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陸野二二夫 作風
細かな直線による書き込みと、スタイリッシュなキャラクターが特徴。背景の書き込みによる小ネタの多さも特筆すべき点。また作中にテンドンが多く見られる。作中の人物や本人のブログから、眼鏡に対するこだわりがうかがえる。
POWER8
POWER8（パワーエイト）は、IBMが2014年4月に発表したPower Architectureベースの64ビットマイクロプロセッサである。POWER7の後継であり、OpenPOWER Foundationのライセンス下で使用可能な最初のハイエンドプロセッサでもある。後継はPOWER9。
POWER8 概要
POWER8はスーパースカラーなシンメトリックマルチプロセッサで、2013年8月のHot Chipsカンファレンス(Hot Chips 25)にて紹介され、2014年4月にPower Systems Sクラスの搭載プロセッサとして正式発表された。
従来のPOWER7からの主な拡張としては、1ソケット当りのコア数が8から12へ増加、各コアごとの同時マルチスレッディングが最大4スレッドから最大8スレッドへ増加（すなわち1ソケット当りでは最大32スレッドから最大96スレッドへ増加）、L1・L2・L3の各キャッシュの増加とL4キャッシュの新設、メモリバンド幅およびI/Oバンド幅の拡大などが挙げられる。IBMはこれらの強化を、ビッグデータ、データ分析、モバイル、クラウドコンピューティングなどの大量データ処理のためとしている。
製造プロセスは 22 nm SOIを採用し、デュアルチップモジュール(DCM)により1ソケットに2チップを搭載する。また外部通信バスを従来の独自の GX++ から、PCI Expressレイヤーの最上位であるCAPI(Coherence Attach Processor Interface)ポートに置き変え、帯域を増加させた。
POWER8 用途
POWER8を使用したシステムには以下がある。またOpenPOWER Foundationを経由し、ライセンス供給される。
プロスタグランジン-Dシンターゼ
プロスタグランジン-Dシンターゼ(Prostaglandin-D synthase、EC 5.1.99.2)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
(5Z,13E)-(15S)-9α,11α-エピジオキシ-15-ヒドロキシプロスタ-5,13-ジエノアート(5Z,13E)-(15S)-9α,15-ジヒドロキシ-11-オキソプロスタ-5,13-ジエノアート
従って、この酵素の1つの基質は(5Z,13E)-(15S)-9α,11α-エピジオキシ-15-ヒドロキシプロスタ-5,13-ジエノアート、1つの生成物は(5Z,13E)-(15S)-9α,15-ジヒドロキシ-11-オキソプロスタ-5,13-ジエノアート（プロスタグランジンD2）である。
この酵素は異性化酵素、特に分子内酸化還元酵素に分類される。系統名は、(5,13)-(15S)-9α,11α-エピジオキシ-15-ヒドロキシプラスタ-5,13-ジエノアート Δ-イソメラーゼである。その他よく用いられる名前に、prostaglandin-H2 Delta-isomerase、prostaglandin-R-prostaglandin D isomerase、PGH-PGD isomerase等がある。
プロスタグランジン-Dシンターゼ
2012年3月、アメリカの科学者が、この酵素はオスの禿のきっかけとなることを発見した。この発見によると、頭皮の禿の部分に位置する毛包細胞でこの酵素のレベルが上昇するが、髪の生えている部分では上昇しない。この研究により、禿の治療薬ができる可能性がある。
プロスタグランジン-Dシンターゼ 構造
2007年末時点で、この酵素の7個の構造が解明されている。蛋白質構造データバンクのコードは、1IYH、1IYI、1PD2、1V40、2CZT、2CZU及び2E4Jである。
プロスタグランジン-Dシンターゼ 出典
Christ-Hazelhof E, Nugteren DH (1979). “Purification and characterisation of prostaglandin endoperoxide D-isomerase, a cytoplasmic, glutathione-requiring enzyme”. Biochim. Biophys. Acta. 572 (1):  43–51. PMID 32914.
リソレシチンアシルムターゼ
リソレシチンアシルムターゼ(Lysolecithin acylmutase、EC 5.4.1.1)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
2-リソレシチン3-リソレシチン
従って、この酵素の1つの基質は2-リソレシチン、1つの生成物は3-リソレシチンである。
この酵素は異性化酵素、特にアシル酸基を転移する分子内トランスフェラーゼに分類される。系統名は、リソレシチン 2,3-アミノムターゼである。その他よく用いられる名前にlysolecithin migratase等がある。
ホスホペントムターゼ
ホスホペントムターゼ(Phosphopentomutase、EC 5.4.2.7)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
α-D-リボース-1-リン酸D-リボース-5-リン酸
従って、この酵素の1つの基質はα-D-リボース-1-リン酸、1つの生成物はD-リボース-5-リン酸である。
この酵素は異性化酵素、特にリン酸基を転移する分子内ホスホトランスフェラーゼに分類される。系統名は、α-D-リボース 1,5-ホスホムターゼである。その他よく用いられる名前に、phosphodeoxyribomutase、deoxyribose phosphomutase、deoxyribomutase、phosphoribomutase、alpha-D-glucose-1,6-bisphosphate:deoxy-D-ribose-1-phosphate、phosphotransferase、D-ribose 1,5-phosphomutase等がある。この酵素は、D-リボース-1,5-ビスリン酸、α-D-グルコース-1,6-ビスリン酸、2-デオキシ-D-リボース-1,5-ビスリン酸の3つの補因子を必要する。
ホスホペントムターゼ 構造
原核生物のホスホペントムターゼの構造は、2011年に初めて公表された。精製後、活性化後、リボース-5-リン酸及びグルコース-1,6-ビスリン酸と結合させた後の、セレウス菌のホスホペントムターゼの構造は、各々3M8W、3M8Y、3M8Z及び3OT9のコードで、蛋白質構造データバンクに収録されている。
ホスホペントムターゼ 出典
Hammer-Jespersen K, Munch-Petersen A (1970). “Phosphodeoxyribomutase from Escherichia coli. Purification and some properties”. Eur. J. Biochem. 17 (3):  397–407. doi:10.1111/j.1432-1033.1970.tb01179.x. PMID 4992818.
