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殺人罪 近代刑法における犯罪類型
相手方の同意に基づき人を殺した場合、殺人罪が成立するかという問題がある。日本では刑法202条に同意殺人罪という犯罪が存在し、一応犯罪は成立するが、法定刑は通常の殺人罪より軽い。ドイツ刑法216条も「明示的かつ真摯な嘱託」による場合は、通常の殺人罪ではなく同意殺人罪が成立すると規定している。
英米の伝統的コモン・ローにおいては包括的概念としての殺人行為(homicide、殺人)があり、そのうち犯罪行為にあたる行為が、Murder（謀殺）、Manslaughter（故殺、過失致死）に分類されている。
コモンローでは、murderは通常死刑に処される。manslaughterは国あるいは州により定義は異なるが、murderには当たらない殺人（homicide）であって、一般にmurderよりは罪の軽い犯罪である。コモンロー上のmurderの定義について、18世紀のイギリスの法学者ウィリアム・ブラックストンはエドワード・コークの定義を紹介する。すなわち「健全な記憶力と分別力を備えた人物が、明示的または黙示的な悪意をもって、国王の平和の下で生存する正常な生き物を不法に殺害した場合」とされる。
殺人罪 近代刑法における犯罪類型
主として被告人の主観的要件に着目して分類されており、現在の日本法にはない区分も存する。陪審制の下、事実審すなわち適用法規（構成要件の該当性）の決定権は陪審にあり、量刑を行う職業裁判官の裁量の余地を残さないよう細分化されている。
アメリカでは、具体的な要件は州法によって定められており、州によって若干の差異がみられるが、一般的なコモン・ロー下の分類は以下の通りである。
事前悪意(Malice aforethought)をもって殺人を犯した場合。態様につき、さらに、2等級に分類される。
保険金殺人など周到な準備に基づく場合や、強盗・強姦・誘拐など他の暴力的な重罪(Felony)の実行中の殺人である（重罪謀殺化の法理）。情状酌量などが認められず、量刑はコモンローにおいては死刑。死刑制度停廃止によれば終身刑（100年を超える実質的終身刑を含む）。
第一級謀殺以外の、一般的な事前悪意のある殺人。重い犯罪行為(Felony)の実行時に、意図的でない殺害をした場合を含む（日本における強盗致死罪、強姦致死罪など結果的加重犯のうち致死に故意が無い場合と同旨の部分もある）。以下のVoluntary Manslaughterに該当するような「十分な挑発」なく行われた殺人。
第三級謀殺(Third-degree murder)とも称される。日本法における過失致死罪は殺人罪と別の類型であるが、倫理観の欠如があり、一方で明確な殺意に基づかない殺人はこのManslaughter（故殺、故意に殺す）という概念に包括される。日本語訳ではManslaughterは「過失致死」とも訳されるが、英米法のこの概念は「悪意の法理」に基づいており、原則として「違法行為を実行中」に「悪意なくもたらした『殺人』」であり、日本の概念とは異なる点に注意が必要である。日本の単純過失致死にあたる概念はcriminally negligent homicideとして扱われたり下記Involuntary manslaughterとして扱われたりする事があるが、管轄地域や行為の性質により分類は分かれる。単純過失の場合は争点は民事訴訟となるケースが大半で、被害者側に重大な過失があった場合などでは刑事訴訟が提起されない場合もある。
十分な挑発によって自制心を失い、故意におこなった殺人。喧嘩における殺人、挑発行為に対する逆上時における殺人など、殺人の故意はあるが計画性のないもの。
犯罪的な過失によって、あるいは法令で列挙されていない重罪または軽犯罪を実行中に他の人間を殺害するもの。重大な過失ないし故意による過失がもたらした死亡と、法律上の義務を負いながら過怠することによりもたらした死亡は区別される。
RNAポリメラーゼ
RNAポリメラーゼ (RNA polymerase) とは、リボヌクレオチドを重合させてRNAを合成する酵素（RNA合成酵素）。
DNAの鋳型鎖（一本鎖）の塩基配列を読み取って相補的なRNAを合成する反応(転写)を触媒する中心となる酵素をDNA依存性RNAポリメラーゼという（単に「RNAポリメラーゼ」とも呼ぶ）。真核生物では、DNAを鋳型にしてmRNAやsnRNA遺伝子の多くを転写するRNAポリメラーゼIIがよく知られる。このほかに35S rRNA前駆体を転写するRNAポリメラーゼI、tRNAとU6 snRNA、5S rRNA前駆体等を転写するRNAポリメラーゼIIIなどがあり、この三種はDNA依存性RNAポリメラーゼと呼ばれる。
また、RNAを鋳型にRNAを合成するRNA依存性RNAポリメラーゼもあり、多くのRNAウイルスで重要な機能を果たす以外に、microRNAの増幅過程にも利用される。
RNAポリメラーゼ
鋳型を必要としない物もあり、初めて発見されたRNA ポリメラーゼであるポリヌクレオチドホスホリラーゼ（ポリヌクレオチドフォスフォリレース、ポリニュークリオタイドフォスフォリレース）もそのひとつとしてあげられる。この酵素は実際には細菌の細胞内でヌクレアーゼとして働くが、試験管内ではRNAを合成することができる。これを利用して一種類のヌクレオチドからなるRNAを合成し、それから翻訳されるタンパク質を調べることで初めて遺伝暗号の決定が行われた。真核生物のもつpoly(A)ポリメラーゼも同様に鋳型を必要とせず、Pol II転写産物の3'末端にpoly(A)鎖を付加することで転写後の遺伝子発現制御機構の一端を担っている。
真核生物の転写装置（RNAポリメラーゼ）は、Pol I、Pol II、Pol IIIの3種がある。それぞれ10種類以上ものサブユニットから構成される（基本的には12種）。また、古細菌のRNAポリメラーゼもサブユニット数が多く、9-14種のサブユニットから構成されている。ユーリ古細菌ではいくつかのサブユニットが省かれているが、一部のクレン古細菌には真核生物の12種類のサブユニットが全て保存されており、真核生物の持つ3種のRNAポリメラーゼの祖先型と考えられている。古細菌のRNAポリメラーゼは、Aサブユニットが2つに分かれている特徴がある。
一方で、真正細菌のRNAポリメラーゼは全体的に真核生物や古細菌のものより単純な構成である。ααββ'ωの4種5サブユニットからなるコアエンザイムに、σが会合したホロエンザイムと呼ばれる形態で正常なプロモーターを認識する。シグマ因子は遺伝子上流のプロモーター配列を認識して転写を開始する役割を担っている。
RNAポリメラーゼ 真正細菌のRNAポリメラーゼサブユニット
