hotchpotch/wikipedia-multilingual-ir-pairs huggingface dataset:
تسلسل البروتين
تسلسل البروتين هو عملية لتحديد تسلسل الحمض الأميني لكل أو جزء من البروتين أو الببتيد. وقد يساعد ذلك على تحديد البروتين أو توصيف تعديلاته بعد الترجمة. عادة، يوفر التسلسل الجزئي للبروتين معلومات كافية (علامة تسلسلية واحدة أو أكثر) لتحديدها بالرجوع إلى قواعد بيانات متواليات البروتين المشتقة من الترجمة النظرية للجينات.
طريقتان مباشرتان رئيسيتان لتسلسل البروتين هما قياس الطيف الكتلي وتدهور إدمان باستخدام مرمز بروتين (Sequencer). تعد طرق قياس الطيف الكتلي هي الأكثر استخدامًا على نطاق واسع في تحديد تسلسل البروتين وتحديده، لكن تدهور إدمان يبقى أداة قيّمة لتحديد خصائص N-terminus .
تسلسل البروتين تحديد تكوين الأحماض الأمينية
غالبا ما يكون من المرغوب فيه معرفة تركيبة الأحماض الأمينية غير المرتبة للبروتين قبل محاولة العثور على التسلسل المرتب، حيث يمكن استخدام هذه المعرفة لتسهيل اكتشاف الأخطاء في عملية التسلسل أو للتمييز بين النتائج الغامضة. ويمكن أيضا معرفة تواتر بعض الأحماض الأمينية المستخدمة لاختيار أي البروتياز لاستخدامها في عملية الهضم من البروتين. ويمكن أيضا أن يكون سوء التفسير من انخفاض مستويات الأحماض الأمينية غير القياسية (على سبيل المثال نوريلوسين) في البروتينات التي يتم تحديدها.
تسلسل البروتين تحديد تكوين الأحماض الأمينية
تتم عملية التحلل المائي عن طريق تسخين عينة من البروتين في حمض الهيدروكلوريك M 6 إلى 100-110 درجة مئوية لمدة 24 ساعة أو أكثر. قد تتطلب البروتينات التي تحتوي على العديد من مجموعات الهيدروفوبية الضخمة فترات تسخين أطول. ومع ذلك، فإن هذه الظروف قوية للغاية لدرجة أن بعض الأحماض الأمينية (سيرين، ثريونين، تيروزين، تريبتوفان، جلوتامين، وسيستين) متدهورة. للتحايل على هذه المشكلة، يقترح Biochemistry Online تسخين عينات منفصلة لأوقات مختلفة، وتحليل كل حل ناتج، واستقراء إلى وقت عدم التحلل. يقترح راستول مجموعة متنوعة من الكواشف لمنع أو الحد من التدهور، مثل الكواشف ثيول أو الفينول لحماية التربتوفان والتيروزين من هجوم الكلور، وقبل السيستين. كما يقترح أيضًا قياس كمية الأمونيا المتطورة لتحديد مدى تحلل الأميد.
يمكن فصل الأحماض الأمينية عن طريق كروماتوغرافيا التبادل الأيوني ثم اشتقاقها لتسهيل اكتشافها. أكثر شيوعا، يتم اشتقاق الأحماض الأمينية ثم حلها عن طريق مرحلة عكسية HPLC.
تسلسل البروتين تحديد تكوين الأحماض الأمينية
يتم إعطاء مثال على اللوني التبادل الأيوني من قبل NTRC باستخدام polycyated polystyrene كمصفوفة، مضيفا الأحماض الأمينية في المحاليل الحمضية ويمر حاجز من زيادة درجة الحموضة بشكل مطرد من خلال العمود. تتم إزالة الأحماض الأمينية عندما يصل الرقم الهيدروجيني إلى نقاط كهروضوئية كل منها. بمجرد فصل الأحماض الأمينية، يتم تحديد الكميات الخاصة بها بإضافة كاشف سيشكل مشتقًا ملونًا. إذا كانت كميات الأحماض الأمينية تزيد على 10 نانومول، يمكن استخدام النينهيدرين لذلك ؛ يعطي لونًا أصفرًا عندما يتفاعل مع البرولين، والأرجواني الزهري مع الأحماض الأمينية الأخرى. تركيز الأحماض الأمينية يتناسب مع امتصاص المحلول الناتج. مع كميات صغيرة جدا، وصولا إلى 10 pmol ، يمكن تشكيل مشتقات الفلورسنت باستخدام الكواشف مثل (OPA)أو fluorescamine.
قد يستخدم اشتقاق العمود قبل استخدام كاشف Edman لإنتاج مشتق تم اكتشافه بواسطة ضوء UV. تتحقق حساسية أكبر باستخدام كاشف يولد مشتق الفلورسنت. تخضع الأحماض الأمينية المشتقة لكروماتوجراف طور معكوس، وعادة ما تستخدم عمود سيليكا C8 أو C18 وتدرج شطف محسن. يتم الكشف عن الأحماض الأمينية المستحدثة باستخدام كاشف للأشعة فوق البنفسجية أو الفلورية ومناطق الذروة بالمقارنة مع تلك الخاصة بالمعايير المشتقة من أجل تحديد كل حمض أميني في العينة.
