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熊本大学 対外関係
中国
広西師範大学 ○ (2005), △ (2005)
同済大学 ○ (2007), △ (2005)
南昌大学 ○ (2006)
大連理工大学 ○ (2006), △ (2006)
上海師範大学 ○ (2008), △ (2008)
南開大学 ○ (2009)
山東大学 ○ (2009), △ (2009)
吉林大学 ○ (2009), △ (2009)
四川大学 ○ (2009), △ (2009)
ハルビン工業大学 ○ (2009), △ (2009)
東北大学 ○ (2010), △ (2010)
北京工業大学 ○ (2011), △ (2011)
澳門大学 ○ (2011), △ (2011)
深圳大学 ○ (2011), △ (2011)
華東政法大学 ○ (2011), △ (2011)
吉林化工学院 ○ (2013), △ (2013)
東北師範大学 ○ (2014), △ (2014)
重慶大学 ○ (2014), △ (2014)
南京師範大学 ○ (2015), △ (2015)
桂林理工大学 ○ (2015), △ (2015)
安徽大学 ○ (2015), △ (2015)
武漢理工大学 ○ (2016), △ (2016)
広西医科大学 ○ (2018), △ (2018)
熊本大学 対外関係
韓国
培材大学校 ○ (1999), △ (2000)
東亜大学校 △ (2005)
KAIST	 ○ (2006), △ (2006)
朝鮮大学校 ○ (2009), △ (2009)
釜慶大学校 ○ (2011), △ (2011)
ソウル市立大学校 ○ (2011), △ (2011)
亜洲大学校 ○ (2011), △ (2011)
忠北大学校 ○ (2012), △ (2012)
釜山大学校 ○ (2012), △ (2012)
全北大学校 ○ (2012), △ (2012)
韓南大学校 ○ (2016), △ (2016)
インドネシア
スラバヤ工科大学連合 ○ (2008), △ (2008)
バンドン工科大学 ○ (2011), △ (2011)
ガジャ・マダ大学 ○ (2013), △ (2013)
アイルランガ大学 ○ (2013), △ (2014)
ウダヤナ大学 ○ (2015)
インドネシア大学 ○ (2016), △ (2016)
ブラウィジャヤ大学 ○ (2016), △ (2016)
熊本大学 対外関係
ベトナム
ベトナム国家大学ハノイ校ハノイ科学大学 ○ (2007), △ (2008)
ベトナム国家大学ホーチミン市校工科大学 ○ (2010), △ (2010)
フエ大学 ○ (2010), △ (2010)
ハノイ土木大学 ○ (2010), △ (2010)
ベトナム国家大学ハノイ人文社会科学大学 ○ (2016), △ (2016)
ハノイ国家大学外国語大学 ○ (2016), △ (2016)
貿易大学 ○ (2016), △ (2016)
部局間学術交流等協定
130機関（36か国1地域）と締結している（2018年9月1日時点）。
包括連携協定等の締結先は、大学含む研究機関が8件、自治体11件、企業13件（2019年2月20日時点）。このほか、九州産業交通ホールディングスが熊本市中心部に建設する再開発ビルに熊本大学が拠点を設け、人材の誘致・育成・定着を目指す協定を2019年4月に結んだ。
熊本大学を含む九州・沖縄地区の11国立大学法人が2023年3月21日に覚書を締結した大学間連携。
熊本県に台湾積体電路製造（TSMC）が工場新設を決めたことから、熊本大学は半導体の研究や人材育成での産学官連携に力を入れている。2022年度に「半導体研究教育センター」を、2023年度には「半導体デジタル研究教育機構」を設立し、2024年度に半導体に重点を置く情報融合学環と工学部半導体デバイス工学課程を創設した。
東京大学ナノシステム集積センターが熊本大学内に分室を設けている（東大熊大連携）ほか、2023年12月には九州大学や熊本県庁と包括連携協定を結んだ。
富山大学と共同で、先進軽金属材料国際研究機構(ILM)が発足した（2021年）。熊本大学のマグネシウム合金、富山大学のアルミニウム合金についての強みに加え、第三の軽金属であるチタン合金についての共同研究体制が整う。
エンドヌクレアーゼ
エンドヌクレアーゼ（英: endonuclease）は、ポリヌクレオチド鎖内部のホスホジエステル結合を切断する酵素である。デオキシリボヌクレアーゼI（DNase I）など一部の酵素はDNAを非特異的に（配列に関係なく）切断するが、一般的に制限酵素と呼ばれる多くの種類は特定のヌクレオチド配列のみを非常に高い特異性で切断する。エンドヌクレアーゼは、認識配列の末端ではなく内部（endo-）を切断する点で、エキソヌクレアーゼとは異なる。一方、一部の酵素は"exo-endonuclease"として知られ、エンドヌクレアーゼ様の活性とエキソヌクレアーゼ様の活性の双方を示す。エンドヌクレアーゼの活性には、エキソヌクレアーゼの活性と比較して遅れがみられることが示唆されている。
エンドヌクレアーゼ
制限酵素は、特定のDNA配列を認識する、真正細菌や古細菌由来のエンドヌクレアーゼである。一般的に、制限酵素認識部位は4から6ヌクレオチドの長さの回文配列となっている。大部分の制限酵素は、相補的な一本鎖末端を残すような形で切断する。こうした末端はハイブリダイゼーションによって再連結することができ、「粘着末端」と呼ばれる。末端どうしが対合すると、断片はDNAリガーゼによって連結される。これまで数百種類の制限酵素が知られており、それぞれ異なる部位を攻撃する。同じ酵素によって切断されたDNA断片は、異なる起源のDNAどうしであっても連結することができる。こうして作られたDNAは組換えDNAと呼ばれる。制限酵素はその作用機序によってタイプI、II、IIIの3つのカテゴリに分類される。こうした酵素は、細菌、植物、動物細胞へ導入するための組換えDNAを作製するための遺伝子操作によく利用され、また合成生物学においても利用される。Cas9もよく知られたエンドヌクレアーゼの1つである。
エンドヌクレアーゼ 制限酵素
制限酵素は、特異的配列の切断に関して3つのカテゴリに分類される。タイプIとIIIはエンドヌクレアーゼ活性とメチラーゼ活性を持つ多サブユニット複合体である。タイプIは認識配列から約1000塩基対もしくはそれ以上離れたランダムな部位を切断し、エネルギー源としてATPを必要とする。タイプIIは1970年にHamilton Smithによって初めて単離された、より単純なエンドヌクレアーゼであり、分解過程にATPを必要としない。タイプII制限酵素の例としては、BamHI、EcoRI、EcoRV、HindIII、HaeIIIなどがある。タイプIIIは認識配列から約25塩基対離れたDNAを切断し、ATPを必要とする。
