hotchpotch/wikipedia-multilingual-ir-pairs huggingface dataset:
هيلز كيتشن (مانهاتن)
وإلى جانب سكانها القدامى من أصول أيرلندية ولاتينية، أصبحت هيلز كيتشن اليوم موطنًا لمجتمع المثليين+ وتحتضن عددًا كبيرًا من النوادي الليلية والحانات الخاصة بهم. كما يُعرف الحي منذ زمن طويل بأنه موئل للممثلين والفنانين، إذ يضم معهد الممثلين  الشهير ويقع على مقربة من مسارح برودواي.
ينتمي هيلز كيتشن إلى المنطقة المجتمعية الرابعة في مانهاتن، ويشرف على أمنها مركزي شرطة نيويورك العاشر ومنتصف الشمال. وتُعد المنطقة من أهم مراكز الخدمات اللوجستية والطبية والنقل التي تدعم النشاط التجاري في مانهاتن، كما تشتهر بتنوع مطاعمها الصغيرة متعددة الثقافات، ومقاهيها الشعبية، ومتاجرها المحلية، وحياتها الليلية النابضة بالحيوية.
أنس بن عياض
أنس بن عياض بن ضمرة، أبو ضمرة الليثي المدني، أحد رواة الحديث النبوي في القرن الثاني الهجري.
أنس بن عياض روايته للحديث
روى عن: إبراهيم بن أبي أسيد البراد، وأسامة بن زيد الليثي، وجعفر الصادق، والحارث بن عبد الرحمن بن أبي ذباب، وداود بن بكر بن أبي الفرات، وربيعة بن أبي عبد الرحمن، وأبي حازم سلمة بن دينار، وسهيل بن أبي صالح، وشريك بن عبد الله بن أبي نمر، وشيبة بن نصاح، وصالح بن حسان، وصالح بن كيسان، وصفوان بن سليم، والضحاك بن عثمان، وعبد الله بن سعيد بن أبي هند، وعبد الله بن عبد العزيز الليثي، وعبد الرحمن بن حرملة الأسلمي، وعبد الرحمن بن حميد بن عبد الرحمن بن عوف الزهري، وعبد الرحمن الأوزاعي، وعبد السلام ابن أبي الجنوب، وأبي مودود عبد العزيز بن أبي سليمان المدني، وعبد العزيز بن عمر بن عبد العزيز، وعبد الملك بن عبد العزيز بن جريح، وعبيد الله بن عمر، ومحمد بن أبي يحيى الأسلمي، وموسى بن عقبة، ونافع بن عبد الله، وأبي معشر نجيح بن عبد الرحمن المدني، وهشام بن عروة، ويزيد بن عبد الله بن الهاد، ويونس بن يزيد الأيلي.
أنس بن عياض روايته للحديث
روى عنه: إبراهيم بن حمزة الزبيري، وإبراهيم بن سعد الجوهري، وإبراهيم بن المنذر الحزامي، وأحمد بن الحجاج المروزي، وأحمد بن حرب الموصلي، وأحمد بن صالح المصري، وأحمد بن أحنبل، وإسحاق بن موسى الأنصاري، وبقية بن الوليد، والجارود بن معاذ الترمذي، والحسن بن داود بن محمد بن المنكدر، والزبير بن بكار، وسعيد بن عمرو الأشعبي، وسليمان بن عبد الرحمن الدمشقي، وأبو عبد الله بن الزبير الحميدي، وأبو بكر عبد الله بن محمد بن أبي الأسود، وعبد الله بن مسلمة القعنبي، وعبد الله بن وهب المصري، وعبد الرحمن بن إبراهيم دحيم، وعلي بن خشرم المروزي، وعلي بن شعيب السمسار، وعلي بن محمد بن معاوية النيسابوري، وعلي بن المديني، وقتيبة بن سعيد، ومحمد بن إدريس الشافعي، ومحمد بن إسحاق المسيبي، ومحمد بن سلام البيكندي، ومحمد بن عباد المكي، ومحمد بن عبد الله بن عبد الحكيم المصري وهو آخر من روى عنه، ومحمد بن مصفى الحمصي، ونصر بن عاصم الأنطاكي، وهارون بن معروف، وهارون بن موسى الفروي، والوليد بن عتبة الدمشقي، ويحيى بن عبد الله بن بكير المصري، ويحيى بن موسى البلخي، ويحيى بن حماد الأستراباذي، ويونس بن عبد الأعلى.
بروتين CNTN1
بروتين يتم ترميزه في البشر بواسطة جين CNTN1.
بروتين CNTN1 الوظيفة
البروتين المشفر بواسطة هذا الجين هو عضو في فصيلة الغلوبولين المناعي. وهو جليكوسيل فوسفاتيديلينوسيتول (GPI)-الراسية الخلايا العصبية بروتين الغشاء ,والذي يعمل كجزئ التصاق خلوي . قد تلعب دورا في تشكيل الوصلات المحورية في الجهاز العصبي النامي اتصالات في تطوير الجهاز العصبي. اثنين بدلا من ذلك تقسم نسخة المتغيرات ترميز مختلفة الأشكال الإسوية قد وصفت لهذا الجين.
