hotchpotch/wikipedia-multilingual-ir-pairs huggingface dataset:
روبرت لي رئيس جبهة العمل
في عام 1934، تم إحضار لي إلى مقر الحزب النازي في ميونيخ لتولي منصب رئيس منظمة الحزب ( Reichsorganisationsleiter ) بعد مقتل جريجور ستراسر في ليلة السكاكين الطويلة.  خبرة لي كرئيس لحزب الرور الطبقة العاملة جعلته متعاطفا لحد ما مع تلك العناصر في الحزب التي كانت منفتحة على الاشتراكية، والتي عارضها هتلر، لكنه كان دائمًا يقف مع هتلر في النزاعات الداخلية في الحزب. هذا ساعده على النجاة من عداء مسؤولي الحزب الآخرين مثل أمين صندوق الحزب، فرانز زافير شوارز، الذي اعتبره مخمورًا غير كفء. عندما أصبح هتلر مستشارًا في يناير 1933، رافقه لي إلى برلين. في أبريل، عندما استولت الدولة على الحركة النقابية، عينه هتلر رئيسًا لجبهة العمال الألمانية ( Deutsche Arbeitsfront ، DAF).
روبرت لي القوة عبر السعادة
كان هتلر ولي يدركون أن قمع النقابات ومنع زيادة الأجور من قبل أمناء نظام العمل، عندما يقترن بمطالبهم التي لا هوادة فيها لزيادة الإنتاجية لتسريع إعادة التسلح الألمانية، خلق خطرًا حقيقيًا على استياء الطبقة العاملة. في نوفمبر 1933، كوسيلة لمنع السخط على العمل، أنشأت DAF القوة عبر السعادة ( Kraft durch Freude ، KdF)، لتوفير مجموعة من المزايا ووسائل الراحة للطبقة العاملة الألمانية وعائلاتهم. وشملت هذه العطلات المدعومة في المنتجعات في جميع أنحاء ألمانيا وفي البلدان «الآمنة» في الخارج (خاصة إيطاليا ). تم بناء اثنتين من أولى الرحلات البحرية في العالم التي تم تصميمها لهذا الغرض، وهما Wilhelm Gustloff و Robert Ley، لأخذ أعضاء KdF في رحلات البحر الأبيض المتوسط.
بورين (بروتين)
البورينات هي بروتينات برميل بيتا تعبر الغشاء الخلوي وتعمل كمسام ، والتي من خلالها يمكن أن تنتشر الجزيئات .  على عكس بروتينات النقل الغشائية الأخرى ، فالخزانات كبيرة بما يكفي للسماح بالانتشار السلبي ، أي أنها تعمل كقنوات خاصة بأنواع مختلفة من الجزيئات. كانت موجودة في الغشاء الخارجي من البكتيريا سالبة الجرام وبعض إيجابية الجرام مايكوباكتيريا (التي تحتوي على حمض mycolic الفطريات الشعاعية )، والغشاء الخارجي لل الميتوكوندريا ، و الغشاء الخارجي بلاستيدات الخضراء .
بورين (بروتين) بناء
تتكون البورصات من صفائح بيتا (β صفائح) تتكون من خيوط بيتا (β خيوط) ترتبط ببعضها البعض من خلال تحويلات بيتا على الجانب السيتوبلازمي وحلقات طويلة من الأحماض الأمينية من جهة أخرى. تكمن خيوط β بطريقة مضادة للتوازي وتشكل أنبوبًا أسطوانيًا يسمى برميل بيتا (β برميل).  تكون تركيبة الأحماض الأمينية لشرائط البوران فريدة من نوعها حيث تتناوب البقايا القطبية وغير القطبية على طولها. هذا يعني أن البقايا اللاقطبية تواجه الخارج بحيث تتفاعل مع الدهون غير القطبية في الغشاء الخارجي ، في حين أن البقايا القطبية تواجه الداخل في وسط برميل بيتا لإنشاء القناة المائية . تحدد الأحماض الأمينية المحددة في القناة خصوصية البوران لجزيئات مختلفة.
بورين (بروتين) بناء
تتكون البراميل المكونة من البوران من ثمانية خيوط إلى ما يصل إلى اثنين وعشرين ضفيرة. يتم ربط الخيوط الفردية ببعضها بواسطة حلقات ومنعطفات.  غالبية بورينس هي مونومرات . ومع ذلك، بعض مثنوي تم اكتشاف porins، فضلا عن octameric PORIN.  اعتمادًا على حجم الخزف ، قد يكون الجزء الداخلي من البروتين إما مملوءًا بالماء أو ما يصل إلى شطرين مطويين في الداخل أو يحتوي على قطعة «سدادة» تتكون من خيوط β.
تشكل جميع البورصات homotrimers في الغشاء الخارجي ، مما يعني أن ثلاث وحدات بورين متطابقة تتحد معًا لتشكل بنية فائقة من البوران مع ثلاث قنوات.  يضمن الترابط الهيدروجيني وتفاعلات ثنائي الأقطاب بين كل مونومر في جهاز الهوموتريم أنها لا تتفكك وتبقى معًا في الغشاء الخارجي.