大腸菌のRNAポリメラーゼホロ酵素RNA polymerase holoenzyme は2分子のα (α1, 2) および1分子ずつのβ、β’、σ、ω サブユニットを含む。σサブユニット以外だけでも複合体を形成し、これをRNAポリメラーゼコア酵素 (RNA polymerase core enzyme, コアポリメラーゼ (core polymerase))と呼ぶ。コア酵素は実際にRNAを合成する部位で、σサブユニット（σ因子）はコア酵素を特定の遺伝子に導き、ホロ酵素の特異性 specificity (σはギリシャ文字のs) を担うといえる。
それぞれの項で各サブユニットを紹介する。
RNAポリメラーゼホロ酵素において2つ存在するαサブユニットは、開始段階ではプロモーターのUPエレメントの認識を担う。一方、伸長段階になるとコア酵素の会合を含む様々な活性を示す。
RNAポリメラーゼ 真正細菌のRNAポリメラーゼサブユニット
リチャード・グルース (Richard Grouse) らはα235 (C末端の94アミノ酸が欠損。正常なαサブユニットのアミノ酸数は329であるため、94アミノ酸を失い235) およびR265C (N末端から265番目のアルギニンをシステインに置換) という2つのαサブユニット変異体について実験を行った。これにより、RNAポリメラーゼホロ酵素がUPエレメントを認識しないことが明らかにされた。また、グルースとリチャード・エブライト (Richard Ebright) らはタンパク質限定分解法を用いて、αサブユニットのN末端およびC末端がそれぞれ独立してα-NTD (amino terminal domain of the α subunit) およびα-CTD (carboxyl terminal domain of the α subunit) というドメインを形成することを突き止めた。実験に用いられた生物は大腸菌である。N末端ドメインは8〜241付近を含む28 kD、C末端ドメインは249〜329(末端)付近を含む8 kDである。グルースとエブライトらはまた、両者が明確な構造 (モチーフ) をとらない、少なくとも239〜251の13アミノ酸による連結鎖でつながっていることも発見した。
RNAポリメラーゼ 真正細菌のRNAポリメラーゼサブユニット
このことから、α-CTDの機能について一つの仮説が考えられる。RNAコア酵素においてほかのタンパク質と相互作用するのはα-NTDであり、αCTDは連結鎖の先でコア酵素から離れている。しかし、UPエレメントに対して強力に結合し、DNAとホロ酵素とのつながりをさらに強固に補う。後述するRF複合体の立体構造解析から、2つあるUPエレメントのうち-40付近のものはα1が、-60付近のものはα2が連結することが示されている。
β'サブユニットとともに転写産物の伸長を担う。どちらもDNAとの結合部位を持つが、βサブユニットのそれはN末端近くのMet30〜Met102の領域である。静電相互作用で弱く結合する。エフゲニー・ナドラー (Evgeny Nudler) の1996年の実験によると、DNAの-6〜+1が結合標的であり、転写中この部位は融解している。DNAとの接続で中心になるのは別のβ'サブユニットの結合部位であるが、βサブユニットのそれはその上流に位置する。このため、上流へと吐き出される転写産物が鋳型鎖との結合を脅かしたとしても、RNAポリメラーゼの活性に大きな影響はない。また、ナドラーの別の実験によると、βサブユニットはβ’の結合にも関わるようである。
ホロ酵素の活性部位を構成するタンパク質の一つであり、補因子であるMg+と結合する3つのアスパラギン酸を持つ。
RNAポリメラーゼ 真正細菌のRNAポリメラーゼサブユニット
βサブユニットは微生物に対する代表的な抗生物質であるリファンピシンとストレプトリジギンの直接的な作用標的である。したがってこの2つの抗生物質は転写の伸長を阻害する。ただし、ストレプトリジギンは開始段階に効果があるとされている。これは、開始段階にも10ntのRNA（アボーティブ転写産物）を合成する過程があり、これを阻害するためである。
β'サブユニットは、転写の開始段階においてRNAポリメラーゼホロ酵素が-11〜+1位を巻き戻すことを助ける。この巻き戻しはいわゆる開放型複合体の形成であるが、その際に非鋳型鎖の-10領域中にRNAポリメラーゼの結合が必要である。キャロル・グロス (Carol Gross) らの研究によると、結合はβ'の262〜309のアミノ酸領域が促す。
伸長段階においてはRNAポリメラーゼホロ酵素のDNA結合を担う。すなわち、C末端近くのMet1230〜Met1273で+2〜+11の領域に強く疎水性相互作用する。このDNA領域はβサブユニットとの結合部位と異なり、転写中は二重らせんのままである。
RNAポリメラーゼ 真正細菌のRNAポリメラーゼサブユニット
σサブユニットはσ因子という別名を持ち、特に転写開始段階で活躍するようである。RNAポリメラーゼは自身がもつ、σ因子部分によって不特定のDNA部位（緩い結合部位、loose binding site）に弱く結合することができる。滑って移動し、プロモーターに出会うかそのまま遊離する。これにより、RNAポリメラーゼによる転写を行う遺伝子の発見は加速される。速度定数にして1010 M-1 s-1で、滑らずにDNAへ無差別に結合と解離を繰り返す場合の100倍である。結合した時の安定性でいえば、解離までの半減期は約60分と長い。σ因子がなければ1秒以下である。σサブユニットはまたRNAポリメラーゼとプロモーターを、半減期が数時間になるほど強固に結合させる。ホロ酵素とプロモーターの会合定数はほかの配列と比較して平均約107倍であり、コア酵素の平均1000倍にもなる。プロモーターによって結合定数は106〜1012と幅広く、rRNAのような約1秒に1回からlacI 遺伝子のような約30分に1回という転写頻度の違いを生み出す。それだけではなく、伸長段階への移行に必要なDNAの巻き戻しも担う。
RNAポリメラーゼ 真正細菌のRNAポリメラーゼサブユニット
伸長段階に移行するとき、RNAポリメラーゼは構造を変えるが、このときσ因子の結合は極端に弱くなる。トラバーズ (Travers) とバージェス (Burgess) の研究によると、σ因子が伸長を促進することはない。二人の1969年の論文では、離れたσ因子は別のコア酵素と結合し、なおかつそれはDNAの正常な転写を行うことが証明された。このことから、σ因子は再利用されると考えられる。σサイクルという循環の中では当初、伸長前に必ず離れるものと考えられていたが、現在では結合が弱くなるだけという説が有力である。実際、伸長段階に至ったホロ酵素の70%はσ因子を保有したままである。すなわち、σ因子は通常伸長が止まったときに、別のコア酵素に利用されるため離れる。
RNAポリメラーゼ 真正細菌のRNAポリメラーゼサブユニット