エンドヌクレアーゼ DNA修復
エンドヌクレアーゼはDNA修復にも関与している。APエンドヌクレアーゼはAP部位でのみDNAへの切り込み（incision）を触媒し、その後のDNAの切除（excision）、修復合成、ライゲーションに備える。例えば脱プリン化が生じた際には、塩基を持たないデオキシリボースが残される。APエンドヌクレアーゼはこうした糖を認識してこの部位のDNAに切り込みを入れ、DNA修復の継続を可能にする。
エンドヌクレアーゼ 一般的なエンドヌクレアーゼ
原核生物、真核生物の一般的なエンドヌクレアーゼの表を下に示す。
エンドヌクレアーゼ 疾患との関係
色素性乾皮症は、エンドヌクレアーゼの欠陥によって引きこされる稀な常染色体劣性遺伝疾患である。変異を抱える患者は、日光によって引き起こされたDNA損傷を修復することができない。
鎌状赤血球症はヘモグロビンβ鎖の点変異によって引き起こされる疾患である。変異による配列の変化によって制限酵素MstIIの認識部位が消失するため、この酵素を診断に利用することができる。
tRNAのスプライシングに関与するエンドヌクレアーゼの変異によって、橋小脳低形成（PCH）が引き起こされる。PCHはtRNAスプライシングエンドヌクレアーゼ複合体の4つのサブユニットのうちの3つの変異によって引き起こされる、常染色体劣性神経変性疾患群である。
ヌクレアーゼ
ヌクレアーゼ（英: nuclease）は、核酸のヌクレオチド間のホスホジエステル結合を切断することができる酵素である。古くはヌクレオデポリメラーゼ（英: nucleodepolymerase）またはポリヌクレオチダーゼ（英: polynucleotidase）とも呼ばれた。ヌクレアーゼは、標的分子の一本鎖および二本鎖をさまざまな様式で切断する。ヌクレアーゼは、生体内におけるDNA修復に関わる多くの側面で不可欠な機構である。ある種のヌクレアーゼの欠陥は、遺伝的不安定性や免疫不全を引き起こす可能性がある。また、ヌクレアーゼは、分子クローニングにも広く用いられている。
ヌクレアーゼは、その活性座位によって2種類に大別される。エキソヌクレアーゼ (en:英語版) は、核酸を末端から消化する。エンドヌクレアーゼ (en:英語版) は、標的分子の途中にある領域に作用する。これらはさらに、デオキシリボヌクレアーゼとリボヌクレアーゼに分類できる。前者はDNAに作用し、後者はRNAに作用する。
ヌクレアーゼ 歴史
1960年代後半、科学者のスチュアート・リンとヴェルナー・アーバーは、大腸菌（E. coli）でのファージ増殖制限に関与する2種類の酵素の標本を単離した。これらの酵素の一方はDNAにメチル基を付加してメチル化DNAを生成し、他方は非メチル化DNAを分子の長さ方向に沿ったさまざまな場所で切断した。最初の種類の酵素は「メチラーゼ」、もう一方は「制限ヌクレアーゼ」と呼ばれた。DNA分子を「切り貼り」するための必要な道具を集めていた科学者にとって、これらの酵素学的な道具は重要であった。そこで必要とされたのが、分子の長さに沿ったランダムな位置ではなく、特定の部位でDNAを切断し、科学者が予測可能かつ再現性のある方法でDNA分子を切断できる道具であった。
1968年、ジョンズ・ホプキンス大学で研究していたハミルトン・スミス、K・W・ウィルコックス、トーマス・J・ケリーが、特定のDNAヌクレオチド配列に依存して機能する最初の制限酵素を単離し、その特徴を明らかにしたとき、重要な進展がもたらされた。このグループは、インフルエンザ菌を使った研究で、6つの塩基対からなる特定の配列内の特定の位置で常にDNA分子を切断するHindIIと呼ばれる酵素を単離した。彼らは、HindII酵素が常にその配列の中心（3番目と4番目の塩基対の間）を直接切断することを発見した。
ヌクレアーゼ 数値分類体系
ほとんどのヌクレアーゼは、「国際生化学・分子生物学連合命名法委員会」のEC番号によって、加水分解酵素（ヒドロラーゼ）（EC番号3）として分類されている。ヌクレアーゼは、ホスホジエステラーゼ、リパーゼ、およびホスファターゼと同様に、加水分解酵素のサブグループであるエステラーゼ（EC番号3.1）に属する。ヌクレアーゼが属するエステラーゼは、EC番号3.1.11 - EC番号3.1.31に分類される。
ヌクレアーゼ 構造
ヌクレアーゼの一次構造は、最小限の活性部位が保存される他は大部分が保存されておらず、その表面は主に、酸性および塩基性のアミノ酸残基から構成されている。ヌクレアーゼはフォールディングファミリーに分類される。
ヌクレアーゼ 部位認識
ヌクレアーゼは、核酸分子を切断する前に、核酸と結合しなければならない。それには、ある程度の認識が必要となる。ヌクレアーゼは、その認識と結合の様式において、特異的および非特異的な結合の両方をさまざまに用いる。どちらの様式も、生存生物内、特にDNA修復において重要な役割を果たしている。
DNA修復に関与する非特異的エンドヌクレアーゼは、DNAを走査して標的配列や損傷を探し出すことができる。このようなヌクレアーゼは、DNAに沿って拡散し、標的に遭遇すると、その活性部位の残基はDNAの化学基と相互作用する。EcoRV、BamHI、PvuIIなどのエンドヌクレアーゼの場合、この非特異的結合には、タンパク質の最小表面積とDNAとの間の静電的相互作用が含まれる。この弱い結合により、DNAの全体的な形状は変形せず、B型構造のままとなる。
これに対し、部位特異的ヌクレアーゼは、はるかに強い結合を形成し、DNAをそのDNA結合ドメインの深い溝に引き込む。これによりDNAの三次構造が大きく変形し、塩基性（正電荷を持つ）の残基を多く含む表面が実現される。それはDNAとの広範な静電的相互作用に関与する。
ヌクレアーゼ 部位認識
DNA修復に関与するヌクレアーゼの中には、部分的な配列特異性を示すものがある。ただし、ほとんどは非特異的で、塩基対の不一致によってDNA骨格に生じた構造異常を認識する。
詳細については、フラップエンドヌクレアーゼを参照。
HindIIの発見以来、230以上の菌株から900種類以上の制限酵素が単離され、中には配列特異的なものも、そうではないものもある。これらの制限酵素には、一般にその起源を反映した名前がつけられる。名前の最初の文字は属名に由来し、次の2文字は、それらが単離された原核細胞の種名に由来する。たとえば、EcoRIはEscherichia coli RY13（大腸菌 RY13株）に由来し、HindIIはHaemophilus influenzae strain Rd（インフルエンザ菌 Rd株）に由来する。ヌクレアーゼ名に続く数字は、その酵素が単一菌株から単離された順序を示す（例：EcoRI、EcoRII）。
ヌクレアーゼ エンドヌクレアーゼ