تم استخدام العديد من المعلمات لوصف بنية بروتين porin. وهي تشمل زاوية الإمالة (α) ورقم القص (S) ورقم السلاسل (n) ونصف قطر البرميل (R).  تشير زاوية الإمالة إلى الزاوية المتعلقة بالغشاء. رقم القص (S) هو عدد بقايا الأحماض الأمينية الموجودة في كل β جدائل. رقم السلك (n) هو مقدار β الجدائل في الخزان ، ويشير نصف قطر البرميل (R) إلى نصف قطر فتحة الخزان. ترتبط هذه المعلمات عبر الصيغ التالية:
باستخدام هذه الصيغ ، يمكن تحديد بنية porin من خلال معرفة عدد قليل فقط من المعلمات المتاحة. في حين تم تحديد بنية العديد من الخزف باستخدام تقنية البلورات بالأشعة السينية ، يمكن أيضًا استخدام الطريقة البديلة لتسلسل البنية الأولية للبروتين بدلاً من ذلك.
بورين (بروتين) الأدوار الخلوية
البورينات عبارة عن مسام وقنوات مملوءة بالماء موجودة في أغشية البكتيريا وحقيقيات النوى. كما تم اكتشاف قنوات تشبه البورين في الأركيا.  لاحظ أن مصطلح " nucleoporin " يشير إلى البروتينات غير ذات الصلة التي تسهل النقل عبر المسام النووية في الغلاف النووي .
تشارك البورين في المقام الأول في النقل السلبي لجزيئات محبة للماء من مختلف الأحجام والشحنات عبر الغشاء.  للبقاء على قيد الحياة ، يجب نقل بعض العناصر الغذائية والركائز المطلوبة إلى الخلايا. وبالمثل ، يجب نقل السموم والنفايات لتجنب التراكم السام.  بالإضافة إلى ذلك ، يمكن للبورينات تنظيم النفاذية ومنع التحلل عن طريق الحد من دخول المنظفات إلى الخلية.
يوجد نوعان من البورات لنقل المواد المختلفة - عام وانتقائي. لا تحتوي السلالات العامة على خصوصيات الركيزة ، على الرغم من أن بعضها يظهر تفضيلات طفيفة للأنيونات أو الكاتيونات.  البورات الانتقائية أصغر من البورات العامة ولها خصائص خاصة بالأنواع الكيميائية. يتم تحديد هذه الخصائص من خلال الأحجام العتبية للأحواض ، وبقايا الأحماض الأمينية المبطنة لها.
بورين (بروتين) الأدوار الخلوية
في البكتيريا سالبة الجرام ، الغشاء الداخلي هو حاجز النفاذية الرئيسي.  الغشاء الخارجي أكثر نفاذية للمواد المحبة للماء ، بسبب وجود الخزانات.  تحتوي البورنيات على أحجام عتبات من الجزيئات المنقولة التي تعتمد على نوع البكتيريا والبورين. بشكل عام ، يمكن فقط نشر المواد التي يقل حجمها عن 600 دالتون .
بورين (بروتين) تنوع
تم اكتشاف البورات لأول مرة في البكتيريا سالبة الجرام ، ولكن تم العثور على بكتيريا موجبة الجرام مع كلا النوعين من البورات.  لديهم وظائف نقل مماثلة ولكن لديهم مجموعة محدودة أكثر من البورصات ، مقارنة بالتوزيع الموجود في البكتيريا سالبة الجرام. تفتقر البكتيريا إيجابية الجرام إلى الأغشية الخارجية ، لذا فإن قنوات البوران هذه مرتبطة بدهنًا بدهون معينة داخل جدران الخلايا.
تم العثور على البورينات أيضًا في حقيقيات النوى ، خاصة في الأغشية الخارجية للميتوكوندريا والبلاستيدات الخضراء .   تحتوي العضيات على بورسينات عامة تشبه الهيكلية والوظيفية البكتيرية. هذه التشابهات دعمت نظرية إندوسيموبيوتيك ، التي نشأت من خلالها عضيات حقيقية النواة من البكتيريا سالبة الجرام. ومع ذلك ، فإن السلالات حقيقية النواة تظهر نفس التنوع المحدود مثل البورنين الموجبة للجرام ، وتعرض أيضًا دورًا أكبر يعتمد على الجهد أثناء عملية التمثيل الغذائي.
بورين (بروتين) تنوع
تحتوي الأركيا أيضًا على قنوات أيونية نشأت من البورنات العامة.  تم العثور على القنوات في غلاف الخلية وتساعد على تسهيل نقل المذاب. لديهم خصائص مماثلة مثل البورات البكتيرية والميتوكوندريا ، مما يشير إلى التداخلات الفسيولوجية على جميع مجالات الحياة الثلاثة.
