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北海道中央バス江別営業所 歴史
1943年（昭和18年）3月1日の北海道における旅客自動車運輸事業統合要綱（いわゆる戦時統合）による北海道中央乗合自動車発足時に江別駅前に設置されたが、1955年（昭和30年）11月28日に当別営業所へ統合廃止となった。
1961年（昭和36年）7月5日に当別営業所江別出張所として再開設。1964年（昭和39年）12月1日に乗り場を併設した施設へ新築移転。1967年（昭和42年）3月1日より江別営業所となった。
施設の老朽化などのため2007年（平成19年）11月11日に車庫近くの現在地に移転し江別ターミナルは閉鎖となった。
2003年（平成15年）4月1日より全路線の運行管理を札幌第一観光バスへ委託する。
北海道中央バス江別営業所 路線
江別市内を通る一般路線全般を担当。他営業所が主担当の路線を運行する場合や、下記路線を他営業所が運行する場合がある。「（高速）野幌」に停車する高速バスついては、野幌バスストップから担当営業所記事を参照。
江別市では中央バスのほかジェイ・アール北海道バス（空知線）と夕張鉄道（夕鉄バス）も運行しており、経路等の重複や人口が増加しているもののバス路線が空白の地区が見られていた。これを適正化すべく路線再編が順次進められ、中央バス関連は2018年（平成30年）10月1日より各路線で競合解消や効率化が行われた。以下、「再編計画」と記す部分は「実施日の2018年（平成30年）10月1日」を示す。
2025年（令和7年）12月1日現在。
55は2008年（平成20年）4月1日より5系統の新さっぽろ駅を19時台後半以降に出発する便を江別市立病院止まりとした系統。同年12月1日より本運行を開始したミッドナイトバス（金曜日のみ）は再編計画により廃止。
60は再編計画で6（あけぼの団地 - 江別駅前 - 元江別市営住宅 - 3番通5丁目 - 厚別西4条6丁目 - 新さっぽろ駅）のあけぼの団地 - 江別駅前間を廃止し、廃止区間から市内への移動を江別2番通線、新札幌方面への移動を夕鉄バスに集約。人口が増加する新栄台経由とし系統番号を変更。
北海道中央バス江別営業所 路線
札幌市交通局（札幌市営地下鉄）との連絡運輸（乗継割引）は、札幌市内となる厚別北3条5丁目から適用、新さっぽろ駅（新札幌バスターミナル）が乗継指定停留所・駅となる。乗継割引に関する概要は、北海道中央バス#運賃形態、札幌市営地下鉄#乗継割引を参照。
AとBは錦町先回り、CとDは湯川公園先回り。区間便あり。
再編計画により江別錦町線と江別4番通線を統合し新設。
2008年（平成20年）4月1日、江別南線廃止の代替として江陽中学校経由 (21, 23)を新設。再編計画までに20, 21, 23大麻西町発着系統と江陽中学校経由を廃止。24は再編計画による江別4番通線廃止により新設された野幌高校経由に充てられた。大麻11丁目 - 大麻駅前間は他社路線と競合するが、江別市立病院通院利便を考慮し経路変更は行わない。
北海道中央バス江別営業所 主な休廃止路線
旧・当別営業所担当路線を含む。
江別月形線
当江線
1993年（平成5年）12月15日廃止、札幌第一観光バスに移管された。その後2005年（平成17年）4月1日に札幌第一観光バスも撤退し下段モータースが運行を開始。下段モータースの運行も2016年（平成28年）3月31日をもって廃止となった。
石狩川を挟んだ当別側は戦前に廃止された江当軌道跡にほぼ沿っていた。
中央バス運行当初は当別営業所管轄であった。札幌第一観光バスでの運行開始当初も当別営業所が管轄したが、廃止により江別営業所の管轄に変更された。
江別岩見沢線
1994年（平成6年）4月1日廃止。かつては札幌から空知方面への各特急バス路線に江別経由便が存在しており、これらの便も同区間を経由していた。2003年（平成15年）3月1日にジェイ・アール北海道バスが空知線の江別駅前 - 岩見沢駅前を廃止したため、以降江別ターミナル（江別駅前） - 幌向駅前間には路線バスが一切設定されていない。
南幌線、江別南線
1999年（平成11年）12月1日廃止。南7線以遠の南幌町域は高速ゆうばり号・高速くりやま号が停留所を増設。南6線までの江別市域は江別南線として運行され野幌駅前発着系統が新設された。その後江別南線も2008年（平成20年）4月1日に廃止され、一部区間は江別2番通線の経路変更で代替された。
北海道中央バス江別営業所 主な休廃止路線
現在も運行される夕鉄バスの新さっぽろ - 江別 - 南幌線は北海道道1056号江別長沼線を経由するのに対し、南幌線は国道337号経由で運行されていた。
一時は札江線や南岩線（南幌 - 栗沢駅前 - 岩見沢ターミナル）との直通系統も設定されていた。なお南岩線は2005年（平成17年）4月1日の改正で廃止されている（北海道中央バス岩見沢営業所参照）。
札当線
2000年（平成12年）4月1日廃止。急行便も設定されていた。
江別・空港線
1999年（平成11年）7月21日より同年11月30日までの予定で試験運行を開始。同年12月1日以降も継続運行され千歳駅前増設などが行われたが2002年（平成14年）4月1日に廃止された。
大麻線
2004年（平成16年）12月1日廃止。札江線と異なり、江別市中心部（2番通）を東西に抜けていた。
大麻循環バス
2008年（平成20年）4月1日廃止。
江別錦町線
北海道中央バス江別営業所 主な休廃止路線
2008年（平成20年）4月1日に高砂線（江別駅前 - 見晴台 - 高砂駅前）および江別3番通線（江別駅前 - 3番通 - 野幌駅前）を廃止・統合のうえ新設。同年12月1日、江別4番通線高砂駅前発着系統廃止の代替路線として11を新設し、復路を全便野幌駅前始発に変更。
2014年12月1日より野幌駅前を野幌駅北口に改称し路上から駅前広場内に停留所を移転。さらに1・15を往復は起終点を野幌駅北口に統一。
再編計画により野幌見晴台線へ統合廃止。
江別4番通線
2000年（平成12年）12月1日に野幌で運行を打ち切らない循環系統として新設されたが、2008年（平成20年）4月1日に循環系統を廃止し一部便を江別市立病院発着(45)に短縮した。同日には一部便を高砂駅前まで延長(41)したが、同年12月1日に廃止され代替として江別錦町線(11)を新設、復路を全便野幌駅前始発に変更した。
なお同日より45番で深夜バス（復路・金曜日のみ）の試験運行を始め、後に継続運行へ至ったものの最終的には数年で廃止となっている。
2014年12月1日より野幌駅前を野幌駅北口に改称の上、路上にあった停留所を駅前広場内へ移転。
再編計画により野幌見晴台線へ統合廃止。
江別霊園墓参バス
2019年（令和元年）度の運行をもって廃止。
札江線
90：江別駅前 - 江別郵便局 - 江別市立病院 - 3番通5丁目 - 見晴台緑地 - 見晴台 - 新石狩大橋 - 世田ヶ谷 - 中央角山 - 市界 - 東雁来 - イオンモール札幌苗穂入口 - 本町1条10丁目 - 苗穂町12丁目 - 東橋 - サッポロファクトリー前 - 札幌ターミナル
