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インテグリン 発見
米国のホルビッツ（Horwitz AF）は、この技術を応用し、培養細胞の膜タンパク質に対するモノクローナル抗体を作り、フィブロネクチン上での細胞接着を阻害するモノクローナル抗体（想定抗原はフィブロネクチン・レセプタータンパク質）として、特定のハイブリドーマを選別した。その結果、JG22やCSATと命名されたモノクローナル抗体を得ていた。
1985年、米国・NIH・国立がん研究所のケネス・ヤマダ研究室の長谷川孝幸・悦子夫妻は、フィブロネクチン・レセプタータンパク質を単離する目的で、JG22の改良型JG22Eを不溶性の担体に固定し、抗体（JG22E）・アフィニティークロマトグラフィーを試みた。この抗体を固定したカラムに、ニワトリ13日目胚組織から調製した細胞膜成分を、界面活性剤・オクチルグルコシドで可溶化し、カラムに通し、JG22Eに特異的に結合するフィブロネクチン・レセプタータンパク質を単離した。還元剤なしのSDS電気泳動で140 kDaの1本のバンド、還元剤入りだと、155 kDa、135 kDa、120 kDaの3本のバンドになった。同年、米国のホルビッツ（Horwitz AF）も同じようなフィブロネクチン・レセプタータンパク質を発見した。
インテグリン 発見
翌1986年、リチャード・ハインズは、ホルビッツの単離したフィブロネクチン・レセプター]タンパク質のcDNAクローニングに成功し、塩基配列を決定した。塩基配列に基づくアミノ酸配列から、フィブロネクチン・レセプタータンパク質は、細胞外でフィブロネクチンと結合し、細胞内でアクチンマイクロフィラメントと結合する細胞膜貫通タンパク質であるとされた。ハインズは、細胞外と細胞内を「統合する」（英語で「integrate」）機能に因み、フィブロネクチン・レセプタータンパク質を「インテグリン（integrin）」と命名した。
（この節の出典）
その後、別の領域で研究されていたタンパク質のcDNA塩基配列が決定され、インテグリンと類似していることから、インテグリン・ファミリーが形成されていった。
細胞接着分子のレセプターのインテグリンを含めると、脊椎動物のインテグリンは4つの異なる研究領域で発見された。さらに、無脊椎動物にもインテグリンが発見され、合わせて、5つの領域で、インテグリン・スーパーファミリーが形成されていった。このように広範な領域でインテグリンが発見されたということは、インテグリンの生物学的機能・医学的重要性が、それだけ広範だということである。
インテグリン 発見
1種類目のインテグリンファミリーは、最初に述べた細胞接着分子のレセプター群である。最初に発見されたフィブロネクチン・レセプタータンパク質と同じ1985年、同じエルキ・ルースラーティ研究室が、分子量125 kDaと115 kDaのビトロネクチン・レセプタータンパク質を単離した。翌1986年、ルースラーティ研究室の鈴木信太郎が、ビトロネクチン・レセプタータンパク質のcDNA塩基配列を解明すると、驚いたことに、フィブロネクチン・レセプタータンパク質の塩基配列とよく似ていた。つまり、インテグリンはファミリーを形成していたのである。これが、細胞接着分子のレセプターとしての2つ目のインテグリンである。その後、細胞接着分子のレセプター群に同じようなインテグリンが発見されていく。
2種類目のインテグリンファミリーは、白血球の細胞表面の抗原で、免疫系細胞の分化マーカーとして同定されたタンパク質である。白血球の細胞表面の抗原は、CD分類（cluster of differentiation、分化クラスター）で命名されるが、cDNA塩基配列が決定されると、いくつかがインテグリン・ファミリーに属していることが判明した。1例をあげると、CD11aはインテグリンαLと同一である。
インテグリン 発見
3種類目のインテグリンファミリーは、VLA（very late antigen）シリーズである。VLAは、Tリンパ球を活性化した後、かなり遅れて発現する一群の表面抗原である。米国・ダナファーバーがん研究所のヘムラー(M．Hemler)研究室の高田義一は、1987年、VLAのcDNA塩基配列を決定すると、驚いたことに、インテグリンβ1グループのいくつかと同じだった。1例をあげると、VLA‐1はインテグリンα1b1だったのだ。
4種類目のインテグリンファミリーは、血小板の膜にある糖タンパク質群である。血小板の膜の糖タンパク質群は、血小板の機能にとって重要だと考えられたが、機能がわからないまま、SDS電気泳動で主要な膜糖タンパク質が同定され、泳動バンドの位置から順番に「GPナニナニ」と番号がつけられ、機械的に命名されていた。GPは糖タンパク質（glycoprotein）という意味である。RGDペプチド・アフィニティークロマトグラフィーで、血小板膜の糖タンパク質・GPⅡb/Ⅲaが特異的に結合したことから、GPⅡb/Ⅲaはインテグリンファミリーだと、エルキ・ルースラーティ研究室が断定した。1例をあげると、GPⅡb/ⅢaはインテグリンαⅡbβ3である。この発見で､血小板の血液凝固作用はインテグリンの細胞接着機能として捉えられるようになった。
5種類目のインテグリンファミリーは、無脊椎動物のインテグリンである。数例をあげる。ショウジョウバエは5種類のαサブユニットと2種類のβ サブユニットが発見され、 線虫は2種類のαサブユニットと1種類のβ サブユニットが発見された。ウニからインテグリンβ サブユニットに類似のタンパク質が発見された。アメーバにもインテグリンβ サブユニットに類似のタンパク質が発見され、「SibA」と命名された。
インテグリン 構造
インテグリンはタンパク質で、分子としては、α鎖とβ鎖が1：1で会合しているヘテロダイマーである。
インテグリンα鎖は、1,000 - 1,200個のアミノ酸からなる分子量120 - 180 kDaの糖タンパク質で、少なくとも18種類が報告されている。
いくつかのα鎖には、細胞外領域のN末端側（図2では左側）に、約200個のアミノ酸からなるIドメイン（あい どめいん）がある(「I」はinserted、｢挿入された｣の意)。
分子中央からN末端側（図2では左側）にDXDXDGXXD（Xは任意のアミノ酸）を基本構造とする配列が3 - 4個あり、これが2価カチオン結合部位である（図2ではCa＋＋を示してある）。
細胞膜近くの細胞外領域で、いくつかのα鎖（α3、α5、α6、αⅡb、αv）は、ペプチド結合が1箇所、切断されているが、S‐S結合でつながっている。このため、還元剤ありなしでSDS電気泳動での移動位置が異なる。
さらにC末端の方にいくと（図2の右側）、細胞膜を貫通する領域があり、さらに、細胞内に約50個のアミノ酸からなる部分がある。
インテグリンβ鎖は、通常約750個のアミノ酸からなる分子量90 - 110 kDaの糖タンパク質で、少なくとも8種類が報告されている。このうちβ4だけが例外的な分子で、細胞質にさらに約1,000個のアミノ酸からなる部分がある。
インテグリン 構造