特別な遺伝子を専任するσ因子もある。あらゆる真正細菌は、成長機能に関する遺伝子(通常の増殖に必要な遺伝子)を転写する主要σ因子 (primary σ factor, σA) を持つ。例えば、大腸菌ではσ70であり、枯草菌 ではσ43である。それぞれ70 kDと43 kDで、右上の番号は分子量に由来する。ほかにも、熱ショック遺伝子や胞子形成遺伝子なども特別なσ因子が担当する。多くの種類があるのは、環境条件によって適切な遺伝子群を発現するためで、この使い分けは特に枯草菌を用いた研究によって明らかとなった。普段はσ43が転写制御に当たっているが、栄養状態が悪くなった場合などには他のσ因子（σHなど）が発現し、胞子形成の準備を始める。その後母細胞ではE、Kと変化し、胞子ではF、Gが使用される。
あらゆる真正細菌におけるσ因子のアミノ酸配列は領域1から4に分類できる。ハーマン (Helmann) とチェンバーリン (Chamberlin) は各領域の機能を以下のように提唱した。
領域1は主要σ因子にしか存在しない。σ因子がRNAポリメラーゼを伴わずにプロモーターと結合することを阻害する。このため、DNAと結合するためにはRNAポリメラーゼコア酵素と結合して、後述する領域2.4と4.2のドメインを露出させなければならない。σ因子単独の結合はコア酵素とプロモーター間の結合の阻害につながるためこの機能は重要である。
領域2は全てのσ因子に存在し、あらゆる生物で最も共通性が高い。さらに領域2.1から2.4に分類される。特に重要なのは領域2.4で、これは-10ボックスに特異的に強く結合する。DNAとの結合に最適なαヘリックスを形成すると予測されるアミノ酸配列を含んでいるが、実際に-10ボックスを認識することはリチャード・ロジック (Richard Losick) が代償変異の実験で証明した。
領域3はコア酵素とDNA両方の結合に関与する。領域3と4をつなげる連結鎖は、ほとんどの転写で最初に合成されるアデニンとの特異的な結合に関わり、また、RNA出口通路を塞ぐ (#真正細菌のホロ酵素－DNA複合体の(3)で詳述)。合成されたばかりのアデニンはDNAとの2本の弱い水素結合でしか支えられておらず、ホロ酵素との特異的な結合が必要である。連結鎖を欠いたホロ酵素を用いた実験では、最初の2つのリボヌクレオチドの一方、または両方が通常よりはるかに高濃度でなければ転写が始まらないことが確認された。
領域4は4.1と4.2に分けられ、ホロ酵素のプロモーター認識において重要と考えられている。領域4.2はヘリックスターンヘリックスというDNA結合ドメインを含み、-35ボックスに強く結合する。
RNAポリメラーゼ 真正細菌の伸長複合体
伸長段階を実行するDNAポリメラーゼを中心とした複合体の立体構造についての研究は、1999年にセス・ダースト (Seth Darst) によるThermus aquaticusのDNAポリメラーゼ結晶のX線回折像に基づいている。2008年現在、真正細菌のモデル生物である大腸菌のDNAポリメラーゼのX線結晶構造解析には成功していない。しかしながら、二次元結晶の電子顕微鏡で観察した大腸菌コアポリメラーゼの全体の形状は酷似しているため、詳細な構造も似ていると考えられている。
T. Aquaticus のRNAポリメラーゼコア酵素はカニのはさみのようである。主にツメの一つはβサブユニット、もう一つはβ'サブユニットが占める。α1と2はヒンジにあり、それぞれβ、β'に結合している。小さなωサブユニットはβ'サブユニットのC末端に巻きついており、はさみでいう峰に存在する。触媒活性中心 (catalytic center, 活性部位) は、βとβ'サブユニットの内部である活性中心溝 (channel) における付け根にある。広さ約25 Åの空間である。ここにはマグネシウムイオン (Mg2+) がβサブユニット中の3つのアスパラギン酸にキレート結合している。この3つはアミノ酸配列 NADFDGD（Dがアスパラギン酸）に含まれており、全ての細菌で保存されている。
RNAポリメラーゼ 真正細菌の伸長複合体
2002年のダーストらのX線結晶構造解析から3つの結論が出された。(1) σ因子（σA）とβおよびβ’サブユニットとの間には広い範囲の相互作用がある。(2) σ因子のN末端にある91個のアミノ酸 (ドメイン1.1) が欠損しているホロ酵素にはDNAを通す割れ目があったが、それにしては小さい。このことから、91個のアミノ酸は割れ目をこじ開けてDNAを結合させると推測されている。(3) σ因子中のドメインのうちの2つ (ドメイン3と4) をつなぐ、明確な三次構造のないループはRNAポリメラーゼホロ酵素の活性部位に近く、また転写産物の出口に存在している。
RNAポリメラーゼ 真正細菌の伸長複合体
2番目で欠損している部位を解釈しているのは、ダーストらは完全なホロ酵素を結晶化することができず、ドメイン1.1を欠損したσのそれを撮影に用いたからである。よって、完全な構造は明らかでないが、その予測はできる。例えば、回折像によると切断されたN末端がαサブユニットの端に位置し、活性部位にまっすぐ向く。また、ドメイン1.1は中性pHで約3分の1の残基が負電荷となるほど酸性アミノ酸が非常に多い。塩基性アミノ酸が並ぶ活性部位にいかにも強く結合できそうである。ダーストらはこれを、ドメイン1.1は小さすぎる入口をこじ開けてDNAを内部に結合させるためと考えた。そして、内部でDNAは融解し、ホロ酵素は閉鎖型複合体になるのと考えられる。その際にドメイン1.1は解離し、内部のDNA周辺で活性部位は閉じると考えられる。この解離は、閉鎖型複合体に保護されていたのが、開放型複合体への移行でドメイン1.1がヒドロキシルラジカルにさらされるためのようである。リチャード・エブライトは閉鎖型複合体のドメイン1.1が開放型複合体では消えていることを蛍光共鳴エネルギー移動実験で証明した。
RNAポリメラーゼ 真正細菌の伸長複合体
3番目の見解には2つの解釈がある。第一に、σ因子は活性部位に近づくことでリン酸ジエステル結合の形成に携わる。第二に、ループの連結鎖は転写産物の出口を塞ぐことで、アボーティブ転写産物の形成を行う。アボーティブ転写産物形成については、連結鎖と開始段階で合成されるRNAは出口を占有するための競合をするという仮説がある。連結鎖が勝つとRNAの伸長は中断され、短いアボーティブ転写産物として放出される。アボーティブ転写産物は完成した転写産物より過剰に合成される (大腸菌では11倍過剰) ので、この過程はおそらく何度も繰り返される。約12nt以上にうまく成長できたときにRNAはようやく競合に勝つ。連結鎖はRNAにどかされ、結果、コア酵素とσ因子との結合は弱くなる。もしくはコア酵素から解離して伸長への移行に備える。ダーストらは、連結鎖を欠損したσ因子でアボーティブ転写産物は多量に生産されないことを確認した。アボーティブ転写産物はσ因子が活性部位に存在するための副産物であると推測される。伸長の礎となる短いDNAを結合させるためσ因子が活性部位に接近することで、必然的に連結鎖は出口を塞いでいると考えられる。
RNAポリメラーゼ 真正細菌の伸長複合体