بورين (بروتين) مقاومة المضادات الحيوية
العديد من البورسينات هي أهداف للخلايا المناعية المضيفة ، مما يؤدي إلى مسارات إشارة تؤدي إلى تدهور البكتيريا. تُستخدم العلاجات العلاجية ، مثل اللقاحات والمضادات الحيوية ، لتكملة هذه الاستجابة المناعية.  تم تصميم مضادات حيوية معينة للتنقل عبر الأوعية الدموية لتثبيط العمليات الخلوية.
ومع ذلك ، بسبب الضغط الانتقائي ، يمكن للبكتيريا تطوير المقاومة من خلال الطفرات في جين البوران.  قد تؤدي الطفرات إلى فقدان البورنين ، مما يؤدي إلى انخفاض نفاذية المضادات الحيوية أو استبعادها تمامًا من النقل. وقد ساهمت هذه التغيرات في ظهور مقاومة المضادات الحيوية على الصعيد العالمي ، وزيادة معدلات الوفيات من العدوى.
بورين (بروتين) اكتشاف
وقد نُسب اكتشاف بورينات إلى هيروشي نيكيدو ، الملقب بـ «اختصاصي البورينا».
بورين (بروتين) تصنيف
وفقًا لـ TCDB ، هناك خمس عوائل سطحية مستقلة تطوريًا من البورات. تشتمل عائلة Porin الفائقة I على 47 عائلة من البوران مع مجموعة من أرقام خيوط β عبر الغشاء (β-TMS). وتشمل هذه مجموعات الجنيه الإسترليني ، والليرة السورية ، والـ RPP. في حين أن PSF I يشمل 47 عائلة ، فإن PSF II-V يحتوي كل منها على عائلتين فقط. في حين أن PSF I يستمد أعضاء من البكتيريا سالبة الجرام في المقام الأول عائلة واحدة من بورينات الميتوكوندريا حقيقية النواة ، فإن PSF II و V porins مشتقة من Actinobacteria. PSF III و V مستمدة من عضيات حقيقية النواة.
بورين (بروتين) تصنيف
1. ب 1 - عائلة البوران البكتيرية العامة </br> 1. B.2 - عائلة Chlamydial Porin (CP) </br> 1. B.3 - عائلة بوران السكر (SP) </br> 1. B.4 - عائلة Brucella-Rhizobium porin (BRP) </br> 1. B.5 - عائلة Pseudomonas OprP Porin (POP) </br> 1. B.6 - عائلة Porp (OOP) OmpA-OmpF </br> 1. باء -7 أفراد عائلة بوروداكتر بوركا بوران (RPP) </br> 1. باء -8 عائلة الميتوكوندريا والخزف البلاستيدي (MPP) </br> 1. B.9 عائلة بروتين الفاضل FadL </br> 1. B.10 عائلة بورين الغشائية الخارجية المكونة للقناة الخاصة (Nxleoside) </br> 1. B.11 الغشاء الخارجي لجراب بورين (FUP) </br> 1. B.12 عائلة ناقل سيارات 1 (AT-1) </br> 1. B.13 عائلة ألجينات التصدير للخزف (AEP) </br> 1. B.14 عائلة مستقبلات الغشاء الخارجي (OMR) </br> 1. B.15 عائلة رافينوز بوران (رافي) </br> 1. باء -16 أميد سلسلة قصيرة وعائلة بورين (SAP) </br> 1. B.17 عائلة عامل الغشاء الخارجي (OMF) </br> 1. B.18 عائلة البروتينات المساعدة للغشاء الخارجي (OMA) </br> 1. B.19 عائلة OprB porin (OprB) الانتقائية للجلوكوز </br> 1. B.20 عائلة إفراز الشريكين </br> 1. B.21 عائلة OmpG porin (OmpG) </br> 1. B.22 عائلة الغشاء البكتيري الخارجي (سيكرين) </br> 1. B.23 عائلة البوران البكتيرية (CBP) </br> 1. باء .24 فطريات البكتريا </br> 1. B.25 عائلة الغشاء الخارجي (Opr) </br> 1. B.26 عائلة Cyclodextrin porin (CDP) </br> 1. B.31 العطيفة العطيفة الخارجية الرئيسية (PorP) </br> 1. B.32 عائلة بورين الغشاء الخارجي البكتيري (FomP) </br> 1. B.33 عائلة بروتين إدخال الغشاء الخارجي (مجمع بام) (OmpIP) </br> 1. B.34 porins Corynebacterial </br> 1. B.35 عائلة البورجين (KdgM) </br> 1. B.39 البوران البكتيري ، عائلة OmpW (OmpW) </br> 1. B.42 - عائلة بورين تصدير عديد السكاريد الدهنية الخارجي (LPS-EP) </br> 1. B.43 - والكوكسيلا PORIN P1 (CPP1) عائلة </br> 1. B.44 - بروتين محتمل لنقل عائلة البورفيوموناس