تسلسل البروتين تحليل الحمض الاميني N-terminal
إن تحديد أي الأحماض الأمينية تشكل terminal-N لسلسلة الببتيد مهمه لسببين:للمساعدة في ترتيب تسلسل شظايا الببتيد الفردية في سلسلة كاملة، ولأن الجولة الأولى من تدهور Edman غالباً ما تكون ملوثة بالشوائب، وبالتالي لا تعطي تحديد دقيق للحمض الأميني N- terminal. فيما يلي طريقة معممة لتحليل الأحماض الأمينية في N-terminal:
تسلسل البروتين تحليل الحمض الاميني N-terminal
هناك العديد من الكواشف المختلفة التي يمكن استخدامها لتسمية الأحماض الأمينية الطرفية. تتفاعل جميعها مع مجموعات الأمين وبالتالي ترتبط أيضًا بمجموعات الأمين في السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية مثل الليسين - ولهذا السبب من الضروري توخي الحذر في تفسير اللونيات لضمان اختيار المكان الصحيح. اثنان من الكواشف الأكثر شيوعًا هما كاشف سانجر (1 فلورو -2,4 - دينترو بنزين) ومشتقات دانسيلي مثل كلوريد دانسيلي. ويمكن استخدام Phenylisothiocyanate ، كاشف لتدهور إدمان. تنطبق الأسئلة نفسها هنا كما في تحديد تركيبة الأحماض الأمينية، باستثناء أنه لا توجد حاجة إلى البقع، حيث تنتج المواد الكاشفة مشتقات ملونة ولا يتطلب سوى التحليل النوعي. لذلك ليس من الضروري أن تتم إزالة الحمض الأميني من عمود اللوني، مقارنة فقط بالمعيار. هناك اعتبار آخر يأخذ بعين الاعتبار أنه بما أن أي مجموعات أمينية سوف تتفاعل مع كاشف الوسم، فلا يمكن استخدام اللوني التبادلي التبادلي، ويجب استخدام كروماتوجراف طبقة رقيقة أو كروماتوغرافي سائل عالي الضغط بدلاً من ذلك.
تسلسل البروتين تحليل الحمض الأميني C-terminal
عدد الطرق المتاحة لتحليل الأحماض الأمينية نهاية كربوكسيلية أقل بكثير من عدد الطرق المتاحة لتحليل N-terminal. الطريقة الأكثر شيوعا هي إضافة كربوكسي ببتيدازإلى محلول من البروتين، وأخذ عينات على فترات منتظمة، وتحديد الحمض الأميني محطة من خلال تحليل مؤامرة من تركيزات الأحماض الأمينية مع الزمن. ستكون هذه الطريقة مفيدة جدًا في حالة polypeptides و N termini المحظور البروتين. سيساعد التتابعات الطرفية C بشكل كبير في التحقق من التراكيب الأولية للبروتينات المتنبأ بها من تسلسلات الدنا، وكشف أي معالجة ما بعد الترجمة لمنتوجات الجينات من تسلسلات codon المعروفة.
تسلسل البروتين تدهور Edman
إن تدهور Edman هو رد فعل مهم جداً لتسلسل البروتين، لأنه يسمح بتكوين تركيبة الأحماض الأمينية المطلوبة للبروتين. تنتشر أجهزة Edman المتسلسلة التلقائية الآن على نطاق واسع، وهي قادرة على تسلسل الببتيدات لتصل إلى ما يقرب من 50 من الأحماض الأمينية الطويلة. يتبع مخطط تفاعل لتسلسل البروتين بواسطة تدهور إدمان. يتم وضع بعض الخطوات في وقت لاحق.
الببتيدات أطول من حوالي 50-70 من الأحماض الأمينية الطويلة لا يمكن أن تكون متسلسلة بشكل موثوق به بواسطة تدهور إدمان. وبسبب هذا، يجب تقسيم سلاسل البروتين الطويلة إلى شظايا صغيرة يمكن بعد ذلك تسلسلها بشكل فردي. يتم إجراء الهضم إما عن طريق endopeptidases مثل التربسين أو البيبسين أو بواسطة الكواشف الكيميائية مثل بروميد السيانوجين. تعطي الإنزيمات المختلفة أنماط انقسام مختلفة، ويمكن استخدام التراكب بين الشظايا لبناء تسلسل شامل.
تسلسل البروتين تدهور Edman
يتم كثف الببتيد المتسلسل على سطح صلب. أحد الركائز المشتركة هي الألياف الزجاجية المطلية بـ polybrene ، وهو بوليمر كاتيوني. تمت إضافة كاشف Edman ، phenylisothiocyanate (PITC) ، إلى الببتيد الممتز، إلى جانب محلول عازل أساسي أقل ما يقال من 12٪ تريميثيل أمين. هذا يتفاعل مع مجموعة الأمين من الأحماض الأمينيه N-terminal.