ホロ酵素とDNAによって形成される複合体は、転写時の状態であるためRF複合体 (replicative form complex、RFは複製型) と呼ばれる。ダーストらは下図のフォークジャンクションDNAにT. aquaticus のDNAポリメラーゼホロ酵素を結合させた、RF複合体を作成した。このDNAは、-35ボックスを含むほとんどが二本鎖だが、-10ボックス中の非鋳型鎖に-11位から始まる一本鎖の突出部分を持つ。これは開放型複合体における状態を模倣したものである (詳しくは#真正細菌のβサブユニット)。
RF複合体の立体構造から、様々な事実が判明した。ホロ酵素に結合するDNAはσサブユニットがある場所を横切る。大腸菌のプロモーターにおいては、-12位の塩基がσ70因子の領域2.4のGln437およびThr440と相互作用している。T. aquaticus のσAで2つのアミノ酸はGln260とAsn263とに相当する。
RNAポリメラーゼ 真正細菌の伸長複合体
Trp256は-10ボックス直前の-12位に非常に近い。T. aquaticus σAのPhe248、Tyr253、Trp256や大腸菌σ70における一部の3 芳香族アミノ酸は高度に保存されている。これらは開放型複合体の-10ボックスの非鋳型鎖に結合することで、プロモーターの融解に関与すると予測される。観察されたTrp256の位置から-11位の塩基対の代わりとなり、融解を促進する可能性が高い。
σの領域2.2と2.3における2つの保存された塩基性アミノ酸(Arg237とLys241)が 静電相互作用で結合していることが観察された。しかし、領域4.2の残基は35ボックスに結合していない。ダーストらは、RF複合体の結晶化の際に、-35ボックスが領域4.2に対する正常な位置から押し出されてしまったと結論付けた。ダーストらは自身の撮影したRF複合体の構造やその他の証拠から以下の仮説を提唱した。DNAの上流で二本鎖DNAが曲がることによって、DNaseⅠの標的部位が生じる。一方、下流領域では二重らせんが融解する。こうして閉鎖型から開放型へと複合体が移行する。開放型複合体でのDNAや各タンパク質の相互作用も立体的に解析された。-10ボックスがβとβ‘サブユニットの間で融解するが、これはβ’舵型構造によって維持される。この構造はβ’サブユニットの表面から隣接するβサブユニットに向けて、また分離した2つのDNA鎖の間隙に突き出す。これによって、DNAの再会合は阻止される。
活性部位には2つのMg+が3つのアスパラギン酸によって支えられる。
少なくとも開放型複合体になった時点で、ホロ酵素には内部に通じる5つの通路がある。NTP取り込み通路は基質であるリボヌクレオチドを触媒活性中心に迎え入れる。RNA出口通路は後の伸長段階で合成したRNA鎖の部分を出すためにある。ほかの3つの通路はDNAが出入りするために使う。下流のDNAは下流DNA用通路から二重らせんのまま活性中心溝に入る。そこでDNAは+3から2本の一本鎖に分かれる。非鋳型鎖は非鋳型鎖用通路（NT通路）を抜けてホロ酵素の表面に沿って進む。一方、鋳型鎖は触媒活性溝を突き進み、鋳型鎖用通路（T通路）から外に出る。2つの一本鎖はホロ酵素の後方にある上流DNAの-11の位置で二重らせんに戻る。
RNAポリメラーゼ 真核生物のRNAポリメラーゼ
真核生物にはRNAポリメラーゼI、II、IIIといった3種類のRNAポリメラーゼがある。1969年にロバート・ローダー (Robert Roeder) とウィリアム・ラター William Rutter が発見した。3つは合成するRNAが異なり、RNAポリメラーゼⅠはrRNA前駆体を合成する。RNAポリメラーゼIIは、タンパク質をコードするmRNAのほか、いまだ謎の多いヘテロ核内RNA (heterogeneous nuclear RNA, hnRNA) や大部分の核内低分子RNA (small nuclear RNA, snRNA) を合成する。hnRNAとsnRNAは成熟mRNAの合成に関わる。RNAポリメラーゼIIIはtRNAや5S rRNA、前述とは別のいくつかのsnRNAの前駆体を担う。また、細胞内の分布も別で、RNAポリメラーゼIは核小体にだけ、IIとIIIが核質にだけ存在する。
細菌は開始因子が1つ (σ因子) だけだったが、真核生物では複数の基本転写因子 (general transcription factor, GTF) を必要とする。しかし、実際にはヌクレオソームがあるためさらにDNA結合調節タンパク、いわゆる介在複合体、ヌクレオソーム修飾酵素をはじめとしたいくつかのタンパク質を必要とする。
RNAポリメラーゼ 真核生物のRNAポリメラーゼ
RNAポリメラーゼIIのサブユニット構成は、1971年にピエール・シャンボン (Pierre Chambon) らとラターらのグループから独立に報告された。この時は不完全だったが、1975年にマウス由来の全てのRNAポリメラーゼから、ローダーらがほぼ完全な情報を明らかにした。現在では全3種のサブユニットについて正確に判明している。
ヒトと酵母におけるポリメラーゼIIの12個のサブユニットについて下の表にまとめた。これらは各々単独の遺伝子にコードされている。各サブユニットの名前はその遺伝子の名前に由来する。RPBという名称は、シャンボンが用いたRNAポリメラーゼB (すなわちII) という呼び名にちなむ。
リチャード・ヤング (Richard Young) はエピトープタグ法で同定した10個のサブユニットを3つに分類した。真正細菌のRNAポリメラーゼコア酵素に構造・機能ともに類似するコアサブユニット、少なくとも酵母では3種類の核内RNAポリメラーゼ全てにある共通サブユニット (common subunits)、必ずしも酵素活性にいつも必要ではない非必須サブユニットの3つである。
RNAポリメラーゼ 真核生物のRNAポリメラーゼ
電気泳動の結果から、Rpb1サブユニットには215 kDのIIaと240 kDと測定されたIIoの2つの形態が存在する。IIaのC末端にはCTD (carboxyl-terminal domain) と呼ばれる、7個のアミノ酸（heptad）から成る共通配列 Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser が反復した配列がある。IIoはCTDのヒドロキシ基を持ったアミノ酸（セリン、スレオニン、チロシン）がリン酸化したものである。しかし、哺乳類のhaptadは52回反復するが、これが全てリン酸化したとしてもIIaとIIoの分子量差を埋めることはできない。実際の分子量が大きく見えるよう、泳動度が遅くなるよう、リン酸化は立体構造の変化を引き起こすと考えられている。異なるRpb1サブユニットを所有するRNAポリメラーゼIIをそれぞれRNAポリメラーゼIIA (RNA polymerase IIA) およびRNAポリメラーゼIIO (RNA polymerase IIO) と区別する。前者はプロモーターに最初に結合するときの形態で、後者は伸長反応を行う。