إجهاد الأنسجة
إجهاد الأنسجة (متلازمة تكيف الأنسجة) هو رد فعل تكيفي غير محدد عالمي لجميع أنسجة الكائن الحي البالغ الذي يتشكل في الأنسجة كاستجابة للتأثيرات الخارجية المختلفة. هذا الأخير هو تلف خلايا الأنسجة، و الحمل الزائد لوظائفها المتخصصة أو التأثيرات التنظيمية.
إجهاد الأنسجة
وفقًا لمفهوم متلازمة تكيف الأنسجة (TAS)، فإن هذه الآلية التكيفية (انظر التكيف) تدخل حيز التنفيذ في الأنسجة التالفة (انظر الأنسجة (علم الأحياء) ) نتيجة توافق حدثين. الأول هو تراكم مؤثرات TAS في الأنسجة ( comutons ، و chalones ، و contactins ) ، والتي تمتلك ميزة فريدة لخصوصية الأنسجة في عملها على خلايا الأنسجة المتجانسة دون خصوصية الأنواع. والثاني هو زيادة حساسية الخلايا التالفة لهذه المنظمات، كما تم توضيحه في مثال كوموتون. تسبب هذه المؤثرات تلفًا ذاتيًا خاصًا بالأنسجة للخلايا المتجانسة عن طريق اضطراب استتباب أيوناتها وعمليات إنتاج الطاقة. نتيجة لذلك، يتم تنشيط رد فعل غير محدد للضرر (CURD) في الخلايا. يلعب هذا التفاعل الفسيولوجي الشامل دورًا في الآلية التنفيذية لـ TAS. وبالتالي، يتم تفعيل الوظيفة التكيفية لضغط الأنسجة باستخدام خصائص CURD مثل زيادة المقاومة غير المحددة للخلايا، وكذلك التأثير على معدل عمليات التمثيل الغذائي للخلايا. من الواضح أنه في حالة TAS، يجب أن تكون هذه التغييرات خاصة بالأنسجة، حيث يتم البدء فيها عن طريق التلف الذاتي للخلية تحت تأثير محدد للأنسجة من مؤثرات TAS.
كما هو معروف، فإن CURD تتكون من مرحلتين. تتشكل مرحلة تحفيز التمثيل الغذائي فيها, في عملية تلف طفيف للخلية. عندما تتلف الخلية بشكل طفيف، فإنها تبدأ في تشكيل مرحلة تحفيز التمثيل الغذائي. تؤدي التأثيرات الضارة القوية إلى بدء مرحلة CURD لتثبيط التمثيل الغذائي في الخلية.
وفقًا لمفهوم TAS، يتم تحقيق التأثير الوقائي لإجهاد الأنسجة في حالة تكوين مرحلة تحفيز استقلاب CURD بواسطة مستجيباتTAS نتيجة لتسريع العمليات التعويضية في الخلية التالفة. في عملية تشكيل طور CURD من تثبيط الأيض بواسطة المؤثرات المذكورة أعلاه، يتطور التأثير الوقائي لإجهاد الأنسجة نتيجة انخفاض تفاعل الخلية استجابة للتأثيرات الضارة الخارجية.
إجهاد الأنسجة مكان إجهاد الأنسجة في خط ردود الفعل التكيفية غير المحددة
السمة الرئيسية لإجهاد الأنسجة هو تكوينه بمشاركة المؤثرات الخاصة بالأنسجة للتفاعلات بين الخلايا داخل الأنسجة - comutons ، chalones و contactins ، التي تنتجها خلايا الأنسجة تحت تأثير الإجهاد. هذا يميز إجهاد الأنسجة عن متلازمة التكيف العامة، والتي تتحقق من خلال الهرمونات - المؤثرات للتفاعلات بين الأعضاء (انظر الإجهاد (البيولوجي) ). يتشكل الإجهاد الإقليمي (المحلي) بمشاركة ليس واحدًا بل عدة أنسجة مكونة عضوًا أو جزءًا من الجسم. هذا هو السبب في أنه يمكن الاعتقاد بأن تفاعل الإجهاد الإقليمي يتحقق بمشاركة مؤثرات تفاعلات الأنسجة الداخلية. أخيرًا، يتم تحقيق إجهاد الخلية عبر آليات داخل الخلايا، دون أي مشاركة للتفاعلات بين الخلايا. في الحالة الأخيرة، يعمل تشكيل CURD وتخليق بروتينات الصدمة الحرارية كآلية "للدفاع عن النفس" للخلية.