D-オルニチン4,5-アミノムターゼ
D-オルニチン4,5-アミノムターゼ(D-ornithine 4,5-aminomutase、EC 5.4.3.5)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
D-オルニチン(2R,4S)-2,4-ジアミノペンタン酸
従って、この酵素の1つの基質はD-オルニチン、1つの生成物は(2R,4S)-2,4-ジアミノペンタン酸である。
この酵素は異性化酵素、特にアミノ酸基を転移する分子内トランスフェラーゼに分類される。系統名は、D-オルニチン 4,5-アミノムターゼである。その他よく用いられる名前に、D-ornithine aminomutase等がある。
この酵素は、D-アルギニン及びD-オルニチンの代謝に関与している。補因子として、ピリドキサールリン酸、ビタミンB12、ジチオスレイトールの3つの補因子を必要とする。
D-オルニチン4,5-アミノムターゼ 出典
Somack R, Costilow RN (1973). “Purification and properties of a pyridoxal phosphate and coenzyme B 12  dependent D- -ornithine 5,4-aminomutase”. Biochemistry. 12 (14):  2597–604. doi:10.1021/bi00738a008. PMID 4711468.
ホスホグルコサミンムターゼ
ホスホグルコサミンムターゼ(Phosphoglucosamine mutase、EC 5.4.2.10)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
α-D-グルコサミン-1-リン酸D-グルコサミン-6-リン酸
従って、この酵素の1つの基質はα-D-グルコサミン-1-リン酸、1つの生成物はD-グルコサミン-6-リン酸である。
この酵素は異性化酵素、特にリン酸基を転移する分子内ホスホトランスフェラーゼに分類される。系統名は、α-D-グルコサミン 1,6-ホスホムターゼである。この酵素は、アミノ糖の代謝に関与している。
ホスホグルコサミンムターゼ 構造
2007年末時点で、この酵素の6個の構造が解明されている。蛋白質構造データバンクのコードは、1LVH、1O03、1O08、1Z4N、1Z4O及び1ZOLである。
ホスホグルコサミンムターゼ 出典
Mengin-Lecreulx D, van Heijenoort J (1996). “Characterization of the essential gene glmM encoding phosphoglucosamine mutase in Escherichia coli”. J. Biol. Chem. 271 (1):  32–9. doi:10.1074/jbc.271.1.32. PMID 8550580.
De Reuse H, Labigne A, Mengin-Lecreulx D (1997). “The Helicobacter pylori ureC gene codes for a phosphoglucosamine mutase”. J. Bacteriol. 179 (11):  3488–93. PMC 179139. PMID 9171391. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC179139/.
ホスホグルコサミンムターゼ 出典
Tomasz A; Wu, S; Van Heijenoort, J; De Lencastre, H; Mengin-Lecreulx, D; Tomasz, A (1997). “The femR315 gene from Staphylococcus aureus, the interruption of which results in reduced methicillin resistance, encodes a phosphoglucosamine mutase”. J. Bacteriol. 179 (17):  5321–5. PMC 179399. PMID 9286983. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC179399/.
ホスホグルコサミンムターゼ 出典
Mengin-Lecreulx D; Ferrari, P; Blanot, D; Van Heijenoort, J; Fassy, F; Mengin-Lecreulx, D (1999). “Reaction mechanism of phosphoglucosamine mutase from Escherichia coli”. Eur. J. Biochem. 262 (1):  202–10. doi:10.1046/j.1432-1327.1999.00373.x. PMID 10231382.
Jolly L, Pompeo F, van Heijenoort J, Fassy F, Mengin-Lecreulx D (2000). “Autophosphorylation of phosphoglucosamine mutase from Escherichia coli”. J. Bacteriol. 182 (5):  1280–5. doi:10.1128/JB.182.5.1280-1285.2000. PMC 94413. PMID 10671448. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC94413/.
グルタミン酸2,3-アミノムターゼ
グルタミン酸2,3-アミノムターゼ(Glutamate 2,3-aminomutase、EC 5.4.3.9)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
L-グルタミン酸3-アミノペンタン二酸
従って、この酵素の1つの基質はL-グルタミン酸、1つの生成物は3-アミノペンタン二酸である。
この酵素は異性化酵素、特にアミノ酸基を転移する分子内トランスフェラーゼに分類される。系統名は、L-グルタミン酸 2,3-アミノムターゼである。この酵素は、'AdoMet radical' (radical SAM)ファミリーの1つである。
ホスホアセチルグルコサミンムターゼ
ホスホアセチルグルコサミンムターゼ(Phosphoacetylglucosamine mutase、EC 5.4.2.3)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
N-アセチル-α-D-グルコサミン-1-リン酸N-アセチル-D-グルコサミン-6-リン酸
従って、この酵素の1つの基質はN-アセチル-α-D-グルコサミン-1-リン酸、1つの生成物はN-アセチル-D-グルコサミン-6-リン酸である。
この酵素は異性化酵素、特にリン酸基を転移する分子内ホスホトランスフェラーゼに分類される。系統名は、N-アセチル-α-D-グルコサミン 1,6-ホスホムターゼである。その他よく用いられる名前に、acetylglucosamine phosphomutase、acetylglucosamine phosphomutase、acetylaminodeoxyglucose phosphomutase、phospho-N-acetylglucosamine mutase、N-acetyl-D-glucosamine 1,6-phosphomutase等がある。
この酵素は、アミノ糖の代謝に関与している。補因子として、N-アセチル-D-グルコサミン-1,6-ビスリン酸を必要とする。
ホスホアセチルグルコサミンムターゼ 構造
2007年末時点で、この酵素の4個の構造が解明されている。蛋白質構造データバンクのコードは、1WJW、2DKA、2DKC及び2DKDである。
ホスホアセチルグルコサミンムターゼ 出典
Carlson DM (1966). [24] Phosphoacetylglucosamine mutase from pig submaxillary gland. “Phosphoacetylglucosamine mutase from pig submaxillary gland”. Methods Enzymol.. Methods in Enzymology 8:  179–182. doi:10.1016/0076-6879(66)08028-5. ISBN 978-0-12-181808-1.