RNAポリメラーゼ 真核生物のRNAポリメラーゼ
ロジャー・コーンバーグらは2001年に X線構造解析の結果を発表した。RNAポリメラーゼIIの結晶化は難しく、撮影に用いたのはRpb4とRpb7を欠いた酵母変異株のもの（polII Δ4/7）だった。これは転写を開始できないが、伸長反応は問題なくできる。
全体の構造は巨大な顎のようで、酸性のDNAをくわえる深い溝がある。このため残りの酵素表面は酸性であるのに対し、溝には塩基性残基が並ぶ。上顎はRpb1とRpb9、下顎はRpb5である。底の触媒活性中心には2個のMg2+があり、コーンバーグらはメタルA (metal A) とメタルB (metal B) に区別した。メタルAはRpb1のD481、D483、D485といった3個のアスパラギン酸と強固に結合している。一方、メタルBはRpb1のD481、Rpb2のE836とD837に囲まれているものの、配位結合するには距離がある。触媒反応の過程でこれら酸性アミノ酸が近づくと考えられる。メタルBは基質のリボヌクレオチド三リン酸と結合する。
RNAポリメラーゼ 真核生物のRNAポリメラーゼ
真正細菌同様、RNAポリメラーゼIIにもポア1 (pore 1) という、合成したRNAを出す出口が存在する。漏斗状のポア1外縁には、出てきたRNAを切断するTFIISと結合するアミノ酸が並ぶ。一方、入り口は14 Åにも及ぶクランプモジュール (clamp module) が回転することによって開閉される。プロモーターは酵素表面でほどかれ、相補鎖を外に残して鋳型鎖が溝の中へ誘導される。
コーンバーグらはDNAと合成したRNA両方と結合したRNAポリメラーゼIIの撮影にも成功した。単独でクランプモジュールは開いて外から活性中心に近づけたが、伸長複合体のクランプモジュールは閉じ、鋳型鎖と転写産物を覆う。後述するように、転写中のDNAは内部で折れ曲がらなければならない。しかし、転写が開始する前のDNAは比較的強固なまっすぐな構造をしている。最初にDNAを入れるときは開いているが、途中からDNAが酵素から離れないように閉じるのである。メタルAは、最近付加された2つのリボヌクレオチド間のリン酸に結合できる位置にある。活性中心の近くには溝にまたがったブリッジヘリックス (bridge helix) が観察される。まっすぐに伸びた状態では基質のリボヌクレオチド三リン酸が入れるようポア1は開いている。一方で、Thr831とAla832の付近で曲がる状態もあり、活性中心は閉ざされる。
内部のDNAは入口の所でその先にある壁のために無理やり曲げられる。酵素表面でほどかれた鋳型鎖はRNAと二重らせん形成するが、この長さはラダー (rudder, 舵) と呼ばれるタンパク質が障害物となり9bpに制限される。それ以上付加されると、塩基対形成している最後のリボヌクレオチドがDNAから離れ、RNAの出口から抜け出す。DNAも別の出口で脱出し、鋳型鎖と非鋳型鎖は二重らせんに戻る。RNAポリメラーゼの進路、DNAの下流を前とするなら、後ろの壁から上にRNA・DNA出口が、下にポア1が開いている。
RNAポリメラーゼ 注釈
タンパク質は様々な立体構造をとっているが、本来はアミノ酸が鎖のようにつながった直鎖状高分子である。この直鎖の末端は残基がアミノ基か酢酸かでそれぞれN末端、C末端と区別する。RNAポリメラーゼおよびDNAポリメラーゼの酵素活性、すなわち転写とDNA複製はN末端からC末端へと進む。したがって、タンパク質のアミノ酸構成を示すとき、N末端を左に順番にアミノ酸を書き並べる。この中の特定のアミノ酸の位置および区間はN末端から数えた番号で示す。
転写は開始、伸長、終了の3段階からなる。開始段階では、RNAポリメラーゼがホロ酵素を形成してDNAのプロモーターに結合する。初め、DNAは二重らせんを形成したままで、このときのホロ酵素を閉鎖型複合体と呼ぶ。その後、二重らせんはほどかれ、開放型複合体になる。アボーティブ転写産物と呼ぶ数ヌクレオチドのRNAが合成される。伸長段階に入って遺伝子が本格的に転写される。
スキピオ・アフリカヌス
プブリウス・コルネリウス・スキピオ・アフリカヌス・マイヨル（羅: Publius Cornelius Scipio Africanus Major, 紀元前236年 - 紀元前183年頃）は、共和政ローマの政治家、軍人。プリンケプス・セナトゥスに3回指名された。スキピオ・アフリカヌスと称され、妻の甥に当たるスキピオ・アエミリアヌス（小スキピオ）と区別して大スキピオとも呼ばれる。第二次ポエニ戦争後期に活躍し、カルタゴの将軍ハンニバルをザマの戦いで破り戦争を終結させた。グラックス兄弟の外祖父にあたる。
スキピオ・アフリカヌス 生涯
以降の解説では、他のスキピオ家の人物との混乱を避けるために以下の呼称に統一する。
執政官を輩出した名門パトリキであるコルネリウス氏族のスキピオ家に生まれる。父はプブリウス・コルネリウス・スキピオ、母ポンポニアは社会的に成功したプレブス出身であった。
幼少の頃は敬虔な少年であったらしく、神殿に赴いてはしばしば神々の夢や前兆を目にしたという。また評判のよい彼は早くから公職を経て元老院に入るようにと周囲から勧められており、後に弟ルキウス（後のスキピオ・アシアティクス）と共に24歳で公職を得ることとなる。
それに先立つスキピオ17歳の時に第二次ポエニ戦争が勃発し、多くのローマ人がカルタゴとの戦いに駆り出された。スキピオもローマ軍に参加し、ティキヌス、トレビア、カンナエとローマ軍が敗北を重ねたいくつかの会戦を生き延び、その経験の中でハンニバルの天才的な用兵を目の当たりにした。またこの敗戦ではスキピオの周囲からも多くの戦死者が出ており、ティキヌスの戦いでスキピオは父プブリウスの窮地を救う事ができたが、カンナエの戦いでは妻の父であるルキウス・アエミリウス・パウルスが戦死した。この時、スキピオは残存の騎兵勢力を結集し、劣勢を挽回しようとしていたという。
スキピオ・アフリカヌス 生涯
紀元前212年、前述の通り、周囲の勧めでアエディリス（按察官）の公職を得る。立候補の際、スキピオが法定年齢の30歳未満であった為、護民官が立候補に反対したが、スキピオの人気に押されて異議の申し出を取り下げるという一幕もあった。
紀元前211年、父と伯父グナエウス・コルネリウス・スキピオ・カルウスがバエティス川の戦いで戦死。翌年25歳になったスキピオは巧みな挙措と演説で元老院を説得、特例としてプロコンスル（前執政官）待遇でインペリウムを授けられ、新たに派遣される軍団の指揮官として就任する。アエディリスしか公職を経験していない若者にとって異例の抜擢であった。
当時、エブロ川以西のヒスパニアは完全にカルタゴの支配下にあり、ハンニバルの弟ハスドルバル・バルカとハスドルバル・ギスコとがこれを統治していた。