إجهاد الأنسجة مكان إجهاد الأنسجة في خط ردود الفعل التكيفية غير المحددة
ميزة أخرى لإجهاد الأنسجة هو مبدأ تشكيل آليتها التنفيذية، CURD، عن طريق التلف الذاتي الخاص بالأنسجة لخلايا الأنسجة المتماثلة. على الرغم من حقيقة أن TAS، تمامًا مثل إجهاد الخلية، يتم تحقيقه عبر CURD، فإن TAS لديها مجموعة متنوعة من الميزات التي تميزها عن إجهاد الخلية، وأهمها انتقائية الأنسجة لبدء CURD تحت تأثير مؤثرات TAS. بالإضافة إلى ذلك، تحت ضغط الخلية، يتم تحقيق حماية الخلية بمشاركة CURD فقط من خلال آلية "سلبية". يتألف من تشكيل المرحلة الوقائية لهذا التفاعل الفسيولوجي. وفي الوقت نفسه ، تحت ضغط الأنسجة، يمكن تنفيذ وظيفتها الوقائية كلاً من الآليات "السلبية" و "النشطة" التي يسببها CURD. وبالتالي، فإن آلية إجهاد الخلية هي مجرد واحدة من الأداتين اللتين تحمي بهما TAS خلايا الأنسجة المتجانسة. يكمن الاختلاف الثالث بين إجهاد الأنسجة والخلايا في قدرة الأول ليس فقط على زيادة المقاومة غير المحددة للخلايا ولكن أيضًا لتقليلها. وفي الوقت نفسه، يعتبر مفهوم إجهاد الخلية الاحتمال الأول فقط.
في الوقت الحاضر، يمكن النظر في وظيفتين فسيولوجيتين لإجهاد الأنسجة، والتي تتحقق في عملية مشاركة آليتها التكيفية. يتم التعبير عن إحداها في زيادة استقرار وظائف الخلية المتخصصة في ظروف الحمل الوظيفي المطول. وظيفة أخرى للضغط على الأنسجة هي تنظيم كتلة خلايا الأنسجة المتجانسة في ظروف فسيولوجية مختلفة.
إجهاد الأنسجة تعمل وظيفة إجهاد الأنسجة على خلايا الأنسجة المتجانسة المتخصصة في تحسين الاستقرار
من المعروف أن جزءًا فقط من الوحدات الوظيفية للأنسجة يشارك في تحقيق الوظائف المتخصصة لخلاياها (Barcroft ، 1937). بسبب عالمية هذه الظاهرة سميت "قانون النشاط المتقطع للهياكل الوظيفية" (كريشانوفسكي، 1973؛ كريشانوفسكي، 1974). وفقًا لهذا القانون، تشكل الوحدات الوظيفية للأنسجة (أو الخلايا) التي تعمل بشكل فعال مجموعتين من المجموعات حيث يكون أحدهما في حالة "أداء مكثف" والآخر في حالة "راحة". وبالتالي فإن "الراحة" ليست حالة سلبية نظرًا لوجود إصلاح نشط للهياكل الخلوية يحدث تالفًا في سياق الوظائف المتخصصة التي تؤديها الخلايا. النمط "المتقطع" لخلايا الأنسجة يتمثل في أن الخلايا تنتقل من مجموعة إلى أخرى عندما يكون النسيج في وضع الأداء المكثف. وبهذه الطريقة، فإن الخلايا المتضررة نتيجة للأداء المكثف تكتسب فرصة للتعافي في مجموعة "الراحة". وفي غضون ذلك ، تنتقل الخلايا المستعادة من المجموعة "المستريحة" إلى الخلايا "التي تعمل بشكل مكثف". من الآمن أن نقول إن مثل هذا التنظيم لأداء الأنسجة يعزز استقرار أداء وظائف خلاياها. ومع ذلك، فإن الآليات التي تنظم مرور الخلايا من مجموعة إلى أخرى على مستوى الأنسجة الداخلية غير معروفة.
إجهاد الأنسجة تعمل وظيفة إجهاد الأنسجة على خلايا الأنسجة المتجانسة المتخصصة في تحسين الاستقرار
بالنظر إلى قانون "النشاط المتقطع للبنى العاملة" يمكن للمرء أن يتحدث عن نتيجتين لعمل آلية TAS على خلايا الأنسجة التي تعمل بنشاط. في الظروف التي يكون فيها المستجيب TAS (المستجيبون) يشكلون طور CURD من تحفيز التمثيل الغذائي، ينبغي للمرء أن يتوقع تسريع عمليات الإصلاح في خلايا السكان "المسترخين". من الواضح أن ذلك سيعزز التعافي المتسارع لهذه الخلايا وتمريرها إلى مجموعة خلايا تعمل بشكل مكثف. في حالة ما إذا كانت آلية TAS تشكل مرحلة CURD لتثبيط التمثيل الغذائي في مجموعة الخلايا العاملة بشكل مكثف ، فسيؤدي ذلك إلى تثبيط إشارات الخلية وتعزيز "استقلالية" الخلايا عن التأثيرات الخارجية الأخرى. قد يؤدي هذا الاستقلالية إلى تثبيط وظائف الخلية المتخصصة في السكان المذكورين في حالة ما إذا تم تحفيزها بواسطة تأثيرات تنظيمية خارجية. قد يؤدي تثبيط وظائف الخلايا المتخصصة بواسطة آلية TAS إلى تعزيز الدفاع عن الخلايا التي تعمل بشكل مكثف من الإضرار بالنفس وأيضًا مرورها إلى حالة "الراحة". وبالتالي ، فإن خصائص الآلية التنفيذية لإجهاد الأنسجة - CURD - تسمح لها برفع استقرار وظائف الأنسجة في ظروف النشاط المكثف المستمر بعدة طرق.