يمكن بعد ذلك فصل الحمض الأميني الطرفي بشكل انتقائي عن طريق إضافة حمض لا مائي. المشتقة ثم الايزوميرات لإعطاء بديل phenylthiohydantoin ، والتي يمكن غسلها وتحديدها بواسطة اللوني، ويمكن تكرار الدورة. تبلغ كفاءة كل خطوة حوالي 98٪، مما يسمح بتحديد 50 حمضًا أمينيًا بشكل موثوق به.
بروتين [3] هو جهاز يقوم بتحليل إدمان بطريقة آلية. يتم تثبيت عينة من البروتين أو الببتيد في وعاء التفاعل لبروتين الترانزستور، ويتم إجراء تدهور إدمان. كل دورة تطلق وتستمد من حمض أميني واحد من البروتين N-terminus أو الببتيد N-terminus ، ومن ثم يتم التعرف على مشتق الأحماض الأمينية الذي تم إصداره بواسطة HPLC. تتم عملية التسلسل بشكل متكرر لعديد الببتيدات بالكامل حتى يتم إنشاء كامل التسلسل القابل للقياس أو لعدد محدد مسبقًا من الدورات.
تسلسل البروتين تحديد بواسطة مطياف الكتلة
تحديد هوية البروتين هو عملية تحديد اسم لبروتين من الفائدة (POI) ، بناءً على تسلسل الحمض الأميني. عادة، يحتاج فقط جزء من تسلسل البروتين إلى أن يتم تحديده تجريبيا من أجل التعرف على البروتين مع الإشارة إلى قواعد بيانات تسلسلات البروتين التي تم استخلاصها من تسلسلات DNA من جيناتها. قد تشمل توصيف البروتين الإضافي وتأكيد المصطلحين C terminal وN للنقطة المهمة، وتحديد المتغيرات المتسلسلة وتحديد أي تعديلات ما بعد الترجمة موجودة.
يتم هضم POI مع بروتياز معين لتوليد الببتيدات. التربسين ، الذي يشق انتقائيًا على الجانب C-terminal من مخلفات Lysine أو Arginine ، هو الأنزيم الأكثر استخدامًا. وتشمل مزاياه i) تواتر مخلفات Lys و Arg في البروتينات، ii) خصوصية عالية من الإنزيم، iii) استقرار الإنزيم و iv) مدى ملاءمة الببتيدات التريبتية لقياس الطيف الكتلي.
تسلسل البروتين تحديد بواسطة مطياف الكتلة
قد تكون peptides desalted لإزالة الملوثات المتأينة وتعرض ل MALDI-TOF مطياف الكتلة. قد يوفر القياس المباشر لكتل الببتيدات معلومات كافية لتحديد البروتين (انظر بصمة كتلة الببتيد ولكن غالباً ما يتم استخدام تجزئة الببتيدات داخل مطياف الكتلة للحصول على معلومات حول تتابعات الببتيدات. بدلا من ذلك، قد يتم تحلية الببتيدات وفصلها بواسطة مرحلة عكسية HPLC ويتم إدخالها إلى مطياف الكتلة عبر مصدر تأين بالترذيذ الإلكتروني. قد توفر LC-ESI-MS معلومات أكثر من MALDI-MS للتعرف على البروتين ولكنها تستخدم المزيد من الوقت للأجهزة.
اعتمادًا على نوع مطياف الكتلة، قد يحدث تجزئة أيونات الببتيد عبر مجموعة متنوعة من الآليات مثل الانحلال بفعل التصادم (CID) أو Post-source day ‏ ( PSD). في كل حالة، يوفر نمط أيونات الشظايا من الببتيد معلومات حول تسلسلها.
تسلسل البروتين تحديد بواسطة مطياف الكتلة
ثم يتم مطابقة المعلومات بما في ذلك الكتلة المقاسة من أيونات الببتيد المفترضة وأيونات أيونات الشظايا مقابل قيم الكتلة المحسوبة من التحليل البروتوجرافي (في السيليكو) المفاهيمي وتجزئة قواعد البيانات لتسلسل البروتين. سيتم العثور على تطابق ناجح إذا تجاوزت درجته حدًا استنادًا إلى معلمات التحليل. وحتى إذا لم يكن البروتين الفعلي ممثلاً في قاعدة البيانات، فإن المطابقة للخطأ تسمح بالتعريف المفترض للبروتين على أساس تشابه البروتينات المثالية. تتوفر مجموعة متنوعة من حزم البرامج لإجراء هذا التحليل.