Reissig JL and Leloir LF (1966). [23] Phosphoacetylglucosamine mutase from Neurospora. “Phosphoacetylglucosamine mutase from Neurospora”. Methods Enzymol.. Methods in Enzymology 8:  175–178. doi:10.1016/0076-6879(66)08027-3. ISBN 978-0-12-181808-1.
グルタミン酸-1-セミアルデヒド-2,1-アミノムターゼ
グルタミン酸-1-セミアルデヒド-2,1-アミノムターゼ(Glutamate-1-semialdehyde 2,1-aminomutase、EC 5.4.3.8)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
L-グルタミン酸-1-セミアルデヒド5-アミノレブリン酸
従って、この酵素の1つの基質はL-グルタミン酸-1-セミアルデヒド、1つの生成物は5-アミノレブリン酸である。
この酵素は異性化酵素、特にアミノ酸基を転移する分子内トランスフェラーゼに分類される。系統名は、(S)-4-アミノ-5-オキソペンタン酸 4,5-アミノムターゼである。その他よく用いられる名前にglutamate-1-semialdehyde aminotransferase等がある。この酵素は、ポルフィリン及びクロロフィルIIの代謝に関与している。補因子として、ピリドキサールリン酸を必要とする。
グルタミン酸-1-セミアルデヒド-2,1-アミノムターゼ 構造
2007年末時点で、この酵素の10個の構造が解明されている。蛋白質構造データバンクのコードは、2CFB、2E7U、2EPJ、2GSA、2HOY、2HOZ、2HP1、2HP2、3GSB及び4GSAである。
グルタミン酸-1-セミアルデヒド-2,1-アミノムターゼ 出典
Gough SP and Kannangara CG (1978). “Biosynthesis of delta-aminolevulinate in greening barley leaves: glutamate 1-semialdehyde aminotransferase”. Carlsberg Res. Commun. 43 (3):  185–194. doi:10.1007/BF02914241.
D-リキソースケトールイソメラーゼ
D-リキソースケトールイソメラーゼ(D-lyxose ketol-isomerase、EC 5.3.1.15)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
D-リキソースD-キシルロース
従って、この酵素の1つの基質はD-リキソース、1つの生成物はD-キシルロースである。
この酵素は異性化酵素、特にアルドース - ケトースの相互変換に作用するものに分類される。系統名は、D-リキソース アルドース-ケトース-イソメラーゼである。その他よく用いられる名前に、D-lyxose isomerase、D-lyxose ketol-isomerase等がある。この酵素は、ペントースとグルクロン酸の相互変換に関与している。
D-リキソースケトールイソメラーゼ 構造
2007年末時点で、この酵素の2個の構造が解明されている。蛋白質構造データバンクのコードは、1QO2と1VZWである。
プロテイン-セリンエピメラーゼ
プロテイン-セリンエピメラーゼ(Protein-serine epimerase、EC 5.1.1.16)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
[プロテイン]-L-セリン[プロテイン]-D-セリン
従って、この酵素の1つの基質は[プロテイン]-L-セリン、1つの生成物は[プロテイン]-D-セリンである。
この酵素は異性化酵素、特にアミノ酸類に作用するものに分類される。系統名は、[プロテイン]-セリン エピメラーゼである。その他よく用いられる名前に、protein-serine racemase等がある。
プロテイン-セリンエピメラーゼ 構造
2007年末時点で、この酵素の1個の構造が解明されている。蛋白質構造データバンクのコードは、1WTCである。
プロテイン-セリンエピメラーゼ 出典
Katayama K, Kuwada M (1995). “Isolation and characterization of a peptide isomerase from funnel web spider venom”. J. Biol. Chem. 270 (28):  16719–23. doi:10.1074/jbc.270.28.16719. PMID 7622482.