海路エブロ川流域に上陸したスキピオは、直接カルタゴ・ノウァ（現カルタヘナ）を急襲して占拠し、カルタゴ勢を驚かせる。敵の勢力の中心部を速やかに攻略したスキピオは、カルタゴ・ノウァの財力を元手にヒスパニア現地民を買収し、カルタゴの圧制からの解放者というイメージを演じる。この時、地元の部族から戦勝祝いとして美しい娘を妾にと贈呈されたが、娘に婚約者がいることを知り、両親から送られた金銀を添えて娘を婚約者のもとへ返したという。また小回りの利く短めの剣・グラディウスもここの工房で生産したという。
スキピオ・アフリカヌス 生涯
こうしてスキピオはヒスパニアでの戦争を有利に展開していったが、同時に元老院の戦略上の関心は遠いヒスパニアにではなく、イタリア本土で対峙しているハンニバルにあることも理解していた。本国からの増援は望めず、スキピオはヒスパニアの現地民からなる軍団を編成する。
紀元前209年、ハスドルバル・バルカをバエクラの戦いで破る。しかし、ここで他のカルタゴ勢を警戒したスキピオは慎重な行動に徹し、結果としてハスドルバルは追撃を受けることなく無事に退却してしまう。これが後にハシュドゥルバル率いるカルタゴ軍にローマ領ガリア・トランサルピナへの侵入を許すという結果を招いた
。
その後、スキピオはヒスパニアの部族を次々と攻略し、イリッパの戦いでカルタゴの残存勢力をヒスパニアから一掃する。この時点でスキピオは北アフリカへの進攻を模索しており、その戦略の一環として、カルタゴ勢として戦ったヌミディア王国との同盟交渉のため、ローマ側の使節として友人のガイウス・ラエリウスを送った。しかしヌミディア王子シュファクスはスキピオ以外の人物との交渉を拒否、危険を承知しながらもスキピオは海路ヌミディアへ赴く。
スキピオ・アフリカヌス 生涯
交渉の結果、シュファクス及びマシニッサ両王子との同盟が成立したが、シュファクスは後にスキピオを裏切ってカルタゴへ鞍替えしてしまう。他方スキピオとの盟約を守ったマシニッサは故国を追われ、ローマ軍の支援部隊として加わる事となった。
こうして同盟を成功させたスキピオであったが、ヒスパニアへの帰路に反乱が勃発し、鎮圧に手間取る間に勢力を保持していたハスドルバルの西進を許し、ローマ領ガリア・トランサルピナへの進軍を許してしまう。しかしそれ以外の事態は順調に進み、紀元前206年、カディスの攻略を最後にローマのヒスパニア支配を確立し、スキピオはローマに帰還した。
紀元前205年、市民からの支持を得たスキピオは31歳にして執政官に選ばれた。しかし元老院によってシチリア島以南への渡航は禁じられており、指揮する軍団も与えられていなかった。この時期のポエニ戦争におけるローマはクィントゥス・ファビウス・マクシムスが唱える非攻勢戦術をとっており、ハンニバルの活動地域は南イタリアのカラブリア地方に限定されていた。しかしハンニバルの率いる軍事力は健在であり、スキピオが唱える基本戦略の攻勢への転換は、元老院には到底受け入れられるものではなかった。
スキピオ・アフリカヌス 生涯
そこでスキピオは市民の中から義勇兵を募集し、シチリア島で兵の訓練に日を費やす。彼の呼びかけは全イタリアに届き、とくにカンナエの戦いで生き残った者たちが雪辱のために応募したという。
スキピオは若い頃に経験した敗戦を通じてハンニバルの用兵を目の当たりにしており、機動力に優れた騎兵の活用が鈍重な重装歩兵への攻撃に有効であることを理解していた。またカルタゴ軍の内情、すなわち傭兵に頼っており、騎兵兵力はヌミディア騎兵に頼っているという欠点を見抜いていた。さらにスキピオは自軍ローマの騎兵の質も理解していた。ローマ軍の騎兵戦力は現地の諸部族か上流階級のローマ人かのどちらかであり、諸部族は忠誠心の点で当てにならず、ローマ人騎兵はただ歩兵との違いを誇示したいがために馬に乗っているだけで実戦力として不安だという欠点がある。この状況の中でいかに精強な騎兵を錬成するかという課題があった。
ある逸話によると、スキピオが思いついた解決法のひとつに次のようなものがある。シチリア島の支配階級は古来外部からの支配を好まず（ローマに隷属したのも第一次ポエニ戦争以降のことである）、激しく抵抗していた。スキピオはそのプライドに目をつけ、彼らの中で馬と武具を支給できるものを騎兵に取立ててローマ軍の中に編入し、多数の騎兵を作り上げたという。
スキピオ・アフリカヌス 生涯
元老院はシチリア島を視察してスキピオの兵力が錬成されているのを確認した。そこでスキピオは元老院に北アフリカへの渡航許可を要請したが、元老院の主導権を握るファビウスはこれに反対する。連敗を重ねた苦境の中で陣頭指揮を取っていたファビウスは、ローマの意表に出るハンニバルの用兵を恐れ、攻勢に出ればまたカンナエのようにせっかく養成した兵士を無駄に死なせるのではないかと危惧していた。また以前からスキピオ個人はローマ人にあるまじきギリシア文化への傾倒ぶりを非難されており、まだ年若いこともあってスキピオは元老院の古参議員たちの羨望と嫉妬との対象でもあった。しかしアフリカ遠征の吉凶をキュベレ神に伺ったところ神託が吉と出たこともあり、スキピオは北アフリカへの渡航のみは許された。ただし「ローマ軍の正規の作戦として認めない」という元老院の露骨な態度は明らかで、経済的な支援や援軍は望むべくもなかった。
紀元前204年、元老院からの許可を得たスキピオは北アフリカに渡航、ウティカ近郊に上陸してウティカを包囲するが、親カルタゴ派となったヌミディア王シュファクスの妨害により失敗した。しかし翌年、スキピオはカルタゴ・ヌミディア同盟軍を夜襲で破る。これは不意打ち程度のものとも言われるが、ポリュビオスは同盟軍が4万の死者を出したと記述している。この敗戦で主導権を失ったシュファクスは、戦線を離脱する。
スキピオ・アフリカヌス 生涯
スキピオはラエリウスとマシニッサを遣わしてシュファクスをヌミディアまで猛追し、王位から逐ってマシニッサを新たなヌミディア王位につけた（バグラデス川の戦い、キルタの戦い）。これまでハンニバルを含むカルタゴ軍は騎兵兵力をヌミディア兵士に頼っていたが、ここで一転してヌミディアはローマ陣営に付くこととなり、カルタゴは孤立状態となった。
カルタゴはスキピオの登場によって劣勢に陥り、かつてハンニバルがイタリアで粉砕してきたローマ軍も、ヒスパニアでの戦闘を通じて質の高い軍勢へと変貌を遂げていた。この状況に動揺したカルタゴは外交交渉を試みながら、ハンニバルにカルタゴへの帰還を要請した。ハンニバルは数十年ぶりに母国カルタゴへ戻ることになる。ハンニバルの帰還で強気になったカルタゴはスキピオの提案した和平条件を拒否。外交交渉は頓挫した。
両軍はカルタゴとウティカとの中間地点であるザマで対峙した。両軍の構成は以下の通り。
スキピオ・アフリカヌス 生涯
紀元前202年10月9日、互いの軍が対峙する中でスキピオとハンニバルは会見し、交渉による解決を試みている。スキピオはハンニバルの能力を高く評価していたし、ハンニバルもスキピオの才能に一目置いていた。ハンニバルはこれ以上の無益な戦いをやめて休戦交渉に入ることを提案したが、スキピオはハンニバルのサグントゥム包囲がもともとの発端であったと主張、自身の和平条件を後退させることはないとし、交渉は決裂した。結局、両者は自陣へ戻って戦闘に備える。