図1に示すように、細胞外のN末端側にRGD配列に結合する部位がある。この結合には、α鎖の協力も必要である。
細胞外に4つのEGF様繰り返し構造があり。ここはシステインに富む（図1のクルクル丸くした部分）。このシステイン高含有領域があるため、還元剤なしでSDS電気泳動すると、β鎖の泳動位置は約140 kDa付近になる。
β鎖も細胞内に約80個のアミノ酸からなる部分があるが、特筆すべきことは、1個または2個のNPXY（Asn-Pro-Xaa-Tyr）モチーフ(Xは任意のアミノ酸)、つまり、リン酸化されるチロシン残基（Y）があることだ。このチロシンのリン酸化で、細胞膜裏打ちのタンパク質の結合など、インテグリンの細胞内シグナル伝達機能にとても重要な役割を果たす。
なお、機能との関係はつかめていないがα3、α6、β3、β4には選択的スプライシングが起こる。
インテグリン 分布
アメーバ、海綿、線虫、ウニからヒトまで、いろいろな動物種に幅広く存在する。細胞－基質間接着の結合装置である焦点接着(focal adhesion)と細胞-細胞間接着の結合装置である接着結合（アドヘレンス・ジャンクション、adherens junction)の両方に存在する。
インテグリン 脊椎動物インテグリンの種類
ヒトでは、少なくともαサブユニットが18種類、βサブユニットが8種類ある。ヘテロダイマーとしては、そのαβのすべての組み合わせが存在するのではない。ヒトでは、24種類の組み合わせしか見つかっていない（図3）。
インテグリンの主なリガンドは、細胞接着性タンパク質（cell-adhesive protein）や細胞外マトリックス分子である。例えば、フィブロネクチン、ビトロネクチン、ラミニン、コラーゲン、フィブリノーゲンなどである。
一般的に、1種類のレセプターは1種類のリガンドと結合する。ところが、インテグリンは、1種類のリガンドが多種類のインテグリンに結合する。また、逆に、多種類のリガンドが1種類のインテグリンにも結合する。「1対1」ではなく、「多対多」である。また、1つの細胞が多種類のインテグリンを発現する。
インテグリンを結合リガンドから分類すると以下のようである。
インテグリン ヒト・インテグリンαβ一覧表
ヒト・インテグリンの全24種を以下の表に示す。
CD（シーディー、cluster of differentiation、分化クラスター）、VLA（ブイエルエイ、very late antigen）、GP（ジーピー、glycoprotein）という名称のあとに番号がついた別名は、「インテグリン・スーパーファミリー」に記載したように、それぞれの研究領域で発見・命名された分子がインテグリンだったという歴史を物語っている。各領域ではインテグリンという名称に統一されておらず、各領域での名称が用いられていることもある。
繰返しになるが、インテグリンは「α1β1」などと、αβの後の数字や記号を下付に書く方式と、「α1β1」と下付にしないで書く方式が混在して使われている。表では、下付方式を用いた。
インテグリン ヒト・インテグリンαβ一覧表
略号一覧。TSP:トロンボスポンジン、OPN:オステオポンチン、Fbg:フィブリノーゲン、vWF:フォンビルブランド因子、VCAM-1:vascular cell adhesion molecule-1、ICAM-1:intercellular adhesion molecule-1, MAdCAM-1:mucosal adressin cell adhesion molecule-1, ADAM:a disintegrin and metalloprotease, BSP:bone sialic protein, CCN3:an extracellular matrix protein, COMP:cartilage oligomeric matrix protein, Cyr61:cysteine-rich protein 61, L1: CD171, LAP-TGF-β: TGF-β latency-associated peptide, iC3b:inactivated complement component 3, PECAM-1:platelet and endothelial cell adhesion molecule 1, uPA:urokinase, uPAR:urokinase receptor, VEGF:vascular endothelial growth factor。
インテグリン 機能
インテグリンの機能は、細胞接着が基本である。細胞接着がベースになって、細胞伸展、細胞移動、細胞増殖、発生における組織形成、がんの転移、組織修復・血液凝固などの機能が発揮される。
細胞伸展でのインテグリンの作用がよく解析されている。
細胞の外からインテグリンに作用して、細胞機能を調節（例、細胞接着）する「アウトサイド-イン（outside-in signaling）」様式と、逆に細胞内の情報を細胞外に伝える「インサイド-アウト（inside-out signaling）」様式の2方向がある。
後者の例は、細胞分裂の時で、細胞が基質から離れ（接着が解除され）、細胞は丸くなり、細胞分裂する。細胞分裂が終わると、2つになった細胞は再び伸展し、基質に接着する。細胞分裂の時、細胞内の事情で、細胞接着が解除されるのである。
「アウトサイド-イン」様式のステップを説明しよう。
インテグリン 機能
細胞表面のインテグリンは、基質上の細胞接着分子に結合すると活性化され、細胞表面上で多数会合する。インテグリンの会合化に伴って（あるいは会合化の結果）、細胞内タンパク質のリン酸化、細胞内のpH変化、Ca＋＋の細胞内流入が起こる。この時、タリン（talin）、キンドリン（kindlin）、ビンキュリン、αアクチニン、パキシリン、FAKなどのアダプタータンパク質が細胞膜裏打ち構造を形成する。さらに、カベオリンやGタンパク質共役型受容体（G protein coupled receptor: GPCR）なども関与し、タンパク質リン酸化を伴う複雑な細胞内シグナル伝達を展開する。
形態的には、インテグリンクラスター部分に接着斑（adhesion plaque）が形成され、ここを起点に細胞内のミクロフィラメント（アクチン線維）の配向が起こる。それらの結果（あるいは同時進行で）、細胞の接着、伸展、移動、分化、増殖が引き起こされる。
がん細胞が原発巣から離れ、血液やリンパ系を介して移動し、身体の他の部分に到達し、そこで増殖する。この一連のステップをがんの転移というが、転移を防止できればがんの9割は治ると言われている。
インテグリン 機能
転移の仕組みは、がん細胞が「原発巣から離れ」、体内を流れ、「標的組織に接着し」、標的組織を取り囲んでいる「細胞外マトリックスを分解し」、「浸潤し」、標的組織内で増殖する。
各ステップでの重要事項は、がん細胞と細胞外マトリックスとの接着（と接着解離）である。特に「 」で示した部分は接着あるいは接着解離そのものである。それで、多くのインテグリンががん細胞の転移に関与していると言われている。なお、インテグリンは細胞増殖にも関与するので、がん細胞の増殖にも関与する。