يستخدم الرسم البياني للببتيدات المتطابقة على تسلسل البروتين المحدد لإظهار التغطية التسلسلية (٪ من البروتين المكتشفة بالببتيدات). حيث يعتقد أن POI أصغر بكثير من البروتين المتطابق، قد يشير الرسم البياني إلى ما إذا كانت POI عبارة عن جزء N-or C-terminal من البروتين المحدد
تسلسل البروتين تحديد بواسطة مطياف الكتلة
إن نمط تجزئة الببتيد يسمح بالتعريف المباشر لتسلسله بواسطة [تسلسل دي نوفو ببتيد | تسلسل دي نوفو]. ويمكن استخدام هذا التسلسل لمطابقة قواعد بيانات تسلسلات البروتين أو التحقيق في بعد متعدية التعابير أو تعديلات كيميائية. قد يقدم دليلاً إضافياً على توصيف البروتين الذي تم إجراؤه على النحو الوارد أعلاه.
لا تتضمن الببتيدات المتطابقة أثناء تحديد البروتين بالضرورة N- أو C-termini المتوقع للبروتين المتطابق. قد ينتج هذا عن الببتيدات N- أو C- الطرفية التي يصعب تحديدها بواسطة MS (على سبيل المثال إما أن تكون قصيرة جدًا أو طويلة جدًا) ، أو يتم تعديلها بعد الترجمة (على سبيل المثال، acetylation N-terminal) أو اختلافًا حقيقيًا عن التوقع. يمكن تحديد التعديلات بعد الترجمة أو termini المقتطعة عن طريق فحص أكثر دقة للبيانات (أي تسلسل "de novo"). قد يكون من المفيد أيضًا استخدام الخلاصة المتكررة باستخدام بروتياز ذات خصوصية مختلفة
تسلسل البروتين تحديد بواسطة مطياف الكتلة
في حين يمكن استخدام المقارنة التفصيلية لبيانات MS مع التنبؤات المستندة إلى تسلسل البروتين المعروف لتحديد التعديلات بعد متعدية، كما يمكن استخدام المناهج المستهدفة للحصول على البيانات. على سبيل المثال، قد يساعد التخصيب النوعي ل phosphopeptides في تحديد مواقع فسفرة في البروتين. يمكن للطرق البديلة لتجزئة الببتيد في مطياف الكتلة، مثل ETD أو ECD ، إعطاء معلومات تسلسل تكميلية.
الكتلة الكاملة للبروتين هي مجموع كتل بقايا الأحماض الأمينية بالإضافة إلى كتلة جزيء الماء ويتم ضبطها لأي تعديلات ما بعد الترجمة. على الرغم من أن البروتينات المؤينة أقل جودة من الببتيدات المشتقة منها، يمكن أن يكون البروتين الموجود في المحلول قابلاً للتعرض لـ ESI-MS وكتلته تقاس بدقة 1 جزء في 20000 أو أفضل. وكثيراً ما يكون ذلك كافياً للتأكيد على termini (وبالتالي أن تطابقات الكتلة المقاسة بالبروتين التي تنبأت من تسلسلها) وتستنتج وجود أو عدم وجود العديد من التعديلات بعد متعدية.
لا ينتج التحلل البروتيني دائمًا مجموعة من الببتيدات القابلة للتحليل بسهولة والتي تغطي كامل تسلسل POI. لا يؤدي تشظّي الببتيدات في مطياف الكتلة إلى أيونات تناظر الانقسام في كل رابطة ببتيدية. وهكذا، فإن التتابع المستنتج لكل ببتيد ليس بالضرورة مكتملًا. لا تفرق الطرق القياسية للتجزئة بين بقايا الليوسين والـ Isoleucine لأنها متساوية.
نظرًا لأن تدهور إدمان يحدث من المحطة N للبروتين، فإنه لن يعمل إذا تم تعديل N- terminus كيميائيًا (على سبيل المثال بواسطة acetylation أو تشكيل حمض Pyroglutamic). تدهور إدمان عموما ليست مفيدة لتحديد مواقف جسور ثاني كبريتيد. كما يتطلب كميات peptide من 1 picomole أو أعلى للحصول على نتائج ملحوظة، مما يجعلها أقل حساسية من mass spectrometry
تسلسل البروتين التنبؤ من تسلسل الحمض النووي / الحمض النووي الريبي
في علم الأحياء، يتم إنتاج البروتينات بواسطة ترجمة من الرنا المرسال (mRNA) مع تسلسل البروتين المستمد من تسلسل الكودونات في mRNA. يتم تكوين الحمض النووي الريبوزي نفسه من قبل النسخ [] من الجينات ويمكن تعديله. هذه العمليات مفهومة بما فيه الكفاية لاستخدام خوارزميات الكمبيوتر لأتمتة توقعات تسلسلات البروتين من تسلسلات الحمض النووي، مثل من مشاريع تسلسل الحمض النووي الجينوم الكامل، وأدت إلى توليد قواعد بيانات كبيرة من متواليات البروتين مثل يونيبروت. تعتبر متواليات البروتين المتنبأ بها موردًا مهمًا للتعرف على البروتين عن طريق قياس الطيف الكتلي.
