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細胞質分裂 動物細胞
リングが組み立てられて収縮することでリングに付着した細胞膜は内向きに進入し、細胞質は2つの領域へ区画化される。ミオシンIIはATPの加水分解によって放出される自由エネルギーを利用してアクチンフィラメントを動かし、財布のひもを締めるような形で、細胞皮質に対して収縮力を及ぼす。細胞膜は架橋タンパク質を介して細胞皮質と密接に結合しているため、ともに狭窄されて分裂溝が形成される。分裂溝の狭窄の際にエキソサイトーシスによって膜の供給が行われ、細胞の総表面積は増大する。外圧や表面張力の低減（膜輸送による）によって、安定化力や収縮のために必要な力は低減される。継続的なATP加水分解によって分裂溝は内向きに進入を続け、この過程は光学顕微鏡でもはっきりと観察されるほど大規模なものである。
分裂溝の進入は中央体構造（電子密度の高い、タンパク質性の物質から構成される）が形成されるまで継続し、アクトミオシンリングの直径は1–2 μmに達する。大部分の動物細胞種では、最大で数時間はcytokinetic bridgeと呼ばれるブリッジ構造によって娘細胞間が連結されたままであり、その後、細胞質分裂の最終段階であるabscissionと呼ばれるアクチン非依存的過程によって娘細胞は切り離される。
細胞質分裂 動物細胞
Abscissionの過程では、中央体は物理的に2つに切断される。Abscissionは、ブリッジからの細胞骨格構造の除去、細胞皮質の狭窄、細胞膜の分裂を行いながら進行する。ブリッジは中央紡錘体由来の逆平行微小管の濃密な束によって満たされており、中央体におけるこうした微小管の重なりがabscissionのための装置の標的となっていると考えられている。
ブリッジ内の微小管束の解体を主に担うのは、微小管切断タンパク質スパスチンである。また、細胞皮質の狭窄を完了するためには、その細胞骨格構造の除去も必要である。細胞質分裂終盤におけるアクチンフィラメントの解体はPKCε–14-3-3複合体に依存しており、この複合体は分裂溝の進入後にRhoAを不活性化する。解体はGTPアーゼRab35、そしてそのエフェクターであるホスファチジルイノシトール-4,5-ビスリン酸 5-ホスファターゼOCRLによっても制御されている。Abscissionの最終段階はESCRT-IIIのリクルートと重合によって制御されている。ESCRT-IIIは細胞膜を物理的に狭窄し、隣接する2つの娘細胞の細胞膜を分離する。細胞質分裂の最終段階が正常に完了するためには、CEP55も必要である。細胞質分裂の完了後、細胞が間期に入ると微小管は再編成され、新たな細胞骨格の要素となる。
細胞質分裂は、細胞分裂の後期に姉妹染色分体が分離された直後に開始されるよう、時間的に制御されている必要がある。これを可能にするため、細胞質分裂装置の多くの構成要素は細胞周期の特定の段階にのみ特定の機能を果たすよう、高度な調節を受けている。
細胞質分裂 植物細胞
植物細胞には細胞壁が存在するため、細胞質分裂は動物細胞とは大きく異なるものとなる。植物細胞では、収縮環の形成ではなく、細胞の中央に細胞板が構築されることで細胞質分裂が行われる。細胞質分裂は、(1) 細胞板形成をガイドし補助する微小管列であるフラグモプラストの形成、(2) 分裂面への小胞の輸送と融合による小管小胞ネットワークの形成、(3) 小管の継続的な融合とカロースの沈着に伴う膜シート構造への変換、その後のセルロースや他の細胞壁構成要素の沈着、(4) 余分な膜やその他の細胞板由来の物質のリサイクリング、(5) 親細胞の細胞壁との融合、という段階を経て進行する。
フラグモプラストは紡錘体の残余物から組み立てられ、フラグモプラストの中心部へ小胞を輸送するための軌道として機能する。こうした小胞には、新たな細胞境界の形成に必要な脂質、タンパク質、炭水化物が含まれている。電子線トモグラフィー研究によって、こうした小胞はゴルジ体が供給源となっていることが突き止められているが、他の研究ではエンドサイトーシスされた物質も小胞に含まれていることが示唆されている。
細胞質分裂 植物細胞
小胞は融合して小管ネットワークとなり、そして小管が互いに横方向に拡大して融合することで、開口部を持つ平面状のシートが形成される。細胞板の成熟につれて、多くの膜物質はクラスリン介在型エンドサイトーシスによって除去される。最終的に、細胞板の辺縁部は親細胞の細胞膜と（多くは非対称な形で）融合し、細胞質分裂が完了する。残った開口部には小胞体の小管が通過しており、これらは原形質連絡の前駆構造となっていると考えられている。
新たな細胞壁の構築は、若い細胞板の小管の内腔で開始される。細胞壁のさまざまな構成要素が沈着する順序は主に免疫電顕法によって明らかにされている。最初に到着する構成要素はペクチン、ヘミセルロース、アラビノガラクタンプロテインであり、融合して細胞板を形成する小胞によって輸送されてくる。次に付加される構成要素はカロースであり、カロースの重合は細胞板においてカロースシンターゼによって行われる。細胞板が成熟を続け、親細胞の細胞膜と融合すると、カロースは成熟した細胞壁の主な構成要素であるセルロースへ徐々に置き換えられてゆく。細胞間層（ペクチンを含む糊状の層）は細胞板から発生し、隣接する細胞の細胞壁を結合する役割を果たす。
細胞質分裂 臨床的意義
細胞は遺伝物質の分割を行い、成長してサイズが大きくなったものの、細胞質分裂には失敗する可能性がある。こうしたケースでは、複数の核を有する大きな細胞が生じることとなる。こうした異常は通常は望ましくないものであり、がん細胞のサインとなる場合がある。
細胞骨格
細胞骨格（さいぼうこっかく、英: cytoskeleton）は、細菌や古細菌を含む全ての細胞の細胞質に存在する、互いに連結されたタンパク質線維（フィラメント）から構成される複雑かつ動的なネットワークである。真核生物の細胞骨格は主にマイクロフィラメント、中間径フィラメント、微小管という3つの構成要素からなり、細胞の要求に応じて迅速に成長と解体を行うことができる。
細胞骨格
細胞骨格は多くの機能を有する。その主な機能は細胞を形づくり、変形に対する機械的強度をもたらすことであり、また細胞外の結合組織や他の細胞との結合によって組織全体を安定化する役割も果たしている。細胞骨格の作用は収縮力をもたらす場合があり、それによって細胞や細胞周囲の環境を変形させることで細胞遊走が可能となっている。さらに、細胞骨格は多くのシグナル伝達経路、細胞外物質の取り込み（エンドサイトーシス）、細胞分裂時の染色体分離や細胞質分裂にも関与しており、細胞内容物の空間的組織化や細胞内輸送（細胞内の小胞や細胞小器官の移動など）のための足場として機能するほか、細胞壁の構築の際の鋳型となる場合もある。細胞骨格は鞭毛、繊毛、ラメリポディアやポドソームなど、特殊な構造体を形成する場合もある。細胞骨格の構造、機能、動的挙動は、生物種や細胞種によって大きく異なる場合がある。一細胞内においても、他のタンパク質との結合や、これまでにどのような機械的影響を受けてきたかに依存して、構築される細胞骨格に変化が生じる場合がある。