اللثة (PorT) </br> 1. B.49 - عائلة بورن Anaplasma P44 (A-P44) </br> 1. B.54 - Intimin / Invasin (Int / Inv) أو Autotransporter-3 family </br> 1. B.55 - عائلة بولي أسيتيل جلوكوزامين بورين (PgaA) </br> 1. B.57 - عائلة بروتين الفيلقية الرئيسية (LM-OMP) </br> 1. B.60 - عائلة Omp50 Porin (Omp50 Porin) </br> 1. B.61 - عائلة دلتا بروتوباكتيريا بورين (دلتا بورين) </br> 1. B.62 - عائلة البورين البكتيرية المفترضة (PBP) </br> 1. B.66 - عائلة بيتا البرميل 2 (BBP2) المفترضة </br> 1. B.67 - عائلة البرميل المفترضة بيتا 4 (BBP4) </br> 1. B.68 - الفصيلة Beta Barrel Porin-5 (BBP5) الفصيلة </br> 1. B.70 - عائلة قناة الغشاء الخارجي (OMC) </br> 1. B.71 - عائلة البوران البكتيرية / الميكروبية </br> 1. B.72 - عائلة بورين الغشائية الخارجية (PomS / T) </br> 1. B.73 - عائلة الكبسولة / التجميع البيولوجي (CBA) </br> 1. B.78 - DUF3374 عائلة بورين المرتبطة بنقل الإلكترون (ETPorin)
بورين (بروتين) تصنيف
1. B.24 - بوران المتفطرة </br> 1. B.58 - قناة جدار الخلية Nocardial Hetero-oligomeric الخلوي (NfpA / B)
1. B.28 - المغلف الخارجي بلاستيد من عائلة 24 كيلو دالتون (OEP24) </br> 1. B.47 - غلاف بلاستيد الخارجي من عائلة 37 كيلو دالتون (OEP37)
تشتمل هذه الفصيلة الفائقة على بروتين يشتمل على مسام في بروتينات بروتينات متعددة المكونات على النحو التالي: 3. A.8 - [Tim17 (P39515) Tim22 (Q12328) Tim23 (P32897)] ؛ 1. B.69 - [PXMP4 (Q9Y6I8) PMP24 (A2R8R0)] ؛ 3. D.9 - [مكون NDH 21.3 كيلو دالتون (P25710)]
بورين (بروتين) تصنيف
1. B.30 - غلاف بلاستيد الخارجي من عائلة 16 كيلو دالتون (OEP16) </br> 1. B.69 - عائلة غشاء البيروكسيزومال بورن 4 (PxMP4) </br> 3. أ 8 - عائلة بروتين الميتوكوندريا (MPT)
1. B.34 - عائلة Porin A (PorA) 1. B.59 - بوران الغشاء الخارجي ، عائلة بوره
مضاد الإنهاء
مضاد الإنهاء هو مساعدة الخلية بدائية النواة لإصلاح الإنهاء المبكر لتوليف الحمض النووي الريبي أثناء نسخ الحمض النووي الريب .عندما يتجاهل بوليميراز الحمض النووي إشارة الإنهاء ويستمر في إطالة نصه حتى يتم الوصول إلى إشارة ثانية. يوفر مضاد الإنهاء آلية يمكن من خلالها تشغيل أو إيقاف جين واحد أو أكثر في نهاية المعمل، اعتمادًا على البلمرة إما التعرف على إشارة الإنهاء أو عدم التعرف عليها.
يتم استخدام عامل مضاد الإنهاء بواسطة بعض العاثيات لتنظيم التقدم من مرحلة واحدة من التعبير الجيني إلى المرحلة التالية. يرمز جين لامدا N إلى بروتين مضاد للتحلل (pN) ضروري للسماح لبوليميراز RNA بالقراءة من خلال النهايات الموجودة في نهايات الجينات المبكرة المباشرة. مطلوب بروتين آخر مضاد للتقرن، pQ ، لاحقًا في عدوى الملتهمة. يعمل pN و pQ على بوليميراز RNA أثناء مروره بمواقع محددة. تقع هذه المواقع في مواقع نسبية مختلفة في وحدات النسخ الخاصة بها.
مضاد الإنهاء قد يكون عامل مضاد الإنهاء حدث منظم
</br> تم اكتشاف مضاد الانتهاك في التهابات البكتيريا . السمة المشتركة في السيطرة على عدوى الملتهمة هي أن عددًا قليلًا جدًا من جينات الملتهمة يمكن نسخه بواسطة المضيف البكتري . ومع ذلك، من بين هذه الجينات جهات تنظيمية تسمح منتجاتها بالتعبير عن المجموعة التالية من جينات الملتهمة. أحد هذه الأنواع من التنظيمات هو بروتين مضاد للإنبات. في حالة عدم وجود البروتين المضاد للتحلل، ينتهي عند الطرف النهائي. عندما يكون البروتين المضاد للحساسية موجودًا، فإنه يستمر بعد النهايات.