制限エンドヌクレアーゼは、DNA分子を長さ方向に沿って「走査」することで機能を果たす。それは、特定の認識配列に遭遇するとDNA分子に結合し、2つの糖-リン酸主鎖をそれぞれ1つずつ切断する。この2つの切断の位置は互いに関連し、また認識配列自体にも関連しており、制限エンドヌクレアーゼの独自性によって決定される。エンドヌクレアーゼが異なれば切断の仕方も異なるが、特定のエンドヌクレアーゼは、作用するDNA分子に関わらず、特定の塩基配列を常に同じように切断する。切断が行われると、DNA分子は断片に分割される。
すべての制限エンドヌクレアーゼが、上記のHindIIのように対称的に切断し、平滑末端を残すわけではない。多くのエンドヌクレアーゼは、互いに正対しない位置でDNA主鎖を切断し、オーバーハングを形成する。たとえば、ヌクレアーゼEcoRIの認識配列は5'—GAATTC—3'である。
ヌクレアーゼ エンドヌクレアーゼ
酵素はこの配列に遭遇すると、Gと最も近いA塩基残基の間の各骨格を切断する。切断されて生成した断片は、互いに相補的な塩基を接続する比較的弱い水素結合によってのみ保持される。この結合の弱さは、DNA断片が互いに分離することを可能にする。得られた各断片には、不対塩基からなる突出した5'末端がある。別の酵素は、DNA骨格に切れ目を作り、3' 末端が突出する。突出した末端（3' と 5' ともに）は、塩基の相補的な配列と結合する傾向があり、そのために「粘着末端」と呼ばれることもある。言い換えると、不対配列5'—AATT—3'が別の不対配列3'—TTAA—5'に遭遇すると、互いに結合する。これらは互いに粘着性を持つ。次にリガーゼと呼ばれる酵素が用いられて、2つの分子のリン酸骨格を結合する。粘着末端の細胞由来、あるいは種由来でさえ、その粘着性に影響を与えない。たとえ配列の一方がヒトDNAに由来し、もう一方が細菌DNAに由来する場合でも、相補的配列の任意の組は結合する傾向がある。実際、この粘着性の性質によって、異なる起源のDNAから構成される組換えDNA分子の作成が可能となり、遺伝子工学技術が誕生した。
ヌクレアーゼ 自然界での役割
すべての細胞は遺伝情報の媒体としてDNAに依存しているため、遺伝子の品質管理はすべての生物にとって不可欠な機能である。DNAの複製は誤りが起こりやすい過程であり、DNA分子自体も、多くの代謝的あるいは環境的要因のストレスを受けやすい。身近な例として、活性酸素種、近紫外線、あるいは電離放射線があげられる。多くのヌクレアーゼは、損傷部位を認識し、それを周囲のDNAから切断することでDNA修復に関与する。これらの酵素は単独で、あるいは複合体として機能する。DNA修復に関与するほとんどのヌクレアーゼは配列特異的ではない。これらは二本鎖DNA（dsDNA）の二次構造の変形を通じて損傷部位を認識する。
DNAの複製中に、DNAポリメラーゼは、相補的な鋳型鎖に対して新しいDNA鎖を伸長させる。ほとんどのDNAポリメラーゼは、ポリメラーゼと校正エキソヌクレアーゼという2つの異なる酵素的なドメインから構成されている。ポリメラーゼは、新しい鎖を 5'→3' 方向に伸長させる。エキソヌクレアーゼは、同じ鎖から誤ったヌクレオチドを 3'→5' 方向に除去する。このエキソヌクレアーゼ活性は、DNAポリメラーゼが校正を行うために不可欠である。これらのヌクレアーゼを不活性化したり失ったりする欠失は、影響を受けた微生物の突然変異率や死亡率を増加させ、マウスでは発癌率を増加させる。
ヌクレアーゼ 自然界での役割
DNA損傷の多くの形態は複製フォークの進行を停止させ、DNAポリメラーゼや関連する仕組みがそのフォークを放棄する原因となる。その時、これはフォーク固有のタンパク質によって処理する必要がある。最も有名な酵素はMUS81である。酵母において、その欠失は減数分裂の欠陥に加え、紫外線またはメチル化損傷感受性を引き起こす。
細胞内では、岡崎フラグメントRNAプライマーを複製から除去する仕事が広範に行われている。このようなプライマーの多くは、RNase Hファミリーのエンドヌクレアーゼによって、新たに合成されたラギング鎖DNAから切り出される。また、真核生物や古細菌では、フラップエンドヌクレアーゼFEN1も岡崎フラグメントの処理に関与している。
既知の生物におけるDNAミスマッチ修復は、一連のミスマッチ特異的エンドヌクレアーゼによって行われる。原核生物では、この役割は主にMutSLHと超短鎖パッチ修復関連タンパク質によって担われている。
ヌクレアーゼ 自然界での役割
MutSLHシステム（MutS、MutL、MutHから構成される）は、点変異と小ターン変異を修正する。MutSはミスマッチを認識して結合し、ここでMutLとMutHを動員する。MutLは、MutSとMutHの相互作用を仲介し、MutHのエンドヌクレアーゼ活性を高める。MutHは、ヘミメチル化された5'—GATC—3'部位を認識し、非メチル化鎖（最近合成された鎖）のGの隣で切断する。
VSP修復はエンドヌクレアーゼVsrによって開始される。Vsrは、メチル化シトシンのチミンへの自発的な脱アミノ化によって起こる特定のT/Gミスマッチを修正する。Vsrは配列5'—CTWGG—3'を認識し、ミスマッチしたチミンの 5' 側のDNA鎖にニック（切れ目）を入れる（前出の配列で下線が引かれている）。次に、エキソヌクレアーゼRecJ、ExoVII、またはExoIのいずれかが、DNAポリメラーゼが鎖のギャップを再合成する前に、この部位を分解する。
AP部位の形成は、dsDNAでよく見られる。これは、塩基除去修復の中間段階として、自然加水分解とDNAグリコシラーゼの活性によって生じる。これらのAP部位は、APエンドヌクレアーゼによって除去され、その部位周辺の一本鎖切断を引き起こす。
ヌクレアーゼ 自然界での役割
ヌクレオチド除去修復は、損傷したヌクレオチドを除去し置き換えることである。これを前述の塩基除去修復と混同してはならない。架橋、付加体、および損傷（紫外線や活性酸素によって生じる）の例は、その修復経路の引き金となりうる。そのような損傷を受けたヌクレオチドを含む一本鎖DNAの短い区間は、損傷個所の上流と下流にニックを入れる別々のエンドヌクレアーゼによって二重鎖DNAから除去される。これらのヌクレアーゼに影響を与える欠失や突然変異は、紫外線による損傷あるいは発癌に対する感受性を高める。このような異常は、神経の発達にさえ影響を与えることもある。
細菌では、UvrB-UvrC複合体によって両方の切断が行なわる。出芽酵母では、Rad2とRad1-Rad10複合体がそれぞれ 5' 切断と 3' 切断が行われる。哺乳類では、同族体のXPGとXPF-ERCC1が同じようにそれぞれのニックに作用する。
ヌクレアーゼ 自然界での役割
