 개의 독립 변수를 가지는 미분 방정식이다.
삼각 함수 항등식
수학에서 삼각함수 항등식(三角函數恒等式, 영어: trigonometric identity)은 삼각함수가 나오는 항등식을 말한다. 이 공식들은 삼각함수가 나오는 복잡한 식을 간단히 정리하는 데 유용하며, 특히 치환적분에서 매우 자주 쓰이기 때문에 중요하다.
참고로 아래에서 ,  등의 함수는 와 같이 정의된다.
삼각 함수 항등식 주기성, 대칭성, 이동(Shifts)
다음 관계는 단위원을 사용하면 쉽게 보일 수 있다.
다음 식은 삼각함수의 주기성을 나타낸다.
다음 식은 삼각함수의 대칭성을 나타낸다.
다음은 삼각함수의 이동 성질을 나타낸다.
또한, 주기가 같지만, 상(phase)이 다른 사인파들의 선형결합은 또 다른 상의 동일주기의 사인파가 된다. 즉, 다음과 같다.
여기서
삼각 함수 항등식 피타고라스 정리
다음 식들은 삼각함수의 정의와 피타고라스 정리를 이용하면 쉽게 보일 수 있다.
삼각 함수 항등식 덧셈 정리
다음의 삼각함수의 덧셈정리를 증명하는 가장 쉬운 방법은 오일러의 공식을 이용하는 것이다. 탄젠트 공식은 위의 둘을 결합하여 얻는다.
(좌변에 "+" 기호가 있는 경우, 우변에는 "−" 기호를 사용함. 복부호 동순임)
여기서
다음 공식은 바로 위 덧셈 공식에서 로 놓으면 바로 얻어진다. 피타고라스의 식을 쓰면 변형을 얻는다. 또한 드무아브르의 공식에서 로 놓아도 된다.
아래 공식들은 덧셈정리에서 한 각을 2x, 다른 한 각을 x로 놓고 전개하면 얻을 수 있다.
아래 공식들은 배각의 공식에서 x를 2x로 두고 전개하여 풀면 얻을 수 있다.
이 번째 체비쇼프 다항식일 때,
드무아브르의 공식:
디리클레 핵 은 다음의 항등식의 양변에서 도출되는 함수이다. :
디리클레 핵을 갖는 2n차의 어떤 제곱적분 가능함수의 합성곱(convolution)은 함수의 n차 푸리에 근사와 함께 동시에 일어난다.
삼각 함수 항등식 차수 줄이기
n차 제곱한 삼각함수를 일차식의 삼각함수 식으로 바꾼다.
두배각 공식의 코사인 공식을  과 으로 푼다.
차수 줄이기 이차식 공식에서 에 을 대입하고,  과 으로 푼다.
또한, 는 과 같고, 여기에 분자 분모에 같은 을 곱한다. 그러면, 분자는 사인의 두배각 공식에 의해 이 되고, 분모는  이므로 코사인 두배각 공식을 쓰면  이 된다. 두 번째 식은 분자와 분모에 다시 를 곱하고, 피타고라스 공식으로 간단히 하면 얻어진다.
삼각 함수 항등식 합을 곱으로 바꾸는 공식
위 식의 를 로, 를  로 바꾼다.
그리고 또 다른 식들로 다음과 같이 있다.
삼각 함수 항등식 삼각함수의 역함수
역삼각함수라고도 한다.
이면
만약  이면, 등식 우변이 가 된다.
피타고라스 정리로부터 다음과 같은 몇 가지 항등식을 얻는다.
삼각 함수 항등식 변수 없는 항등식
리처드 파인만은 소년 시절에 다음의 기묘한 식을 배우고 언제나 기억했다고 알려져 있다.
그러나, 이 식은 다음의 변수를 포함한 일반적인 식의 특수한 경우이다. (을 넣고, 를 이용 우변을 정리한다.)
다음 식들은 아마 변수가 있는 일반화된 식을 찾기가 위 보다 어려울 것이다.
21을 택해서 각을 나누면, 도로 표현한 각이 더 이상 깔끔하지 않다. 다음 식을 보자.
1, 2, 4, 5, 8, 10 이란 인자를 보면 차츰 답이 드러난다. 이 수들은 모두 21⁄2보다 작고, 21과의 공약수가 1인 수 들이다. 사실 위 세 가지 예는 더 인수분해되지 않는 원분다항식(cyclotomic polynomial)에 대한 기본정리의 따름정리이다. 코사인값은 다항식의 영(zero)들의 실수부이고, 그들의 합은 21(가장 마지막 예)의 뫼비우스 함수값이다. (식에선 값의 반만이 나타난다.)