イオンタウン釜石
イオンタウン釜石 (イオンタウンかまいし) は、岩手県釜石市にある、イオンタウンが運営を行っているショッピングセンター。
イオンタウン釜石 概要
イオンタウン釜石は東日本大震災からの復興事業の一環として誘致したもので、新日鐵住金釜石製鉄所（当時）の遊休土地に建設したものである。これにより、地元から約430名の雇用を生み出した。
また、当ショッピングセンターは津波対策の一環として、1階をピロティ構造（駐車場として利用）、2階・3階を店舗にし、屋上が避難所になることも特徴にある。
イオンタウン釜石 フロアとテナント
核店舗のイオンスーパーセンター釜石店と56の専門店で構成される。サンデー釜石港町店は道路を挟んだ向かい側に位置する。
1階
2階
3階
別棟
※テナント情報は2025年5月時点
出店テナント全店の一覧詳細情報は公式サイト「ショップ一覧」「フロアガイド」を、営業時間及び施設案内は公式サイト「施設案内」を参照。
アラントイナーゼ
アラントイナーゼ(Allantoinase、EC 3.5.2.5)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
(S)-アラントイン + 水アラントイン酸
従って、この酵素の2つの基質は(S)-アラントインと水、1つの生成物はアラントイン酸である。
この酵素は加水分解酵素、特にペプチド結合以外のC-O結合、中でも環状アミドに作用するものに分類される。系統名は、(S)-アラントイン アミドヒドロラーゼである。
この酵素は、プリン代謝に関与している。
アラントイナーゼ 構造
2007年末時点で、この酵素の10つの構造が解明されている。蛋白質構造データバンクのコードは、1GKP、1GKQ、1GKR、1NFG、1YNY、2FTW、2FTY、2FVK、2FVM及び2GSEである。
クレアチニナーゼ
クレアチニナーゼ(Creatininase、EC 3.5.2.10)は、クレアチニンを加水分解してクレアチンを形成する化学反応を触媒する酵素である。クレアチンはその後、クレアチナーゼによって尿素やサルコシンに代謝される。
クレアチニン + 水クレアチン
従って、この酵素の2つの基質はクレアチニンと水、1つの生成物はクレアチンである。
クレアチニナーゼは、加水分解酵素のファミリーの1つで、ペプチド結合以外のC-O結合、中でも環状アミドに作用するウレアーゼ関連アミドヒドロラーゼの1つである。系統名は、クレアチニン アミドヒドロラーゼである。
この酵素は、アルギニン及びプロリンの代謝に関与している。
クレアチニナーゼ 構造
Pseudomonas putida由来のクレアチニナーゼは、α/β/αの3層からなる核構造を持つ。
2007年末時点で、この酵素の4つの構造が解明されている。蛋白質構造データバンクのコードは、1J2T、1J2U、1Q3K及び1V7Zである。
エルンスト・ゴットリープ・フォン・ストイデル
エルンスト・ゴットリープ・フォン・ストイデル（Ernst Gottlieb (Theophil) von Steudel 、1783年6月30日 - 1856年5月12日）はドイツの医師、植物学者である。植物分類などに関する著作を行った。
エルンスト・ゴットリープ・フォン・ストイデル 生涯
エスリンゲンに生まれた。テュービンゲンで医学と科学を学び、1805年に学位を取得した。1年ほどスイス、ウィーン、ハレで過ごした後、エスリンゲンに戻り、医師を開業した。公的な獣医主任（Oberamts-Tierarztes ）になり、1828年には市の医療業務（Amtsarzt）に任命された。
医師としての仕事のかたわら、植物学の研究を行い著作を行った。1821年から1824年に『植物の命名』（"Nomenclator botanicus"）を発表した。アルファベット順に植物のすべての属と種の学名、シノニムを列記したもので、20年後の改訂版では 6,722の属と78 005の種の名前が記載された。科名の他に生育地や引用文献が記載された。
エルンスト・ゴットリープ・フォン・ストイデル 生涯
著書はほかに『イネ科の植物の概要』（"Synopsis plantarum glumacearum")や、牧師のホーホステッター（Christian Ferdinand Hochstetter）と共著の『ドイツの栽培植物、原生植物の研究』（"Enumeratio plantarum germaniae helvetiaeque indigenarum seu Prodromus, quem synopsin plantarum germaniae helvetiaeque edituri botanophilisque adjuvandam commendantes"）などがあり、後者ではドイツとスイスで見つかった植物を網羅している。医学に関する著書もある。
ホーホステッターとともにヴュルツブルク自然史旅行クラブを設立し、1822年からゼンケンベルク自然科学協会の会員となった。
イネ科の属、Steudelella（Sphaerocaryum属のシノニム）に献名された。
ジヒドロピリミジナーゼ
ジヒドロピリミジナーゼ(Dihydropyrimidinase、EC 3.5.2.2)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
5,6-ジヒドロウラシル + 水3-ウレイドプロパン酸
従って、この酵素の2つの基質は5,6-ジヒドロウラシルと水、1つの生成物は3-ウレイドプロパン酸である。
この酵素は加水分解酵素、特にペプチド結合以外のC-O結合、中でも環状アミドに作用するものに分類される。系統名は、5,6-ジヒドロピリミジン アミドヒドロラーゼである。その他よく用いられる名前に、hydantoinase、hydropyrimidine hydrase、hydantoin peptidase、pyrimidine hydrase、D-hydantoinase等がある。
この酵素は、ピリミジン代謝、β-アラニン代謝、パントテン酸生合成の3つの代謝経路に関与している。
ジヒドロピリミジナーゼ 構造
2007年末時点で、この酵素の10つの構造が解明されている。蛋白質構造データバンクのコードは、1GKP、1GKQ、1GKR、1NFG、1YNY、2FTW、2FTY、2FVK、2FVM及び2GSEである。
ジヒドロピリミジナーゼ 出典
Brooks KP, Jones EA, Kim BD, Sander EG (1983). “Bovine liver dihydropyrimidine amidohydrolase: purification, properties, and characterization as a zinc metalloenzyme”. Arch. Biochem. Biophys. 226 (2):  469–83. doi:10.1016/0003-9861(83)90316-8. PMID 6639068.