細胞内では、二重鎖切断が、意図的または非意図的にかかわらず定期的に行われる。意図的でない切断は、通常、電離放射線、さまざまな外因性や内因性の化学物質、および複製フォークの停止によって発生する。意図的な切断は、減数分裂やV(D)J組換えの中間体として生成され、主に相同組換えや非相同末端結合によって修復される。どちらの場合も、修復が行われる前に、二本鎖切断の末端がヌクレアーゼによって処理される必要がある。そのようなヌクレアーゼの一つに、Rad50と複合体化したMre11がある。Mre11の変異は、毛細血管拡張性運動失調症様疾患を引き起こすことがある。
V(D)J組換えでは、二本鎖切断に関連するステムループ構造を開き、その後に両端を結合させることが含まれる。アルテミス-DNAPKcs複合体がこの反応に関与している。アルテミスは単独でも 5' → 3' ssDNAエキソヌクレアーゼ活性を示すが、DNA-PKcsとの複合体形成により、ステムループをエンドヌクレアーゼ的に処理することが可能となる。いずれかのタンパク質の欠陥は、重度の免疫不全を引き起こす。
一方、相同組換えには、Dループまたはホリデイジャンクションで接続された2つの相同DNA二重鎖が含まれる。細菌では、RuvCのようなエンドヌクレアーゼが、ジャンクション中心近くの2つの対称的な部位でジャンクションを切断することにより、ホリデイジャンクションを2つの別々のdsDNAに分解する。真核生物では、FEN1、XPF-ERCC1、およびMUS81がDループを切断し、Cce1/Ydc2がミトコンドリア内でホリデイジャンクションを処理する。
ヌクレアーゼ メガヌクレアーゼ
特定のヌクレアーゼが特定のDNA分子を切断する頻度は、DNAの複雑さとヌクレアーゼの認識配列の長さに依存する。偶然に特定の順序で塩基が見つかる統計的可能性のため、認識配列が長くなると切断の頻度は低くなる。たとえば、特定の4塩基配列（仮想的なヌクレアーゼの認識部位に相当）は、平均して256塩基対ごとに出現すると予測されるが（4^4=256）、任意の6塩基配列は平均して4096塩基対ごとに1回出現すると予測される（4^6=4096）。
ヌクレアーゼの独特なファミリーの1つにメガヌクレアーゼがある。メガヌクレアーゼは、12-40塩基対からなる、より大きな認識配列（したがってあまり一般的ではない）を持つことが特徴である。これらのヌクレアーゼは、植物や哺乳類などの複雑な生物における遺伝子工学やゲノム工学への応用に特に有用である。一般に、数十億塩基対に及ぶ大きなゲノムは、従来のヌクレアーゼでは頻繁で有害な部位特異的切断を引き起こす。
篆書体
篆書体（てんしょたい、モンゴル語：ᠭᠣᠷᠦᠰᠦᠭ᠌、満洲語: ᡶᡠᡴᠵᡳᠩᡤᠠᡥᡝᡵᡤᡝᠨ　転写：fukjingga hergen）は、漢字やモンゴル文字、満洲文字の書体の一種。「篆書」「篆文」ともいう。
広義には秦の時代より前に使用されていた書体全てを指すが、一般的には周末の金文を起源として、戦国時代に発達して整理され、公式書体とされた小篆とそれに関係する書体を指す。
公式書体としての歴史は極めて短かったが、現在でも印章などに用いられることが多く、書体の中では最も息が長い。
篆書体 字形の変化
金文から更に字形の整理が進み、一文字の大きさが均等になった。文字の形は天地が長い長方形の辞界に収まるように作られる。点画は水平・垂直の線を基本に、円弧をなす字画はすみやかに水平線・垂直線と交差するように曲げられる。画の両端は丸められ、線はすべて同じ太さで引かれる。
篆書体 評価
上記の特徴から、金文と違って上下左右の大きさのバランスが整っており、謹厳な印象を与える文字に進化している。一方曲線を主体とするため有機的な趣きを併せ持ち、独特の雰囲気を持つ書体となっている。
また、後世の漢字のようにへんとつくり、かんむりとあしのように部首分けが容易なのも特徴である。
篆書体 歴史と展開
小篆の起源は、一般的には中国最古の石刻である戦国期の「石鼓文」に用いられた書体・大篆が直接の起源と言われている。「大篆」は西周の宣王の時代、太史・籀（ちゅう）が公式文字・籀文を定めた際に編纂した書物の名であると伝えられ、籀文そのものの別名であるとされている。このようなことから、石鼓文の大篆は籀文が戦国時代の秦で受け継がれたものと考えられているが、その詳細には諸説ある。
紀元前221年、秦は中国統一を成し遂げた。この際、法治の確立や度量衡の統一の他、文字の統一が行われ、小篆が正式に統一書体として採用された。小篆は始皇帝が李斯に命じて籀文（もしくは大篆）を簡略化したもの、あるいは李斯の進言により当時の秦で行われていた籀文由来の文字を採用したものともいわれる。
始皇帝はこの小篆を権力誇示の手段として用いた。元々甲骨文の時代から文字は権力の象徴であり、それを引き継いでのものである。現に自分を讃える銘文を刻んだ「始皇七刻石」を国内6カ所に立て、大いにその権力を示した。
篆書体 歴史と展開
また小篆は秦が「統一された法治国家」であることを示すため、国の公式証明手段としても用いられた。度量衡の統一の際、決まった大きさの分銅や枡が標準器として全国に配布されたが、これに「権量銘」と呼ばれる小篆を用いた証明文が、金属製の場合直接刻み込まれ、木製の場合銅板に刻まれて貼りつけられた。また、官吏が公式証明に用いる官印にも用いられた。
こうして小篆は秦の国内政策の第一線を担う存在として扱われたのである。
そのような国の意図とは裏腹に、小篆はすぐにその形を崩し始める。法治国家である秦では、下層の役人が現場で事務処理を行うことが多くなった。彼らにとって複雑な形をした小篆はきわめて書きづらいものであり、自然に走り書きが多く発生する結果となった。このことが小篆の書体の単純化・簡素化を生み、やがて隷書を生むことになるのである（隷変）。
紀元前206年に秦が滅亡すると、楚漢戦争を経て前漢が立った。前漢とそれに続く後漢では公式書体として小篆ではなく隷書が採用されることになったが、このことには小篆の煩雑さを避けるためという意図があった。またこのような「筆記手段」としての役割を優先した文字政策は、「権力の象徴」として存在し続けていたそれまでの文字の概念を完全に覆すものであり、甲骨文以来続いた「古代文字」の時代の終焉を示すものでもあった。
篆書体 歴史と展開
一時、新の時代に公式書体に返り咲いたが、新の滅亡とともに再び公式書体から外され、以後しばらくの間小篆は「公的証明」の名残から官印・公印に用いられる他は、ほとんどの場合装飾的に瓦や鏡などの文様、碑や帛書の表題などに用いられるにすぎなくなる。
また後漢の時代の「祀三公山碑」や「嵩山三闕銘」、三国時代の呉における「天発神讖碑」「封禅国山碑」のように碑も少数ながら存在したが、いずれも天や神への願文や天のお告げを示した内容で、小篆の権力性がいつの間にか天や神に通じる性質のものへ拡大され、「神へ祈るための文字」として認識されるようになっていたことが分かる。漢の時代以降、小篆は、その字形や権力性から性質が変化することで、ごく一部を除いて装飾や祭祀のための特殊な文字として認識されるようになった。
そのような認識の変化がやがて文字そのものにも及ぶ。当初、漢の時代では、秦の時代から遠くないこともあり、せいぜい隷書の書き方が入ったり線を角ばらせたりする程度の変化や崩れで済んでいた（漢篆）。しかし漢末や六朝時代以降になると完全に混沌状態になり、小篆から大量の装飾書体が生まれるなど、どんどん本来の姿から遠ざかっていくことになる。