من الناحية التاريخية، تم ترجمة متواليات قصيرة من البروتين (10 إلى 15 وحدة بنائية) تم تحديدها بواسطة تدهور إدمان إلى متواليات الدنا التي يمكن استخدامها كمسابير أو بادئات لعزل استنساخ جزيئي من الجينة أو الحمض النووي المكمل. ثم تم تحديد تسلسل الحمض النووي المستنسخة واستخدامها لاستنتاج تسلسل الحمض الأميني الكامل للبروتين.
تسلسل البروتين أدوات المعلوماتية الحيوية
توجد أدوات [Bioinformatics] للمساعدة في تفسير الأطياف الكتلية (انظر تسلسل الببتيد دي نوفو ، لمقارنة أو تحليل تسلسلات البروتين (انظر تحليل التسلسل ، أو البحث في قواعد البيانات باستخدام تتابعات الببتيد أو البروتين. (انظر بلاست)
طواف أمريكا للدراجات 2019
طواف أمريكا للدراجات 2019 هو الموسم الخامس عشر من طواف أمريكا للدراجات. بدأ الموسم في 24 أكتوبر 2017 مع فولتا غواتيمالا، وسوف ينتهي في 7 أكتوبر 2019.
تشوربان طرخان
تشوربان طرخان هو قائد عسكري خزري وُصف بأنه «شرير متعطش للدماء»، وقد احتل ودمر أرمينية خلال شهر أبريل من عام 630م. يُرجح أنه كان ضابطًا في جيش الخانية التركية الغربية (خانية الكوكترك) التي قادها الأمير بوري شاد في أعقاب فوز الخاقان تونغ يابغو في الحرب الفارسية-التركية الثالثة. نصب تشوربان طرخان كمينا لفرقة الخيالة الفارسية التي يبلغ قوامها 10000 فرد التي أرسلتها الشاه شهربراز لإيقاف الزحف التركي.
2019 في سوريا
2019 في سوريا هي قائمة بجوهر الأحداث التي وقعت في سوريا خلال عام 2019.
بيت كيتاييف
بيت كيتاييف هو مبنى تاريخي تقع في بوشكين بسانت بطرسبرغ. تم بناؤه في عام 1827 ومنذ ذلك الحين تم تسجيله تراثا ثقافيا.
2019 في العراق
2019 في العراق هي قائمة بجوهر الأحداث التي وقعت في العراق، وإقليم كردستان العراق، خلال عام 2019.
2019 في العراق أحداث
5- مجزرة السنك والخلاني التي قتل فيها أكثر من 20 متظاهر واصيب أكثر من 127
بطاطا (ثمرة)
ثمرة البطاطا الأجزاء التي تؤكل من نبات البطاطا هي نموّات تُسمى الدرنات تتكون تحت الأرض على السيقان. ومعظم نباتات البطاطا تنتج نحو 3 ـ 6 درنات. وبعضها ينتج نحو 10 ـ 20 درنة حسب الصنف والظروف الجوية والتربة. والبطاطا تكون مستديرة أو بيضية صلبة، وقد يصل نموها إلى أكثر من 15 سم في الطول وقد يصل وزن الحبة إلى 1.5 كجم، أما قشرتها فهي رقيقة بنيِّة أو بنية مُحْمَرَّة أو حمراء وردية أو بيضاء ويكون اللون الداخلي للدرنة أبيض.
وتحتوي الدرنات على العديد من الطبقات. فالجلد الخارجي يسمى البشرة والطبقة التالية هي القشرة التي تعمل كمنطقة تخزين للبروتين وبعض النشا. والطبقة الثالثة تعرف باسم «الحزم الوعائية» وهي تستقبل النشا من أوراق النبات والساق. يتحرك النشا من الأحزمة الوعائية إلى الأنسجة المحيطة التي تتكون من الخلايا البرنشيمية أو اللحمية، وهي مناطق التخزين الرئيسية للنشا في الدرنة. ومركز الدرنة يُسمى النخاع ومعظمه يتكون من الماء.
بطاطا (ثمرة) أشهر الأكلات مع البطاطا
هناك وصفات عديدة تحضّر من البطاطا كمكوّن أساسي أشهرها: البطاطا بوريه، غراتان البطاطا، بطاطا سوفليه، بطاطا مهروسة، كفتة بالبطاطا، دجاج وبطاطا، شوربة البطاطا وسلطة البطاطا وغيرها.
يؤكد خبراء التغذية بأن البطاطا المسلوقة بقشرتها إذا أكلت مع القشر تكون أكثر فائدة بسبب احتواء القشرة نسبة عالية من الكالسيوم والفوسفور والحديد، وهي تحتوي على مواد مضادة للسرطان والأكسدة لذلك ينصح بتناولها مع القشرة، وفيها أيضًا مادة قادرة على امتصاص كل السموم في الجسم، وتعالج المَعْي الغليظ، ولا تضر القلب ولها فوائد أخرى للجسم.