يتم تقديم أفضل مثال مميز لمضاد الالتهاب عن طريق فج اللامبدة، حيث تم اكتشاف الظاهرة. يتم استخدامه في مرحلتين من تعبير الملتهمة. البروتين المضاد للإنتاج الناتج في كل مرحلة محدد لوحدات النسخ المعينة التي يتم التعبير عنها في تلك المرحلة.
مضاد الإنهاء قد يكون عامل مضاد الإنهاء حدث منظم
ينقل بوليميراز RNA المضيف في البداية جينين، يطلق عليهما الجينات المبكرة المباشرة (N و cro). يتم التحكم في الانتقال إلى المرحلة التالية من التعبير عن طريق منع الإنهاء في نهايات الجينات المبكرة المباشرة، ونتيجة لذلك يتم التعبير عن الجينات المبكرة المتأخرة. يعمل البروتين المضاد للبروتين pN بشكل خاص على وحدات النسخ المبكر الفوري. في وقت لاحق من العدوى، يعمل بروتين مضاد للفقرات (pQ) خاص بالتحديد على وحدة النسخ المتأخر، للسماح لنسخه بالاستمرار بعد تسلسل الإنهاء.
تؤسس الخصائص المختلفة على pN و pQ مبدأ عامًا مهمًا: يتفاعل بوليميراز الحمض النووي مع وحدات النسخ بطريقة يمكن للعامل الإضافي أن يرعى مكافحة التسمم على وجه التحديد لبعض النسخ. يمكن التحكم في الإنهاء بنفس نوع الدقة في البدء.
إن نشاط مضاد الإرواء في pN محدد للغاية، ولكن حدث المضاد لا يتم تحديده بواسطة النهايتين t L1 و t R1 ؛ يقع موقع التعرف المطلوب لمكافحة التحذير عند المنبع في وحدة النسخ، أي في مكان مختلف عن موقع الفاصل الذي يتم فيه تنفيذ الإجراء في النهاية.
مضاد الإنهاء قد يكون عامل مضاد الإنهاء حدث منظم
تسمى مواقع التعرف المطلوبة لإجراء pN الجوز (لاستخدام N). توصف المواقع المسؤولة عن تحديد مكافحة الإقحام الأيسر والأيمن بأنها الجوز L والجوز G ، على التوالي.
عندما يتعرف pN على موقع الجوز ، فإنه يشكل معقدًا ثابتًا مضادًا للتحلل بالتعاون مع عدد من البروتينات المضيفة E. coli. وتشمل هذه ثلاثة بروتينات Nus المضيفة، NusA ، B ، و C. NusA هو بروتين مثير للاهتمام. في حد ذاته في E. coli ، وهو جزء من نظام إنهاء النسخ. ومع ذلك، عندما يتم اختياره بواسطة N ، فإنه يشارك في مناهضة الإبادة. يجب أن يعمل المركب على بوليميراز الحمض النووي للتأكد من أن الإنزيم لم يعد قادرًا على الاستجابة للنهاية. تشير المواقع المتغيرة لمواقع الجوز إلى أن هذا الحدث لا يرتبط بالبدء ولا بالإنهاء، ولكن يمكن أن يحدث لأنه يطيل سلسلة الحمض النووي بعد موقع الجوز. العاثيات التي ترتبط بلمدا لها جينات N مختلفة وخصائص مختلفة مضادة للتحديد. المنطقة على جينوم الملتهمة التي تقع فيها مواقع الجوز لها تسلسل مختلف في كل من هذه الملوثات، وبالتالي يجب أن يكون لكل ملتهمة مواقع مميزة للجوز معترف بها على وجه التحديد من خلال pN الخاص بها. يجب أن يكون لكل منتج من منتجات pN نفس القدرة العامة على التفاعل مع جهاز النسخ في قدرة مضادة للتحديد، ولكن لكل منتج أيضًا خصوصية مختلفة لتسلسل الحمض النووي الذي ينشط الآلية.
مضاد الإنهاء مكافحة الإستيصال
</br> التحريض في لامدا يسببه آليتان متميزتان تماما. الأول هو نتيجة التفاعل بين بروتين لامدا N وأهدافه في نسخ الملتهمة المبكرة، والثاني هو نتيجة تفاعل بين بروتين لامدا كيو وهدفه في المروج الملتهب المتأخر. نصف آلية N أولاً. لامدا N ، وهو بروتين أساسي صغير من عائلة الارجينين الغنية بالزيوت (ARM) من بروتينات ربط RNA ، يرتبط بحلقة جذعية 15 نيوكليوتيد (nt) تسمى BOXB. (ونحن سوف تستفيد أسماء المواقع في الحمض النووي ومائلة أسماء تسلسل الحمض النووي المقابلة؛. على سبيل المثال، BOXB وboxB) تم العثور boxB مرتين في كروموسوم امدا، مرة واحدة في كل من أوائل اثنين operons . وهو قريب من نقطة البداية لنسخة أوبرون L L ، وفي اتجاه أسفل الجين المترجم الأول لأوبرون P R. لا المسافة بين موقع بدء النسخ والمربع ب ، ولا طبيعة المروج (على الأقل في حالة المروجين المعتمدين على سيغما -70) ، ولا طبيعة المادة النهائية ذات صلة بالإجراء N. على الرغم من أن تسلسل boxB لا يتم حفظه بشكل جيد في البكتيريا الأخرى من عائلة lambda ، فإن معظم هذه العاثيات تقوم بترميز البروتينات المشابهة لـ lambda N ولديها تسلسلات قادرة على تكوين هياكل شبيهة BOXB في عملياتها P L و P R. في بعض الحالات، تم إثبات أن هذه الهياكل معترف بها من قبل النظير النونوي. ويعتقد أن هذا يفسر خصوصية الملتهمة لمضادات الإقلاع بوساطة N.