図5を説明しよう。ミュンヘン工科大学のHaubnerが開発中の腫瘍の画像診断法である。インテグリンαvβ3に特異的に結合するRDGペプチドに陽電子放出核種を標識した化合物・[18F]Galacto-RGDを作る。その化合物を取り込ませ、ポジトロン断層法で、転移能の高い悪性黒色腫のあるヒトのがん組織を、陽電子を放出する組織像として検出した。図5のがん組織に光る部分（矢印）があり、化合物・[18F]Galacto-RGD、つまり、インテグリンαvβ3が血管系に強く発現していることがわかる。
インテグリン 遺伝子ノックアウト
特定のインテグリン遺伝子を人為的に欠損（ノックアウト）させたマウスを作り、そのマウスの症状を以下の表に示した。表に示すように、インテグリン遺伝子をノックアウトしても、致死でない場合が多い。生体内で機能していないのではなく、他の接着分子が代用するためと考えられている 。
表の「致死・繁殖能」欄の略号は、「E：発生途中の死亡と死亡日、P:誕生前後に死亡、V:生存、F:繁殖能あり」を示す。
インテグリン 疾患
インテグリン分子異常が原因で起こる疾患は、インテグリン「遺伝子ノックアウト」マウスの症状で推察できる。以下のヒトの3つの疾患は、インテグリン分子異常の常染色体劣性疾患である。
インテグリン 応用・特許
医薬品や化粧品への応用は大いに期待できる。
製品化された医薬品。
インテグリン 全体の参考文献
Alberts, Bruce; Johnson, Alexander; Lewis, Julian; Raff, Martin; Roberts, Keith; Walter, Peter (2002). “Integrins”. Molecular Biology of the Cell (4th ed.). New York: Garland Science. ISBN 0-8153-3218-1. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK26867/
レオ・ドローチャー
レオ・アーネスト・ドローチャー（Leo Ernest Durocher, 1905年7月27日 - 1991年10月7日）は、アメリカ合衆国マサチューセッツ州ウェストスプリングフィールド出身のプロ野球選手（遊撃手）、監督。右投右打。
ニックネームは「Leo the Lip（レオ・ザ・リップ）」。
レオ・ドローチャー 経歴
1925年に19歳でニューヨーク・ヤンキースからデビューする。その後2年間のマイナー暮らしの後、1928年からヤンキースの遊撃手として2年間活躍した。持ち前の気の強さからか、ドローチャーに腕時計を盗まれたとするベーブ・ルースを毛嫌いしてひと悶着を起こしたり、デトロイト・タイガースのタイ・カッブを野次ってカッブに詰め寄られるなどしていた。その割に自身の打撃成績はぱっとせず、当時殺人打線と呼ばれたヤンキースの中でも最も打てない選手の一人で、ルースからは「オール・アメリカン・アウト」とあだ名をつけられていた。
1930年からシンシナティ・レッズに約3年在籍、その後1937年まで、当時「ガスハウス・ギャング」として有名だったセントルイス・カージナルスの遊撃手を務めた。その後、1938年にブルックリン・ドジャースへ移籍し、翌1939年から選手兼任監督となって、1945年まで試合に出場していた。MLBオールスターゲームには1936年・1938年・1940年の3度選ばれている（1940年は出場せず）。
レオ・ドローチャー 経歴
現役時代守りの選手だったドローチャーの特筆すべきプレーは、レッズ在籍時の1931年9月6日、カージナルス戦で「隠し球を使って三重殺を完成した」プレーである。この試合の6回表、無死一塁三塁でカージナルスのジミー・ウィルソンがレフトにフライを打ち上げ、これを左翼手のニック・カロップが捕球、タッチアップした三塁走者ジム・ボトムリーは本塁で封殺される。この間に一塁のチック・ヘイフィーは二塁を陥れ、捕手から遊撃手だったドローチャーに送球されるも走者はセーフとなる。ドローチャーはこの後捕球したボールを投手に返さず、二塁手のトニー・クッチネロにこっそりと手渡し、気づかなかったヘイフィーが離塁したところを二塁手がタッチしまんまとアウトにした。隠し球が絡んだ三重殺は、メジャーリーグ史上このプレーともう一例の計2例のみである。
ドローチャーは1939年、33歳の若さでブルックリン・ドジャースの監督（当初は選手兼任）に就任し、3年目の1941年にはチームをナショナルリーグ制覇に導いた。
レオ・ドローチャー 経歴
ところが、1947年シーズン開幕前に突然姿を消してしまう。ハッピー・チャンドラーコミッショナーが調査した結果、ドローチャーは新進女優のラレイン・デイと手を取って駆け落ちしていたことが判明した。他の理由も含め、チャンドラーはドローチャーに「1947年シーズンの出場停止」という裁定を下した。ところが、皮肉にも代理監督の下でドジャースはリーグ優勝してしまい、ドローチャーがデビューを後押ししていたジャッキー・ロビンソンも、この年にMLBデビューを果たしている。
1948年途中、ライバルチームのニューヨーク・ジャイアンツに引き抜かれた。
1951年にナショナルリーグ優勝決定プレーオフで古巣・ドジャースと対戦して2勝1敗で破り、リーグ制覇を果たす。プレーオフ第3戦では9回裏の2-4で2点リードされた状況でボビー・トムソンが打席に入る時に「今、君がここで逆転サヨナラ本塁打を打つと神のお告げがあった」とトムソンに囁いたと伝えられている。現実もその通りとなり、「世界中を駆け巡ったホームラン」と表現された。
1954年にはワールドシリーズでクリーブランド・インディアンスを4勝0敗で破り、ワールドチャンピオンに輝いた。
レオ・ドローチャー 経歴
1955年にジャイアンツの監督を退いたあと、1961年から4年間ロサンゼルス・ドジャースのアシスタントコーチを務めたのち、1966年にシカゴ・カブスの監督に、1972年途中にはヒューストン・アストロズの監督に就任、1973年まで監督業を務めた。ドローチャーは熱血漢としての側面もあり、退場となった回数は通算で124回にも及ぶ。（2007年現在、ボビー・コックス、ジョン・マグローについで歴代3位。）
ドローチャーは1991年10月7日、カリフォルニア州パームスプリングスで死去した。86歳没。死後の1994年に、監督としてベテランズ委員会の選考によってアメリカ野球殿堂入りを果たしている。
1976年には太平洋クラブライオンズがドローチャーを監督に招聘（しょうへい）した。契約までこぎつけたものの、直後にドローチャーは病気で倒れてしまい、結局ドローチャーがついに来日することはなかった。用意されていた背番号は2。
レオ・ドローチャー 経歴