بطاطا (ثمرة) الاستعمالات
تجهز البطاطا بطرق عدَّة، مشوية أو مسلوقة أو مقلية أو مهروسة، كما أنها تقَّدم مع اللحم أو السمك ومع الخضراوات الأخرى. ويقوم صانعو الأغذية بتجهيز البطاطا على هيئة مسحوق سريع التحضير لعمل البطاطا المهروسة والأصناف الأخرى. كما يقوم معلبو الأغذية بتعليب البطاطا على هيئة بطاطس مهروسة أو حساء أو مطبوخة. وهناك بعض المنتجات الأخرى التي تدخل البطاطا في مكوناتها وهي تشمل المشروبات الكحولية والدقيق وأنواعًا خاصة من النشا تستخدم في الصناعة.
تحتوي البطاطا على نحو 80% ماء و20% مواد صلبة. ويكوِّن النشا مايعادل 85% من المواد الصلبة ويكوِّن البروتين النسبة الباقية. والبطاطا تحتوي على العديد من الفيتامينات، منها: النياسين والريبوفلافين والثيامين وفيتامين ج. كما تحتوي على بعض الأملاح المعدنية، مثل الكالسيوم والحديد والمغنسيوم والفوسفور والبوتاسيوم والصوديوم والكبريت.
ولا تسبب البطاطا البدانة إلا إذا أضيفت إليها الزبدة أو الصلصة أو الكريم الحمضي. فمن المعروف أن درنة البطاطا المشوية المتوسطة الحجم التي تزن 170 إلى 225 غ تحتوي على أقل من 100 سعرة حرارية.
بطاطا
قد يُقصد بـ«بطاطا» ما يلي:
بطاطا (فيلم)
بطاطا: خضار جذرية من فصيلة الباذنجانيات.
بطاطا (ثمرة)
بطاطا بالكزبرة
بطاطا حارة
بطاطا حلوة: نوع من النباتات.
بطاطا نفيخة
بطاطا مبطنة
بطاطا مقلية: بطاطس مقطعة مقلية.
بطاطا مهروسة: هو طبق يتم صنعه عن طريق هرس البطاطا المسلوقة.
بطاطا ودجز
بطاطا يوكون الذهبية
هند خيرة
هند خيرة (التي ولدت عام 1981) فنانة شارع مصرية، والتي تتميز اعمالها بالجمع بين الرسومات والشعارات. فهي واحدة من أهم الرواد في الطفرة التي حدثت في فن الشوارع بمصر منذ ثورة 25 يناير، كما قامت بدور بارز في الاحتجاجات عن طريق توثيق مطالب الثورة.
هند خيرة السيرة الذاتية
برزت هند خيرة كفنانة بعد ثورة 25 يناير في مصر. واثناء دراستها بالجامعة، عملت كمصممة أزياء. والان، تعمل كمهندسة هيكلة ولكنها استمرت في استخدام الجرافيت (نوع من فن الكتابة والرسم على الجدران) كمخرج لأبداعها.
رسمت هند خيرة رسومات بميدان التحرير أثناء ثورة 25 يناير. كما أطلقت حملة جرافيتي ضد التحرش الجنسي بالقاهرة كما تتميز اعمالها بالقضايا البارزة التي تواجه المرأة بالمجتمع المصري حاليا.
هند خيرة العمل
يمكن رؤية أعمال هند خيرة على جدران مجمع التحرير (مبنى ادارى بميدان التحرير بمصر) وفي شوارع أخرى بالقاهرة. تركز اعمالها على كفاحها الشخصي كامرأة تخطت الحواجز لما هو مقبول في المجتمع المصري. فمن خلال فنها، اشتركت في حملات ضد التحرش الجنسي، فواحدة من أشهر اعمالها تأسست على محاكمة سميرة ابراهيم، التي رفعت قضية ضد الحكومة في اغسطس السنة السابقة نتيجة فحصها بالتعري (كشف العذرية) بواسطة دكتور عسكري بعد احتجازها هي وعدد من النساء في مظاهرات ميدان التحرير، وصوروهم اثناء تعنيف الدكتور لهم. عمال هند خيرة كانت رسومات مستفزة تخص المرأة، وعليها علامة غلط بالأحمر، وتحتها عبارة «ممنوع اللمس. فالخصاء ينتظرك»
هند خيرة العمل
كما أن لها عمل اخر مشهور تجسد فيه المسيح وهو على وشك أن يدهس واقفا ظهره مستدير لدبابة وممسكا بلافتة فارغة في الاحتجاج. وعرض هذا العمل في معرض تاون هاوس بعنوان «هذا ليس جرافيتي»
فقد استوحت أعمالها من الكتب والافلام بدلاً من فنانين آخرين. كما شملت اعمالها استخدام شخصيات مختلفة من الأدب والسينما مثل هند رستم (ممثلة مصرية مشهورة لقبت بمارلين مونرو المصرية)
ففي خلال مقابلة مع رولينج ستون، قالت هند خيرة أن فنها لم يسبب لها أبدا مشاكل مع السلطات. بالرغم من أن بعض أعمالها حُجبت وأُزيلت بواسطة السلطات، كما تم انتقادها من بعض الجماهير التي وجدت أن في اعمالها هجوم شديد وإهانة.