再編計画により、飛鳥山公園経由から江別市立病院経由に変更し通院利便を図る。
2025年（令和7年）12月1日、廃止。
北海道中央バス江別営業所 江別ターミナル
移転前の営業所構内（江別市4条7丁目2）に3か所の乗降所と待合室・発券窓口が設けられていた。2007年（平成19年）11月11日の営業所移転を前に乗り場が先行して閉鎖され、各路線路上停留所発着となった。移転後の同年12月1日ダイヤ改正をもって「江別駅前」停留所に統合されている。
乗り場供用時の発着路線
ニューしのつバスと下段モータースは中央バスおよび札幌第一観光バスの廃止代替バスで引き続きターミナルに発着していたが、下段モータースの停留所名は「江別駅前」となっていた。2008年（平成20年）4月1日よりすべての路線が江別駅の前の停留所から発車するよう変更されている。
北海道中央バス江別営業所 江別営業所管轄の事業所
当別ターミナル（廃止）
北海道中央乗合自動車発足時は厚田郡厚田村に厚田営業所が設置され、1950年（昭和25年）9月13日に石狩郡当別町太美へ移転し太美営業所となった。1955年（昭和30年）11月28日に当別町中心部へ移転し、旧・江別営業所を統合の上で当別営業所となった。1967年（昭和42年）11月21日には当別町下川通118に乗り場併設の施設を新築し移転。1973年（昭和48年）2月1日には江別営業所へ統合となり、江別営業所当別ターミナルに組織変更された。
2000年（平成12年）4月1日の札当線廃止で中央バス路線は無くなり札幌第一観光バスが当別営業所として単独で使用していたが、老朽化により2002年（平成14年）4月30日をもって閉鎖されている。札幌第一観光バス当別営業所に関しては札幌第一観光バス#事業所を参照。
北海道中央バス江別営業所 脚注
座標: 北緯43度6分17.83秒 東経141度31分58.49秒﻿ / ﻿北緯43.1049528度 東経141.5329139度﻿ / 43.1049528; 141.5329139
フォールディング
タンパク質フォールディング (英語: Protein folding) とは、タンパク質鎖がその本来の三次元構造、通常は生物学的に機能するコンホメーション(立体構造)を、迅速かつ再現性のある方法で獲得する物理的なプロセスである。これは、ポリペプチドがランダムコイルからその特徴的で機能的な三次元構造に折りたたまれる物理的な過程である。それぞれのタンパク質は、mRNAの配列からアミノ酸の直鎖に翻訳されるとき、折りたたまれていないポリペプチドまたはランダムコイルとして存在する。そのポリペプチドは、安定した (長続きする) 立体構造を欠いている (第1図の左側)。そのポリペプチド鎖がリボソームで合成されていく過程で、直鎖が三次元構造に折りたたまれる。フォールディングは、ポリペプチド鎖の翻訳中でも始まる。アミノ酸は互いに相互作用して、明確に定義された三次元構造、つまり天然状態として知られている折りたたまれたタンパク質 (図の右側) を生成する。結果として生じる三次元構造は、アミノ酸配列または一次構造 (アンフィンセンのドグマ) によって決定される。
フォールディング
タンパク質が機能を発揮するために正しい三次元構造が不可欠であるが、機能性タンパク質の一部は折りたたまれていない状態のままになっていることがあり、ゆえにタンパク質動力学が重要となる。本来の構造に折りたたまれないと、一般に不活性なタンパク質が生成されるが、場合によっては、誤って折りたたまれたタンパク質の機能が改変されたり、毒性のある機能性を持つこともある。いくつかの神経変性疾患やその他の疾患は、誤って折りたたまれたタンパク質によって形成されたアミロイド原線維の蓄積に起因すると考えられている。多くのアレルギーは、一部のタンパク質が正しく折りたたまれていないことが原因で、免疫系が特定のタンパク質構造に対する抗体を産生しないために引き起こされる。
タンパク質の変性は、折りたたまれた状態から折りたたまれていない状態に移行するプロセスである。これは、調理、火傷、プロテオパチー、その他の状況で起こる。
フォールディング・プロセスの所要時間は、目的のタンパク質によって劇的に異なる。細胞外で調べたとき、最も遅く折りたたまれるタンパク質は、主にプロリン異性化のために折りたたまれるのに数分から数時間を要し、プロセスが完了するまでにチェックポイントのようないくつかの中間状態を通過する必要がある。一方、長さが100アミノ酸までの非常に小さなシングルドメインタンパク質は、通常、1回のステップで折りたたむことができる。時間スケールはミリ秒が一般的で、非常に速い既知のタンパク質のフォールディング反応は数マイクロ秒以内に完了する。
フォールディング タンパク質のフォールディング過程
タンパク質の一次構造である直線的なアミノ酸配列は、その本来のコンホメーションを決定する。特定のアミノ酸残基と、ポリペプチド鎖内におけるそれらの位置は、タンパク質のどの部分が密接に折り重なり、その三次元構造を形成するかを決定する要因となる。アミノ酸組成は配列ほど重要ではない。しかし、フォールディングの本質的な事実は、各タンパク質のアミノ酸配列が、本来の構造とその状態に到達するための経路の両方を指定する情報を含んでいることである。これは、ほぼ同じアミノ酸配列が常に同じように折りたためるということではない。類似したタンパク質でも、環境要因によってコンホメーションは異なり、どこで見つかったかによって異なる方法で折りたたまれる。
フォールディング タンパク質のフォールディング過程
二次構造の形成は、タンパク質がその本来の構造を取るための、フォールディング・プロセスの最初のステップである。二次構造の特徴はαヘリックスやβシートとして知られている構造で、ライナス・ポーリングによって最初に述べられたように、分子内水素結合によって安定化されているために急速に折りたたまれる。分子内水素結合の形成は、タンパク質の安定性に別の重要な貢献をしている。αヘリックスは、主鎖の水素結合により螺旋状に形成される (右図参照)。βプリーツシートは、水素結合を形成するために主鎖が折り曲がって形成される構造である (左図参照)。水素結合は、ペプチド結合のアミド水素とカルボニル酸素の間にある。逆平行βプリーツシートと平行βプリーツシートが存在し、平行βシートによって形成される傾斜水素結合と比較して、逆平行βプリーツシートの方が理想的な180度の角度で水素結合を形成するため水素結合の安定性が高くなっている。
フォールディング タンパク質のフォールディング過程
αヘリックスおよびβプリーツシートは、本質的に両親媒性であるか、または親水性部分と疎水性部分を含むことができる。二次構造のこの性質はタンパク質の三次構造形成を助け、親水性側がタンパク質を取り囲む水溶性環境に面し、疎水性側がタンパク質の疎水性コアに面するようにフォールディングが起こる。二次構造は階層的に三次構造の形成によって取って代わられる。タンパク質の三次構造が形成され、疎水性相互作用によって安定化されると、2つのシステイン残基間に形成されたジスルフィド結合の形で共有結合が存在することもある。タンパク質の三次構造には、単一のポリペプチド鎖が含まれるが、折りたたまれたポリペプチド鎖の追加の相互作用により四次構造が形成される。