إجهاد الأنسجة وظيفة إجهاد الأنسجة على تنظيم كتلة خلايا الأنسجة المتجانسة
وفقًا لمفهوم TAS، يمتلك إجهاد الأنسجة القدرة على تنظيم كتلة الخلايا للأنسجة المتجانسة عبر آلية تنفيذية موصوفة أعلاه - CURD. كما هو الحال في تنظيم الوظائف المتخصصة للخلايا، هناك طريقتان للتحكم الخاص بالنسيج في كتلة خلايا الأنسجة المتجانسة. هذه هي خلايا تعديل مقاومة غير محددة وتؤثر على سرعة العمليات الفسيولوجية التي تحدث في الخلية.
إجهاد الأنسجة وظيفة إجهاد الأنسجة على تنظيم كتلة خلايا الأنسجة المتجانسة
آلية إجهاد الأنسجة قادرة على التحكم في كتلة خلايا الأنسجة التي تؤثر على كل من الانقسام الانقسامي وموت الخلايا المبرمج على وجه التحديد. في حالة ما إذا كانت مؤثرات TAS تشكل مرحلة CURD من تحفيز التمثيل الغذائي، يجب على المرء أن يتوقع تسريع مرور خلايا التجمع التكاثري (الانتشار ) عبر الدورة الانقسامية (MC). سيكون هناك أيضا تسريع نضوج الخلايا والشيخوخة. سيؤدي هذا إلى زيادة النشاط الانقسامي وموت الخلايا المبرمج في الأنسجة. على العكس من ذلك، يجب أن يؤدي تكوين طور CURD من تثبيط الحماية الأيضية إلى نتائج معاكسة - تثبيط جميع العمليات المذكورة، ونتيجة لذلك، تثبيط كل من الأنشطة الانقسامية وموت الخلايا المبرمج. لا يمكن استبعاد احتمال أن آلية إجهاد الأنسجة تعتبر قادرة على تنظيم موت الخلايا المبرمج من خلال تثبيط مرحلتها المعتمدة على الطاقة. فيما يتعلق بتعديل مقاومة الخلايا غير المحددة بواسطة آلية إجهاد الأنسجة، فإن خاصية CURD هذه تسمح بتنظيم دخول الخلايا إلى MC وكذلك دخولها في موت الخلايا المبرمج.
إجهاد الأنسجة وظيفة إجهاد الأنسجة على تنظيم كتلة خلايا الأنسجة المتجانسة
يمكن تنظيم كتلة خلايا الأنسجة بواسطة آلية TAS في نظامين فسيولوجيين - الأثير عن طريق تكوين طور "محافظ" أو "ديناميكي" من هذا التفاعل التكيفي. تتشكل المرحلة المحافظة TAS تحت تأثير الضرر الخارجي "الضعيف" غير المحدد أو تأثيرات "الحمل" على الوظائف المتخصصة للخلايا. يوفر إجهاد الأنسجة هنا تكيفًا داخل الأنسجة عن طريق الحفاظ على مجموعة الخلايا الموجودة في الأنسجة. ويتحقق ذلك من خلال رفع مقاومة غير محددة للخلايا تحت تأثير الضرر الذاتي الخاص بالنسيج للخلايا بواسطة مؤثرات TAS. هذا يمنع دخول الخلايا اللاحقة للتضخم في كل من MC وموت الخلايا المبرمج. تتشكل المرحلة الديناميكية TAS تحت تأثير "قوي" خارجي غير محدد أو تأثير "تحميل" على الوظائف المتخصصة للخلايا. وفقًا لمفهوم TAS في المرحلة الديناميكية لضغط الأنسجة ، يحدث تجميع للتأثير الضار لعامل الضغط (الضغوطات) مع تلف الخلايا الذاتية بواسطة مؤثرات TAS. هذا يؤدي إلى تحفيز الانتشار (انظر الانتشار ) وزيادة نشاط موت الخلايا المبرمج (انظر موت الخلايا المبرمج ) في وقت واحد. وهكذا ، في الحالة المذكورة أعلاه ، تتحقق الوظيفة التكيفية لإجهاد الأنسجة عن طريق استبدال الخلايا التالفة والمحتضرة بأحفاد الخلايا الأكثر مقاومة لتأثير (عوامل) الإجهاد.