هند خيرة المعارض
سبتمبر 2011 هذا ليس كتابات جرافيتي، معرض جماعي -جاليري تاون هاوس، مصر
هند خيرة روابط خارجية
خريطة للأعمال المختارة من قبل هند خيرة http://www.inform-ant.it/mappa-graffiti-cairo.html
لقاح المكورات السحائية
يشير لقاح المكورات السحائية إلى أي من اللقاحات المستخدمة لمنع العدوى بالنيسرية السحائية) المكورة السحائية).  يوجد إصدارات مختلفة فعالة ضد بعض أو كل الأنواع التالية من المكورات السحائية: A, C,   W-135, و  <. Yوتتراوح فعالية اللقاحات بين 85 و 100٪ لمدة عامين على الأقل. أنها تؤدي إلى انخفاض في التهاب السحايا والإنتان بين السكان حيث يتم استخدامها على نطاق واسع. يعطى إما عن طريق الحقن في العضلات أو تحت الجلد.[1]
توصي منظمة الصحة العالمية بضرورة تطعيم البلدان ذات المعدل المعتدل أو المرتفع أو مع التفشي المتكرر للأمراض بشكل روتيني. اما في  البلدان التي ينخفض فيها خطر الإصابة بالأمراض، يوصى بتطعيم المجموعات عالية الخطورة. في نطاق جهود  التهاب السحايا الأفريقية لتحصين جميع الأشخاص الذين تتراوح أعمارهم بين عام  وثلاثين  مع المكورات السحائية لا يزال لقاح متطور باستمرار. في كندا والولايات المتحدة، يوصى بالتلقيح ضد جميع الأنواع الأربعة للمكورات السحائية بشكل روتيني للمراهقين وغيرهم ممن هم في خطر كبير. المملكة العربية السعودية تتطلب التطعيم باللقاح رباعي التكافؤ للمسافرين الدوليين إلى مكة للحج.
لقاح المكورات السحائية
لقاحات المكورات السحائية آمنة بشكل عام. بعض الناس يعانون من الألم والاحمرار في موقع الحقن. استخدامها آمن اثناء الحمل. تحدث تفاعلات الحساسية الشديدة في أقل من واحد في المليون جرعة.
أصبح أول لقاح للمكورات السحائية متاحًا في السبعينيات. وهو على قائمة الأدوية الأساسية لمنظمة الصحة العالمية، الأدوية الأكثر فعالية والأكثر أمان في النظام الصحي. تتراوح تكلفة الجملة في العالم النامي بين 3.23 دولار أمريكي و 10.77 دولار للجرعة في عام 2014. في الولايات المتحدة، يكلف 100-200 دولار للدورة.
لقاح المكورات السحائية الأنواع
يحتوي النيسرية السحائية على 13 مجموعة مصلية هامة سريريًا، مصنفة وفقًا لهيكل مستضدي لمحفظة  متعدد السكريات. هناك ست مجموعات مصلية، A ، B ، C ، Y ، W-135، و X ، مسؤولة عن جميع حالات المرض تقريباً في البشر.
يوجد حاليًا ثلاثة لقاحات متوفرة في الولايات المتحدة للوقاية من داء المكوّرات السحائية، وجميعها رباعي التكافؤ في الطبيعة، والتي تستهدف المجموعات المصلية A و C و W-135 و Y .
تستخدم الـمينسيفاكس (شركة جلاكسو سميث كلاين (و  NmVac4-A/C/Y/W-135 (شركة  JN الطبية الدولية) في جميع انحاء العالم، ولكن لم يتم ترخيصها في الولايات المتحدة.
(نيمينريكس)(جلاكسو سميث كلاين)هو لقاح جديد رباعي التكافؤ جديد ضد المجموعات المصلية (A ، C ، W-135  و Y) متوفر حاليا في بلدان الاتحاد الأوروبي وبعض البلدان الإضافية.
أول لقاح مرافق للمكورات السحائية (MCV-4)، ميناكترا، تم ترخيصه في الولايات المتحدة في عام 2005 من قبل شركة سانوفي باستور؛ تم ترخيص مينفيو في عام 2010 من قبل شركة نوفارتس وتمت الموافقة على كل من لقاح MCV-4 من قبل إدارة الغذاء والدواء (FDA) للناس من عمر 2 إلى 55 سنة.
لقاح المكورات السحائية الأنواع
حصلت ميناكترا على موافقة إدارة الغذاء والدواء الأمريكية لاستخدامها للأطفال في عمر 9 أشهر في أبريل 2011  ، في حين حصلت مينفيو على موافقة إدارة الغذاء والدواء للاستخدام في الأطفال في عمر شهرين في أغسطس 2013. لم تقدم مراكز السيطرة على الأمراض والوقاية منها توصيات ضد استخدامها في الأطفال أقل من سنتين.