ドローチャーの招聘をライオンズのフロントが発表した時、日本の野球ファンや野球マスコミからは驚きの声が上がったものの、一方で「はったりではないか」という疑問の声も上がっていた。果たしてドローチャーの来日は実現しなかったためにマスコミから「話題作りではないか」と批判の声が上がった。当時、太平洋クラブの選手だった真弓明信が2012年に「ドローチャーの時は最高やったね。キャンプになっても監督が来ないんだから。で、ある時、監督から話があるからということで、選手が集められて行ってみると、そこにはテープレコーダーだけが置いてあって、英語で何かバーッとしゃべってさ。テープの声を聞いただけで、おじいちゃんだってわかるぐらいの年寄り」「こんな言い方したら悪いけど、初めから鬼頭さんが監督をしとったら、話題性がないんで、ドローチャーの名前を使ったんじゃないかのかなぁ」と語っている。しかし、オーナーの中村長芳や青木一三、坂井保之らは強く否定しあくまで「病気のために来日断念となった」と主張した。メジャーリーグ通の伊東一雄も、このドローチャーとライオンズの契約書を坂井から見せられ、それは紛れもないドローチャーの署名と共に年俸5万ドルとあったという。
ドローチャーの後任監督はヘッドコーチの鬼頭政一が就任したが、太平洋クラブはこのドタバタ劇もあってチームの士気が上がらず、最下位に転落した。
なお、ドローチャーはこの時71歳で、生まれた1905年は日本の元号にして明治38年で1976年当時明治生まれの監督、コーチはすでに各球団から姿を消していた（当時の球界最高齢は1912年〈大正元年〉生まれで64歳の阪急・西村正夫2軍監督である）。
細胞接着分子
細胞接着分子（さいぼうせっちゃくぶんし、英: cell adhesion molecules、略称：CAMs）は、細胞接着を担う分子の総称である。多細胞生物の実験動物でもあるマウス・ラット、ニワトリ、ショウジョウバエ、線虫、ゼブラフィッシュなどと、培養細胞やヒトを中心に研究され、発見された。分子の実体は、主にその生物が合成するタンパク質（高分子）で、ファミリーやアイソフォームを含めると数百種類に及ぶタンパク質性の細胞接着分子が発見されている。細胞接着分子のミメティックス（模造品）の有機合成化合物や組み換えDNA産物は、考え方にもよるが、人工的な細胞接着分子とみなす人が多い。非生物の合成高分子などにも細胞接着をする物質がある。
生物が合成する低分子有機化合物、有機合成化合物、無機化合物にも細胞に接着する分子はあるが、一般的には、これらは細胞接着分子の範疇に入れない。
細胞は、細胞接着部位で細胞表面に細胞接着装置を作る。
細胞接着装置は、
以上の5大分子群で構築されている。考えようによっては、これら全部が「細胞接着分子」だが、通常は、「1と2」を細胞接着分子とし、「3、4、5」は細胞接着分子の範疇に入れない。ここでもその定義に従った。
細胞接着分子は、ファミリーやアイソフォームを含めると数百種類におよぶため、ここでは、ファミリーやアイソフォームは代表分子を示した。
細胞接着分子 歴史
発生生物学では、数世紀にわたって観察されてきた発生過程の生命現象が、ここ数十年、現象を担うタンパク質と遺伝子が同定され、顕微鏡の発達による微細な形態的観察も合わせ、分子レベルの相互作用で理解されるようになってきた。
1908年、米国・ノースカロライナ大学のウィルソン（HV. Wilson）は、色の異なる2種類の海綿を1つ1つの細胞までバラバラにしてから混ぜると、同じ色同士の細胞が集塊を作ることを発見した。この現象を細胞選別と呼ぶ。
1955年、米国・ロチェスター大学のドイツ系アメリカ人・ホルトフレーター（Holtfreter）の有名な実験では、黒イモリの予定表皮と白イモリの神経板を、1つ1つの細胞までバラバラにしてから混ぜると、両者は混ざり合って細胞集塊を作るが、細胞集塊の中で1つ1つの細胞は移動し、やがて予定表皮細胞は予定表皮細胞同士、神経板細胞は神経板細胞同士が集まる。つまり、細胞選別の結果、同じ細胞同士を選んで細胞接着する。
細胞接着分子 歴史
発生生物学の材料として、ウニやイモリが多用されていたが、1950年代、ニワトリ、マウス、ヒトなどの動物細胞を用いた細胞培養法が確立されていく。米国・シカゴ大学のイスラエル系米国人・モスコーナ（A.Moscona）が、トリプシンなどのタンパク質分解酵素による細胞解離法を開発し、細胞培養法を確立していく。継代培養（英：subculture)が可能な哺乳類細胞系（cell line）、細胞株（cell strain）、細胞クローン（cell clone）が次々と樹立されていく。
1950年代後半、モスコーナは、高等動物の培養細胞を用いて、細胞を浮遊状態で旋回培養すると、もとの組織に近い細胞の集塊を作ることを発見した。例えば、肝臓からの細胞浮遊液と腎臓からの細胞浮遊液を混合して旋回培養すると、一度、均一な細胞集塊をつくるが、徐々に、肝臓の細胞は肝臓の細胞同士、腎臓の細胞は腎臓の細胞同士と、同種の細胞同士の集塊を作る。これを細胞選別と呼ぶと前述した。一方、同じ種類の細胞だが、異なる動物種だと、均一の細胞集塊を作る（キメラになっている）。例えば、ニワトリの軟骨形成細胞とマウスの軟骨形成細胞の細胞浮遊液を混合して旋回培養すると、均一な細胞集塊をつくり、時間が経過しても、ニワトリ由来細胞とマウス由来細胞に分離することがない。
細胞接着分子 歴史
細胞は、細胞選別する前に「細胞‐細胞接着」をする。この「細胞‐細胞接着」は、非特異的な分子間引力・結合力、つまり、万能の「のり」物質が担っている、あるいは、細胞表面の＋－の電気的な親和力と考えられた時代もある。というのは、「細胞‐基質接着」では、1970年代、アミノ酸・リジンのポリマーポリリジン（polylysine）を培養プラスチック容器の表面にコートし、細胞の接着性を向上させ、細胞培養を行なうことが普通に行われていた。ポリリジンは＋荷電した高分子である。それで、「細胞‐細胞接着」の細胞接着も非特異的ではないかと考えられた。
しかし、非特異的な万能「のり」や電気的な親和力では、細胞接着（細胞選別）の特異性を説明しにくい。生命科学研究者のセンスとして、生化学者が抗原抗体反応や酵素反応の特異性をタンパク質で解明してきた華やかな時代の影響受け、細胞生物学者も、細胞接着の特異性はタンパク質が担っていると感じるようになる。
そして、1970年代、特定のタンパク質が細胞を接着することが証明された。その後、同じようなタンパク質がたくさん見つかり、これらを総称して、細胞接着分子と呼ぶようになった。これら、細胞接着分子は、1つのタンパク質が、ある程度まとめて「細胞‐細胞接着」「細胞‐基質接着」を担う場合と、個々のタンパク質が個々の細胞接着を担う、つまり特異性を担うことも徐々に解明されてきた。
細胞接着分子 発見
歴史的には、「細胞－基質接着」を担う基質（細胞外マトリックス）の細胞接着分子の発見が最初である。
1973年、英国 王立がん研究基金 のリチャード・ハインズ（Richard O. Hynes）が細胞表面にあるタンパク質・フィブロネクチン（細胞外マトリックスにあるタンパク質の1つ）を発見し。1976年、米国・NIH・国立がん研究所のケネス・ヤマダ（K.M. Yamada）が、フィブロネクチンをまいた培養皿に細胞が接着すること、つまり、フィブロネクチンの細胞接着活性を発見した 。そして、1985年、細胞接着分子・フィブロネクチンのレセプターとしてインテグリンが発見された。