篆書体 歴史と展開
その中でわずかに後漢の時代、訓詁学の第一人者の許慎が、儒学研究の一環として小篆を「古代文字」として真正面から扱い、小篆を中心とした字書『説文解字』をものして字義などの解釈をなしたが、あくまで学問的追究であり、書における展開は見られなかった。
このように姿まで変化させられ、日陰者として細々と命を永らえていた小篆であったが、唐の時代以降再び脚光を浴びることになる。
唐の中ごろ、詩人の韓愈らが六朝の四六駢儷文を否定し古文復興運動を行った影響で、書道にも王羲之以前、すなわち隷書以前を志向する復古主義的な気運が生まれた。
そのような風潮の中、小篆は李陽冰などによって大きく注目されることになり、それまでの崩れた書法を排した、本来の姿に近い小篆による書道作品や石刻が多く使われるに至った。これにより、小篆は書道界に一書体として再興することになる。
五代十国時代の南唐および宋の時代には、徐鉉・徐鍇兄弟により『説文解字』の校訂・注釈が行われ、現在見られる『説文解字』のテキスト（大徐本）が作られるとともに、小篆による書道も引き継がれた。
またこの宋の時代以降、古印を収蔵し鑑賞する趣味が発達したことも、小篆を含む篆書への関心を深める要因となった。官印、または作品の製作者や収蔵家が所有権を誇示するために押した印章には、篆書で官職名、もしくは本人の名や座右の銘を彫っているものが多かったからである。元・明の時代以降はこの篆書を用いた印章を彫る作業も、「篆刻」という書道の一つのジャンルとして確立された。
清の時代においては、考証学の発達により模刻や模写を重ねている紙の法帖よりも当時の姿を留める碑の方が書蹟として信頼性が高いとの考えから、碑の研究が主流となったため、それに伴って碑しかない時代の文字であった篆書も研究・書作が再び盛んとなり、書・篆刻ともに優れた作品が残されている。また、満洲文字などの篆書もつくられた。
現代においても書作品・篆刻作品の他、「公的証明」の役割の名残として印章に用いられることが多い。
篆書体 史料
小篆の史料は公式書体であった秦の時代が短かったこともあり、極端に少ない。現在残るものとしては「始皇七刻石」の一部である「泰山刻石」・「瑯琊台刻石」（ろうやたいこくせき）、そして度量衡の標準器の証明文である「権量銘」、その他木簡・竹簡がある程度である。
しかも「泰山刻石」はわずか10字が現存するのみ（拓本として十字本・二十九字本・五十三字本・百六十五字本の四種類があるが、五十三字本・百六十五字本を模刻した石から採ったものとして疑うむきもある）、「瑯琊台刻石」は86字が残っているが風雨による侵蝕で文字が涙を流したようになっており、極めて保存状態が悪い。また「権量銘」や木簡・竹簡も字形の崩れが見られ、小篆の字体を厳密には伝えていない。
このため、直接同時代の史料に当たることは極めて難しく、後世のものに頼る必要がある。幸い先述した許慎の『説文解字』には字書として基本的な文字が網羅されているので、本書に掲出する字は小篆の字形の標準として用いられている。
篆書体 研究
小篆はじめ篆書は書道の書蹟として研究されるほか、漢字史の研究材料としても広く用いられている。
これは「隷変」や楷書への展開により字形が現在の形へ変化するうちに失われた、さまざまな情報を篆書、なかんずく小篆が持っているからである。これと「隷変」の過程を見たりすることでさまざまな研究が成り立つ。
たとえば「右」「左」は似ている漢字なのに、書き順は異なりそれぞれはらいと横棒を第1画目とする。楷書のままではその理由は分からないが、小篆に戻ると「右」のはらいと「左」の横棒が実は左右対称ながら同じ形をしており、第1画目であったことが分かる。それらが「隷変」の過程でそれぞれはらいと横棒という別の形に変化してしまったために、現在のような書き順になってしまったと説明出来るのである。
ただし正確な研究には、篆書以前の甲骨文や金文の情報も必要になる。既に篆書以前の段階で失われた情報も多いからである。事実許慎の『説文解字』は、甲骨文や金文の知識がなかったためにさまざまな間違いを起こしている。
篆書体 現代における篆書体
前述の通り、小篆は現代でも書道や印章の世界では現役の書体である。
身近な例でいえば、日本銀行券の表の「総裁之印」、裏の「発券局長」の印章の文字がある。曲線が多く判読も容易ではない印章の朱い文字の書体である。これは明治時代に篆刻家の益田香遠に作らせたものである。
また旅券の表紙の「日本国旅券」の文字や、郵便切手の「日本郵便」の文字や自治体の印章などのほか一部の店の看板に使用されている程度であったが、最近では字形の面白さから装飾文字やデザインとしても用いられることも多くなっている。
このことから昨今の時流に乗って小篆を取り入れた「篆書体フォント」がいくつも作られるなど、デジタルの世界にも進出を果たしており、比較的気軽に小篆を使用出来るようになった。
従来は手彫りによっていた小篆の印章作成も、これらのフォントを用いることで比較的安価に素早く出来るようになっている。
このようにデジタル時代になり、コンピュータの恩恵にあずかる形で日常生活の中に進出してきた小篆であるが、進出の主な媒体が「篆書体フォント」という「フォント」であるゆえの問題点もある。
篆書体 現代における篆書体
書道用・篆刻用書体としての小篆は『説文解字』などしかるべき文献が基準にあり、字形が大きく現状と異なっても手を加えることはしない。また当時存在しなかった字は、相当する別字で代用するのが普通である。
造字行為はよほどの理由がない限り避けるべきとされ、現在も「絶対にやるべきではない」「やむを得なければやってもよい」「こだわらず自由にやってもよい」と人によって許容範囲が大きく異なるデリケートな問題となっている。
一方、篆書体フォントは字形に対してはかなり自由であり、『説文解字』の字形を基準とすると「間違い」とされるような字形が通用していることが少なくない。
また他の小篆の字や隷書・楷書の形を参考にしたり、仮名を小篆風に仕立てるなどして大量の造字を行い、「楷書風の小篆」「新字体の小篆」「仮名の小篆」「アルファベット・アラビア数字などの小篆」などといった歴史的に有り得ないはずの文字を生み出している。
一見すると篆書体フォントの制作態度はいい加減であるように思えるが、そう解釈すべきではない。篆書体フォントはあくまでパソコン用のフォントであるため、その制作は「デザイン」としての側面を持ち、『説文解字』のような一つの基準に縛られる必然性が必ずしもあるわけではない。
篆書体 現代における篆書体
また実用書体として作られているため、字形が全く現在の書体と似ても似つかなかったり、また字そのものがないなどの現象が多発する篆書体そのままを使用することは出来ない。また姓名・会社名を記す以上、日本独自の字形・文字である新字体や仮名に対する対応も必要になる。伝統と歴史を重視する書道用・篆刻用書体の小篆とは、立場も存在目的も異なるのである。