5-ホルミルテトラヒドロ葉酸シクロリガーゼ
5-ホルミルテトラヒドロ葉酸シクロリガーゼ(5-formyltetrahydrofolate cyclo-ligase、EC 6.3.3.2)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
ATP + 5-ホルミルテトラヒドロ葉酸ADP + リン酸 + 5,10-メテニルテトラヒドロ葉酸
従って、この酵素の2つの基質はATPと5-ホルミルテトラヒドロ葉酸、3つの生成物はADPとリン酸と5,10-メテニルテトラヒドロ葉酸である。
この酵素はリガーゼ、特に炭素-窒素結合を形成するシクロリガーゼに分類される。系統名は、5-ホルミルテトラヒドロ葉酸 シクロリガーゼ(ADP生成)である。この他によく用いられる名前として、5,10-methenyltetrahydrofolate synthetase、formyltetrahydrofolic cyclodehydrase、5-formyltetrahydrofolate cyclodehydrase等がある。
5-ホルミルテトラヒドロ葉酸シクロリガーゼ 構造
2007年末時点で、この酵素の5つの構造が解明されている。蛋白質構造データバンクのコードは、1SBQ、1SOU、1U3F、1U3G及び2JCBである。
5-(カルボキシアミノ)イミダゾールリボヌクレオチドシンターゼ
5-カルボキシアミノイミダゾールリボヌクレオチド合成酵素(5-(carboxyamino)imidazole ribonucleotide synthase、EC 6.3.4.18)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
ATP + 5-アミノ-1-(5-ホスホ-D-リボシル)イミダゾール + HCO3-ADP + リン酸 + 5-カルボキシアミノ-1-(5-ホスホ-D-リボシル)イミダゾール
従って、この酵素の3つの基質はATPと5-アミノ-1-(5-ホスホ-D-リボシル)イミダゾールとHCO3-、3つの生成物はADPとリン酸と5-カルボキシアミノ-1-(5-ホスホ-D-リボシル)イミダゾールである。
この酵素はリガーゼ、特に炭素-窒素結合を形成するその他のものに分類される。系統名は、5-アミノ-1-(5-ホスホ-D-リボシル)イミダゾール:二酸化炭素 リガーゼ(ADP生成)である。この他によく用いられる名前として、N5-CAIR synthetase、N5-carboxyaminoimidazole ribonucleotide synthetase、PurK等がある。
5-(カルボキシアミノ)イミダゾールリボヌクレオチドシンターゼ 出典
Meyer E, Leonard NJ, Bhat B, Stubbe J, Smith JM (1992). “Purification and characterization of the purE, purK, and purC gene products: identification of a previously unrecognized energy requirement in the purine biosynthetic pathway”. Biochemistry. 31 (21):  5022–32. doi:10.1021/bi00136a016. PMID 1534690.
5-(カルボキシアミノ)イミダゾールリボヌクレオチドシンターゼ 出典
Mueller EJ, Meyer E, Rudolph J, Davisson VJ, Stubbe J (1994). “N5-carboxyaminoimidazole ribonucleotide: evidence for a new intermediate and two new enzymatic activities in the de novo purine biosynthetic pathway of Escherichia coli”. Biochemistry. 33 (8):  2269–78. doi:10.1021/bi00174a038. PMID 8117684.
Thoden JB, Kappock TJ, Stubbe J, Holden HM (1999). “Three-dimensional structure of N5-carboxyaminoimidazole ribonucleotide synthetase: a member of the ATP grasp protein superfamily”. Biochemistry. 38 (47):  15480–92. doi:10.1021/bi991618s. PMID 10569930.
サヤドー
サヤドー（ビルマ語: ဆရာတော်, Sayadaw）とは、ミャンマーの上座部仏教における敬称である。サヤド、セヤドー、セヤドと表記される場合もある。
戦前・戦後のヴィパッサナー瞑想を中心とする上座部仏教の世界への普及は、レディ・サヤドー、マハーシ・サヤドーなどを源流とする、ミャンマー（ビルマ）の仏教僧・仏教界を中心に成された。その系列の組織においてはこの敬称を頻繁に目にする。
デチオビオチン合成酵素
デチオビオチン合成酵素(Dethiobiotin synthase、EC 6.3.3.3)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
ATP + 7,8-ジアミノノナン酸 + 二酸化炭素ADP + リン酸 + デチオビオチン
従って、この酵素の3つの基質はATPと7,8-ジアミノノナン酸と二酸化炭素、3つの生成物はADPとリン酸とデチオビオチンである。
この酵素はリガーゼ、特に炭素-窒素結合を形成するシクロリガーゼに分類される。系統名は、7,8-ジアミノノナン酸:二酸化炭素 シクロリガーゼ(ADP生成)である。この酵素は、ビオチンの代謝に関与している。
デチオビオチン合成酵素 構造
2007年末時点で、この酵素の14個の構造が解明されている。蛋白質構造データバンクのコードは、1A82、1BS1、1BYI、1DAD、1DAE、1DAF、1DAG、1DAH、1DAI、1DAK、1DAM、1DBS、1DTS及び2QMOである。
デチオビオチン合成酵素 出典
Yang H-C, Tani Y and Ogata K (1970). “Synthesis of biotin vitamers from biotin diaminocarboxylic acid or 7,8-diaminopelargonic acid by a purified enzyme of Pseudomonas graveolens”. Agric. Biol. Chem. 34 (11):  1748–1750. doi:10.1271/bbb1961.34.1748.