كما هو موضح مما سبق، وفقًا لمفهوم TAS، فإن تأثير آلية إجهاد الأنسجة على خلايا الأنسجة المتماثلة متنوع. قد يحميهم من التأثيرات الضارة غير المحددة وكذلك زيادة استقرار وظائف الأنسجة المتخصصة في ظروف النشاط الوظيفي المكثف لفترات طويلة. في نفس الوقت، تقوم نفس الآلية بالتحكم الداخلي في كتلة الخلايا للأنسجة المتماثلة.
Kryshanovskii GN Biorhythms ومبدأ الهيكل الوظيفي والتقدير الزمني للعمليات البيولوجية ، ص. 20-34. // في الإيقاعات البيولوجية في آليات تعويض الوظائف المتأثرة (AA Paltsin - Ed.) ، 258 صفحة ، M. ، 1973. (روس. ).
القمة الروسية الإفريقية 2019
عُقدت القمة الروسية الأفريقية الأولى في الفترة من 23 إلى 24 أكتوبر 2019 في مدينة سوتشي الروسية، وشارك في استضافتها الرئيس الروسي فلاديمير بوتين والرئيس المصري عبد الفتاح السيسي. وحضر المؤتمر 43 رئيس دولة أو حكومة. شدد بوتين على "سيادة الدولة" واستعداد جمهورية روسيا لتقديم مساعدات أو صفقات تجارية دون شروط سياسية أو غيرها، وقال إن "مجموعة من الدول الغربية تلجأ إلى الضغط والتخويف والابتزاز للحكومات الأفريقية ذات السيادة"، الأمر الذي كانت روسيا على ما يرام ضده. مناسبة لمساعدة الدول الأفريقية على التراجع.
كان من المقرر عقد القمة الروسية الأفريقية الثانية في أكتوبر 2022 في أديس أبابا ، ولكن تم تأجيلها بعد ذلك إلى 26-29 يوليو 2023 في سانت بطرسبرغ.
بروتين أرجينين فوسفاتيز
بكتيريا
بروتين Arginine Phosphatase (PAPs) ، المعروف أيضًا باسم Phosphoarginine Phosphatase ، هو إنزيم يحفز نزع الفسفرة من بقايا الفوسفورجينين في البروتينات.  إن فوسفاتازات البروتين (PPs) هي "متغايرات إجبارية  " تتكون من وحدتين فرعيتين تحفيزيتين كحد أقصى متصلتين بوحدة فرعية غير حفزية. تعديل الأرجينين هو تعديل البروتين بعد الترجمة في البكتيريا موجبة الجرام . تم تحديد McsB و YwIE مؤخرًا على أنهما إنزيمات فسفرة في Bacillus Subtilis (B.Subtilis).  كان يُعتقد أن YwIE عبارة عن بروتين-تيروزين-فوسفاتيز، و McsB التيروزين-كيناز،  ولكن في عام 2012 Elsholz et al.  أظهر أن McsB عبارة عن بروتين-أرجينين-كيناز (PAK) وأن YwlE عبارة عن فوسفاتيز-أرجينين-فوسفاتيز (PAP).
بروتين أرجينين فوسفاتيز
تعتمد العديد من البروتينات على نشاط فوسفاتيز البروتين لتنظيم استقرارها وتفاعلها مع البروتينات الأخرى.  تعديل الأرجينين هو تعديل البروتين بعد الترجمة في البكتيريا موجبة الغرام، وتنظم فسفرة بروتين أرجينين عوامل النسخ ، بالإضافة إلى وضع علامات على البروتينات المارقة للتحلل في البكتيريا موجبة الجرام.  مثل الفسفرة، فإن نزع الفسفرة هو حدث قابل للعكس بعد الترجمة. يمكن عكسه من خلال عمل الكينازات (الإنزيمات التي تضيف مجموعة فوسفات إلى بروتين عبر الفسفرة)، وهذا النشاط المضاد للفسفرة ونزع الفسفرة للبروتينات يتحكم في جميع جوانب الحياة بدائية النواة وحقيقية النواة.  بشكل عام، تلعب فوسفاتازات البروتين دورًا مهمًا في تنظيم إشارات الخلايا في كل من حقيقيات النوى وبدائيات النوى . إنها تعمل عن طريق إزالة مجموعة الفوسفات من البروتينات، ونشاطها يبطل نشاط كينازات البروتين.