このようなことから「篆書体フォント」はあくまで小篆のデザインを実用本位で模倣した一種の装飾フォントであり、伝統的な「小篆」とは違う。
篆書体フォントは先述のように小篆による印章作成を容易にしたが、逆に誰でも同じフォントを買って導入することが出来るようになったため、全く違う店で彫ったにもかかわらず印影が同じ、という事態が発生している。
このことは小篆を用いた印章の証明性を下げる事態にもなりかねず、将来的に問題となる可能性がある。
制限酵素
制限酵素（せいげんこうそ、英：Restriction enzyme; REase）は、制限部位として知られるDNAの特定の配列部位の内部、あるいはその近くでDNAを特異的に切断する酵素の一種である。制限酵素はDNA切断活性を持つエンドヌクレアーゼと呼ばれる酵素群のうちの1つであり、特に制限エンドヌクレアーゼとも呼ばれる。タンパク質の複合体構造やDNA基質の認識部位、切断位置などの点から、一般的には5種類に分類される。すべての制限酵素は、DNA二重らせんの各糖リン酸骨格（つまり主鎖）を切断する活性を持つ。
制限酵素はバクテリアや古細菌などの原核生物において広く見られる酵素であり、ウイルス感染に対する防御メカニズム（制限修飾系）に関わっている。このシステムでは、制限消化と呼ばれるプロセスにより、原核生物の細胞内で制限酵素が外来DNAを選択的に切断する。一方で宿主のDNAは、ゲノムDNAを修飾酵素（メチルトランスフェラーゼ）などで事前に化学修飾を施すことで、制限酵素によるDNA切断をブロックして自身のDNAを保護している。これらの2つのプロセスが一緒になることで、制限修飾システムが形成される。
制限酵素
2005年までに、250以上の異なる配列特異性を表す3,600以上の制限酵素が知られている。これらのうち3,000以上が詳細に研究されており、800以上が試薬として今までに市販されてきた。これらの酵素は、実験室でのDNA切断に日常的に使用されており、制限酵素は今日の分子生物学において必要不可欠なツールとなっている。具体的には、分子クローニングや遺伝子組み換え、制限地図の作成、RFLPの解析などに用いられている。
制限酵素は、おそらく共通の祖先から進化し、遺伝子の水平伝播を介して広まったと考えられている。また、制限酵素は利己的な遺伝子要素として進化してきたという説もある。
制限酵素 歴史
制限酵素という用語は、制限修飾系によってλファージなどのバクテリオファージが原核生物への感染を防御される（ファージの感染が宿主によって「制限」される）現象を調べた研究に由来している。この現象は、1950年代初頭にサルバドール・ルリア、ジャン・ヴァイグレ、ジュゼッペ・ベルターニらによって行われ、最初に確認された。この研究において、大腸菌のある任意の菌株（例えば大腸菌C株系統）でよく増殖するバクテリオファージを別の大腸菌株（例えば大腸菌K株系統）で培養させると、その収量が大幅に（3〜5桁程度）低下することが示された。この例では、λファージにとって大腸菌Kは制限宿主であり、λファージの生物学的活性を低下させる能力を持っていることが示唆される。同様に、ある細菌株でファージが定着すると、他の細菌株ではそのファージの増殖能力が制限されることも分かった。その後、1968年に、スイスのヴェルナー・アーバー (Werner Arber) やアメリカのハミルトン・スミス (Hamilton Othanel Smith) によって、この感染の制限はファージDNAの酵素的な切断によって引き起こされることが示され、関与する酵素は制限酵素と呼ばれるようになった。
制限酵素 歴史
この時にアーバーとメセルソンによって研究された制限酵素は、認識部位からランダムにDNAを切断する、いわゆるI型制限酵素であった。1970年、ハミルトン・O.・スミス、トーマス・ケリー、ケント・ウィルコックスは、インフルエンザ菌から最初のII制限酵素であるHind IIを分離し、酵素学的な特性を明らかにした。このタイプの制限酵素は、認識配列の部位で厳密にDNAを切断する機能を持っているため、分子生物学のツールとして有用であった。その後、ダニエル・ネイサンズ（Daniel Nathans）とKathleen Dannaは、ポリアクリルアミドゲル電気泳動を使用して、制限酵素によって切断されたシミアンウイルス40 （SV40）DNAは、特定の長さの断片に離できるが生成されることを示した。このことはすなわち、制限酵素はDNAのマッピングにも利用することができることを示している。制限酵素の発見と特性評価におけるこれらの功績により、1978年のノーベル生理学・医学賞がヴェルナー・アーバー、ダニエル・ネイサンズ、ハミルトン・O・スミスに授与された。制限酵素の発見によりDNAの操作が可能になり、組換えDNA技術の開発が進んだことで、例えば糖尿病患者が使用するヒトインスリンタンパク質の大規模生産など、多くの用途に繋がった。
制限酵素 認識部位
一般的な制限酵素は、特定のDNA配列を認識し 、その付近あるいはその配列内部でDNA二本鎖を切断する。認識部位の塩基数が一般的に4〜8塩基程度のものが多い。この認識配列の塩基数は、ゲノム上に出現する制限酵素サイトの頻度にも影響を与える。例えば4塩基認識部位の場合、理論的には4^4＝256bpに1回の頻度でゲノム上に制限酵素サイトが出現することになり、6塩基認識部位の場合は4^6＝4,096bpごとに1回、8塩基認識部位では4^8＝65,536bpに1回出現することになる。
認識部位にはパリンドローム（回文配列）のものが多く見られる。この場合、認識サイトは主鎖と逆鎖の両方で制限酵素に認識されることになる。理論的に可能なパリンドローム配列としては、2つのタイプがある。1つ目は、鏡のような回文であり、例えばGTAATGといった配列のように、同じDNA鎖で前方から読んでも後方から読んでも同じ配列となる場合である。他方で、逆方向反復パリンドロームと呼ばれる配列では、例えばGTATACの配列のように、相補的な関係にあるDNA鎖において、同じDNA方向（5' -> 3'）から読むと主鎖も逆鎖も同じ配列になる。後者の逆方向反復パリンドロームは、鏡パリンドロームよりも一般的にゲノム中に見られ、生物学的にも重要である。
制限酵素 認識部位
同じ配列を認識するさまざまな制限酵素は、ネオシゾマーと呼ばれ、これらは異なる切断サイトを持つ場合がある。ネオシゾマーのうち、同じ配列を認識し同じ箇所で切断する酵素はイソシゾマーと呼ばれる。
平滑末端（ブラント・エンド）
SmaIなどが知られる。
粘着末端(スティッキー・エンド)
EcoRIなどが知られる。
制限酵素 種類