三次構造は、いくつかのタンパク質の四次構造の形成で取って代わられ、これには通常、すでに折りたたまれてたサブユニットの「集合」または「会合」を含む。言い換えれば、複数のポリペプチド鎖が相互作用して、完全に機能する四次タンパク質を形成する可能性がある。
フォールディング タンパク質のフォールディング過程
フォールディングは、主に疎水性相互作用、分子内水素結合の形成、ファンデルワールス力によって導かれる自発過程であり、配座エントロピーによって対抗を受ける。フォールディングのプロセスは、多くの場合、共翻訳的(部分的な翻訳)に開始されるため、タンパク質のC末端部分がまだリボソームによって合成されている間に、先に翻訳されたタンパク質のN末端が折りたたみ始まる。ただし、タンパク質分子は、生合成中または生合成後に自発的に折りたたまれることがある。これらの高分子は「自分自身で折りたためる」と考えられるが、このプロセスは溶媒 (水または脂質二重層)、塩の濃度、pH、温度、補助因子および分子シャペロンの存在にも依存している。
タンパク質は、可能な曲げ角度またはコンホメーションが制限されているため、フォールディング能力に制限がある。タンパク質フォールディングのこれらの許容角度は、ラマチャンドランプロットとして知られている二次元プロットで表され、許容回転のpsiとphi角度で示される。
フォールディング タンパク質のフォールディング過程
タンパク質のフォールディングが自発的な反応であるためには、細胞内で熱力学的に有利でなければならない。タンパク質のフォールディングは自発的な反応であることが知られているため、負のギブス自由エネルギー値をとる必要がある。タンパク質のフォールディングにおけるギブス自由エネルギーはエンタルピーとエントロピーに直接関係している。負のデルタGが発生し、タンパク質のフォールディングが熱力学的に有利になるためには、エンタルピー、エントロピー、またはその両方が有利でなければならない。
フォールディング タンパク質のフォールディング過程
水にさらされる疎水性側鎖の数を最小限にすることは、フォールディングプロセスの背後にある重要な推進力である。疎水効果とは、タンパク質の疎水性鎖がタンパク質の中心部 (親水性環境から離れる) に凝集する現象である。水性環境下では、水分子はタンパク質の疎水性領域や側鎖の周囲に凝集し、秩序だった水分子の水殻を形成する傾向がある。疎水性領域を中心とした水分子の秩序は系内の秩序を増大させ、エントロピーの負の変化に寄与する (系内のエントロピーは減少する)。水分子はこれらの水分子ケージに固定されており、疎水性凝集、または疎水性基の内側へのフォールディングを促進する。疎水性凝集は、秩序だった水分子を解放する水ケージの破壊を介してシステムにエントロピーを導入する。球状に折りたたまれたタンパク質のコア内で相互作用する多数の疎水性基は、膨大に蓄積されたファンデルワールス力 (特にロンドン分散力) のため、折りたたみ後のタンパク質の安定性に大きく貢献する。疎水性効果は、大きな疎水性領域を含む両親媒性分子を含む水性媒体が存在する場合にのみ、熱力学の推進力として存在する。水素結合の強さは環境に依存するため、疎水性コアに包まれた水素結合は、水性環境にさらされた水素結合よりも天然状態の安定性に寄与する。
フォールディング タンパク質のフォールディング過程
球状の折りたたみを持つタンパク質では、疎水性アミノ酸はランダムに分布したり、一緒にクラスター化されるのではなく、一次配列に沿って散在する傾向がある。しかし、天然変成傾向のある新生(de novo)タンパク質は、一次配列に沿って疎水性アミノ酸がクラスター化するという逆のパターンを示す。
フォールディング タンパク質のフォールディング過程
分子シャペロン (英: molecular chaperone) は、生体内 (in vivo) で他のタンパク質を正しく折りたたむのに役立つタンパク質の一種である。シャペロンは、すべての細胞内区画に存在し、ポリペプチド鎖と相互作用して、タンパク質の本来の三次元コンホメーションを形成できるようにする。ただし、シャペロン自体は、それらが補助しているタンパク質の最終構造には含まれていない。シャペロンは、新生ポリペプチドがリボソームによって合成されている場合でも、フォールディングを助けることができる。分子シャペロンは、結合することによって機能し、フォールディング経路でタンパク質の不安定な構造を安定化させるが、シャペロンには、それらが補助しているタンパク質の正しい本来の構造を知るために必要な情報は含まれておらず、むしろ、シャペロンは、誤った折りたたみ構造を防ぐことによって機能する。このように、シャペロンは実際には、本来の構造に向かうフォールディング経路に関与する個々のステップの速度を増加させることはなく、その代わりに、適切な中間体の探索を遅くする可能性のあるポリペプチド鎖の不要な凝集を減らすことで機能し、ポリペプチド鎖が正しいコンホメーションをとるためのより効率的な経路を提供する。シャペロンは、フォールディング触媒と混同されるべきではなく、フォールディング経路の遅いステップを実際に触媒する。フォールディング触媒の例は、タンパク質ジスルフィド異性化酵素(protein disulfide isomerases)およびペプチジルプロリル異性化酵素(peptidyl-prolyl isomerases)があり、それぞれジスルフィド結合の形成またはシスおよびトランス立体異性体間の相互変換に関与している可能性がある。シャペロンは、生体内でのタンパク質フォールディングのプロセスにおいて重要であることが示されている。なぜなら、シャペロンは、タンパク質が「生物学的に適切な」状態になるために十分効率的に適切な配列とコンホメーションをとるのに必要な手助けタンパク質に提供するからである。これは、in vitroで行われたタンパク質フォールディング実験で実証されたように、ポリペプチド鎖は理論的にはシャペロンの助けなしにその本来の構造に折りたたむことができることを意味するものであるが、このプロセスはあまりにも非効率的であるか、または遅すぎて生物学的システムには存在しないことが判明している。したがって、シャペロンは生体内でのタンパク質のフォールディングに必要である。シャペロンは、本来構造の形成を助ける役割に加えて、タンパク質の輸送、分解、さらには外部変性因子にさらされた変性タンパク質が正しい本来の構造にリフォールディング(再折りたたみ)する機会を与えるなど、様々な役割に関与していることが明らかになっている。
フォールディング タンパク質のフォールディング過程