مضاد الإنهاء مكافحة الإستيصال
يتطلب مضاد التحقير الإجرائي معقدًا كاملاً ضد التحقير. يتضمن تجميع NusB و S10 و NusG على المركب الأساسي nt 2 إلى 7 من لامدا BOXA (CGCUCUUACACA) ، بالإضافة إلى منطقة محطة كاربوكسيل من N ، التي تتفاعل مع RNAP. دور NusG في رد فعل عامل مضاد الاسئصال غير واضح. يرتبط NusG بعامل الإنهاء Rho و RNAP. إنه يحفز معدل استطالة النسخ وهو مطلوب لنشاط بعض أطراف نهاية تعتمد على Rho. NusG هو أحد مكونات معقد الكامل ويعزز لهذا المضاد في المختبر. ومع ذلك، فإن تغيير لامدا BOXA إلى متغير يسمى إجماع BOXA ( يسمح لـ NusB و S10 بالتجمع في غياب NusG. علاوة على ذلك، فإن استنفاد NusG ليس له تأثير على مضاد لامبيدا N في الجسم الحي، وعلى عكس nusA و nusB و nusE ، لم يتم عزل أي طفرات نقطة في nusG تمنع نشاط N. يعزز Homus NusG ، RfaH ، استطالة العديد من النسخ في E. coli و S. typhimurium. لم يتم اختبار إمكانية أن RfaH و NusG زائدة عن الحاجة إلى N المضادة للتحديد، على الرغم من أن العديد من الوظائف الأخرى، لا يمكن استبدال البروتينين.
مضاد الإنهاء مكافحة الإستيصال
يمكن بوساطة الحمض النووي الريبي وكذلك البروتينات المضادة للتحقن. عاثية العصية القولونية HK022، وحيدا بين فاجات اللامي المعروف، لا ترميز التناظرية إلى N. امدا بدلا من ذلك، يعزز هذا المضاد النسخ فج المبكر من خلال العمل المباشر من سلاسل كتب دعا وضع (لاستخدام البلمرة) مواقع. هناك نوعان من المواقع ذات الصلة عن كثب وضع، واحدة تقع في الاوبرون P L والآخر يقع في الاوبرون P R، وهي تعادل تقريبا مواقف تسلسل الجوز في لامدا والأقارب امدا أخرى. وضع المواقع تعمل في رابطة الدول المستقلة لتعزيز قراءة المحطات النهائية في غياب جميع البروتينات HK022. ومن المتوقع النصوص وضعت لتشكيل لجنتين الجذعية حلقات مفصولة النوكليوتيدات المفردة واحدة. ويدعم هذا التنبؤ من خلال الدراسات الطفرية ونمط حساسية اثنين من الحمض النووي الريبي للانقسام مع البكتريا الداخلية أحادية ومزدوجة حبلا. تعتبر بنية الحمض النووي الريبي حاسمة بالنسبة لمضادات الإيقاع لأن الطفرات التي تمنع تكوين أزواج القاعدة في السيقان تقلل الوظيفة، ويمكن كبح هذه الطفرات من خلال الطفرات الإضافية التي تعيد اقتران القاعدة. مثل لامدا N و Q ، فإن متواليات PUT تثبط إيقاف البلمرة مؤقتًا وتعزز مقاومة التحلل في نظام النسخ المختبري المنقى. على عكس لامدا N ، لا يلزم وجود عوامل البكتيريا أو البكتيريا المساعدة. الطفرات الوحيدة المعروفة بحظر كتلة مكافحة الوسيطة PUT تغير الأحماض الأمينية المحفوظة للغاية الموجودة في المجال القريب الغني بالسيستين للوحدة الفرعية RNAP beta. السلالات التي تحمل هذه الطفرات غير قادرة على دعم النمو الحويضي لـ HK022 ولكنها طبيعية في جميع النواحي الأخرى التي تم اختبارها، بما في ذلك النمو الحديدي لامدا وأقارب لامدا الأخرى. تشير الأنماط الظاهرية المقيدة بالملتهمة التي تمنحها هذه الطفرات إلى أنها تغير مجال RNAP-beta 'الذي يتفاعل بشكل خاص مع PNA RNA الوليدة في مركب استطالة النسخ، ولكن لم يتم اختبار هذه الفكرة مباشرة. استقرار التفاعل PUT -RNAP المفترض وطبيعة التعديل الذي يسببه PUT لمجمع الاستطالة غير معروف.