細胞骨格の作用を介して大規模な挙動が引き起こされる一例が、筋収縮である。筋収縮は高度に専門化された細胞集団が協働することで生じる動きであり、この過程において実際に機能している主な細胞骨格構成要素はマイクロフィラメントである。マイクロフィラメントは細胞内に最も豊富に存在するタンパク質であるアクチンによって構成されており、アクチンフィラメントとも呼ばれる。各筋細胞では、モータータンパク質であるミオシンの集合体（ミオシンフィラメント）が、そこに平行して走るアクチンフィラメントに対して力を加えることで収縮が引き起こされる。より具体的には、筋細胞が神経インパルスによって刺激されると、筋小胞体から細胞質基質へカルシウムが放出される。細胞質基質のカルシウム濃度の上昇によって、トロポミオシンとトロポニンの助けのもと筋収縮が開始される。トロポミオシンはアクチンとミオシンとの間の相互作用を阻害しており、トロポニンはカルシウム濃度の上昇を検知してこの阻害を解除する。その結果、ミオシンがアクチンと相互作用することで各筋細胞は収縮し、この収縮過程が多くの筋細胞で同調的に生じることにより筋肉全体が収縮するのである。
細胞骨格 歴史
細胞構造の枠組みとなる骨格の存在は、1903年にニコライ・コルツォフによって、そして1917年にエドウィン・コンクリンによって提唱された。そして1929年にRudolph Petersは、細胞中にタンパク質分子による三次元的ネットワークが張りめぐらされていると提唱した。現在の細胞骨格にあたる概念と用語（フランス語でcytosquelette）は、1931年にフランスの発生生物学者 Paul Wintrebertによって導入された。
細胞骨格は当初は真核生物のみに存在すると考えられていたが、真核生物の細胞骨格の主要な構成要素であるチューブリンやアクチンと相同なタンパク質が細菌にも存在することが1992年に発見された。その後、原核生物にも同様に動的な細胞骨格が存在することが裏付けられたものの、原核生物と真核生物の細胞骨格は単純な関係にはなく、組成と機能の両面でかなりの多様性がみられることも明らかとなった。
細胞骨格 真核生物の細胞骨格
真核生物の細胞には、マイクロフィラメント、微小管、中間径フィラメントという3種類の主要な細胞骨格フィラメントが存在する。神経細胞の中間径フィラメントは、ニューロフィラメントとして知られている。細胞骨格を構成するフィラメントは、それぞれ異なる種類のタンパク質サブユニットが重合することで形成され、またそれぞれ固有の形状や細胞内分布を示す。マイクロフィラメントはアクチンの重合体であり、直径は7 nmである。微小管はチューブリンから構成され、直径は25 nmである。中間径フィラメントは細胞種に依存してさまざまなタンパク質から構成され、直径は通常8–12 nmである。細胞骨格は細胞に構造や形状をもたらし、また細胞質基質の一部から高分子を排除することで、分子クラウディング効果を高めている。細胞骨格の構成要素は、広範囲かつ密接に細胞膜と相互作用している。
細胞骨格 真核生物の細胞骨格
パーキンソン病、アルツハイマー病、ハンチントン病、筋萎縮性側索硬化症（ALS）などの神経変性疾患の研究では、細胞骨格がこれらの疾患に影響を及ぼしていることが示されている。パーキンソン病は神経変性を特徴とし、振戦や筋硬直、その他の非運動症状が引き起こされる。細胞骨格に関しては微小管の組み立てと安定性が損なわれており、それによって神経変性の経時的進行が引き起こされていることが研究で示されている。アルツハイマー病では、微小管を安定化しているタウタンパク質が疾患進行時に機能不全となることで、細胞骨格の病理が引き起こされている。ハンチントン病に関しては、小胞を細胞骨格に連結しているハンチンチンタンパク質に余剰なグルタミン残基が組み込まれることが発症因子の1つとして提唱されている。ALSでは運動神経の変性によって運動能力の喪失が引き起こされるが、この疾患にも細胞骨格の欠陥が関与している。
モータータンパク質などの補助タンパク質は、フィラメントの調節のほか、フィラメント間や他の細胞内構成要素との連結を担っており、細胞内の特定の部位において制御された形で細胞骨格フィラメントを組み立てるために必要不可欠である。
細胞骨格 真核生物の細胞骨格
細胞骨格に対して作用する薬剤はcytoskeletal drugと呼ばれ、アクチンや微小管と相互作用する低分子が多数発見されている。これらの化合物は細胞骨格の研究に有用であり、いくつかは臨床応用がなされている。
細胞骨格 真核生物の細胞骨格
マイクロフィラメントはアクチンフィラメントとも呼ばれ、アクチンが並んだ重合体から構成される。マイクロフィラメントは成長端（+端）が細胞膜などの障壁を押すことで力を生み出す。また、マイクロフィラメントはミオシンが移動するためのいわば「線路」としても機能し、ミオシンはマイクロフィラメントに張り付いてその上を「歩く」ように移動する。一般的に、マイクロフィラメントの主要な構成要素となるのはアクチンである。G-アクチン単量体どうしが結合して重合体を形成し、その過程が継続されることによりマイクロフィラメント（アクチンフィラメント）が形成される。アクチンサブユニットは互いに巻きつき合う2本の鎖へと組み立てられ、鎖を形成したアクチンはF-アクチンと呼ばれる。ミオシンはF-アクチンフィラメントに対してモーターとして作用することで収縮力を生み出す。こうしたアクチンとミオシンからなる線維はアクトミオシンファイバーと呼ばれ、筋肉だけでなくそれ以外の細胞種にもみられる。アクチンの構造はRhoファミリーのGTPアーゼによって制御されており、収縮性のアクトミオシンファイバー（ストレスファイバー）はRho、ラメリポディアはRac、フィロポディアはCdc42によって制御されている。
マイクロフィラメントは次のような機能を果たす。
細胞骨格 真核生物の細胞骨格
中間径フィラメントは、多くの真核細胞で細胞骨格の一部となっている。これらのフィラメントは、直径は平均10 nmであり、マイクロフィラメントよりも安定（強力な結合）であり、また均質性の低い構成要素である。マイクロフィラメントと同様、これらは張力を加えることで細胞形状を維持する機能を果たす（対照的に、微小管は圧縮力に抵抗する作用を示す。ただし、有糸分裂時や中心体の配置に際しては張力を加える）。中間径フィラメントは、細胞小器官を係留したり、核ラミナの構造的構成要素となることで、細胞内の三次元構造を組織化する。また、一部の細胞間結合や細胞-マトリックス間結合にも関与している。ショウジョウバエなど一部の動物には細胞質型の中間径フィラメントは存在しない。細胞質型の中間径フィラメントを発現する動物においても、それらの発現は組織特異的である。上皮細胞で発現しているケラチンフィラメントはさまざまな機械的ストレスに対して保護効果をもたらし、皮膚の耐久性に寄与している。また、代謝、酸化、化学的ストレスに対する器官の保護にも寄与している。こうした中間径フィラメントによる上皮細胞の強化は、ストレスを軽減してアポトーシスや細胞死の開始を防いでいる可能性がある。