完全に変性したタンパク質は、三次構造と二次構造の両方を欠いており、いわゆるランダムコイルとして存在している。特定の条件下では、一部のタンパク質は再折りたたみ(リフォールド)する可能性があるが、多くの場合、変性は不可逆的である。細胞は、熱変性の影響からタンパク質を守るために、熱ショックタンパク質 (シャペロンの一種) として知られる酵素を用いて、他のタンパク質のフォールディングや折りたたまれた状態の維持を助けている。熱ショックタンパク質は、細菌からヒトにいたるまで、調査したすべての種で発見されており、非常に早い段階で進化し、重要な機能を持っていることが示唆されている。一部のタンパク質は、シャペロンの助けを借りて他のタンパク質との相互作用によりフォールディングが中断されないように個々のタンパク質を分離するか、誤って折りたたまれたタンパク質を展開して本来の正しい構造にリフォールディングをしない限り、細胞内では全く折りたたまれないことがある。この機能は、不溶性のアモルファス凝集体への沈殿のリスクを防ぐために非常に重要である。タンパク質の変性や天然状態の破壊に関与する外部要因には、温度、外部磁場 (電場、磁場)、分子クラウディング、さらにはタンパク質のフォールディングに大きな影響を与える可能性のある空間の制限 (すなわち閉じ込め) が含まれる。高濃度の溶質、極端なpH、機械的な力、化学的変性剤の存在も同様にタンパク質の変性に寄与する。これらの個々の要因はストレスとしてまとめて分類される。シャペロンは、細胞ストレス時には高濃度で存在し、変性タンパク質や誤って折りたたまれたタンパク質だけでなく、新生タンパク質の適切なフォールディングを助けることが示されている。
一部の条件下では、タンパク質は生化学的に機能する形に折りたたまれない。細胞が通常生存する温度範囲よりも高い温度や低い温度では、熱的に不安定なタンパク質は折りたたまれなかったり、変性する (これが煮沸すると卵白が不透明になる理由である)。しかし、タンパク質の熱安定性が一定であるとは限らない。例えば、超好熱性細菌は122 °Cの高温で生育することが確認されているが、これにはもちろん、重要なタンパク質やタンパク質集合体の完全な補体が、その温度以上で安定している必要がある。
大腸菌はバクテリオファージT4の宿主であり、ファージにコードされたgp31タンパク質は、大腸菌のシャペロンタンパク質 GroESと機能的に相同であるように見え、感染時にバクテリオファージT4ウイルス粒子の組み立てにおいてそれを置き換えることができる。GroESと同様に、gp31はGroELシャペロニンとの安定な複合体を形成する。これはバクテリオファージT4メジャー・キャプシド・タンパク質gp23のin vivoでのフォールディングおよび組み立てに絶対的に必要である。
フォールディング タンパク質の誤ったフォールディングと神経変性疾患
タンパク質は、通常の天然状態を得られない場合、ミスフォールド(誤った折りたたみ)をしていると考えられる。これは、アミノ酸配列の突然変異または外部要因による通常のフォールディングプロセスの混乱が原因である可能性がある。ミスフォールドされたタンパク質は、通常、クロスβ構造として知られる超分子配列で組織化されたβシートを含んでいる。これらのβシートが豊富に含んだ集合体は、非常に安定し極めて不溶性であり、一般にタンパク質分解に対して耐性がある。これらのフィブリル状集合体の構造的安定性は、βストランド間の主鎖水素結合によって形成されたタンパク質モノマー間の広範な相互作用によってもたらされる。タンパク質のミスフォールディングは、他のタンパク質の凝集体またはオリゴマーへのさらなるミスフォールディングや蓄積を引き起こす可能性がある。細胞内で凝集したタンパク質のレベルが上昇すると、変性疾患や細胞死を引き起こす可能性のあるアミロイド様構造の形成につながる。アミロイドは、分子間水素結合を含む線維状構造であり、極めて不溶性で、転換されたタンパク質の集合体から作られる。そのため、プロテアソーム経路では、凝集する前にミスフォールドしたタンパク質を分解するのに十分な効率が得られない場合がある。ミスフォールドされたタンパク質は、互いに相互作用して構造化された凝集体を形成し、分子間相互作用を通じて毒性を獲得する可能性がある。
フォールディング タンパク質の誤ったフォールディングと神経変性疾患
凝集タンパク質は、クロイツフェルト・ヤコブ病、牛海綿状脳症 (狂牛病) などのプリオン関連疾患、アルツハイマー病および家族性アミロイド心筋症または多神経症などのアミロイド関連疾患、ならびにハンチントン病およびパーキンソン病などの細胞内凝集性疾患と関連している。これらの加齢性変性疾患は、不溶性の細胞外凝集体および(または)クロスβアミロイド原線維を含む細胞内封入体へのミスフォールドタンパク質の凝集に関連している。これは凝集体が原因なのか、それとも単にタンパク質の恒常性の喪失、合成、フォールディング、凝集、タンパク質代謝回転のバランスを反映しているだけなのかは完全には明らかではない。最近、欧州医薬品庁は、トランスサイレチンアミロイド疾患の治療のためのタファミジス(Tafamidis)またはビンダケル (Vyndaqel; 四量体トランスサイレチンの動態安定化剤) の使用を承認した。このことは、ヒトのアミロイド疾患において、アミロイド原線維形成プロセス (原線維自体ではなく) が、有糸分裂後の組織の変性を引き起こすことを示唆している。フォールディングや機能ではなく、ミスフォールディングや過度の分解は、アンチトリプシン関連肺気腫、嚢胞性線維症、リソソーム蓄積症などの多くのプロテオパチー疾患を引き起こし、機能の喪失が障害の根源となっている。後者の疾患を修正するためにタンパク質補充療法が歴史的に使用されてきたが、新たなアプローチは、薬理シャペロンを使用して変異タンパク質を折りたたんで機能させる状態にすることが挙げられる。
フォールディング タンパク質のフォールディングを研究するための実験技術
タンパク質のフォールディングに関する推論は、突然変異研究 (英語版) を通じて行うことができるが、タンパク質のフォールディングを研究するための実験技術は、通常、タンパク質の段階的アンフォールディングやフォールディングと、標準的な非結晶学的技術を用いたコンホメーション変化の観察に依存している。
フォールディング タンパク質のフォールディングを研究するための実験技術
X線結晶構造解析は、折りたたまれたタンパク質の三次元構造を解読するための、効率的で重要な方法の一つである。X線結晶構造解析を行うためには、対象となるタンパク質が結晶格子内に配置されている必要がある。タンパク質を結晶格子内に配置するためには、結晶化に適した溶媒を用意し、溶液中で過飽和状態の純粋なタンパク質を得て、溶液中で結晶を析出させる必要がある。タンパク質が結晶化されると、X線ビームは結晶格子を介して集中することができ、ビームを回折したり、様々な方向にビームを外側に向けて発射したりする。これらの出射ビームは、内包されたタンパク質の特定の三次元構成に相関している。X線は、タンパク質の結晶格子内の個々の原子を取り囲む電子雲と特異的に相互作用し、識別可能な回折パターンを生成する。電子密度雲をX線の振幅を関連付けることによってのみ、このパターンを読み取ることができ、この方法を複雑にする位相や位相角の仮定を導くことになる。フーリエ変換という数学的基礎によって確立された関係がなければ、「位相問題」は回折パターン予測を非常に困難にする。多重同型置換のような新しい方法では、重金属イオンの存在を利用してX線をより予測可能な方法で回折させ、関与する変数の数を減らして位相の問題を解決している。