すべてのタイプの制限酵素は、特定の短いDNA配列を認識し、DNAエンドヌクレアーゼによる切断活性により、末端に5'-リン酸を持つようなDNAフラグメントを生成する。天然に存在する制限酵素は、そのタンパク質構造や酵素補因子の要件、認識配列、およびDNA切断部位の位置に基づいて、大きく4つのグループ（タイプI、II III、およびIV）に分類されている。また、制限酵素の研究が進むにつれて、このグループに入らないような酵素の存在も報告されている。以下、各グループの一般的な特徴を概説する。
I型制限酵素は、大腸菌の2つの異なる株（K-12およびB）で最初に同定された。これらの酵素は、認識部位からランダムな距離（400～7000bp程度）離れた、異なる部位でDNAを切断する。これらのランダムな部位での切断は、DNA転座のプロセスに従っており、このことはこれらのタイプの酵素が分子モーターでもあることを示している。認識部位は非対称であることも多く、2つのDNA認識部位を持っている。それぞれ3〜5塩基程度を認識し、6〜8塩基程度の非特異的スペーサー配列によって区切られている。例えば、EcoKIという酵素は、AACNNNNNNGTGCという配列を認識する（ただし、NはATCGのどの塩基でもよいことを示す）。
制限酵素 種類
これらの酵素は多機能であり、標的DNAのメチル化状態に応じて、制限消化と修飾の両方の活性が可能である。補因子としてｍS-アデノシルメチオニン（AdoMet）、加水分解されたアデノシン三リン酸（ ATP ）、およびマグネシウム（Mg 2+ ）イオンが、完全な活性に必要である。タイプI制限酵素は、HsdR・HsdM・HsdS（または単純にR・M・S）と呼ばれる3つのサブユニットから構成される。Rが切断活性、Mがメチル化活性、Sが配列特異性を担っており、制限消化にはHsdRが特に必要である。 HsdMは宿主DNAにメチル基を付加するために必要であり（メチルトランスフェラーゼ活性）、HsdSは制限消化（DNA切断）と修飾（DNAメチルトランスフェラーゼ）活性の両方に加えて認識（DNA結合）部位の特異性にとって重要である。メチル化されていないDNAに対してはATP要求性のヌクレアーゼとして、片鎖がメチル化されているDNAに対してはS-アデノシル-L-メチオニンを要求するメチラーゼとして働く。
認識部位が特異的であるのに対し、二本鎖DNAの切断部位は認識部位から様々な距離で起こるため、切断部位に再現性が乏しく、またDNAのメチル化も引き起こすため、遺伝子工学には利用が難しい。
制限酵素 種類
典型的なII型制限酵素は、ホモ二量体を形成するものが多い。多くの場合で認識部位は1つであり、パリンドロームの場合が多く、長さは4〜8塩基程度である。通常はメチラーゼとは独立している。DNA認識部位の内部でDNAを切断し、その活性にATPやAdoMetを使用しない。通常、補因子として必要なのはMg2+のみである。これらの酵素は、二重らせんDNAのホスホジエステル結合を切断する。両方のストランドの中央で切断して平滑末端を生成するか、あるいはスタッガード位置で粘着末端と呼ばれるオーバーハングを残して切断をする。切断点は認識部位内かそのごく近傍に限定されている。遺伝子工学の実験に広く利用できることから、試薬会社から市販されているもののほとんどの種類をこの型の酵素が占める。
II型制限酵素は研究分野で最も一般的に利用されている制限酵素である。1990年代と2000年代初頭にかけで様々な特徴をもつII型制限酵素が発見され、II型酵素の典型的な特性からの逸脱に基づいて、様々なII型酵素のサブファミリーが定義された。これらのサブグループは、文字の接尾辞を使用して定義されている。これは排他的な分類ではなく、たとえばIIA型でかつIIS型の酵素や、IIB型でかつIIH型の酵素などが存在する。
IIP型：認識配列がパリンドローム(palindrome)になっている酵素。DNA配列をホモ2量体で認識する。
制限酵素 種類
IIA型:認識配列が非対称(asymmetric)な酵素。
IIB型:切断部位が認識部位の両側2箇所(both)となる酵素。多量体であり、複数のサブユニットを含む。AdoMetとMg2 +補因子の両方を必要とする。例えば、BcgIやBplIが知られている。
IIC型:ヌクレアーゼ活性とメチラーゼ活性が1つのポリペプチドに融合している酵素。
IIE型:活性に認識部位が2箇所必要で、そのうち1箇所が切断され、もう1箇所はエフェクターとして作用する酵素。一方の認識部位は切断の標的として機能し、もう一方の認識部位は酵素切断の効率を加速または改善するアロステリックエフェクターとして機能する。例えば、NaeIが知られる。
IIF型:活性に認識部位が2箇所必要で、その両方が切断される酵素。例えばNgoMIVが知られる。IIG型:S-アデノシルメチオニンの影響を受ける酵素。古典的なタイプII制限酵素のように単一のサブユニットから構成されるが、活性には補因子としてAdoMetが必要である。例えばEco57Iが知られる。
IIH型:遺伝子としてはI型に似ているが、活性はII型のように振る舞う酵素。
IIM型:メチル化された特定の配列を認識し切断する酵素。例えばDpnIが知られる。
制限酵素 種類
IIS型:2本鎖のうち少なくとも片方が認識部位より外側で切断される酵素。非パリンドロームな認識部位から、特定の長さ分離れた箇所でDNAを切断する。この特性は、ゴールデンゲートクローニングなどのin vitroクローニング技術で応用されている。これらの酵素は二量体として機能する可能性がある。例えばFok Iが知られる。
IIT型:DNA配列をヘテロ2量体で認識する酵素。2つの異なるサブユニットで構成されている。パリンドローム配列を認識するものもあれば、非対称の認識部位を持つものもある。例えばBpu10IやBslIなどが知られる。
制限酵素 種類
III型制限酵素（EcoP15など）は、逆向きの2つの別々の非パリンドローム配列を認識し、認識部位の約20〜30塩基後方の部位を切断する。III型制限酵素はRes（P08764）とMod（P08763）の2つのサブユニットから構成され、DNAメチル化と制限消化の2つの機能を持つ多機能タンパク質である。それぞれの活性にはAdoMetとATP補因子を必要とする。外来DNAの侵入から生物を保護する原核生物のDNA制限修飾系として機能する。Modサブユニットは、特定のDNA配列を認識する、修飾メチルトランスフェラーゼである。すなわち、I型制限エンドヌクレアーゼのMおよびSサブユニットと機能的に同等である。一方で、Resはそれ自体には酵素活性を持たないが、制限消化には必要となる。タイプIII酵素は、5〜6 bpの短い非対称DNA配列を認識し、25〜27 bp下流で切断して、短い一本鎖5 '突起を残す。制限消化の活性には、2つの逆に配向された非メチル化認識部位の存在が必要となる。そのため、細胞分裂時に新たに複製されたDNA（二本鎖のうち、複製の鋳型となる一方の鎖のみが修飾されており、新規合成された鎖には修飾が入っていない状態のDNA）であっても、制限消化から保護するのに十分である。タイプIII酵素は、N6アデニンメチルトランスフェラーゼのベータサブファミリーに属し、モチーフI、 AdoMet結合ポケット（FXGXG）、モチーフIV、触媒領域（S/D/N（PP）Y/F）など、このファミリーを特徴付ける9つのモチーフを含んでいる。