細胞骨格 真核生物の細胞骨格
中間径フィラメントは細胞や核の支持、足場としての役割が最もよく知られているが、一部の細胞機能にも関与している可能性がある。中間径フィラメントはデスモソームや関連タンパク質とともに細胞間の連結部や細胞-マトリックス間の固定を形成しており、これらの部位は細胞機能や細胞間の情報伝達に利用されている。こうした連結部の存在によって、デスモソームを介した複数の細胞間でのコミュニケーションが行われ、細胞環境からのシグナルに応じた組織構造の調整が可能となっている。中間径フィラメントタンパク質の変異は早老症、筋ジストロフィーやアレキサンダー病など重篤な疾患の原因となることが示されている。
中間径フィラメントには次のようなものがある。
微小管は直径は約23 nm（管腔の内径は約15 nm）の中空の円筒であり、α、β-チューブリンの重合体からなるプロトフィラメント13個から構成されていることが一般的である。微小管は非常に動的な挙動を示し、チューブリンは重合の際にはGTPを結合している。中心体によって組織されることが一般的である。
細胞骨格 真核生物の細胞骨格
中心小体は環状に配置された9個の三連微小管によって形成されており、繊毛や鞭毛の軸糸では9個の二連微小管が2個の微小管を中心として配置された構造となっている。後者の構造は一般的には"9+2"配置と呼ばれ、各二連微小管は隣接する他の二連微小管とダイニンによって連結されている。繊毛と鞭毛はどちらも微小管によって維持されている細胞の構造的構成要素であり、細胞骨格の一部としてみなされる場合もある。繊毛は鞭毛よりも短く多数存在し、また運動性のものと非運動性のものの2種類が存在する。運動性繊毛は周期的に波打つような動きを行うのに対し、非運動性繊毛は感覚情報を受け取り、他の細胞や周囲の体液からのシグナルを処理して細胞へ伝達する。微小管は繊毛や鞭毛の波打ち運動を制御しており、微小管間を結合しているダイニンのアームが分子モーターとして機能する。繊毛や鞭毛の運動は微小管が互いにスライドすることで生み出され、運動にはATPを必要とする。
微小管は次のような重要な役割を果たしている。
セプチンは、真核生物に存在する高度に保存されたGTP結合タンパク質のグループである。さまざまなセプチンが互いに結合してタンパク質複合体を形成し、フィラメントやリングへと組み立てられる。こうした性質のため、セプチンは細胞骨格の一部としてみなされる場合もある。細胞内でのセプチンの機能には、他のタンパク質の局所的接着部位の形成、特定の分子がある細胞区画から他の区画へ拡散することを防ぐ役割が含まれる。酵母細胞では、細胞分裂時に構造的支持を行い、細胞を区画化するための足場を構築する。ヒト細胞での研究では、セプチンは細菌病原体の周囲にカゴのような構造を形成し、有害な微生物を動けなくすることで他の細胞への侵入を防いでいることが示唆されている。
スペクトリンは真核生物の細胞膜の細胞内側に並んでいるタンパク質である。スペクトリンは五角形型もしくは六角形型配置を形成し、細胞膜の完全性や細胞骨格構造の維持に重要な役割を果たす足場を形成している。
出芽酵母では、アクチンはアクチンパッチ（actin patch、cortical patch）、アクチンケーブル（actin cable）、アクチンリング（actin ring、cytokinetic ring）といった構造を形成する。アクチンパッチは膜上に離散的に形成されるアクチンの集合体であり、エンドサイトーシス、特に細胞壁合成に重要なグルカンシンターゼの回収に重要である。アクチンケーブルはアクチンフィラメントの束であり、フィラメントのキャップ（細胞成長を極性化するさまざまなタンパク質が存在する）へ向かう小胞輸送やミトコンドリアの配置に関与している。アクチンリングは細胞分裂部位の周囲に形成され、細胞の狭窄を担う。
細胞骨格 原核生物の細胞骨格
当初、桿菌やらせん菌などの細菌細胞の形状を決定する因子は細胞壁であると考えられていた。これと符合するように、異常な細胞形状を有する細菌の多くが細胞外皮の発生と関連した変異を有することが発見された。一方で、関連性が明確ではない変異も発見され、これらがフィラメントを形成するものであることが示唆された。細胞骨格は真核細胞だけにみられる特徴であると考えられていたが、1990年代初頭には細菌や古細菌におけるアクチンやチューブリンのホモログの存在が示唆され、真核生物の細胞骨格を構成する主要なタンパク質全てのホモログが原核生物でも発見された。これらは進化的に遠く離れているためタンパク質配列の比較では相同性は明確ではないものの、三次元構造の類似性や、細胞の形状や極性をもたらすという類似した機能を有することが真核生物と原核生物の細胞骨格が真に相同なものであることの強力な証拠となっている。細菌の細胞質分裂において重要な因子であることが知られていたFtsZタンパク質に、α-、β-、γ-チューブリンの全てにみられる特徴的な配列が存在することも発見されている。細菌の細胞骨格には、まだ同定されていない構造も存在している可能性がある。
細胞骨格 原核生物の細胞骨格
FtsZは、原核生物の細胞骨格として最初に同定されたタンパク質である。FtsZはチューブリンと同様にGTPの存在下でフィラメントを形成するが、これらのフィラメントが微小管のように管状に集合することはない。FtsZは細胞分裂時に分裂部位に移動するタンパク質であり、分裂する細胞間の細胞壁の合成や再構築に必要な他の全てのタンパク質をリクルートするために必要不可欠である。
MreBなど、原核生物のアクチン様タンパク質は細胞形状の維持に関与している。球形以外の形状を有する細菌にはアクチン様タンパク質をコードする遺伝子が存在し、これらのタンパク質は細胞膜直下でらせん型フィラメントによるネットワークを形成して細胞壁生合成に関与するタンパク質のガイドとなっている。
一部のプラスミドには、アクチン様タンパク質ParMが関与する別の系がコードされている。ParMのフィラメントは動的不安定性を示し、真核生物の有糸分裂時の微小管による機構と類似した機構によってプラスミドDNAを各娘細胞へ分配している可能性がある。
細菌カウロバクター・クレセンタスCaulobacter crescentusにはクレセンチンと呼ばれるタンパク質が存在しており、このタンパク質は真核細胞の中間径フィラメントと関連している。クレセンチンはらせん型やビブリオ型の細菌の細胞形状の維持に関与しているが、その具体的な機構は現在のところ不明である。
細胞骨格 原核生物と真核生物の細胞骨格の共通点と差異
細胞内でフィラメントを形成するタンパク質は、チューブリン様タンパク質、アクチン様タンパク質、WACA（Walker A cytoskeletal ATPase）タンパク質、中間径フィラメントタンパク質の4種類に分類される。