フォールディング タンパク質のフォールディングを研究するための実験技術
蛍光分光法は、タンパク質の折りたたみ状態を調べるための高感度な手法である。フェニルアラニン(Phe)、チロシン(Tyr)、トリプトファン(Trp)の3つのアミノ酸は固有の蛍光特性を持つが、TyrとTrpのみが量子収率が高く、良好な蛍光シグナルが得られるため、実験的に使用されている。TrpとTyrは共に280 nmの波長で励起されるのに対し、Trpだけは295 nmの波長で励起される。それらの芳香族性のため、TrpとTyr残基は、タンパク質の疎水性コア、2つのタンパク質ドメイン間の界面、またはオリゴマータンパク質のサブユニット間の界面に、完全または部分的に埋もれていることがよくある。この無極性環境では、これらの残基は高い量子収率を持ち、それゆえ高い蛍光強度を示す。タンパク質の3次構造や4次構造が破壊されると、これらの側鎖は溶媒の親水性環境にさらされるようになり、量子収率が低下して低い蛍光強度になる。Trp残基については、その最大蛍光発光の波長も環境に依存する。
フォールディング タンパク質のフォールディングを研究するための実験技術
蛍光分光法は、変性剤の値の関数として、蛍光発光強度または最大発光波長の変動を測定することにより、タンパク質の平衡アンフォールディングを特徴付けるために使用される。ここで変性剤は、化学分子 (尿素、塩酸グアニジニウム)、温度、pH、圧力などである。互いに異なるが離散的なタンパク質の状態、すなわち天然状態、中間状態、アンフォールド状態の間の平衡は、変性剤の値に依存するため、それらの平衡混合物の全体的な蛍光シグナルもこの値に依存する。このようにして、全体的なタンパク質シグナルを変性剤の値に関連付けるプロファイルが得られる。平衡アンフォールディングのプロファイルは、アンフォールディングの中間体を検出し、識別することを可能にする。Hugues Bedouelleによって一般的な方程式が開発され、そのようなプロファイルから、ホモマーまたはヘテロマーのタンパク質のアンフォールディング平衡を特徴づける熱力学的パラメータを三量体まで、および潜在的には四量体まで得ることができた。蛍光分光法は、ストップフローのような高速混合装置と組み合わせて、タンパク質のフォールディング動態を測定し、シェブロンプロットを生成し、Phi値分析 (英語版) を導出することができる。
フォールディング タンパク質のフォールディングを研究するための実験技術
円偏光二色性は、タンパク質のフォールディングを研究するための最も一般的で基本的なツールの一つである。円二色性分光法は、円偏光の吸収を測定する。タンパク質では、αヘリックスやβシートなどの構造は不斉であるため、このような光を吸収する。この光の吸収は、タンパク質アンサンブルの折りたたみ度合いのマーカーとして機能する。この技術は、変性剤濃度または温度関数としてこの吸収の変化を測定することにより、タンパク質の平衡アンフォールディングを測定するために使用されてきた。変性溶解は、タンパク質のm値、または変性剤依存性と同様にアンフォールディングの自由エネルギーを測定する。温度溶解は、タンパク質の変性温度(Tm)を測定する。蛍光分光法に関しては、円二色性分光法をストップフローなどの高速混合装置と組み合わせて、タンパク質のフォールディング動態を測定し、シェブロンプロットを生成することができる。
フォールディング タンパク質のフォールディングを研究するための実験技術
最近開発されたタンパク質の振動円二色性 (vibrational circular dichroism; VCD) 技術は現在、フーリエ変換(FT)機器を用いており、非常に大きなタンパク質分子でも、溶液中のタンパク質構造を決定する強力な手段を提供する。このようなタンパク質のVCD研究は、タンパク質結晶のX線回折、重水(D2O)中のタンパク質溶液のFT-IRデータ、または第一原理量子計算と組み合わせて、円偏光二色性(CD)からは得られない明確な構造決定を提供することがよくある。
タンパク質のフォールディングは、NMR分光法を使用して日常的に研究されており、例えば、その天然状態でのタンパク質の主鎖アミドプロトンの水素-重水素交換 (英語版) を監視することで、タンパク質の残基固有の安定性と全体的な安定性の両方を提供する。
二重偏光干渉法は、分子層の光学特性を測定する表面ベースの技術である。タンパク質のフォールディングを特徴づけるために使用される場合、タンパク質の単層の全体的なサイズとその密度をサブ・オングストーム分解能でリアルタイムに測定することによってコンホメーションを測定するが、タンパク質フォールディングの速度論のリアルタイム測定は、~10 Hzよりも遅いプロセスに限られている。円偏光二色性と同様に、フォールディングのための刺激は変性剤または温度である可能性がある。
フォールディング タンパク質のフォールディングを研究するための実験技術
タンパク質のフォールディングの研究は、高速で時間分解技術の開発によって近年、大きく進展した。実験者は、折りたたまれていないタンパク質のサンプルのフォールディングを迅速に誘発し、結果として生じるタンパク質動力学を観察する。使用されている高速化技術には、中性子散乱、超高速溶液混合、光化学的手法、レーザー温度ジャンプ分光法などがある。これらの技術の開発に貢献した多くの科学者の中には、Jeremy Cook, Heinrich Roder, ハリー・グレイ, Martin Gruebele, Brian Dyer, William Eaton, Sheena Radford, Chris Dobson, アラン・ファーシュト, Bengt Nölting, Lars Konermannがいる。
タンパク質分解 (proteolysis) は、広範囲の溶液条件下 (例: 高速並列タンパク質分解) でアンフォールドされた画分を探索するために日常的に使用されている。
単離されたタンパク質やシャペロンを持つタンパク質のフォールディング機構を理解するために、光ピンセットやAFMなどの単一分子力技術 (Single-molecule force spectroscopy) が用いられてきた。光ピンセットは、単一のタンパク質分子をC末端とN末端から引き伸ばし、それを展開して、その後のリフォールディングを研究するために使用されてきた。この手法により、単一分子レベルでフォールディング率を測定できる。例えば、光ピンセットは最近、血液凝固に関与するタンパク質のフォールディングとアンフォールディングの研究に応用されている。ヴォン・ヴィレブランド因子 (von Willebrand factor (vWF)) は、血液凝固プロセスに不可欠な役割を持つタンパク質である。単一分子の光ピンセット測定を使用して、カルシウム結合vWFが血液中でせん断力センサーとして働くことを発見した。せん断力はvWFのA2ドメインのアンフォールディングにつながり、そのリフォールディング速度はカルシウムの存在下で劇的に向上する。最近では、単純な src SH3ドメインが、力を受けると複数のアンフォールディング経路にアクセスすることも明らかにされた。