بروتين أرجينين فوسفاتيز وظيفة
(YwIE) هو عضو في البروتين منخفض الوزن الجزيئي التيروزين الفوسفاتيز (لمو-بتب). إنه عنق الرحم النشط الوحيد الموجود في ب B.subtilis الرقيقة، ولا يظهر أي نشاط تقريبا ضد بروتين سيرين,و بروتين التيروزين، وببتيدات ثرونين البروتين. أيضا، واثبت ايضا أنه يلعب دورا في مقاومة ب سوبتيليس للإجهاد. إلشولز وآخرون (2012) ، حيث ذكرت في ورقتهم أن بروتين أرجينين الفسفرة من المحتمل أن يلعب دورا فسيولوجيا وتنظيميا حاسما في البكتيريا. وأظهروا أن فسفرة أرجينين البروتين تشارك في تنظيم التوازن، وتشكيل الاغشية الخلوية، والحركة، والكفاءة، والإجهاد، والاستجابات الصارمة من خلال تنظيم التنظيم الجيني ونشاط البروتين في العصوية الرقيقة. أشارت نتائجهم إلى أن العمل المشترك لبروتين أرجينين الفوسفاتيز والكيناز يسمح بالتنظيم السريع والقابل للعكس لنشاط البروتين. أيضا، أن البروتين أرجينين-فوسفاتيز عكس تأثير البروتين أرجينين كينازات (باكس) في الكائنات الحية. في ب. سوبتيليس، يوي، باب، يصد عمل مسب، بروتين أرجينين كيناز (باك). مسب فسفوريلات بقايا أرجينين في مجنح الحلزون بدوره الحلزون المجال من كتسر 4، ومنعها من الارتباط إلى الحمض النووي، والسماح للتعبير عن الجينات المكبوتة. ومع ذلك، يوي قادر على استعادة القدرة على ربط الحمض النووي للقمع كتسر، استجابة الإجهاد والحرارة صدمة منظم في ب.سوبتيليس، عن طريق عكس الفسفرة بوساطة مسب 4. وهو يحقق ذلك عن طريق إزالة الفسفرة من بروتين كتسر. بالإضافة إلى ذلك، مسب و يوي قادرة على التفريق بين فوسفوارجينين وغيرها من بقايا الأحماض الأمينية
بروتين أرجينين فوسفاتيز وظيفة
اعتبارًا من عام 2020 ، يعد YwIE هو PAP النشط الوحيد المعروف في B.Subtilis، على الرغم من أن Fuhrmann et al. (2013).  حدد متماثل YwIE في ذبابة الفاكهة، لكن دوره في النوع لا يزال غير معروف. في المقابل، سوزوكي وآخرون. (2013) حدد وجود McsB في أكثر من 150 نوعًا من البكتيريا
بروتين أرجينين فوسفاتيز آلية
الآلية الجزيئية المحددة لعمل بروتين ywIE غير معروفة حاليًا.  ومع ذلك ، يُعتقد أن YwIE تقوم بإزالة الفوسفوريلات من بقايا الفوسفورجينين باستخدام عملية منسقة من خطوتين عبر تفاعلات SN2 .  تتضمن الخطوة 1 هجومًا محبًا للنواة من Cys7 على ذرة الفوسفور لمجموعة الفوسفوريك.  ثم يتم تشكيل وسيط ثيوفوسفات . في الخطوة الثانية، يتم تحلل وسيط إنزيم الفسفرة بعد نزع بروتون جزيء الماء بواسطة Asp118.  فورمان وآخرون.  (2016) يعتقد أن Asp118 يحتمل أن يعزز التفاعل من خلال تثبيت الشحنة الموجبة للمجموعة الأمينية عبر التفاعل الكهروستاتيكي.
بروتين أرجينين فوسفاتيز تاريخ
في عام 2005 ، Suskiewicz et al.  صنف إنزيم YwIE على أنه فوسفاتيز التيروزين. وكيرستين وآخرون.  (2005) وجد أن McsB عبارة عن كيناز تيروزين يحتاج إلى تنشيط McsA. وجدوا أيضًا أن تفاعل McsA و McsB مع CtsR ينتج عنه تكوين مركب ثلاثي البروتينات يوقف ارتباط CtsR بالحمض النووي المستهدف ويؤدي إلى فسفرة لاحقة لـ McsB و McsA و CtsR.
في دراستهم ، Fuhrmann et al.  (2009)، أجرى تحليلًا كيميائيًا حيويًا وتركيبيًا لاستجابة إجهاد CtsR / McsB لمنظمي النسخ البكتيري. يقوموا بالفرز لتوضيح وتحديد الوظيفة الدقيقة لـ CtsR و McsB في استجابة الإجهاد البكتيري. لذلك، قاموا بفحص البروتينات من مختلف البكتيريا سالبة الغرام لإنتاج المؤتلف ونجحوا في إعادة تكوين نظام Bacillus stearothermophilus CtsR / McsB في المختبر. بعد ذلك، حددوا McsB على أنه بروتين كيناز يستهدف الأرجينين.
بروتين أرجينين فوسفاتيز تاريخ
Elsholz et al.  (2012) ، أظهر أن McsB و YwlE عبارة عن بروتين أرجينين كيناز وفوسفاتاز، بدلاً من التيروزين كيناز والفوسفاتيز لأنهم لاحظوا فقط اكتشاف يعتمد على McsB / YwlE لبروتين الأرجينين فسفرة أو نزع الفسفرة في الجسم الحي. على وجه التحديد ، اقترحوا أن YwIE تعمل بمثابة PAP في الجسم الحي.