삼각 함수 항등식 미적분학
미적분학의 삼각함수에선 각을 라디안(radian)으로 써야 한다. 그렇지 않으면, 다음 관계식들은 성립하지 않는다. 우선 삼각함수가 기하학적으로 정의된 후에 함수들의 미분을 구하기 위해선 우선:
과
을 증명한다. 그리고, 미분의 극한 정의와 덧셈정리를 이용한다. 삼각함수가 테일러 급수로 정의되었다면, 각 항을 미분하여 알아낼 수 있다.
(참고
나머지 삼각함수의 미분은 위 항등식과 미분법칙으로 얻어진다.
적분식은 적분표를 참고하라.
노무현
노무현(盧武鉉, 1946년 9월 1일~2009년 5월 23일)은 대한민국의 전직 판사 밎 변호사이자 제16대 대통령을 지낸 정치인이다. 대전지방법원 판사로 재직 후 부산에서 변호사로 활동하다가 정계에 입문하여 제13·15대 국회의원을 지냈고, 김대중 정부에서 제6대 해양수산부 장관을 지냈다.
본관은 광주(光州)이며 경상남도 김해 출생이다. 부산상업고등학교를 졸업하고 막노동에 뛰어들었다가 독학으로 1975년 3월 30세에 제17회 사법시험에 합격하였다. 대전지방법원 판사로 1년을 재직하다가 그만두고 부산에서 변호사 사무실을 개업하여 여러 인권 사건을 변호하였다. 통일민주당 총재 김영삼의 공천을 받아 제13대 총선에 출마하여 부산 동구에서 당선되며 5공비리특별위원으로 활동했다. 1990년 3당 합당에 반대하면서 김영삼과 결별한다. 김대중 정부에서 해양수산부 장관을 지냈고 국민경선제에서 새천년민주당 소속으로 제16대 대선에서 대통령으로 당선되었으나 2003년 말에 새천년민주당을 탈당하고 2004년 초 새천년민주당을 탈당한 개혁 세력들이 주축이 되어 창당한 열린우리당에 입당하였다.
노무현
2004년 무렵 공직선거 및 선거부정방지법이 정한 중립의무 및 헌법 위반을 시유로 야당에 국회가 대한민국 헌정 사상 최초로 대통령직 재임 중 탄핵 소추를 진행해서 대통령 직무를 정지시켰다. 하지만 이후 탄핵을 주도했던 새천년민주당과 한나라당, 자유민주연합은 여론의 역풍에 휩싸여 제17대 총선에서 참패하였고 얼마 후 헌법재판소에서 소추안을 기각하며 노무현은 다시 대통령 직무에 복귀하였다.
노무현
주요 업적으로 권력층에 만연하던 권위주의와 정경유착을 타파하고 기존 정권이 하지 못했던 각종 재벌 개혁을 시행한 것이 꼽힌다. 상속증여세의 포괄주의를 도입해 대기업 총수의 탈세 여지를 좁히고, 증권 관련 집단소송제를 시행하고, 대기업 간 불공정 담합에 대한 적발과 처벌을 강화하였다고 평가받는다. 임기 중 경제성장률은 4.42%로 OECD 평균성장률을 항상 상회했지만 이러한 수치는 이후 이명박 정부의 2.9%와 박근혜 정부의 2.8%를 크게 상회하는 것이나, 역대 대한민국 정부 중 OECD의 성장률을 하회한 정부는 존재하지 않으며 IMF의 발표 자료에 따르면 세계 경제성장률 대비 국내 경제성장률이 노무현 정부 -0.7%, 이명박 정부 +0.0%, 박근혜 정부 -0.5%로 나타났다. 노무현 정부는 골디락스 호황에도 불구하고 세계 경제성장률을 상회하지 못했고 도리어 이를 가장 크게 하회한 대한민국 정부로 기록되었다.
노무현
주요 실책은 정치적으로 친인척 및 측근비리, 사회적으로 교육 정책 및 부동산 정책의 실패, 경제적으로 양극화 심화에 따른 민생경제 파탄, 외교적으로 햇볕정책의 실패 등이 꼽힌다. 부동산 정책은 전반적으로 실패했다는 평가를 받았고, 1997년 IMF 외환위기 이후 노무현 정부에서 소득 분배 지표가 더욱 악화되어 서민경제의 파탄을 초래했다는 비판도 있다. 게다가 반미적 입장, 편협한 국수주의, 친북적 정책으로 인한 외교적 모순으로 국제사회에서 신뢰를 잃었다는 분석도 존재한다. 이렇듯 서민 생활과 직결되는 분야에 정책 과오와 외교·안보 실책으로 대통령 직무수행에 대한 여론 조사가 정례화한 제6공화국 이래 노태우를 제치고 임기 평균 국정 지지율 최하위를 차지할 정도로 대중적인 지지가 부족했던 대통령이었다. "이게 다 노무현 때문이다" 같은 유행어가 나올 정도로 재임 시 국민들에게 많은 원성을 듣고 대중적 인기가 부족했으며 적이 많았던 대통령으로 평가받는다.