ジヒドロ葉酸合成酵素
ジヒドロ葉酸合成酵素(Dihydrofolate synthase、EC 6.3.2.12)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
ATP + 7,8-ジヒドロプテロイン酸 + L-グルタミン酸ADP + リン酸 + 7,8-ジヒドロプテロイルグルタミン酸
従って、この酵素の3つの基質はATPと7,8-ジヒドロプテロイン酸とL-グルタミン酸、3つの生成物はADPとリン酸と7,8-ジヒドロプテロイルグルタミン酸である。
ジヒドロ葉酸合成酵素
この酵素はリガーゼ、特に炭素-窒素結合を形成する酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチドシンターゼ）に分類される。系統名は、7,8-ジヒドロプテロイン酸:L-グルタミン酸 リガーゼ(ADP生成)である。この他によく用いられる名前として、dihydrofolate synthetase、7,8-dihydrofolate synthetase、H2-folate synthetase、7,8-dihydropteroate:L-glutamate ligase (ADP)、dihydrofolate synthetase-folylpolyglutamate synthetase、folylpoly-(gamma-glutamate) synthetase-dihydrofolate synthase、FHFS、FHFS/FPGS、dihydropteroate:L-glutamate ligase (ADP-forming)、DHFS等がある。
この酵素は、葉酸の生合成に関与している。
ジヒドロ葉酸合成酵素 出典
GRIFFIN MJ, BROWN GM (1964). “THE BIOSYNTHESIS OF FOLIC ACID. III. ENZYMATIC FORMATION OF DIHYDROFOLIC ACID FROM DIHYDROPTEROIC ACID AND OF TETRAHYDROPTEROYLPOLYGLUTAMIC ACID COMPOUNDS FROM TETRAHYDROFOLIC ACID”. J. Biol. Chem. 239:  310–6. PMID 14114858.
Bognar AL, Osborne C, Shane B, Singer SC, Ferone R (1985). “Folylpoly-gamma-glutamate synthetase-dihydrofolate synthetase Cloning and high expression of the Escherichia coli folC gene and purification and properties of the gene product”. J. Biol. Chem. 260 (9):  5625–30. PMID 2985605.
ジヒドロ葉酸合成酵素 出典
R, Rebeille F; Cherest, H; Jabrin, S; Grunwald, D; Surdin-Kerjan, Y; Douce, R; Rebeille, F (2001). “Tetrahydrofolate biosynthesis in plants: molecular and functional characterization of dihydrofolate synthetase and three isoforms of folylpolyglutamate synthetase in Arabidopsis thaliana”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98 (26):  15360–5. doi:10.1073/pnas.261585098. PMC 65034. PMID 11752472. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC65034/.
ジヒドロ葉酸合成酵素 出典
Cherest H, Thomas D, Surdin-Kerjan Y (2000). “Polyglutamylation of folate coenzymes is necessary for methionine biosynthesis and maintenance of intact mitochondrial genome in Saccharomyces cerevisiae”. J. Biol. Chem. 275 (19):  14056–63. doi:10.1074/jbc.275.19.14056. PMID 10799479.
カルノシン合成酵素
カルノシン合成酵素(Carnosine synthase、EC 6.3.2.11)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
ATP + L-ヒスチジン + β-アラニンAMP + 二リン酸 + カルノシン
従って、この酵素の3つの基質はATPとL-ヒスチジンとβ-アラニン、3つの生成物はAMPと二リン酸とカルノシンである。
この酵素はリガーゼ、特に炭素-窒素結合を形成する酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチドシンターゼ）に分類される。系統名は、L-ヒスチジン:β-アラニン リガーゼ(AMP生成)である。この他によく用いられる名前として、carnosine synthetase、carnosine-anserine synthetase、homocarnosine-carnosine synthetase、carnosine-homocarnosine synthetase等がある。
この酵素は、尿素回路、アラニン及びアスパラギン酸の代謝、ヒスチジンの代謝、β-アラニンの代謝の4つの代謝経路に関与している。
カルノシン合成酵素 出典
Stenesh JJ and Winnick T (1960). “Carnosine?anserine synthetase of muscle. 4. Partial purification of the enzyme and further studies of β-alanyl peptide synthesis”. Biochem. J. 77 (3):  575–581. PMC 1205078. PMID 16748858. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1205078/.
ジヒドロオロターゼ
ジヒドロオロターゼ(Dihydroorotase、EC 3.5.2.3)は、カルバモイルアスパラギン酸を4,5-ジヒドロオロト酸に変換する酵素である。カルバモイルリン酸シンターゼとアスパラギン酸トランスカルバミラーゼの2つの機能を持つ酵素である。
コレステロール-5,6-オキシドヒドロラーゼ
コレステロール-5,6-オキシドヒドロラーゼ(Cholesterol-5,6-oxide hydrolase、EC 3.3.2.11)は、5,6α-エポキシ-5α-コレスタン-3β-オール ヒドロラーゼという系統名を持つ酵素である。以下の化学反応を触媒する。
5,6α-エポキシ-5α-コレスタン-3β-オール + 水5α-コレスタン-3β,5α,6β-トリオール
この酵素は、どのエポキシドを基質としても同程度に働く。
ヘポキシリンエポキシドヒドロラーゼ
ヘポキシリンエポキシドヒドロラーゼ(Hepoxilin-epoxide hydrolase、EC 3.3.2.7)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
(5Z,9E,14Z)-(8xi,11R,12S)-11,12-エポキシ-8-ヒドロキシイコサ-5,9,14-トリエン酸 + 水(5Z,9E,14Z)-(8xi,11xi,12S)-8,11,12-トリヒドロキシイコサ-5,9,14-トリエン酸
従って、この酵素の2つの基質は(5Z,9E,14Z)-(8xi,11R,12S)-11,12-エポキシ-8-ヒドロキシイコサ-5,9,14-トリエン酸と水、1つの生成物は(5Z,9E,14Z)-(8xi,11xi,12S)-8,11,12-トリヒドロキシイコサ-5,9,14-トリエン酸である。
この酵素は加水分解酵素、特にエーテル結合を加水分解するエーテルヒドロラーゼである。系統名は、(5Z,9E,14Z)-(8xi,11R,12S)-11,12-エポキシ-8-ヒドロキシイコサ-5,9,14-トリエン酸 ヒドロラーゼである。この他によく用いられる名前として、hepoxilin epoxide hydrolase、hepoxylin hydrolase、hepoxilin A3 hydrolase等がある。
この酵素はアラキドン酸の代謝に関与している。
ヘポキシリンエポキシドヒドロラーゼ 出典
Fretland AJ, Omiecinski CJ (2000). “Epoxide hydrolases: biochemistry and molecular biology”. Chem. Biol. Interact. 129 (1-2):  41–59. doi:10.1016/S0009-2797(00)00197-6. PMID 11154734.