يتوفر لقاح متعدد السكاريد (MPSV-4)، مينوميون، منذ السبعينات. ويمكن استخدامه إذا لم يكن MCV-4 متاحًا، وهو لقاح المكورات السحائية الوحيد المرخص للأشخاص الذين تزيد أعمارهم عن 55 عامًا. تتوفر معلومات عن من يجب أن يتلقى لقاح المكورات السحائية من مركز السيطرة على الأمراض.
لقاح المكورات السحائية الأنواع
مدة الحصانة بوساطة (MPSV-4)، مينوميون،  هي ثلاث سنوات أو أقل في الأطفال دون سن الخامسة لأنها لا تولد خلايا الذاكرة التائية. إن محاولة التغلب على هذه المشكلة عن طريق التطعيم المتكرر يؤدي إلى انخفاض استجابة الجسم المضاد، وليس زيادة استجابته، لذلك لا ينصح باستخدام هذا اللقاح. كما هو الحال مع جميع لقاحات عديد السكاريد، فإن مينوميون لا ينتج مناعة من الغشاء المخاطي، لذلك يمكن للناس أن يصبحوا مستعمرين مع السلالات الخبيثة من المكورات السحائية، ولا يمكن أن تتطور مناعة الاشخاص. ولهذا السبب، تعد مينوميون مناسبة للمسافرين الذين يحتاجون إلى حماية قصيرة المدى، ولكن ليس للبرامج الوطنية للوقاية من الصحة العامة.
تحتوي كل من مينفيو وميناكترا على المستضدات نفسها مثل مينوميون، ولكن المستضدات مترافقة مع مركب  diphtheria toxoid polysaccharide–protein complex  ، مما يؤدي إلى زيادة مدة الحماية المتوقعة، وزيادة المناعة مع اللقاحات الداعمة، ومناعة الاشخاص  الفعالة.
لقاح المكورات السحائية الأنواع
وجدت دراسة نشرت في مارس 2006 مقارنة بين نوعين من اللقاحات أن 76 ٪ من الأفراد لا يزال لديهم حماية سلبية بعد ثلاث سنوات من تلقيMCV-4 (63% وقاية مقارنة مع الضوابط)، ولكن 49 ٪ فقط لديهم حماية سلبية بعد تلقي MPSV-4  (31٪ واقية مقارنة مع الضوابط). اعتبارا من عام 2010، لا يزال هناك أدلة محدودة على أن أي من اللقاحات المترافقة الحالية توفر حماية مستمرة لما بعد ثلاث سنوات؛ الدراسات الجارية لتحديد المدة الفعلية للحصانة، والاحتياج اللاحق للتطعيم المعزز. يقدم مركز السيطرة على الأمراض توصيات بخصوص من يشعرون أنه يجب أن يحصلوا على لقاحات معززة.
في 14 يونيو 2012، وافقت إدارة الغذاء والدواء على مجموعة جديدة من اللقاح ضد نوعين من مرض المكورات السحائية ومرضHib (المستديمة النزلية) للرضع والأطفال من 6 أسابيع إلى 18 شهرا من العمر. إن اللقاح، منهيبريكس، سيمنع المرض الذي تسببه النيسرية السحائية المصلية C و Y والمستدمية النزلية من النوع ب. وهو أول لقاح للمكورات السحائية يمكن إعطاءه للرضع في عمر لا يتجاوز ستة أسابيع.
لقاح المكورات السحائية الأنواع
وقد تم تطوير لقاح يسمى مينافريفاك من خلال برنامج يسمى مشروع لقاح التهاب السحايا ولديه القدرة على منع تفشي التهاب السحايا من المجموعة A ، وهو أمر شائع في أفريقيا جنوب الصحراء الكبرى.
أثبتت اللقاحات المضادة لمرض المكورات السحائية من النمط B صعوبة في إنتاجها، وتتطلب مقاربة مختلفة من اللقاحات ضد الأنماط المصلية الأخرى. في حين تم إنتاج لقاحات عديد السكاريد الفعالة ضد الأنواع A و C و W-135 و Y ، ومحفظة عديد السكاريد على نوع البكتيريا B تشبه إلى حد كبير جزيئات الاعصاب البشرية الملتصقة لتكون هدفا مفيدا.
وقد تم إنتاج عدد من اللقاحات «الزمرة المصلية  B». وعلى نحو ادق، هذه ليست لقاحات «المصل B»، لأنها لا تهدف إلى إنتاج الأجسام المضادة لمجموعة مولد الضد B : سيكون أكثر دقة لوصفها على أنها لقاحات المصل المستقل، لأنها تستخدم مستضدات مختلفة من الكائن الحي.
في الواقع، إن بعض المستضدات شائعة بين أنواع النيسرية المختلفة.