チューブリン様タンパク質には、真核生物のチューブリンに加えて、原核生物のFtsZ、TubZ、RepXが含まれる。アクチン様タンパク質は、真核生物のアクチンに加えて、原核生物のMreB、FtsAが含まれる。WACAタンパク質は主に原核生物に存在し、MinDが挙げられる。中間径フィラメントは動物にのみ存在し、ラミン、ケラチン、ビメンチン、ニューロフィラメント、デスミンなどが含まれる。
チューブリン様タンパク質にはある程度のアミノ酸配列の類似性がみられるものの、タンパク質が同じフォールドであることやGTP結合部位の類似性がより顕著である。アクチン様タンパク質の構造やATP結合部位に関しても、同じことがいえる。
細胞骨格 原核生物と真核生物の細胞骨格の共通点と差異
細胞骨格タンパク質は一般的に、原核生物や真核生物の細胞の形状、DNAの分離、細胞分裂と関連している。どのタンパク質がどの役割を担っているかは生物によって異なる。一例として、真核生物では全ての生物種でチューブリンを利用してDNAの分離が行われるが、原核生物ではWACAタンパク質、アクチン様タンパク質、チューブリン様タンパク質のいずれかが用いられる。真核生物では細胞の分裂（狭窄）過程はアクチンを介して行われるが、原核生物では多くの場合チューブリン様タンパク質（多くの場合FtsZリング）によって行われる。ただし原核生物の中でもクレン古細菌の分裂はESCRT-IIIを用いて行われ、このタンパク質は真核生物の分裂の最終段階にも関与している。
細胞骨格 原形質流動
原形質流動は、細胞の内容物が細胞骨格の構成要素に沿って能動的に移動する現象である。主に植物で観察されるが、全ての細胞種がこの過程を利用して廃棄物、栄養素や細胞小器官を細胞内の他の部分へ輸送している。植物や藻類の細胞は一般に他の細胞よりも体積が大きいため、細胞小器官が細胞全体を移動するために原形質流動が重要である。細胞小器官は、ミオシンモーターがアクチンフィラメントバンドルに結合して移動することで、マイクロフィラメントに沿った移動を行う。
記憶
記憶（きおく）とは、経験を符号化し、保存し、必要なときに取り出すという脳の機能の一つである。繰り返し経験することによって生じる行動の変容、という側面に着目した場合は学習という概念が使用され、記憶と学習には密接な関係がある。この記事では主として人間（ヒト）の記憶について説明する。
記憶 記憶の研究のはじまり
現代的な記憶研究は1960年代に始まった。これはH.M,という記憶障害の患者をMilnerが1962年に報告したことにはじまる。H.M.は難治性の側頭葉てんかんのため海馬を含む側頭葉内側の一部を脳外科手術で切除された。手術は無事成功してんかん発作は抑制された。しかし彼は手術以降、過去の記憶には問題がないにもかかわらず新しいことを記憶するということが全くできなくなってしまった。彼は手術後に知り合った人の名前を覚えることができず、引っ越し先の土地の道を覚えることもできなかった。興味深いことに彼の短期記憶は正常であり、7桁の数字の復唱や5桁の数字の逆唱は可能だった。しかし新しく長期記憶を得ることができなくなってしまっていた。
H.M.の症例は記憶という脳の機能について、その解剖学的な基盤を研究する出発点となった。
記憶 分類
記憶は複雑な機能であり、どのような観点から概念化するかによっていくつかの分類がある。心理学における記憶の分類は以下がある。
記憶のタイプ
記憶のステージ
記憶のプロセス
長期記憶のみ、あるいはエピソード記憶のみを指して記憶と呼称することもある。
1968年、Atkinson&Shiffrinは記憶のマルチストアモデルを提唱した。彼らは情報の段階的処理によって記憶が定着する過程をモデル化した。このマルチストアモデルでは感覚記憶→短期記憶→長期記憶という用語が用いられた。
1990年代、L. Squireは健忘症患者の研究から記憶を「意識的に想起できるか（宣言的）、できないか（非宣言的）」に着目し、記憶の二重貯蔵モデルを提唱した。彼は意識的に想起できる記憶と想起できない記憶は脳内では別のシステムによって処理されていることを示唆した。
記憶 感覚記憶
外部から与えられた刺激はまず最初に感覚記憶によって処理される。感覚記憶は最大でも1,2秒の範囲でしか保持されない。極めて短時間であるため、提唱者のAtkinson&Shiffrinは「感覚バッファ」とも表現した。
感覚記憶は各間隔のモダリティそれぞれに発生し、ヒトがもとの感覚の経験を短時間保持することを可能にする。視覚に関連するアイコニックメモリ（iconic memoy）、聴覚に関連するエコーイックメモリ（echoic memory）などがある。
例として、作業に没頭しているときに誰かに何か言われたという状況が挙げられる。その瞬間には何を言われたか分からなくとも、相手に顔を向けた途端に自分の頭のなかで相手の声の反響が聞こえ、何を言われたかを理解する。これは聴覚記憶のエコーイックメモリ（echoic memory）の一例である。エコーイックメモリはアイコニックメモリと異なり、競合する情報がない場合は最大20秒持続する。
記憶 短期記憶
短期記憶（short-term memory, STM）とは、記憶の二重貯蔵モデルにおいて提唱された記憶区分の一つであり、情報を短時間保持する貯蔵システムである。一般に成人における短期記憶の容量は、7±2（5から9まで）程度と言われている。この仮説は心理学者のジョージ・ミラーが提示したものであり、7±2という数はマジカルナンバー（magical number）と言う。このマジカルナンバーは、まとまりのある意味のかたまりである「チャンク」という単位で示される。
短期記憶の情報は時間の経過とともに忘却されるが、維持リハーサルによって情報の保持時間を伸ばすことができる。リハーサルが妨げられた場合、数秒から十数秒で情報は忘却される。脳科学者は短期記憶の忘却が未使用の記憶を脳から取り除き、より新しく、より有用な記憶に道を譲るので、むしろ人間にとって有益であると考えている。
また短期記憶の情報はリハーサルにより長期記憶に転送されると言われている。
短期記憶の分かり易い例であると、感情がこもっているかこもっていないかで簡単に分けられる。長期記憶の場合は、自分が感じた感情が強ければ強い程覚える。反対に自分の感じた感情が弱い程覚えていないのが短期記憶である。
記憶 短期記憶
多くの研究によると、後ろ向きに歩いたり、後ろ向きに歩いていると想像したり、後ろ向きに歩いているビデオを見たりした人は、後ろ向きに歩くことはあなたの短期記憶を後押しするのに役立つかもしれないと示唆した。虚偽の記憶を誘発することなく、できるだけ正確な情報を入手できる。後ろ向きに歩いた人は、年齢やその他の要因に関係なく、より多くの目撃に関する質問に正しく答える可能性が非常に高いことを発見した。
ハーバード大学心理学部は、たとえば犯罪を目撃した場合など、最近の出来事の詳細を思い出すのに役立つと述べている。人々が前進したときよりも後退したときの方が短期記憶が優れている。
短期記憶を発展させた作動記憶という概念が提唱されている。ワーキングメモリは短期的な情報の保存だけでなく、認知的な情報処理も含めた概念である。容量には個人差があり、その容量の差がある課題での個人のパフォーマンスに影響を与えていると言われている。ワーキングメモリは中央制御系、音韻ループ、視空間スケッチパッドからなる。