「細胞‐細胞接着」を担う分子は、1976年、米国・ロックフェラー大学のGM・エデルマンが、ニワトリの神経網膜の細胞‐細胞接着を担うタンパク質を発見し、CAMと命名したのが最初である。数年遅れて、カドヘリン（1983年発見）も発見された。
細胞接着は、多細胞生物の基本原理の1つで、単細胞から多細胞への進化に伴う必須の過程である。生物は、多細胞体制を構築したことで、複雑な分業が可能になり、組織・器官が発達し、さらに進化が進み、多くの生物機能が獲得されていく。
細胞接着分子 発見
したがって、細胞接着の研究は、細胞生物学、発生生物学、脳神経科学の中心的課題であり、臨床医学的には、組織形成・器官発達異常、がん、血液凝固、創傷治癒をはじめ多くの疾患と関係している。それで、基礎から応用にいたる生命科学の諸分野で活発に研究され、同じ細胞接着分子が、同じとは知らずに別の分野でも発見・命名され、結果として、同一分子にいくつかの別名をもつものが多い。
また、多くの細胞接着分子・タンパク質は、ファミリーを形成し、アイソフォームを持つ。2013年8月現在、ファミリーやアイソフォームを含めると数百種類におよぶ細胞接着分子が発見されている。最近発見された分子もあり、さらに新しく発見される可能性がある。
なお、細胞接着分子は単に細胞の接着を担うだけではないことも知られている。細胞外から細胞の移動、増殖、分化、活動などすべての細胞生理をコントロールする機能分子である（アウトサイド・イン）。このことは関連する医薬品を開発する立場からすると魅力的でもある。さらに、細胞内から細胞外への調節機能（インサイド・アウト）もあり、ダイナミックな調節系を構築している。細胞間の相互作用も担い、生物学の基本原理の1つがここにある。
細胞接着分子 細胞接着の様式
細胞接着には、以下の2様式がある。2つの細胞を仮にABとした。
また、「細胞－細胞接着」には次の3様式がある。3つの細胞接着分子を仮にXYZとした。
「細胞－細胞接着」(cell-cell adhesion)・・・2つの細胞が細胞膜に組み込まれた分子を介して接着する。「A細胞－B細胞」の接着例で具体的に書くと、A細胞表面のXがB細胞表面のX細胞接着分子あるいY細胞接着分子に結合することで「A細胞－B細胞」の接着が起こるケースである。接着する細胞（A細胞とB細胞）は同じ種類の組織の細胞でも異なる種類の組織の細胞でも原理的にはかまわないが、通常は、同じ種類の細胞である。厳密に書くと、A細胞は接着するB細胞を認識するのではなく、認識するのは、A細胞表面のX分子である。X分子がB細胞表面のX分子あるいY分子に親和性があるかどうかに依存する。その相手分子により同親性と異親性の2つの様式がある。
同親性結合（ホモフィリック結合、homophilic adhesion）：同じ相手分子（X-X）
異親性結合（ヘテロフィリック結合、heterophilic adhesion）：異なる相手分子(X-Y)
細胞接着分子 細胞接着の様式
「リガンド架橋細胞接着」（ligand-bridged cell adhesion）・・・2つの細胞が細胞膜に組み込まれていないZ分子を介して接着するケースである。「A細胞－B細胞」の接着例で具体的に書くと、A細胞表面でもB細胞表面にもないまったく別の可溶化分子・Z分子（リガンド　ligand）（細胞膜貫通タンパク質ではない）を介在している。Z分子は、A細胞・B細胞が産生しなくてもよい。この仕組みは、例えば、細胞外の可溶性分子であるホルモンと細胞膜上のレセプターの結合と同じシステムと考えて良いだろう。生物は進化上、この能力を獲得したことで細胞機能を細胞外から調節する仕組みを獲得した。これで、複雑性が獲得できる。
「細胞－基質接着」(cell-substratum adhesion)・・・細胞が基質（細胞外マトリックス）に接着するケースである。「リガンド架橋細胞接着」の重要な点は、Z分子（リガンド　ligand）が原理的に複数個の分子になりえることである。リガンド（ligand）が複数になり、3次元的空間を占め、あるいは2次元的なシートを構成するまで発達すると、リガンド自体が細胞外マトリックス分子とみなされ、「細胞－基質接着」ということになる。
つまり、生物は上記のように、細胞接着様式を「1 → 2 → 3」と細胞接着分子・細胞外マトリックス分子を増やしながら進化的に発達し、細胞機能と組織機能の多様性と効率化を獲得してきたと思われる。
細胞接着分子 細胞接着分子と細胞結合
「用語の注意」の節で述べるように、ここでは、細胞「結合」を含めた細胞接着分子を扱う。以下、項目・「細胞結合」の分類表に対応させて記述する。
「歴史」の節で述べたように、「細胞接着分子」は、細胞接着分子をまいた培養皿に細胞を接着させる活性で発見された。それで、この概念が根幹にある。つまり、「細胞接着分子」＝「培養皿に細胞を接着させる分子」という概念である。その後発見された「細胞‐細胞接着」を担う分子は、その分子機能を抗体で阻害すると「細胞‐細胞接着」が阻害されるという活性で発見された。それで、この概念が根幹にある。つまり、「細胞接着分子」であると認められるには、通常は（狭義というべきか）、実験的に細胞接着を起こせたり、阻害できるという証明が必要である。となると、多くの細胞接着分子は、「固定結合」の「接着結合」に限定されてしまう。
細胞接着分子 細胞接着分子と細胞結合
とはいえ、「実験的に細胞接着を起こせたり、阻害できるという証明」、つまり、実験的に細胞接着活性を検証できなくとも、細胞接着装置に存在、一次構造、遺伝子ノックアウトなどの結果から、理論上、生体内では細胞結合に直接機能している「細胞接着分子」に違いないと判断できる分子も多数ある。それで、ここでは視野を広げ、理論上、細胞結合を担うと思われるすべての分子をここで扱う。項目・「細胞結合」の分類表にある固定結合、連絡結合、閉鎖結合、さらに、「接触結合」「合成化合物」「その他」も加えた。分類上異なる結合・接着にも、同じ細胞接着分子（の類似分子）が機能していると思われるケースもあるし、分子は異なっても、細胞接着の仕組みが似ているケースもある。
細胞接着分子 細胞接着分子リスト
「細胞接着の様式」の節で述べたように、細胞接着分子には、細胞表面の原形質膜に存在する場合、「リガンド架橋細胞接着」のリガンドとして存在する場合、基質の細胞外マトリックスに存在する場合の3つがあるが、現在の主流の分類法である「細胞結合」大枠の中におさめる形で枠付けした。
この場合、枠を超える細胞接着分子が無視できないほど多くある。代表的な分子はカドヘリン、免疫グロブリンスーパーファミリー(immunoglobulin superfamily:IgSF)、インテグリンなどである。
細胞接着分子 固定結合の細胞接着分子
固定結合は、細胞を他の細胞や細胞外マトリックスに固定させる結合装置で、結合装置を細胞の内側から支える細胞骨格の種類で2つに分類できる。この2種類の固定結合は、それぞれ「細胞－細胞接着」と「細胞－基質接着」に細分化される。