مضاد الإنهاء مكافحة الإستيصال
تم اكتشاف مضاد التحقُّق المُعالِج لأول مرة في العاثية البكتيرية، ولكن تم العثور على أمثلة منذ ذلك الحين في العمليات البكتيرية. يتم تنظيم معاملات E. coli rrn بواسطة آلية مضادة للتحديد تعتمد على المواقع التي ترتبط ارتباطًا وثيقًا بصندوق لامدا A والمحفز الموجود بالقرب من الجينات الهيكلية 16S و 23S في كل وحدة. تتشابه تسلسلات مواقع rrn BOXA مع الإجماع البكتيري أكثر مما هو الحال في لامدا، وهي تربط NusB-S10 بكفاءة أكبر. على الرغم من أن الهياكل ذات العروة الجذعية المشابهة لـ BOXB تم العثور عليها كمُشجِّع بالقرب من مواقع BOXA ، إلا أنها ليست ضرورية لمقاومة التحصين. تسلسل rrn BOXA يضفي نشاطًا مضادًا تمامًا ضد Rho المعتمد ولكن ليس ضد الإنهاءات الجوهرية. BOXA يزيد أيضًا من معدل استطالة النسخ بواسطة RNAP. تؤدي الطفرات النقطية في BOXA إلى إنهاء النسخ المبكر. يتطلب rrn antitermination NusB في الجسم الحي، كما هو موضح في تجربة استنفاد NusB. يحفز NusA معدل الاستطالة لسلاسل rrn RNA التي تحمل BOXA. يقترح دور NusA أيضًا من خلال الملاحظة أن طفرة nusA10 (Cs) تثبط كلا من antitermation ومعدل استطالة النسخ في أوبرا رن. دور عوامل Nus الأخرى في تنظيم rrn في الجسم الحي غير واضح. في المختبر، مركب مضاد للتحديد يشتمل على أشكال NusA و NusB و S10 و NusG في تسلسل BOXA لـ rrnG ، لكن هذه المكونات ليست كافية للتحديد ضد نفسها. هناك حاجة لعامل أو عوامل إضافية يمكن توفيرها بواسطة مستخرج خلوي، ولكن هوياتها غير معروفة.
فرانز زافير شوارز
فرانز زافير شوارز (27 نوفمبر 1875 – 2 ديسمبر 1947) موظفًا وسياسيًا ألمانيًا في ألمانيا الألمانية النازية. شغل منصب Reichsschatzmeister (أمين الصندوق الوطني) للحزب النازي (NSDAP) خلال معظم فترة وجود الحزب.
فرانز زافير شوارز حياة ته
ولد شوارز في غونزبرغ، وهو السابع من بين ثمانية أطفال ولدوا لخباز وزوجته. تلقى تعليمه حتى مستوى المدرسة الثانوية في مدرسة التدريب المهني Günzburger. تزوج شوارز من بيرتا برير في 26 أغسطس 1899. من عام 1900 إلى عام 1924، باستثناء سنوات الحرب من 1914 إلى 1918، عمل «كمسؤول إداري» في حكومة مدينة ميونيخ.  خلال الحرب العالمية الأولى، عمل شوارز كملازم ثان في الجيش الألماني.  بسبب مشاكل في المعدة أصابته طوال حياته (كان يعتبر معاقًا بنسبة 30 بالمائة في تلك الحرب)، تم إعفاؤه من الخدمة الميدانية بدءًا من عام 1916.
فرانز زافير شوارز الاشتراكية الوطنية
انضم شوارتز إلى الحزب النازي في عام 1922.  شارك شوارتز في انقلاب بير هول الفاشلة في نوفمبر 1923. مع إعادة تأسيس الحزب النازي في ألمانيا في 27 فبراير 1925، أصبح شوارز عضو الحزب رقم ستة.  ترك وظيفته كمحاسب في مجلس مدينة ميونيخ ليصبح أمين الخزانة المتفرغ للحزب النازي في 21 مارس 1925.  أعاد بناء الوظائف المالية والإدارية للحزب. كان شوارز هو الذي جمع الأموال لنشر كتاب هتلر، مين كامبف.  في أبريل - مايو 1930، تفاوض شوارز حول شراء مقر الحزب، براون هاوس في 45 Brienner Straße في ميونيخ.
من 16 سبتمبر 1931 فصاعدًا، سيطر شوارز على جميع الأمور المالية للحزب النازي.  انتخب في الرايخستاغ في عام 1933، ممثلاً عن الدائرة الانتخابية لفرانكونيا واستمر حتى نهاية الحرب العالمية الثانية. كما تم تسميته الرايخ سليتر، الذي كان ثاني أعلى رتبة سياسية للحزب النازي.  حضر هتلر الاحتفال بعيد ميلاد شوارز الستين في 27 نوفمبر 1935.  وصية هتلر، المؤرخة في 2 مايو 1938 (التي تركت ثروته بالكامل للحزب) تضمنت النص الذي سيتم فتحه بحضور شوارز.