Newman JW, Morisseau C, Hammock BD (2005). “Epoxide hydrolases: their roles and interactions with lipid metabolism”. Prog. Lipid. Res. 44 (1):  1–51. doi:10.1016/j.plipres.2004.10.001. PMID 15748653.
竹島正義
竹島 正義（たけしま まさよし、1979年3月20日 - ）は、日本の元俳優。北海道出身。今井事務所、テアトルアカデミー、カートプロモーションに所属していた。
2014年より 映像コンテンツ権利処理機構 に連絡の取れない権利者として掲載されている。
アルケニルグリセロホスホエタノールアミンヒドロラーゼ
アルケニルグリセロホスホエタノールアミンヒドロラーゼ(Alkenylglycerophosphoethanolamine hydrolase、EC 3.3.2.5)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
1-(1-アルケニル)-sn-グリセロ-3-ホスホエタノールアミン + 水アルデヒド + sn-グリセロ-3-ホスホエタノールアミン
従って、この酵素の2つの基質は1-(1-アルケニル)-sn-グリセロ-3-ホスホエタノールアミンと水、2つの生成物はアルデヒドとsn-グリセロ-3-ホスホエタノールアミンである。
この酵素は加水分解酵素、特にエーテル結合を加水分解するエーテルヒドロラーゼである。系統名は、1-(1-アルケニル)-sn-グリセロ-3-ホスホエタノールアミン アルデヒドヒドロラーゼである。この酵素はアルキルグリセロールの代謝に関与している。
アルケニルグリセロホスホエタノールアミンヒドロラーゼ 出典
Gunawan J, Debuch H (1981). “Liberation of free aldehyde from 1-(1-alkenyl)-sn-glycero-3-phosphoethanolamine (lysoplasmalogen) by rat liver microsomes”. Hoppe. Seylers. Z. Physiol. Chem. 362 (4):  445–52. doi:10.1515/bchm2.1981.362.1.445. PMID 7239443.
アルケニルグリセロホスホコリンヒドロラーゼ
アルケニルグリセロホスホコリンヒドロラーゼ(Alkenylglycerophosphocholine hydrolase、EC 3.3.2.2)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
1-(1-アルケニル)-sn-グリセロ-3-ホスホコリン + 水アルデヒド + sn-グリセロ-3-ホスホコリン
従って、この酵素の2つの基質は1-(1-アルケニル)-sn-グリセロ-3-ホスホコリンと水、2つの生成物はアルデヒドとsn-グリセロ-3-ホスホコリンである。
この酵素は加水分解酵素、特にエーテル結合を加水分解するエーテルヒドロラーゼである。系統名は、1-(1-アルケニル)-sn-グリセロ-3-ホスホコリン アルデヒドヒドロラーゼである。lysoplasmalogenase等とも呼ばれる。この酵素はアルキルグリセロールの代謝に関与している。
アルケニルグリセロホスホコリンヒドロラーゼ 出典
Arthur G, Page L, Mock T, Choy PC (1986). “The catabolism of plasmenylcholine in the guinea pig heart”. Biochem. J. 236 (2):  475–80. PMC 1146864. PMID 3753461. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1146864/.
Warner HR and Lands WEM (1961). “The metabolism of plasmalogen: enzymatic hydrolysis of the vinyl ether” (PDF). J. Biol. Chem. 236 (9):  2404–2409. PMID 13783189. http://www.jbc.org/content/236/9/2404.full.pdf.