ビオチン標識 (Biotin painting) は、(未)フォールディング・タンパク質の状態特異的な細胞スナップショットを可能にする。 ビオチン標識は、予測される天然変成タンパク質への偏りを示している。
フォールディング タンパク質フォールディングの計算科学的研究
タンパク質フォールディングの計算科学的研究には、タンパク質の安定性、速度論、および構造予測に関連する3つの主要な側面が含まれる。以下の最近のレビューは、タンパク質フォールディングに利用可能な計算手法をまとめたものである。
1969年、サイラス・レヴィンタールは、折りたたまれていないポリペプチド鎖の自由度が非常に大きいため、タンパク質分子は天文学的な数の起こりうるコンホメーションを持っていることに着目した。彼の論文の中で、3300または10143という推定がなされている。レヴィンタールのパラドックスは、タンパク質が起こりうるすべてのコンホメーションを順次サンプリングして折りたたまれた場合、たとえコンホメーションが高速 (ナノ秒またはピコ秒スケール) でサンプリングされたとしても、天文学的な量の時間がかかるという観察に基づく思考実験である。タンパク質はこれよりもはるかに速く折りたたまれるという観測に基づいて、レヴィンタールは、ランダムなコンホメーション探索は発生しないため、タンパク質は一連の準安定な中間状態を経て折りたたまれなければならないと提案した。
フォールディング タンパク質フォールディングの計算科学的研究
フォールディング中のタンパク質の配位空間は、エネルギー地形 (energy landscape) として可視化できる。Joseph BryngelsonとPeter Wolynesによると、タンパク質は最小フラストレーション原理に従っており、自然に進化したタンパク質はフォールディング時のエネルギー地形を最適化し、自然はタンパク質の折りたたみ状態が十分に安定するようにアミノ酸配列を選択していることを意味している。さらに、折りたたまれた状態の獲得は、十分に高速なプロセスにならなければならない。自然がタンパク質のフラストレーションのレベルを減らしたとしても、タンパク質のエネルギー地形における局所的な最小値が存在することからもわかるように、ある程度のフラストレーションは今のところ残っている。
フォールディング タンパク質フォールディングの計算科学的研究
これらの進化的に選択された配列の結果として、タンパク質は、天然状態に向かうグローバルな「ファンネル(漏斗)状のエネルギー地形」(José Onuchicの造語) を持っていると一般的に考えられている。この「フォールディング・ファンネル」地形により、タンパク質は、単一のメカニズムに限定されるのではなく、多数の経路や中間体のいずれかを介して天然状態にフォールディングできる。この理論は、モデルタンパク質の計算シミュレーション(格子タンパク質)と実験的研究の両方で支持されており、タンパク質構造の予測とタンパク質構造設計のための方法を改善するために使用されてきた。平準化自由エネルギー地形によるタンパク質フォールディングの説明も、熱力学第2法則と合致している。物理的には、エネルギー地形を、地理的な地形のように、単に最大値、鞍点、最小値、ファンネルを持った可視化可能なポテンシャル曲面や全エネルギー曲面の観点から考えることは、あるいはいくらか誤解を招く可能性がある。妥当な記述は、実際には、多様体が様々なより複雑な位相形態をとる可能性のある高次元の位相空間である。
フォールディング タンパク質フォールディングの計算科学的研究
折りたたまれていないポリペプチド鎖は、ファンネルの一番上に位置し、折りたたまれていないバリエーションの数が最も多く、エネルギー状態は高も高くなる。このようなエネルギー地形は、初期の可能性が多数あることを示しているが、可能なのは単一の天然状態のみである。しかし、それは可能な多くのフォールディング経路を明らかにしていない。同じ正確なタンパク質の異なる分子は、同じ天然構造に到達する限り、わずかに異なるフォールディング経路をたどり、異なる低エネルギー中間体を探すことができる場合がある。異なる経路は、各経路の熱力学的な有利性に応じて、異なる利用頻度を持つ可能性がある。これは、ある経路が他の経路よりも熱力学的に有利であることが分かった場合、本来の構造を追求するために、より頻繁に使用される可能性が高いことを意味する。タンパク質が折りたたみ始め、さまざまなコンホメーションをとると、常に以前よりも熱力学的に有利な構造を求め、エネルギーファンネルを通過し続けることになる。二次構造の形成は、タンパク質内の安定性の向上を強く示しており、ポリペプチド骨格によって想定される二次構造の一つの組み合わせだけが最低のエネルギーを持ち、ゆえにタンパク質は天然状態で存在することになる。ポリペプチドが折りたたみを開始すると形成される最初の構造の中には、αヘリックスおよびβターンがあり、αヘリックスはわずか100ナノ秒で形成され、βターンは1マイクロ秒で形成される。
フォールディング タンパク質フォールディングの計算科学的研究
エネルギー・ファンネル地形には、特定のタンパク質の遷移状態が見られる鞍点が存在する。エネルギー・ファンネル図の遷移状態とは、タンパク質が最終的に本来の構造をとることを想定した場合、そのタンパク質のすべての分子がとらなければならないコンホメーションである。どのタンパク質も、最初に遷移状態を通過しなければ、本来の構造をとることはできない。遷移状態は、単なる別の中間段階ではなく、天然状態の変化形または未熟な形と呼ぶことができる。遷移状態のフォールディングは律速であることが示されており、それが本来のフォールディングよりも高いエネルギー状態で存在しているとしても、本来の構造と極めて類似する。遷移状態の中には、タンパク質が折りたたむことができる核(足場)となる構造が存在しており、核の上に構造が段階的に完成してゆく「凝縮核形成」と呼ばれるプロセスによって形成される。
フォールディング タンパク質フォールディングの計算科学的研究
計算によるタンパク質構造予測のためのデ・ノボ (de novo) または第一原理 (ab initio) 的手法は、どちらもタンパク質フォールディングの実験的研究に関連しているが、厳密には区別されるものである。分子動力学法 (MD) は、タンパク質のフォールディングと動力学をイン・シリコ (in silico) で研究するための重要なツールである。最初の平衡フォールディング・シミュレーションは、暗黙の溶媒モデルとアンブレラ・サンプリング法を用いて行われた。計算コストが高いため、明示的な水を用いた第一原理計算によるフォールディング・シミュレーションは、ペプチドや非常に小さなタンパク質に限定される。より大きなタンパク質のMDシミュレーションは、実験的な構造の動力学、または、その高温アンフォールディングに限定される。小さなサイズのタンパク質 (約50残基以上) のフォールディングのような長時間のフォールディングプロセス (約1ミリ秒を超える) は、粗視化モデルを用いて解析することができる。