كان يُعتقد أن McsB و YwlE من كينازات التيروزين والفوسفاتازات.  ومع ذلك، في عام 2012، Elsholz et al.  اكتشف 121 موقع فسفرة أرجينين في 87 بروتينًا في حي Bacillus Subtilis (B.subtillis)، وهي بكتيريا موجبة الجرام موجودة في التربة والجهاز الهضمي البشري. قادتهم ملاحظاتهم إلى الاعتقاد بأن فسفرة أرجينين البروتين موجودة في الجسم الحي كتعديل لاحق للترجمة في البكتيريا. تم توزيع بروتينات الأرجينين-فسفرة التي تم اكتشافها بين "فئات فسيولوجية متميزة من البروتينات" مثل المنظمات ، والإنزيمات الأيضية، والإجهاد، والبروتينات الريبوزومية. تشير هذه النتيجة إلى أن YwlE يعمل كبروتين فوسفاتيز أرجينين الذي يزيل بوضوح فوسفوريلات بقايا الأرجينين في المختبر وفي الجسم الحي
بروتين أرجينين فوسفاتيز تاريخ
ثانيًا ، Elsholz et al.  (2012) كانت قادرة فقط على اكتشاف فسفرة بروتين أرجينين في جين متحور YwIE وليس سلالة من النوع البري. ولكن تم اكتشاف فوسفوريلات البروتين على سيرين أو ثريونين أو التيروزين في كل من السلالة البرية وسلالة متحولة YwIE بكميات متساوية. لذلك، اعتقدوا أن YwIE قد يعمل فقط كبروتين فوسفاتيز أرجينين. أي أن الكشف عن فسفرة أرجينين البروتين يعتمد على وجود YwIE. لقد أكدوا هذه الفرضية بعد فشلهم في الكشف عن فسفرة أرجينين البروتين بعد (1) تحليل مستخلص متحور تمت معالجته في المختبر ببروتين YwIE المنقى قبل إجراء التحليل الطيفي الشامل ؛ و (2) الإفراط في التعبير عن YwIE في عبر في متحولة YwIE داخل الجسم الحي . اقترح التفاعل الوثيق لبروتينات الأرجينين المفسفرة مع YwIE أن استقرار التعديلات قد تأثر بالفعل ببروتين YwIE.
رودريغو رودريغيز (لاعب كرة قدم برازيلي)
رودريغو رودريغيز سيلفا (من مواليد 18 يونيو 1996)، هو لاعب كرة قدم برازيلي محترف كان يلعب كقلب هجوم لفريق الترجي الرياضي التونسي.ثم انتقل إلى نادي كوريتيبا البرازيلي.
رودريغو رودريغيز (لاعب كرة قدم برازيلي) مسيرة الأندية
ولد في فورتاليزا، سيارا، ومَثَّل رودريغو رودريغيز نادي بالميراس ونادي باهيا في فترة الشباب. ظهر لأول مرة مع الفريق الأخير في 28 نوفمبر 2015، حيث نزل كبديل في الشوط الثاني لـ جاكو وانتهت المباراة بفوز فريقه 1-0 على ملعبه في دوري الدرجة الثانية البرازيلي ضد أتلتيكو غويانيينسي.
في مايو 2016، بعد مباراتين أخريين، تمَّ ضم رودريغو رودريغيز بشكل رسمي إلى الفريق الرئيسي، ولكنه بعد ذلك لم يشارك في الفريق. في 18 يناير 2017، تمت إعارته إلى نادي خوازيرينزي.
في 30 يناير 2018، تم الإعلان عن انتدابه في نادي أتلتيكو فيروفياريو. في 24 مايو، بعد 11 مباراة فقط، انتقل إلى نادي أيه بي سي.
في 15 يوليو 2019، تمت إعارة رودريغو رودريغيز إلى أتلتيكو غويانيينسي حتى نهاية العام. في 21 يناير 2020، وافق على عقد مع بارانا، ولكن تم تسريحه في 4 أغسطس من نفس السنة.
رودريغو رودريغيز (لاعب كرة قدم برازيلي) مسيرة الأندية
في 12 أغسطس 2020، انتقل رودريغو رودريجيز إلى الخارج وانضم إلى يو دي فيلافرانكوينسي الذي يلعب في دوري الدرجة الثانية البرتغالي في صفقة لمدة عامين. ليغادر الفريق لاحقًا في 29 يونيو 2021، وعاد إلى وطنه في 28 سبتمبر، ليلعب مع فريق سنترو سبورتيفو ألاغوانو.
في 20 يناير 2023، وقع رودريجو رودريغيز عقدًا لمدة عامين مع نادي جوفنتودي البرازيلي.
في 4 أغسطس 2023، قام الترجي الرياضي التونسي بدفع البند التسريحي في عقد اللاعب و المقدرة قيمته بمليون و 200 ألف دينار تونسي.
في 20 أغسطس 2025، انتقل للعب في  نادي كوريتيبا البرازيلي في صفقة انتقال حر.