なお、固定結合は、結合が永続的に“固定”しているという意味ではない。ここでの“固定”は「anchoring」、つまり、“錨をおろす”固定であって、錨を上げて、動くことが可能な“固定”である。細胞は状態に応じて結合を外し（錨を上げて）、動く。
接着結合：細胞－細胞
カドヘリン(cadherin)
免疫グロブリンスーパーファミリー(immunoglobulin superfamily:IgSF)
ICAM（intercellular adhesion molecule）（テレンセファリン telencephalin）
ネクチン（nectin）
PECAM-1（platelet endothelial cell adhesion molecule、CD31）
（VCAM-1）(vascular cell adhesion protein 1、VCAM-1、CD106)
細胞接着分子 固定結合の細胞接着分子
接着結合：細胞－基質
膜貫通タンパク質
インテグリン(integrin)
サルコグリカン(sarcoglycan)
βジストログリカン(β-dystroglycan)
細胞外マトリックス：タンパク質
フィブロネクチン(fibronectin)
ラミニン(laminin)
ビトロネクチン(vitronectin)
コラーゲン(collagen)
テネイシン(tenascin)
フィブリノゲン(fibrinogen)
オステオポンチン(osteopontin)
ネトリン（netrin）
トロンボスポンジン（thrombospondin）
エンタクチン（entactin）
αジストログリカン(α-dystroglycan)
細胞外マトリックス：プロテオグリカン(proteoglycan)
アグリン(agrin)
アグレカン(aggrecan)
シンデカン(syndecan)
ニューロカン(neurocan)
バーシカン(versican)
ブレビカン(brevican)
半接着斑（ヘミデスモソーム、hemidesmosome）：細胞－基質
ラミニン（laminin）332：細胞外マトリックスタンパク質
インテグリン（integrin）α6β4：膜貫通タンパク質（transmembrane protein）
BP180（XVII型コラーゲン）：膜貫通タンパク質（transmembrane protein）
CD151（テトラスパニン、tetraspanin）：膜貫通タンパク質（transmembrane protein）
細胞接着分子 連絡結合の細胞接着分子
連絡結合は、隣り合った細胞と細胞の直接的な連絡をする結合装置である。動物では、ギャップ結合（gap junction）とシナプス（chemical synapse）結合、植物では、原形質連絡 （plasmodesma、複数形plasmodesmata）が知られている。 シナプスおよび神経細胞の接着分子は、別途、「シナプス接着分子」や「神経細胞接着分子」に分類し直した方が良いかもしれない。
細胞接着分子 連絡結合の細胞接着分子
シナプス（synapse）結合：細胞－細胞（動物のみ）。
インテグリン：既出
ニューロリギン(neuroligin)
ニューレキシン(neurexin)
Netrin-G1、-G2：ロイシンリッチリピートタンパク質
Neuropilins / Plexins / Semaphorins
Ephrins / Ephs
Syndecans
Latrophilin
Celsr
Brain-specific angiogenesis inhibitor (BAI)
コンタクチン（contactin）（F3、F11）
アキソニン（axonin）
免疫グロブリンスーパーファミリー(immunoglobulin superfamily:IgSF)
NCAM（N-CAM、CD56（CD分類）、Leu-19、 NKH1）
ファシクリン2（fasciclin 2）：[ショウジョウバエのNCAM]
L1
L1CAM(L1-CAM、L1)
neurofascin
NrCAM(Nr-CAM)
CHL-1
NgCAM [ニワトリ]
ニューログリアン（neuroglian）[ショウジョウバエ]
L1.2 [ゼブラフィッシュ]
LAD-1（SAX-7）[線虫]
SYG-1
細胞接着分子 閉鎖結合の細胞接着分子
閉鎖結合は、水も漏らさないピチッとした結合で、脊椎動物の密着結合（tight junction）と無脊椎動物の隔壁結合（septate junction）がある。細胞「接着」分子というより、細胞「結合」分子である。バリア機能とフェンス機能を担う。極性を制御するといわれているが、がん化や分化とは直接の関係はない。
細胞接着分子 接触結合の細胞接着分子
白血球の「接着」に限定されるが、接着時間が短いので、「接着」というより「接触」である。それで「接触結合」とされている。
細胞接着分子 その他の細胞接着分子
細胞接着分子に入れるかどうか微妙である。
精子と卵子の結合タンパク質。理窟上、この結合は生物種特異性がある。
Zp3（Zp-3、Zona pellucida sperm-binding protein 3, zona pellucida glycoprotein 3 (Zp-3), sperm receptor）：卵子表面の精子結合タンパク質。
glutathione S-transferase M3 (GSTM)：精子表面の卵子結合タンパク質
voltage-dependent anion channel 2 (VDAC2) ：精子表面の卵子結合タンパク質
細胞接着分子 細胞接着する合成化合物
上記の細胞接着分子のミメティックス（模造品）の有機合成化合物や組み換えDNA産物は、考え方にもよるが、人工的な細胞接着分子とみなす人が多い。「細胞接着分子」の接着活性に毒物、増殖因子、陽電子放出核種、蛍光物質などを組み込んだ機能性高分子が作成されている。医薬品・研究器材・化粧品の研究開発も大いにされている。それらは各項目を参照してください。ここでは、それ以外をリストする。
細胞接着分子 細胞接着分子に入れない接着分子
生体接着材料（bioadhesive）：生物が産生する接着性のタンパク質や炭水化物だが、「細胞」というより、組織や個体の接着を担う
イガイ接着タンパク質（mussel adhesive protein：MAP、 Foot protein：Fp）:海洋生物のイガイが足糸（そくし、byssus）を出して海中の岩などに張り付くときの接着タンパク質。2ケタの数の分子が報告されている
mefp-1
mefp-2
mefp-3
mgfp-1
mcfp-1
細胞接着分子 疾患
細胞接着は生命の基本原理であり、その主役は細胞接着分子である。事実、多様で多数の疾患が知られている。各項目を参照のこと。
細胞接着分子 応用・特許
医薬品や研究器材への応用が活発に研究開発され、これからも大いに期待できる。バイオテクノロジーとして、細胞接着分子のミメティックス（模造品）の有機合成化合物や組み換えDNA産物の人工的な細胞接着分子の開発も盛んである。各項目を参照のこと。
細胞接着分子 用語の注意