グリシルグリシン
グリシルグリシン(Glycylglycine)はグリシンのジペプチドであり、最も単純なペプチドである。1901年に、塩酸中で2,5-ジケトピペラジン（無水グリシン）を加熱することによって、エミール・フィッシャーとエルネスト・フルノーによって初めて合成された。アルカリ中で攪拌する等、他の合成法も報告されている。
毒性が低いため、pH 2.5-3.8と7.5-8.9の範囲で、生物学実験でのバッファーとして用いられるが、一度溶解させてしまうとあまり安定に貯蔵できない。より複雑なペプチドの合成に用いられる。
グリシルグリシンは、大腸菌中の組換えタンパク質を溶解しやすくすることも報告されている。異なる濃度のグリシルグリシンを用いることで、細胞分解後のタンパク質の安定性が向上することが観察されている。
N-メチルヌクレオシダーゼ
N-メチルヌクレオシダーゼ(N-methyl nucleosidase、EC 3.2.2.25)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
N-メチルキサントシン + 水N-メチルキサンチン + D-リボース
従って、この酵素の2つの基質はN-メチルキサントシンと水、2つの生成物はN-メチルキサンチンとD-リボースである。
この酵素は加水分解酵素、特にN-グリコシル化合物を加水分解するグリコシラーゼである。系統名は、N-メチルキサントシン リボヒドロラーゼである。その他によく用いられる名前に、7-methylxanthosine nucleosidase、N-MeNase、N-methyl nucleoside hydrolase、methylpurine nucleosidase等がある。
社内振替価格
社内振替価格（しゃないふりかえかかく）とは経営学用語の一つ。これは社内の事業部門間で取引が行われる場合の取引価格のことを言う。これは事業部をそれぞれ独立会社とみなし、製造部門から販売部門などといった部門間の移動の場合にも取引価格を設定した上で、各部門ごとの利益を重視した上で計算していくということで適切な業績を上げられるというわけである。社内振替価格というのは一般的には、原価と市場価格の間で設定されている。
フタロシンヒドロラーゼ
フタロシンヒドロラーゼ(Futalosine hydrolase、EC 3.2.2.26)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。系統名は、フタロシン リボヒドロラーゼである。
フタロシン + 水デヒポキサンチンフタロシン + ヒポキサンチン
従って、この酵素の2つの基質はフタロシンと水、2つの生成物はデヒポキサンチンフタロシンとヒポキサンチンである。
この酵素は、メナキノンの生合成の第2段階を触媒する。
エンアミダーゼ
エンアミダーゼ(Enamidase、EC 3.5.2.18)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
6-オキソ-1,4,5,6-テトラヒドロニコチン酸 + 水2-ホルミルグルタル酸 + アンモニア
従って、この酵素の2つの基質は6-オキソ-1,4,5,6-テトラヒドロニコチン酸と水、2つの生成物は2-ホルミルグルタル酸とアンモニアである。
この酵素は加水分解酵素、特にペプチド結合以外のC-O結合、中でも環状アミドに作用するものに分類される。系統名は、6-オキソ-1,4,5,6-テトラヒドロニコチン酸 アミドヒドロラーゼである。
エンアミダーゼ 出典
Alhapel A, Darley DJ, Wagener N, Eckel E, Elsner N, Pierik AJ (2006). “Molecular and functional analysis of nicotinate catabolism in Eubacterium barkeri”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103 (33):  12341–6. doi:10.1073/pnas.0601635103. PMC 1562527. PMID 16894175. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1562527/.
6-アミノヘキサン酸環状二量体ヒドロラーゼ
6-アミノヘキサン酸環状二量体ヒドロラーゼ(6-aminohexanoate-cyclic-dimer hydrolase、EC 3.5.2.12)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
1,8-ジアザシクロテトラデカン-2,9-ジオン + 水N-(6-アミノヘキサノイル)-6-アミノヘキサン酸
従って、この酵素の2つの基質は1,8-ジアザシクロテトラデカン-2,9-ジオンと水、1つの生成物はN-(6-アミノヘキサノイル)-6-アミノヘキサン酸である。
この酵素は加水分解酵素、特にペプチド結合以外のC-O結合、中でも環状アミドに作用するものに分類される。系統名は、1,8-ジアザシクロテトラデカン-2,9-ジオン ラクタムヒドロラーゼである。
6-アミノヘキサン酸環状二量体ヒドロラーゼ 出典
Kinoshita S, Negoro S, Muramatsu M, Bisaria VS, Sawada S, Okada H (1977). “6-Aminohexanoic acid cyclic dimer hydrolase. A new cyclic amide hydrolase produced by Achromobacter guttatus KI74”. Eur. J. Biochem. 80 (2):  489–95. doi:10.1111/j.1432-1033.1977.tb11904.x. PMID 923591.
2,5-ジオキソピペラジンヒドロラーゼ
2,5-ジオキソピペラジンヒドロラーゼ(2,5-dioxopiperazine hydrolase、EC 3.5.2.13)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
2,5-ジオキソピペラジン + 水グリシルグリシン
従って、この酵素の2つの基質は2,5-ジオキソピペラジンと水、1つの生成物はグリシルグリシンである。
この酵素は加水分解酵素、特にペプチド結合以外のC-O結合、中でも環状アミドに作用するものに分類される。系統名は、2,5-ジオキソピペラジン アミドヒドロラーゼである。cyclo(Gly-Gly) hydrolase、cyclo(glycylglycine) hydrolase等とも呼ばれる。
児島恭子
児島 恭子（こじま きょうこ、1954年 - ）は、日本のアイヌ研究者、元札幌学院大学教授。
東京都生まれ。1976年早稲田大学第一文学部卒業。85年同大学院文学研究科博士課程後期満期退学。2002年「アイヌ民族史研究序説 蝦夷・アイヌ観の歴史的研究」で文学博士。2013年3月-2022年3月札幌学院大学人文学部教授。
カルボキシメチルヒダントイナーゼ
カルボキシメチルヒダントイナーゼ(Carboxymethylhydantoinase、EC 3.5.2.4)は、以下の化学反応を触媒する酵素である。
L-5-カルボキシメチルヒダントイン + 水N-カルバモイル-L-アスパラギン酸
従って、この酵素の2つの基質はL-5-カルボキシメチルヒダントインと水、1つの生成物はN-カルバモイル-L-アスパラギン酸である。
この酵素は加水分解酵素、特にペプチド結合以外のC-O結合、中でも環状アミドに作用するものに分類される。系統名は、L-5-カルボキシメチルヒダントイン アミドヒドロラーゼである。hydantoin hydrolaseとも呼ばれる。
カルボキシメチルヒダントイナーゼ 出典
LIEBERMAN I, KORNBERG A (1954). “Enzymatic synthesis and breakdown of a pyrimidine, orotic acid. I Dihydroortic acid, ureidosuccinic acid, and 5-carboxymethylhydantoin”. J. Biol. Chem. 207 (2):  911–24. PMID 13163076.
隈丸優次
隈丸 優次（くままる ゆうじ、1951年12月7日 - ）は、日本の外交官。2013年（平成25年）1月15日からカンボジア駐箚特命全権大使。