إليكلومول
إليسكلومول (نزل، المعروف ايضا باسم STA-4783) هو الدواء الذي يحفز موت الخلايا المبرمج (موت الخلية المبرمج) في السرطان الخلايا. يتم تطويره من قبل سينتا للأدوية وجلاكسو سميث كلاين كمساعد للعلاج الكيميائي، وقد حصل المسار السريع و المخدرات اليتيمة الحالة من إدارة الغذاء والدواء الأمريكية لعلاج النقيلي سرطان الجلد. أعلنت شركة سينتا للأدوية في 26 فبراير 2009 عن تعليق جميع التجارب السريرية التي تنطوي على إليسكلومول بسبب مخاوف تتعلق بالسلامة. في مارس 2010، أعلنت سينتا أن إدارة الغذاء والدواء قد وافقت على استئناف التطوير السريري للإلسكلومول، وأنهم يتوقعون بدء تجربة سريرية واحدة أو أكثر للإلسكلومول في النصف الثاني من العام.
إليكلومول
في دراسة صغيرة عشوائية من المرحلة الثانية، تبين ان إليسكلومول يزيد بشكل كبيرمن البقاء على قيد الحياة بدون تقدم في الأشخاص الذين يعانون من سرطان الجلد النقيلي عندما تعطى بالإضافة إلى باكليتاكسيل (تاكسول).
تم الإعلان عن نتائج تجربة المرحلة الثالثة في مارس 2013. توقفت الدراسة عندما تقرر أن إضافة إليسكلومول إلى باكليتاكسيل لم تزيد كثيرًا من البقاء على قيد الحياة بدون التقدم.
اقترحت الدراسات التي أجريت على النماذج قبل السريرية أن الإليسكلومول قد يكون فعالا في خلايا ساركوما يوينغ ذات المستويات المرتفعة من الإجهاد التأكسدي الخلوي.
إليكلومول آلية العمل
إليسكلومول يحث الإجهاد التأكسدي من خلال إثارة تراكم أنواع الأكسجين التفاعلية داخل الخلايا السرطانية. إليسكلومول يتطلب الأكسدة أيون المعادن النشطة للعمل. مجمع النحاس (إي) هو 34 مرة أكثر قوة من مجمع ني(إي) و 1040 أضعاف أكثر قوة من بت(إي) المعقدة.
إليكلومول اكتشافه
تم تصنيع إليسكلومول لأول مرة في شينوجي بيوريسيرتش في ليكسينغتون، ماساتشوستس. تم اكتشاف فعاليته ضد السرطان من قبل العلماء في أبحاث شيونوجي الحيوية. قال تشن من سينتا:" لقد كانت فرحة الكيميائي الخالص". "محلية الصنع، عشوائية، ومن الواضح أنها مصنوعة بدون غرض معين. كان الوحيد الذي عمل على كل ما حاولنا.”
النقل في منيسوتا
النقل في ولاية منيسوتا الأمريكية يتكون من شبكة معقدة من الطرق والسكك الحديدية والممرات المائية والمطارات. تشرف وزارة النقل في حكومة الولاية (Minnesota Department of Transportation) بشكل عام على نظام المواصلات. كما تتمتع السلطات الإقليمية مثل مجلس المتروبوليتان (Metropolitan Council) بسلطة التخطيط الإقليمي لنظام المواصلات، أما السلطات المحلية مثل المدن والمقاطعات فتشرف على شبكة النقل المحلية.
النقل في منيسوتا المواصلات الأرضية
ترتبط منطقة منيابولس سانت بول الحضرية تقريبًا بجميع الطرق الحديدية والطرق السريعة الطويلة ذات حارات الأربع بين شمال منيسوتا وجنوبها. كذلك هو الوضع بمعظم الطرق الرابطة بين الشرق والغرب، باستثناء ممر شمالي من حدود داكوتا الشمالية إلى منطقة الميناءين التوأم دولوث/سوبيريور متضمناً خطي سكك حديدية لشركة بي أن أس أف والطريق السريع يو اس روت 2، وممر آخر يعبر جنوب منيسوتا من داكوتا الجنوبية إلى نهر المسيسيبي وولاية ويسكونسن يشمل طريق إنتر ستيت 90 وطريق منيسوتا ستيت هايوي 60 وطريق يو اس روت 14 وسكة حديد شركة داكوتا، منيسوتا أند إسترن ريلرود.
I-35 وI-90 وI-94 هي أهم طرق إنترستيت السريعة في منيسوتا. I-535 هو طريق متفرع قصير عن I-35 من مدينة دولوث إلى سوبريور، ويسكونسن. في المدينتين التوأم، ينقسم I-35 إلى I-35W غرباً عبر منيابولس و I-35E شرقاً عبر سانت بول. يحتوي I-94 على تفرع قصير واحد هو طريق إنترستيت 394 من منيابولس إلى الضواحي الغربية، ومساران متحلقان (Loop routes) هما إنترستيت 494 وإنترستيت 694 يشكلان مع بعضهما طريقاً دائرياً حول المدينتين التوأم.