中央制御系
音韻ループと視空間スケッチパッドを制御し、長期記憶と情報をやりとりするシステムである。
音韻ループ
言語を理解したり、推論を行うための音韻情報を保存するシステムである。
視空間スケッチパッド
視覚的・空間的なイメージを操作したり、保存したりするシステムである。
記憶 長期記憶
長期記憶（long-term memory, LTM）とは、記憶の二重貯蔵モデルにおいて提唱された記憶区分の一つであり、大容量の情報を保持する貯蔵システムである。二重貯蔵モデルにおいては、一旦長期記憶に入った情報は消えることはないとされた。
長期記憶の忘却の原因については、減衰説と干渉説、さらに検索失敗説が存在する。減衰説とは、時間の経過とともに記憶が失われていくという説である。干渉説とは、ある記憶が他の記憶と干渉を起こすことによって記憶が消えるという説である。検索失敗説とは、想起の失敗は記憶された情報自体が消失しているのではなく、適切な検索手がかりが見つからないため、記憶内の情報にアクセスできないという説である。
β-エンドルフィン（＝脳内ホルモンの一つ）が分泌されたり、Ａ10神経が活性化すると、海馬における長期記憶が増強する。
長期記憶は陳述記憶・非陳述記憶の2つに分類される。長期記憶を近時記憶と遠隔記憶の2つに分類する説も存在する。
言葉で表現できる記憶である。宣言的記憶、顕在記憶とも呼ばれる。陳述記憶は意味記憶とエピソード記憶に分けることができる。
記憶 長期記憶
意味記憶とは事物、事象の一般的知識や言葉の意味についての記憶である。1966年に心理学者のマックス・キリアンが提唱した。意味記憶の構造は、（コリンズとキリアンによって）意味ネットワークという形でモデル化されている。他にも、意味記憶を表す多くのモデルがある。
個人的体験や出来事についての記憶である。1972年に心理学者のタルヴィングが、意味記憶と対になるものとして提唱した。
非陳述記憶とは、言葉で表現できない記憶である。非宣言的記憶、潜在記憶とも呼言う。非陳述記憶には手続き記憶、プライミング、古典的条件づけなどが含まれる。
物事を行うときの手続きについての記憶である。いわゆる「体で覚える」記憶がこれにあたる。
先行する事柄が後続する事柄に、影響を与える状況を指して「プライミングの効果（または“プライミング効果”）があった」と言われる。そのような状況における「先行する事柄」をプライムと称す。先行する事柄には、単語、絵、音などがありうる。例えば「医者」という言葉を聞くと、その後「看護師」という言葉の読みが「富士山」という言葉の読みよりも早くなるのはプライミング効果があったこととなる。
多くの場合、その効果が無意識的である点、およびかなりの長期間（例えば1年間）にわたり効果が持続する点、記憶に障害を受けた者にも無意識的なプライミング効果は損なわれずにある（機能し続けている）点に、この現象の面白さがある。
記憶 学習と記憶の定着のプロセス
記憶の過程は記銘、保持、想起（再生、再認、再構成）、忘却という流れになっている。
情報を憶えこむことを記銘という。情報を人間の記憶に取りこめる形式に変えるという情報科学的な視点から符号化と呼ばれることが多い。
情報を保存しておくことを保持という。情報科学的な視点から貯蔵と呼ばれることが多い。
情報を思い出すことを想起、起憶という。情報科学的な視点から検索と呼ばれることが多い。想起のしかたには以前の経験を再現する再生、以前に経験したことと同じ経験をそれと確認できる再認、以前の経験をその要素を組み合わせて再現する再構成などがある。
記憶されていたことを想起できなくなることを忘却（ぼうきゃく）という。
東京大学の研究チームは、脳における軽微な忘却が運動制御指令の最適化に有効であることを理論的に初めて証明した、と発表。
忘れることは、時に学習にとって良いことである。
記憶 精神医学での分類
精神医学では記憶の保持される時間によって即時記憶、近時記憶、遠隔記憶という分類も用いられる。これは心理学での短期記憶、長期記憶とほぼ同じような分類であるが、近似記憶と遠隔記憶は長期記憶に概ね含まれる。精神医学で長期記憶を分割する理由として、アルツハイマー病など認知症では近似記憶が障害されても遠隔記憶は保持されるといった特徴があるためである。つまり臨床的に鑑別診断を上げるうえで近似記憶、遠隔記憶という分類は有用であるため、このような分類が用いられている。
即時記憶（immediate memory）
数秒間機能する。記銘と想起の間に干渉が入らない場合に短時間維持される記憶である。数字の順唱、逆唱といった検査で確認される。即時記憶はおおむねワーキングメモリと相当すると考えられる。
近似記憶（recent memory）
数分から数日機能する。昨日の食事はなんだったか、昨日買い物に行って何を買ったか、といった内容は、今日は覚えていられるが1年後にはほとんどの人が忘却している。これが近似記憶である。アルツハイマー病では特に病早期から近似記憶が障害される傾向がある。
遠隔記憶（remote memory）
数ヶ月から数年を包含する。どこの小学校を卒業したのか、修学旅行にどこにいったかといった子供時代の記憶は人生にわたって長期間記憶される。これが遠隔記憶である。認知症でも最後まで保持されやすい記憶である。
記憶 その他の記憶の分類
自分自身に関する事柄についての記憶である。ある個人のなかにある自分に関する記憶を体系的に説明する一つの記憶モデルであり、エピソード記憶と意味記憶によって構成される。
将来行う行動についての記憶である。これに対して、過去の出来事についての記憶は回想的記憶と呼ばれる。一般に記憶の内容は「過去」の事柄だと思われているのに対し、展望的記憶は未来（将来）に関わるものであるため、その点でユニークな記憶であるとされる。スケジュール帳、PDAなどの予定を管理する機器類の使用方法、使用行動と絡めて研究されることも多い。
記憶 記憶の階層
記憶の階層については、心理学者のタルヴィングによって考えられた記憶システム論というモデルがある。これによると、
手続き記憶、プライミング記憶、意味記憶、短期記憶、エピソード記憶
の順に、左の記憶ほど原始的で、生命の維持に直接関わり、右の記憶ほど高度な記憶になる。
微小管
微小管（びしょうかん、英: microtubule、マイクロチューブル）は、細胞骨格の一部を構成し、真核細胞に構造と形状をもたらしているチューブリン重合体である。微小管の長さは50 μmにもなり、管構造の外径は23–27 nm、内径は11–15 nmである。微小管内では、2つの球状タンパク質α、β-チューブリンからなるヘテロ二量体が直列に並んでプロトフィラメント（protofilament）を形成しており、プロトフィラメントどうしの横方向の相互作用によって中空の管構造が形成されている。微小管の最も一般的な形態は、13個のプロトフィラメントからなる管状構造である。