騎兵で劣るハンニバルは、伝統的な重装歩兵を主体に厚く3列に陣を布き、前面に戦象を押し出す陣形を築いた。これに対してスキピオはマニプルスを主体とする小集団をチェック模様（クインカントゥス隊列）のように布陣、右翼にマシニッサ率いるヌミディア騎兵を配置した。
スキピオ・アフリカヌス 生涯
戦闘が始まるとまずハンニバルの戦象隊が突撃した。これに対して小集団の機動力を活かしたローマ軍は柔軟な回避行動をとり、重装歩兵の前列に配置してあった軽装歩兵の撹乱攻撃や投げ槍の攻撃によって戦象は隊列を乱して暴走、混乱に陥った。マシニッサのヌミディア騎兵とラエリウス率いるローマ騎兵は、劣勢のため後退するカルタゴ騎兵を追って主戦場から離れ、残された歩兵の前列同士が激突した。歩兵同士の戦闘は熾烈を極めたが、歩兵を指揮していたスキピオは兵の疲弊を抑えるために一旦停止して戦線を横に広げ、まだ攻撃に参加していなかったハンニバルの主力を包囲する形で攻撃した。そこに敵騎兵を蹴散らして戻ってきたヌミディア騎兵とローマ騎兵が、カルタゴ歩兵の死角である後方から襲いかかり、ハンニバルがローマ軍を打ち破ったカンナエの戦いそのままの包囲殲滅が実現し、ハンニバル軍は大敗した。この勝利によってスキピオは事実上第二次ポエニ戦争を終結させたのである。
戦後、スキピオは宿敵カルタゴに寛容な方針で臨んだ。多くのローマ人はスキピオがそのままカルタゴの包囲攻撃に取り掛かると思っていたが、ハンニバルも裁かれることなく休戦が成立した。スキピオのこの戦後処理は、多くの若いローマ人たち（その中には後年スキピオを弾劾するマルクス・ポルキウス・カト・ケンソリウスがいた）の反感を買うことになる。
スキピオ・アフリカヌス 生涯
ギリシア文化を好み開放的な思考の持ち主であったスキピオは、ハンニバルこそ戦後のカルタゴ復興を担う人材であり、彼を許すことはカルタゴの、そしてローマ自身の戦後処理に大いに役に立つと考えていた。しかし幼少時代に故国をハンニバルに蹂躙され、縁者が次々と殺されていく中で育ったカトたちにしてみれば、ハンニバルは同胞ローマ人に斬首、磔刑など残酷な仕打ちを行った人物であり、このような宿敵に対するスキピオの処置は生ぬるいとしか考えられなかった。この溝はスキピオの晩年に政治的な対立として表面化してくる。
ローマに戻ったスキピオは熱狂的な歓迎を受け、凱旋式の挙行を許される。そして「アフリカヌス」の尊称を授かり、以降スキピオ・アフリカヌスと名乗った。救国の英雄である彼には、他にも終身執政官、さらに終身独裁官の提案が何度もなされたが、スキピオはそれらを全て断っている。そして紀元前199年にケンソル（監察官）に選ばれたが、その後数年間は静かな隠遁生活を送った。
スキピオ・アフリカヌス 生涯
紀元前193年、敗戦によりローマの同盟国となっているカルタゴとヌミディアとの間で紛争が起き、スキピオはその調停役として北アフリカに赴く。しかし調停は不調に終わった。当時のローマ人はハンニバルを恐れるあまりカルタゴの肩を持つ事を好まなかったことが原因であり、ローマ元老院がカルタゴに圧力をかけたためハンニバルはシリアへ亡命してしまう。すると今度はセレウコス朝のアンティオコス3世のもとに身を寄せるハンニバルがアンティオコス3世をそそのかしてカルタゴに進攻して勢力を盛り返し、イタリアに再び攻め入るのではという不安が頭をもたげ、ローマはセレウコス朝へ宣戦布告した。総指揮は執政官に就任したスキピオの弟ルキウスが取り、スキピオ自身は参謀役として従軍する（シリア戦争）。
スキピオ兄弟はマグネシアの戦いで勝利をおさめ、この戦いでルキウスに「アシアティクス」という尊称が送られ、彼は「スキピオ・アシアティクス」と名乗るようになった。
救国の英雄として、その名声に並ぶ者のなかったスキピオであったが、元老院では彼の政敵カトが着実に主導権を握り始めていた。そして、輝かしかったスキピオの政治キャリアに水を差す出来事が起こる。
スキピオ・アフリカヌス 生涯
セレウコス朝との戦争後にスキピオ兄弟がローマに帰還すると、紀元前187年にルキウスがアンティオコスから不適切な金銭を受領していたという告発を護民官クィントゥス・ペティッリウス・スプリヌスから受ける。これに怒ったスキピオはルキウスから彼の戦費の記録を受け取ると、元老院で破り捨ててしまった。そして「15,000タレントもの賠償金をどうやって得たかに関心を持たず、3,000タレントのみをどうやって得たかを追及するというのはどうしたものか」と告発側に反論、高圧的なやり方が告発自体を恥ずべき事にしたと見なされ、ルキウスへの告発は取り下げられた。しかしスキピオの死後に再びルキウスは告発され断罪されてしまう事になる。この一連の告発は政敵カトが裏で手を引いたものであった。
そして紀元前185年、今度はスキピオ・アフリカヌス自身がアンティオコス3世からの賄賂を受領した嫌疑で告発される。この日はザマの戦勝記念日であり、スキピオは皆で神々へ感謝を捧げようと人々を神殿の参拝に誘い、人々は告発どころかかえってザマの英雄である彼の偉業を讃えたと言う。しかしながら、この日以降は追及の手が厳しくなり、スキピオは窮地に立たされる。そして有罪宣告間近と思われたが、政治的に対立する立場であった護民官のティベリウス・センプロニウス・グラックス・マイヨル（大グラックス）が、救国の英雄である彼をこれ以上追及するのはローマ人として恥ずべき事であると嫌疑追及を取り下げるよう元老院に要請、その擁護もあって結局スキピオは無罪とされた。これ以降彼は政治の舞台を去り、代わりに彼と対立してきたカトが元老院での発言力を強めていく。
なお、スキピオは自らの窮地を救ってくれたグラックスに、5歳の末娘コルネリアが成人した暁に嫁がせる事を約束している。
晩年のスキピオはカンパニア地方のリテルヌム（Liternum）で過ごすようになり、2度とローマには戻らなかった。そして紀元前183年頃に死去したと言われている。奇しくも彼の死と同時期に、最大のライバルであったハンニバルもローマの度重なる追及によって亡命を繰り返した末、カルタゴから遠く離れたビテュニアで自害した。
晩年のスキピオの記録はあまり残っておらず、その死因も不明である。同時代人による彼の死や葬儀についての証言は見受けられない。
また、死に臨んだスキピオは先祖代々の墓に入ることを拒否し、自らの墓石に｢恩知らずの我が祖国よ、お前は我が骨を持つことはないだろう｣と刻ませたと言われている。彼の墓はどこにあったのか、終焉の地となったリテルヌムに埋葬されたかどうかも分かっていない。しかし150年程後の帝政ローマ初期には彼の墓は知られていたらしく、アウグストゥスが参拝したということだけ記録に残っている。
スキピオ・アフリカヌス スキピオの戦術