فرانز زافير شوارز الاشتراكية الوطنية
بالإضافة إلى خزينة الحزب (المستندة إلى حد كبير إلى رسوم العضوية)، كان شوارز مسؤولًا عن التخصيص المركزي لأرقام عضوية الحزب النازي الفريدة. عندما مات الأعضاء أو توقفوا عن دفع المستحقات، لم يتم تحرير الأرقام القديمة للأعضاء الجدد. إذا حصل الأعضاء القدامى على مستحقاتهم لاحقًا، فسيتم تعيين رقم جديد للحزب. ضم الحزب النازي 8.5 مليون عضو في سجلاته بحلول عام 1945.  اعتبر شوارز كمدير قادر استطاع عمومًا الابتعاد عن السياسة الحزبية.
حب خادع
حب خادع أو ساموت فداء للحب (بالهندية Ishq Mein Marjawan) هو مسلسل تلفزيوني هندي رومانسي، للمخرج ياش آ باتنيك، تم بثه من 20 سبتمبر 2017 إلى 28 يونيو 2019 على قناة كولرز تي في الهندية، الأبطال الرئيسين هم أرجون بيجلاني، اليشا بانوار، نيا شارما وسوناريكا بهدوريا، في ادوار ديب راج سينغ، تارا رايتشاند، أروهي كاشياب ونيترا شارما.
حب خادع القصة
تتحدث القصة عن إمرأتين متشابهتين وهم تارا وأروهي، وديب الذي يتعرف على أروهي ليلبسها جرائم قتل تارا، فتتحول حياة أروهي إلى سواد بسبب ديب الذي لا نعرف إن كان يحبها أو يستعملها لمصالحه.
حب خادع الأحداث
تبدأ الأحداث عندما تقتل تارا امرأة لأنها خانت خطيبها وتارا قاتلة متسلسلة تقتل كل من يخون ومع ذلك تكره الدم.
حب خادع الإنتاج
لاقى العمل نجاح باهراً خصوصاً بطلته إليشا بانوار التي استطاعت إقناع الجمهور بشخصية تارا السايكو واروهي المظلومة في أول بطولة مطلقة لها، وبعدها أنسحبت إليشا من المسلسل بتاريخ 16/4/2019 بعد مشوار 431 حلقة.
في يناير 2020 أعلن عن موسم ثاني سيصدر قريبا ولكن مع وجوه جديدة وسيكون من بطولة هيلي شاه، فيشال فاشيشتا وراهول سودير.
وكان سيعرض في 30 مارس 2020 بسبب جائحة كوفيد-19 عرض في 6 يوليو 2020
وفي بعض الحلقات سيظهر أبطال حب خادع من الموسم الأول وهم أرجون بيجلاني، أليشا بانوار ونيا شارما.
جزيرة شكلة
جزيرة شُكْلَة (بالإيطالية: Scoglio d'Africa أو Scoglio d'Affrica)، هي جزيرة صغيرة منفردة تنتمي إلى أرخبيل توسكان الموجود في البحر المفتوح بين البحر التيراني وقناة كورسيكا. تقع 18.5 كيلومتر (10 nmi) غرب جزيرة مونتيكريستو 23.5 كيلومتر (12.7 nmi) جنوب جزيرة بيانوسا و 43.1 كيلومتر (23.3 nmi) شرق كورسيكا. إداريًا ينتمي إلى بلدية كامبو نيللبا. وهي أيضًا جزء من منتزه Tuscan Archipelago الوطني .
جزيرة شكلة الوصف
فيما يتعلق بحجمها وشكلها، يمكن اعتبار جميع الصخور الناشئة في امتداد البحر الضحل لجميع الآثار. لها كفاف دائري بقطر 70 متر (230 قدم) ، مساحة 3,000 م2 (32,000 قدم2) وارتفاع 3 متر (10 قدم) فقط فوق مستوى سطح البحر حسب المد والجزر والأمواج. من الناحية الجيولوجية، ينتمي السكيري إلى سلسلة غواصات تبدأ على بعد أميال قليلة شرق كابرايا وتمتد باتجاه الجنوب حتى تصل إلى بيانوسا . التلال ملقاة على عمق متوسط يبلغ 80 متر (260 قدم) ولكنها تنخفض على مقربة من الجزيرة لتصل إلى 8 متر (26 قدم) . الأعماق في المنطقة بين skerry و Montecristo تصل إلى 200 متر (660 قدم) .
جزيرة شكلة الحيوانات
يتكون قاع البحر حول الصخور من نوعين من الأحياء الحيوية. يتكون النوع الأول من الطحالب، مرجانيات والشوكيات التي تشكل بنية غنية في تجاويف. والثاني يتكون من مروج لبوسيدونيا.