微小管は細胞の構造の維持に関与しており、マイクロフィラメントや中間径フィラメントとともに細胞骨格を形成しているほか、繊毛や鞭毛の内部構造を構成している。また細胞内輸送のための基盤となり、分泌小胞、細胞小器官、細胞内高分子複合体の移動など、さまざまな細胞過程に関与している。細胞分裂（有糸分裂と減数分裂）にも関与しており、複製された染色体を引き離すために用いられる紡錘体の主要な構成要素である。
微小管
微小管は、多くの動物細胞の中心にみられる中心体や、繊毛や鞭毛の基底小体、大部分の真菌にみられる紡錘極体などの微小管形成中心（MTOC）において核形成と組織化が行われる。
微小管に結合するタンパク質には、ダイニンやキネシンなどのモータータンパク質、カタニンのような微小管切断タンパク質、その他微小管のダイナミクスの調節に重要なタンパク質など多くの種類が存在する。
微小管 歴史
細胞運動のようにチューブリンや微小管を介して行われている過程は、レーウェンフック（1677）ら初期の顕微鏡学者によって観察されていた。約200年後、光学顕微鏡の改良によって繊毛や鞭毛が繊維から構成されていることが観察され、そして20世紀に入って電子顕微鏡や生化学的研究によって内部の繊維構造が確認された。
微小管 構造
真核生物の微小管は、α、β-チューブリン二量体の重合によって形成される、長い中空の円筒である。円筒の内部空間は内腔（管腔、lumen）と呼ばれる。α、β-チューブリンはアミノ酸レベルで約50%の同一性を有し、どちらも分子量はおよそ50kである。
微小管内のα/β-チューブリン二量体は同じ向きに直列に並んでプロトフィラメントを形成しており、プロトフィラメント間の相互作用によって管構造が形成されている。微小管は末端にα/β-チューブリン二量体が付加されることでさらに伸長する。微小管は一般的には13個のプロトフィラメントから形成されるが、それよりも多いもしくは少ない数のプロトフィラメントからなる微小管も、さまざまな生物種やin vitroで観察されている。
微小管 構造
微小管には明確な極性が存在し、この性質は微小管の生物学的機能に重要である。重合したチューブリンは、1つの二量体のβサブユニットは隣の二量体のαサブユニットと接触している。そのため、プロトフィラメントの一方の端ではαサブユニットが露出しており、もう一方の端ではβサブユニットが露出している。これらの末端は、それぞれ(−)端、(+)端と呼ばれている。微小管内のプロトフィラメントは全て同じ極性で並んで束を形成しているため、微小管にもβサブユニットのみが露出している(+)端と、αサブユニットのみが露出している(−)端が存在する。微小管の伸長は(+)端と(−)端の双方で生じるが、(+)端の方が大幅に速く伸長する。
微小管 構造
また、プロトフィラメントどうしの横方向の結合によって擬らせん構造が生み出され、らせん1ターンには13個のチューブリン二量体が含まれている。最も一般的な"13-3"構造では、らせん1ターンでチューブリン単量体3個分だけ進む構造となっている。 11-3、12-3、14-3、15-4、16-4など他の代替的構造も検出されるが、その頻度ははるかに低い。また微小管は、有孔虫などの原生生物で観察されるらせん形フィラメントのように他の形態へ変形することもある。微小管内のプロトフィラメント間でみられる横方向のサブユニット間相互作用には、A-type lattice、B-type latticeと呼ばれる2種類が存在する。A-type latticeでは、プロトフィラメントの横方向の結合はα-チューブリンとβ-チューブリンの間で行われている（すなわち、1つのプロトフィラメントのα-チューブリンは隣接するプロトフィラメントのβ-チューブリンと相互作用している）。B-type latticeでは1つのプロトフィラメントのα、βチューブリンは隣接するプロトフィラメントのα、βチューブリンとそれぞれ相互作用している。微小管内の主要な配置はB-type latticeであることが実験的に示されているが、大部分の微小管にはα-β間相互作用が行われている継ぎ目（seam）が存在している。
細菌のProsthecobacter属の一部の種にも微小管が存在する。こうした細菌微小管の構造は、BtubA（bacterial tubulin A）とBtubB（bacterial tubulin B）のヘテロ二量体から組み立てられる中空の管構造であるという点で真核生物のものと類似している。BtubAとBtubBのどちらもα、β-チューブリンと共通した特徴を有するが、真核生物のチューブリンとは異なりフォールディングにシャペロンを必要としない。真核生物の微小管は13個のプロトフィラメントから構成されるのとは対照的に、細菌微小管はわずか5個のプロトフィラメントから構成される。
また、グラム陽性菌であるバチルス・チューリンゲンシスBacillus thuringiensisでは、アクチン様タンパク質によってnanotubuleと呼ばれる微小管様の構造体が形成されることが発見されている。この構造はプラスミドの分離に関与している。
微小管 細胞内の組織化
微小管は、細胞質の構造的ネットワークである細胞骨格の一部を構成している。微小管骨格は、機械的支持、細胞質の組織化、輸送、運動性や染色体分離などの役割を果たしている。発生中の神経細胞の微小管は神経細管とも呼ばれ、細胞骨格の他の構成要素であるアクチンフィラメントのダイナミクスを調節している。微小管は伸長と短縮を行うことで力を生み出すことができ、またキネシンやダイニンなどのモータータンパク質はアダプタータンパク質を介して細胞小器官や他の細胞構成要素（mRNAなど）を微小管に沿って輸送する。こうした役割のため、微小管は細胞内構成要素や積み荷の組織化や移動に重要なものとなっている。
細胞内における微小管の組織化は細胞種特異的である。上皮細胞では、微小管の(−)端は細胞間接触部位の近傍に係留され、頂端-基底軸に沿って組織化されている。核形成の後に(−)端は遊離し、その後ニネインやPLEKHA7などの因子によって細胞周縁部に再係留される。こうした微小管配置によって、タンパク質や小胞、細胞小器官の頂端-基底軸に沿った輸送が促進される。線維芽細胞やその他の間葉系細胞種では微小管は中心体に係留され、(+)端は細胞の周縁部に向かって放射状に伸びている。これらの細胞では、微小管は遊走に重要な役割を果たしている。
微小管 微小管の重合
核形成は、チューブリンから微小管を形成する過程を開始するイベントである。一般的に、微小管形成中心（MTOC）と呼ばれる細胞小器官によって微小管の核形成と組織化が行われる。MTOCには、微小管自体を構成するα、β-チューブリンとは異なる、γ-チューブリンと呼ばれる種類のチューブリンが含まれている。γ-チューブリンは他のいくつかの結合タンパク質とともにγ-TuRC（γ-チューブリン環複合体）と呼ばれる構造を形成する。この複合体はα/β-チューブリンが重合を開始するための鋳型として、そしてMTOCから(+)端方向への微小管の成長が継続している間、(−)端のキャップとして機能する。
微小管 微小管の重合