スキピオの戦術は、ハンニバルがカンナエの戦いでとった戦法を踏襲したものであり、敵の歩兵による攻勢を味方の歩兵で防御しつつ、優勢な味方の騎兵が敵の後方に回ってこれを包囲殲滅する、というものであった。この戦法は現代に至るまで有効とされており、現代の各国の陸軍士官学校でもカンナエの戦いとザマの戦いは必ず教材として使われていると言われている。
スキピオ・アフリカヌス 評価
兵士への報酬として土地の分配を行った人物としても知られる。このような報酬は当時の元老院保守派からは理解されなかったが、このやり方はローマの伝統となり、ガイウス・マリウス、ガイウス・ユリウス・カエサルらにも受け継がれていく。このような変革を軍制にもたらし、またしばしば元老院の意向を無視したスキピオであったが、スキピオ本人は共和政ローマの一員としての認識を持っており、伝統を覆すような事はしなかった。
元老院階級からのスキピオへの評価は、まず彼のギリシア文化への傾倒ぶりについてのものが挙げられる。彼のトーガの着こなしは伝統に即しておらず、しばしばマルクス・カトがこの事例を取り上げて、ローマ人が父祖の伝統をないがしろにしてギリシア文化へ傾倒する事に警鐘を鳴らしていた。またファビウス・マクシムスのような伝統主義者には、予測できないスキピオの行動は元老院をないがしろにするように思え、元老院を無視した勝手な行動が取れないよう彼の権限に制限を課し、シチリア島での訓練の視察などではしばしば干渉を行った。
スキピオ・アフリカヌス 家族
スキピオの死後、紀元前172年に成人した娘コルネリアは、スキピオが約束した通りグラックスのもとへ嫁いだ。結婚の約束をした時はまだコルネリアは幼かったため、実際の結婚はグラックスが40代半ば、コルネリアは18歳になってから行われた。そして2人の間には1女（スキピオ・アエミリアヌスの妻センプロニア）と2男が成人した。グラックスが60歳半ばで亡くなった時、ティベリウスは9歳前後、ガイウスはまだ幼く、父の顔すら知らなかったと思われる。スキピオの外孫にあたるこの兄弟はグラックス兄弟として、後のローマの歴史に変革をもたらす重要な役割を演じる事になる。
また、長女で末娘と同名のコルネリアは従甥に当たるプブリウス・コルネリウス・スキピオ・ナシカ・コルクルムに嫁いだ。コルネリアとスキピオ・ナシカとの間にプブリウス・コルネリウス・スキピオ・ナシカ・セラピオが生まれ、母方の従兄弟となるグラックス兄弟とは政敵として対立することになる。子孫であるプブリウス、クィントゥスは執政官を務めた。
スキピオ・アフリカヌス 家族
父：プブリウス・コルネリウス・スキピオ
スキピオ・アフリカヌス
長男：プブリウス・コルネリウス・スキピオ・アフリカヌス
二男：ルキウス・コルネリウス・スキピオ
長女：コルネリア・アフリカナ
長女の婿：プブリウス・コルネリウス・スキピオ・ナシカ・コルクルム
孫：プブリウス・コルネリウス・スキピオ・ナシカ・セラピオ
二女：コルネリア・アフリカナ
二女の婿：ティベリウス・センプロニウス・グラックス・マイヨル
孫：ティベリウス・グラックス
孫：ガイウス・グラックス
弟：スキピオ・アシアティクス
スレイマン1世
スレイマン1世（Kanuni Sultan Süleyman I, オスマントルコ語: سلطان سليمان اول, ラテン文字転写: Sultān Suleimān-i evvel, トルコ語:  I. Süleyman、 1494年11月6日 - 1566年9月6日）は、オスマン帝国の第10代皇帝（在位：1520年 - 1566年）。9代皇帝セリム1世の子。
46年の長期にわたる在位の中で13回もの対外遠征を行い、数多くの軍事的成功を収めてオスマン帝国を最盛期に導いた。英語では「壮麗帝（the Magnificent）」のあだ名で呼ばれ、日本ではしばしばスレイマン大帝と称される。トルコでは法典を編纂し帝国の制度を整備したことから「立法帝（カーヌーニー、 オスマントルコ語: القانونى, ラテン文字転写: al‐Qānūnī, トルコ語: Kanuni）」のあだ名で知られている。
スレイマン1世
名前のスレイマン（Süleyman）とは、ユダヤ教やキリスト教と共にイスラム教でも聖典とされる旧約聖書に記録された古代イスラエルの王、「ソロモン王」のアラビア語形である「スライマーン」（アラビア語: سليمان, Sulaymān）のトルコ語発音である。
またオスマン帝国の歴史において「スレイマン」の名を持つ最初の皇帝であることから「スレイマン1世」と呼ばれるが、まれにバヤズィト1世がアンカラの戦いでティムールに敗れた直後にエディルネで君臨したバヤズィト1世の長男スレイマン・チェレビーを1世に数えることがあるので、その場合は「スレイマン2世」と呼ばれることもある。
スレイマン1世 生涯
1494年11月6日、セリム1世の息子としてアナトリア半島北東のトラブゾンで誕生。マムルーク朝を滅ぼしてシリア、エジプトのアラブ地域を初めて征服した父が不在の間は所領としてあてがわれたマニサの軍事長官を務めていたが、父が在位わずか8年で1520年に没すると首都イスタンブールへ帰還・即位した。前回と前々回のスルタン死去の際には熾烈な後継者争いがあり、後継者になれなかった王子やその子らがほとんど全員処刑されるといった経緯があったが、セリム1世死去の際にはそうした争いはなく、スムーズにスレイマン1世が即位した。スレイマンの他に男児の記録はないことから、スレイマンが唯一の後継者候補だった可能性が示唆される。
若くして東ヨーロッパから中東にまたがる帝国の支配者となったスレイマン1世は即位の同年にシリア知事の反乱に直面、翌1521年にアナトリア中央でイランのサファヴィー朝に通じた部族の反乱も勃発したが、スレイマン1世はいずれも1521年の内に鎮圧して足元を固め、ヨーロッパ方面に向けた遠征を計画した。
スレイマン1世 生涯
1521年からは外征に乗り出し、ハンガリー王国からベオグラードを奪い取り、翌1522年のロドス包囲戦で聖ヨハネ騎士団からロドス島を奪うなど活発な外征を行った。この2ヶ所は曽祖父のメフメト2世が最後まで征服できなかったところであり、これにより帝国内におけるスレイマン1世の支持、評価は著しく向上した。また、ロドス島の征服によって3大陸にまたがるオスマン帝国領土内の海上交通のとげが取り除かれ、領土内の航行が円滑となった。
ロドス島征服の直後に、スルタン即位前からの寵臣で義弟のイブラヒム・パシャを大宰相に抜擢しているが、ベオグラード、ロドス島ともに、若いスルタンの実力を国内向けに演出する効果を狙ったイブラヒム・パシャの進言によるものとも言われている。オスマン帝国はこの時点でもまだ支配が安定せず、1522年から1524年にかけてエジプトで反乱が起こったが、イブラヒム・パシャは反乱を鎮圧、1525年に総督に赴任してエジプトの支配を安定させ、1526年・1527年にアナトリア南部で親サファヴィー派の部族が起こした反乱も収拾させ、軍事・行政共に有能な手腕を示し、スレイマン1世の信任を深めていった。