ModとResと呼ばれる2つのサブユニットから構成されており、Modが配列の認識とS-アデノシルメチオニンを用いたメチル化を行う。ResはDNA切断に必要なサブユニットだが、単独ではヌクレアーゼ活性を持っていない。認識配列は逆位反復になっている必要があり、その両方がメチル化されていない場合のみ片方から約25bp離れた位置をATP要求的に切断する。
IV型制限酵素は、通常はメチル化修飾されたDNAを認識し切断を施す。大腸菌におけるMcrBCやMrrが知られている。
桜島線
桜島線（さくらじません）は、大阪府大阪市此花区の西九条駅から桜島駅までを結ぶ西日本旅客鉄道（JR西日本）の鉄道路線（幹線）である。JRゆめ咲線（ジェイアールゆめさきせん）という愛称が付けられており、旅客案内において正式路線名の「桜島線」と案内されることはほとんどない。
かつてラインカラーは大阪環状線と同じ赤（■）とされていたが、2015年（平成27年）3月14日から路線記号Pが設定されるのに合わせて、ラインカラーは紺（■）に変更された。
本項では、桜島線の前身である西成線（にしなりせん）についても記述する。
桜島線 概要
起点の西九条駅で大阪環状線に接続しており、大阪駅（梅田）方面からの直通列車も設定されている。日本製鉄関西製作所（製鋼所地区）などの臨海部の工場への通勤路線であると同時に、2001年（平成13年）3月31日のユニバーサル・スタジオ・ジャパン（USJ）開業後は、そのアクセス路線として機能している。また、東海道本線の吹田貨物ターミナル駅方面から梅田貨物線を経由して安治川口駅の貨物駅を結ぶ貨物路線でもあり、旅客列車のほか、西九条駅 - 安治川口駅間には日本貨物鉄道（JR貨物）によって梅田貨物線からの貨物列車が運行されている。
USJ 開業に先立つ同年3月1日に同園の最寄り駅となるユニバーサルシティ駅が開業し、「JRゆめ咲線」の路線愛称が制定された。この愛称は公募で決まり、1位ではなかったが、柔らかな語感と、桜島線の沿線のベイエリアはUSJを中心として大阪の夢が生まれつつある地域で、その夢が咲くことを期待して選ばれた。
全区間をJR西日本近畿統括本部が管轄しており、旅客営業規則の定める大都市近郊区間の「大阪近郊区間」と「電車特定区間」、およびIC乗車カード「ICOCA」エリアに含まれている。
桜島線 沿線概況
全線で安治川の右岸を走行している。高架駅の西九条駅を発車するとすぐにJR西日本の中で最も急な35 ‰を進み、右にカーブをしながら大阪環状線の外回りをくぐる。六軒家川を渡って国道43号をくぐって住宅街を進み、住友化学の大阪工場を抜けると、貨物ヤードが広がる安治川口駅に到着する。この先は、USJ の建設を中核とする此花西部臨海地区土地区画整理事業に伴い線路が移設された区間で、高架橋を進んでUSJの最寄り駅であるユニバーサルシティ駅に到着する。当初の計画では安治川口駅 - 桜島駅間を地下化してUSJの正門前に新駅が設置される予定であったが、工事費と工期を削減するために地平式に変更され、USJの南側に沿う区間は大阪市の負担によってシェルターで覆われて公園となり、終点の桜島駅はUSJの南西端に移設されている。
なお、万一片方の線路が使用できなくなったときにも、USJ からの乗客を円滑に運ぶため、西九条駅 - ユニバーサルシティ駅間は双単線としてそれぞれの線路で単線運転が可能となっている。すなわち、下り線が使用できないときは、上り線のみで折り返し運転ができるようになっている。そのため、各駅には通常の進行方向と反対側にも信号機が取り付けられており、踏切にも「どちらか一本の線路で上下の列車を運転する場合があります。」という注意書き看板を設置している。
桜島線 沿線概況
1999年（平成11年）4月1日に線路移設されるまでの安治川口駅 - 桜島駅間には、北港運河に架かる北港運河第一橋梁と呼ばれる可動橋があった。1927年に架橋された最初の跳開式可動橋であったが、建設当初から2.6 m近く沈下して浸水によって運転に支障が出ることから、1976年（昭和51年）7月7日に同じ可動橋に架け替えられた。
桜島線 運行形態
旅客列車は、線内折り返しのシャトル列車（西九条駅 - 桜島駅間）と、大阪環状線との直通列車（天王寺方面 - 京橋駅 - 大阪駅 - 桜島駅間）がある。日中の12時台から16時台の初めまでは、シャトル列車のみが1時間に4本運転されている。2011年（平成23年）3月11日までは、日中にも大阪環状線直通列車とシャトル列車があり、1時間に計6本運行されていた。以前は大阪環状線の混雑のため、朝夕ラッシュ時はシャトル列車のみ運転されていた。2015年（平成27年）3月14日現在は午前中と夕方前から夜間に大阪環状線直通列車が運行されている。
USJの開業以来、日中のシャトル列車は1編成のみを使用して線内を往復する形態で、運転時間の関係から西九条駅・桜島駅における折り返し時間が2 - 3分程度しか確保できないなど余裕の少ないダイヤ設定となっていた。しかし、2005年（平成17年）4月25日の福知山線脱線事故を契機にダイヤの抜本的な見直しが行われた2006年（平成18年）3月18日のダイヤ改正以降は2編成使用の運用に変更され、大阪環状線との直通列車を含めて桜島駅での折り返し時間およびユニバーサルシティ駅での停車時間を長めに設定するなどダイヤに余裕を持たせている。
桜島線 運行形態
2012年（平成24年）3月17日から日中はシャトル列車のみとなったため、大阪駅 - 京橋駅 - 天王寺駅間では関空快速・紀州路快速が大阪環状線天王寺駅発着に変更となり、大和路快速と関空快速・紀州路快速の停車駅には福島駅が追加された。
西九条駅では、大阪環状線との直通列車は大阪・京橋方面行き・桜島行きは、中央の2・3番のりば（両側にある2つのホームで1つの線路を共用、シャトル列車の折り返しにも使用）から発着するのが基本となっている。なお、一部の大阪・京橋方面行きの列車は1番（外回り）のりばから、桜島行きの列車は4番（内回り）のりばから発車している。その西九条駅2・3番のりばは京都・新大阪方面から関西空港・白浜方面へ向かう特急「はるか」「くろしお」なども通るためピーク時間帯はこれ以上の増発が困難であったが、構内改良により、特急列車に4番のりばを通過させることにより、2020年（令和2年）3月14日のダイヤ改正から朝通勤ラッシュ時に2往復増発し、概ね6分間隔で運転されている。
列車番号は、シャトル列車は600・700番台（末尾のアルファベットなし）、大阪環状線へ直通する列車は、天王寺駅から引き続き環状運転を行う場合は1500番台、京橋駅もしくは天王寺駅までの運行の場合は2300 - 2500番台であり、末尾に「E」がつく。