大部分の細胞種において、主なMTOCとなっているのは中心体である。しかしながら、微小管は他の部位でも同様に核形成が行われる場合がある。一例として、繊毛や鞭毛の基部には基底小体と呼ばれるMTOCが存在している。さらに、ゴルジ体も微小管核形成の重要な場として機能していることが示唆されている。中心体での核形成は全方向に対称的に生じるため、微小管ネットワークの非対称性はゴルジ体と関連した微小管核形成によって確立されている可能性がある。さらに、紡錘体微小管を基部とした微小管形成も行われ、この過程に重要な因子としてaugminと呼ばれるタンパク質複合体が同定されている。Augminはγ-TuRCと相互作用して紡錘体近傍の微小管密度を高めることが示されている。
植物細胞など一部の細胞種には、明確なMTOCが存在しない。植物では核膜がMTOCとして機能するほか、既存の微小管からの分枝によって微小管が形成される。
核形成の後、重合体の伸長にはチューブリンの付加が必要である。チューブリンの付加と脱落は溶液中のα/β-チューブリンの濃度と臨界濃度との関係に依存している。臨界濃度とは、微小管の末端での重合と脱重合の総和が等しくなる、定常状態のチューブリン二量体濃度である。二量体濃度が臨界濃度よりも高い場合には、微小管は重合して伸長する。反対に臨界濃度よりも低い場合には、微小管の長さは短くなる。
微小管 微小管のダイナミクス
動的不安定性とは、微小管の末端において組み立てと解体の双方ともが生じている状態を指す。この領域の微小管は、伸長と短縮を動的に切り替えることができる。チューブリン二量体は2分子のGTPを結合しており、そのうちの1つは重合後に加水分解が生じる。α-チューブリンに結合したGTPは安定であり、この結合状態で構造的機能を果たしている。一方、β-チューブリンに結合したGTPは重合後にGDPへ加水分解される可能性がある。GDP結合型チューブリンの性質はGTP結合型チューブリンとは異なっており、脱重合を起こしやすい。そのため、微小管の末端に位置するGDP結合型チューブリンは脱落が起こりやすいが、微小管の内部に位置するGDP結合型チューブリンが重合体から自発的に飛び出すことはない。微小管の末端に付加されるチューブリンはGTP結合状態であるため、微小管を脱重合から保護するキャップとして存在していることが提唱されている。新たなチューブリンの付加が低下しGTPの加水分解が微小管の末端まで進行すると、急速な脱重合と微小管の短縮が開始される。この伸長から短縮への切り替えはカタストロフ（catastrophe）と呼ばれる。GTP結合型チューブリンの末端への付加が再開されると、それらは微小管を短縮から保護する新たなキャップとして機能する。この過程はレスキュー（rescue）と呼ばれている。
微小管 微小管のダイナミクス
1986年にマーク・カーシュナーとTim Mitchisonは、微小管の(+)端における伸長と短縮の動的性質を利用した細胞内の三次元空間の探索（search）が行われていると提唱した。キネトコアや極性部位に到達した(+)端は捕捉（capture）され、伸長や短縮が起こらなくなる。通常の動的な微小管の半減期は5–10分であるが、こうして捕捉された微小管は数時間にわたって維持される場合がある。このモデルは"search and capture"モデルとして広く知られている。実際に、その後の研究によってこのモデルはおおむね検証されており、キネトコアではさまざまな複合体が微小管の(+)端を捕捉することが示されている。さらに、間期の微小管の(+)端にキャップを形成して安定化する活性の存在も記載されている。この活性はフォルミン、APC、そして微小管の(+)端を追跡するタンパク質EB1によって媒介されている。
微小管 微小管ダイナミクスの調節
大部分の微小管の半減期は5–10分であるが、特定の微小管は数時間にわたって安定である。こうした安定化された微小管のチューブリンサブユニットには、微小管結合酵素による翻訳後修飾が蓄積している。微小管が脱重合した際には大部分の修飾は可溶性酵素によって迅速に元の状態へ戻される。ほとんどの修飾反応は緩やかに進行する一方でその逆反応は急速に生じるため、修飾されたチューブリンは長寿命の安定な微小管でのみ検出される。こうした修飾の大部分はα-チューブリンのC末端領域に施される。負に帯電したグルタミン酸残基に富むこの領域は、比較的構造をとらないテール領域として微小管から伸び、モータータンパク質と接触している。そのため、チューブリンの修飾は微小管とモーターとの相互作用を調節していると考えられている。こうした修飾が施された安定な微小管は一般的には間期の細胞で細胞極性部位へ向かって伸びているものであり、極性領域へ小胞を送達するための専用のルートを形成している。修飾には次のようなものがある。
微小管 微小管ダイナミクスの調節
脱チロシン化: α-チューブリンのC末端のチロシンの除去。この反応によってグルタミン酸が新たなC末端として露出する。この修飾が蓄積した微小管はGlu-microtubuleと呼ばれることが多い。チューブリンに対して作用するカルボキシペプチダーゼは未同定であるが、遊離した脱チロシン化チューブリンにチロシンを付加するチューブリンチロシンリガーゼ（TTL）は既知である。
アセチル化: α-チューブリンのリジン40番残基へのアセチル基の付加。この修飾は微小管の内部からのみアクセス可能なリジン残基に対して行われており、酵素がこのリジン残基へどのようにアクセスしているのかは不明確である。アセチルトランスフェラーゼの性質に関しては議論があるが、哺乳類の主な酵素はATAT1であることが示されている。逆反応はHDAC6によって触媒されることが知られている。アセチル化が微小管の構造や機能に及ぼす影響は未解明である。
他にも、チューブリンはリン酸化、ユビキチン化、SUMO化、パルミトイル化を受けることが知られている。
微小管 微小管ダイナミクスの調節
幅広い薬剤がチューブリンに結合し、微小管の組み立て過程に変化を及ぼす。こうした薬剤は細胞内のチューブリン濃度よりもはるかに低い濃度で影響を及ぼす場合がある。微小管ダイナミクスへの干渉によって、細胞周期の停止という影響が生じたり、プログラム細胞死（アポトーシス）が引き起こされたりする場合がある。しかしながら、微小管ダイナミクスへの干渉だけでは有糸分裂の遮断には不十分であることを示唆するデータも得られている。こうした研究では、ダイナミクスの抑制は有糸分裂の遮断に必要な濃度よりも低い段階で生じることが示されている。チューブリンの変異もしくは薬剤処理による微小管ダイナミクスの抑制は、細胞遊走を阻害することが示されている。微小管を安定化する薬剤と不安定化する薬剤のどちらも微小管のダイナミクスを抑制する作用を示す。
微小管のダイナミクスに変化を及ぼす薬剤には次のようなものである。
タキサン系に分類される抗がん剤（パクリタキセルやドセタキセル）は、微小管内のGDP結合型チューブリンを安定化することで動的不安定性を防ぐ。そのため、GTPの加水分解が微小管の末端へ到達した場合でも脱重合は起こらず、微小管は短縮しない。タキサン系薬剤は単独または白金製剤（カルボプラチン）やゲムシタビンとの併用によって、乳がんや婦人科腫瘍、扁平上皮がん（頭頸部がん、一部の肺がん）などに用いられている。