英語の「cell adhesion molecule：CAM」は、英語圏では混乱しやすい。1976年、米国・ロックフェラー大学のGM・エデルマンが、ニワトリの神経網膜の「細胞‐細胞接着」を担うタンパク質を発見し、細胞接着分子、英語で「Cell Adhesion Molecule」にちなみ、CAMと命名した。つまり、「CAM」は「cell adhesion molecule（s）」（細胞接着分子）の略称で、普通名詞や集合名詞だったが、上記の時点で、特定の分子を示す固有名詞としても使われるようになった。その後、固有名詞の「CAM」は神経由来（neural）にちなみ、「NCAM」と改名されたが、依然として、固有名詞か普通名詞（や集合名詞）の「CAM」なのか混乱する場合がある。ただし、日本語では、「細胞接着分子」は集合名詞で、混乱していない。
細胞接着分子 用語の注意
同じ混乱をもたす用語に、ICAMとネクチンがある。ICAMは、英語のInterCellular Adhesion Moleculesの略で、日本語では「細胞間接着分子」という意味になる。ネクチンは、英語でnectinsで、日本語で「細胞接着タンパク質」という意味である。これらは本来、普通名詞や集合名詞のはずだが、現在は、特定の細胞接着分子を示す固有名詞である。なお、ICAMは日本語での混乱はないが、「ネクチン」は日本語の混乱をもたらす。ネクチンの英語名nectinsは、1999年、在日日本人が命名した。
多細胞生物の細胞接着の大枠は、細胞結合(anchoring junction)である。その大枠の下に固定結合、連絡結合、閉鎖結合の3種類の中枠がある。中枠の1つ・固定結合の下に、接着結合、接着斑（デスモソーム）、半接着斑（ヘミデスモソーム）の3小枠がある。
細胞接着分子は、小枠・接着結合から由来した用語である。現在もその由来を引きずっている。しかし、下記の「細胞接着分子と細胞結合」の節で述べるが、細胞「接着」分子と書いても、「接着」だけでなく大枠の概念である「細胞結合」を含めるのが通例である。細胞のすべての「接着」・「結合」に対して細胞接着分子という用語を使う。これは日本だけでなく英語圏でも同じである。細胞「結合」分子という専門用語は日本でも英語圏でもあまり使われていない。
ギルバート
ギルバート (Gilbert; [ˈɡɪlbərt]) は、イギリス、アイルランドの人名。古いドイツ語で「輝かしい願い（または契約）」の意味。
きらら浜
きらら浜（きららはま）は、山口県山口市阿知須にある山口湾（周防灘）を望む干拓地。国営干拓事業時代の事業名称でもある阿知須干拓地（あじすかんたくち）とも呼ばれる。総面積は286ha。
農地として整備されたが、整備完了後に減反政策が実施されたこともあり、農地として利用されることはなかった。現在、干拓地内には山口きらら博記念公園、山口県立きらら浜自然観察公園、道の駅きらら あじす等の施設がある。
プレステージ (プロモーション)
株式会社プレステージ（Prestige）は、日本の大手モデル事務所。
プレステージ (プロモーション) 概要
1988年に設立された。モデル業務を中心としたタレントエージェンシーで、ファッション雑誌やテレビCMを中心として映画やミュージカルなどにプロモーションしている。
2015年にクリエーター部門が新設され、写真家、スタイリスト、ダンサーなどが所属している。
知床岬
知床岬（しれとこみさき）は、北海道北東部、斜里郡斜里町遠音別村岩尾別にある岬。知床半島先端に位置し、オホーツク海に面する。
知床岬 地名
「シレトコ」の地名が文献記録に現れるのは江戸時代からである。「シレトコ」は、現在の知床半島全体を指すものではなく、その先端に当たる知床岬周辺を指していたとされ、山田秀三は知床岬南西の啓吉湾周辺（集落があった）を指す地名であったとしている。
山田秀三によれば、「シレトコ」という地名はアイヌ語の「シㇼ・エトㇰ」sir-etok （地（の）・突端）から来ているという。sirは「陸地」や「山」、etokは「突端部」「突出部」を意味する語であり、etokの所属形である etoko の形を取った「シㇼ・エトコ」sir-etoko （地の突端）とも解される。
上原熊次郎は『蝦夷地名考并里程記』（1824年）で「シレトコ」を「嶋の果て」と訳した。これをもとに「知床」は「地の果て」の意味とする解釈も流布している。ただし「地の果て」とする語釈には「少々ロマンチックな説明」と抵抗感が示されたり、あるいははっきり「間違い」という指摘がなされたりしている。アイヌ民族には太陽が昇って来る方向である東を重んじる思想を有していたという観点、オホーツク文化など北方からやって来る文化に接触する「入口」であったという観点から、「果て」の語が含むイメージに疑義を呈するものである。山田秀三はシレトコに「モシリ・パ」（国の頭）という別名もあったと記している。
知床岬 地名
このほか「シレトコ」という地名の語源について、萱野茂は「シリエド」sir-etu（地の鼻、陸地の先っぽ）と解した。
松前武四郎によれば、知床岬は「ヌサウシ」または「ヲサウシ」と呼ばれており、周辺のやや広い範囲を含む名称（惣名）として「シレトコ」と呼んでいたという。
知床岬 地理
岬上は標高30～40mの台地で、周囲は断崖である。ウミウ、オジロワシ、オオワシなど天然記念物の野鳥のほか、アザラシ、トド、ヒグマも棲息する。
1964年には知床半島の中部以北が知床国立公園に指定され、2005年にはユネスコの世界遺産「知床」に登録された。
知床半島は分水界がオホーツク総合振興局斜里郡斜里町、根室振興局目梨郡羅臼町の境界となっている。国土地理院地図では、知床半島最北端の岬が知床岬と表示されており、斜里町内に位置する。知床岬の南東約700mに知床岬灯台が建っており、灯台付近が振興局界（町境）である。斜里町側は「遠音別（おんねべつ）村」という大字、羅臼町側は「知床岬」という大字である。斜里町遠音別村では「文吉湾」、羅臼町知床岬では「赤岩」に、漁師の作業場兼宿泊施設である番屋が所在する地区がある。
知床岬 地理
目梨郡羅臼町知床岬（〒086-1801）が、日本郵便から交通困難地に指定されていたという旨の記述は、インターネット上の媒体で「交通困難地・速達取扱地域外一覧」を参照して書かれた記事で散見でき、2017年（平成29年）6月1日時点「交通困難地・速達取扱地域外一覧」には記載がある（羅臼町ではほかに化石浜・滝ノ下・船泊も挙げられている）が、2022年2月21日現在の「交通困難地・速達取扱地域外一覧」以降は一覧から記載がなくなっている。なお「交通困難地・速達取扱地域外一覧の見方」には「居住者のいない地域は、交通困難地及び速達配達地域外であっても掲載しておりません。」との記述がある。羅臼町知床岬の赤岩地区には昆布漁の番屋が立ち並び、最盛期の1970年代には50軒が操業する活況を呈して季節的な居住者がいたが、2017年夏に最後まで残っていた2軒が操業を終了したと報じられている。斜里郡斜里町大字遠音別村（字イワウベツ）については、斜里町によれば数名の居住者がある。しかし大字別の郵便番号設定がなく、斜里町の「その他」の地域として〒099-4100が宛てられている。なお斜里郡斜里町には2023年9月1日現在の「交通困難地・速達取扱地域外一覧」には記載がない。