スタンフォード大学教授のビジェイ・S・パンデのグループが作成した100ペタFLOP級の分散コンピューティングプロジェクト Folding@home は、ボランティアのパーソナルコンピュータのCPUとGPUのアイドル処理時間を利用して、タンパク質のフォールディングをシミュレーションする。このプロジェクトは、タンパク質のフォールディングのミスフォールディング(誤った折りたたみ)を理解し、疾患研究のための創薬ドラッグデザインを加速することを目的としている。
D. E. Shaw Research社 (英語版) のカスタムASICと相互接続を中心に設計・構築された超並列スーパーコンピュータAnton(アントン)で、長時間の連続軌道シミュレーションが実行された。Antonを使用して実行されたシミュレーションの公開された最長の結果は、355KでのNTL9の2.936ミリ秒のシミュレーションである。
オーバードライブ
オーバードライブ、オーヴァードライヴ（英語：overdrive, over drive）は、原義としては家畜・機械・人などを酷使すること。
オーバードライブ 産業用語
自動車部品
増速駆動 - 変速機のギア比を1:1未満にし、入力軸（エンジン側）より出力軸（ドライブシャフト側）の回転数が高い、高速走行用のギア設定。
オーバードライブスイッチ - MTではオーバードライブギアボックスのアクチュエータのON/OFF用、ATでは、オーバードライブ段の使用を許可するスイッチ。
オーバードライブ装置 - 変速機の後に付けられる増速専用のギアボックス。現在はほとんど使われない。
コンピュータ用語
オーバードライブプロセッサ - かつてインテルが発売していた、既存のパソコンのアップグレード専用に発売されていたCPU。ODP。
オーバークロック - CPUの動作周波数を上げる改造、または動作モード 。
オーバードライブメディアコンソール - 米国の図書館・学校などで電子書籍の貸し出しに広く使われている、オーバードライブ社の管理技術・ソフトウェア。
オーバードライブ 作品名
音楽作品
オーバードライブ! - ミルキィホームズの楽曲。ブシモアプリ「トイズドライブ」のテーマソング。2016年発売のアルバム総天然色 にも収録。
オーバードライブ - スピッツの楽曲。アルバム『惑星のかけら』に収録。
Over Drive (JUDY AND MARYの曲) - JUDY AND MARYの楽曲。
Over Drive (GARNET CROWの曲) - GARNET CROWの楽曲。
Over Drive - 長野博と森田剛の楽曲。V6のアルバム『Volume 6』に収録。
over drive (moveの曲) - move（現：m.o.v.e）の楽曲。
Over Drive 〜feat.SHOGO(175R)〜 - mihimaru GTの楽曲。アルバム『mihimagic』に収録。175RのSHOGOが参加した。
Over Drive - TOKIOの楽曲。シングル「本日、未熟者/Over Drive」に収録。
OVER DRIVE (ステレオポニーの曲) - ステレオポニーのシングル曲。テレビドラマ『プロゴルファー花』の主題歌。
OVER DRIVE (SCANDALの曲) - SCANDALのシングル曲。
オーバードライブ 作品名
OVER DRIVE - ALFEEの楽曲。『ALFEE』（1983年）に収録。当時のコンサートツアータイトル曲・夏のイベントタイトル曲として採用された。
OVER DRIVE (FANTASTICS from EXILE TRIBEの曲) - FANTASTICS from EXILE TRIBEの楽曲。
OVER DRIVE - アップアップガールズ(2)の楽曲。
蛋白質構造データバンク
蛋白質構造データバンク（たんぱくしつこうぞうデータバンク、PDB: Protein Data Bank）は、蛋白質（タンパク質）、核酸、糖鎖など生体高分子の3次元構造の原子座標（立体配座）を蓄積している国際的な公共のデータベースである。PDBに蓄積されている構造データは、結晶解析法、核磁気共鳴法（NMR法）、クライオ電子顕微鏡法の3つの検証可能な手法によって実験的に決定されたデータである。なお、理論的な予測（蛋白質構造予測）で推定されたデータは蓄積していない。
世界中の構造生物学者が決定した構造情報は、論文発表前にPDBに登録することが義務付けられており、論文発表と同時にPDBへ登録済みの構造データが一般公開される仕組みになっている。PDBの運営は日米欧の各拠点機関が国際的に協力することで成り立っており、南北アメリカとオセアニア地区で解析されたデータは米国で、欧州とアフリカ地区からのデータは欧州で、アジア・中東地区で解析されたデータは日本でデータ登録処理が行われる。日本の拠点活動は、大阪大学蛋白質研究所のProtein Data Bank Japan（PDBj）が担当している。PDBに登録されたデータは、事前に日米欧の各拠点間でデータ交換され、パブリックドメインのもとで完全に同一なデータとして一般公開される。
蛋白質構造データバンク
PDBは、生命科学研究の中心的なデータベースのひとつである。構造生物学をはじめとする基礎研究のみならず、創薬や食品工学、細胞工学などの応用分野でも欠かせない情報源となっている。バイオインフォマティクスの研究でも、PDBに代表される3次元分子構造データベースは重要な研究対象である。PDBから派生したデータベースとプロジェクトは非常に多く、蛋白質の構造・機能・進化のそれぞれの側面から、PDBの構造データの統合や分類が行われている。
蛋白質構造データバンク 歴史
BNL PDBとして
1971年に、アメリカ合衆国のブルックヘブン国立研究所（BNL)と英国のThe Cambridge Crystallographic Data Centre (CCDC)が共同でPDBを設立し、PDBへのデータ登録はブルックヘブン国立研究所が単独で行っていた。設立以来PDBデータの磁気テープによる公開はブルックヘブン国立研究所とCCDCにより行われていたが、1976年に東京大学大型計算機センターもこれに加わった。1979年からは磁気テープによる日本国内へのデータ配布活動は、大阪大学蛋白質研究所が担うことになった。
RCSB PDBとして
蛋白質構造データバンク 歴史