微小管 微小管ダイナミクスの調節
β3-チューブリンの発現は、薬剤による微小管ダイナミクスの抑制への応答に変化を及ぼすことが報告されている。一般的に、薬剤が毒性を示す濃度よりも低い濃度でダイナミクスは抑制され、また細胞遊走も阻害される。しかしながら、β3-チューブリンが微小管に組み込まれることで、ダイナミクスを抑制し細胞遊走を阻害するのに必要な濃度は上昇する。そのため、β3-チューブリンを発現している腫瘍は微小管を標的とした薬剤による細胞傷害作用に対して抵抗性を示すだけでなく、腫瘍転移抑制能に対しても抵抗性が生じる。さらにβ3-チューブリンの発現は、これらの薬剤の他の重要な側面となっている血管新生阻害作用に対しても対抗する作用をもたらす。
微小化重合体は、周囲の環境のさまざまな影響に対して極めて敏感である。微小管は非常の低濃度の遊離カルシウムによって不安定化され、このことは初期のin vitroでの重合体の研究の妨げとなっていた。また、低温も微小管の急速な脱重合を引き起こす。重水は微小管重合体の安定性を促進する。
微小管 微小管と相互作用するタンパク質
微小管結合タンパク質（MAP）は、in vivoでの微小管ダイナミクスの調節に重要な役割を果たしている。微小管の重合、脱重合、カタストロフの速度は、どのようなMAPが存在しているか依存して変動する。当初、脳組織から同定されていたMAPは分子量に基づいて2つのグループへ分類された。1つ目の分類は55–62 kDaよりも小さいサイズのMAPからなり、これらはタウタンパク質と呼ばれている。In vitroでは、タウタンパク質は微小管に直接結合し、核生成を促進し、脱重合を阻害すること、そして微小管が平行に並んだ列の形成を誘導することが示されている。さらに、タウタンパク質は軸索中の微小管を安定化することが示されており、アルツハイマー病との関連も示唆されている。2つ目の分類には200–1000 kDaのMAPが含まれ、MAP-1、MAP-2、MAP-3、MAP-4の4種類が知られている。MAP-1タンパク質はA、B、Cの3つのタンパク質から構成される。MAP-1Cタンパク質は小胞の逆行性輸送に重要な役割を果たしており、細胞質ダイニンとしても知られている。MAP-2タンパク質は神経細胞の樹状突起や細胞体に位置し、そこで他の細胞骨格フィラメントと結合している。MAP-4タンパク質は大部分の細胞に存在し、微小管を安定化している。微小管構造を安定化するMAP以外にも、微小管の切断や脱重合の誘導によって不安定化をもたらすMAPも存在する。カタニン、スパスチン、fidgetinと呼ばれる3種類のタンパク質は、不安定化作用によって微小管の数や長さを調節していることが観察されている。さらに、CRACDLも微小管に局在することが予測されている。
微小管 微小管と相互作用するタンパク質
MAPは軸索や樹状突起の細胞骨格の形態の差異を決定する因子であり、樹状突起では微小管は互いにより離れて存在している。
微小管プラス端集積因子（+TIP）は微小管の(+)端に結合するMAPの総称であり、微小管ダイナミクスの調節に重要な役割を果たしている。一例として、+TIPは有糸分裂時の染色体と微小管との相互作用に関与していることが観察されている。+TIPとして最初に同定されたMAPはCLIP170であり、微小管脱重合のレスキューに関与していることが示されている。+TIPはEBタンパク質やp150gluedなど多くの種類が知られている。
微小管は、小胞輸送や細胞分裂など重要な細胞機能に関与しているモータータンパク質の基質としてはたらく。モータータンパク質は他のMAPと異なり、ATPの加水分解のエネルギーを利用することで基質に沿ってタンパク質を移動する機械的仕事を行っている。微小管と相互作用する主要なモータータンパク質としては、通常(+)端へ向かって移動するキネシンや、(−)端へ向かって移動するダイニンがある。
微小管 微小管と相互作用するタンパク質
ダイニンは2つの同一な重鎖と、そこに結合するいくつかのポリペプチド鎖から構成される。ダイニンを介した輸送は微小管の(+)端から(−)端へ向かって行われる。ATPの加水分解はヘッドドメインで行われ、その構造はAAA+（ATPase associated with various cellular activities）ファミリータンパク質との類似性がみられる。このドメインで生じるATPの加水分解は、微小管結合ドメインの微小管上の移動と共役している。ダイニンはダイナクチンなどいくつかのタンパク質を介して積み荷を結合し、輸送を行う。
微小管 有糸分裂
中心体は有糸分裂中の細胞の主要なMTOCである。各中心体は、互いに直交する向きに配置された、中心小体と呼ばれる2つの円筒から構成される。中心小体には9個のmain microtubuleが存在し、そのそれぞれに2つのpartial microtubuleが結合している。中心小体の円筒構造の長さは約400 nm、外周は約200 nmである。
中心体は有糸分裂に重要であり、この過程に関与する微小管の大部分は中心体から発したものである。各微小管の(−)端は中心体に位置し、(+)端は全方向へ放射される。中心小体は有糸分裂時の微小管の極性の維持にも重要である。
大部分の細胞では、細胞周期のほとんどの期間には中心体は1つしか存在しない。しかしながら、有糸分裂前に中心体は複製され、2つの中心体が存在する状態となる。中心体から放射された微小管の一部は姉妹染色体から離れた方向へ直接伸長する。こうした微小管は星状体微小管と呼ばれる。星状体微小管の助けのもと、中心体は互いに離れるように細胞の両極へ移動する。両極に到達すると、有糸分裂に必要な極微小管や動原体微小管など、他の種類の微小管の形成が開始される。微小管が正しい位置に形成された場合には、中心体自体は有糸分裂の進行には必要ではないことが示されている。
微小管 有糸分裂
星状体微小管（astral microtubule）は、有糸分裂時とその前後にのみ存在する。これらの微小管は中心体から発するが、染色体やキネトコア、他の中心体から発した微小管とは相互作用しない。その代わり、これらは細胞膜へ向かって放射している。そこで特異的モータータンパク質と相互作用し、モータータンパク質は微小管、そして中心体全体を細胞膜へ向かって引っ張る力を生み出す。上述したように、この微小管は中心体が細胞内で互いに離れた配置となるよう補助している。しかしながら、これらの微小管は紡錘体自体とは直接的な相互作用は行っていない。こうした星状体微小管が存在しない場合でも紡錘体は形成されるが、その細胞内での配向は常に正しいものとなるわけではなく、そのため有糸分裂の効率的進行が損なわれることが実験的に示されている。星状体微小管の他の重要な機能としては、細胞質分裂の補助がある。星状体微小管は細胞膜に位置するモータータンパク質と相互作用し、紡錘体や細胞全体が引き離される。