知床岬 歴史
知床半島先端部は、厳しい自然環境にもかかわらず縄文時代から人間の定住が行われた場所である:2。知床岬周辺には続縄文文化・オホーツク文化期にかけての100軒近い竪穴建物の跡が残る知床岬遺跡や、文吉湾チャシなどの遺跡があった:17。
近世には知床岬南西の啓吉湾付近にシレトココタンがあった。1669年（寛文9年）のシャクシャインの蜂起（シャクシャインの戦い）の際に、「しれとこ村」はシャクシャイン側についたという。
知床半島は、渡島半島の「和人地」から海岸沿いに東回り・西回りで呼称した「東蝦夷地」と「西蝦夷地」の境界とされていた。岬の約1km東南のイシヤウヤ（イソヤ）には、「ネモロ」（根室）と「舎利」（斜里）の境界を示す石碑が建っていた（なお、現在の町界はイソヤと知床岬の中間にあるという）。
知床岬 歴史
キナウシ平磯此上屏風の如き岩有、下に二十畳敷とも云岩礒有、上にホル大岩とて石門有り、過て五りイシヤウヤ平磯上にネモロ舎利の境柱有従ネモロ会所四十一り弐十七丁四十間従舎利運上屋十八り三十一丁。是より土地愈嶮岩ますます奇なり。ヘケレホロ石門とは其奥深けれ共上に穴あり、明き故に号く。フンベヲマムイ岩湾、汐路の加減にてか北海より氷に打斃され流来る鯨皆此湾による故に号く。土人の傳へに此所の神は鯨か御好故に寄ると云傳ふとかや。シヘツより此辺鷹多く又巣も多し。ニヲイ平磯上は大岩壁に成其所へ流木打ち揚たり故に号く。并てヌサウシ第一岬則此所を称してシレトコと云なり。礒には鷲（カハチリ）・海獱（イタシヘ）・水豹（トカリ）多く、キヤアキヤアと唱其聲喧く物寂敷もの也。岩には姫栂一面に漫延し其間に岩薺蛇ニシンの種小櫻草陸には蕕蘭・米蘭・紫蘭等咲たり。土人は此紫蘭の根を以て漆器磁器の破れを繼くに能く附もの也
 — 松浦武四郎、『知床日誌』
知床岬 岬への訪問について
知床岬の付近は国立公園内の特別保護地区として厳重な管理下に置かれ、道路や大型船の接岸できる港湾施設の建設が規制されており、一般の観光客は事実上立入りできない。岬付近の文吉湾に避難港（行政上はウトロ漁港知床岬地区）が設けられているが、後述の申し合わせにより漁業および行政機関の用務のためにのみ用いられ、レクリエーション目的での動力船の入港は制約されている。
かつては遊漁船などによって一度に多数の旅客を運輸して上陸することも行われていたが（知床岬にロッジを建設する計画が持ち上がったこともある）、環境問題が懸念される事態となったために、1984年（昭和59年）に関係諸機関が「知床岬地区の利用規制指導に関する申し合わせ」を行い、レクリエーション目的で海路から動力船によって上陸することは自粛されている。観光客はウトロ港、羅臼港などから出ている観光遊覧船、あるいは自然観察船で、海上から望むことになる。羅臼町では1999年（平成11年）より町主催で清掃活動「知床岬クリーン作戦」を開始し、2010年代にはNPO法人の協力も得てボランティアも参加可能となっており、一般人が岬に上陸可能な数少ないイベントとなっている。
知床岬 岬への訪問について
陸路（海岸沿いまたは山岳ルート）あるいは海路（シーカヤックなど）での岬への到達には大きな危険が伴い、難度は非常に高い。整備された道路などはなく、連絡手段や避難・通信手段も整っておらず、また自然環境は過酷である:4。陸路の場合は、道なき道を行かねばならず（場合によっては海の中を歩く必要すらある）、十分な登山の装備と経験が不可欠である。海路の場合も強烈な突風、変化しやすい風と波、の有無などの悪天候に加え、陸上にはクマが高密度で生息し、道路がないためにエスケープルートが無きに等しいため、知識と経験が求められる。前述の理由で携帯電話基地局の建設も規制されているため、通信環境も整ってはいない。これらが伴わない興味本位での訪問は非常に危険である。また、これらを備えた場合でも、訪問はすべて自己責任のもとに行われることを留意する必要がある。
若干名とはいえ特別保護地区内での活動であるため、自然環境への影響が懸念されている。このため環境省は2004年（平成16年）に「知床半島先端部地区利用適正化基本計画」を策定し、これに基づいた「利用の心得」を2008年（平成20年）1月に制定した。この中には登山やシーカヤックで半島先端部を訪れる場合の留意事項が記載されている。
知床岬 岬への訪問について
2009年（平成21年）9月、徒歩で岬方面に向かった訪問者のテントが留守の間にヒグマに荒らされる被害があり、環境省釧路自然環境事務所は、知床岬への徒歩での訪問の自粛を要請した。
2023年（令和5年）6月28日17時頃、知床岬の羅臼町側台地上で、エゾシカの捕獲を行っていた作業員1人がヒグマに襲われる事故が発生。同年7月5日、北海道は1か月間、知床岬一帯に初めてヒグマ注意報が発出した（注意報等の制度は前年より北海道庁が始めたもの）。
吉澤智恵
吉澤 智恵（よしざわ ちえ、1983年7月9日 - ）は、日本の元女子バレーボール選手。
吉澤智恵 来歴
東京都荒川区出身。ママさんバレーの選手だった母親の影響で、小学校4年生より地域スポーツクラブの東金町ビーバーズでバレーボールを始める。共栄学園高校では1年からエースとして活躍し、2000年春高バレーでベスト4の成績を収めた。同年アジアジュニア選手権では準優勝を経験。
2002年に全日本代表に初選出され、日米対抗に出場。同年武富士バンブーに入団。173cmと小柄ながら身体能力の高さを生かした強烈なスパイクと守備力を武器に活躍。第9回（2002-03）、第10回（2003-04）Vリーグではリベロとして出場、第11回（2004-05）Vリーグはリーグ最低身長のエースとして全試合全セットに出場。
2005年、3年ぶりに全日本代表に選出される。同年ワールドグランプリ初戦のポーランド戦で、スタメン出場し10得点を挙げる活躍をした。同年11月のグラチャンに出場した。
吉澤智恵 来歴
2009年5月、武富士バンブーが廃部。同年8月、スペイン１部リーグのテネリフェ・マリシャルに移籍。
2010年に5年ぶりに全日本へ復帰し、同年のモントルーバレーマスターズ、ワールドグランプリなどに出場した。同年8月、JTマーヴェラスに移籍。
2011年、2010-11Vプレミアリーグと第60回黒鷲旗大会で初優勝した。2012/13年シーズンで出場試合が230試合なり、Vリーグ栄誉賞の資格を得た。
2013年4月22日、マーヴェラスや日本代表チームでも同僚であった大友愛と共に2012-2013シーズン限りで現役を引退することがチームより発表された。
2015年4月からは嘉悦大学バレーボール部コーチを務めた。
フィン・キドランド
フィン・エルリング・キドランド（Finn Erling Kydland、1943年12月1日 - ）は、ノルウェーの経済学者。専門はリアルビジネスサイクル理論、金融政策、財政政策、労働経済学などである。
2004年に動学的マクロ経済学への貢献が称えられ、アメリカの経済学者エドワード・プレスコットとともにノーベル経済学賞を受賞した。