1998年に、米国プロジェクトとしてのPDBはブルックヘブン国立研究所から構造バイオインフォマティクス研究共同体 (RCSB; Research Collaboratory for Structural Bioinformatics) に移管され、同研究共同体 (RCSB) がPDBの登録業務を担当し、PDBのマスターファイル管理をすることになった。並行して欧州ではEMBL-EBIにMacromolecular Structure Databaseが立ち上がり、BNLと共同で開発されたAutodepシステムを用いたデータ登録が開始された。2000年には大阪大学蛋白質研究所でもRCSB PDBの協力により、アジア地区からのデータ登録受付を開始した。
wwPDBとして
PDBが設立された当初、データベースが含む蛋白質の3次元構造は7つであったが、その後、データベースに登録される構造データ数はほぼ指数関数的に急激に増え、この増加傾向が衰える兆しは無い。PDBのデータの増加ペースは、多くの人々により分析の対象となっている。
蛋白質構造データバンク 構造データの内容
2008年1月22日現在の時点で、PDBのデータベースでは48555構造の分子の3次元構造のデータが公開されている。そのうち44742構造が蛋白質であり、他には核酸、蛋白質核酸複合体、その他の分子構造が、登録されている。ここ数年は、毎年約5000の新しい構造データが登録され公開されている。構造データは、mmCIFという分子構造データを記述するために開発された形式で、格納されている。
注意すべきこととしては、PDBは生体高分子を構成する各原子の厳密な配座の情報を格納しているということである（ただし水素以外の原子については、多くの場合は統計的に配座を推定している）。
例えば生体高分子のシーケンスデータ（特定の蛋白質を生成するための情報を記述したアミノ酸配列や、特定の核酸を構成するヌクレオチド配列）のみに関心がある場合は、Swiss-Protや国際塩基配列データベース (INSD; International Nucleotide Sequence Database; DDBJ/EMBL/GenBank) の、PDBよりさらに大規模な配列データベースを使うべきである。
蛋白質構造データバンク 構造データの内容
2014年6月3日現在、RCSBのページでは、次の統計情報を公開している。
PDBの蛋白質データのうち、
注意: 蛋白質構造予測により理論的に推定されたモデルは統計に含まれていない（2002年7月2日より前までは含まれていた）。
PDBの統計情報のページは毎週更新されている。
蛋白質構造データバンク ファイル形式
PDBの3次元構造データのファイル形式は、頻繁な変更と改訂を経ている。もともとのファイル形式は、コンピュータのパンチカードの幅の制約に従っていた。
従来のファイル形式には多くの問題が伴うため、いくつかの「清掃」プロジェクトが行われている。
MMDBは、ASN.1形式を採用しており、またASN.1形式をXMLに変換した形式でも提供している。wwPDBは、先述したように、RCSB PDB、MSD-EBI、PDBj の3つの組織により構成されており、それぞれの組織のデータベースをまたがって一貫した形式でデータを提供している。
一定の人々は、こうした状況を肯定的に認識している。別の人々は、構造データを共通のデータベースで利用できなければ、生体高分子の構造に関する問題について研究者間の会話が成り立たないと、考えている。
PDBから提供される構造データには、それぞれ PDB ID という4文字のアルファベットからなる識別子が、割り当てられている。PDB ID は、生体高分子の識別子として使うことはできない。なぜなら、同じ一つの分子が環境/状況に応じて異なる複数の3次元構造をとるということが、蛋白質などの分子ではよくあるためである。その場合、一つの分子がそのとり得る構造ごとに、複数の PDB ID を割り当てられる。
蛋白質構造データバンク ファイル形式
wwPDBでは、生物学者により蛋白質や核酸の構造データが登録されると、wwPDBのスタッフがその構造データを検証し注釈（アノテーション）をつける。その後、データはソフトウェアにより妥当性を検証される。この妥当性検証ソフトウェアのソースコードは、無償で公開されている。先述したとおり、wwPDBでも、実験的に決定された構造データの登録のみを受け付け、蛋白質構造予測により理論的に推定された構造データは受け付けていない。
現在、さまざまな配分機関や自然科学系学術雑誌が、自分たちが関わって決定した構造データをPDBに登録する科学者を必要としている。
蛋白質構造データバンク 構造データを見る
PDBの3次元構造データは、生体物質を視覚化するソフトウェアを使って見ることができる。このようなソフトウェアをいくつか示す。
構造バイオインフォマティクス研究共同体 (RCSB PDB) のウェブサイトではまた、教育や構造ゲノミクスに関するリソース、および関連するソフトウェアを、提供している。
蛋白質構造データバンク 参考資料
H.M. Berman, J. Westbrook, Z. Feng, G. Gilliland, T.N. Bhat, H. Weissig, I.N. Shindyalov, P.E. Bourne: The Protein Data Bank. Nucleic Acids Research, 28 pp. 235-242 (2000). PMID 10592235
Bernstein FC, Koetzle TF, Williams GJ, Meyer Jr EF, Brice MD, Rodgers JR, Kennard O, Shimanouchi T, Tasumi M. The Protein Data Bank: a computer-based archival file for macromolecular structures. J Mol Biol 1977;112:535-542. PMID 875032.
蛋白質構造データバンク 参考資料
Sussman, JL, Lin, D, Jiang, J, Manning, NO, Prilusky, J, Ritter, O & Abola, EE. Protein data bank (PDB): a database of 3D structural information of biological macromolecules. Acta Cryst 1998; D54:1078-1084. PMID 10089483.
北海道三笠高等学校
北海道三笠高等学校（ほっかいどうみかさこうとうがっこう、Hokkaido Mikasa High School）は、北海道三笠市にある公立（市立）の高等学校。1945年（昭和20年）に開校した北海道立の三笠高等学校が存在したが2010年（平成22年）をもって生徒募集を停止。2012年（平成24年）3月に閉校した。その後三笠市に移管され、2012年（平成24年）4月に市立高等学校として開校した。北海道立時代とは違い、普通科はなく、主に調理師などの育成に特化したカリキュラムとなっている。
北海道三笠高等学校 沿革
前身校（町立）
前身校（道立)
現校（市立）